酶催化机制和活性调节
酶的催化原理与调节
酶的催化原理与调节酶是一种生物催化剂，能够加速生物体内的化学反应。
它们广泛存在于我们的体内，参与着许多生物过程，如代谢物的合成和分解。
酶催化的反应速度相对较快，而且对于不同的底物和产物有非常高的特异性，这使得它们在维持生命活动中起着至关重要的作用。
本文将介绍酶的催化原理以及酶调节的相关知识。
一、酶的催化原理酶催化的反应本质上是一种能量转换过程。
酶分子相对于底物分子的大小要大得多，通常由蛋白质形成。
它们通过与底物分子结合，并在特定的反应条件下，使得反应能垒下降，使反应速率加快。
这种特定条件通常是温度、pH值和离子浓度等方面的影响。
酶在与底物结合后，通过减少反应能垒，促进反应的早期阶段，从而使得反应速率加快。
这种降低反应能垒的方式是酶与底物结合后形成化学键，使之间更稳定，使得底物更容易发生化学反应。
这就是通常所说的酶底物复合物。
酶催化反应所需的能垒降低还可以通过两种方式实现。
第一种，酶催化反应所涉及的底物可能存在的分子间相互作用可以由酶直接或间接地加强或弱化，这会导致需要克服的能垒降低。
第二种方式，酶本身可能具有催化能力，例如电子传导或氢离子传导等，这也可以使得反应能垒降低。
另外，酶的催化作用还受到反应物浓度和温度等条件的影响。
和所有化学反应一样，酶催化反应的速率随着反应物浓度的增加而增加。
但是，当反应物的浓度达到一定水平时，酶的催化作用就会饱和，即反应速率不再随着底物浓度的增加而增加。
此外，当温度高于酶的适宜温度时，酶的立体构造将受到影响，从而破坏其催化作用。
因此，通过调节反应物浓度和温度等条件，也可以影响酶催化反应的速率。
二、酶的调节酶的催化作用是一个非常复杂的过程，需要受到有序和谐的调节。
一般来说，酶的活性可以通过两种方式进行调节：可逆性和不可逆性。
可逆性调节通常是指生物体内的代谢调节，例如酶的反应速率会随着底物的浓度变化而变化。
通过可逆性调节，生物体可以根据其能量需求，调整某些酶的活性，以利于代谢产物的产生。
酶的活性调节机制
酶的活性调节机制酶是生物体内进行化学反应的催化剂，是维持生命活动所必需的蛋白质分子。
它们通过加速化学反应速度来促进代谢。
酶的活性非常关键，因为它们的反应速率直接影响着细胞的生长发育、代谢及其他生物学过程。
然而，一些因素，例如温度、pH值、离子浓度以及化学物质的存在，都可能会影响酶的活性水平。
为此，生物体内运用了多重机制来调节酶的活性，以保证其正常运作。
酶活性的基本原理酶在催化化学反应时，会使化学反应的能垒降低，从而降低反应的激活能，加速反应的发生。
换言之，酶活性的发挥取决于它与底物的相对亲和力以及结合的密切程度。
通常来讲，酶活性的强度可以通过测量催化剂的转化率来评估。
酶活性的调节机制几个关键的调节机制可以影响酶的活性，调节酶活性的机制的主要作用就是在正确的时间和地点对酶进行调节，以确保其正常的功能。
这些调节机制包括以下几种。
1. 反馈抑制反馈抑制是生物体内最常用的酶活性调节机制之一。
这种机制中，酶的反应产物会在合适的时间内抑制其自身。
例如，在细胞合成一定量的某种蛋白质时，产生的大量蛋白质会与酶反应底物结合，降低酶的活性，从而阻止进一步的蛋白质合成。
2. 磷酸化磷酸化是一种重要的酶活性调节机制，即通过加入磷酸分子改变蛋白质结构以及其功能。
磷酸化通常是通过酶的激酶来完成，激酶可以在复杂的信号转导通路中通过传递信号分子来反应一系列的生理和生化过程。
正如其名字所暗示的那样，磷酸化机制在蛋白质结构中加入磷酸分子，从而调节酶的活性。
3. 辅酶结合辅酶结合又称非蛋白质质子结合。
除蛋白质外，辅酶也能与酶结合形成活性，从而影响酶的催化反应。
辅酶能够影响酶活性的原因在于它们可以改变酶的构象，即蛋白质的三维结构，从而影响酶催化化学反应的位置和速率。
4. 竞争性抑制竞争性抑制是一种机制，即某些小分子物质会和酶底物竞争活性位点。
这类抑制物质的自身结构与底物相似，能够与酶在特定区域发生相互作用，从而影响酶活性。
竞争性抑制一般通过结合酶的活性位点来阻止底物的结合，从而抑制酶的正常催化反应。
酶的作用机制和酶的调节101214
酶的别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非
共价结合后发生构象的改变，进而改变酶的活性状态。
别构酶：具有别构调节作用的酶。 效应物（别构剂）：凡能使酶发生别构作用的物质。通常为
小分子代谢物或辅因子。
正效应物（别构激活剂）：因别构导致酶活性增加的物质。
负效应物（别构抑制剂）：因别构导致酶活性减少的物质。
