生物化学第01章蛋白质的结构与功能1
2023大学MOOC生物化学中南大学第一单元蛋白质的结构与功能一
2023年MOOC生物化学中南大学第一单元蛋白质的结构与功能一
第一单元蛋白质的结构与功能一
1.维系蛋白质分子一级结构的化学键是（ C）A氢键B盐键C肽键D二硫键
2.含咪挫基的氨基酸是（B）A Cys B His C Lys D Ary
3.谷氨酸的PK(d-COOH)为2.19，pk2(a-NHHJ)为9.67，PK(y-COOH)为
4.25期Pl|
是（B）A 2.16 B 3.22 C 5.93 D6.96
4.测得100毫升某蛋白质溶液的氮含量为0.8g,100毫升该溶液的蛋白质含量为（B）
A 4.5g
B 5.0g
C 5.5g
D 6.0g
5.多肽键a螺旋中断之处常存在（D）A Giu B Thr C Met D Pro
6.在接近中性PH的条件下，下列那些基因既可以为H的受体，也可以作为H的供
体（A）A His-咪挫基 B Lys-ε-氨基 C Arg-胍基 D Cys-巯基
7.等电点（PL）为6.3的氨基酸（在PH=7的溶液中带负电）A 在PH=7的溶液
中带ZHENG正电 B在PH=7的溶液中带负电C在PH=5的溶液中带负电D在PH=5的溶液中为兼性离子
8.蛋白质的变性是由于（D）A氨基酸组成的改变B辅基的脱落C肽键的断裂D空
间结构的改变
9.引起蛋白质280nm波长下光吸收的主要氨基酸是（Trp Tyr）AHis tRP Btyr
Leu C Trp Tyr D Asp Trp
10.属于非编码氨基酸是（鸟氨酸）A半胱氨酸B组氨酸C鸟氨酸D丝氨酸。
生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1.肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2.等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3.模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥特殊的功能，称为模体。
4.结构域：分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域。
5.亚基：在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6.肽单元：在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7.蛋白质变性：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1. DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环，双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。
2. Tm：即溶解温度，或解链温度，是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度。
在Tm时，核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。
3.增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露，使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应。
4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短，经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中。
5.核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6.核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交。
生物化学课件：01第一章 蛋白质的结构与功能
第二节 蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
34
一级结构
蛋白质结构 二级结构 的四个层次 三级结构
四级结构
基础结构 高级结构/空间构象
35
一、蛋白质的一级结构(primary structure)
• 什么是？ 蛋白质多肽链中从N→C端、 氨基酸的排列顺序。
NH3
二硫键
NH3
15
营养学上的分类
必需氨基酸： 动物自身不能合成而必须从食物 中获得，缺乏会导致营养不良。
人体有8种:赖、色、苯丙、甲硫/蛋、 亮、异亮、苏和缬。
非必需氨基酸： 8种以外
16
三、氨基酸的共性与特性
1. 共性：两性解离、等电点 R CH COOH NH2
R CH COOH +H+
O C
H
OH H H
OH
甘氨酸
甘氨酸
O H2O
O
NH2 CH C N CH C
H 肽键 H H
OH
甘氨酰甘氨酸
23
肽键
O H3N CH C
R1
R2
H
N CH C N
H
O
氨基酸残基
Rn O … N CH C
H
O
肽链的两个末端
24
一组概念：
肽 肽键（ peptide bond) 寡肽（oligopeptide) 多肽（polypeptide) 多肽链（ polypeptide chanin ） 氨基酸残基(residue) 肽链两端
密
度
酪氨酸
苯丙氨酸
0 240 250 260 270 280 290 300 310
《生物化学(高职案例版)》第1章：蛋白质的结构与功能
三级结构对于蛋白质的分子形状及其功能活 性部位的形成起重要作用。 性部位的形成起重要作用。具有三级结构的蛋白 质才有生物学活性， 质才有生物学活性，如肌红蛋白就是由一条多肽 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。
（三）蛋白质的四级结构
两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链， 两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链， 通过非共价键结合而形成的空间结构称为蛋白质的 四级结构（ ）。维持四级结 四级结构（quarternary structure）。维持四级结 ）。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。
一、蛋白质的一级结构
蛋白质分子中氨基酸的连接方 式和排列顺序称为蛋白质的一级结 structure）。 构（primary structure）。
氨基酸的连接方式 一个蛋白质分子所含氨基酸的 数目各有不同，少的几十个，多的 数目各有不同，少的几十个， 可达几万个乃至几十万个。 可达几万个乃至几十万个。氨基酸 如何连接？ 是 如何连接？
五、蛋白质的紫外吸收性质
• 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨 酪氨酸和色氨酸。 酸、酪氨酸和色氨酸。 • 这三种氨基酸在280nm 紫外光谱附近有 这三种氨基酸在280nm 最大吸收峰值。因此， 最大吸收峰值。因此，大多数蛋白质在 紫外光谱附近显示强的吸收。 280nm 紫外光谱附近显示强的吸收。 • 利用这个性质，可以对蛋白质进行定性 利用这个性质， 鉴定。 鉴定。
第１章
蛋白质的结构与功能
蛋白质（protein）是由氨基酸构成的具 ） 有特定空间结构的高分子有机化合物， 有特定空间结构的高分子有机化合物，是生 命的物质基础。 命的物质基础。
第１节 蛋白质的分子组成
《生物化学》习题集
生物化学习题集第01章蛋白质的结构与功能一、名词解释1.蛋白质的一级结构2.蛋白质的二级结构3.蛋白质的三级结构4.蛋白质的四级结构5.模体6.结构域7.分子伴侣8.协同效应9.蛋白质变性二、单项选择题1.以下哪项是编码氨基酸？（）A.胱氨酸B.酪氨酸C.鸟氨酸D.瓜氨酸2.含有羟基的氨基酸是（）。
A.谷氨酸B.苯丙氨酸C.色氨酸D.酪氨酸3.含有巯基的氨基酸是（）。
