生化必背555句
生化各种口诀(历史最全)
生化的一小部分氨基酸的记忆：中性氨基酸：中性氨基酸：谷氨酰胺，天冬酰胺，酪氨酸，丝氨酸，色氨酸，苏氨酸，胱氨酸，蛋氨酸记忆：(中)国(股东老实)好(色输)成穷(光蛋)。
酸性氨基酸：谷氨酸，天冬氨酸（两者都含有两个羧基）记忆：三伏天，穷酸的股东. 记古天乐喜欢说话。
（羧基）碱性氨基酸：赖氨酸，精氨酸，组氨酸记忆：捡来金猪（精组）。
赖氨酸:有两个氨基记忆:其它氨基酸只带一个氨基,赖氨酸耍赖皮带两个氨基。
亚氨基酸:焦谷氨酸,羟脯氨酸,脯氨酸记忆:交枪不（焦羟脯）杀,很惊讶（亚）瓜氨酸不出现于蛋白质中。
记忆：瓜娃子不吃蛋白质。
同型半胱氨酸天然蛋白质中不存在。
记忆：天然不存在同性恋半光着身子。
寡肽<10氨基酸记忆:挂失不参与转氨基的氨基酸：羟脯、脯、甘、苏、赖氨酸→抢不（抢）甘肃来的。
蛋白质三级结构:结构域,分子伴侣,疏水作用,氢键,范得华力,离子键记忆:三叔（疏）侵犯你,结果进监狱与疯子为伴侣。
蛋白质,DNA变性,一级结构不改变记忆:猪肉和牛肉就是一个味了。
酪氨酸,色氨酸的最大吸收峰在280mm记忆:二爸您（280）色弱。
（色，酪氨酸）茚三酮试验反应产物最大吸收峰:570mm记忆:阴险的儿童把我气您（570）核酸最大吸收峰:260mm记忆:核桃酸奶儿留给您（260）只有甘氨酸不属于L-a氨基酸。
记忆：甘愿当右派。
下面是考试必考的。
氨基酸缩写记忆：（汉语拼音缩写）：基于网络用语经常用缩写，像***（SB），漂亮美美（PLMM）等。
酪氨酸Tyr ：讨厌人（老了，就讨厌人）甘氨酸Gly ：管理员（干管理员工作的）苯丙氨酸Pheny：英语发音蛋氨酸Met ：meet:碰，鸡蛋碰石头亮氨酸Leu ：liang 记住L精氨酸Arg ：Ag:化学里的银，从而想到金脯氨酸Pro ：professor,谐音记忆（pu）赖氨酸Lys ：耍赖，所以留一手谷氨酰胺Gln：记住gu 所以有个G开头，胺的拼音是（an）所以最后一位是（n）。
生化口诀
生化1. DNA的双螺旋结构的数据记忆：0123401是10对碱基。
2是螺旋直径2nm。
3，4是碱基平面的距离0.34nm2. tRNA分子量最小，third还不是老小，含稀有碱基最多，家里老小最招疼，爸妈把稀有的宝贝都给了它rRNA含量最多，敢不多吗，造蛋白质的，mRNA含量最少的，minimum，都有m，而且其5端有m7GpppN，都是有m地，tRNA三叶草，three，都是有t地3. TPP V itB1:硫一个丙给阿尔发，丙酮酸脱氢酶，而丙拼音bing，有B了吧，还是阿尔发酮戊二酸的辅酶FAD FMN VitB2:一个baby有两个Father，一个亲爹，一个干爹，幸福吧.NAD+ NADH V itPP:两个N两个P，捆绑记忆，泛酸，生物素，贩A粉赚钱，A粉是一种新型毒品，这个钱可赚不得哦，赚钱谐音转酰，生物素，羧化酶，都有s，甲钴胺素.V itB12:一个人变成两个人不就是家，家通甲4. 一级肽键，这个一般不会混地. 二级氢键:H2，记得了吧，三叔众判亲离:对应疏水作用，范德华力，氢键，离子键，四级氢键:离子键，男人四十妻离子散，5. 氨基酸三字代码上学的时候，MEET（met）了一个笨蛋（蛋氨酸），名字叫阿拉（Ala）丙（丙氨酸），我（V al）是(缬氨酸）他的（His）组(组氨酸)长，告诉他无数次Ser不念色（色氨酸），念丝（丝氨酸），他却说他干（甘氨酸）不来（Gly）。
无赖（赖氨酸）死（Lys）了，光（胱氨酸）说自己很有SIZE（Cys），要来一个五光十色(色氨酸)的TRIP（Trp），还要吃有很多PROTEIN(Pro)的苏苏氨酸)氏（Thr）果脯（脯氨酸）,我就踹（Tyr和Try很象）了他一脚落（酪氨酸）个印。
这里面只差亮（LEU）和异亮（ILE），不过这两个比较好记，而且我也编不进去了，呵呵6. 20种氨基酸及结构甘精苏蛋谷谷胺，丝赖半冰天天胺（12直链）缬亮异亮有支链，（3支链）酪色苯丙脯组环。
考研生化背诵顺口溜必备
生物化学记忆顺口溜(生物系必备)1)人体八种必须氨基酸（第一种较为顺口）1.“甲携来一本亮色书”（甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸）2.“一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸）。
