王镜岩版生物化学总复习习题
王镜岩版《生物化学》总复习习题
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生物化学各章复习题第 3 章氨基酸回答问题 :1. 什么是蛋白质的酸水解、碱水解和酶水解，各有何特点？2. 写出 20 种基本氨基酸的结构、三字母缩写和单字母缩写。
3. 甘氨酸、组氨酸和脯氨酸各有何特点？4. 什么是氨基酸的等电点？写出下了列氨基酸的结构、解离过程，并计算等电点：缬氨酸、谷氨酸和精氨酸。
5. 在多肽的人工合成中，氨基酸的氨基需要保护，有哪些反应可以保护氨基？6. Sanger 试剂、 Edman 试剂分别是什么？与氨基酸如何反应，此反应有何意义？7. 试写出半胱氨酸与乙撑亚胺的反应，此反应有何意义？8. 写出氧化剂和还原剂打开胱氨酸二硫键的反应。
9. 蛋白质有紫外吸收的原因是什么，最大吸收峰是多少？10. 什么是分配定律、分配系数？分配层析的原理是什么？11. 什么是 HPLC?12. 课本 P156,15 题。
第 4 、 5 章蛋白质的共价结构，三维结构一．名词解释：单纯蛋白（举例），缀合蛋白（举例），辅基，配体，蛋白质的一、二、三、四级结构，超二级结构，结构域，肽平面（酰胺平面），谷胱甘肽（结构式），对角线电泳，完全水解，部分水解，同源蛋白质，不变残基，可变残基，α - 螺旋β - 折叠，膜内在蛋白，脂锚定膜蛋白，蛋白质的变性与复性，单体，同聚体，杂多聚蛋白二．回答问题：1. 试举例说明蛋白质功能的多样性？2. 那些实验能说明肽键是蛋白质的连接方式？3. 试述肽键的性质。
4. 试述蛋白质一级结构测定的策略。
5. 如何测定 N- 端氨基酸？6. 图示胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、嗜热菌蛋白酶及胃蛋白酶的作用专一性。
7. 书 p194 —第 2 题8. 研究蛋白质构象的方法都有哪些？9. 稳定蛋白质的三微结构的作用力有哪些？10. 影响α - 螺旋形成的因素有哪些？11. 胶原蛋白的氨基酸组成有何特点？12. 蛋白质变性后有哪些现象？13. 举例说明蛋白质一级结构决定三级结构。
《生物化学》(王镜岩,第三版)课后习题解答
《生物化学》(王镜岩,第三版)课后习题解答《生物化学》(王镜岩,第三版)课后习题解答全部试卷材料收费下载第一章糖类概要糖类是四大类生物分子之一，普遍具有于生物界，特殊是动物界。
糖类在生物体内不只作为构造身分跟次要动力，复合糖中得糖链作为细胞辨认得信息分子参加许多性命进程，并因而浮现一门新得学科，糖生物学。
少数糖类存在(CH2O)n得试验式，其化学本色是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物得多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物得多糖。
糖类与卵白质或脂质共价联合构成得联合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有错误称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*得单糖都是错误称分子，固然也是手性分子，因此都存在旋光性，一个C*有两种构型D-跟L-型或R-跟S-型。
因而含n个C*得单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对于没有同得对于映体。
任一旋光异构体惟独一个对于映体，其余旋光异构体是它得非对于映体，仅有一个C*得构型没有同得两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖得构型是指离羧基碳最远得谁人C*得构型，假如与D-甘油醛构型雷同，则属D系糖，反之属L系糖，大少数自然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体得破体化学，并提出了在纸面上表现单糖链状破体构造得Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋征象，这是由于开涟得单糖分子内醇基与醛基或酮基产生可逆亲核加成构成环状半缩醛或半缩酮得缘故。
这种反响常常产生在C5羟基跟C1醛基之间，而构成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基跟C2酮基之间构成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时因为羰基碳成为新得错误称核心，浮现两个异头差向异构体，称α跟β异头物，它们经由过程开链情势产生互变并处于均衡中。
在尺度定位得Hsworth式中D-单糖异头碳得羟基在氧环面下方得为α异头物，上方得为β异头物，实际上没有像Haworth式所示得那样氧环面上得全部原子都处在统一个立体，吡喃糖环普通实行椅式构象，呋喃糖环实行信封式构象。
