生物化学复习
生物化学复习资料
生物化学复习资料1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失5、核酸的基本组成单位是核苷酸6、tRNA的二级结构为三叶草形7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白27、体内胆红素主要来源是血红蛋白28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶34、下列是密码子的特点，例外的是间断性35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行。
生物化学复习资料
生物化学复习资料氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。
(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
(P45)必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。
（亚油酸和亚麻酸）(P25)必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
(P39)超二级结构：也称之基元。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
(P53)分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
(P98)解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。
符号：Tm。
每种DNA或RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多，Tm值越高。
(P98)增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。
(P98)酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。
酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。
(P147)酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。
提高酶活性的别构效应，称为别构激活或正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。
生物化学复习资料
生物化学复习资料1。
氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。
所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。
氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。
试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。
简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。
三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。
四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。
生物化学复习资料
⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。
即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。
（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。
3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。
生物化学复习重点
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
《生物化学》复习题总结
《生物化学》复习题绪论1什么是生物化学？简述生物化学的分类？蛋白质1 什么是蛋白质？简述蛋白质的分类？2 20种常见氨基酸的普通名称、代号、结构式、分类？3 氨基酸氨基、羧基和两基团共同参加反应的用途如何？4 为什么氨基酸溶液具有缓冲特性？5 什么是氨基酸的等电点？氨基酸在等电点时具有那些特性？6 常见的氨基酸分析方法有哪些？其原理是什么？7 氨基酸的制备方法和用途有哪些？8 如何测定蛋白质一级结构中氨基酸的排列顺序？9 蛋白质常见的二级结构有哪些？10 为什么α-螺旋具有稳定性？β-折叠具有哪些特点？11 蛋白质的四级结构和结构域有哪些差异？12 维持蛋白质分子结构的重要化学键有哪些？13 什么是蛋白质的变性作用？变性具有哪些特性？引起蛋白质变性的因素及变性机理如何？14 什么是蛋白质的别构作用？15 什么是蛋白质的沉淀作用？引起蛋白质沉淀的因素及其机理如何？16 蛋白质制备的方法如何？酶化学1 什么是酶？简述酶的分类？2 简述酶的化学本质和酶蛋白的结构？3 简述酶的作用特点？4 什么是酶的活性中心？其特点如何？5 酶的催化机制有哪些？6 酶如何加速化学反应？7 什么是酶原的激活？8 测定酶促反应速度时为什么要以初速度为基准？9 简述中间产物学说的要点？10影响酶促反应速度的因素有那些？11米氏方程的推导及米氏常数的意义和求取？12 什么是酶的激活作用？试举例说明？13 什么是酶的抑制作用？主要有哪几类？其特点如何？14 简述抑制作用的机制及其实践意义？15 什么是酶活力？其表示方法有哪些？16 何为全酶、辅酶、调节酶、同工酶、多酶体系和诱导酶？它们之间有何区别？17 什么是别构酶？有哪些特点？18 什么是固定化酶？有哪些优点？制备固定化酶的方法有哪些？核酸化学1简述核酸的类别、分布和组成？2 写出常见嘧啶和嘌呤的分子式？3 核苷酸分子中核苷和戊糖的连接方式？4 简述DNA分子的二级结构模型提出的依据和结构要点？5 RNA包括那几类？其结构和功能如何？tRNA的二、三级结构。
生物化学复习资料
第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
生物化学复习题及答案
生物化学复习题及答案《生物化学》复习一、术语解释：1．两性离子：指在同一氨基酸分子上即含有可解离出氢离子的基团，又含有能结合氢离子的基团，这样的离子兼性离子或偶极离子。
2.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲和折叠成几个相对独立的球形组件。
3．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
4.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），以降低蛋白质的溶解度和沉淀，称为盐析。
5．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
6.退火：当变性的DNA溶液被加热并缓慢冷却到适当的低温时，两条互补链可以再次配对并返回到原来的双螺旋结构。
7．dna的熔解温度：dna加热变性过程中，紫外吸收值达最大吸收值一半时所对应的温度。
8．核酸的变性：在某些理化因素作用下，dna双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程；9.消色差效应：由于双螺旋的重新形成，复性DNA在260nm处的紫外吸收值降低。
10.增色效果：260nm处变性DNA的紫外吸收值因碱基对重叠的损失而增加11米氏常数（Km 值）：酶反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
12.活性中心:酶分子中直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位。
13.酶的比活性：指每毫克酶蛋白中包含的活性单位数。
有时，它还使用每克酶制剂或每毫升的所有活性单位。
14.生物氧化：有机物质在生物体活细胞内氧化分解，同时释放能量的过程。
15.氧化磷酸化：代谢物质的氧化脱氢通过呼吸链传递给氧气以产生水，伴随ATP磷酸化以产生ATP的过程。
16.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的ph值，用符号pi 表示17.呼吸链:代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给激活的氧分子而生成水的全部体系。