3.“写一本胆量色素来”（缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸）。
4.鸡旦酥，晾（亮）一晾（异亮），本色赖。
借来一两本淡色书。
2)生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸：生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸），其中生酮氨基酸为“亮赖”；除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。
3)酸性氨基酸：天谷酸——天上的谷子很酸，（天冬氨酸、谷氨酸）4)碱性氨基酸：赖精组5)芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰色老笨---只可意会不可言传.6)一碳单位的来源肝胆阻塞死（甘氨酸、蛋氨酸、组氨酸、色氨酸、丝氨酸）。
7)酶的竞争性抑制作用:按事物发生的条件、发展、结果分层次记忆：1.“竞争”需要双方——底物与抑制剂之间；2.为什么能发生“竞争”——二者结构相似；3.“竞争的焦点”——酶的活性中心；4.“抑制剂占据酶活性中心”——酶活性受抑。
8)糖醛酸，合成维生素C的酶古龙唐僧（的）内子（爱）养画眉（古洛糖酸内酯氧化酶）9)双螺旋结构的特点：右双螺旋，反向平行碱基互补，氢键维系主链在外，碱基在内10)维生素A总结VA视黄醇或醛，多种异构分顺反。
萝卜蔬菜多益善，因其含有VA原。
主要影响暗视觉，缺乏夜盲看不见，还使上皮不健全，得上干眼易感染。
促进发育抗氧化，氧压低时更明显。
11)DNA双螺旋结构：DNA，双螺旋，正反向，互补链。
A对T，GC连，配对时，*氢键，，十碱基，转一圈，螺距34点中间。
碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。
（AT2，GC3是指之间二个氢键GC间三个.螺距34点中间即3.4）12)RNA和DNA的对比如下：两种核酸有异同，腺鸟胞磷能共用。
生化背诵知识点总结
生化背诵知识点总结生物化学是生物学的重要分支，研究生物各种生物分子的结构、性质、合成、降解以及能量转换等方面的科学。
在生命科学领域，生化背诵知识点是非常重要的，本文将对生化背诵知识点进行总结，希望对大家的学习有所帮助。
一、氨基酸与蛋白质1. 氨基酸的结构氨基酸是蛋白质的基本组成单位，分为20种，其中9种为必需氨基酸。
氨基酸的共同结构为：羧基（-COOH）、氨基（-NH2）、α-碳原子（-C）和一个侧链（-R）。
氨基酸可以根据侧链的性质分为极性氨基酸和非极性氨基酸。
2. 氨基酸的分类根据侧链的性质，氨基酸可以分为极性氨基酸、非极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
极性氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、组氨酸、天冬氨酸、精氨酸和丝氨酸等；非极性氨基酸包括丙氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和脯氨酸等。
3. 蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的巨大分子，可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列；二级结构是指氨基酸的局部结构，包括α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲；三级结构是指整个蛋白质的立体构象，包括超级螺旋、反平行和平行β-折叠；四级结构是多个亚基蛋白质之间的组合。
4. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸的降解与合成。
氨基酸的降解主要发生在肝脏中，通过转氨基酶的作用将氨基酸转化为α-酮酸和氨基基团，然后氨基基团通过尿素循环转化为尿素排出体外。
氨基酸的合成主要发生在细胞质内，通过氨基酸合成酶的催化将α-酮酸转化为氨基酸。
