高一生物必修知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最为重要的有机分子之一，它在维持生命活动中起到关键作用。
蛋白质的结构多样且复杂，这种结构的多样性与其功能密切相关。
本文将介绍蛋白质的结构特点以及与其功能之间的联系。
一、蛋白质的结构层次蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指由氨基酸组成的线性多肽链，通过肽键连接在一起。
二级结构是指由氢键形成的稳定的结构片段，常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
三级结构则是指蛋白质在空间上的折叠和疏水性相互作用形成的三维结构。
最后，四级结构是指多个多肽链通过非共价键结合在一起形成功能完整的蛋白质复合物。
二、蛋白质的功能1. 结构功能：蛋白质可以组成细胞的骨架结构，维持细胞的形态和稳定性。
例如，肌纤维中的肌动蛋白和微管中的微管蛋白可以赋予细胞运动和形态维持的能力。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以促进生物反应的发生，例如在代谢途径中催化化学反应，如葡萄糖酶催化葡萄糖的分解。
3. 运输功能：许多蛋白质可以在细胞和器官之间进行物质的运输。
血红蛋白是一种负责将氧气从肺部输送到组织的蛋白质。
4. 免疫功能：免疫球蛋白可以识别和结合病原体，从而触发免疫反应，并协助淋巴细胞杀伤病原体。
5. 调节功能：一些蛋白质可以调节细胞内物质的合成和代谢，包括细胞凋亡、基因表达和信号转导等过程。
6. 结合功能：许多蛋白质具有结合小分子的能力，如激素与其相应的受体的结合。
三、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能，不同的结构使得蛋白质能够在特定的环境中担任特定的功能。
例如，蛋白质的二级结构决定了其折叠形态和稳定性，从而影响其功能的发挥。
另外，蛋白质的胺基酸序列决定了其结构的折叠方式和功能区域的位置。
蛋白质的功能也会受到环境因素的影响。
例如，温度、PH值和离子浓度等环境因素都可以改变蛋白质的结构和功能。
当蛋白质受到变性剂的作用时，其结构会发生破坏，功能也会丧失。
总结起来，蛋白质的结构与功能之间存在密切的关系。
高一蛋白质功能知识点总结
高一蛋白质功能知识点总结一、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构特点蛋白质是由氨基酸经脱水缩合作用而成的，其结构特点包括：（1）氨基酸残基的肽键连接；（2）多肽链折叠形成的二级结构；（3）多肽链在空间上的折叠和组装形成三级结构；（4）由多个多肽链组装成的蛋白质具有四级结构。
2. 蛋白质的功能蛋白质在生物体内发挥的功能主要包括以下几个方面：（1）细胞结构和支持：细胞的骨架、细胞膜的受体和通道蛋白均由蛋白质构成，为细胞的结构和功能提供支持；（2）代谢调节：代谢酶和激素是蛋白质的重要功能，能够催化生物体内各种代谢活动；（3）免疫防御：抗体和抗原等免疫球蛋白是重要的免疫调节蛋白质，能够保护生物体免受病原体侵害；（4）运输调节：血红蛋白能够将氧气从肺部输送到身体各个组织细胞，从而维持生命活动；（5）肌肉收缩：肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白是肌肉收缩的重要蛋白质；（6）信号传导：激素和神经递质等信号传导物质也是蛋白质的一种。
二、蛋白质在生物体中的功能1. 细胞结构和支持蛋白质在细胞结构和支持方面的功能主要体现在以下几个方面：（1）细胞骨架：细胞内的骨架蛋白质能够维持细胞的形状和稳定性，同时也参与了细胞的分裂和运动；（2）细胞膜受体和通道蛋白：细胞膜上的受体蛋白和通道蛋白能够接收外界信号和将物质从细胞内外进行运输，是细胞与外界环境交换物质的重要通道。
2. 代谢调节蛋白质在代谢调节方面的功能是最为显著的，代谢酶作为蛋白质的一种，在生物体内催化了各种代谢反应，保持了生物体内各种代谢活动的正常进行。
而激素作为一种调节蛋白质，能够调节生物体内各种代谢活动和生理功能。
3. 免疫防御蛋白质在免疫防御方面的功能主要体现在两个方面：一是抗体，它是由B细胞产生的一种血液免疫球蛋白，能够识别和结合外来抗原，从而中和毒素和病原体；二是抗原，它是一切能够引起免疫系统产生免疫应答的物质，包括细胞表面的抗原和血清中的抗原。