18.底物水平磷酸化：在脱氢和脱水过程中，底物重新分配和排列分子中的化学能，形成高能化合物。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
--羟丁酸
NAD+ NADH+H+
乙酰乙酸
呼吸链和 氧化磷酸化 O2
TCA
β-酮酯酰CoA转移 酶 （琥珀酰CoA转硫酶）
琥珀酰CoA
琥珀酸
硫解酶
2
乙酰CoA
CoASH
乙酰乙酰CoA
β - 羟丁酸 NAD+
β - 羟丁酸脱氢酶 + NADH+H
HSCoA + ATP
乙酰乙酸
琥珀酰 CoA
植烷酸的α -氧化作用
植烷酸 羟化
脱氢
氧化脱羧
降植烷酸
CO2
4.
脂肪酸的ω- 氧化途径（肝、植物及细菌）
CH3(CH2)n COO呼吸链和 氧化磷酸化
混合功能氧化酶
O2
NADPH+H+
NADP +
HOCH2(CH2)n COO醇酸脱氢酶
NAD(P) +
TCA
NAD(P)H+H+
OHC(CH2)n COO醛酸脱氢酶
CH2OH CHOH CH2OH
ATP ADP
甘油激酶
CH2O P H H CHOH CH2OH
H H NAD+ NADH+Ｈ+
磷酸甘油脱氢酶
CH2O P C=O
α-磷酸甘油
磷酸二羟丙酮
糖异生途径
CH2OH
EMP
丙酮酸
其它脂类
糖原或淀粉
氨基酸
乙酰CoA
存在于肝、肾、肠中，脂 肪及骨骼肌细胞缺乏
TCA 呼吸链
呼吸链 ATP+H2O
（一）饱和偶数C脂肪酸的彻底氧化分解
1、脂肪酸激活(胞液)：（活化形式脂酰CoA） 2、长链脂酰CoA转运：（10C以下直接进入） 3、β-氧化降解 (线粒体):
4、TCA和电子传递及氧化磷酸化 (线粒体):
2.脂酰CoA进入线粒体基质示意图
O R-C-OH
外侧
ATP CoASH
（3）一些需氧微生物能将烃或脂肪酸迅速降解成水溶性产 物，这种降解过程首先要进行w-氧化作用，生成二羧基脂 肪酸后再通过-氧化作用降解，如海洋中的某些浮游细菌 可降解海面上的浮油，其氧化速率可高达0.5克/天/平方米。
5. 超长脂肪酸的β - 氧化途径
大于18C的脂酰CoA难以进入线粒体进行β - 氧化，但可以进入过氧化物 酶体或乙醛酸循环体进行β - 氧化。与线粒体中β -氧化十分相似，区别 如下：
脱氢酶
NADP++ HSCOA CO2+NADPH+H+
脱 氢 酶
三羧酸 循环
解释为什么对糖摄入不足的爱斯摩人来说，在营养上吃 奇数C脂肪酸要比吃偶数C脂肪酸更好一些？ 两组大鼠进行实验：一组每天喂食正庚酸（7：0）为唯一 碳源；二组喂食正辛酸（8：0）。一个月后一组大鼠生长 健康，体重增加；二组却因肌肉萎缩而体重减轻。试解释 出现差别的原因。 09南京大学
NAD+ 脱 氢 酶
NADH+H+
RCOOH+CO2
（少一个C原子）
ATP，NAD+， 抗坏血酸 脱羧酶
R-C-COOH O （α-酮脂酸）
=
α -氧化的可能反应历程
脂肪酸的a-氧化作用的意义
（1）奇数碳脂肪酸的形成和降解；
（2）含甲基的支链脂肪酸的降解（植烷酸）； 哺乳动物将植物中植醇降解就是通过这种途径而实现的 （3）过长的脂肪酸（如C22 、C24 ）的降解（过氧化物酶体） （4）动物中某些脑苷脂和神经节苷脂中的α -羟脂肪酸
酶不同
FADH2去向不同
NADH去向不同
乙酰CoA去向不同
（三）乙酰CoA的代谢结局
植物微生物 糖 氨基酸
肌肉细胞 脂肪组织 肝脏
（四）酮体的生成和利用
1.酮体生成的原因
动物肌肉中乙酰COA可以进入TCA。 动物肝、肾组织（特别是饥饿、禁食、糖尿病） 线粒体内乙酰COA进入酮体的合成：
脂肪酸
解释为什么对糖的摄入不足的爱斯摩人来说，在 营养上吃奇数C脂肪酸要比吃偶数C脂肪酸更好一 些？ 两组大鼠进行实验：一组每天喂食正庚酸（7：0 ）为唯一碳源；二组喂食正辛酸（8：0）。一个 月后一组大鼠生长健康，体重增加；二组却因肌 肉萎缩而体重减轻。试解释出现差别的原因。 09南京大学 奇数碳脂肪酸可以经丙酸生糖，偶数碳脂肪酸彻 底氧化生成的乙酰辅酶A，在动物体内只能氧化 或合成脂肪及酮体、胆固醇等。
心、肾、 脑细胞
乙酰乙酸硫激酶 AMP + PPi 乙酰乙酰 CoA 硫解酶 2 ×乙酰 CoA
心、肾、脑、 琥珀酰 CoA 转硫酶 骨骼肌细胞
琥珀酸
三羧酸循环
酮体生成和利用的特点
