食品酶学复习资料
食品酶学复习题
食品酶学复习提纲1.酶的特性及其对食品科学的重要性1.酶的特性及其对食品科学的重要性1）酶的一般特性：酶的催化效率高（比一般反应速度快106-1013倍）、酶作用的专一性（键专一性、基团专一性、绝对专一性、立体异构专一性）、大多数酶的化学本质是蛋白质2）酶对食品科学的重要性：a.酶对食品加工和保藏的重要性：例如葡萄糖氧化酶作为除氧剂普遍应用于食品保鲜及包装中，延长食品保质期。
b.酶对食品安全的重要性：利用酶的作用除去食品中的毒素。
例如：利用乳糖酶预先处理乳制品。
c.酶对食品营养的重要性：利用酶作用去除食品中的抗营养素，提高食品营养价值，例如：谷类中的植酸为抗营养因子。
d.酶对食品分析的重要性：酶法具有准确、快速、专一性和灵敏性强等特点，其中最大优点就是酶的催化专一性强e.酶与食品生物技术：酶工程的主要研究内容是把游离酶固定化，然后直接应用于食品生产过程中物质的转化。
2.酶：催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。
是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。
绝大多数酶的化学本质是蛋白质。
具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。
胞外酶：细胞内合成而在细胞外起作用的酶胞内酶：在细胞内起催化作用的酶，这些酶在细胞内常与颗粒体结合并有着一定的分布。
多酶体系:在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。
同功酶：催化同一化学反，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。
酶活力单位:用来表示酶活力大小的单位，通常用酶量来表示。
1个酶活力单位是指在特定条件（25C，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
酶原:某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原，是不具有生物活性的蛋白质。
3.酶的发酵技术对培养基的要求酶主要有微生物产生。
食品酶学导论复习知识点
食品酶学导论考试重点、名词解释1、酶定义：是生物细胞合成的具有高浓度专一性和催化效率的生物大分子。
2、酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。
3、比活力：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）。
比活力是酶纯度指标，比活力愈高表示酶愈纯，即表示单位蛋白质中酶催化反应的能力愈大。
4、酶活性中心：是酶蛋白的催化结构域中与底物结合并发挥催化作用的部位。
5、别构部位：指酶的结构中不仅存在着酶的活力部位，而且存在调节部位，结合别构配体（效应剂）的部位。
6、酶原：酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化活力，这种新合成的无催化活力的酶前体称之为酶原。
7、同工酶：来自同一生物体同一生活细胞，能催化同一反应，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。
8、Km 值：就代表着反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
Vmax:是酶完全被底物饱和时的反应速度。
（它不是酶的特征常数，同一种酶对不同底物的Vmax 也不同。
）9、序列反应: 酶结合底物和释放产物是按顺序先后进行的。
10、乒乓反应：酶结合底物A，并释放产物后，才能结合另一底物，再释放另一产物11、酶的抑制剂：酶分子与配体结合后，常引起酶活性改变，使酶活性降低或完全丧失的配体，称酶的抑制剂，这种效应称抑制作用。
12、大分子结合修饰：利用水溶性大分子与酶分子的侧链基团共价结合，使酶分子的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的特性与功能。
