生化简答题与名词解释
生化名词解释、简答

试卷一五、写出下列物质的中文名称并阐明该物质在生化中的应用(共8分)DNS-C1 DNFB DEAE —纤维素 BOC 基1、DNS-Cl : 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯,用作氨基酸的微量测定,或鉴定肽链的N —端氨基酸。
2、DNFB :2,4一二硝基氟苯,鉴定肽链的N —端氨基酸。
3、DEAE 一纤维素: 二乙氨基乙基纤维素,阴离子交换剂,用于分离蛋白质。
4、BOC 基: 叔丁氧羰酰基,人工合肽时用来保护氨基酸的氨基。
六、解释下列名词(共12分)1、肽聚糖:肽聚糖是以NAG 与NAM 组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。
2、蛋白质的别构效应:含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构效应。
3、肽平面:由于肽键不能自由旋转,形成肽键的4个原子和与之相连的2个α-碳原子共处在1个平面上,形成酰胺平面,也称肽平面。
4、两面角:由于肽链中的C α-N 键和Cα—C 键是单键,可以自由旋转,其中绕C α-N 键旋转的角度称φ角,绕C α-C 键旋转的角度称ψ角,这两个旋转的角度称二面角。
5、波耳效应:pH 的降低或二氧化碳分压的增加,使血红蛋白对氧的亲和力下降的现象称波耳效应。
6、碘价:100克脂肪所吸收的碘的克数称碘价,碘价表示脂肪的不饱和度。
七、问答与计算(共30分)1、今从一种罕见的真菌中分离到1个八肽,它具有防止秃发的作用。
经分析,它的氨基酸组成是:Lys 2,Asp 1,Tyr 1,Phe 1,Gly 1,Ser 1和Ala 1。
此八肽与FDNB 反应并酸水解后。
释放出FDNB-Ala 。
将它用胰蛋白酶酶切后,则得到氨基酸组成为:Lys 1,Ala 1,Ser 1和Gly ,Phe 1,Lys 1的肽,还有一个二肽。
将它与胰凝乳蛋白酶反应后,释放出游离的Asp 以及1个四肽和1个三肽,四肽的氨基酸组成是:Lys 1,Ser 1,Phe 1和Ala 1,三肽与FDNB 反应后,再用酸水解,释放出DNP-Gly 。
生化名词解释及简答题

生化简答题一、蛋白质1、蛋白的结构的层次性怎么理解?(1)蛋白质的一级结构是氨基酸序列;(2)二级结构是肽链结构,包括α-螺旋,β-折叠等;(3)超二级结构是二级结构单元相互聚集形成更高一级有规律的结构;(4)结构域是相对独立的紧密球状实体;(5)三级结构是二级结构组合成的多肽链;(6)四级结构是两条或两条以上有独立三级结构的多肽链的四聚体.2、常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种?各自的作用原理是什么?(1)盐析与有机溶剂沉淀:在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析。
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂,如乙醇、甲醇、丙酮等,均可引起蛋白质沉淀。
(2)电泳法:蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷,因此在电场中可以移动。
电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。
(3)透析法:利用透析袋膜的超滤性质,可将大分子物质与小分子物质分离开。
(4)层析法:利用混合物中各组分理化性质的差异,在相互接触的两相(固定相与流动相)之间的分布不同而进行分离。
(5)凝胶过滤法:蛋白质溶液加于柱之顶部,任其往下渗漏,小分子蛋白质进入孔内,因而在柱中滞留时间较长,大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出,因此不同大小的蛋白质得以分离。
(6)超速离心:利用物质密度的不同,经超速离心后,分布于不同的液层而分离。
3、蛋白质的两性解离与等电点(1)两性解离:蛋白质分子中带有可解离的氨基和羧基,这些基团在不同的pH溶液中可解离成正离子或负离子,因此蛋白质分子即可带有正电荷又可带有负电荷,这种性质称为蛋白质的两性解离。
根据蛋白质的两性解离性质,可采取电泳法和离子交换层析法分离纯化蛋白质。
