《生物化学》常用名词解释(六)

《生物化学》常用名词解释
(六)
1.肽聚糖(peptidoglycan):
N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同组成的肽交叉连接形成的大分子。

肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。

2.糖蛋白(glycoprotein):
含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。

3.蛋白聚糖(proteoglycans):
由杂多糖与一个多肽链组成的杂化的大分子,多糖是分子的主要成分。

4.脂肪酸(fattyacid):
是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。

脂肪酸是最简单的一种脂,它是许多更复杂的脂(例如三脂酰甘油、甘油磷脂、鞘磷脂和蜡)的成分。

5.饱和脂肪酸(saturatedfattyacid):
不含有-C=C-双键的脂肪酸。

6.不饱和脂肪酸(unsaturatedfattyacid):
至少含有一个-C=C-双键的脂肪酸。

7.必需脂肪酸(ossentialfattyacids):
维持哺乳动物正常生长所需的,而动物又不能合成的脂肪酸,例如亚油酸和亚麻酸。

8.三脂酰甘油(triacylglycerol):
也称之甘油三酯(triglyceride)。

一种含有与甘油酯化的3个脂酰基的脂。

脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。

9.磷脂(phospholipid):
含有磷酸成分的脂。

例如卵磷脂、脑磷脂等。

10.鞘脂(sphingolipids):
一类含有鞘氨醇骨架的两性脂,一端连接着一个长链的脂肪酸,了一端为一个极性的醇。

鞘脂包括鞘磷脂、脑磷脂以及神经节苷脂,一般存在于植物和动物膜内,尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。

11.鞘磷脂(sphingomyelin):
一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸胆碱(或磷酸乙醇胺)构成的鞘脂。

鞘磷脂存在于大多数哺乳动物细胞的质膜内,是髓鞘的主要成分。

12.卵磷脂(lecithin):
就是磷脂酰胆碱(PC,phosphatidylcholine),是磷脂酸与胆碱形成的酯。

13.脑磷脂(cephalin):
就是磷脂酰乙醇胺(PE,phosphatidylethanolamine),是磷脂酸与乙醇胺形成的酯。

14.脂质体(liposome):
是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡(小泡)。

15.生物膜(bioligicalmembrane):
镶嵌有蛋白质的脂双层,起着划分和分隔细胞和细胞器的作用。

生物膜也是许多与能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。

16.内在膜蛋白(integralmembraneproteins):
插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。

17.外周膜蛋白(peripheralmembraneproteins):
通过与膜脂的极性头部或内在膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内、外表面弱结合的膜蛋白。

膜蛋白一旦从膜上释放出来,通常都是水溶性的。

18.流体镶嵌模型(fluidmosaicmodel):
针对生物膜的结构提出的一种模型。

在这个模型中,生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层,脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。

有的蛋白质"镶"在脂双层表面,有的则部分或全部嵌入其内部,有的则横跨整个膜。

另外脂和膜蛋白都可以进行横向扩散。

19.通透系数(permeabilitycoefficient):
是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。

20.通道蛋白(channelproteins):
是一种带有中央水相通道的内在膜蛋白,它可以使大小合适的离子和分子从膜的任一方向穿过膜。

21.(膜)孔蛋白(poreproteins):
其含义与通道蛋白类似,只是该术语常用于细菌。

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(完整版)生物化学名词解释大全

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第一章蛋白质1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。

2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。

3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI 表示。

4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。

5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。

6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。

构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。

7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。

8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。

一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。

构象改变不会改变分子的光学活性。

9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。

15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。

如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。

17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。

王镜岩《生物化学》名词解释(打印版).