5. 氨基酸的同化和异化氨基酸的同化是指将氨基酸转化为体内蛋白质的过程，主要发生在肝脏和肌肉组织中；氨基酸的异化是指氨基酸被降解为能量和二氧化碳的过程，主要发生在肝脏和肾上腺皮质中。
二、糖与糖代谢1. 单糖的结构单糖主要包括葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖等，它们的共同结构为Cn(H2O)n，并且具有醛基或酮基。
其中，葡萄糖和果糖是生物体内最常见的单糖，葡萄糖是葡萄糖醇的高级物质。
几首「生化口诀」有解析！
几首「生化口诀」有解析！“三理一化，必有一挂”这句话大家还记得吗？生物化学那些令人抓耳挠腮的名称，一长串的化学反应式（此处应该有无数个无语的表情）...今天我们就来学些一些口诀，希望对大家生物化学的知识记忆有所帮助。
1、氨基酸口诀人体内八种必须氨基酸：写一两本淡色书来内容解释：分别对应缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸；含硫氨基酸：六伴穷光蛋内容解释：分别对应半胱氨酸、胱氨酸、蛋（甲硫）氨酸；酸性氨基酸：a.谷天出门；内容解释：分别对应谷氨酸、天冬氨酸（注：谷氨酸、天冬氨酸都有双羧基，这是呈酸性原因）；b.天谷酸——天上的谷子很酸；内容解释：分别对应天冬氨酸、谷氨酸；一碳单位来源的氨基酸：a. 死猪肝色脸；内容解释：分别对应丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸；b. 肝胆阻塞死；内容解释：分别对应甘氨酸、蛋氨酸（即甲硫氨酸，因为甲硫氨酸可通过S-腺苷甲硫氨酸提供活性甲基）、组氨酸、色氨酸、丝氨酸；支链氨基酸：只携一两钱；内容解释：分别对应缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸；生糖兼生酮氨基酸：一本落色书；内容解释：分别对应异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨酸；碱性氨基酸：拣来精读之；内容解释：分别对应赖氨酸、精氨酸、组氨酸；芳香族氨基酸：a.芳香老本色；内容解释：分别对应酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸；b.色老笨；内容解释：芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰，分别对应色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸，这也是最大吸收峰的顺序；不参与转氨基的氨基酸：不抢甘肃来；内容解释：分别对应脯氨酸、羟脯氨酸、甘氨酸、苏氨酸、赖氨酸；2、DNA结构口诀逆向平行双螺旋，内有碱基配氢键;平行碱基堆积力，三个数字记心间。
内容解释：DNA是由两条反向平行的双螺旋构成，每条DNA链通过3',5'－磷酸二酯键彼此连接，双链之间通过碱基（A=T配对、G≡C配对）相连，水平方向通过碱基堆积力维持，双螺旋直径为2nm，相邻碱基平面距离0.34nm；一圈螺距3.4nm，含10对碱基。
医学口诀(包含生化解剖病理生理等)特别有用
医学口诀（包含生化、解剖、病理、生理等）特别有用如何记忆 12 对脑神经一嗅二视三动眼，四滑五叉六外展，七面八听九舌咽，迷走及副舌下全。
--------------------------------------------冠心病的临床表现平时无体征，发作有表情，焦虑出汗皮肤冷，心律加快血压升，交替脉，偶可见，逆分裂，第二音。
-----------------------------------------------------你会换算新旧血压单位吗？血压ｍｍＨｇ，加倍再加倍，除３再除１０，即得ｋｐａ。
例如：收缩压１２０ｍｍＨｇ加倍为２４０，再加倍为４８０，除以３得１６０，再除以１０，即１６ｋｐａ。
反之，血压ｋｐａ乘１０再乘３，减半再减半，可得ｍｍＨｇ值。
--------------------------------------------------- 8块腕骨舟月三角豆，大小头状钩。
烧伤病人早期胃肠道营养少食多餐，先流后干，早期高脂，逐渐增糖，蛋白量宽----------------------------------------------------神经系统知识记忆点滴历年来，神经系统教学中，学生都会感到“难学”，究其原因，最主要的原因是“记不住”，如何解决这普遍存在的问题，我有如下体会。