生物化学复习(上下册)王镜岩版
生物化学复习第一章 糖类 1、 什么叫糖多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物。
一般构型：D 型 四大类生物大分子：糖类、脂质、蛋白质和核酸 2、 分成哪几类单糖：是不能被水解成更小分子的糖类，也称简单糖，如葡萄糖、果糖、核糖和丙糖（三碳糖）、丁糖（四碳糖）、戊糖（五碳糖）、己糖等（六碳糖）。
寡糖（低聚糖）：能水解产生少数几个单糖的糖类，如麦芽糖、蔗糖、乳糖（水解生成2分子单糖，称双糖或二糖）和棉子糖（水解生成3分子单糖）。
多糖：是水解时产生20个以上单糖分子的糖类，包括同多糖（水解时只产生一种单糖或单糖衍生物）如淀粉、糖原、壳多糖等；杂多糖（水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物）如透明质酸、半纤维素等。
3、 单糖的开链结构离最远的—OH 在左边的是L 型；在右边的是D 型 D 型和L 型是一对对映体Fischer 投影式表示单糖结构竖线表示碳链；羰基具有最小编号, 并写在投影式上端；一短横线代表手性碳上的羟基。
单糖的差向异体：这种仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体 4、单糖的环状结构α-异构体：半缩醛羟基与氧桥在同侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链同侧 β-异构体：半缩醛羟基与氧桥在异侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链异侧。
β-D-(+)-吡喃葡萄糖 β-D-(+)-呋喃葡萄糖 α-D-呋喃葡萄糖 α-D-吡喃葡葡萄糖 Fischer 式转换Haworth 式C-2差向异构C-4差向异构体游离的半缩醛羟基的写法α-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-L-吡喃葡萄D-型：CH2OH在环上方；L-型：CH2OH在环下方。
D-型糖中：α-异构体：半缩醛羟基在环的下方；β-异构体：半缩醛羟基在环的上方。
L-型糖中：情况相反。
OHβ-D-呋喃果糖α -D-呋喃果糖β-D-呋喃葡萄糖D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖α-D-吡喃葡萄糖5、单糖的性质（1）物理性质旋光性：当平面偏振光通过手性化合物溶液后，偏振面的方向就被旋转了一个角度。
王镜岩《生物化学》第三版考研资料(配套习题023页)
考研资料（配套习题 023 页）
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第一章 蛋白质化学 测试题－－ 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为 0．40g，此样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两羧基的氨基酸是： A．精氨酸 B．赖氨酸 C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是： A．盐键 B．疏水键 C．肽键 D．氢键 E．二硫键 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是： A．天然蛋白质分子均有的种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 biooo E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是： A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定： A．溶液 pH 值大于 pI B．溶液 pH 值小于 pI C．溶液 pH 值等于 pI D．溶液 pH 值等于 7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：biooo
