最新3蛋白质结构-2
蛋白质的二级结构
蛋白质的结构具有多种结构层次，包括一级结构和空间结构，空间结构又称为构象。
空间结构包括二级结构、三级结构和四级结构。
在二级与三级之间还存在超二级结构和结蛋白质的二级结构构型：指一个不对称的化合物中不对称中心上的几个原子或基团的空间排布方式。
如单糖的α-、β-构型，氨基酸的D-、L-构型。
当从一种构型转换成另一种构型的时候，会牵涉及共价键的形成或破坏。
构象：指一个分子结构中的一切原子绕共价单键旋转时产生的不同空间排列方式。
一种构象变成另一种构象不涉及共价键的形成或破坏。
蛋白质的二级结构蛋白质的二级(Secondary)结构是指多肽链的主链本身在空间的排列、或规则的几何走向、旋转及折叠。
它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
氢键是稳定二级结构的主要作用力。
主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由回转。
二面角的概念蛋白质中非键合原子之间的最小接触距离(A)1.3 蛋白质的结构（1）肽链空间构象的基本结构单位为肽平面或肽单位。
肽平面是指肽链中从一个Cα原子到另一个Cα原子之间的结构，共包含6个原子（Cα、C、O、N、H、Cα），它们在空间共处于同一个平面。
（2）肽键上的原子呈反式构型 C=O与N-H p204（3）肽键C-N键长0.132nm,比一般的C-N单键(0.147nm)短，比C=N双键(0.128nm)要长，具有部分双键的性质，不能旋转。
（二）蛋白质的构象蛋白质多肽链空间折叠的限制因素：Pauling和Corey在利用X-射线衍射技术研究多肽链结构时发现：1.肽键具有部分双键性质：2.肽键不能自由旋转3.组成肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子（Cα）都处于同一个平面内，此刚性结构的平面叫肽平面（peptide plane）或酰胺平面（amide plane）。
4.二面角所决定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中，非键合原子之间的接近有无阻碍。
1.α-螺旋及结构特点p207螺旋的结构通常用“S N”来表示，S表示螺旋每旋转一圈所含的残基数，N表示形成氢键的C=O与H-N原子之间在主链上包含的原子数。
蛋白质的二级结构.pptx
所以有Pro时，就不能形成a-螺旋，从 而使螺旋中断或拐弯。
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（三）二级结构单元的种类
二. 蛋白质的二级结构
1.α-螺旋(α-helix) 侧链在a-螺旋结构中的作用
❖ R为Gly 时
➢ 由于Ca上有2个氢，使其两侧的s键(Ca-C、 Ca-N) 的转动的自由度很大，即刚性很 小
每隔3.6个氨基酸残基，螺旋上升一圈； 每圈间距0.54nm。
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（三）二级结构单元的种类
二. 蛋白质的二级结构
1.α-螺旋(α-helix)
氢键
由aa残基的羰基与它后面第 四个aa残基上的氨基之间形成。
所以，该a-螺旋为 第311.页6/1共330型页
（三）二级结构单元的种类 1.α-螺旋(α-helix)
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二级结构的概念
二. 蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构指多肽链本身通过氢键沿一 定方向盘绕、折叠而形成的构象。
天然蛋白质主要二级结构单元包括：
a-螺旋 (a-helix) b-折叠 (b-pleated sheet) b-转角 (b-turn) 无规卷曲 (nonregular coil)
氢键
二. 蛋白质的二级结构
氢键基本上平行于中心轴。
主链上所有的肽键基本上都参与 了氢键的形成，因此a-螺旋相当稳定。
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（三）二级结构单元的种类
二. 蛋白质的二级结构
1.α-螺旋(α-helix) 侧链在a-螺旋结构中的作用
❖ R为Pro 时
➢ N-Ca的旋转受到限制； ➢ N上没有氢，不能形成氢键。
二. 蛋白质的二级结构
O
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释【摘要】蛋白质是生物体内重要的大分子，负责许多生物学功能。
