第03章酶PPT概论
合集下载
酶的概念及其化学性质优秀PPT
抑制剂与酶的结合为一可逆反应，可以用透析 等方法除去抑制剂。
分为两种主要类型：
竞争性抑制作用
非竞争性抑制作用
调节酶：本身的活性受到严格的调节 控制，可以在多酶体系中对代谢反应 起调节作用。
调节酶分类：
别构效应调控； 可逆共价修饰调控； 酶原的激活调控； 同工酶调控
别构酶调控：
1.别构酶：具有别构效应的调节酶，一般是由两 个或两个以上亚基构成的寡聚酶，有别构中心 和活性中心两个中心。
（3）在酶分子表面呈裂缝 状。
（4）酶活性中心的催化位 点和结合位点可以不止一个。
（5）酶活性中心的基团都 是必需基团，但必需基团还 包括活性中心以外的基团。
木瓜蛋白酶活性中心氨基酸残基
❖ 4.诱导契合学说
（1）锁钥学说
1890年，Emil Fischer提出。优点，缺点。
（2）诱导契合学说
1958年，提出。
Vmax 100%
50%
A
[S]90%V [S]10%V =81
B [S]90%V [S]10%V =3
1 2 3 4 5 6 7 8 [S]
A为非调节酶的曲线；B为别构酶的S形曲线
同工酶调节
同工酶：能催化相同的化学反应，但酶的分子 结构与理化性质不完全相同的一组酶。
乳酸脱氢酶：
亚基：心肌型（H）；骨 骼肌型（M）
七、影响酶促反应速度的因素
1、底物浓度对酶促反应速度的影响 （1）[S] 与V关系曲线 （2）米氏方程 （3）Km值的意义 （4） Km值的求法
2、PH对酶促反应速度的影响 （1）PH与V关系曲线 （2）最适PH （3）PH影响酶活力的因素:
PH影响酶和底物 的解离状态，只有它 们处于最佳解离状态 时，才容易形成中间 产物，使反应顺利进 行。
分为两种主要类型：
竞争性抑制作用
非竞争性抑制作用
调节酶：本身的活性受到严格的调节 控制，可以在多酶体系中对代谢反应 起调节作用。
调节酶分类：
别构效应调控； 可逆共价修饰调控； 酶原的激活调控； 同工酶调控
别构酶调控：
1.别构酶：具有别构效应的调节酶，一般是由两 个或两个以上亚基构成的寡聚酶，有别构中心 和活性中心两个中心。
（3）在酶分子表面呈裂缝 状。
（4）酶活性中心的催化位 点和结合位点可以不止一个。
（5）酶活性中心的基团都 是必需基团，但必需基团还 包括活性中心以外的基团。
木瓜蛋白酶活性中心氨基酸残基
❖ 4.诱导契合学说
（1）锁钥学说
1890年，Emil Fischer提出。优点，缺点。
（2）诱导契合学说
1958年，提出。
Vmax 100%
50%
A
[S]90%V [S]10%V =81
B [S]90%V [S]10%V =3
1 2 3 4 5 6 7 8 [S]
A为非调节酶的曲线；B为别构酶的S形曲线
同工酶调节
同工酶：能催化相同的化学反应，但酶的分子 结构与理化性质不完全相同的一组酶。
乳酸脱氢酶：
亚基：心肌型（H）；骨 骼肌型（M）
七、影响酶促反应速度的因素
1、底物浓度对酶促反应速度的影响 （1）[S] 与V关系曲线 （2）米氏方程 （3）Km值的意义 （4） Km值的求法
2、PH对酶促反应速度的影响 （1）PH与V关系曲线 （2）最适PH （3）PH影响酶活力的因素:
PH影响酶和底物 的解离状态，只有它 们处于最佳解离状态 时，才容易形成中间 产物，使反应顺利进 行。
酶的课件ppt
生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶促反应的性质，酶可以 分为氧化还原酶类、水解酶类 、转移酶类、裂合酶类和合成 酶类等。
根据酶的来源，酶可以分为动 物酶、植物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，酶可以分为单 体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的结构与功能
酶的结构是由氨基酸组成的多肽链， 具有特定的空间构象，决定了酶的专 一性和活性。
酶的活性受温度、pH值、抑制剂和激 活剂等因素的影响，这些因素可以通 过影响酶的结构来改变酶的活性。
酶的活性中心是酶分子中与底物结合 的区域，是酶发挥催化作用的部位。
02
酶的生物合成与调控
酶的生物合成
酶的生物合成是指酶分子的形成 过程，包括转录和翻译两个阶段
。
在转录阶段，DNA中的信息被转 录成RNA，成为酶的信使RNA（
总结词