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xx生物化学名词解释1.氨基酸(aminoacid):是含有一个碱性氨基(-NH2)和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。

氨基酸是蛋白质的构件分子。

2.必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。

3.非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。

4.等电点(pI,isoelectric point):使氨基酸处于兼性离子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH 值。

5.茚三酮反应(ninhydrinreaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。

6.层析(chromatography):按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。

7.离子交换层析(ion-exchange column):一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。

8.透析(dialysis):利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。

9.凝胶过滤层析(gelfiltrationchromatography,GPC):也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。

一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

10."亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。

11."高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。

12."凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。

生物化学试题及答案(6)

生物化学试题及答案(6)

生物化学试题及答案(6)第六章生物氧化【测试题】一、名词解释1.生物氧化2.呼吸链3。

氧化磷酸化4。

P/O比值5.解偶联剂6.高能化合物7。

细胞色素8.混合功能氧化酶二、填空题9.琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____.10.在NADH 氧化呼吸链中,氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____,此三处释放的能量均超过____KJ。

11.胞液中的NADH+H+通过____和____两种穿梭机制进入线粒体,并可进入____氧化呼吸链或____氧化呼吸链,可分别产生____分子ATP或____分子ATP。

12.ATP生成的主要方式有____和____.13.体内可消除过氧化氢的酶有____、____和____。

14.胞液中α—磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____,线粒体中α—磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。

15.铁硫簇主要有____和____两种组成形式,通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____相连接。

16.呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。

17.FMN或FAD作为递氢体,其发挥功能的结构是____.18.参与呼吸链构成的细胞色素有____、____、____、____、____、____。

19.呼吸链中含有铜原子的细胞色素是____.20.构成呼吸链的四种复合体中,具有质子泵作用的是____、____、____。

21.ATP合酶由____和____两部分组成,具有质子通道功能的是____,____具有催化生成ATP 的作用。

22.呼吸链抑制剂中,____、____、____可与复合体Ⅰ结合,____、____可抑制复合体Ⅲ,可抑制细胞色素c氧化酶的物质有____、____、____。

23.因辅基不同,存在于胞液中SOD为____,存在于线粒体中的 SOD为____,两者均可消除体内产生的____.24.微粒体中的氧化酶类主要有____和____。

生物化学部分名词解释

生物化学部分名词解释

生物化学部分名词解释生物化学是一门研究生物体内化学成分和化学过程的学科,通过对生物体内分子结构、化学反应和能量转化等方面的研究,揭示生命现象的化学基础。

本文将对一些生物化学中常见的名词进行解释,帮助读者更好地理解这一学科。

1. 蛋白质(Protein)蛋白质是由氨基酸组成的多肽链,是生物体内最基本的有机大分子。

它在细胞组织、骨骼、肌肉和酶等方面起着重要的结构和功能作用。

蛋白质的组成和结构决定了其功能和性质。

2. 核酸(Nucleic Acid)核酸是生物体内携带和传递遗传信息的大分子,包括DNA(脱氧核酸)和RNA(核糖核酸)两种类型。

DNA是构成基因的主要材料,携带了生物个体的遗传信息。

RNA则在基因表达和蛋白质合成过程中起作用。

3. 酶(Enzyme)酶是一类能够催化生物体内化学反应的蛋白质,其作用方式是降低反应的活化能,加快反应速率。

酶在生物体内参与了各种代谢过程,如消化、呼吸和免疫等,是维持生命活动的重要催化剂。

4. 代谢(Metabolism)代谢是生物体内化学反应的总体称谓,包括物质的合成和分解过程。

代谢是维持生命活动和细胞生长发育所必需的,能够提供细胞所需的能量和营养物质。

5. 糖(Carbohydrate)糖是生物体内最常见的一种有机化合物,主要功能是提供能量和构建细胞壁等。

糖可以分为单糖、双糖和多糖,其中葡萄糖是细胞代谢的主要能源。

6. 脂质(Lipid)脂质是一类在非极性溶剂中溶解、在极性溶剂中难溶解的有机化合物,包括脂肪和脂类。

脂质在生物体内起到能量储存、细胞膜结构和信号调节等功能。

7. 细胞膜(Cell Membrane)细胞膜是包围细胞的一层薄膜,由磷脂双层和蛋白质构成。

细胞膜起到了物质进出细胞的控制和细胞内外环境的分隔调节作用,是维持细胞内稳态的重要结构。

8. 酸碱平衡(Acid-Base Balance)酸碱平衡是指维持体液中正常酸碱度的稳定状态。

生物体内许多生命活动需要在特定的酸碱条件下进行,而酸碱平衡的失调会对生物体产生严重的影响。

生物化学名词解释

生物化学名词解释

(一)名词解释1.蛋白酶:以称肽链内切酶(Endopeptidase),作用于多肽链内部的肽键,生成较原来含氨基酸数少的肽段,不同来源的蛋白酶水解专一性不同。

2.肽酶:只作用于多肽链的末端,根据专一性不同,可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸,如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。