蛋白质的结构可分为四个级别：一级结构指的是氨基酸的简单线性排列，二级结构是氨基酸的局部区域形成α螺旋或β折叠，三级结构是整个蛋白质分子的空间构象，四级结构是多个蛋白质分子相互组装在一起形成的复合物。
蛋白质的结构决定了其功能，例如酶的特异性和亲和力。
蛋白质的结构与功能高度相关，对于研究蛋白质功能和疾病治疗有着重要意义。
蛋白质的结构从简单到复杂，具有多种不同层次的组织关系，这些不同级别的结构相互作用，共同决定了蛋白质的生物学功能。
【关键词】蛋白质，一级结构，二级结构，三级结构，四级结构，解释，总结1. 引言1.1 蛋白质概述蛋白质是生物体内功能性非常重要的大分子，它们参与了生物体内的几乎所有生物过程。
蛋白质是由氨基酸分子通过肽键连接而成的多肽链，具有多种结构和功能。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，即多肽链的线性排列方式。
二级结构是指多肽链中氨基酸的局部空间构象，包括α-螺旋和β-折叠等。
三级结构是指整个多肽链的立体空间结构，由各个二级结构元素的折叠方式决定。
四级结构则是由多个多肽链之间的相互排列和交互作用所形成的整体结构。
通过这四个层次的结构，蛋白质可以实现其特定的生物功能，如催化化学反应、传递信号等。
蛋白质的结构和功能密切相关，任何一个层次的结构改变都可能影响到其功能。
对蛋白质结构的深入理解对于揭示其功能机制具有重要意义。
2. 正文2.1 蛋白质一级结构蛋白质的一级结构指的是它的氨基酸序列。
氨基酸是组成蛋白质的基本单位，共有20种不同的氨基酸，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
蛋白质的氨基酸序列是由基因决定的，不同的基因编码不同的氨基酸序列，从而确定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质的一级结构中，氨基酸序列的特定顺序决定了蛋白质的二级结构。
蛋白质的结构与功能(2)
二、组成蛋白质的基本单位——氨基酸 1、氨基酸的命名： 系统命名法 俗称
α
α
2、氨基酸的结构特点： ❖氨基酸的通式
COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
特点：存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋 白质的氨基酸仅有20种。
除脯氨酸为亚氨基酸外，其余19种均符合通式；
主要化学键： 疏水作用力、 离子键、 氢键、 van der Waals力
等。
四、蛋白质的四级结构
概念：蛋白质分子中各亚 基的空间排布及相互作用。
蛋白质的亚基 (subunit)： 参与构成蛋白质四级结构 的、每条具有三级结构的 多肽链。
主要化学键：疏水作用力， 氢键和离子键
蛋白质结构中应注意的问题： 由一条多肽链形成的蛋白质其最高级结构为三级，具有三
-折叠(-pleated sheet) ①多肽链呈伸展状态，肽键平面沿长轴折叠呈锯齿状，两平
面间夹角为110°，R基交替地伸向锯齿状结构的上下方。
②若干肽段互 相靠拢，平行 排列，通过氢 键连接。氢键 的方向与长轴 垂直。
③若两条肽段走向一致（N端、C端方向相同），称为平行式； 反之，称之为反平行式，反向更稳定。
正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。在某种未知蛋白质的作 用下可转变成β-折叠的PrPsc，从而致病。
第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化
一、蛋白质的理化性质 1、蛋白质的两性解离与等电点 蛋白质的两性解离 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链
中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷 或正电荷的基团。
变性蛋白质的特点： 生物学活性丧失 溶解度降低，易于沉淀 粘度增加，结晶能力消失 易被蛋白酶水解
3-2蛋白质概论
蛋白质概论----介绍蛋白质的基本组成、结构、分类、功能牛胰核糖核酸酶胰岛素1、蛋白质的组成和分类⏹蛋白质的化学组成●组成:碳50-55%,氢6-8%,氧19-24%,氮13-19%,硫0-4%●各种蛋白质含氮量很接近，蛋白质中的氮含量一般为15～17.6%平均为16%●凯氏定氮法的基础：100克有机物中蛋白质大体含量=壹克样品中含氮的克数×6.25×100●各类食物中蛋白质含量的百分比例为：畜、禽、鱼10~20，鲜奶1.5~4，奶粉25~27，蛋类12~14，大豆及豆类20~40，硬果类15~25，谷类6~10，薯类2~3，蔬菜水果类约为1。