⑴ 疏水环境（酶分析表面的裂缝）
介电常数低，加强极性基团间的作用。
⑵ 电荷环境
在酶活性中心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态的离子。
四、 酶催化反应机制的实例(自学)
（一）溶菌酶（lysozyme）（P394）
溶菌酶存在于蛋清和动物的眼泪中，其生物学功能是催化某些 细菌细胞壁多糖的水解，从而溶解这些细菌的细胞壁。
三、 影响酶催化效率的有关因素
（一）底物和酶的邻近效应与定向效应(P388)
1.邻近效应(approximation) ：指酶与底物结合成ES后，使底
物和底物之间(如双分子反应) 、酶催化基团与底物
之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大升高， 从而使反应速率大大增加的一种效应。
2.定向效应(orientation) ：指反应物的反应基团之间、酶的催
也可能在不同亚基上。
每个别构酶分子可以有一个以上的活性部位和调节部位，因此 可以结合一个以上的底物分子和调节物分子。
T(tense) - 态
R(relax) -态
PALA(N-磷乙酰-L-天冬氨酸)结合到ATCase活性中心的模型
图10-52
（5）底物结合到ATCase上引起高度协同的别构转变。
（6）ATP和CTP通过改变T态和R态之间的平衡来调节 ATPcase 的活性。
第四章 酶3 酶的作用机制及活性调节
• b. 修饰剂浓度与酶失活或降低的程度若成正比，则修饰位 于活性中心内
将修饰后的酶水解，肽键打开（但修饰剂与酶结合的共价 键不被打开）→得到带有标签的肽段→用氨基酸测序进行 鉴定
2、研究酶活性部位的方法
2、研究酶活性部位的方法
定点诱变法
• 改变编码蛋白质基因重的DNA顺序→改变氨基酸残基→确 定活性部位 • 如果被代换的氨基酸不影响酶的活性，则该位臵的氨基酸 残基不是必须基团 • 如果被代换的氨基酸使酶活性丧失或降低，则该位臵的原 有氨基酸残基是必须基团
• 1）vmax不变，Km值升高，该位臵氨基酸为结合基团
生
物
化
学
第四章 酶
§4.3 酶的作用机制和酶的调节
• 一、酶的活性部位 • 二、酶催化反应的独特性质 • 三、影响酶催化效率的有关因素
• 四、酶催化反应机制的实例
• 五、酶活性的调节控制
• 六、同工酶
一、酶的活性部位
• 只有少数的氨基酸残基参与底物结合及催化作用
• 酶的活性部位（active site/ active center ）——与酶活力直 接相关的区域：分为结合部位（负责与底物的结合→决定酶 的专一性）和催化部位（负责催化底物键的断裂形成新键→ 决定酶的催化能力）
二、酶催化反应的独特性质
• 1、酶反应有两类：其一仅涉及到电子的转移（转换数约 108s-1）；其二涉及到电子和质子两者或其他基团的转移 （约103s-1，大部分反应） • 2、酶催化作用是由氨基酸侧链上的功能基团（His、Lys、 Glu、Asp、Ser、Cys）和辅酶为媒介的→比只利用氨基酸 侧链来说，为催化反应提供了更多种类的功能基团 • 3、酶催化反应的最适pH范围通常是狭小的 • 4、与底物分子相比，酶分子很大而活性部位通常只比底物 稍大一些 • 5、存在一个或以上的催化基团及活性部位
酶催化反应的机理和调控
酶催化反应的机理和调控生命体系中所有基本的化学反应都是由酶催化的。
酶是高度专一性的蛋白质分子，它们可以在生物体内将底物转化成产物并在反应平衡时提高反应速率，甚至以极低的浓度极大地影响反应速率。
这一切很大程度上由酶催化反应的机理和调控机制的复杂性确立。
在本文中，我们将着重探讨从酶催化反应机理和调控机制两个方面理解酶催化反应的机制。
一、酶催化反应的机理1. 酶催化作用介绍酶的本质是一种催化剂，它们的作用是降低反应的活化能，这意味着反应所需的能量更小，因此反应发生的速度大大提高。
酶可以和底物形成复合物，然后通过形成过渡态或中间体，促成反应的进行，最后将产物释放出来。
不同的酶使用不同的策略降低反应的活化能，例如在亲核反应中，酶可以将活性较高的底物和催化剂（通常是水分子）靠近起来。
在氧化还原反应中，酶通常使用辅因子或离子通道来沟通催化剂与底物之间的电位差，从而使得电子转移更加容易。
2. 酶催化反应的机理酶催化反应通常可以被描述为以下几个步骤：1）底物结合：酶通过模型亲和力结合底物。
2）过渡态形成：酶可以通过对底物立体结构的改变来促进产生过渡态。
3）反应促进：酶通过某种机制，通常是提供亲水离子或负载氢离子来催化反应。
4）产物释放：产物脱离酶分子后，酶重新回到初始状态。