4. 运输调节血红蛋白是一种蛋白质，它能够将氧气从肺部输送到身体的各个组织细胞，使得细胞能够进行呼吸和代谢活动。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命体中最重要的类别之一，也是细胞的基本组成部分之一。
蛋白质的结构与功能密切相关，对于理解蛋白质的重要性以及其功能的多样性具有重要意义。
本文将就蛋白质的结构与功能进行详细阐述。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸的多肽链组成的，而氨基酸是蛋白质的构成单元。
不同的氨基酸组合形成了不同的氨基酸序列，从而赋予了蛋白质不同的结构和功能。
蛋白质的结构包括了四个层次，分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
每个氨基酸都与相邻的两个氨基酸通过肽键相连，形成一个多肽链。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链的局部折叠方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，其中氨基酸通过氢键相互连接。
β-折叠是一种折叠的结构，其中多肽链在平面上折叠成β片。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个空间结构的折叠方式。
蛋白质的三级结构是由一段多肽链的不同区域折叠而成。
三级结构的形成通常受到氢键、离子键、范德华力等相互作用的影响。
4. 四级结构：四级结构是指两个或多个多肽链之间的空间排列方式。
多肽链之间通过非共价键相互连接，形成一个完整的蛋白质分子。
多肽链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力等。
二、蛋白质的功能蛋白质具有多种不同的功能，这取决于其结构和氨基酸序列的不同。
1. 结构功能：蛋白质作为细胞的基本组成部分，可以提供细胞的结构支持。
例如，肌肉组织中的肌动蛋白负责肌肉的收缩，细胞膜上的蛋白质起到维持细胞形态和细胞信号传递的作用。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以催化化学反应。
酶可以加速化学反应的速率，使得细胞内的代谢过程能够正常进行。
例如，消化系统中的酶可以加速食物的消化过程。
3. 运输功能：蛋白质可以通过细胞膜或血液循环，将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血液中的血红蛋白可以运输氧气到身体各个器官。
蛋白质的结构 和 功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内一类重要的生物大分子，它在细胞的结构和功能中发挥着重要的作用。
蛋白质的结构和功能紧密联系，其结构决定了其功能。
本文将从蛋白质的结构和功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构是由氨基酸残基通过肽键连接而成的多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成单元，它由一种氨基基团、一种羧基和一个侧链组成。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
氨基酸的不同顺序决定了蛋白质的种类和特性。
例如，胰岛素由51个氨基酸组成，胰岛素的一级结构决定了它具有调节血糖的功能。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸残基的局部空间排列方式。
常见的二级结构有α螺旋和β折叠。
α螺旋是由氨基酸的肽键形成的螺旋结构，形状类似于螺旋状的弹簧。
β折叠是由氨基酸的肽键形成的折叠结构，形状类似于折叠的纸扇。
二级结构的形成对于蛋白质的稳定性和功能至关重要。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个分子的空间排列方式。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元相互作用而形成。
这些相互作用包括氢键、离子键、范德华力以及疏水效应等。