C．低温乙醇沉淀蛋白 D．重金属盐沉淀蛋白 10．变性蛋白质的特性有： A．溶解度显著下降 B．生物学活性丧失 C．易被蛋白酶水解 D．凝固或沉淀 三、填空题 1．组成蛋白质的主要元素有_________，________，_________，_________。 2．不同蛋白质的含________量颇为相近，平均含量为________%。 3．蛋白质具有两性电离性质，数在酸性溶液中带________电荷，在碱性溶液中带_______电荷。 当蛋白质处在某一 pH 值溶液中时，它所带的正负电荷数相待，此时的蛋白质成为 _________，该溶液的 pH 值称为蛋白质的__________。 4．蛋白质的一级结构是指_________在蛋白质多肽链中的_________。 5．在蛋白质分子中，一个氨基酸的 α 碳原子上的________与另一个氨基酸 α 碳原子上的 ________脱去一分子水形成的键叫________，它是蛋白质分子中的基本结构键。 6．蛋白质颗粒表面的_________和_________是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 7．蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种_________键，使天然蛋白质原 有的________与________性质改变。 8．按照分子形状分类，蛋白质分子形状的长短轴之比小于 10 的称为_______，蛋白质分子形状 的长短轴之比大于 10 的称为_________。按照组成分分类，分子组成中仅含氨基酸的称_______， 分子组成中除了蛋白质部分还分非蛋白质部分的称_________，其中非蛋白质部分称_________。 参考答案 一、单项选择题 1．B 2．E 3．D 4．B 5．E 6．C 7．D 8．D 9．B 10．E 二、多项选择题 1．AD 2．ACD 3．ABD 4．ABD 5．ABCD 6．ABC 7．BCD 8．BCD 9．AC 10．ABC 三、填空题 1．碳 氢 氧 氮 2．氮 16 3．正 负 两性离子（兼性离子） 等电点 4．氨基酸 排列顺序 5．氨基 羧基 肽键 6．电荷层 水化膜 7．次级键 物理化学 生物学 8．球状蛋白质 纤维状蛋白质 单纯蛋白质 结合蛋白质 辅基 第二章 核酸化学 测试题 一、单项选择题
生物化学习题及答案(王镜岩编著版)
第一章核酸(一)名词解释1．单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。
2．磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
3．不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。
4．碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。
5．反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
6．顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。
7．核酸的变性与复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
8．退火：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。
9．增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
10．减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。
11．噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。
也叫细菌的病毒。
12．发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。
这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。
13．DNA的熔解温度：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。
考研 王镜岩生物化学题库及答案
生物化学试题库蛋白质化学一、填空题1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。
其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。
碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。
2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。
3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是。
这三种氨基酸三字母代表符号分别是4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。
5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、、、；次级键中属于共价键的是键。
6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。
