生物化学(临床医学、口腔医学适用)

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口腔医学-专科教学大纲

口腔医学-专科教学大纲

生物化学教学大纲前言生物化学(Biochemistry)是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学,它主要采用化学以及物理学等原理和方法,在分子水平探讨生命现象的本质,即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。

生物化学既是重要的基础医学学科,又与其它基础医学学科如生理学、细胞学、遗传学等学科有着广泛的联系与交叉,因此是医学院校各专业的主干基础课程之一。

迅猛发展的生物化学学科,促进了相关和交叉学科的发展,特别是医学的发展,已成为生命科学的共同语言。

生物化学的理论和技术已渗透至基础医学和临床医学的各个领域,使之产生了许多新兴的交叉学科,如分子遗传学、分子免疫学、分子微生物学、分子病理学和分子药理学等。

因此生物化学已成为当今生命科学领域的前沿学科。

根据全国医学高等专科学校规划教材《生物化学》(供临床医学专业用)(潘文干主编,第5版)的教学内容,我们制定了本教学大纲,规定了生物化学的基本要求:重点内容要求掌握,其余内容则要求了解。

根据临床医学专科成教三年制(脱产)的教学计划,临床医学专科成教三年制(脱产)的生物化学总学时定为46学时(理论课40学时,实验课6学时),理论课与实验课的比例为6.7:1。

于第2学期开课。

本课程为考试课。

生物化学课程基本要求一、性质和任务生物化学是在分子水平上阐明生命现象的科学,是医学院校各专业的主干基础课程之一。

其任务是通过教学使学生掌握人体的化学组成、生物大分子的结构以及结构与功能的关系、代谢过程及其调控规律、遗传信息传递的分子基础与调控规律和生化基本技能,为其它基础医学课程和临床医学课程的学习以及为在分子水平上探讨病因、发病机制和制定预防及治疗疾病的措施奠定基础。

二、理论知识和技能(一)基础理论与基本知识1、掌握生物大分子蛋白质的化学组成、基本结构特点和生物学功能。

掌握其某些重要的理化性质。

2、掌握酶的概念、作用特点、酶结构与功能的关系、辅酶与维生素的关系和酶反应动力学的基本概念。

生物化学与分子生物学(供基础临床预防口腔医学类专业用第9版全

生物化学与分子生物学(供基础临床预防口腔医学类专业用第9版全

生物化学与分子生物学(供基础临床预防口腔医学类专业用第9版全《生物化学与分子生物学(第9版)》是一本供基础临床预防口腔医学类专业使用的教材。

该教材的主要内容包括生物化学和分子生物学的基本概念、原理、方法和应用等方面的知识。

下面我将从多个角度全面回答你的问题。

首先,生物化学是研究生物体内化学成分、结构和功能的科学。

它涉及到生物分子(如蛋白质、核酸、糖类等)的组成、结构和性质,以及它们在生物体内的相互作用和代谢过程。

生物化学的研究对于理解生物体的生命活动、疾病发生机制以及药物作用机理等具有重要意义。

分子生物学则是研究生物体内分子结构、功能和相互关系的学科。

它主要关注生物分子(如DNA、RNA、蛋白质等)的合成、修饰和相互作用等过程,以及这些过程在细胞和生物体层面上的调控和影响。

分子生物学的研究对于揭示生物体的遗传信息传递、基因表达调控以及细胞信号传导等方面具有重要意义。

《生物化学与分子生物学(第9版)》作为一本教材,旨在为基础临床预防口腔医学类专业的学生提供系统、全面的生物化学和分子生物学知识。

它涵盖了生物化学和分子生物学的基本理论、实验方法和应用技术等方面的内容。

通过学习这本教材,学生可以了解生物化学和分子生物学的基本概念和原理,掌握实验技术和数据分析方法,培养科学研究和临床实践的能力。

这本教材的第9版在内容上进行了更新和扩充,以反映生物化学和分子生物学领域的最新研究进展和应用成果。

它包括了生物分子的结构与功能、酶学、代谢途径、蛋白质合成与调控、基因结构与表达调控、细胞信号传导等方面的内容。

此外,该教材还涵盖了一些与口腔医学相关的专题,如口腔疾病的分子机制、口腔微生物的分子生态学等。

总之,《生物化学与分子生物学(第9版)》是一本专门为基础临床预防口腔医学类专业准备的教材,它涵盖了生物化学和分子生物学的基本概念、原理和应用等方面的知识。

通过学习这本教材,学生可以全面了解生物化学和分子生物学的相关知识,为将来的临床实践和科学研究打下坚实的基础。

生物化学练习题及答案

生物化学练习题及答案

生物化学练习题(供五年制临床医学、口腔、麻醉及影象等专业使用)第一章蛋白质的结构与功能一、A型题(每小题1分)1.有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。