三级结构的稳定性和形状决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构是指由多个蛋白质分子通过非共价键结合而形成的复合物。
多个蛋白质分子通过相互作用形成稳定的功能单位。
例如，血红蛋白由四个亚基组成，每个亚基都与其他亚基相互作用，形成一个稳定的四聚体。
二、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的重要分子，在细胞的结构和功能中发挥着多种作用。
1. 结构功能：许多蛋白质在细胞中起到构建细胞结构的作用。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管等结缔组织的重要组成部分，维持了细胞的结构稳定性。
肌动蛋白和微丝蛋白是细胞骨架的主要成分，参与了细胞的形态维持和运动。
2. 酶功能：许多蛋白质具有酶活性，可以催化生物体内的化学反应。
酶是生物体内调控代谢的关键分子。
高中生物必修一蛋白质的知识点总结
高中生物必修一蛋白质的知识点总结1. 蛋白质的组成蛋白质是由氨基酸组成的有机大分子，其基本结构是多个氨基酸通过肽键连接而形成的多肽。
氨基酸是蛋白质的构建单位，蛋白质的特性主要与氨基酸种类、数量、序列、结构、空间构型等有关，而不同的蛋白质种类，是由不同的氨基酸组成的。
蛋白质的化学结构和生物功能不仅与氨基酸相互作用有关，还与蛋白质的层次结构和分子结构有关。
蛋白质的层次结构包括：第一级——氨基酸序列；第二级——二级结构（α螺旋、β折叠等）；第三级——三级结构（不同层面的卷曲、折叠等）；第四级——四级结构（多个蛋白质单元之间的组装）。
2. 蛋白质的生物学功能蛋白质是生物体内最为重要的物质之一，具有丰富的生物学功能。
蛋白质的生物学功能主要有：1.酶功能。
蛋白质酶能使胰蛋白酶分解蛋白质分子，将其切割成一段一段，以便消化吸收。
2.结构功能。
蛋白质能够构成生物体内的许多重要结构组分，如肌肉、骨骼、细胞膜等。
3.运输、存储功能。
如血浆蛋白、四氧化三铁等。
4.激素功能。
如胰岛素、生长激素等。
5.免疫功能。
如免疫球蛋白等。
6.纤维结构功能。
如胶原蛋白等。
3. 蛋白质的合成蛋白质的合成又称翻译（translation），是基因表达的一个重要组成部分。
蛋白质合成的主要过程是：先将 DNA 上的一段基因转录成 mRNA（messenger RNA），再将 mRNA 带到核糖体上翻译成蛋白质。
蛋白质合成分为四个阶段：起始、延长、终止和后翻译修饰。
在起始阶段，核糖体识别到 mRNA 上的起始密码子，tRNA（transfer RNA）分子将特定的氨基酸带到核糖体上，形成起始肽链。
在延长阶段，核糖体将继续沿着 mRNA 移动，带来相应的 tRNA，蛋白质链不断延长。
在终止阶段，核糖体到达停止密码子时，翻译终止，蛋白质链释放出来。
后翻译修饰包括折叠、修饰、局部调节等过程，决定了蛋白质最终的生物学功能。
4. 常见的蛋白质问题1.蛋白质摄入量是否足够？对于日常人群，蛋白质摄入量应该保持在每天 0.8 克/公斤体重的标准，但在一些特殊情况下（如孕妇、锻炼者等），蛋白质摄入量应该适当增加。
蛋白质的结构与功能ppt课件(完整版)全文
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子 中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用
生物必修一蛋白质的知识点
生物必修一蛋白质的知识点
生物必修一中关于蛋白质的知识点包括：
1. 蛋白质的组成：蛋白质由氨基酸组成，每个氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多个
多肽链再通过各种非共价作用力如氢键、离子键和疏水作用等相互作用而折叠成三维
结构。
2. 蛋白质的功能：蛋白质在生物体内起着多种重要功能，包括酶催化、结构支持、运
输物质、免疫防御、信号传导和调节基因表达等。
3. 蛋白质的结构层次：蛋白质的结构层次可分为四个级别：初级结构（氨基酸序列）、二级结构（α螺旋和β折叠）、三级结构（多肽链的折叠形成具有空间结构）、四级结
构（多个多肽链的组装形成功能齐备的蛋白质复合体）。
4. 蛋白质的合成：蛋白质的合成是通过基因转录和翻译过程完成的。
在基因转录中，DNA模板被RNA聚合酶酶解读，产生与DNA相互互补的mRNA分子；然后，mRNA
