生物化学王镜岩
王镜岩 生物化学 经典课件 糖代谢1(共97张PPT)
果糖-1，6-二磷酸转变为甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸的反应机制
(五) 二羟丙酮磷酸转变 为甘油醛-3-磷酸
丙糖磷酸异构酶为四聚体，图中所示为单体 的结构，红色为二羟丙酮磷酸。
反应机制
五、酵解第二阶段放能 阶段的反应机制
(一 ) 甘油醛-3磷酸氧化成1， 3-二磷酸甘油 酸
脱氢酶的 作用
脱氢酶的 活性中心
乙酰-CoA 碳原子在 柠檬酸循 环中的命 运
四、柠檬酸循环的化学总结算
柠檬酸循环有4个脱氢步骤,其中3对电子经NADHATP,一对电子经FADH2ATP,柠檬酸循环 本身产生1个ATP,每次循环产生
7.5+1.5+1=10个ATP. 过去的计算是9+2+1=12个ATP.
琥珀酸脱氢 的抑制剂
琥珀酸脱氢酶为αβ二聚体，活
性部位有铁硫串。
(七) 延胡索酸水合 形成L-苹果酸
延胡索酸酶为四聚体， 有两种可能的反应机 制。反应的 G大约为0，
反应可逆。
(八) L-苹果 酸脱氢形成 草酰乙酸
苹果酸脱氢酶为二聚体，反应 的 G大约为0，反应可逆。
L-苹果酸脱氢 酶的结构苹果 酸为红色， NAD+为蓝色。
磷酸果糖激酶亚基的结构（四个亚基）
白色为ATP，红色为果糖-6-磷酸
磷酸果糖激酶是关键的调控酶，有4 个亚基，3种同工酶，同工酶A存在于骨骼 肌和心肌，对磷酸肌酸、柠檬酸、无机磷 酸的抑制作用最敏感；同工酶B存在于肝脏 和红细胞，对2,3-二磷酸甘油酸 (BPG) 的抑 制作用最敏感；同工酶C存在于脑中，对 腺嘌呤核苷酸的作用最敏感。
甘油分解的途径
基本要求
1.熟悉糖酵解作用的研究历史。 2.掌握糖酵解过程的概况。（重点）
生物化学 第三版 王镜岩 朱圣庚 著
生物化学第三版王镜岩朱圣庚著生物化学是研究生物体内生物分子构成、结构、性质以及各种生物过程中所涉及的化学反应机制的一门学科，是生物学和化学的交叉学科。
《生物化学》第三版是一本全面系统地介绍生物化学的教材，由王镜岩、朱圣庚合作编写。
本书以最新的生物化学研究成果为基础，全方位地解释了生物分子和生物过程的化学本质。
本书主要分为四部分。
第一部分介绍生物大分子化学，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类的结构、功能和代谢。
第二部分介绍生物化学反应，包括代谢反应、能量转换、DNA复制、基因表达、信号转导等方面的内容。
第三部分介绍生物分子的调控，包括酶的调控、基因调控和代谢通路调控等内容。
第四部分介绍应用生物化学的研究方法和相关应用领域，包括蛋白质结晶学、分子生物学、蛋白质工程、药物研发等。
本书的特点是科学性强、实用性广、知识面广阔、系统性好。
本书的语言通俗易懂，注重实用效益，适用于各种生物化学专业的学生和科研工作者。
本书特别注重引导学生深入理解生物化学的基本概念和原理，帮助学生通过自主思考和讨论提高学习能力和科研能力。
本书的编写依托于作者多年的生物化学教学和科研经验，凝结了当代生物化学领域中的最新研究成果。
本书不仅系统地介绍了现代生物化学的思路、基本概念和研究方法，而且涵盖了生物化学的前沿研究领域和相关应用领域。
本书为广大生命科学专业的学生和从事生物化学研究和应用的教师、科研人员提供了一本权威、实用、系统、科学的教材。
总之，《生物化学》第三版是一本非常优秀的生物化学教材，可以帮助我们深入理解生命的本质和生命活动的化学本质，对于进一步发展生命科学和开展生物化学应用都具有非常重要的科学意义和实际意义。
王镜岩生物化学考研题库
2000年一、填空题1.维生素（）可帮助钙质吸收, 它可由皮肤中的（）经紫外线照射转变而来2、对酶的（）抑制不改变酶促反应的Vmax, （）抑制不改变酶促反应的Km3.生物合成所需要的还原力由（）过程提供4.一分子葡萄糖在肝脏完全氧化产生（）分子A TP, 一分子软脂酸完全氧化产生（）ATP5.蛋白质的含氮量百分比是（）, 依据该数据进行定氮的方法是（）6、精氨酸的PK1（COOH）=2.17, PK2（NH3）=9.04, PK3（胍基）=12.08, 则其PI=（）7、多肽链中（）氨基酸出现的地方会引起螺旋型构象的中断8、大肠杆菌DNA聚合酶的三种活性分别是（）、（）、（）9、Km值可以用来反应酶与底物（）的大小10、肽和蛋白质特有的颜色反应是（）11.Watson&Crick根据X射线晶体衍射数据提出的DNA的双螺旋结构模型, 其螺旋直径为（）, 碱基平面间距为（）nm, 每以螺旋周含（）对碱基, 这种构型为B型DNA, 除此之外还有一种（）型DNA二、判断1.氨基酸与茚三酮反应均生成蓝紫色, 是鉴定氨基酸的特征反应。