酶的结构与功能研究主要关注酶的化学组成、空间构象以及 与底物结合的机制，以揭示酶如何催化生物体内的化学反应 。
详细描述
通过对酶的氨基酸序列、三维结构以及活性位点的深入研究 ，科学家们逐渐理解了酶如何与底物结合、如何催化化学反 应的机制。这些研究不仅有助于解释酶的生物学功能，也为 酶的改造和利用提供了理论基础。
总结词
酶的活性与动力学研究主要关注酶催化化学反应的效率、反应速度以及反应条件对酶活性的影响。
详细描述
通过研究酶的活性与动力学，可以深入了解酶催化反应的过程和机制，探究影响酶活性的因素，为提 高酶的生产和应用效果提供理论支持。此外，酶的活性与动力学研究还为药物设计和生物工程领域提 供了重要的理论基础和技术手段。
酶抑制物的种类
酶抑制物是指能够抑制酶活性的 物质，根据其作用机理可分为竞 争性抑制、非竞争性抑制和反竞
酶的分类
根据酶促反应的性质，酶可以 分为氧化还原酶类、水解酶类 、转移酶类、裂合酶类和合成 酶类等。
根据酶的来源，酶可以分为动 物酶、植物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，酶可以分为单 体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的结构与功能
酶的结构是由氨基酸组成的多肽链， 具有特定的空间构象，决定了酶的专 一性和活性。
酶的活性受温度、pH值、抑制剂和激 活剂等因素的影响，这些因素可以通 过影响酶的结构来改变酶的活性。
酶的活性中心是酶分子中与底物结合 的区域，是酶发挥催化作用的部位。
02
酶的生物合成与调控
酶的生物合成
酶的生物合成是指酶分子的形成 过程，包括转录和翻译两个阶段
。
在转录阶段，DNA中的信息被转 录成RNA，成为酶的信使RNA（
总结词
酶的结构与功能研究主要关注酶的化学组成、空间构象以及 与底物结合的机制，以揭示酶如何催化生物体内的化学反应 。
详细描述
通过对酶的氨基酸序列、三维结构以及活性位点的深入研究 ，科学家们逐渐理解了酶如何与底物结合、如何催化化学反 应的机制。这些研究不仅有助于解释酶的生物学功能，也为 酶的改造和利用提供了理论基础。
总结词
酶的活性与动力学研究主要关注酶催化化学反应的效率、反应速度以及反应条件对酶活性的影响。
详细描述
通过研究酶的活性与动力学，可以深入了解酶催化反应的过程和机制，探究影响酶活性的因素，为提 高酶的生产和应用效果提供理论支持。此外，酶的活性与动力学研究还为药物设计和生物工程领域提 供了重要的理论基础和技术手段。
酶抑制物的种类
酶抑制物是指能够抑制酶活性的 物质，根据其作用机理可分为竞 争性抑制、非竞争性抑制和反竞
生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学7第三章酶PPT课件
率，但不改变反应的平衡点。
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
生物催化剂： 酶（Enzyme），核酶（Ribozyme）。
酶:由活细胞合成的、对其特异底物起高效 催化作用的蛋白质。
酶学简史
1860，Pasteur，发酵不能离开活细胞（活力论）。 1897，Buchner兄弟，发酵可以在细胞外进行。
意义：推翻活力论，打开生物化学的大门。 1905，Harden与Young，发现zymase与cozymase。 1926，Sumner，从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1930，Haldane，《酶》，酶促反应依赖于酶与底
OH PO OH
OH OR
四、维生素B6
• 化学本质：吡啶衍生物 吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺。
• 体内的活性型:磷酸吡哆醛 磷酸吡哆胺
• 参与组成的辅酶 ① 氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶 ②δ-氨基γ-酮戊酸(ALA)合成酶的辅酶 ③糖原磷酸化酶的重要组成部分，参与糖原
分解为1-磷酸葡萄搪的过程。
二、维生素B2
• 化学本质： 维生素B2又名核黄素,是核醇与7,8-二
甲基异咯嗪的缩合物。
活性型:黄素单核苷酸（FMN） 黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)
• 参与组成的辅酶