(2)等电点:氨基酸分子所带净电荷为零时,溶液的PH值即为氨基酸的等电点.4、为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量?实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的?因为蛋白质中氮的含量一般比较恒定,平均为16%,这是蛋白质元素组成的一个特点,也是凯氏定氮测定蛋白质含量的计算基础.蛋白质含量的计算为:每克样品中含氮克数 *6.25*100即为100克样品中蛋白质含量.5、氨基酸的分类非极性氨基酸(疏水氨基酸)8种丙氨酸(Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)脯氨酸(Pro)苯丙氨酸(Phe)色氨酸(Trp)蛋氨酸(Met)极性氨基酸(亲水氨基酸):1)极性不带电荷:7种甘氨酸(Gly)丝氨酸(Ser)苏氨酸(Thr)半胱氨酸(Cys)酪氨酸(Tyr)天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln)2)极性带正电荷的氨基酸(碱性氨基酸)3种赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His) 3)极性带负电荷的氨基酸(酸性氨基酸)2种天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu)二、酶1、酶的必需基团有哪几种,各有什么作用?酶的必需基团有活性中心的必需基团和非活性中心的必需基团,活性中心的必需基团有催化基团和结合基团,催化基团改变底物中某些化学键的稳定性,使底物发生反应生成产物,结合基团与底物相结合,使底物和一定构象的酶形成中间产物.非活性中心的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需.2、酶蛋白与辅助因子的相互关系如何?(1)酶蛋白与辅助因子组成全酶,单独哪一种都没有催化活性;(2)一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶,催化一定的化学反应;(3)一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶,催化不同的化学反应;(4)酶蛋白决定反应的特异性,而辅助因子具体参加化学反应,决定酶促反应的性质。
生化名词解释简答

生化重点名词解释1、★肽键(peptide bond):指由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
2、GSH:谷胱甘肽,是人体内重要的抗氧化剂,能保护蛋白质中的巯基3、★蛋白质变性:在某些理化因素(高温、高压、超声波、紫外线、强酸、强碱、尿素等)的作用下,蛋白质的空间结构发生改变,导致生物活性的丧失,以及理化因素发生改变。
4、α—螺旋:蛋白质分子中多个肽单位通过氨基酸α—碳原子的旋转,使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的上升。
5、β—转角:伸展的肽链形成180°回折,即U形转角结构6、肽链:多个氨基酸通过肽键连接而成7、基序(模体):在有些蛋白质分子中,可见一个或多个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个二级结构的聚集体称为基序。
8、结构域:分子质量大的蛋白质三级结构,常常由两个或多个球状或纤维状的区域组成,每个区域的结构和功能相对独立,称为结构域。
9、氨基酸残基:肽链中的氨基酸分子通过脱水缩合而集团不全,称为氨基酸残基10、变构效应(别构效应):配体与蛋白质结合后,蛋白质的空间结构发生改变,使其适合于功能需要,这个变化称变构效应,也叫别构调节。
11、亚基:在含有两条或多条肽链的蛋白质分子中,每一条多肽链都有其完整的三级结构,称为亚基。
12、蛋白质等电点:当蛋白质溶液在某一pH时,蛋白质解离称阴阳离子的趋势相等,称为兼性离子,静电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质等电点。
13、★蛋白质一级结构(Primary structure):指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序,即氨基酸序列。
14、★蛋白质二级结构(Secondary structure):指蛋白质多肽链的主链中某一段肽链的局部空间构象,即指该段肽链主链骨架原子的相对空间排列顺序,不涉及侧链基团。
15、★蛋白质三级结构(Tertiary structure):指整条肽链所有原子在空间中的整体排布位置。
生化名词解释与简答题

第一章蛋白质的结构与功能(一)名词解释1. 肽键2. 结构域 3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固(三)问答题1. 何谓蛋白质变性?影响变性的因素有哪些?2. 蛋白质变性后,为什么水溶性会降低?3. 举例说明一级结构决定构象。
答案(一)1.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键,称为肽键。
2.构域:蛋白质在形成三级结构时,肽链中某些局部的二级结构汇集在一起,形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