（）2.限制性内切酶是识别特定核苷酸序列的核酸内切酶。
（）3.磷脂双分子层构成生物膜的基本骨架。
（）４、辅酸ＮＡＤＨ和ＮＡＤＰＨ所携带的Ｈ去向是不同的。
（）５、葡萄糖激酶是己糖激酶。
（）６、别构酶都是寡聚酶（）７、脂肪酸的氧化降解总是从分子的羧基端开始的。
（）８、二硫键对于稳定蛋白质的三级结构具有重要作用。
（）９、若ＤＮＡ双键之一股是pGpTpGpGpApC,则其互补链是pCpApCpCpCpTpG。
（）10、在大肠杆菌中转录和翻译是几乎同时进性的。
（）三、名词解释1.结构域（）2.岗崎片段（）3.PCR（）4.多酶体系（）5.别构效应（）6.操纵子（）7、酸败（）8、酵解（）9、电子传递链（）10、排阻层析四、英译汉PI（）alpha-helix（）peptide bond（）domain（）glucose（）lipid（）protein（）fatty acid（）ribozyme（）Krebs cycle（）Tm（）cDNA（）transcription（）Pribnow box（）exon（）plasmid（）eletrophoreses（）CM-cellulose （）IEF（）SDS-PAGE（）五、简答1.解释蛋白质的一、二、三、四级结构2.简述酮体及其生理意义3.简述真、原核生物核糖体结构的异同4.简述化学渗透学说是怎样来解释电子传递与氧化磷酸化的偶联的5、请列举2中生物新技术, 简要说明其原理和应用六、问答1.一分子17碳饱和脂肪酸甘油在有氧的情况下在体内完全氧化需要经过怎样的氧化途径,产生多少ATP2.有人认为RNA是最早出现的生物大分子, 你能对此提出何种支持或反对的理由, 并试对上述说法进行评价3、现在要从动物肝脏中提纯SOD酶, 请设计一套合理的实验路线一、填空题已知Glu的PK1（COOH）=2.19, PK2（NH3）=9.67, PKR（侧链）=4.26, 则其PI=（）, Glu在PH=5.58的缓冲液中电泳时向（）极移动, 所以Glu属于（）氨基酸2.酶的可逆抑制有（）、（）和（）三种, 对酶促反应动力血参数影响分别是（）、（）和（）3.糖酵解的关键控制酶是（）、（）、（）, TCA循环的调控酶是（）、（）4.α螺旋是蛋白质种常见的二级结构, 酶螺旋含（）个氨基酸, 沿轴前进（）nm, 在（）氨基酸出现地方螺旋中断形成结节5.每分子葡萄糖通过酵解产生（）A TP, 若完全氧化产生（）A TP6、细胞中由ADP生成ATP的磷酸化过程有两种方式, 一种是（）, 一种是（）二、名词解释1.Tm值（）2.中间产物学说（）3.中心法则（）4.凯氏定氮法（）5.超二级结构（）6.电子传递链（）7、PCR（）8、启动子（）9、糖异生（）10、多聚核糖体三、问答题1.简述蛋白质一、二、三、四级结构的概念2.写出软脂酸完全氧化的大体过程及ATP的生成3.简述磷酸戊糖途径及其生理意义4.请说明操纵子学说5.从一种真菌中分离得到一种八肽, 氨基酸分析表明它是由Lys、Lys、Phe、Tyr、Gly、Ser、Ala、Asp组成, 此肽与FDNB作用, 进行酸解释放出DNP—Ala, 用胰蛋白酶裂解产生两个三肽即（Lys、Ala、Ser）和（Gly、Phe、Lys）以及一个二肽, 此肽与胰凝乳蛋白酶反应即放出自由的天冬氨酸, 一个四肽（Lys、Ser、Phe、Ala）及一个三肽, 此三肽与FDNB反应随后用酸水解产生DNP—Gly, 试写出此八肽的氨基酸序列6、化学渗透是怎样来解释电子传递与氧化磷酸化的偶联的？你认为这个学说有什么缺陷、不完善之处, 你能提出什么想法一、填空题精氨酸的PK1（COOH）=2.17, PK2（NH3）=9.04, PK3（胍基）=12.08, 则其PI值=（）2.