7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。
8．蛋白质二级结构的基本类型有、、和。
其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键。
此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、有关。
而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。
9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是和。
10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。
11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。
这主要是因为RNA 酶的被破坏造成的。
其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。
而8M脲可使键破坏。
当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA 酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。
生物化学习题及答案（王镜岩编著版）
生物化学习题及答案（王镜岩编著版）第九章核酸的生物合成（一）名词解释1．半保留复制：双链DNA的复制方式，其中亲代链分离，每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。
2．不对称转录：转录通常只在DNA的任一条链上进行，这称为不对称转录。
3．逆转录：Temin和Baltimore各自发现在RNA肿瘤病毒中含有RNA指导的DNA聚合酶，才证明发生逆向转录，即以RNA为模板合成DNA。
4．冈崎片段：一组短的DNA片段，是在DNA复制的起始阶段产生的，随后又被连接酶连接形成较长的片段。
在大肠杆菌生长期间，将细胞短时间地暴露在氚标记的胸腺嘧啶中，就可证明冈崎片段的存在。
冈崎片段的发现为DNA复制的科恩伯格机理提供了依据。
5．复制叉：复制DNA分子的Y形区域。
在此区域发生链的分离及新链的合成。
6．领头链：DNA的双股链是反向平行的，一条链是5/→3/方向，另一条是3/→5/方向，上述的起点处合成的领头链，沿着亲代DNA 单链的3/→5/方向（亦即新合成的DNA沿5/→3/方向）不断延长。
所以领头链是连续的。
7．随后链：已知的DNA聚合酶不能催化DNA 链朝3/→5/方向延长，在两条亲代链起点的3/ 端一侧的DNA链复制是不连续的，而分为多个片段，每段是朝5/→3/方向进行，所以随后链是不连续的。
8．有意义链：即华森链，华森——克里格型DNA中，在体内被转录的那股DNA链。
简写为W strand。
9．光复活：将受紫外线照射而引起损伤的细菌用可见光照射，大部分损伤细胞可以恢复，这种可见光引起的修复过程就是光复活作用。
10．重组修复：这个过程是先进行复制，再进行修复，复制时，子代DNA链损伤的对应部位出现缺口，这可通过分子重组从完整的母链上，将一段相应的多核苷酸片段移至子链的缺口处，然后再合成一段多核昔酸键来填补母链的缺口，这个过程称为重组修复。
11．内含子：真核生物的mRNA前体中，除了贮存遗传序列外，还存在非编码序列，称为内含子。
王镜岩生物化学考研题库
2000年一、填空题1.维生素（）可帮助钙质吸收, 它可由皮肤中的（）经紫外线照射转变而来2、对酶的（）抑制不改变酶促反应的Vmax, （）抑制不改变酶促反应的Km3.生物合成所需要的还原力由（）过程提供4.一分子葡萄糖在肝脏完全氧化产生（）分子A TP, 一分子软脂酸完全氧化产生（）ATP5.蛋白质的含氮量百分比是（）, 依据该数据进行定氮的方法是（）6、精氨酸的PK1（COOH）=2.17, PK2（NH3）=9.04, PK3（胍基）=12.08, 则其PI=（）7、多肽链中（）氨基酸出现的地方会引起螺旋型构象的中断8、大肠杆菌DNA聚合酶的三种活性分别是（）、（）、（）9、Km值可以用来反应酶与底物（）的大小10、肽和蛋白质特有的颜色反应是（）11.Watson&Crick根据X射线晶体衍射数据提出的DNA的双螺旋结构模型, 其螺旋直径为（）, 碱基平面间距为（）nm, 每以螺旋周含（）对碱基, 这种构型为B型DNA, 除此之外还有一种（）型DNA二、判断1.氨基酸与茚三酮反应均生成蓝紫色, 是鉴定氨基酸的特征反应。
（）2.限制性内切酶是识别特定核苷酸序列的核酸内切酶。
（）3.磷脂双分子层构成生物膜的基本骨架。
（）４、辅酸ＮＡＤＨ和ＮＡＤＰＨ所携带的Ｈ去向是不同的。
（）５、葡萄糖激酶是己糖激酶。