以上步骤并不是必须的，某些化学反应可以不涉及其中任何一步，但许多生化反应都可以以这种方式被描述。
酶催化反应机理的核心在于酶与底物之间的相互作用。
酶通过与底物相互作用来定向促进它们之间的反应。
3. 酶催化反应的特性虽然酶催化反应的机理是非常复杂的，但是它们具有一些为我们所熟知的特性：1）高度选择性：由于酶与底物之间的相互作用，因此酶可以具有很高的选择性，它们可以选择特定的底物反应，而对于那些不符合条件的底物则不会进行反应。
2）催化效率：酶催化反应产生的催化效率极其高效，它们可以在非常短的时间内将大量的底物转化成产物。
3）适应性：许多酶可以适应它们所催化的底物的变化，这意味着生物体可以通过改变酶的丰度或活性来适应环境的变化。
第十一章酶的催化机理和活性调节
与酶的高效性有关的因素
a.底物与酶的靠近与定向
b.酶使底物的敏感键发生变形
c.共价催化 d.酸碱催化 e.低介电区域的活性中心 f.金属离子催化作用
108
103
g.多功能催化作用
不同的酶，引起其高效性的因素是不同的， 可以受一种或几种因素的影响
第11章
酶的作用机制和酶的调节
第十一章
酶的作用机制和酶的调节
一、酶的活性中心 二、酶的催化机理 三、丝氨酸蛋白酶类 四、酶活性的调节 五、同工酶
（一） 酶分子的结构特点
• 1．结合部位 Binding site • 酶分子中与底物结合 的部位或区域一般称 为结合部位。
2．催化部位 catalytic site
• 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。 • 结合部位决定酶的专一性， • 催化部位决定酶所催化反 应的性质与能力。
径的第一步反应的酶相结合，结合的结果使这个 酶活性下降，从而使整条代谢途径的反应速度慢 起来。这种情况又称为“反馈抑制 ”。
正反馈
结合使酶活性增强
第一个酶
（有活性）
终产物
第一个酶
（无活性）
终产物（调节物） 结合在调节中心
（一）变构调节（别构调节）：
某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位 特异性结合，使酶的分子构象发生改变， 从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速 度，这种调节作用就称为变构调节 (allosteric regulation)。 调控部位：酶分子中存在着一些可以 与其他分子发生某种程度的结合的部 位，从而引起酶分子空间构象的变化， 对酶起激活或抑制作用。
2+
O P O O
O P O O CH2 H H OH O A H H OH
酶促反应的机制和调控
酶促反应的机制和调控酶促反应是指在生物体内，酶催化下进行的各种生化反应。
由于酶催化反应速度快、特异性高、温度、酸碱度范围宽，因此在生命活动中发挥了重要的作用。
本文将介绍酶促反应的机制和调控。
一、酶促反应的机制酶促反应的机制是酶与底物结合，酶促使底物转化成产物，并在反应完成后与产物解离。
酶促反应遵循米氏方程的动力学规律，即酶催化下反应速率随底物浓度的增加而增加，直到反应饱和。
酶是一种以氨基酸为基本组成单位的大分子，其结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
酶的活性部位通常位于酶的结构的一级、二级或三级结构上，一旦受到一些物理、化学或生物学上的外界因素的影响，就会导致其结构的改变，从而使其活性部位与底物分子结合，实现催化反应。
在酶催化下，底物分子进入酶分子的活性部位，与酶分子的氨基酸残基发生相互作用，从而形成底物-酶复合物，随后复合物发生化学反应，转化成产物-酶复合物。
反应完成后，产物从酶分子的活性部位中解离，酶分子重复地进行下一个反应。
酶促反应的反应速率依赖于温度、酸碱度、离子强度等环境因素的影响。
温度决定了反应速率的最大值，一般情况下，反应速率会随温度的升高而增加，但是当温度过高时，酶分子的结构会受到破坏，使酶的活性丧失，使反应速率降低。
酸碱度也会影响酶催化反应，过高或过低的酸碱度都会抑制酶的活性。
离子强度与温度、酸碱度一样，也会影响酶的催化活性，但是在不同的酶与底物组合中，其影响程度不同。
二、酶促反应的调控酶促反应的调控是指在生物体内，细胞对酶的活性和数量进行调节，以保证生命活动正常进行。
1. 酶的产生和代谢细胞通过调控转录和转导过程控制酶的合成，从而控制酶的量。
另外，生物体内还存在一种酶的降解作用——泛素依赖性蛋白酶（Ubiquitin-proteasome system），它能够将酶等蛋白质分解成小分子，从而维持细胞内的代谢平衡。