下面我们结合实例来谈一下神经系统学习中的记忆问题。
1、以点代面 ,密切前后联系.脑干中脑神经核的记忆1.1.1. 首先，我们先讲述相关预备知识：1、鳃弓衍化肌包括：咀嚼肌、表情肌、咽喉肌。
2、脑神经的名称、序号及性质：嗅、视、动眼、滑、叉、外展、面、听、舌咽、迷、副、舌下神经；1、2、8是感觉，,5、7、9、10是混合，3、7、9、10含副交感，3、4、6、11、12含运动。
3、脑干仅与后十对脑神经相连。
然后讲解:1、脑干躯体运动神经核〔（3、4、6、11、12）相联系+支配鳃弓衍化肌〕有动眼、滑车、外展、副、舌下神经核，三叉神经运动核、面神经核、疑核,共计8对。
生化精华记忆总结
生化精华记忆总结一蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<PI时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二核酸的结构和功能XXX和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
XXX的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T，C与G.XXX为熔点，与碱基组成有关XXX二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
XXX是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念。
3.B族维生素与辅酶对应关系。
XXX含义5.竞争性抑制特点。
四糖代谢1.限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP；2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
3.能进行糖异生的物质主要有：甘油、氨基酸、乳酸、丙酮酸。
糖异生的四个关键酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，葡萄糖-6-磷酸酶。
4.磷酸戊糖途径的关键酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
5.血糖浓度：3.9～6.1mmol/L.6.肾糖域概念及数值。
五氧化磷酸化XXX是体内能量的直接供应者。
2.细胞色素aa3又称为细胞色素氧化酶。
3.线粒体内有两条重要的呼吸链：NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。
4.呼吸链中细胞色素的排列顺序为：bclcaa3.5.氰化物中毒的机制是抑制细胞色素氧化酶。
生化笔记(完整版)
1.1.1蛋白质的结构与功能考点：组成蛋白质的20种氨基酸的类别、分类依据及几种特殊氨基酸的分类；氨基酸的理化性质、成肽反应及体内重要的生物活性肽；蛋白质的分类及分子结构；蛋白质的结构(包括一级结构与空间结构)与功能的关系；蛋白质的理化性质、分离纯化的基本方法及其原理；蛋白质一级结构的测定(即多肽链中氨基酸序列分析)和空间结构的测定。
重点：氨基酸的分类及理化性质，蛋白质的一级和空间结构及其与功能的关系，分离纯化蛋白质的原理和方法。
难点：蛋白质一级结构的测定，这也是众多研究者花费多年才解决的难题，我们只需弄清楚其要步骤及各步的基本原理和方法即可。
基本知识与理论：一、蛋白质的生物学功能(了解即可)蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命，生物体结构越复杂，其蛋白质种类和功能越繁多，其主要的生物学功能是：（一）催化和调节能力某些蛋白质是酶，催化生物体内的物质代谢反应。
某些蛋白质是激素，具有一定的调节功能，如胰岛素调节糖代谢、体内信号转导也常通过某些蛋白质介导。
（二）转运功能某些蛋白具有运载功能，如血红蛋白是转运氧气和二氧化碳的工具，血清白蛋白可以运输自由脂肪酸及胆红素等。
(三）收缩或运动功能某些蛋白质赋予细胞与器官收缩的能力，可以使其改变形状或运动。
如骨骼肌收缩靠肌动蛋白和肌球蛋白。