分子通过核孔进入细胞质，并与核糖体结合，进一步翻译出特定的氨基酸序列。
5. 蛋白质的调控：蛋白质的合成与降解在细胞内处于动态平衡状态。
细胞通过合成和
降解蛋白质的速率来调节其含量，同时也通过翻译后修饰和蛋白质的空间定位来调控
蛋白质的功能。
6. 基因突变和蛋白质功能：基因突变可能导致蛋白质的结构和功能发生改变，进而影
响生物体的正常生理功能。
一些蛋白质突变也与人类的遗传疾病相关，如囊性纤维化等。
7. 蛋白质的分离和检测：科学家们通过各种实验方法，如SDS-PAGE、免疫印迹和质
谱等，可以对蛋白质进行分离、检测和定量分析，以进一步了解蛋白质的结构和功能。
【课堂设计】14-15高中生物(苏教)必修1课件：2.2.2蛋白质的结构和功能
蛋白质
的组成
量最多的
有机化合 物。
1.氨基酸分子结构特点都至少含有一
1.构成蛋白质的氨 二、 特点？ 氨 基 2．各种氨基酸的 区别是什么？ 个氨基(－NH2)和一个 羧基(－COOH)；
基酸的结构有什么 并且都有一个氨基和一个羧基连接在
同一个碳原子上。这个碳原子还连接
一个 氢原子 和一个可变的 R基 。 2．各种氨基酸的区别： R基 的不同。 3．氨基酸分子的结构通式：
五、鉴
定蛋白 质
双缩脲试剂与斐 质与该试剂相遇会产生 紫色 反应，该试
林试剂配制和用 剂由质量浓度为 0.1 g/mL NaOH溶液 和 法有什么区别？ 质量浓度为 0.01 g/mL CuSO4溶液 配
制而成。
新知探究
蛋白质的组成和基本单位
1．蛋白质的元素组成与含量 (1)蛋白质分子主要由C、H、O、N四种元素组成，大多数蛋 白质还含有S，有些蛋白质含有P、Fe、Cu、I、Mn、Zn等。 (2)蛋白质是细胞内含量最多的含氮化合物。经测定，蛋白质 占细胞鲜重的7%～10%，占细胞干重的50%以上。 (3)蛋白质是一种相对分子质量很大的生物大分子，它的相对 分子质量变化范围很大，从几千一直到一百万以上，例如， 人的血红蛋白的相对分子质量是64 种高分子化合物。 500。因此，蛋白质是一
肽键数＝ 脱去的水分子数＝蛋白质中氨基酸总数－肽链条数。
四、 1.为什么细 蛋 胞中蛋白 白 质的种类 质 如此多样？ 结 2．蛋白质 构 结构具有 的 多样性， 多 决定了其 样 功能的多 性 样性体现 及 在哪些方 功 面？ 能
1.蛋白质的种类如此多样的原因：①氨基酸的种类
不同；②氨基酸的数目不同；③氨基酸的排列顺 序千变万化；④构成蛋白质的多肽链在数目和空 间结构上的不同。 2．蛋白质的功能：① 催化 作用：如绝大多数的酶 都是蛋白质。②运输作用：如血红蛋白运输氧气、
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高一生物必修知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能【必修一】高中生物必备知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能1、组成及特点：(1) 蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。
(2) 一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
(3) 氨基酸分子相互结合的方式是：一个氨基酸分子的羧基(-COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(—NH 2 )相连接，同时脱去一分子水，这种结合方式叫做脱水缩合。
连接两个氨基酸分子的化学键(-NH-CO-)叫做肽键。
有两个氨基酸分子缩合而成的化合物，叫做二肽。
肽链能盘曲、折叠、形成有一定空间结构的蛋白质分子。
2、蛋白质的性质：(1) 两性：蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
(2) 水解反应：蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
(3) 胶体性质：有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。
蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9～10-7m)时，所以蛋白质具有胶体的性质。