A. SerB. CysC. HisD. MetE. Thr4.含咪唑基团的氨基酸是（）。
A. TrpB.TyrC. HisD. PheE. Arg5.天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）。
A.半胱氨酸B.瓜氨酸C.蛋氨酸D.甘氨酸E.赖氨酸6.在多肽链的β-转角中发现的氨基酸是（）。
A.脯氨酸B.半胱氨酸C.谷氨酸D.蛋氨酸E.丙氨酸7.功能性蛋白至少具有几级结构？（）A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构8.维持蛋白质一级结构稳定的化学键是（）。
A.肽键B.氢键C.疏水键D.盐键9.一分子血红蛋白可以转运多少分子氧？（）A.1B.2C.3D.4E.510.以下哪项属于寡聚蛋白？（）A.胰岛素B.乳酸脱氢酶C.肌红蛋白D.丙酮酸脱氢酶复合体11.以下哪项不是结合蛋白？（）A.白蛋白B.核蛋白C.血红蛋白D.脂蛋白12.在以下哪种pH溶液中，血清白蛋白（pI = 4.7）带正电？（）A. pH4.0B. pH5.0C. pH6.0D. pH7.0E. pH8.013.蛋白质变性的本质是（）。
A.肽键断裂B.氢键断裂C.次级键的断裂D.二硫键的断裂三、填空题1.已知血清样品中的氮含量为10g / L，蛋白质浓度为g / L。
2.当血清样品中的蛋白质浓度为70 g / L时，氮含量为g / L。
3.除了和外，蛋白质的构件分子均为L-α-氨基酸。
4.维持亲水性蛋白质胶体稳定性的两个因素是蛋白质颗粒表面和。
5.是一种基于蛋白质在电场中迁移能力的分离技术。
生物化学
第一章蛋白质的结构与功能名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
3.模体：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，具有特殊功能，称为模体。
4.蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
5．电泳：指带电荷的溶质或粒子在电场中向着与其本身所带电荷相反的电极移动的现象。
问答题1. 举例说明蛋白质一级结构与功能的关系1）一级结构是空间结构的基础例：经变性后又复性的核糖核酸酶分子中二硫键的配对方式与天然分子相同。
说明蛋白质一级结构是其高级结构形成的基础和决定性的因素。
2）一级结构与功能（1）一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构、功能亦相似。
如哺乳动物的胰岛素分子等。
（2）有些蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代都会影响空间构象及生理功能。
如镰刀型血红蛋白贫血病。
2.蛋白质的α—螺旋结构有何特点？①以肽键平面为单位,右手螺旋；②每螺旋圈3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm ；③氢键保持螺旋结构的稳定，氢键的方向与螺旋长轴基本平行；④氨基酸侧链伸向螺旋外侧，并影响α螺旋的形成和稳定。
4.蛋白质变性的机制、对理化性质的影响。
在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等，本质为破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
举例：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
第二章核酸的结构与功能名词解释1 、DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程叫DNA 的变性。
生物化学 第一篇 蛋白质的结构与功能
第一篇蛋白质的结构与功能（第一～四章小结）第一章氨基酸氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子。
组成多肽和蛋白质的氨基酸除Gly外，都属于L型的α- 氨基酸（Pro为亚氨基酸）。
氨基酸不仅可以作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位或生物活性物质的前体，也可以作为神经递质或糖异生的前体，还能氧化分解产生ATP。
目前已发现蛋白质氨基酸有22种，其中20种最为常见，而硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸比较罕见。
非蛋白质氨基酸通常以游离的形式存在，作为代谢的中间物和某些物质的前体，具有特殊的生理功能。
22种标准氨基酸可使用三字母或单字母缩写来表示。
某些标准氨基酸在细胞内会经历一些特殊的修饰成为非标准蛋白质氨基酸。
氨基酸有多种不同的分类方法：根据R基团的化学结构和在pH7时的带电状况，可分为脂肪族氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、芳香族氨基酸、带正电荷的极性氨基酸和带负电荷的极性氨基酸；根据R基团对水分子的亲和性，可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸；根据对动物的营养价值，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
氨基酸的性质由其结构决定。
其共性有：缩合反应、手性（Gly除外）、两性解离、具有等电点，以及氨基酸氨基和羧基参与的化学反应，包括与亚硝酸的反应、与甲醛的反应、Sanger反应、与异硫氰酸苯酯的反应和与茚三酮的反应等。
与亚硝酸的反应可用于Van Slyke定氮，与甲醛的反应可用于甲醛滴定，Sanger反应和与异硫氰酸苯酯的反应可用来测定N-端氨基酸。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余生成蓝紫色物质，利用此反应可对氨基酸进行定性或定量分析。
多数氨基酸的侧链可能发生特殊的反应，可以此鉴定氨基酸。
不同氨基酸在物理、化学性质上的差异可用来分离氨基酸，其中最常见的方法是电泳和层析。
第二章蛋白质的结构肽是氨基酸之间以肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。
氨基酸是构成肽的基本单位。
线形肽链都含有N端和C端，书写一条肽链的序列总是从N端到C端。
生物化学第1章蛋白质的结构与功能(共89张PPT)
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部
位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢
键和离子键。
血红蛋白的四级结构
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构与功能的关系
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间 位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的维系键： 氢键
蛋白质立体结构原则
由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子 共振”，使肽键具有部贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
组成蛋白质的元素
β-折叠是由 若干肽段或 肽链排列起 来所形成的 扇面状片层 构象
β-折叠包括平行式和反平行式两种类型
结构特征：
⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平 行排列组成片状结构；
⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状； ⑶ 涉及的肽段较短，一般为5～10个
氨基酸残基； ⑷ 借相邻主链之间的氢键维系。
3. -转角
是多肽链180°回 折部分所形成的一