13、固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。
14、固定细胞：固定化死细胞、固定化活细胞。
15、固定化活细胞：固定在载体上并在一定空间范围内进行生命活动（生长、繁殖、新陈代谢）的细胞。
、重点知识概括1、酶的一般特征：酶的催化效率高，酶作用的专一性，大多数酶的化学本质是蛋白质。
2、酶的6 大类：氧化还原酶，转移酶，水解酶，裂合酶，异构酶，连接酶。
食品酶学复习资料教材
绪论1酶学（Enzymology）是研究酶的性质、酶的反应机理、酶的结构和作用机制、酶的生物学功能及酶的应用的科学。
酶的定义：具有生物催化功能的生物大分子，可以分为蛋白类酶（P酶）和核酸类酶（R酶）两大类别。
2什么是酶工程？酶的生产与应用的技术过程食品酶学：酶工程与食品生物技术相结合而形成的一门应用性很强的学科。
食品酶学主要内容：包括酶的基本知识，酶的分离与纯化以及酶在食品工业中的应用等内容。
食品酶学主要任务：讲授酶学基本理论，酶的分离与纯化以及酶在食品加工和保藏中的应用等内容。
3米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。
这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中值称为米氏常数，是酶被底物饱和时的反应速度，为底物浓度。
当时，，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
4酶与底物结合形成中间络合物的理论1.锁钥假说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。
酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。
2.诱导契合假说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.3.酶生物合成的调节机制——“操纵子学说”5酶的特点：催化效率高、专一性强、反应条件温和、酶的活性是受调节控制绝对专一性：指一种酶只能催化一种底物进行反应，这种高度的专一性称为绝对专一性。
相对专一性：一种酶能催化一类结构相似的底物进行某种相同类型的反应，这种专一性称为相对专一性。
6酶的系统名称由两部分组成：底物+反应类型7酶分为六类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类1)氧化还原酶（oxidoreductases）：催化底物的氧化或还原，而不是基团的加成或者去除，反应时需要电子的供体或受体。
2)转移酶（Transferase）催化功能团从一个底物向另一个转移。
3)水解酶（Hydrolase）催化底物的水解反应。
食品酶学复习重点
1、单成分酶：只有蛋白质成分，由蛋白质起催化功能。
双成分酶：除蛋白质部分外，还含有非蛋白组分的酶，也叫全酶。
即：全酶=酶蛋白+辅助因子辅助因子：包括辅酶，辅基，金属离子辅酶：与E蛋白结合较松弛，易分离的有机辅因子辅基：与E蛋白结合紧密，不易分离的有机辅因子酶原：没有活性的酶的前体同工酶：催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能够反复和连续使用的酶。
固定化细胞：被限制自由移动的细胞，即细胞被约束或限制在一定的空间范围内，但仍保留催化活性并能被反复连续使用。
2、酶的催化作用为什么具有专一性？(1)锁钥假说（2）诱导契合学说：E表面由于底物诱导形成的互补形状①当底物结合到E的活性部位上时，E的构象发生一定的改变②催化基因的正确定向对催化是必要的③底物诱导酶蛋白构象变化导致催化基团的正确定向和底物结合到酶的活性部位上去（3）结构性质互补学说3、E的催化作用为什么具有高效性？高效作用机制？