是体内氧化还原酶的辅基
• 如：琥珀酸脱氢酶、黄嘌呤氧化酶及 NADH脱氢酶等，主要起氢传递体的作 用。
三、维生素PP
• 化学本质： 吡啶衍生物，包括尼克酸及尼克酰胺
小分子有机化合物作为辅助因子
转移的基团
小分子有机化合物 (辅 酶 或 辅 基)
名称
所含的维生素
氢原子（质子） NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核
苷酸，辅酶I）
NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核
苷酸磷酸，辅酶 II）
FMN （黄素单核苷酸）
FAD （黄素腺嘌呤二核苷酸）
醛基
TPP（焦磷酸硫胺素）
酰基
辅酶A（CoA）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。
金属离子作为辅助因子
➢ 金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不 易丢失。
➢金属激活酶(metal-activated enzyme)
化为产物的具有特定空间结构的局部区域。
必需基团 (essential group) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一
些与酶活性密切相关的化学基团。
（一）酶活性中心的必需基团
五、泛 酸
• 化学本质 • 又称遍多酸是由2，4-二羟基3，3-二甲基丁
酸和β-丙氨酸组成。 • 活性型:辅酶A(CoA)及酰基载体蛋白(ACP) 。
• 参与组成的辅酶 在体内CoA及ACP构成酰基转移酶的辅
酶。
六、生 物 素
• 化学本质 是一个由噻吩和尿素相结合的骈环并且有
戊酸侧链的化合物。 • 参与组成的辅酶
是体内多种羧化酶的辅酶，参与C02的羧 化过程。
七、叶 酸
• 化学本质 • 叶酸由蝶啶、对氨基苯甲酸和谷氨酸三部
分组成。 • 体内活性形式： 5，6，7，8-四氢叶酸
(FH4)。
• 参与组成的辅酶 FH4是一碳单位转移酶的辅酶，起一碳单
位传递体的作用。
二、酶的活性中心
酶的活性中心 (active center)或称活性部位: 指酶分子表面能与底物特异结合并将底物转
硫辛酸
烷基
钴胺素辅酶类
二氧化碳
生物素
氨基
磷酸吡哆醛
甲基、甲烯基、 四氢叶酸
甲炔基、甲酰基
等一碳单位
尼克酰胺（维生素 PP之一）
尼克酰胺（维生素 PP之一）
维生素B2 （核黄素） 维生素B2 （核黄素） 维生素B1（硫胺素） 泛酸 硫辛酸 维生素B12 生物素 吡哆醛（维生素 B6之一） 叶酸
维生素(vitamin)：是维持机体正常功能所必需， 但在体内不能合成，或合成量很少，必须由食物 供给的一组小分子有机化合物。
第一节 酶的分子结构与功能
单体酶 牛胰核糖核酸酶(单链)；胰凝乳蛋白酶(三链)。 寡聚酶 甘油醛-3-磷酸脱氢酶(a4)； 多酶体系 丙酮酸脱氢酶复合体(12E1＋60E2＋6E3) 。 多功能酶或串联酶 酿酒酵母脂肪酸合成酶(a6b6)。
一、酶的分子组成
单纯酶 (simple enzyme) 结合酶 (conjugated enzyme)
• 按溶解性不同
脂溶性维生素：vit A、D、E、K。 水溶性维生素：vitB和C。
一、维生素Bl
• 化学本质：由噻唑环及嘧啶环两部分组成。 • 体内的活性型：焦磷酸硫胺素(TPP)。
N
H3C N
CH2 N+
NH2 HC
S
CH3
OO
CH2 CH2 O P O P OH OH OH
• 参与组成的辅酶 • ①α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶 • ②转酮醇酶的辅酶
金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结 合不甚紧密。
辅助因子的作用
辅助因子决定反应的种类与性质
➢ 金属离子 稳定酶的构象（少见） 参与催化反应，传递电子（超酸催化剂） 在酶与底物间起桥梁作用（配位键） 中和阴离子，降低反应中的静电斥力
➢小分子有机化合物 在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或
其它基团。
全酶
蛋白质部分：酶蛋白
辅助因子 (cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