维生素（）可以帮助钙的吸收, 它可以由皮肤中的（）经紫外线照射转变过来3.酶的（）抑制不改变酶促反应的Vmax, （）抑制不改变酶促反应的Km4.一分子葡萄糖在肝脏完全氧化才生（）分子A TP, 一分子软脂酸完全氧化产生（）分子ATP5、2, 4—二硝基苯酚是氧化磷酸化的（）剂6.脂肪酸在肝脏不完全氧化形成（）、（）、（）等产物称为酮体7、生物合成所需要的还原力由（）过程提供8、Watson&Crick根据X射线晶体衍射数据提出的DNA的双螺旋结构模型, 其螺旋直径为（）, 碱基平面间距为（）nm, 每以螺旋周含（）对碱基, 这种构型为B型DNA, 除此之外还有一种（）型DNA9、真核细胞的核糖体由（）亚基和（）亚基组成, 其中（）亚基含有mRNA的结合位点10、大肠杆菌DNA聚合酶Ⅰ具有三种活性, 分别是（）、（）、（）二、判断题1.IEF是根据蛋白子分子的等电点进行分离的电泳技术。
生物化学王镜岩朱圣庚笔记
生物化学王镜岩朱圣庚笔记
以下是《生物化学（王镜岩、朱圣庚）》的部分笔记，仅供参考：
1.1998年8月美国众议院通过了“营养标识和教育法案”，规定从1999年
11月15日起，所有在美国销售的食物外包装上都必须注明卡路里含量，并标注出5种必须标明的营养素（脂肪、饱和脂肪、胆固醇、钠和碳水化合物）。
2.酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的进行，按照酶的专
一性可将酶分成三种类型：绝对专一性、相对专一性和立体异构专一性。
3.酶促反应动力学主要研究酶促反应的速率及影响酶促反应速率的各种因素。
通过米氏方程来表达速率与底物浓度之间的关系。
4.维生素是一类调节物质，它们既不是构成细胞的主要原料，也不是能量的
来源，而是一类参与机体代谢过程和生化反应的必需的有机物。
5.维生素B1又称抗脚气病维生素，是白色针状结晶或白色粉末，有微弱的特
异臭和味苦，易溶于水，遇碱易分解。
6.维生素C又称抗坏血酸，是无色晶体，易溶于水，水溶液呈酸性，具有强
还原性。
7.蛋白质是一切生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。
8.氨基酸是组成蛋白质的基本单位，在生物体内蛋白质通过特定的氨基酸序
列形成多肽链，再经过特定的化学键连接形成具有一定空间结构的蛋白质。
9.酶是由生物体产生的具有生物活性的蛋白质，能够降低生化反应所需要的
活化能，具有高度的专一性、温和的反应条件以及反应的可调控性等特点。
10.维生素是生物体正常生长和代谢所必需的微量有机物，分为脂溶性维生素
和水溶性维生素两类。
以上仅为部分内容，建议查阅教材或者查阅考研论坛等网站获取更全面和准确的信息。
生物化学王镜岩版课后题答案及知识重点
第三章氨基酸知识重点α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
王镜岩生物化学讲义47页
第一章绪论一、生物化学的定义二、生物化学研究的主要内容三、生物化学在生命科学中的地位及其它学科中的作用：强调生化课的重要性四、生物化学的学习方法五、生物化学发展简史六、生物化学的现状及其发展七、相关基础知识简介（生命的构成）第二章氨基酸与蛋白质的一级结构一.蛋白质是生命的表征，哪里有生命活动哪里就有蛋白质1.酶：作为酶的化学本质，温和、快速、专一，任何生命活动之必须，酶的另一化学本质是RNA，不过它比蛋白质差远了，种类、速度、数量。
2.免疫系统：防御系统，抗原（进入“体内”的生物大分子和有机体），发炎。
细胞免疫：T细胞本身，分化，脓细胞。
体液免疫：B细胞，释放抗体，导弹，免疫球蛋白（Ig）。
3.肌肉：肌肉的伸张和收缩靠的是肌动蛋白和肌球蛋白互动的结果，体育生化。
4.运输和储存氧气：Hb和Mb。
5.激素：含氮类激素，固醇类激素。
6.基因表达调节：操纵子学说，阻遏蛋白。
7.生长因子：EGF（表皮生长因子），NGF（神经生长因子），促使细胞分裂。
8.信息接收：激素的受体，糖蛋白，G蛋白。
9.结构成分：胶原蛋白（肌腱、筋），角蛋白（头发、指甲），膜蛋白等。
生物体就是蛋白质堆积而成，人的长相也是由蛋白质决定的。