3.蛋白质的等电点:蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4.蛋白质的沉淀:蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5.蛋白质的凝固:蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后,仍能溶解于强酸或强碱中,若将pH调至等电点,则蛋白质立即结成絮状的不溶解物,此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块,此凝块不再溶于强酸或强(三)问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下,蛋白质分子内部的非共价键断裂,天然构象被破坏,从而引起理化性质改变,生物活性丧失,这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开,使其空间结构松解,但肽键并未断开。
引起蛋白质变性的因素有两方面:一是物理因素,如紫外线照射等,一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键,当蛋白质在某些理化因素作用下变性后,维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂,空间结构松解,蛋白质分子变为伸展的长肽链,大量的疏水基团外露,导致蛋白质水溶性降低。
3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活,其一级结构没有改变。
当用透析法去除尿素和巯基乙醇后,牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能,此例充分说明一级结构决定构象。
碱中,这种现象称为蛋白质的凝固作用。
温医专升本生化名解、简答题

生化1.蛋白质变性:多肽链、蛋白质的特定空间构象的部分或完全非折叠过程或形式。
2. 模体(motif):在一个或几个蛋白质中出现的2个或2个以上的二级结构元件的不同折叠形式,又称“折叠”或超二级结构。
也是在DNA中对特殊序列的描述。
3. 蛋白质的四级结构(quaternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
四级结构中各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。
4. 结构域(domain):在三级结构层次上,分质量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域,并各行其功能,称为结构域。
(结构域与分子整体以共价键相连,这是它与蛋白质亚基的区别)5.蛋白质等电点(PI):一种蛋白质净电荷为零时的溶液PH,此时该蛋白质在电场中无移动。
6.解链温度(Tm值):DNA的变性从开始解链到完全解链,是在一个相当窄的温度内完成的,在解链过程中,紫外吸光度的变化ΔA260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为解链温度或称融解温度。
7.DNA变性:双链DNA(dsDNA)在变性因素(如过酸、过碱,加热等)影响下,双链互补碱基对之间的氢键发生断裂,解离成单链DNA(ssDNA)的过程称之为DNA变性。
8.核酸分子杂交:在溶液中,不同来源的DNA经热变性后,慢慢冷却使其复性,异源DNA 单链间通过碱基配对原则,形成杂交DNA双链分子,称为~。
也可以是DNA与互补的RNA之间,RNA与RNA之间的核酸分子杂交。
9.基因组:一个生物体的全部遗传信息,即DNA的全部核苷酸序列。
10.酶原和酶原的激活:有些酶在细胞内合成或初分泌, 或在发挥其催化功能前只是酶的无活性前体,此无活性的酶的前体称为酶原.在一定条件下,酶原水解开一个或几个特定的肽键,构象发生改变,形成或暴露出活性中心, 表现出酶的活性. 这种由酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活.11.酶的活性中心:酶的必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异地结合并将底物转化成产物,这一区域称为酶的活性中心。
生化名词解释简答

生化名词解释简答生化名词解释、简答名词解释:1.蛋白质的一级、二级结构p87、89蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序,也称化学结构;蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象,不涉及侧链基团的空间排布。
2.蛋白质的变(别)二重效应别构效应又称为变构效应,是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。
别构效应(allostericeffect)某种不直接涉及蛋白质活性的物质,结合于蛋白质活性部位以外的其他部位(别构部位),引起蛋白质分子的构象变化,而导致蛋白质活性改变的现象。