（一）可降低反应的活化能，提高反应速度(二)作用机制（1）E的邻近与定向效应使底物浓度在活性中心附近很高酶对底物分子的电子轨道具有导向作用E使分子间的反应转变为分子内反应邻近效应和定向效应对底物起固定作用（2）诱导契和底物形变的催化效应E从低活性形式转变成高活性形式，利于催化底物形变，利于形成ES复合物底物构象变化，过渡态结构大大降低活化能（3）酸碱催化：可通过暂时提供（或接受）一个质子以稳定过渡态达到催化的反应目的（4）共价催化：底物分子的一部分与E分子上的活性基团间通过共价结合而形成的中间产物，快速完成反应（5）静电催化（6）活性部位的微环境效应疏水环境：介电常数低，加强极性基团间的作用电荷环境：在E活性心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态的离子4、酶的固定化有哪些优点？固定化应遵循的原则优点：⑴固定化酶在较长时间内可反复使用，使酶的使用效率提高，使用成本降低。
食品酶学考试重点
食品酶学重点1、酶活概念定义：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量。
可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少酶单位来表示（U/g或U/ml）。
2、生长因子概念功能生长因子是指某些微生物不能用普通的碳源、氮源物质进行合成，而必须另外加入少量的生长需求的有机物质。
分类：化学结构分成维生素、氨基酸、嘌呤（或嘧啶）及其衍生物和类脂等四类功能：以辅酶与辅基的形式参与代谢中的酶促反应3、酶活性部位活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
4、酶有几种诱导物诱导物一般可以分为3类：酶的作用底物如纤维素酶、淀粉酶、蛋白酶等酶的催化反应产物如纤维二糖诱导纤维素酶作用底物的类似物蔗糖甘油单棕榈酸诱导蔗糖酶5、PAGE电泳几类PAGE根据其有无浓缩效应，分为：连续电泳:采用相同孔径的凝胶和相同的缓冲系统不连续电泳:采用不同孔径的凝胶和不同缓冲体系不连续PAGE分为：电荷效应、分子筛效应、浓缩效应6、果胶酶几种（1）聚半乳糖醛酸酶（PG）：a.内切PG b.外切（exo-PG）（2）聚甲基半乳糖醛酸裂解酶（PMGL）：即果胶裂解酶。
（3）聚半乳糖醛酸裂解酶（PGL）（4）果胶酯酶（PE）7、几类酶包埋法(1)凝胶包埋法天然凝胶：条件温和，操作简便，对酶活影响小，强度较差。
合成凝胶：强度高，耐温度、pH值变化强，因需聚合反应而使部分酶变性失活。
适用性：不适用于底物或产物分子很大的酶类的固定化。
(2)半透膜（微胶囊）包埋法将酶包埋在由各种高分子聚合物制成的小球内。
半透膜：聚酰胺膜、火棉膜等，孔径几埃至几十埃，比酶分子直径小。
适用性：底物和产物都是小分子物质的酶。
微胶囊：直径一般只有几微米至几百微米。
8、单体酶、寡聚酶、多酶复合体单体酶（monomeric enzyme)：一般由一条多肽链组成，如溶菌酶；但有的单体酶是由多条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一整体。
寡聚酶(oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成，亚基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。
食品酶学复习(1)
食品酶学复习资料名词解释（18分）酶活：指酶催化一定化学反应的能力。
酶的比活力：是指每毫克质量的蛋白质中所含的某种酶的催化活力，一般用IU/mg蛋白质来表示。
同工酶：存在于同一种属生物或同一个体中，能催化同一种化学反应，但酶蛋白分子的结构及理化性质和生化特性存在明显差异的一组酶称为同工酶。
变构酶：能对酶的活力进行变构调节的酶称为变构酶或别构酶。
胞内酶：存在于土壤生物生活细胞和死亡细胞之中起催化作用的酶。
胞外酶：游离于土壤生物生活细胞和死亡细胞之外的酶。
酶活性中心：一个酶分子中只有少数氨基酸残基与酶的催化活性直接相关，这些特殊的氨基酸残基一般集中在酶空间结构中一个特定的部位，称为酶的活性中心。
具体地说，酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。
称为酶的活性中心。