•25mg蛋白质样品溶于25ml缓冲液中，取2ml样液测得蛋白氮含量为0.2mg。
•问：该样品中蛋白质的百分含量是多少？三鹿奶粉事件为什么会发生？从技术角度如何避免上述时间的发生？●根据分子的形状：球状(globular protein)、纤维状(fibrous protein)和膜蛋白●根据功能：酶、调节蛋白、转运蛋白、营养和储存蛋白、收缩蛋白、结构蛋白和防御蛋白等●根据组成可分为单纯蛋白质（simple protein)和缀合蛋白质(conjugated protein)⏹蛋白质的分类单纯蛋白质✓清蛋白(albumin)：溶于水、稀酸、稀碱、稀盐，为半饱和硫酸铵沉淀,血清清蛋白、乳清蛋白✓球蛋白(globulin)：溶于水和不容易水两类，为半饱和硫酸氨所沉淀，血清球蛋白、肌球蛋白、植物种子球蛋白✓谷蛋白(glutelin)：不溶于水、醇及中性盐，但易溶于稀酸和稀碱，米谷蛋白、麦谷蛋白✓谷醇溶蛋白（prolamine):不溶于水和无水乙醇，溶于70%-80%乙醇,脯氨酸和酰氨较多，非极性侧链远多于极性侧链，玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白✓组蛋白(histone)：溶于水及稀酸，可被氨水沉淀,分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性，小牛胸腺组蛋白✓鱼精蛋白(protamine)：溶于水和稀酸，不溶于氨水,碱性氨基酸较多，分子呈碱性，鲑精蛋白✓硬蛋白(scleroprotein)：不溶于水，稀酸和稀碱，作为结缔及保护功能的蛋白质，角蛋白、胶原、弹性蛋白缀合蛋白质✓糖蛋白(glucoprotein)和粘蛋白(mucprotein)：辅基成分为半乳糖、甘露糖、已糖胺✓脂蛋白(lipoprotein)：与脂结合的蛋白质✓核蛋白(nucleoprotein)：辅基是核酸如脱氧核蛋白质、核糖体✓磷蛋白(phosphoprotein)：磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基连相连✓色蛋白（chromoprotein):蛋白质与某些色素类物质结合而成的缀合蛋白,如血红素蛋白(hemoprotein)：辅基为血红素，它是卟啉化合物，卟啉环中心含有金属✓黄素蛋白(flavprotein)：辅基为黄素嘌呤二核苷酸✓金属蛋白(metalloprotein)：与金属之间结合的蛋白质醇脱氢酶含锌、铁蛋白含有铁2、蛋白质分子的大小和分子量蛋白质分子量变化范围很大（6000-1000000），某些蛋白质是两个或更多的蛋白质亚基通过非共价的结合而形成的，这样的蛋白质称寡聚蛋白,其分子量可以达上千万（如病毒外壳蛋白）。
5-蛋白质化学3-二级结构
列转变为多肽链的氨基酸顺序；另一种就是折叠密码 （folding code)-第二遗传密码，该密码决定存在于
氨基酸顺序中的一维信息向蛋白质特定的三维结构 （信息）的转变。
三联体密码已成明码，那么破译“第二遗传密码”就是通过
“蛋白质结构预测”，从理论上最直接地去解决蛋白质的 折叠问题，这是蛋白质研究最后几个尚未揭示的奥秘之一。 “蛋白质结构预测”属于理论方面的热力学问题，就是根
据蛋白质的一级序列，预测由Anfinsen原理决定的特定的空间 结构。
一种方法是假设蛋白质分子天然构象处于热力学最稳定、 能量最低状态，考虑蛋白质分子中所有原子间的相互作 用及蛋白质分子与溶剂之间的相互作用，采用分子力学 的能量极小化方法，计算出蛋白质分子的天然构象。 另一种方法是找出数据库中已有的蛋白质的空间结构 与一级结构之间的联系，总结出一定的规律，逐级从一级 结构预测二级结构，再建立可能的三维模型，根据已形 成的规律排除不合理的模型，再根据能量最低原理得到 修正的结构，即所谓的“基于知识的预测方法”。
数据库主要由日内瓦大学医学生物化学系和欧 洲生物信息学研究所(EBI)合作维护。SWISSPROT的序列数量呈直线增长。
模体与域数据库主要有：
长期以来，根据蛋白质氨基酸的序列
预测蛋白质天然结构（或蛋白质折叠）是
分子生物学、生物化学及生物物理学中极 具挑战性的研究领域。三维结构的研究与
蛋白质序列分析相比要复杂、费时、昂 贵得多。