（四)防御功能如免疫球蛋白，可抵抗外来的有害物质，保护机体。
（五）营养和储存功能如铁蛋白可以储存铁。
(六）结构蛋白许多蛋白质起支持作用，给生物结构以强度及保护，如韧带含弹性蛋白，具有双向抗拉强度。
（七）其他功能如病毒和噬菌体是核蛋白，病毒可以致病。
二、蛋白质的分子组成（一）元素组成组成蛋白质分子的主要元素有碳、氢、氧、氮、硫。
有些还含有少量磷或金属元素。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，且蛋白质是体内的主要含氮物，因此可以根据生物样品的含氮量推算出蛋白质的大致含量。
（二）氨基酸氨基酸是蛋白质的基本组成单位，存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）即左旋氨基酸，因为甘氨酸无手性碳原子(与四个不同的原子或基团相连的碳原子)，大多数有手性碳原子的是手性分子，手性分子有旋光活性。
生化背诵口诀
生化-氧化磷酸化比值口诀：二虎子阿甘，三四五凭蒙估算说的是，阿甘，小名叫二虎子，三四五的加减法都要凭蒙来估算二（阿尔法？……记不清了）虎（琥珀酰……）子（脂酰……）3,4,5(丙，丁，戊)凭（苹果酸）蒙（柠檬酸）估算虎脂肝(甘)抗坏血酸注:丙:丙酮酸丁:B-羟丁酸戊:a-酮戊二酸苹果:苹果酸柠檬:异柠檬酸以上P/O等于3虎:琥珀酸脂:脂酸COA 肝(甘):a-磷酸甘油以上三个P/O等于2抗坏血酸P/O等于1生化－三羧酸循环记忆方法：天龙八部。
宁异戊同，二虎言平。
一同平虎，两虎一能。
记忆前提：要熟悉每种物质的全名，如果名字都不知道，就不要考研了。
解释：１，顺乌头酸这一步没有太大意义，很多书都将这一物质省略，所以，口诀也没有考虑。
三羧酸循环从乙酰CoA与草酰乙酸结合开始，一共经过八个反应步骤，再回到草酰乙酸，我号称天龙八步，记住的话，你可以一步一步，写出来，因为前一步的产物就是下一步的原料，忘了一个环节，整个都可能记不起来。
２，最初原料：乙酰CoA与草酰乙酸大家应该都知道，所以从第二步起，宁异戊同：柠檬酸，异柠檬酸，a-酮戊二酸。
现在大家都要讲究个性，干什么都要别具一格，就叫做宁可异，也不要与人相同（为了记忆，酮戊倒过来成了戊酮）３，二虎言平（琥珀酰，琥珀酸，延胡索酸，苹果酸）：二虎相斗，必有一伤。
现在世界的主题是：和平和发展。
为了人类的将来，共赢才是真理。
所以，二虎相斗到最后，言平。
苹果酸后就回到了原料之一：草酰乙酸。
４，除了能记住反应步骤外，还要记住哪里产Ｈ，生成ｃｏ２那里生成能量。
一同平虎：异柠檬酸，a-酮戊二酸，苹果酸脱氢反应生成3个NADH+H+，琥珀酸脱氢生成１个FADH2。
山上出现一只吃人的老虎，所以大家一同（上山）平虎。
另外，一同不光脱Ｈ，还脱了个ＣＯ２。
５，二虎一能：两只老虎对阵，你说中间好大的能量呀。
产生一个高能磷酸键。
三羧酸循环亦称柠檬酸循环、Krebs循环。
可以说是生物化学最重要的知识点，也是大家必须掌握和很难掌握的(至少可以说你能记住几个月？？？)循环的第一步是乙酰CoA（2C）与草酰乙酸（4C）缩合成柠檬酸（6C），柠檬酸经一系列反应重新生成草酰乙酸，完成一轮循环。
自己整理生化背诵
*试述胰岛素如何降低血糖。
【①胰岛素能够影响细胞膜通透性，从而提高组织摄取葡萄糖的能力。
②胰岛素能够抑制细胞内腺苷酸环化酶的作用，从而抑制肝糖原分解，并促进糖原、脂肪和蛋白质等合成。
③胰岛素能降低丙酮酸羧化酶和果糖-1，6-二磷酸酶等的浓度，从而减少葡糖异生作用】*阐述胰岛素调节糖原代谢的机制及胰岛素缺乏与糖尿病的内在联系。
【①胰岛素对糖代谢的作用主要是刺激糖原的合成。
胰岛素与其受体（酪氨酸激酶）结合后，受体发生自身磷酸化而被活化，此后又激活一种激酶，再激活胰岛素敏感蛋白激酶，然后激活蛋白磷酸酶-1（PP1），最终导致糖原合酶去磷酸化（活化）、磷酸化酶激酶和磷酸化酶a的去磷酸化（抑制），促使糖原的合成并抑制其降解。
②I型糖尿病主要是由于自身免疫系统破坏了胰岛β细胞，使得机体不能正常分泌胰岛素；II型糖尿病则主要是由于遗传原因而缺乏胰岛素受体】#试述G蛋白及钙调蛋白的功能。
【①G蛋白即鸟苷酸结合蛋白，通常以结合GDP的无活性形式存在于细胞膜内侧，受激活后与GTP结合，可再激活腺苷酸环化酶，产生大量cAMP。