2. 酶的调控方式酶的活性可以通过非竞争性抑制、竞争性抑制、活性修饰等方式进行调控。
生物体内化学反应的催化与调节机制
生物体内化学反应的催化与调节机制生命是一种复杂的化学反应，而这些反应都是由生物体内各种酶的参与催化和调节而完成的。
生物体内的酶是高效、特异性强、催化速度快的大分子催化剂，是控制生物体内生化过程的关键因素。
这篇文章将从酶催化作用、酶的活性调节机制、酶催化机理和酶动力学等方面来探究生物体内化学反应的催化与调节机制。
一、酶催化作用酶是一种特殊的催化剂，其作用是在生物体内加速化学反应的发生。
酶催化作用的主要特点是：1. 酶能够选择性地催化一个或几个相关的化学反应，而不会催化其他反应。
这是因为酶具有高度的立体特异性和化学特异性。
2. 酶能够高效地催化化学反应，其速率远高于非催化反应。
在生物体内，酶可以将反应速率加快数百倍、甚至数千倍。
3. 酶催化不改变反应的热力学条件，即ΔG不变，只是提高反应速率。
4. 酶催化是可逆的，即酶能催化前后化学反应反应路径相同，其与化学反应的反应机理相同。
5. 酶是由生物体内基因编码的蛋白质，因此酶的功能取决于它的分子结构，这种结构是由氨基酸残基的序列决定的。
二、酶的活性调节机制酶的活性调节是指生物体内调节酶催化活性和酶活性的作用。
酶的活性调节机制主要包括下面几个方面：1. 酶的化学修饰：生物体内一些分子可以通过化学修饰来调节酶的活性，如乙酰化、脱乙酰化、磷酸化、去磷酸化等。
2. 酶的抑制剂：生物体内一些分子可以作为酶的抑制剂，降低酶催化反应的速率。
抑制剂可以是可逆或不可逆抑制，其中不可逆抑制通常是由于抑制剂与酶的活性位点结合形成共价键所导致。
3. 酶的受体质构和空间结构：酶的活性和稳定性与其分子结构密切相关，生物体内一些环境因素，如温度、pH值、离子强度等都可以影响酶的分子结构，从而影响酶催化反应的活性。
三、酶催化机理酶催化机理是指酶如何催化化学反应的过程。
酶催化机理基于酶与底物(substrate)之间的相互作用，并成为催化剂的七个特性:选择性、效率、直接参与反应、特异性、可调节、逆转性和定向性。
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质变
快速，几秒钟---几分钟
低（除非使用抑制蛋白，因 高（通常涉 为在解除抑制的时候，通常 及基因表达） 需要将抑制蛋白水解）
酶合成和降 解的速度 长
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决定酶最高活性的 主要因素
已有酶的浓度 短
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活性变化持续时间
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㈠ 酶的“量变”调节
1. 控制酶基因的表达
2. 同工酶
概念：催化相同的化学反应，但其分子结构、理化 性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。
存在于同一种属或同一个体的不同组织中，可存在 于同一组织和细胞中。 举例：乳酸脱氢酶催化同一个反应，亚基由两类： 心肌型（H）骨骼肌型（M），全酶四个亚基五种类 型
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㈠ 溶菌酶
② Glu35 的羧基提供一个 H+ ，进行酸催化，使得 四五残基间 1-4糖苷键断裂 D 残基 C1与氧原子分开， 并形成正碳离子过渡态
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③ D残基正碳离子过渡态与溶剂中OH-结合，胞壁 被打开一个缺口。
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－OH的亲核催化(胰蛋白酶)
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⑷ 共价催化
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⑸ 金属离子催化
① 需要金属的酶分类：
② 催化机制：
金属酶：紧密结合 金属-激活酶：松散结合
•通过结合底物为反应定向 •通过可逆改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应