蛋白质特定三维空间结构形成的规律、稳定 性以及与其生物活性之间的关系。最根本的问题就 是多肽链的一级结构如何决定它的空间结构。既 然前者决定后者，那么一级结构和空间结构之间肯 定存在某种确定的关系。是否也像“三联体密码” 决定氨基酸顺序一样存在一套密码？有人设想把一级 结构决定空间结构密码叫“第二遗传密码”。遗
蛋白质的一二三四结构
一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。
迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。
二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。
蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。
例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
1.肽键平面（或称酰胺平面，amide plane）。
Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：（1）中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。
蛋白质的结构与功能2
COOC +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
第八页，编辑于星期三：一点 二十三分。
（一）氨基酸的分类
1. 非极性脂肪族氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 芳香族氨基酸
4. 酸性氨基酸
5. 碱性氨基酸
第九页，编辑于星期三：一点 二十三分。
1. 非极性脂肪族氨基酸
第十页，编辑于星期三：一点 二十三分。
第四十二页，编辑于星期三：一点 二十三分。
（2）β-折叠
β-折叠呈折纸状
多肽链充分伸展，各个肽单元以Cα 为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨
基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上 下方。
第四十三页，编辑于星期三：一点 二十三分。
第四十四页，编辑于星期三：一点 二十三分。
β-折叠
第四十五页，编辑于星期三：一点 二十三分。
2. 蛋白质二级结构的主要构象形式
n α-螺旋(α-helix) n β-折叠(β-pleated sheet) n β-转角(β-turn) n 无规卷曲(random coil)
第三十八页，编辑于星期三：一点 二十三分。
（1）α-螺旋
多肽链中的主链围绕中心轴有规律的 螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向， 称右手螺旋。
第四页，编辑于星期三：一点 二十三分。
蛋白质的元素组成
主要含有碳、氢、氧、氮及硫。 有些蛋白质还含有磷、铁、铜、锌、
锰、钴及钼等。
第五页，编辑于星期三：一点 二十三分。
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量接近，平均为16%。 测定生物样品含氮量可推算出蛋白质
大致含量。
100克样品中蛋白质的含量（g%） =
三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure)
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4 膜蛋白在膜上的运动：横向迁移，垂直旋动，不能翻转
第七节 蛋白质的三级结构
三级结构：蛋白质的三级结构是指二级结构和超二级结构 进一步盘曲折叠，形成包括主侧链在内的专一性 三维排布。是蛋白质所有原子的空间排布。
年龄增长，氧化反应加剧，胶原蛋白交联程度过 大，韧性降低，脆性增加，易断裂，产的蛋白
(一) 膜蛋白的分类：
1. 外周蛋白:
位于膜表面或通过其它蛋白和膜相连的蛋白。与膜结合松 散，一般是水溶性的
结合力：与脂双层表面通过静电力、氢键或范德华力结合， 改变离子强度或加入金属螯合剂可达到分离 如：红细胞血影收缩蛋白，藻胆蛋白，cytC等
① 人红细胞血型糖蛋白（glycophorin)
位于人红细胞膜表面的糖蛋白，富含 带负电的唾液酸。有A、B、C、D 4种， B、C、D在红细胞中含量较少
A型由131aa构成： N-端：70aa，在细胞膜外，结合约 16个糖链，约100个糖残基， 决定血型 中部：20aa残基构成一个跨膜 -螺旋棒，固定蛋白 C-端：41aa残基，亲水，在细胞膜内
每肽结合约12个叶绿素分子
N
基质