电泳时欲使其中4种泳向正极,缓冲液的pH应该是(D)A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.02.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B)A.血清清蛋白(分子量68 500) B.马肝过氧化物酶(分子量247 500)C.肌红蛋白(分子量16 900) D.牛胰岛素(分子量5 700)E.牛β乳球蛋白(分子量35000)3.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D)A.肽键B.半胱氨酸的-SH基C.苯丙氨酸的苯环D.色氨酸的吲哚环E.组氨酸的咪唑环4.含芳香环的氨基酸是(B)A.Lys B.Tyr C.Val D.Ile E.Asp5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A)A.酸性氨基酸B.含硫氨基酸C.支链氨基酸D.芳香族氨基酸E.碱性氨基6.变性蛋白质的特点是(B)A.黏度下降B.丧失原有的生物活性C.颜色反应减弱D.溶解度增加E.不易被胃蛋白酶水解7.蛋白质变性是由于(B)A.蛋白质一级结构改变B.蛋白质空间构象的改变C.辅基的脱落D.蛋白质水解E.以上都不是8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A)A.甘氨酸B.丝氨酸C.半胱氨酸D.苏氨酸E.丙氨酸9.下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是(E)A.β折叠结构为二级结构B.肽单元折叠成锯齿状C.β折叠结构的肽链较伸展D.若干肽链骨架平行或反平行排列,链间靠氢键维系E.以上都正确10.可用于蛋白质定量的测定方法有(B)A.盐析法B.紫外吸收法C.层析法D.透析法E.以上都可以11.镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E)A.Hb的一级结构B.Hb的基因C.Hb的空间结构D.红细胞形态E.Hb的辅基结构12.维系蛋白质一级结构的化学键是(B)A.氢键B.肽键C.盐键D.疏水键E.范德华力13.天然蛋白质中不存在的氨基酸是(B)A.半胱氨酸B.瓜氨酸C.羟脯氨酸D.蛋氨酸E.丝氨酸14.蛋白质多肽链书写方向是(D)A.从3端到5端B.从5端到3端C.从C端到N端D.从N端到C端E.以上都不是15.血浆蛋白质的pI大多为pH5~6,它们在血液中的主要存在形式是(B)A.兼性离子B.带负电荷C.带正电荷D.非极性分子E.疏水分子16.蛋白质分子中的α螺旋和β片层都属于(B)A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.域结构E.四级结构17.α螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的个数是(B)A.4.5B.3.6C.3.0D.2.7E.2.518.下列含有两个羧基的氨基酸是(E)A.缬氨酸B.色氨酸C.赖氨酸D.甘氨酸E.谷氨酸19.组成蛋白质的基本单位是(A)A.L-α-氨基酸B.D-α-氨基酸C.L,β-氨基酸D.L,D-α氨基酸E.D-β-氨基酸20.维持蛋白质二级结构的主要化学键是(D)A.疏水键B.盐键C.肽键D.氢键E.二硫键21.蛋白质分子的β转角属于蛋白质的(B)A.一级结构B.二级结构C.结构域D.三级结构E.四级结构22.关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是(A)A.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性B.天然蛋白质分子均有这种结构C.三级结构的稳定性主要由次级键维系D.亲水基团多聚集在三级结构的表面E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列23.有关血红蛋白(Hb)和肌红蛋白(Mb)的叙述不正确的是(D)A.都可以与氧结合B.Hb和Mb都含铁C.都是含辅基的结合蛋白D.都具有四级结构形式E.都属于色蛋白类24.具有四级结构的蛋白质特征是(E)A.分子中必定含有辅基B.四级结构在三级结构的基础上,多肽链进一步折叠、盘曲形成C.依赖肽键维系四级结构的稳定性D.每条多肽链都具有独立的生物学活性E.由两条或两条以上的多肽链组成25.关于蛋白质的四级结构正确的是(E)A.一定有多个不同的亚基B.一定有多个相同的亚基C.一定有种类相同,而数目不同的亚基数D.一定有种类不同,而数目相同的亚基E.亚基的种类,数目都不一定相同26.蛋白质的一级结构及高级结构决定于(C)A.亚基B.分子中盐键C.氨基酸组成和顺序D.分子内部疏水键E.分子中氢27.蛋白质形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定(E)A.溶液pH大于pI B.溶液pH小于pI C.溶液PH等于pID.在水溶液中E.溶液pH等于7.428.蛋白质的等电点是(E)A.蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pHB.蛋白质溶液的PH等于7.4时溶液的pHC.蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pHD.蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pHE.蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH29.蛋白质溶液的主要稳定因素是(C)A.蛋白质溶液的黏度大B.蛋白质在溶液中有“布朗运动”C.蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D.蛋白质溶液有分子扩散现象E.蛋白质分子带有电荷30.蛋白质分子中存在的含巯基氨基酸是(C)A.亮氨酸B.胱氨酸C.蛋氨酸D.半胱氨酸E.苏氨酸31.维持血浆胶体渗透压的主要蛋白质是(A)A.清蛋白B.αl球蛋白C.β球蛋白D.γ球蛋白E.纤维蛋白原32.血清在饱和硫酸铵状态下析出的蛋白质是(D)A.纤维蛋白原B.球蛋白C.拟球蛋白D.清蛋白E.β球蛋白33.胰岛素分子A链与B链交联是靠(D)A.疏水键B.盐键C.氢键D.二硫键E.范德华力34.蛋白质中含量恒定的元素是(A)A.N B.C C.O D.H E.Fe二、B型题(每小题1分)A.谷氨酸B.组氨酸C.丝氨酸D.半胱氨酸E.脯氨酸1.酸性氨基酸是(A)2.碱性氨基酸是(B)3.含羟基的氨基酸是(C)4.含巯基的氨基酸是(D)5.亚氨基酸是(E)A.多肽链氨基酸序列B.多肽链局部主链原子的空间排列C.亚基的空间关系和相互作用D.多肽链与辅基E.多肽链所有原子的空间排列6.蛋白质的一级结构(A)7.蛋白质的二级结构(B)8.蛋白质的三级结构(E)9.蛋白质的四级结构(C)10.结合蛋白质(D)A.四级结构形成B.四级结构破坏C.一级结构破坏D.一级结构形成E.二、三级结构破坏11.亚基聚合时出现(A)12.亚基解聚时出现(B)13.蛋白质变性时出现(E)14.蛋白酶水解时出现(C)15.人工合成多肽时出现(D)A.0.9%NaCl B.常温乙醇C.一定量稀酸后加热D.加热煮沸E.高浓度硫酸铵16.蛋白质既变性又沉淀是(B)17.蛋白质既不变性又不沉淀是(A)18.蛋白质沉淀但不变性是(E)19.蛋白质变性但不沉淀是(D)20.蛋白质凝固是(C)三、X型题(每小题1分)1.关于蛋白质的组成正确的有(ABCD)A.由C,H,O,N等多种元素组成B.含氮量约为16%C.可水解成肽或氨基酸D.由α-氨基酸组成E.含磷量约为10%2.蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些结构引起的(BC)A.半胱氨酸的巯基B.酪氨酸的酚基C.色氨酸的吲哚基D.组氨酸的异吡唑基E.精氨酸的胍基3.关于蛋白质中的肽键哪些叙述是正确的(ABC)A.比一般C—N单键短B.具有部分双键性质C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D.肽键可自由旋转E.比一般C—N单键长4.谷胱甘肽(BCE)A.是一种低分子量蛋白质B.在氨基酸吸收过程中起作用C.可进行氧化还原反应D.由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成E.其还原型有活性5.蛋白质的α螺旋结构(ACD)A.多肽链主链骨架>C=O基氧原子与>N-H基氢原子形成氢键B.脯氨酸和甘氨酸对α螺旋的形成无影响C.为右手螺旋D.每隔3.6个氨基酸残基上升一圈E.侧链R基团出现在螺旋圈内6.关于蛋白质结构的叙述正确的有(ABCD)A.蛋白质的一级结构是空间结构的基础B.亲水氨基酸侧链伸向蛋白质分子的表面C.蛋白质的空间结构由次级键维持D.有的蛋白质有多个不同结构和功能的结构域E.所有蛋白质都有一、二、三、四级结构7.关于蛋白质变性的叙述哪些是正确的(BD)A.尿素引起蛋白质变性是由于特定的肽键断裂B.变性是由于二硫键和非共价键破坏引起的C.变性都是可逆的D.变性蛋白质的理化性质发生改变E.变性蛋白质的空间结构并无改变8.下列哪些蛋白质含有铁(ABCD)A.细胞色素氧化酶B.肌红蛋白C.血红蛋白D.过氧化酶E.卵清蛋白9.下列哪些方法基于蛋白质的带电性质(AC)A.电泳B.透析和超滤C.离子交换层析D.凝胶过滤E.超速离心10.蛋白质的α螺旋结构十分牢固,但如果在多肽链中出现下列哪些情况,将会妨碍α螺旋形成?(ABC)A.连续的天冬氨酸B.连续的碱性氨基酸C.脯氨酸D.丙氨酸E.苏氨酸11.已知卵清蛋白pI=4.6,β乳球蛋白pI=5.2,糜蛋白酶原pI=9.1,上述蛋白质在电场中的移动情况为(BC)A.缓冲液pH为7.0时,糜蛋白酶原向阳极移动,其他两种向阴极移动B.缓冲液pH为5.0时,卵清蛋白向阳极移动,其他两种向阴极移动C.缓冲液pH为9.1时,糜蛋白酶原在原地不动,其他两种向阳极移动D.缓冲液pH为5.2时,β乳球蛋白在原地不动,卵清蛋白向阴极移动,糜蛋白酶原移向阳极E.缓冲液pH为5.0时,卵清蛋白向阴极移动,其他两种向阳极移动12.蛋白质处于pH等于其pI的溶液时,蛋白质分子解离状态可为(AB)A.蛋白质分子解离为正、负离子的趋势相等,为兼性离子B.蛋白质的净电荷为零C.具有相等量的正离子和负离子D.蛋白质分子处于不解离状态E.蛋白质分子解离带同一种电荷13.组成人体蛋白质的氨基酸(AD)A.都是α-氨基酸B.都是β-氨基酸C.除甘氨酸外都是D系氨基酸D.除甘氨酸外都是L系氨基酸E.L系和D系氨基酸各半14.属于蛋白质二级结构的有(ABCE)A.α螺旋B.β折叠C.β转角D.亚基E.无规卷曲15.含羟基的氨基酸有(ABD)A.苏氨酸B.丝氨酸C.赖氨酸D.酪氨酸E.半胱氨酸四、填空题(每空0.5分)1.组成蛋白质的元素有_______、______、______、______。