3.氮平衡:正常人摄入的氮与排出氮达到平衡时的状态,反应正常人的蛋白质代谢情况。

4.生物固氮:利用微生物中固氮酶的作用,在常温常压条件下将大气中的氮还原为氨的过程(N2 + 3H2→ 2 NH3)。

5.硝酸还原作用:在硝酸还原酶和亚硝酸还原酶的催化下,将硝态氮转变成氨态氮的过程,植物体内硝酸还原作用主要在叶和根进行。

6.氨的同化:由生物固氮和硝酸还原作用产生的氨,进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程。

7.转氨作用:在转氨酶的作用下,把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上,形成另一种氨基酸。

8.尿素循环:尿素循环也称鸟氨酸循环,是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程,有解除氨毒害的作用。

9.生糖氨基酸:在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。

10.生酮氨基酸:在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。

11.核酸酶:作用于核酸分子中的磷酸二酯键的酶,分解产物为寡核苷酸或核苷酸,根据作用位置不同可分为核酸外切酶和核酸内切酶。

12.限制性核酸内切酶:能作用于核酸分子内部,并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶,是基因工程中的重要工具酶。

13.氨基蝶呤:对嘌呤核苷酸的生物合成起竞争性抑制作用的化合物,与四氢叶酸结构相似,又称氨基叶酸。

14.一碳单位:仅含一个碳原子的基团如甲基(CH3-、亚甲基(CH2=)、次甲基(CH≡)、甲酰基(O=CH-)、亚氨甲基(HN=CH-)等,一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸,一碳单位的载体主要是四氢叶酸,功能是参与生物分子的修饰。

生物化学名词解释

生物化学名词解释

绪论1.生物化学(biochemistry):从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构,以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化(即代谢反应)的规律及其与生理功能关系的一门科学,是一门生物学与化学相结合的基础学科。

2.新陈代谢(metabolism):生物体与外界环境进行有规律的物质交换,称为新陈代谢。

通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量,更新体内基本物质的化学组成,这是生命现象的基本特征,是揭示生命现象本质的重要环节。

3.分子生物学(molecular biology):分子生物学是现代生物学的带头学科,它主要研究遗传的分子基础(分子遗传学),生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成,以及生物膜的结构与功能等。

4.药学生物化学:是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术,及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。

第一章糖的化学1.糖基化工程:通过人为的操作(包括增加、删除或调整)蛋白质上的寡糖链,使之产生合适的糖型,从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。

2.单糖(monosaccharide):凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。

单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。

3.多糖(polysaccharide):由许多单糖分子缩合而成的长链结构,分子量都很大,在水中不能成真溶液,有的成胶体溶液,有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。

4.寡糖(oligosaccharide):是由单糖缩合而成的短链结构(一般含2~6个单糖分子)。

5.结合糖(glycoconjugate):也称糖复合物或复合糖,是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。

6.同聚多糖(homopolysaccharide):也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成,如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。

7.杂多糖(heteropolysaccharide):也称为不均一多糖,由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。

生物化学名词解释

1.二面角 :一个多肽的主链为-[C-N-C-C-N]-,自左向右分别为C1,N1,C2,C3,N2 C1-N1-C2形成的平面与N1-C2-C3形成的平面之间因为N1-C2之间的化学键旋转而成一定的角度,叫做二面角φ。

同理N1-C2-C3形成的平面与C2-C3-N2形成的平面之间的角度是二面角ψ2.蛋白质一级结构 DNA的一级结构: 指4种核苷酸的链接及从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。

3.DNA的二级结构: 是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,4.超二级结构在蛋白质中,特别是球蛋白中,经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。

5. DNA的三级结构: 是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

6.DNA的四级结构: 蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构7.别构效应是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。