10.精神、意识方面：记忆、痛苦、感情靠的是蛋白质的构象变化，蛋白质的构象分类是目前热门课题。
11.蛋白质是遗传物质？只有不确切的少量证据。
如库鲁病毒，怕蛋白酶而不怕核酸酶。
二.构成蛋白质的元素1.共有的元素有C、H、O、N，其次S、稀有P等2.其中N元素的含量很稳定，16％，因此，测N量就能算出蛋白质的量。
（凯氏定氮法）三.结构层次1.一级结构：AA顺序2.二级结构：主干的空间走向3.三级结构：肽链在空间的折叠和卷曲形成的形状，所有原子在空间的排布。
4.四级结构：多条肽链之间的作用。
§1.氨基酸蛋白质的结构单位、水解产物一.氨基酸的结构通式：α-碳原子，α-羧基，α-氨基氨基酸的构型：自然选择L型，D型氨基酸没有营养价值，仅存在于缬氨霉素、短杆菌肽等极少数寡肽之中，没有在蛋白质中发现。
王镜岩版生物化学名词解释
多糖；是由糖苷键结合的糖链，至少要超过10个的单糖组成的聚合糖高分子碳水化合物构型：分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构构象：由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式，不同的构象之间可以相互转变，在各种构象形式中，势能最低、最稳定的构象是优势构象。
旋光率；偏振光通过单位厚度旋光物质后其偏振面旋转的角度。
醛糖：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基，有醇和醛性质。
酮糖：多羟基酮称为酮糖对映体；互为旋光异构体的两种化合物，由于其中一个不对称碳原子的取代基在空间上取向不同而互成物体与镜像的关系，并且两者在空间上不能重叠，它们被称为对映体差象异构体；在立体化学中，含有多个手性碳原子的立体异构体中，只有一个手性碳原子的构型不同，其余的构型都相同的非对映体叫差向异构体。
异头物；是指在羰基碳原子上的构型彼此不同的单糖同分异构体形式。
异头碳；单糖由直链变成环状结构时，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。
在环状结构中，半缩醛碳原子称为异头碳原子。
半缩醛；两个含α-H的醛酮分子发生缩合反应，结果生成β-羟基醛酮糖脎，是糖类的苯肼衍生物。
淀粉：D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键首尾相连，在支链处为α-1,6-糖苷键的多聚高分子化合物。
糖元；结构与支链淀粉相似，主要是α-D-葡萄糖，按α（1→4）糖苷键缩合失水而成，另有一部分支链通过α（1→6）糖苷键连接纤维素；由D-葡萄糖以β-1，4糖苷键组成的大分子多糖肽聚糖；肽聚糖存在于真细菌中的革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌的细胞壁中。
是由乙酰氨基葡萄糖、乙酰胞壁酸与四到五个氨基酸短肽聚合而成的多层网状大分子结构。
皂化值；皂化1克试样油所需氢氧化钾的毫克数。
碘值；表示有机化合物中不饱和程度的一种指标。
指100g物质中所能吸收碘的克数。
王镜岩版生物化学课件全套-2024鲜版
2024/3/28
氨基酸的性质
包括氨基和羧基的化学反 应、等电点、光学活性等 。
氨基酸的生理功能
作为蛋白质的基石，参与 多种生物活性物质的合成 ，如激素、酶等。
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蛋白质一级结构
2024/3/28
蛋白质一级结构的定义
01
指多肽链中氨基酸的排列顺序。
王镜岩版生物化学课件全套
2024/3/28
1
2024/3/28
• 生物化学概述 • 蛋白质结构与功能 • 酶学原理及应用 • 糖代谢与糖异生作用 • 脂类代谢与生物膜结构功能 • 基因表达调控与疾病关系
2
01
生物化学概述
2024/3/28
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生物化学定义与研究对象
2024/3/28
生物化学定义
生物化学是研究生物体内化学过 程和物质代谢的科学，它探讨生 物分子结构、功能及其相互作用 。