（）６、别构酶都是寡聚酶（）７、脂肪酸的氧化降解总是从分子的羧基端开始的。
（）８、二硫键对于稳定蛋白质的三级结构具有重要作用。
（）９、若ＤＮＡ双键之一股是pGpTpGpGpApC,则其互补链是pCpApCpCpCpTpG。
（）10、在大肠杆菌中转录和翻译是几乎同时进性的。
（）三、名词解释1.结构域（）2.岗崎片段（）3.PCR（）4.多酶体系（）5.别构效应（）6.操纵子（）7、酸败（）8、酵解（）9、电子传递链（）10、排阻层析四、英译汉PI（）alpha-helix（）peptide bond（）domain（）glucose（）lipid（）protein（）fatty acid（）ribozyme（）Krebs cycle（）Tm（）cDNA（）transcription（）Pribnow box（）exon（）plasmid（）eletrophoreses（）CM-cellulose （）IEF（）SDS-PAGE（）五、简答1.解释蛋白质的一、二、三、四级结构2.简述酮体及其生理意义3.简述真、原核生物核糖体结构的异同4.简述化学渗透学说是怎样来解释电子传递与氧化磷酸化的偶联的5、请列举2中生物新技术, 简要说明其原理和应用六、问答1.一分子17碳饱和脂肪酸甘油在有氧的情况下在体内完全氧化需要经过怎样的氧化途径,产生多少ATP2.有人认为RNA是最早出现的生物大分子, 你能对此提出何种支持或反对的理由, 并试对上述说法进行评价3、现在要从动物肝脏中提纯SOD酶, 请设计一套合理的实验路线一、填空题已知Glu的PK1（COOH）=2.19, PK2（NH3）=9.67, PKR（侧链）=4.26, 则其PI=（）, Glu在PH=5.58的缓冲液中电泳时向（）极移动, 所以Glu属于（）氨基酸2.酶的可逆抑制有（）、（）和（）三种, 对酶促反应动力血参数影响分别是（）、（）和（）3.糖酵解的关键控制酶是（）、（）、（）, TCA循环的调控酶是（）、（）4.α螺旋是蛋白质种常见的二级结构, 酶螺旋含（）个氨基酸, 沿轴前进（）nm, 在（）氨基酸出现地方螺旋中断形成结节5.每分子葡萄糖通过酵解产生（）A TP, 若完全氧化产生（）A TP6、细胞中由ADP生成ATP的磷酸化过程有两种方式, 一种是（）, 一种是（）二、名词解释1.Tm值（）2.中间产物学说（）3.中心法则（）4.凯氏定氮法（）5.超二级结构（）6.电子传递链（）7、PCR（）8、启动子（）9、糖异生（）10、多聚核糖体三、问答题1.简述蛋白质一、二、三、四级结构的概念2.写出软脂酸完全氧化的大体过程及ATP的生成3.简述磷酸戊糖途径及其生理意义4.请说明操纵子学说5.从一种真菌中分离得到一种八肽, 氨基酸分析表明它是由Lys、Lys、Phe、Tyr、Gly、Ser、Ala、Asp组成, 此肽与FDNB作用, 进行酸解释放出DNP—Ala, 用胰蛋白酶裂解产生两个三肽即（Lys、Ala、Ser）和（Gly、Phe、Lys）以及一个二肽, 此肽与胰凝乳蛋白酶反应即放出自由的天冬氨酸, 一个四肽（Lys、Ser、Phe、Ala）及一个三肽, 此三肽与FDNB反应随后用酸水解产生DNP—Gly, 试写出此八肽的氨基酸序列6、化学渗透是怎样来解释电子传递与氧化磷酸化的偶联的？你认为这个学说有什么缺陷、不完善之处, 你能提出什么想法一、填空题精氨酸的PK1（COOH）=2.17, PK2（NH3）=9.04, PK3（胍基）=12.08, 则其PI值=（）2.维生素（）可以帮助钙的吸收, 它可以由皮肤中的（）经紫外线照射转变过来3.酶的（）抑制不改变酶促反应的Vmax, （）抑制不改变酶促反应的Km4.一分子葡萄糖在肝脏完全氧化才生（）分子A TP, 一分子软脂酸完全氧化产生（）分子ATP5、2, 4—二硝基苯酚是氧化磷酸化的（）剂6.脂肪酸在肝脏不完全氧化形成（）、（）、（）等产物称为酮体7、生物合成所需要的还原力由（）过程提供8、Watson&Crick根据X射线晶体衍射数据提出的DNA的双螺旋结构模型, 其螺旋直径为（）, 碱基平面间距为（）nm, 每以螺旋周含（）对碱基, 这种构型为B型DNA, 除此之外还有一种（）型DNA9、真核细胞的核糖体由（）亚基和（）亚基组成, 其中（）亚基含有mRNA的结合位点10、大肠杆菌DNA聚合酶Ⅰ具有三种活性, 分别是（）、（）、（）二、判断题1.IEF是根据蛋白子分子的等电点进行分离的电泳技术。
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生物化学各章复习题第 3 章氨基酸回答问题 :1. 什么是蛋白质的酸水解、碱水解和酶水解，各有何特点？2. 写出 20 种基本氨基酸的结构、三字母缩写和单字母缩写。
3. 甘氨酸、组氨酸和脯氨酸各有何特点？4. 什么是氨基酸的等电点？写出下了列氨基酸的结构、解离过程，并计算等电点：缬氨酸、谷氨酸和精氨酸。