②钙调蛋白属于钙结合蛋白，为酸性蛋白质，特别耐热；钙调蛋白只有在结合Ca 2+ 形成Ca 2+ -CaM复合物后，才具有生物活性，或直接与靶酶起作用，或通过活化依赖于Ca2 + -CaM复合物的蛋白激酶起作用】*简述磷脂酶C催化PIP 2 的水解产物引发的信号传递事件。
【激素通过结合到细胞表面的受体上，激活G蛋白，G蛋白开启磷酸肌醇酶（磷脂酶C）的催化活性，使PIP 2 水解成IP 3 （肌醇三磷酸）与DAG（二酰基甘油）。
DAG可活化PKC，促使靶蛋白的苏氨酸/丝氨酸残基磷酸化，最终改变一系列酶的活性；IP 3 作用于内质网膜受体，打开Ca 2+ 通道，升高细胞质内Ca 2+ 浓度，改变钙调蛋白和其他钙传感器的构象，使之变得更易于与其靶蛋白结合，改变靶蛋白的生物活性，从而完成激素的磷酸肌醇级联放大作用】*宿主必须满足哪些条件？【①易于接受外源DNA，为感受态细胞；②必须无限制酶；③应无重组能力；④应易于生长和筛选；⑤使用安全。
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经典填空、选择、判断题通用的总结555句-----必背!!!1.将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后，其旋光率均逐渐变为+52.7°。
，称为变旋现象。
2.羟甲基在糖环平面的上方的为D-型，在平面的下方的为L-型。
在D-型中，半缩醛羟基在平面的下方的为α-型，在平面的上方的为β-型。
3.一切糖类都有不对称碳原子，都具旋光性。
4.区分酮糖、醛糖用Seliwanoff反应。
5.天然糖苷多为β-型。
6.糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂。
7.自然界存在的糖胺都是己糖胺。
8.麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，异麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→6）-α-D-葡萄糖苷]，蔗糖为[α-D-葡萄糖-α，β（1→4）-果糖苷]，乳糖为[半乳糖-β（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，纤维二糖为[α-D-葡萄糖-β（1→4）α-D-葡萄糖苷]。
9.直链淀粉成螺旋状复合物，遇碘显紫蓝色，碘位于其中心腔内，在620——580nm有最大光吸收。
支链淀粉分支平均有24——30个葡萄糖，遇碘显紫红色，在530——555nm有最大光吸收。
糖原遇碘显棕红色，在430——5490nm有最大光吸收。
10.与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖。
其一定的部位上与若干肽链连接，糖含量超过95%，多糖是系列重复双糖结构。
11.糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分，Fe2+、Cu2+、血红蛋白和甲状腺素转运蛋白是糖蛋白，它们分别叫转铁蛋白、铜蓝蛋白、触珠蛋白、甲状腺素结合蛋白。
参与凝血过程的糖蛋白有：凝血酶原、纤维蛋白酶原。
12.血型物质含75%的糖，它们是：岩藻糖、半乳糖、葡萄糖、半乳糖胺。
13.木糖-Ser连接为结缔组织蛋白聚糖所特有。
14.动植物体的不饱和脂肪酸为顺式，细菌中含脂肪酸种类少，大多为饱和脂肪酸，有的有分支。
15.分析脂肪酸混合物的分离用气液柱层析，即气液色谱技术。
16.甘油三酯、甘油单酯形成小颗粒微团，叫micelles。
17.烷基醚脂酰甘油含有2个脂肪酸分子和一个长的烷基或烯基链分别与甘油分子以酯键、醚键相连。
18.糖基脂酰甘油中，糖基与甘油分子第三个羟基以糖苷键相连。
19.磷脂根据所含醇类可分为甘油磷脂类和鞘氨醇磷脂类。
20.不饱和脂肪酸常与甘油分子的第二个碳原子羟基相连。
21.肝脏、心肌中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇，脑中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇磷酸、磷脂酰肌醇二磷酸。
22.缩醛磷脂中一个碳氢键以醚键与甘油C1羟基相连。
23.除了11-顺-视黄醛外，多数直链萜类的双键均为反式。