1905，Harden与Young，“酒化酶”（zymase） 与
“辅酒化酶”（cozymase）假说。
透析
酵母汁
加热
失 酵活母的汁（含“酒化酶”） 恢复
混 活性
合 的酵
失活的
母汁
酵母汁（含“辅酒化酶”）
辅助因子（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
• 体内的活性型: 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+) 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)
• 参与组成的ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶 NAD+和NADP+在体内是多种不需氧脱
氢酶的辅酶。
CONH2 N+
NH2 N
N
N
N
HO OH
OH OH OH
O H2C O P O P O P
O CH2 O
O
O
O
NAD+：R为 H NADP+：R为
物之间的非共价键相互作用（假说）。
Peter B. Moore 1940－
1981，Cech，I 型内含子是自我剪接的。 RNA也可以是高效的生物催化剂（核酶）。
1994，Joyce，人工合成的单链DNA具有催化活性 （脱氧核酶）。
2000，Moore，核糖体是核酶。 蛋白质合成的最关键步骤（肽键形成）是由 RNA催化的。
酶:由活细胞合成的、对其特异底物起高效 催化作用的蛋白质。
酶学简史
1860，Pasteur，发酵不能离开活细胞（活力论）。 1897，Buchner兄弟，发酵可以在细胞外进行。
意义：推翻活力论，打开生物化学的大门。 1905，Harden与Young，发现zymase与cozymase。 1926，Sumner，从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1930，Haldane，《酶》，酶促反应依赖于酶与底
OH PO OH
OH OR
四、维生素B6
• 化学本质：吡啶衍生物 吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺。
• 体内的活性型:磷酸吡哆醛 磷酸吡哆胺
• 参与组成的辅酶 ① 氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶 ②δ-氨基γ-酮戊酸(ALA)合成酶的辅酶 ③糖原磷酸化酶的重要组成部分，参与糖原
分解为1-磷酸葡萄搪的过程。
二、维生素B2
• 化学本质： 维生素B2又名核黄素,是核醇与7,8-二
甲基异咯嗪的缩合物。
活性型:黄素单核苷酸（FMN） 黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)
• 参与组成的辅酶
是体内氧化还原酶的辅基
• 如：琥珀酸脱氢酶、黄嘌呤氧化酶及 NADH脱氢酶等，主要起氢传递体的作 用。
三、维生素PP
• 化学本质： 吡啶衍生物，包括尼克酸及尼克酰胺
小分子有机化合物作为辅助因子
转移的基团
小分子有机化合物 (辅 酶 或 辅 基)
名称
所含的维生素
氢原子（质子） NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核
苷酸，辅酶I）
NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核
苷酸磷酸，辅酶 II）
FMN （黄素单核苷酸）
FAD （黄素腺嘌呤二核苷酸）
醛基
TPP（焦磷酸硫胺素）
酰基
辅酶A（CoA）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。
金属离子作为辅助因子
➢ 金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不 易丢失。
➢金属激活酶(metal-activated enzyme)
化为产物的具有特定空间结构的局部区域。
必需基团 (essential group) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一
些与酶活性密切相关的化学基团。
（一）酶活性中心的必需基团
五、泛 酸
• 化学本质 • 又称遍多酸是由2，4-二羟基3，3-二甲基丁