酶原：有些酶在细胞内刚刚合成或分泌时，尚不具有催化活性，这些无活性的酶的前体称为酶原。
酯酶：广义上指具有水解酯键能力的一类酶的总称。
通常所说的酯酶往往指羧酸酯酶。
在有水存在的条件下，该酶能催化酯键裂解，生成相应的酸和醇。
脂肪酶：能催化天然底物油脂水解，生成脂肪酸、甘油和甘油单酯或二酯的酶。
超氧化物歧化酶：含金属的氧化还原酶。
ELISA：是免疫酶技术的一种，是将原抗体反应的特异性与酶反应的敏感性相结合而建立的一种新技术。
问答（50分）1、酶的分离纯化步骤？答：①生物组织或细胞的机械破碎；②根据蛋白质的特性，选择不同的溶剂进行抽提；③粗提；④精制；⑤成品加工。
如何鉴定酶的纯度?酶经分离、纯化后要确定该纯化步骤是否适宜，必须经过对有关参数的测定及计算才能确定。
酶的产量是以活力单位表示，因此在整个分离过程中每一步始终贯穿比活力和总活力的检测、比较。
酶活力(Enzyme activity)：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。
1961年国际酶学会规定，l min催化lμg分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位( 国际单位) ，温度为25 ℃，其它条件(pH、离子强度) 采用最适条件。
食品酶学各章复习题汇总(本科)
食品酶学各章复习题汇总(本科)1、怎样理解酶的概念？2、国际酶学委员会推荐的酶的分类和命名规则的主要依据是什么？3、食品酶学的主要研究内容是什么？第二章一、什么叫酶的发酵生产？酶发酵生产的一般工艺流程是什么？二、为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料？常用的酶源微生物有哪些？三、培养基组分的基本类别有哪些？各有何主要作用？酶的发酵生产中，碳源的选择主要考虑哪些方面？氮源选择的最基本原则是什么？第三章一、酶提取的主要提取剂有哪几种？怎样选择？二、在酶的分离纯化中，根据溶解度、分子大小、带电性和吸附性不同，能够采用的分离方法各有哪些？其中效率最高的方法是什么？在方法的选择和顺序的安排上有何依据？三、常用的沉淀分离法有哪几种？其主要操作要领是什么？四、根据过滤介质截留物质颗粒的大小，可将过滤分为哪几类？其过滤介质和截留特性分别是怎样的？五、什么是层析分离法？分为哪几类？基本原理分别是什么？六、凝胶过滤层析的分配系数Kd是什么？有什么意义？怎样计算？七、什么是凝胶电泳？按凝胶组成系统分，凝胶电泳可分为哪几类？其基本原理和主要用途分别是什么？八、什么叫等电聚焦电泳？其分离原理是什么？九、什么叫酶的结晶过程？酶结晶的条件和主要方法是什么？十、什么是真空浓缩？其主要影响因素有哪些？第四章一、什么叫固定化酶？酶的固定化方法有哪些？其基本概念分别是什么？二、酶固定化后，其性质是否有变化？都有哪些规律性变化？第五章一、淀粉糖酶主要有哪几种类型？其作用特性分别是怎样的？二、什么是液化（型淀粉）酶？什么是淀粉的酶法液化？其有何优越性？三、什么是果胶物质和果胶酶？果胶酶是如何分类的？四、根据活性中心进行分类，蛋白酶可分为哪几类？其一般性质分别是什么？五、酶活性中心中常见的功能基团有哪些？简述你对活性中心的理解。
六、你熟悉的蛋白酶有那些？其特异性分别是怎样的？七、什么是多酚氧化酶？简述酶促褐变的机理及其控制措施。
八、什么是脂肪氧合酶？它对食品质量有哪些主要的影响？如何控制？八、什么是葡萄糖氧化酶？它在食品工业有哪些主要应用？第六章1、酶在淀粉糖的生产中有哪些应用？主要的机理是什么？2、何为低聚果糖？其酶法合成原理如何？3、在焙烤食品和面条生产中，哪些酶制剂得到了应用？举例说明其用途和作用机理。
食品专业酶工程复习资料
酶工程复习资料名词解释酶(enzyme): 酶是由活细胞产生, 在细胞内、 外一定条件下都能起催化作用含有高效率和高度专一性一类特殊蛋白质。
酶工程(enzyme engineering): 酶工程是酶学与工程学相互渗透、 结合并发展而形成一门新技术科学, 是一门从应用目出发研究酶、 应用酶特异性催化功效, 并经过工程化将对应原料转化为有用物质技术。
固定化酶(immobilized enzyme): 经过物理或化学手段, 将酶固载在某种基体上。