(底物或效应物和酶分子上的适当部位融合后,可以引发酶分子构象发生改变从而影响酶的催化活性的效应。
)3.等电点p102对某一蛋白质来说,在某一ph溶液中,它所带的正电荷与负电荷数恰好成正比,即为净电荷为0时,在电场中它既不向阳极也不向阴极移动,这时溶液的ph就称作蛋白质的等电点(pi)4.酶的活性中心p153通过肽链的卷曲、螺旋或织成构成了多种活性空间――酶的活性部位(或表示活性中心)5.酶的比活力p163比活力就是所指每毫克酶蛋白含有的酶活力单位数,即为比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白6.核酸的增色效应核酸的光吸收值为各核苷酸光吸收值的和太少30-40%,当核酸变性或水解时光稀释值明显减少。
(将dna的叶唇柱盐溶液冷却至80~100℃时,双螺旋结构解体,两条链分离构成单链,由于双螺旋分子内部的碱基曝露,260nm紫外稀释值增高的现象。
)7.核酸的变复性p133-134核酸的变性指dna分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。
变性dna在适度条件下,又可以并使两条彼此分离的链再次键合称作双螺旋结构,此过程表示复性。
8.生物氧化p175有机物质在生物体内的氧化作用(充斥着还原作用)泛称为生物水解。
9.呼吸链p177一系列具备水解还原成特性的酶与辅酶做为氢和电子的传达体。
寄氢体和寄电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上所形成的连锁氧化还原体系称为电子传递链。
生化问答题和名词解释重点

1.核酸杂交: 在DNA变性后的复性过程中,如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中,只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系,在适宜的条件(温度及离子强度)下,就可以在不同的分子间形成杂化双链。
这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成,也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。
这种现象称为核酸分子杂交。
(2分)2.P/O比值:每消耗1mol氧原子时 ADP磷酸化成ATP所需消耗的无机磷的mol数。
3.一碳单位:某些氨基酸在分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基因,称为一碳单位。
体内的一碳单位有甲基(—CH3)、甲烯基(—CH2—)、甲炔基(—CH==)、甲酰基(—CHO)、亚氨甲基(—CH==NH)等。
(2分)4.外显子:在断裂基因及其初级转录产物上出现,并表达为成熟RNA的核酸序列。
(2分)5.遗传密码:mRNA分子上从5,至3,方向,由AUG开始,每3个核苷酸为一组,决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号,称为三联体密码。
6.DNA变性: 在某些理化因素作用下,DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂,使DNA双螺旋结构松散,变成单链,即为DNA变性。
(2分)7. 糖异生: 由非糖化合物 (乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
(2分)8. 底物水平磷酸化:ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程称为底物水平磷酸化。
(2分)9.氨基酸代谢库:食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起,分布于体内各处,参与代谢,称为氨基酸代谢库。
(2分)10. 不对称转录: 转录模板DNA双链中,只有一股链可作为模板指引转录,另一股链不能作为模板;模板链并非永远在同一条单链上,不同基因的模板链可交叉分布在两股链上,这种选择性转录方式称为不对称转录。
生化名词解释及问答题

生化名词解释及问答题一.名词解释1. Tm(解链温度):当核酸分子加热变性时,其在260nm处的紫外吸收会急剧增加,当紫外吸收达到最大变化的半数值时,此时对应的温度称为溶解温度,用Tm表示。
热变性的DNA解链到50%时的温度。
2. 增色效应:DNA变性时,其溶液A260增高的现象。
3. 退火:热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性,这一过程称为~。
4. 核酸分子杂交:这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成,也可以在不同的RNA单链形成,甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成,这一现象叫做核酸分杂交。