琥珀酰CoA转硫酶主要存在于心、肾、脑和骨骼 肌细胞的线粒体中. 酮体在肝脏合成，但肝脏缺乏利用酮体的酶（琥
珀酰CoA转硫酶），不能利用酮体。
-OOC(CH
琥珀酰CoA＋n乙酰CoA
NAD(P) + NAD(P)H+H+
)n COO2
双向β-氧化
（1）动物肝、肾细胞的内质网上10-12碳以下的脂肪酸常 通过w-氧化途径降解。 （2）植物体内在w-端具有含氧基团（羟基、醛基或羧基） 的脂肪酸（角质层或细胞壁的成分）大多也是通过w-氧化
作用生成的。
7*（1.5+2.5）+8*10=108 第一步消耗了2个高能磷酸键，
应为108-2=106个高能磷酸键。
（二）脂肪酸的其它氧化方式
1.不饱和脂肪酸 2.奇数碳脂肪酸 3.α -氧化作用 4.ω -氧化作用 5.超长脂肪酸链的β -氧化
1.不饱和脂肪酸
比较1mol硬脂酸、油酸、亚油酸彻底氧化分 解释放多少能量？
2.奇数C脂肪酸的氧化
奇数碳脂肪酸：陆地生物较少，一些植物、海洋生 物、石油酵母中较多。
反刍动物瘤胃中发酵产生大量丙酸 17个碳直链脂肪酸的氧化 （1）β-氧化 7乙酰CoA + 丙酰CoA （2）丙酰CoA的代谢
丙酰-CoA的代谢途径一
丙酰CoA羧化酶
ATP、CO2 生物素 D-甲基丙二酰CoA 消 旋 酶
AMP+PPi N+(CH3)3 CH2 HO-CH2 CH2 COO-
内侧 β-氧化
O R-C-S-CoA
O
肉毒碱
肉碱脂酰基 转移酶Ⅰ
载 体
肉毒碱
R-C-S-CoA
CoASH
O
脂酰肉毒碱
N+(CH3)3 CH2 CH2 COOR-C－O-CH2
肉碱脂酰基 转移酶Ⅱ
CoASH
脂肪酸分解 的限速酶
线粒体内膜
丙酰CoA转变为琥珀酰CoA有两方面作用： •经糖异生转变为糖补充血糖、也可转变为某些 氨基酸。 •回补了TCA，保障TCA的顺利进行，有利于乙酰 CoA分解释放能量。
3.饱和脂肪酸的α -氧化作用
RCH2COOH
O2，NADPH+H+
单加氧酶
Fe2+，抗坏血酸
R-CH-COOH OH （L-α-羟脂肪酸）
β-氧化作用 α-氧化作用 ω-氧化作用
（一）饱和偶数C脂肪酸的彻底氧化分解
RCOOH（C2n）
ATP AMP+PPi
激 活
肉毒碱
RCOSCOA
转运
(n-1)
β-氧化
RCOSCOA
n CH3CO-SCOA
FAD FADH2 NAD+ NADH + H+
TCA
CO2
胞 液
线 粒 体
（1）单不饱和脂肪酸的氧化（油酸为例）
12 3
释 放 多 少 能 量
1mol油酸彻底氧化分解释放多少能量？
硬脂酸氧化释放能量？ 总计120mol
油酸和硬脂酸氧化过程的区别？
少1次脱氢，因此少1个FADH2 油酸：120-1.5=118.5
（2）多不饱和脂肪酸的氧化（亚油酸为例）
NADPH+H+
第五章 脂类代谢
第一节 脂肪的分解代谢
第二节 脂肪的合成代谢 第三节 其它脂类的代谢
简述饱和脂肪酸分解代谢的主要步骤。2006中国科 学技术大学
一、脂肪动员
惰性
H2O O ‖ CH2-O-C-R1 O ‖ CH -O-C-R2 O ‖ CH2-O-C-R3 R1-COOH H2O R3-COOH
血 液
5.酮症及其产生原因：
当肝内产生酮体超过肝外组织氧化酮体的能力时，血中 酮体蓄积，称为酮血症；尿中有酮体排出，称酮尿症。二者 统称为酮体症(酮症)。 酮症可导致代谢性酸中毒，称酮症酸中毒，严重酮症可 导致人死亡。 长期饥饿和糖尿病时，脂肪动员加强，酮体生成增多。
为什么说动物奇数脂肪酸（的分解产物）“既生糖又生 酮”？简述其分解的主要产物是什么？以及这些产物形 成糖和酮体的过程。06上海交大
因此酮体生成后进入血液，输送到肝外组织利用。
肝内生酮肝外用
脂肪酸 酮体 肾 氨基酸 乙酰CoA TAC CO2 酮体 （尿中排出） 酮体
血液
肝外组织
脂肪酸 葡萄糖
肝
脂肪酸 肺 葡萄糖 酮体 氨基酸
乙酰CoA
TAC 丙酮 （呼出） CO2
4.酮体生成的生理意义：
（1）在正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式（肝 脏向肝外组织提供的第二能源）。 （2）在禁食、饥饿、应激及糖尿病等疾病情况下，心、肾 、骨骼肌摄取酮体作为重要的替代燃料，为心、脑等重要 器官提供必要的能源并可防止肌肉蛋白的过多消耗。 长期饥饿时，酮体供给脑组织50～70%的能量 （3）分子小，溶于水，可透过血脑屏障及毛细血管，供应 脑能量所需