酸和β-丙氨酸组成。 • 活性型:辅酶A(CoA)及酰基载体蛋白(ACP) 。
• 参与组成的辅酶 在体内CoA及ACP构成酰基转移酶的辅
酶。
六、生 物 素
• 化学本质 是一个由噻吩和尿素相结合的骈环并且有
戊酸侧链的化合物。 • 参与组成的辅酶
是体内多种羧化酶的辅酶，参与C02的羧 化过程。
七、叶 酸
• 化学本质 • 叶酸由蝶啶、对氨基苯甲酸和谷氨酸三部
分组成。 • 体内活性形式： 5，6，7，8-四氢叶酸
(FH4)。
• 参与组成的辅酶 FH4是一碳单位转移酶的辅酶，起一碳单
位传递体的作用。
二、酶的活性中心
酶的活性中心 (active center)或称活性部位: 指酶分子表面能与底物特异结合并将底物转
硫辛酸
烷基
钴胺素辅酶类
二氧化碳
生物素
氨基
磷酸吡哆醛
甲基、甲烯基、 四氢叶酸
甲炔基、甲酰基
等一碳单位
尼克酰胺（维生素 PP之一）
尼克酰胺（维生素 PP之一）
维生素B2 （核黄素） 维生素B2 （核黄素） 维生素B1（硫胺素） 泛酸 硫辛酸 维生素B12 生物素 吡哆醛（维生素 B6之一） 叶酸
维生素(vitamin)：是维持机体正常功能所必需， 但在体内不能合成，或合成量很少，必须由食物 供给的一组小分子有机化合物。
第一节 酶的分子结构与功能
单体酶 牛胰核糖核酸酶(单链)；胰凝乳蛋白酶(三链)。 寡聚酶 甘油醛-3-磷酸脱氢酶(a4)； 多酶体系 丙酮酸脱氢酶复合体(12E1＋60E2＋6E3) 。 多功能酶或串联酶 酿酒酵母脂肪酸合成酶(a6b6)。
一、酶的分子组成
单纯酶 (simple enzyme) 结合酶 (conjugated enzyme)
• 按溶解性不同
脂溶性维生素：vit A、D、E、K。 水溶性维生素：vitB和C。
一、维生素Bl
• 化学本质：由噻唑环及嘧啶环两部分组成。 • 体内的活性型：焦磷酸硫胺素(TPP)。
N
H3C N
CH2 N+
NH2 HC
S
CH3
OO
CH2 CH2 O P O P OH OH OH
• 参与组成的辅酶 • ①α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶 • ②转酮醇酶的辅酶
金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结 合不甚紧密。
辅助因子的作用
辅助因子决定反应的种类与性质
➢ 金属离子 稳定酶的构象（少见） 参与催化反应，传递电子（超酸催化剂） 在酶与底物间起桥梁作用（配位键） 中和阴离子，降低反应中的静电斥力
➢小分子有机化合物 在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或
其它基团。
全酶
蛋白质部分：酶蛋白
辅助因子 (cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
1905，Harden与Young，“酒化酶”（zymase） 与
“辅酒化酶”（cozymase）假说。
透析
酵母汁
加热
失 酵活母的汁（含“酒化酶”） 恢复
混 活性
合 的酵
失活的
母汁
酵母汁（含“辅酒化酶”）
辅助因子（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
• 体内的活性型: 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+) 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)
• 参与组成的ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶 NAD+和NADP+在体内是多种不需氧脱
氢酶的辅酶。
CONH2 N+
NH2 N
N
N
N
HO OH
OH OH OH
O H2C O P O P O P
O CH2 O
O
O
O
NAD+：R为 H NADP+：R为
物之间的非共价键相互作用（假说）。
Peter B. Moore 1940－
1981，Cech，I 型内含子是自我剪接的。 RNA也可以是高效的生物催化剂（核酶）。
1994，Joyce，人工合成的单链DNA具有催化活性 （脱氧核酶）。
2000，Moore，核糖体是核酶。 蛋白质合成的最关键步骤（肽键形成）是由 RNA催化的。