5. DNA复性:当变性条件缓慢去除后,两条解链的互补链可以重新配对,恢复到原来的双螺旋结构。
这一现象称为DNA复性。
6. Chargaff规则:包括 [A] = [T],[G] = [C];不同生物种属的DNA的碱基组成不同;同一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。
7. DNA的变性: 在某些理化因素作用下,DNA双链解开成两条单链的过程。
8. 核酸酶:所有可以水解核酸的酶。
9. 糖酵解:在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(glycol sis),亦称糖的无氧氧化10. 糖异生:是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
11. 丙酮酸羧化支路:糖异生过程中为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不可逆反应,丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用而生成丙酮酸的过程称为~。
12. 乳酸循环(Cori循环):肌收缩(尤其是供氧不足时)通过糖酵解生成乳酸。
肌内糖异生活性低,所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后,再入肝,在肝内异生为葡萄糖。
葡萄糖释入血液后又可被肌摄取,这就构成了一个循环,此循环称为~,也称Cori循环。
13. 糖原合成:指由葡萄糖合成糖原的过程。
14. 糖原分解:习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
15. 血糖:血液中的葡萄糖。
16. 脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸,并释放入血供全身组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
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生物化学(仅供参考)简答题:一、蛋白质的二级结构,主要有哪几种?答:二级结构既肽链主链的局部构象,尤其是那些有规律的周期性的结构,其中有一些非常的稳定,而且在蛋白质中广泛存在,常见的二级结构包括α-螺旋、β–折叠、β–转折,另外把那些没有规律性的局部构象称为无规则卷曲。
二:何为蛋白质的两性电离?答:蛋白质是两性电解质,在蛋白质分子中可解离的基团除再每条肽链上的氨基末端和羧基的末端外,还有肽链侧链上那些可电离的基团。
蛋白质分子在溶液中是解离成正离子还是解离成负离子,既取决于其分子上酸性基团还是碱性基团的多少以及俩者的相对比例,同时还受该溶液PH值影响。
在酸性较强的溶液中,碱性基团被抑制,则蛋白质分子解离成正离子,带正电荷,在碱性较强的溶液中,碱性基团解离被抑制,则蛋白质分子解离成负电荷,带负电。
这种现象被称为蛋白质的俩性电离。
三、简述DNA双螺旋结构的特点?答:1、两个链平行,核苷酸绕同轴但方向相反。
2、磷酸脱氧核糖主链位于螺旋的外侧,碱基位于螺旋内侧。
3、每10个核苷酸螺旋上升一圈,螺距3.4nm直径2nm。
4、两条链之间形成氢键有碱基互补配对规律5、双螺旋稳定性氢键与碱基堆积力。
四、蛋白质的α-螺旋结构?答:是单股右手螺旋,主链由-C-Cα、-N-重复构成,在螺旋的内侧,侧链在氨基酸侧链,在螺旋外侧,每个螺距5.4nm ,含3.6个氨基酸残基。
五、生物体内RNA种类以及功能?答:RNA有rRNA、tRNA 和mRNA三种。
rRNA与蛋白质构成核蛋白体,是蛋白质合成的场所;tRNA携带、运输活化的氨基酸;mRNA是蛋白质合成的模板,三种RNA均参与蛋白质的生物合成。
六、比较DNA与RNA在分子组成和结构的异同点?答:相同点:分子组成都含有碱基、戊糖和磷酸,碱基A、G、C。
分子结构上单核苷酸是基本结构单位,并以3′5′-磷酸二脂键相连成一级结构。
不同点:比较项目DNA RNA化学组成戊糖脱氧核糖核糖碱基AGCT AGCU分子结构二级结构的双螺旋,真核生物三级结构为核小体RNA为单链发夹形结构tRNA的二级结构为三叶草型结构,三级结构为倒L型细胞内分布细胞核其次为线粒体细胞浆其次为细胞仁生理功能遗传信息的储存与传递遗传信息传递参与蛋白质合成七、底物浓度对酶促反应的影响?答:在底物浓度较低时,反应速度随着底物浓度的提高而加快,两者成正比例关系;此后,随着底物浓度继续提高,反应速度还在加快,但是变化幅度越来越小,不再成正比例关系;最后,即使底物浓度在提高,反应速度也已经基本不变。
说明此时全部酶分子都已经与底物结合,接近饱和状态。
八、酶原激活方式与实质?答:方式:水解肽键。
实质:是形成活性中心或暴露的过程。