(4) 盐析：少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。
如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出。
这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程.利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质。
(5) 变性：在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来.这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质.蛋白质的这种变化叫做变性。
蛋白质变性之后，紫外吸收，化学活性以及粘度都会上升，变得容易水解，但溶解度会下降。
蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用.因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程。
(6) 颜色反应：①能与浓硝酸反应变成黄色。
②能与双缩脲试剂反应生成紫色络合物。
3、蛋白质的功能：(1) 构成细胞和生物体结构的重要物质(肌肉毛发)(2) 催化细胞内的生理生化反应(3) 运输载体(血红蛋白)(4) 传递信息，调节机体的生命活动(胰岛素)(5) 免疫功能( 抗体)4、蛋白质分子多样性的原因：构成蛋白质的氨基酸的种类，数目，排列顺序，以及蛋白质的空间结构不同导致蛋白质结构多样性。
蛋白质结构多样性导致蛋白质的功能的多样性。
5、公式：肽键数 =失去H2O数=氨基酸数-肽链数(不包括环状) n个氨基酸脱水缩合形成 m 条多肽链时，共脱去 (n- m)个水分子，形成 (n-m)个肽键。
至少存在 m 个- NH 2 和 m 个- COOH，具体还要加上 R 基上的氨(羧)基数。
形成的蛋白质的分子量为 nx 氨基酸的平均分子量- 18(n-m)。
6、氨基酸数 =肽键数 +肽链数7、蛋白质总的分子量=组成蛋白质的氨基酸总分子量-脱水缩合反应脱去的水的总分子量【习题三】(2018•五模拟)人体内含有多种多样的蛋白质。
下列有关蛋白质结构与功能的叙述，正确的是( )A.蛋白质的生物活性与蛋甴质的空间结构无关B.检测氨基酸的含量可用双缩脲进行显色C.氨基酸序列相同的多肽链也可折叠成不同的空间结构D.将抗体溶于NaCl溶液中必会造成其丧失生物活性【考点】蛋白质分子的化学结构和空间结构.【分析】1、构成蛋白质的基本单位是氨基酸，每种氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基，且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢和一个R基，氨基酸的不同在于R基的不同，构成蛋白质的氨基酸有20种。
2、氨基酸在核糖体中通过脱水缩合形成多肽链，而脱水缩合是指一个氨基酸分子的羧基(-COOH )和另一个氨基酸分子的氨基(-NH2)相连接，同时脱出一分子水的过程;连接两个氨基酸的化学键是肽键，其结构式是-CO-NH-。
【解答】A、若蛋甴质的空间结构被破坏，则蛋白质的生物活性将丧失，A 错误;B、检测生物组织中是否含有蛋白质可用双缩脲进行显色反应，看是否出现紫色，B错误;C、氨基酸序列相同的多肽链也可折叠成不同的空间结构，C正确;D、将抗体溶于NaCl溶液中属于盐析，不会破坏其空间结构，D 错误。
故选：C。
【习题四】(2016秋•杭州期末)下列有关蛋白质的叙述，正确的是( )A.蛋白质中的氮元素只存在于氨基中B.组成每一种蛋白质的氨基酸均有20种C.氨基酸的种类和空间结构决定了蛋白质的功能D.热变性后的蛋白质还能与双缩脲试剂发生反应呈现紫色【考点】蛋白质的结构和功能的综合.【分析】1、蛋白质的基本单位是氨基酸，组成生物体的氨基酸有20种，N元素就存在于氨基酸的氨基中，但是氨基酸脱水缩合后，氨基大多数都形成了肽键，因此蛋白质中N元素存在于肽键中.2、蛋白质鉴定利用双缩脲试剂，显色反应的原理为：双缩脲试剂与蛋白质中的肽键形成紫色的络合物.【解答】A、蛋白质的氮元素主要存在于肽键中，A错误;B、组成蛋白质的氨基酸共有20种，但并不是每种蛋白质均含有20种氨基酸，B错误;C、组成蛋白质的氨基酸的种类、数目和排列顺序、及肽链空间结构决定了蛋白质的功能，C错误;D、蛋白质变性只是空间结构发生改变，肽键并没有变化，双缩脲试剂与肽键结合产生紫色反应，D正确。