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳 离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼 性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为 该氨基酸的等电点。
第一章 蛋白质结构与功能
第三节 蛋白质结构与功能的关系
一、一级结构与功能关系; 二、空间结构与功能关系;
一、一级结构与功能关系
（一）一级结构是空间结构的基础 上世纪60年代，C.Anfinsen对核糖核 酸酶（RNase）空间构象拆分和复原 实验：
细胞色素C的一级结构与物 种进化间的关系-----物种进 化树（phylogenetic tree）
空间结构（高级结 构）：二、三、四级 结构
一、一级结构
1、定义： 蛋白质多肽链中的氨基酸种类、数目 和特定排列顺序，还包括肽链数目和二 硫键位置等 2、稳定作用力－肽键
胰岛素的一级结构： 两条肽链，A链和B链
NH3+
51个氨基酸残基
COO-
3 个二硫键
COO-
二、蛋白质的空间结构
二级结构 三级结构 四级结构
DNA 异常 mRNA
Hbs （亚基）N … —Thr — Pro—Val — Glu—Lys—…
两种最重要的生物大分子比较
蛋白质 组成单位 种 类 氨基酸 20种 核酸 核苷酸
A、C 、G 、T (DNA) A、C 、G 、U (RNA)
（二）氨基酸的理化性质
两性电离及等电点 紫外吸收 显色反应（印三酮反应等）
1、两性电离及等电点
两性电离
兼性离子（zwitterion）
等电点 （isoelectric point,pI）
2、紫外吸收
芳香族氨基酸的紫外吸收 芳香族氨基酸在波长约为280nm处有最大光吸收峰 吸收强度比较：色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸 应用：测定生物样品中蛋白质的含量
α-螺旋的要点：
一般为右手螺旋
每圈含3.6个氨基酸残基 氢键 维持结构稳定 侧链位于螺旋外侧
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结
第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。
·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要得生物学功能。
1）作为生物催化剂(酶)2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质得转运与存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。
2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。
100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。
此法就是经典得蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。
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非折叠状态，无活性
目录
（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级 结构与功能
胰岛素
人 氨基酸残基序号 A5 Thr A6 Ser A10 Ile B30 Thr
猪
狗 兔 牛 羊 马
Thr
Thr Thr Ala Ala Thr
Ser
Ser Gly Gly Ser Ser
Ile
Ile Ile Val Val Ile
目录
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端： N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
目录
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
（二）体内存在多种重要的生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
目录
O N H 2 -C H -C H
甘氨酸
+
OH
O N H -C H -C H H
甘氨酸
OH
-HOH
O H H H
O OH
N H 2 -C H -C -N -C H -C
肽键
甘氨酰甘氨酸
目录
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基 酸缩合则形成三肽…… 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽 称多肽(polypeptide)。 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
纤维状蛋白质
球状蛋白质
目录
六、蛋白质组学
（一）蛋白质组学基本概念
蛋白质组是指一种细胞或一种生物所表 达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的 全套蛋白质”。
目录
（二）蛋白质组学研究技术平台
蛋白质组学是高通量，高效率的研究: 双向电泳分离样品蛋白质 蛋白质点的定位、切取 蛋白质点的质谱分析
（三）蛋白质组学研究的科学意义
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平
面，C1和C2在平面上所处的位臵为反式(trans)构型，此同
一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。
目录
（二）α -螺旋结构是常见的蛋白质二级结构
蛋白质二级结构
-螺旋 ( -helix) -折叠 (-pleated sheet) -转角 (-turn) 无规卷曲 (random coil)
主要的化学键：氢键
目录
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平 面，C1和C2在平面上所处的位臵为反式(trans)构型，此同 一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。
目录
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
目录
蛋白质元素组成的特点 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，
只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 (g %) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
目录
一、组成人体蛋白质的20种氨基酸 均属于L--氨基酸
目录
-螺旋
目录
（三）-折叠使多肽链形成片层结构
目录
（四）-转角和无规卷曲在蛋白质分子中 普遍存在
-转角
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
目录
（五）模体是具有特殊功能的超二级结构
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具 有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一
个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。
Ala
Ala Ser Ala Ala Ala
目录
（三）氨基酸序列提供重要的生物化学信息
一些广泛存在于生 物界的蛋白质如细胞色 素(cytochrome C)，比 较它们的一级结构，可
以帮助了解物种进化间
的关系。
目录
（四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
例：镰刀形红细胞贫血