九、影响氧化磷酸化的因素有哪些?答:ADP和ATP的调节作用:ADP/ATP比值下降,氧化磷酸化速度缓慢甚至停止反应,ADP/ATP比值上升,氧化磷酸化加速进行。
甲状腺素的调节:甲状腺素使氧化磷酸化增强。
氧化磷酸化的抑制剂:一是抑制电子传递的抑制剂;另一类是使氧化磷酸化偶联的解偶联剂。
十、糖酵解与有氧氧化的生理意义和异同的路径?答:糖酵解在细胞浆中进行,反应过程分为四个阶段,1、葡萄糖或糖原转化为1,6-二磷酸果糖。
2、1,6-二磷酸果糖裂解为磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛。
3、3-磷酸甘油醛转化为丙酮酸4、乳酸的生成,在无氧的条件下,丙酮酸接受3-磷酸甘油醛脱氢生成的NADH+H+中的俩个氢原子,还原成乳酸。
生理意义;糖酵解是在无氧条件下的一种产能的方式。
这在某些缺氧的条件下,使组织获得所需能量的特殊的生理意义,另外,即使有氧条件下,体内的一些组织还是依靠糖酵解获得能量。
有氧氧化分为三个阶段,1、在包浆中进行,葡萄糖转化成丙酮酸2、丙酮酸进入线粒体,丙酮酸转变成乙酰CoA 3、乙酰CoA进入三羧酸循环,彻底氧化成CO2和H2O,释放大量的能量。
生理意义:有氧氧化的基本生理功能是氧化供能。
糖的有氧氧化产生的ATP远比酵解多,因此是体内细胞获得能量的主要方式。
十一、丙氨酸到糖的过程?答:1、丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸2、丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酸乙酸,后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体,在胞中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸,后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸3、磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1,6-双磷酸果糖4、1,6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶-1催化生成6-磷酸果糖,再异构为6-磷酸葡萄糖5、6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶的作用下生成葡萄糖。
十二、什么是血浆脂蛋白?主要功能是什么?答:血浆脂蛋白是脂质与载脂蛋白结合形成的球型复合体,是血浆脂质的运输和代谢形式。
功能有运输外源性甘油三酯和胆固醇,十三、酮体是如何产生的?答:酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-CoA转化而来。
十四、脂肪酸氧化分解的过程?答:1、脂肪酸活化成脂质CoA 2、脂酰CoA进入线粒体3、脂酰CoA降解成乙酰CoA 4、乙酰CoA彻底氧化。
十五、鸟氨酸循环全过程?答:鸟氨酸循环是在肝脏中进行的,整个过程包括以下4个步骤:首先由NH3与CO2以及2分子ATP缩合生成氨基甲酰磷酸;后者提供氨基甲酰与鸟氨酸缩合生成瓜氨酸;瓜氨酸在消耗1分子ATP分解为AMP核PPi的条件下,与天冬氨酸缩合生成精氨酸;最后精氨酸水解生成1分子尿素。
十六、天冬氨酸彻底分解过程?答:天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水和二氧化碳、尿素,天冬氨酸在肝细胞线粒体中经联合脱氨基生成1分子氨和1分子草酰乙酸并产生1分子NADH + H+。
1分子氨进入鸟氨酸循环与来自另1分子天冬氨酸的氨基形成1分子尿素,此步相当于消耗2分子ATP。
产生的1分子NADH + H+ 经呼吸链氧化生成3分子ATP。
草酰乙酸在线粒体中需1分子NADH + H+ 还原为苹果酸,苹果酸穿出线粒体在胞液中生成草酰乙酸和1分子NADH + H+ (NADH + H+ 在肝细胞中主要通过苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体补充消耗的1分子NADH + H+ ),草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸,分别消耗1分GTP和产生1分子ATP,可抵消。
丙酮酸进入线粒体经丙酮酸脱氢酶催化生成1分子乙酰CoA和1分子NADH + H+ ,经三羧酸循环及氧化呼吸链可产生15分子ATP,1分子天冬氨酸彻底分解合计可净产生15+3-2=16分子ATP。
十七、联合脱氨基过程和尿素的形成过程?答:联合脱氨基过程:首先在特异氨基转移酶及辅基磷酸吡哆醛作用下,讲一个氨基酸的α-氨基转移给α-酮戊二酸生成谷氨酸;然后谷氨酸在谷氨酸脱氢酶及NAD+的作用下,经过氧化脱氨基作用,产生游离氨和重新生成α-酮戊二酸,就这样周而复始,可使体内大多数氨基酸脱氨基,生成α-酮酸和游离氨。