酶活力（又称酶活性） (enzyme activity)（IU/g 或IU/mL)指酶催化一定化学反应能力; 用在一定条件下, 所催化反应初速度来表示; 是研究酶特征, 酶制剂生产应用以及分离纯化时一项必不可少指标。
酶活力单位: 表示酶活力大小尺度;一个国际单位（IU ）是指在特定条件下（25 0C ）, 每分钟内转化1μmol 底物或催化形成1μmol 产物所需酶量 一个Kat(卡塔尔, 酶活性国际单位)是指每秒钟内转化1mol 底物所需酶量, 1 Kat = 6⨯107 IU 。
酶比活力: 酶比活力是酶纯度量度, 是指单位重量酶蛋白所含有酶活力, 单位为IU/mg 。
比活力越大, 酶纯度越高。
）酶蛋白质量（）酶活力单位数（比活力mg U =酶抽提: 指在一定条件下, 用合适溶剂处理含酶原料, 使酶充足融入溶剂过程。
膜分离技术: 借助于一定孔径高分子薄膜, 将不一样大小、 不一样形状和不一样特征物质颗粒或分子进行分离技术称为膜分离技术。
离子交换层析: 利用离子交换剂上可解离基团（活性基团）对多种离子亲和力不一样而达成分离目。
凝胶层析: 以多种多孔凝胶为固定相, 利用流动相中所含多种组分相对分子质量不一样而达成物质分离。
凝胶电泳——以聚丙烯酰胺为支持物, 兼有分子筛效应。
用于分离不一样物理性质（如大小、 形状、 等电点等）分子。
酶结晶: 是使溶质呈晶态从溶液中析出过程, 是酶和蛋白质等生物大分子分离纯化方法之一 酶回收率和提纯倍数:纯化倍数是纯化后比活除以纯化前比活。
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一。
填空1.酶与一般催化剂的共性：（用量少，催化效率高），（不改变化学反应的平衡点），（可降低反应的活化能）。
2 酶与一般催化剂的区别：（高效性），（专一性），（不稳定性），（可调控性）。
3 一个完整的酶包括蛋白质（辅基酶蛋白）和非蛋白质（辅助因子）两部分，酶在催化反应时，仅改变（反应速度），不改变（反应的平衡），反应的动力学机理是（降低反应的活化能）。
4影响酶高效性的因素：（共价催化：亲核催化，电子云密度越大；电子云密度越小，亲电催化）（邻近定向效应：酶能够使底物彼此靠近，使反应浓度增加，使反应速率增加，使底物定向排列增加有效碰撞概率）（应变效应）（微环境的影响）（酸碱催化：作用是导致电子云密度的改变）（）5电荷中继网：Ser-His-Asp6酶催化专一性基本学说：（锁钥学说）（诱导契合学说：当酶与底物结合分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于与底物分子结合或催化的变化，酶与底物在此基础上互补契合以发挥酶的催化功能）7丝氨酸蛋白酶的活性中心位于酶分子表面凹陷的小口袋中，其大小和内部的微环境决定了它的底物的专一性；胰凝乳蛋白酶：口袋大，主要由疏水氨基酸或残基组成，开口较大（由两个Gly组成），裂解芳香族氨基酸羧基侧的肽键；Phe Tyr Trp（好色的人一脱外套就喷血）胰蛋白酶：口袋较大，底部有Asp，裂解碱性氨基酸（来京租房子，钱减少Lys Arg His）的肽键弹性蛋白酶：口袋浅，开口较小（由V al Thr）裂解小的中性氨基酸残基羧基侧的肽键8迅速平衡学说的假设：（酶与底物结合形成酶底物复合物的速度很快）（整个反应速度取决于酶底物复合物释放出游离酶和形成产物的反应速度）9米氏常数Km：酶促反应学的动力常数，其等于当达到最大速度一半时的底物浓度。
Km 是个特征常数，不受（酶量）（酶的纯度）的影响，受（PH）（温度）（介质的离子强度）的影响。
是酶与底物亲和力的标志，Km越大表示使反应速度达到最大反应速度一半时，必须提供的底物浓度大，即亲和力越小。
10影响酶促反应的因素（底物浓度）（酶浓度）（PH：影响表现a影响酶的空间构象从而引起酶活力的改变b影响酶活性中心催化基团的解离，影响酶与底物的亲和力c影响底物的解离状态，改变底物的可给性）（温度a影响酶的稳定性，低温可逆失活；高温不可逆失活b 影响酶促反应的进行）（抑制剂）（激活剂）11目前工业酶制剂的主要来源包括:（微生物发酵生产）和(动植物细胞中提取)两个过程。