8.同源蛋白质 :不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。

9.简单蛋白质:又称单纯蛋白质,这类氨基酸只含由α-氨基酸组成的肽链,不含其他成分.10.结合蛋白质 : 结合蛋白质是单纯蛋白质和其他化合物结合构成,12.蛋白质盐析作用:用中性盐类使蛋白质从溶液中沉淀析出的过程13.蛋白质分段盐析 : 调节盐浓度,可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出14.寡聚蛋白:四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成,有时含两条以上的多肽链,单独存在时一般没有生物活性。

15.结构域 :结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域,特别指蛋白质中这样的区域16.构象:构象指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放臵所产生的空间排布。

17.构型 :分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构18.肽单位肽键的所有四个原子和与之相连的两个α-碳原子所组成的基团。

生物化学 名词解释

名词解释1.联合脱氨基作用:由两种(或以上)酶的联合催化作用使氨基酸的α-氨基脱下,并产生游离氨的过程。

2.酶活力单位:根据某种酶在最适条件下,单位时间内酶作用的底物的减少量或产物的生成量。

3.酶的活性中心:酶分子上必需基团比较集中并构成一定空间构象、与酶的活性直接相关的结构区域。

4.底物水平磷酸化:代谢物因脱氢后,分子内能量重新分布,使无机磷酸酯化先形成一个高能中间代谢物,促使ADP变成ATP的反应。

5.竞争性抑制作用:抑制剂与活性中心结合后,底物就不能再与酶活性中心结合;反之,如果酶的结合部位已被底物占据,则抑制剂也不能和酶结合。

6.非竞争性抑制作用:酶可以同时与底物及抑制剂结合,两者没有竞争作用。

7.反竞争性抑制作用:酶只有与底物结合后,才能与抑制剂结合。

8.变构作用:蛋白质与效应物的结合引起整个蛋白质分子构象发生改变的现象。

9.转氨作用:一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。

10.氨基酸的等电点:当氨基酸处于某一pH值时,氨基酸所带正电荷和负电荷相等,即净电荷为零,此时的pH值称为氨基酸的等电点,用pI表示。

11.蛋白质的等离子点:在不含任何盐的纯水中进行蛋白质等电点测定时,所得的等电点。

12.氧化磷酸化:代谢物脱氢经呼吸链传给氧化合成水的过程中,释放的能量使ADP磷酸化为ATP的反应过程。

13.三羧酸循环(TCA):在有氧条件下,丙酮酸氧化脱羧产生的乙酰辅酶A彻底氧化成CO2和H2O。

14.脂肪酸的β-氧化:脂肪酸通过酶催化α-碳原子间的断裂、β-碳原子上的氧化,相继切下二碳单位而降解的方式。

15.必需氨基酸:指人自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸16.Tm值(融解温度):当A260达到最大值一半时,所对应的温度称为溶解温度。

17.激活剂:使酶原激活的物质。

18.米氏常数:酶促反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度。

19.酶的酸碱催化:通过瞬时地向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态、加速反应的一类催化机制。

(完整)生物化学名词解释

生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1。

肽键:一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。

2. 等电点:在某一pH溶液中,氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等,成为兼性离子,成点中性,此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。

3. 模体:在蛋白质分子中,由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能,称为模体。

4. 结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域,并行使特定的功能,这些区域被称为结构域.5。

亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。

6. 肽单元:在多肽分子中,参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内,称为肽单元。

7. 蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏,从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性,称之为蛋白质变性。

第二章核酸的结构与功能1。

DNA变性:在某些理化因素作用下,DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链,但其一级结构仍完整的现象称DNA变性.2。

Tm:即溶解温度,或解链温度,是指核酸在加热变性时,紫外吸收值达到最大值50%时的温度.在Tm时,核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。

3. 增色效应:核酸加热变性时,由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象,称之为增色效应.4. HnRNA:核内不均一RNA。

在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多,称为核内不均一RNA。

hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA,并依靠特殊的机制转移到细胞质中.5。

核酶:也称为催化性RNA,一些RNA具有催化能力,可以催化自我拼接等反应,这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。