尿素的形成过程:1、CO2+H2O+NH3+2ATP在氨甲酰磷酸合成酶I生成氨甲酰磷酸+2ADP+Pi 2、鸟氨酸+ 氨甲酰磷酸在鸟氨酸氨甲酰基转移酶作用下生成瓜氨酸3、天冬氨酸+瓜氨酸在精氨酸代琥珀酸作用下生成精氨酸4精氨酸和水在精氨酸酶的作用下生成鸟氨酸和尿素。
名词解释:1、肽键:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰胺键。
2、肽键平面:肽键中的C—N键具有部分双键的特征,不能自由旋转,这些现象是因共振而产生的。
其结果使肽键处在一个刚性的平面上,此平面被称为肽键平面。
3、电泳:带点粒子在电场中泳动时的现象。
4、蛋白质的变性:蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性。
5、亚基:是指在四级结构中具有独立三级结构的多肽链。
6、等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,所带净电荷为零,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
7、退火:退火是变性的逆转过程,它受温度、时间、DNA浓度、DNA顺序的复杂性等因素的影响。
8、核酸:是一类携遗传信息和指导蛋白质生物合成的大分子化合物。
9、核苷酸:核苷的磷酸酯,是构成核酸的基本单位10、Tm值:DNA熔解温度,指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度,亦即DNA 变性过程中,紫外吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA 的解链温度(Tm) 。
11、同工酶:催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。
它们彼此在氨基酸序列、底物的亲和性等方面都存在着差异。
12、酶原:通过有限蛋白水解能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。
13、酶原的激活:酶原在某些因素的作用下向酶转化的过程,酶原的激活实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。
14、化学修饰调节:酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰,从而引起酶活性的改变,这种调节称为酶的化学修饰。
15、别构调节:当小分子变构剂与酶活性中心的调节亚基结合后,使酶的空间构象发生改变,从而影响酶的活性。
16、酶的竞争性抑制作用:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。
一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。
这种抑制使得Km增大,而Vmax不变。
17、生物氧化:有机物在活性细胞内经氧化分解,最终产生CO2和H2O并释放能量的过程。
18、呼吸链:是电子传递链,是定位于线粒体内膜,由一组排列有序的H+和电子传递体构成的功能单位。
19、底物水平磷酸化:底物水平磷酸化指在分解代谢过程中,底物因脱氢、脱水等作用而使能量在分子内部重新分布,形成高能磷酸化合物,然后将高能磷酸基团转移到ADP形成ATP的过程。
20、氧化磷酸化:磷氧的比值,指每消耗一摩尔原子氧所消耗的无机磷的摩尔数,即合成ATP摩尔数。
21、糖酵解:是指在氧气不足条件下,葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程,此过程中伴有少量ATP的生成。
这一过程是在细胞质中进行,不需要氧气,每一反应步骤基本都由酶特异的催化。
在缺氧条件下丙酮酸则可在乳酸脱氢酶的催化下,接受磷酸丙糖脱下的氢,被还原为乳酸。
22、糖的有氧氧化:指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化产生二氧化碳和水的过程,同时释放大量的能量。
23、三羧酸循环:体内物质糖类、脂肪或氨基酸有氧氧化的主要过程。
通过生成的乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸(三羧酸)开始,再通过一系列氧化步骤产生CO2、NADH及FADH2,最后仍生成草酰乙酸,进行再循环,从而为细胞提供了降解乙酰基而提供产生能量的基础。
24、糖异生作用:体内由非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。
25、必需脂肪酸:是指机体生命活动必不可少,但机体自身又不能合成,必需由食物供给的多不饱和脂肪酸。
26、脂肪动员:指脂库中经常有一部分脂肪被水解成甘油和脂肪酸而释放出来的过程。
27、酮体:在肝脏中,脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮,三者统称为酮体。