12根据固态发酵所使用的设备和通气方法不同，常用的有：（浅盘发酵法）（转桶发酵法）（厚层通气发酵法）13液态发酵法的特点：（自动化控制程度高，节省人力投入）（生产的酶制剂易于提取）（适合大规模的生产）（投资要求高技术条件高）目前普遍采用液态深层通气发酵法。
14酶活力测定的原则：总：（快速）（简便）（准确）一般包括（提供最适底物，当有几种底物时以Km’值最小的为准）（酶量适当）（确定反应时间适宜）（反应条件最适）15消泡的方法：（机械法）（消泡剂）具备条件：（表面张力较低并且难溶于水）（不对发酵微生物的正常代谢产生阻碍作用）（无毒无害）（价格便宜方便取材）16细胞破碎方法（机械破碎法a机械捣碎b研磨c匀浆）（物理破碎法a温差破碎b超声波破碎）（化学方法：加入表面活性剂）（生物法加入溶菌酶等）17絮凝剂的作用（改变发酵液中悬浮粒子的物理特性，如加粒子的大小提高粒子的硬度）（使一些可溶性的胶体物质变成不溶性的沉淀粒子）（降低发酵液的黏度）18盐析的原理：（蛋白质的极性越强，其溶解度越大，溶液中的离子与蛋白质分子争夺水分从而减弱蛋白质的水和程度，降低蛋白质的溶解度）（中和蛋白质分子上的电荷，使其静电荷降低或消失，促使蛋白质的析出）（溶液中的盐离子引起水分子的极化和定向排列降低水分活度）19Ks盐析：蛋白质溶液的pH值不变，改变溶液的盐浓度；B盐析：离子强度不变改变溶液的pH。
20有机溶剂沉淀用（丙酮）（乙醇，一般为95%）21膜分离技术可分为三种：（加压膜分离：以膜两侧的流体静压差为动力分为超滤，微滤，反渗透）（电场膜分离）（扩散膜分离）22酶蛋白提纯的经典程序：离子交换层析-分子筛过滤层析-电泳检测纯度23离子交换分离酶蛋白的原理：在同一pH下，由于不同的蛋白质所带电荷不同，其与交换剂的亲和力不同，通过梯度增加洗脱剂的离子强度，按蛋白质与交换剂亲和力的由小到大，依次被洗脱下来，达到分离的目的。
24分子筛层析法基本原理：根据蛋白质分子大小不同，在通过层析柱时走的路程不同，从而分开。
25不连续PAGE的三种效应：（电荷效应）（分子筛效应）（浓缩效应）26SDS-PAGE原理：当SDS与蛋白质结合后，蛋白质分子即带有大量的负电荷，并远远超过了了原来的电荷，从而使天然蛋白质分子间的电荷差就降低乃至消失，与此同时蛋白质分子在SDS的作用下结构变的松散，形状趋于一致，所以各种SDS-蛋白质复合物在电泳时产生的涌动率差异，就反映了分子量的差异。
作用：测定蛋白质分子量和蛋白质亚基数。
27酶固定化的方法：吸附法，共价法，交联法，包埋法，吸附-交联法。
28固定化处理对酶性质的影响：（构象改变，立体屏蔽）（分配效应和扩散限制）（微扰）29酶蛋白化学修饰研究主要包括：（金属离子置换修饰）（大分子结合修饰）（肽链有限水解修饰）（酶蛋白侧链基团修饰）（氨基酸置换修饰）作用：改善酶的活性，提高酶的稳定性，使酶蛋白得到重复利用，便于使酶蛋白与催化产物分离。
30发酵的影响因素：发酵温度，基质的PH值，通气量，泡沫和消泡剂，湿度。
31发酵影响温度的来源：细胞的呼吸热，辐射热，机械搅拌热，蒸发热。
32泡沫如何产生：气液接触，做功过程，有助泡剂。
33酶的六类：氧化还原酶，水解酶，聚合酶，异构酶，合成酶，转移酶。
二名词解释1酶工程：是酶学研究与其应用工程结合形成的一门新的技术领域（酶生产及应用的过程）。
2相对专一性指一种能够催化一类结构相似的物质进行相同类型的反应。
3酶的活性中心：酶分子上的与底物结合并起催化作用的基团或特定区域。
4恒态学说：在初速度测定过程中，底物浓度随反应时间而降低，产物相应增加，而中间产物ES可在相当长的一段时内保持浓度的恒定状态。
5不可逆的抑制作用：抑制剂与酶的活性中心（外）的必需基团共价结合，使酶的活性下降，无法用透析超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活。
6可逆的抑制作用：抑制剂与酶蛋白非共价键结合，可以用透析超滤等物理方法除去抑制剂使酶复活。
（1）竞争性抑制剂：与底物结构类似竞争酶的活性中心，Vm不变，Km变小，可通过增加底物浓度的办法改变此种抑制；抑制程度取决于［S］［I］Km Ki（2）非竞争性抑制：与酶活性中心以外的基团结合，结构与酶无关，取决于［I］Ki与［S］和Km无关。