HbA β 肽 链 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146) HbS β 肽链 N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146)
代谢调节作用
免疫保护作用 物质的转运和存储 运动与支持作用 参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
目录
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
目录
组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、 锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
• •
钙结合蛋白中结合 钙离子的模体
锌指结构
目录
（六）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。
一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋
或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。
目录
三、在二级结构基础上多肽链进一步折叠 形成蛋白质三级结构
（一）三级结构是指整条肽链中全部氨基酸 残基的相对空间位置
目录
蛋白质的分子结构包括:
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure)
四级结构(quaternary structure)
高级 结构
目录
一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质 的一级结构
定义:
蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至
纤连蛋白分子的结构域
目录
（三）分子伴侣参与蛋白质折叠
分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而 加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随 后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生， 使肽链正确折叠。 分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚 后，再诱导其正确折叠。 分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确 形成起了重要的作用。
碱性氨基酸
目录
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
目录
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
目录
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
目录
(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
目录
(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
第1章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
目录
什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
目录
蛋白质研究的历史 1833年，从麦芽中分离淀粉酶；随后从胃液中 分离到类似胃蛋白酶的物质。
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均 属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
目录
COO
-
H CH3 R
H
C
+
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
目录
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质 进行分类
非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸
芳香族氨基酸
酸性氨基酸
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第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
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一、蛋白质一级结构是高级结构 与功能的基础
（一）一级结构是空间构象的基础
二 硫 键
牛核糖核酸酶的 一级结构
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天然状态， 有催化活性 去除尿素、 β-巯基乙醇
尿素、 β-巯基乙醇
C-端的氨基酸排列顺序。 主要的化学键: 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
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一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
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二、多肽链的局部主链构象为蛋白质 二级结构
定义:
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空
间位臵，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
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由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子 结构相同，称之为同二聚体(homodimer)，若亚基分子 结构不同，则称之为异二聚体(heterodimer)。
血红蛋白的 四级结构
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五、蛋白质的分类
根据蛋白质组成成分:
单纯蛋白质 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分
根据蛋白质形状:
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（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝 紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正 比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
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四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成 的多肽链
（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽 (peptide)
肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成 的化学键。
（亚氨基酸）
CH2 CH2 CH2
CHCOO NH2+
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半胱氨酸
-OOC-CH-CH