(rate enhancement: 109) A Ping-Pong Mechanism
1st product
2nd substrate
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三、酶活性的调节控制
㈠ 酶的“量变”调节：改变酶的浓度 ㈡ 酶的“质变”调节：改变已有酶的活性
量变
调节速度 能耗 慢，几小 时—-几天
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水 (第二底物) 进入活性位点 食品科学与工程学院
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Chymotrypsin Catalytic Mechanism D1
H
O
Acyl-Enzyme 水中间物
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Chymotrypsin Catalytic Mechanism D2
H H O
Chymotrypsin Catalytic Mechanism A1
Catalytic Triad
His57 Asp102 Ser195
H [HOOC] N C C
H N H
O C C [NH2]
C
O
N
C
与底物专一性结合
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Chymotrypsin Catalytic Mechanism A2
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二、酶结构与催化反应机制的实例 ㈠ 溶菌酶
溶菌酶的作用是水解多糖链， 细菌细胞壁上的多糖链可被溶 菌酶水解而破坏。
溶菌酶广泛存在于微生物及各 种动植物组织及分泌液中。
1922 年Fleming 发现了溶菌酶 Phillipis用X-衍射法测定了该酶的结构
当底物与酶复合物形成以后，酶的催化基团邻近底物， 而使催化效率提高
如果以酶来催化，底物结合于活性中心，活性中心的His残基 与底物邻近（相当于分子内反应），反应将能高效率地发生
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定向效应实例
催化基团为羧基，反应为羧酸酯的分解； 分子内的催化效率是分子间的105到108倍
⑵ 催化部位：完全一样，丝 氨酸 附近的氨基酸顺序相 似，具有共同的催化 三联 体结构。
在无底物时，His57未质子化，当 在具有 消 化作用的丝氨酸 Ser195羟基氧原子对底物进行亲核 蛋白酶类，其活性中心 Ser 、 攻 击 时 ， His57 接 受 羟 基 质 子 ， -能稳定过渡态中 Asp 的 COO 102 His 和 Asp 相 临 ，相互间通 过氢 键 作用，催化蛋白质 His57 的正 电荷 形式，此外 Asp102 定向His57并保证从Ser195接受一个 水解 质子。咪唑基成为SerAsp间桥梁
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㈡ 丝氨酸蛋白酶
⒉ 丝氨酸蛋白酶的的催化机制
⑴ 第一阶段--水解反应的酰化阶段 Ser-OH 攻击酰胺键，敏感键断裂，胺氮获得咪唑基 氢，羧化部分连到丝氨酸羟基上，胺端释放
催化三联体
一种多肽底物
活性部位
羰基氧洞 疏水性口袋
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2、过渡态复合物形成化学机制或酶高 效催化的化学机制
⑹ 多元催化和协同效应 几个基元反应配合在一起共同起作用。如胰蛋白 酶、核糖酸酶等。
⑺ 活性部位的微环境的影响
非极性环境，底物分子敏感键和酶催化基团间有很大
的作用力，有助于加速酶反应。 水是极性分子减弱极性基团间的作用力 水同离子间相互作用形成水化层。
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准定 化酶 确向 基活 定效 团性 向应 间部 的使 准位 分难 确可 子于 邻使 内定 近底 反向 而物 应的 提与 。分 高底 子 反物 间 应、 反 效底 应 率物 变 。与 为 催
8
⑵ 底物的形变和诱导契合
酶构象变化同时底物分子 也发生变形；
构象的变化，使得酶与底 物间产生相互作用，电子 云重新排布，电子张力 更易于发生反应，形成一 个互相吸引的酶与底物复 合物； 如乙烯环磷酸酯的水解； 溶菌酶与底物的结合。