24.柠檬油的主要成分是柠檬苦素，薄荷油的主要成分是薄荷醇，樟脑油的主要成分是樟脑。
25.胆石几乎全是由胆固醇组成，它易与毛地黄核苷结合沉淀。
26.脊椎动物体内，胆酸能与甘氨酸、牛黄氨酸结合成甘氨胆酸、牛黄胆酸。
27.蟾毒不以糖苷而以酯的形式存在。
28.前列腺素是花生四烯酸及其他不饱和脂肪酸的衍生物。
分为PGA、PGB、PGD、PGE、PGF、PGG、PGH、PGI等八类，其功能有：平滑肌收缩、血液供应、神经传递、发炎反应的发生、水潴留、电解质去钠、血液凝结。
29.在tay-sachs病中，神经节苷脂在脑中积累。
30.按生理功能，蛋白质可分为酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、收缩蛋白运动蛋白、结构蛋白质和防御蛋白质。
31.胱氨酸、酪氨酸不溶于水。
脯氨酸、羟还能溶于乙醇或乙醚中。
32.氨基酸分类：①按R基的极性，可以分为：Ⅰ、非极性R基氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Met、Pro。
Ⅱ、不带电荷的极性氨基酸：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。
Ⅲ、带正电荷的极性氨基酸：Lys、Arg、His。
Ⅳ、带负电荷的极性氨基酸：Asp、Glu。
②按R基的化学结构分：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸。
33.锁链素的吡啶环结构由4个Lys侧链组成，只存在于弹性蛋白中。
34.氨基酸的旋光符号和大小取决于其R基的性质，并与测定时溶液的PH值有关。
35.在远紫外区，氨基酸均有光吸收，但在近紫外区（220——300nm），只有Tyr、Phe、Trp等氨基酸有光吸收。
因为其R基含有苯环共轭双键系统。
36.含有1氨基1羧基和不解离R基的氨基酸均有类Gly的滴定曲线。
37.PI以上的PH，氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动。
38.氨基酸氨基的一个H为烃基（包括环烃基及其衍生物）取代，如2，4-二硝基苯（FDNB）在弱碱溶液中发生亲核芳环取代而生成二硝基苯基氨基酸（DNP-氨基酸），即烃基化反应。
39.蛋白质的化学修饰，是在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。
40.酪氨酸的酚基在3和5位上容易发生亲电取代反应，它也可以与重氮化合物（如对氨基苯磺酸的重氮盐）结合成桔黄色化合物，叫Pauly反应。
组氨酸的侧链咪唑基与重氮苯磺酸结合成棕红色化合物。
41.蛋氨酸侧链上的甲硫基是一个很强的亲核基团，与烃化试剂如甲基碘容易形成锍盐，该反应为巯基试剂所逆转。
42.半胱氨酸的巯基能打开乙撑亚胺（即氮丙啶）的环，生成的侧链带正电荷，为胰蛋白酶的水解提供一个新的位点。
43.巯基的氧化的底物是巯基与金属的络合物。
44.逆流分溶仪只用于制备分离，如蛋白质、肽、核酸和抗生素等的分离提纯。
45.肽键的结构实际是一个共振杂化体，由于氧电挨离域形成了包括肽键的羧基氧、羧基碳、酰胺氮在内的O-C-N π轨道系统。
46.双缩脲反应是肽、蛋白所特有的。
47.嗜热菌蛋白酶含锌和钙两种金属。
48.牛胰核糖核酸酶是测定一级结构的第一个酶分子，有124个残基组成，分子内含有4个二硫键。
49.同源蛋白质是指不同机体实现同一功能的蛋白质，它的氨基酸顺序中这样的相似性被称为顺序同源现象。
50.凝血酶属于丝氨酸蛋白水解酶类。
51.蛋白人工合成中氨基保护基有苄氧甲酰基、三苯甲基、叔丁氧甲酰基、对甲苯磺酰基，可用HBr/CH3COOH在室温下除去。
Cys-SH常用苄基（Bzl）或对甲氧苄基（MBzl）保护，前者用Na-液氨处理除去，后者在液HF中于0℃处理30分钟除去。
Lys的远-NH2用Tosyl保护，用Na-液氨处理除去。
52.羧基活化方法有：酰氯法、叠氮法、活化酯法、混合酸酐法。
53.最有效的接肽缩合剂是N，N’-二环己基碳二亚胺（DCCI）。
54.研究蛋白二级结构的方法X-射线衍射法。
利用重氢交换法可以测定蛋白分子中α螺旋的含量。
核磁共振光谱法可以测定蛋白分子中哪个氨基酸残基发生构象变化。