几乎所有的捕光色素蛋白都是跨膜
三螺旋模式
D
类囊体膜腔 C
BA C
E
3. 脂锚定蛋白:
某些膜蛋白通过脂类分子共价连接而结合于膜上 脂类分子(脂锚钩)作用：固定蛋白、对蛋白起调节作用 分类：
通过脂肪酸锚定 通过糖基（链）
4）3酰）胺酰连胺接连的接糖的基豆磷蔻脂酰酰锚肌钩醇：(PGrP-NI)-锚末钩： 12端）PGr硫-lyC醚酯--N末连H端接-豆a的a蔻异脂-酰磷戊肪-酸二酰膜乙烯锚醇基钩胺锚: 残钩基：-寡糖-
1 膜外周蛋白示例：藻胆蛋白
No Image
PE 藻胆蛋白
PC
APC
No Image
2 内在蛋白:
占膜蛋白的70%-80% 依靠疏水作用与膜相互作用，在膜内部是疏水作
用, 膜外部是亲水 难于和膜分离，常需要借助去污剂、有机溶剂或
超声波
根据与膜相互作用情况，目前主要有两大类，分 别以-螺旋（血型糖蛋白、菌紫质、 LHCII）和以 β-折叠片跨膜（某些孔道蛋白，如LamB等）
具备三级结构的蛋白质分子一般都有近似球形或椭球形的 物理外形；是蛋白质功能发挥至关重要的一个结构层次
一 . 一级结构决定蛋白的三级结构：
证据主要来自三个方面： ① 蛋白变性复性 ②人工合成蛋白 ③ 生物合成蛋白
二. 维持三级结构的力
1. 主要是非共价键或次级键，包括：
氢键：骨架之间，主、侧链之间，侧链之间，侧链与介质等 疏水作用：疏水基团聚集作用 范德华力（定向效应，诱导效应，分散效应） 离子键（盐键）：内部盐桥；表面形成水化层
2. 共价键：
二硫键：使三级结构趋向稳定化 配位键:由两原子中的一个单方提供电子对，蛋白与配位金属
N-端和C-端都在细胞内侧 β-转角在胞内侧的桶边; 长回环在细胞外侧
胞外
NC 胞内侧
④ 植物捕光色素蛋白复合物
(light-harvesting complex, LHCII)
叶绿体类囊体膜上的捕光天线蛋白 LHCII通常以三聚体存在
每个单体N -端在外，C-端在内，由 233个aa组成，共A-E 5个helix, A、 B、C 3个为跨膜helix。
3蛋白质结构-2
(一)角蛋白 （keratin）:
-角蛋白, β-角蛋白, 羽毛角蛋白, 无定形角蛋白
1. -角蛋白：头发角蛋白 构成：
-helix(0.45nm)原纤维(2nm) 微纤维(8nm)大纤维(200nm) 特性:
a 有较强的伸缩性，在热水或 碱溶液中可伸展为β-sheet
b 水不溶性(含大量的疏水aa)
② 细菌视红素（菌紫质）
（bacteriorhodopsin）:
有色蛋白（247aa的单肽链 – Lys216 - - NH- 视黄醛）， 是一个光驱动的跨膜质子泵， 可参与ATP合成
分子量26,000，C-端在细胞 质侧，N-端在细胞外侧
肽链共形成7个跨膜-helix，螺旋之间以亲水性短链连接。 每个螺旋3.5nm长，与膜同高，相隔1nm围成桶状
肌P醇Prr磷--CC酸y-s末如-膜( 端：或-cSCAeyMrs，P-T依聚h赖r异)-蛋脂戊白肪二激酸烯酶-基膜、- ；膜
毒蛋H如I白V：-等1多的如如种g：：a表gG酵蛋面蛋母白抗白交等原偶配，联因黏受子着体等分子，朊病
(二) 内在膜蛋白和膜脂间的相互作用
1 结合力： 外周蛋白：静电力, 氢键, 疏水相互作用 内在蛋白：疏水作用(蛋白非极性基与脂双层烃基—范德华力)
大部分为疏水基位于桶外侧；少数亲水基在桶内侧，功能一 是形成内部氢键及盐桥，固定桶的结构，二是作为质子通道
③ E.coli 麦芽糖膜孔道蛋白（malto porin，LamB）
β-折叠膜蛋白主要存在于 细菌细胞膜、线粒体等
参与麦芽糖或其糊精出入 E. coli 细胞膜的运输
以三聚体形式存在于膜上， 每单体为421aa构成的肽链， 形成18-股反平行β-折叠桶 相邻折叠片之间以回环或 β-转角连接
c 韧性，多螺旋结构紧密
3 合成部位：
胶原蛋白前体在粗面内质网上合成，并在形成三 股螺旋之前于内质网腔中进行羟基化修饰。
Pro残基的羟化反应是在与膜结合的脯氨酰-4羟 化酶及脯氨酰-3羟化酶的催化下进行的。VC是这 两种酶所必需的辅因子。VC缺乏导致胶原的羟化 反应不能充分进行，不能形成正常的胶原纤维。 导致血管、肌腱、皮肤变脆，易出血，称为坏血 病。
疏水/亲水作用（跨膜脂双层两种作用并存)
2 内在蛋白对膜脂的特殊要求: 内在蛋白需要有一定量的膜脂存在才能维持功能 有些要求特定种类的膜脂与其配合，如：线粒体内膜的
β-羟丁酸脱氢酶要求必须有磷脂酰胆碱才表现活性
3 膜蛋白结合对膜脂的作用
界面脂： 指生物膜中内在蛋白周围一层或数
层紧密结合的膜脂分子。其流动性大大降低； 可封闭蛋白不产生非特异性泄露；通常是 维持其生物活性的必要条件