Vm变小，Km不变。
直接把酶弄坏。
（3）反竞争性抑制：在酶与底物结合后与酶结合，阻止。
Vm Km 都变小，［S］［I］Km Ki 都有关，底物浓度越大抑制越大。
7酶活力：在一定条件下，酶所催化的反应速度。
8酶活力单位：在酶的最适反应条件下，每一min催化1umol底物转化成产物的酶量，U IU 国际单位。
1 Katal=6*10#7U9酶的催化周期：每摩尔酶蛋白催化转化每摩尔底物所需的时间。
10溶氧速率：单位时间内发酵液吸收空气中的氧气量。
11盐溶效应：低浓度的盐离子有促进蛋白质溶解的作用。
12离子交换剂：借酯化，氧化或醚化等化学反应，在琼脂糖，纤维素或凝胶分子上某些极性基团，通过极性基团的静电吸附作用对大分子进行分离。
分阴离子交换剂和阳离子交换剂。
13沉降系数：生物大分子在单位离心力场作用下的沉降速度。
14酶的化学修饰：通过化学基团的引入或消除，使酶蛋白的分子结构或空间构象发生改变，从而改变酶蛋白的性质。
三简答1测定蛋白质分子量时SDS的作用？答：SDS能断裂分子蛋白质结合是按重量成比例的，因此在进行电泳时蛋白质的迁移速度取决于自身的分子大小。
2电泳测分子量和分子筛测的差异？答：分子筛：要求所测蛋白为球形蛋白，测的是包上皮的蛋白质，包括蛋白质的修饰部分，为活性测量电泳：测不出糖基化，变性测量3电泳完后样品为什么要固定，为什么要固定，怎么固定？答：为防止扩散，液体变为固体，蛋白质变性，不溶物变性，使蛋白质沉淀，加蛋白质变性剂，用7%的醋酸和12.5%的三氯醋酸。
4果胶如何形成，加热能否溶解？答：可溶解，以疏水键聚合的不可溶而果糕以氢键聚合5酶催化反应在最初一段时间内其产物与时间成正比关系，随着时间的延长反应速率逐渐降低，为什么？答：随着反应的进行，第五浓度降低，产物浓度增加，从而加速了逆反应的进行，另外产物对酶的抑制作用，PH和T等因素的影响，使酶逐渐失活。
6为什么加絮凝剂？答：发酵液首先要进行过滤除菌，在发酵液中，由菌体自溶产生的细胞碎片，核酸杂蛋白等大分子物质，使得发酵液很难过滤，所以在过滤前必须进行絮凝处理。
7酶活力测定时反应速度下降的原因？5min 10min速度一样，15min后速度下降，为什么？答：底物浓度下降进入非饱和区，如果持续下降就要考虑酶的稳定性和底物浓度。
前两者在饱和区速度一样，随着反应的进行，底物浓度变小，进入非饱和区，速度减小。
8啤酒后杀菌过程中用蛋白酶处理，再经巴氏杀菌，为何很难产生沉淀？沉淀是什么？答：沉淀是蛋白质，巴氏杀菌温度升高，使蛋白质疏水基外露，蛋白质分子发生缔合，使蛋白质分子结构发生变化，极性降低降低，先用酶处理，蛋白酶将蛋白质降解为小分子的氨基酸，分子小，极性增强，水溶性增强。
9牛奶酸败的原因：环境中的pH值达到酪蛋白等电点，同种电荷在等电点斥力最低，发生聚沉。
10豆腐为什么无法由固体到液体但肉可以？答：豆腐内蛋白质定向排列形成立体网状结构，蛋白质间疏水键结合，不易破坏，而肉中多是多肽类，不能构成疏水键，分子间作用力已破坏。
11木瓜蛋白酶用于肉的嫩化原理：松嫩：酶破坏了蛋白质之间的共价连接，蛋白质之间连接力差。
可口：水解后产生氨基酸。
食品经过加热，导致蛋白质变性，有序结构被破坏，从而使结构松散。
热效应：温度升高，分子内能增加，分子无规则运动程度增加，从而使蛋白质分子结构被破坏，使得疏水基团暴露，使蛋白聚合沉淀。
PH改变蛋白质内部氢键作用力，使氨基酸带上同种电荷使之只有排斥力，从而是分子结构被拉伸，结构被破坏导致沉淀。
12在啤酒中加入葡萄糖氧化酶会延长啤酒的保质期，为什么？答：加入G氧化酶，使G含量降低，氧气降低，抑制褐变及美拉德反应，生成葡萄糖酸，有一定抑菌作用，延长保质期。
13蛋白质以金属离子维持二级结构，加入EDTA（金属离子螯合剂）则蛋白质的二级结构破坏，解离。
14 A（3.4）B（4.8）C（7.9）D（6.3）E（5.2）五个蛋白，pH=7时，ABDE均带负电，洗脱？15蛋白质水解后在238nm吸光值增加？16疏水性环境利于正催化反应进行？低介质环境，缺少其他离子干扰电荷作用，有极性分子降低电荷作用力即反应活性，微环境中电荷作用力强。