酸催化 EH EH2O EH + OH-
A- :
B+ + H+
AH + B+
碱催化(失电子态)
A- :
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H+ + E-COO-
A- + E-COOH E-COO- + H+
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碱催化
酸催化
＋
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13
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㈠ 溶菌酶
3. 催化的特点
经测定发现酶与底物构象都发生变化 诱导契合的证据表示了靠近及定向； Asp与
Glu的协同作用表现为酸碱催化
Glu提供质子，Asp是稳定的因素
底物变形作用由椅式到船式
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㈡ 丝氨酸蛋白酶
酶家族，包括胰蛋白酶、胰
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1965年Davids
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㈠ 溶菌酶
1、酶、底物与二者复合物的结构
鸡卵清溶菌酶相对分子量 14.6×103 ， 129 个氨基 酸组成的单链蛋白质，四对二硫键； 底物：N-乙酰氨基葡糖N-乙酰氨基葡糖乳酸的共 聚物或几丁质
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O
第二过渡态
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Chymotrypsin Catalytic Mechanism D3
H O
O
H
去酰化
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2nd product
1st substrate
The proposed complete catalytic cycle of Chymotrypsin
定向效应缩短了底物与催化基团间（“男女”）的距离 酶的催化基团与底物之间结合于同一分子，使有效浓度得以 提高，从而使反应速度增加（成功率）108倍。
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⑴ 底物和酶的邻近效应与定向效应
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⑴ 底物和酶的邻近效应与定向效应
邻近效应实例：对硝基苯酚乙酸酯
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㈠ 溶菌酶
空间结构上酶分子呈椭圆形，α螺旋占 25% ，某些 区域存在伸展的β折叠片；分子表面有较深的裂缝， 大小可容纳六个单糖分子，分子内部几乎全部为疏 水性的
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活
性中心具有 Glu35 和 Asp52 ，位 于裂缝的两侧不 同的微环境中 Glu 处于非极性区， 以质子化形式存 在 ， Asp 处 于 pH5.0 极性区，以 离子状态存在。
⑶ 酸碱催化
影响酸碱催化的反应速率的因素有两个：
① 酸或碱的强度
② 质子传递速率 在中性条件下，His咪唑基有一半以酸性形式存在， 另一半以碱性形式存在；既可以作质子供体又可 以作质子受体。而且给出质子接受质子的速度快。
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⑷ 共价催化
酶活性中心亲电基团或亲核基团参与底物敏感键断裂的机制称共价 催化，亲电基团—— Mg2+、 Mn2+ （有空轨道）；亲核基团—— OH 、 SH、咪唑基、某些辅酶（有孤对电子）
象；活性部位多位于酶分子的狭缝处，利于 底物结合和酶构象的改变；
活性中心存在结合部位，使底物以固有的方
式结合在活性部位，多底物反应存在多个底 物结合位点，保证反应有序进行；
催化部位存在一个以上的催化基团，所以能
进行协同催化；
底物结合后，活性部位能诱导底物键能的变