5. 在多肽的人工合成中，氨基酸的氨基需要保护，有哪些反应可以保护氨基？6. Sanger 试剂、 Edman 试剂分别是什么？与氨基酸如何反应，此反应有何意义？7. 试写出半胱氨酸与乙撑亚胺的反应，此反应有何意义？8. 写出氧化剂和还原剂打开胱氨酸二硫键的反应。
9. 蛋白质有紫外吸收的原因是什么，最大吸收峰是多少？10. 什么是分配定律、分配系数？分配层析的原理是什么？11. 什么是 HPLC?12. 课本 P156,15 题。
第 4 、 5 章蛋白质的共价结构，三维结构一．名词解释：单纯蛋白（举例），缀合蛋白（举例），辅基，配体，蛋白质的一、二、三、四级结构，超二级结构，结构域，肽平面（酰胺平面），谷胱甘肽（结构式），对角线电泳，完全水解，部分水解，同源蛋白质，不变残基，可变残基，α - 螺旋β - 折叠，膜内在蛋白，脂锚定膜蛋白，蛋白质的变性与复性，单体，同聚体，杂多聚蛋白二．回答问题：1. 试举例说明蛋白质功能的多样性？2. 那些实验能说明肽键是蛋白质的连接方式？3. 试述肽键的性质。
4. 试述蛋白质一级结构测定的策略。
5. 如何测定 N- 端氨基酸？6. 图示胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、嗜热菌蛋白酶及胃蛋白酶的作用专一性。
7. 书 p194 —第 2 题8. 研究蛋白质构象的方法都有哪些？9. 稳定蛋白质的三微结构的作用力有哪些？10. 影响α - 螺旋形成的因素有哪些？11. 胶原蛋白的氨基酸组成有何特点？12. 蛋白质变性后有哪些现象？13. 举例说明蛋白质一级结构决定三级结构。
第 6 章蛋白质结构与功能的关系一．名词解释：珠蛋白，亚铁血红素，高铁血红素，亚铁肌红蛋白，高铁血红蛋白二．回答问题：1. 肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线有何不同，试从蛋白质结构与功能的关系上加以解释。
2. H+,CO2 和 BPG 对血红蛋白结合氧有何影响？3. 试述镰刀状细胞贫血病的分子机制。
第 7 章蛋白质的分离、纯化和表征一．名词解释等离子点，沉降系数，盐析，盐溶，密度梯度离心，透析，超过滤，凝胶过滤， SDA-PAGE 电泳，等电聚焦，亲和层析二．回答问题：1. 试述根据分子大小不同、溶解度不同、电荷不同分离蛋白质的方法都有哪些2. 举出几种测定蛋白质分量的方法。
3. 蛋白质含量测定的方法都有哪些？4. 书 p317 第 1 ， 5 ， 7 ， 8 题第 8 章酶通论课本 p348-349 全部第 9 章酶促反应动力学一．名词解释：中间络合物学说，失活作用，抑制作用，温度系数，激活剂，米氏方程，抑制百分数，可逆抑制，不可逆抑制（举例），竞争性抑制（举例），非竞争性抑制二．回答问题：1. 米氏常数的意义是什么？2. 竞争性抑制和非竞争性抑制的特点是什么？3. 试述磺胺药物能够抑制细菌生长的原理。
4. 温度及 pH 指对酶促反应的影响有何特点？第 10 章酶的作用机制和酶的调节一．名词解释：酶的活性中心，酶原，酶原激活，共价修饰，同工酶（举例）二．回答问题：1. 试述 DFP 对胰凝乳蛋白酶的修饰作用。
2. 酶的活性中心有何特点？3. 影响酶催化效率的因素有哪些？4. 试述别构酶的特点。
5. 试述乳酸脱氢酶的特点。
6. 酶共价修饰的类型有哪些？第 11 章维生素与辅酶名词解释：维生素，微生物缺乏症记忆书 p463-464 表第 12-14 章核酸各章一．名词解释：B-DNA,Z-DNA,A-DNA,H-DNA, cccDNA, ocDNA, 核小体，限制性内切酶，增色效应，减色效应，核酸变性，核酸复性Southern blotting, Northern blotting, Westernblotting （蛋白质印迹） .二．回答问题：1.Watson 和 Crick 提出 DNA 双螺旋结构模型的背景和依据是什么？2. 核酸可分为哪些种类？它们是如何分布的？3. 举一实验，证明 DNA 是遗传物质。
4. 参与蛋白质合成的三类 RNA 分别起什么作用？5. 真核生物 mRNA 有什么结构特征？6. 试述 B-DNA 双螺旋结构的特征 .7. 试述核小体的组成。
8. 试述 tRNA 二级结构特点。
9. 试述 Southern blotting 的原理和操作过程。
第 15 章核酸的研究方法回答问题：1. 分离 DNA 和 RNA 主要有哪些方法？其原理是什么？2. 何谓密度梯度离心？图示经染料 - 氯化铯密度梯度超离心后，质粒 DNA 及各种杂质的分布。
3. 试述核酸序列测定的“加减法”、“终止法”和化学测序法。
4. 何谓 PCR ？，它有何用途？第 16 章激素一．名词解释：激素，第二信使（举例）， cAMP （结构）二．回答问题：1. 激素可分为哪几类 ? 试举例说明。
2. 试述肾上腺素通过 cAMP 的作用方式 .3. 试述固醇类激素的作用方式。