6. 核酸分子杂交:不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则,在适宜条件下形成杂化双链,这种现象称核酸分子杂交.第三章酶1. 酶:由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。

生物化学整理

生物化学整理——名词解释第6章酶1、寡聚酶:是由2个或2个以上相同或不同的亚基以非共价键相连组成的酶2、结合酶:由蛋白质和非蛋白质两部分组成的酶3、酶的必需基团:酶分子中与酶的活性密切相关的基团4、酶的活性中心:必需基团在酶蛋白一级结构上可能相距甚远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。

这一区域称为酶的活性中心或称活性部位5、酶的特异性:酶对其所催化的底物具有严格的选择性。

即一种酶仅作用于一种或一类化合物,或作用于一种化学键,以催化一定的化学反应转变为产物6、立体异构特异性:一种酶仅作用于立体异构体中的一种,而对另一种则无作用7、必需激活剂:使酶由无活性转变为有活性的激活剂8、不可逆抑制剂作用:凡抑制剂与酶的必需基团以共价键结合引起酶活性散失,不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活的作用9、可逆性抑制作用:抑制剂以非共价键与酶或酶—底物复合物的特定区域结合,从而使酶活性降低或丧失,采用透析或超滤的方法,可将抑制剂除去,使酶恢复活性。

因此这类抑制是可逆的,被称为可逆性抑制作用10、竞争性抑制作用:抑制剂与底物结构相似,两者竞争与酶的活性中心结合,当抑制剂与酶结合后,可以阻碍酶与底物的结合,从而抑制酶活性的作用11、非竞争性抑制作用:抑制剂与活性中心以外的必需基团相结合,使酶的构象改变而失去活性的作用12、关建酶:在一系列连续的酶促反应中,只能催化单向反应,且速度较慢的酶,调节该酶活性可以影响整个代谢速度甚至改变代谢方向,这类酶被称为关建梅也称调节酶13、别构调节:某些代谢物能与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合,引起酶蛋白分子构象变化,从而改变酶的活性。

这种调节称为酶的别构调节或变构调节14、化学修饰调节:酶蛋白肽链上的一些基团可在另一种酶的催化下发生化学修饰,使共价结合或脱去某些化学基团从而改变酶的活性,这种调节方式也称共价修饰调节15、酶原:有些酶在细胞内刚合成或初分泌时,是没有活性的酶的前体16、酶原的激活:酶原在一定条件下被水解掉部分肽段,并使剩余肽链构象改变而转变成有活性的酶17、同工酶:是指能催化相同化学反应,但酶分子的组成、结构、理化性质乃至免疫学性质或电泳行为均不同的一组酶第7章维生素1、维生素:维生素是维持正常人体代谢和生理功能所必需的一类低分子有机化合物2、维生素缺乏病:维生素在体内不断的代谢失活或直接排出体外,因此当维生素缺乏时可引起机体代谢失调,出现各种各样的疾病,严重者危及生命,此为维生素缺乏病3、水溶性维生素:根据溶解特性,将易溶于水的维生素,包括B族维生素4、脂溶性维生素:根据溶解特性,将不溶于水而易溶于脂肪及有机溶剂的维生素,主要包括维生素A、D、E、K5、维生素A原:即β胡萝卜素,食入的β胡萝卜素在小肠黏膜从中间断开,被转化成视黄醛,故将β胡萝卜素称为维生素A原6、维生素D原:麦角固醇和7—脱氢胆固醇分别为维生素D2和维生素D3的前体物质,被统称为维生素D原7、视紫红质:是指存在于视网膜杆状细胞内,由11—顺视黄醛和视蛋白组成的感受弱光的物质第8章糖代谢1、糖酵解:糖酵解是指葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下,分解为乳酸同时产生少量能量的过程2、糖的有氧氧化:糖的有氧氧化是指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O并释放大量能量的过程3、三羧酸循环:此过程从2碳的乙酰辅酶A与4碳的草酰乙酸缩合生成6碳的柠檬酸开始,经过多次脱氢和脱羧等反应,又生成4碳的草酰乙酸进入下一轮循环。

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