圆二色性法可以用测定α螺旋和折叠片的含量。
荧光偏振法可以测定疏水微区、Trp、Tyr微区。
喇曼光谱用于研究主链构象。
用Damachandran图来表示。
55.肽平面内C=O、N-H呈反式排列。
56.当Ф的旋转键N1-Cα两侧的N1-C1和Cα-C2呈顺式时，规定Ф=0°；同样，Ψ的旋转键Cα-C2两侧的Cα-N1和C2- N2呈顺式时，规定Ψ=0°。
从Cα向N1看，沿顺时针方向旋转Cα-N1键所形成的Ф角度规定为正值，反时针旋转为负值；从Cα向C2看，沿顺时针方向旋转Cα-C2键所形成的Ψ角度规定为正值，反时针旋转为负值。
α螺旋中57.Ф=—57°，Ψ=—48°。
平行式片层中Ф=—119°，Ψ=+113°。
反平行式片层中58.Ф=—139°，Ψ=+135°。
59.α-螺旋的比旋不等于构成其本身的氨基酸的比旋之和，但无规卷曲则相等。
测定蛋白质的比旋特别是其旋光色散是研究二级结构的重要方法。
60.α-螺旋中的Pro或Hyp形成一个“结节”（kink）。
61.Glu主要在α-螺旋，Asp、Gly分布于β转角，Pro在α-螺旋C末端或β转角中，二级结构预测是用概率统计学方法获得的。
62.αα（超二级结构）存在于α-角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白、纤维蛋白等。
63.可溶性纤维蛋白有角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白，不可溶性纤维蛋白有肌球蛋白、纤维蛋白原。
64.胶原的链间氢键是一条连的三联体（Gly-x-Y）Gly的酰胺氢与另一条链相邻三联体x位上的羰基氧之间形成的，此外Hyp的羟基也参与链间氢键的形成。
链间共价交联键主要是在Lys、Hyl之间形成的。
在Ⅲ胶原蛋白中，还存在链间二硫键。
65.随着年龄的增长，胶原三螺旋内，三螺旋间的共价交联越来越多，胶原纤维越硬越碎。
66.弹性蛋白的重复序列为Lys-Ala-Ala-Lys和Lys-Ala-Ala，可以以赖氨酰正亮氨酸、锁链素、异锁链素交联。
67.三级结构决定于氨基酸顺序的直接证据是某些蛋白的可逆变性。
White、Anfinsen用8mol/L尿素、β-巯基乙醇处理牛胰核糖核酸酶及复性的实验。
68.蛋白折叠的策略是：使主链肽基间形成最大数目的分子内氢键同时保持大部分能成氢键的侧链处于蛋白分子的表面与水相互作用。
69.三级结构是多肽链上各个单链的旋转自由度受到各种限制的总结果，这些限制包括：肽键的硬度即肽键的平面性质、Cα-C键和Cα-N键旋转的许可角度、肽链中疏水基和亲水基的数目和位置、带正电荷和带负电荷的R基的数目和位置几溶剂和其它溶质等。
70.范德华力包括定向效应、诱导效应、分散效应。
定向效应发生在极性分子或极性基团之间，是永久偶极间的静相互作用。
分散效应在多数情况下起主要作用，是非极性分子或极性基团仅有的一种范德华力。
71.范德华吸引力只有当两个非键合原子处于一定距离时最大，这个距离叫接触距离或范德华距离。
72.疏水化合物或基团进入水中，其周围的水分子将排列成刚性的有序结构笼形结构。
73.二硫键的形成并不指令多肽链的折叠。
74.变性是一个协同性的过程，是在所加变性剂的很窄浓度或很窄的温度和PH间隔内突然发生的。
75.肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素（heme）辅基组成的，有8段α螺旋，排为2层。
76.分析球状蛋白的晶体结构必须向待分析的蛋白晶体中引进适当的重金属原子，以便得到同晶置换晶体。
77.给定气压下，肌红蛋白的Y值比血红蛋白高78.降低PH值、增加亚基的协同作用而促进血红蛋白释放氧气。
这种H+和O2释放的关系称为波尔效应。
（Bohr effect）79.血红蛋白发生氧合时，连接分子内各亚基的盐桥全部断裂。
80.镰形贫血症由于血红蛋白中的β链的Glu-6被Val-6所取代，可用KCNO修饰而抑制成镰形。
81.抗原决定簇：抗原分子中决定抗原特异性并能与和它互补的抗体结合的那部分结构。
抗原-抗体等价存在时将发生最大交联，产生最大量的免疫沉淀或者沉淀素。
82.IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类免疫球蛋白的重链分别为γ、α、μ、δ、ε。