故选：D。
高一上学期生物蛋白质和核酸知识点(一)氨基酸的结构与性质羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基(-NH2)取代后的生成物称为氨基酸;分子结构中同时存在羧基(-COOH)和氨基(-NH2)两个官能团，既具有氨基又具有羧基的性质。
说明：1、氨基酸的命名有习惯命名和系统命名法两种。
习惯命名法如常见的氨基酸的命名，如：甘氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、谷氨酸等;而系统命名法则是以酸为母体，氨基为取代基，碳原子的编号通常把离羧基最近的碳原子称为α-碳原子，次近的碳原子称为β-碳原子，依次类推。
如：甘氨酸又名α-氨基乙酸，丙氨酸又名α-氨基丙酸，苯丙氨酸又名α-氨基β-苯基丙酸，谷氨酸又名α-氨基戊二酸等。
2、某些氨基酸可与某种硝基化合物互为同分异构体，如：甘氨酸与硝基乙烷等。
3、氨基酸结构中同时存在羧基(-COOH)和氨基(-NH2)，氨基具有碱性，而羧基具有酸性，因此氨基酸既具有酸性又具有碱性，是一种两性化合物，在与酸或碱作用下均可生成盐。
氨基酸在强碱性溶液中显酸性，以阴离子的形式存在，而在强酸性溶液中则以阳离子形式存在，在溶液的pH合适时，则以两性的形式存在。
如：4、氨基酸结构中存在羧基(-COOH)在一定条件下可与醇作用生成酯。
5、氨基酸结构中羧基(-COOH)和氨基(-NH2)可以脱去水分子，经缩合而成的产物称为肽，其中-CO-NH-结构称为肽键，二个分子氨基酸脱水形成二肽;三个分子氨基酸脱水形成三肽;而多个分子氨基酸脱水则生成多肽。
如：发生脱水反应时，酸脱羟基氨基脱氢多个分子氨基酸脱水生成多肽时，可由同一种氨基酸脱水，也可由不同种氨基酸脱水生成多肽。
6、α-氨基酸的制取：蛋白质水解可得到多肽，多肽水解可得到α-氨基酸。
各种天然蛋白质水解的最终产物都是α-氨基酸。
(二)蛋白质的结构与性质：蛋白质的组成中含有C、H、O、N、S等元素，是由不同的氨基酸经脱水反应缩合而成的有机高分子化合物;蛋白质分子中含有未被缩合的羧基(-COOH)和氨基(-NH2)，同样具有羧基(-COOH)和氨基(-NH2)的性质;蛋白质溶液颗粒直径的大小达到胶体直径的大小，其溶液属于胶体;酶是一种具有催化活性的蛋白质。
说明：1、蛋白质的结构：在天然状态下，任何一种蛋白质都具有独特而稳定的结构;而蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序称为蛋白质的一级结构。
2、蛋白质分子中含有未被缩合的羧基(-COOH)和氨基(-NH2)，具有两性，可与酸或碱作用生成盐。
3、在酸、碱或酶的催化作用下，蛋白质可发生水解反应，最终生成氨基酸。
水解时肽键断裂分别生成羧基和氨基。
如：各种天然蛋白质水解的最终产物都是α-氨基酸4、盐析：向蛋白质溶液中加入某些浓的轻金属无机盐溶液(如食盐、硫酸铵、硫酸钠)等，可使蛋白质在水中的溶解度降低，从溶液中析出，这个过程称为盐析，盐析是个可逆的过程，向析出的沉淀中再加入水，沉淀又会溶解，此时，没有破坏蛋白质本身的性质，是一个物理变化过程，可用来分离提纯蛋白质。
5、变性：受热、酸碱、重金属盐、某些有机物(乙醇、甲醛等)、紫外线等作用时蛋白质可发生变性，失去其生理活性;变性是不可逆过程，是化学变化过程。
6、某些苯环的蛋白质遇浓硝酸变性，产生黄色物质，利用这一性质可鉴别蛋白质，这就是蛋白质的颜色反应。
7、灼烧蛋白质会产生烧焦羽毛的气味，利用这一性质可鉴别蛋白质。
8、酶也是蛋白质，是一种具有催化活性的蛋白质，有强的催化作用，酶的催化作用有如下几个特点：①条件温和，不需加热;②专一性;③高效性(三)核酸的结构和生理功能核酸是具有重要生理功能的一类生物大分子，分为核糖核酸(简称RNA)和脱氧核糖核酸(简称DNA)两种。
核酸分子由核苷酸聚合而成。
核苷酸是一个含杂环的碱基与一个核糖或脱氧核糖结合形成核苷，核苷再通过核糖或脱氧核糖中的羟基与磷酸形成磷酸酯。
核酸彻底水解后可得到核糖或脱氧核糖。
核酸对人体的生理功能的重要性在于它携带着遗传信息。
DNA是遗传物质，生物的信息从DNA传到作为“信使”的RNA，最终指导蛋白质的合成。