调控机制
脂类代谢受到多种因素的调控，如激素、酶、基因表达等，以维持体 内脂类代谢的平衡。
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生物膜结构功能及其与疾病关系
生物膜结构
生物膜是由脂质和蛋白质组成的超薄结构，具有选择性通透、物质运输、信息传递等功能。
生物膜功能
生物膜在细胞内外物质交换、能量转换、信号传导等方面发挥重要作用。
03
蛋白质空间构象与功能的关系
空间构象影响蛋白质的催化活性、结合能力、运输功能等。例如，酶的
空间构象对其催化底物具有特异性；抗体与抗原的结合依赖于特定的空
间构象。
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03
酶学原理及应用
2024/3/28
11
酶概述及分类方法
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胞内单倍体（ n）DNA分子的总和。
• 基因组学：研究生物体基因和基因组的结构组成、不稳定
性及功能的一门学科（1986年，结构基因组学和功能基因 组学）。
• 基因工程：是对携带遗传信息的分子进行设计和施工的分
子工程，包括基因重组、克隆和表达。
• 人类基因组计划(1991～2005） 2003年4月14日；30亿
课程的性质、目的和任务、内容
• 是生物类专业的重要专业基础课 。 • 生物化学：是应用化学的理论与方法研究生
物体的化学组成、新陈代谢及代谢调节的机 理与规律的科学。 • 本课程的目的和任务
绪论
一、生物化学的研究内容和任务 二、生物化学与其它学科的关系 三、生物化学发展简史与前景展望
一、生物化学的研究内容和任务
*许多重要的生物分子是聚合物 *生物大分子
二、生物化学与其它学科的关系
三、生物化学发展简史与前景展望
1.生物化学发展简史（有突出贡献的重要科学家） 2.生物化学研究方法的改进
分离、纯化和鉴定方法向微量、快速、精确、 简便和自动化方向发展。
3. 多学科合作研究 4. 生命科学走向纵深
基因组研究
章
内容
第八章 代谢总论
第九章 生物氧化
讲
第十章 糖代谢 第十一章 脂类代谢
授 第十二章 蛋白质代谢来自内 第十三章 核酸代谢
容 第十四章 细胞代谢和基因
表达的调节
教材
第19 、20章 第24 章 第22、23、25、26 章 第28、29 章 第30、31、 37、38章 第33、 34、 36章 第39章
21世纪必将是分子生物学、生物化学共同发展，渗透 到所有生命科学领域的时代。
讲授内容
章
第一章 第二章 第三章 第四章 第五章 第六章 第七章
内容
绪论
糖类 脂类 蛋白质化学 酶学 维生素与辅酶 核酸化学 激素
教材
第1章 第2章 第3 、4、5、6、7 章 第8 、9、10 章 第11 章 第12 、13、14、15 章 第17 章
1. 静态生物化学： 2. 动态生物化学： 3. 机能生物化学： 4. 生物化学技术：
1877 年 由 德 国 医 生 Hoppe-Seyler( 霍 佩 - 赛 勒)首次提出“生物化学”一词，首创“蛋白 质”一词. 获1910年诺贝尔生理学或医学奖。
组成生物体的重要物质
• 蛋白质、糖类、脂类、核酸、无机盐和水。 • 维生素、激素和微量元素。
个碱基对，3.6万个基因；30种致病基因；医疗保健领域、 基因诊断、基因疗法和基因药物等的开发，
蛋白质组研究
• 蛋白质组：后基因组研究，基因组表达的全部蛋白质的
整体研究。
• 蛋白质组学： • 蛋白质工程：通过对蛋白质已知结构与功能的认识，借
助计算机辅助设计，利用基因定位诱变等技术改造蛋白质， 以达到改进某些性能的目 的。
教学参考书
• 《普通生物化学》第三版 郑集 陈钧辉 科学出版社 • 《生物化学》现代生物学精要速览中文版 科学出版社 王镜岩等译 • 《蛋白质分子基础》高教出版社 第二版 陶慰孙等 • 《基因组学》高等教育出版社 杨金水编著 • 《酶工程》第二版 郭勇 科学出版社 • 《生物化学简明教程》第三版 高等教育出社 聂剑初合编 • 《分子生物学》第二版 高等教育出版社 朱玉贤 李毅等 • 相关期刊杂志文章 • 相关实验教程