第 19 章代谢总论与生物氧化一．名词解释：新陈代谢，中间代谢，物质代谢，能量代谢，能荷，糖酵解，底物水平磷酸化，填补（回补）反应，生物氧化化，氧化磷酸化，呼吸链， P/O 比，呼吸控制二．回答问题：1 ．新陈代谢可在那几个水平进行调控？2 ．试述 ATP 在能量转运中的作用。
3 ．写出糖酵解、乳酸发酵、酒精发酵的全部反应历程。
4 ．糖酵解的调节酶都有哪些，分别受什么调控？5 ．试述丙酮酸脱氢酶复合体的组成及其催化的反应历程。
6 ．氟化物，碘乙酸和砷化物分别抑制糖代谢的什么酶？7 ．写出三羧酸循环的全部反应历程。
8 ．三羧酸循环的调节酶有哪些，受什么调控？9 ．琥珀酸脱氢酶有何特点？10. 什么说柠檬酸循环是两用代谢途径？11. 呼吸链的成员都有哪些，如何排列？12. 何谓化学渗透偶联假说？13. 试述 2 ， 4 二硝基苯酚的解偶联作用。
14. 胞质溶胶中的 NADH 如何进行穿梭？15. 试述糖原磷酸化酶的调控机制第 22 章糖酵解回答问题：1. 什么是糖酵解？2. 糖酵解的主要反应都有哪些？3. 糖酵解有几处还原反应产生 NADH, 说出反应过程？4. 糖酵解有几处需能过程，是哪几步反应？5. 糖酵解有哪几处产能过程？6. 糖酵解的调节酶有哪些，最重要的是什么酶第 23 章三羧酸循环回答问题：1. 丙酮酸氧化脱羧形成乙酰 -CoA 的反应过程及酶系是什么？2. 试述三羧酸循环的反应机制3. 试述三羧酸循环的调节4. 试述三羧酸循环的脱氢部位及产能部位5. 计算三羧酸循环产生的能量6. 什么是三羧酸循环的填补反应？7. 说明生物体内 H2O ， CO2 ， ATP 都是怎样生成的？第 25 章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径一．名词解释：磷酸戊糖途径，糖异生，乙醛酸循环，甘油磷酸穿梭二．回答问题：1. 磷酸戊糖途径中那些中间代谢物？2. 磷酸戊糖途径有哪些生物学意义？3. 糖异生是否糖酵解的逆反应？三步不可逆步骤如何迂回？4. 乙醛酸循环有何意义？第 26 章糖原的分解和生物合成课本第 1 、 2 、 3 、 5 和 6 题第 28 章脂肪酸的分解代谢一 . 名词解释：β - 氧化脂酰肉碱酮体二．回答问题：1. 试述脂肪酸β - 氧化的主要步骤。
2. 计算 1 分子硬脂酸完全氧化降解产生多少 ATP.3. 简述脂肪酸的α - 和ω - 氧化。
4. 写出卵磷脂、磷脂酰肌醇的结构式。
5. 图示磷脂酶的作用位点。
6. 写出胆固醇的结构式极有同衍生出的几种重要衍生物。
第 29 章脂类的生物合成写出胆固醇的结构式及其衍生出的几种重要衍生物写出乙酰 CoA 相关的代谢反应第 30 章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢一 . 名词解释：生酮氨基酸，生糖氨基酸，联合脱氨二 . 回答问题：1. 什么是一碳单位2. 一分子谷氨酸完全氧化降解可生成多少 ATP ?3. 什么是尿素循环？4. 试述谷氨酰胺合成酶的作用第 33-37 章核酸代谢一．名词解释PRPP, 复制子，冈崎片段，前导链，滞后链，半不连续复制，引物合成酶，复制体， -10 序列 ,hnRNA, D-DNAcDNA, SD 序列，逆转录酶， C 值佯谬，三联体密码，移码突变二．回答问题：1. 图示嘌呤核苷酸的脱氨反应。
2. 别嘌呤醇治疗痛风症的机理是什么？3. 写出黄嘌呤氧化酶催化的反应。
4. 从头合成嘌呤核苷酸的前提有哪些？5. 从头合成嘧啶核苷酸合成的前体有哪些？6. 写出下列反应式：胞嘧啶核苷酸的合成脱氧胸腺嘧啶核苷酸的合成7. 图示由核糖核苷酸合成脱氧核糖核苷酸的的反应8. 试举一实验说明 DNA 是半保留复制。
9. 试述 DNA 复合酶的特点。
10. 试述 DNA 复制高保真性的原因有哪些？11. 大肠杆菌 DNA 聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ的共同点与区别有哪些？12. 试述连接酶的作用特点。
13. 细胞对 DNA 损伤的修复系统有哪几种？分别如何作用？14. 了解大肠杆菌 RNA 聚合酶的组成及功能。
15. 试述三类真核生物 RNA 聚合酶的种类和性质。
16. RNA 生物合成的抑制剂都有哪些？17. 逆转录酶有哪些功能？18. 遗传密码有哪些基本特征？第 38 章蛋白质合成及转运一．名词解释：多核糖体， SD 序列，起始因子，延伸因子，终止因子，释放因子二．回答问题：1. tRNA 上与多肽合成有关的位点有哪些？2 ．从 tRNA 金银突变的角度揭示“回复突变”的现象。
3. 试述氨酰 -tRNA 合成酶的特点。
6. 问甚么说一个特殊的 tRNA 启动了蛋白质的合成？7. 试述蛋白质生物合成的过程。
第 39 章细胞代谢与基因表达调控课本第 2 、 4 、 6 、 12 题（注：本资料素材和资料部分来自网络，仅供参考。
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