《生物化学》课程思政教学案例(一等奖)

《生物化学》课程思政教学案例(一等奖)

生物化学》课程思政教学案例(一等奖)一、课程简介《生物化学》是生命的化学,是自然生命科学领域进展最迅速、最具活力的前沿学科。

它主要从微观分子的角度来探讨生命的本质,研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、遗传信息传递,通过揭示组成人体生物分子的结构与功能,及其在体内代谢变化的规律来认识疾病,从分子水平上探讨生命现象的本质。

生物化学是生物、临床、预防、影像、麻醉、口腔医学专业重要的专业基础课程,也是考研和医师资格考试的重要内容。

学生通过学习从分子水平认识正常与疾病状态时人体的结构与功能,认识疾病的发生和发展机制,将该课程的理论和技术应用于疾病的预防、诊断和治疗,为基础医学其他课程和临床医学的学习奠定基础,并掌握该课程的理论知识和实验技能,培养科研和创新思维能力,为今后从事科学研究奠定基础。

适合学习这门课的人群有:1.本门课程主要适用于全国高等医学院校和综合院校医学类专业本科生的生物化学与分子生物学学习,如临床医学专业、基础医学专业、预防医学专业、影像医学、麻醉医学、口腔医学等;2.也可以作为硕士研究生和继续教育相关专业学生的辅助学习资料;对生物化学与分子生物学感兴趣的社会学习者也能进入学习。

二、教学目标(一)本讲的课程思政教学目标1.通过“融入案例教学,建立知识体系”(思政目标),指导学生进行糖无氧氧化概念、部位、过程、生理意义等的学习(教学目标),使学生能够认识生命的本质,培养学生分析问题、解决问题、创新思维、沟通表达能力,培养学生和而不同的和谐观,正直善良的价值观、爱岗敬业、遵纪守法的世界观。

2.通过“介绍中国贡献,培养家国情怀”、“普及科学历史,塑造价值观念”(思政目标),引导学生对糖无氧氧化代谢的思考,深入进行肿瘤细胞代谢状态的分析(教学目标)。

3.通过“健全学科素养,传播科学知识”,引导学生对日常生活运动中代谢过程的分析(教学目标),培养学生乐观向上的人生观,为学生的健康成长保驾护航。

临床医学各专业《生物化学》试卷(B)与答案

临床医学各专业《生物化学》试卷(B)与答案

临床医学各专业《生物化学》试卷(B)(卷面100分,占总成绩80%)考试日期:考试时间:考试说明:1、请选择题部分答案全部填涂在答题卡上,写在试卷上一律无效。

其余试题的答案写在试卷上。

2、请在答题卡上填涂好姓名、班级、课程、考试日期、试卷类型和考号。

试卷类型划A;考号为学号,请填涂在“考号”的后九个空格并划线。

3、答题卡填涂不符合规范者,一切后果自负。

4、所有试卷不得带出考场之外,否则以作弊论处。

5、在考试进行到70分钟时,监考老师先收答题卡,考试结束时,再收试卷,并以班级为单位,按学号顺序整理好。

一、单选题(每题1分,共60分)1、精氨酸与赖氨酸属于哪一类氨基酸()A. 酸性B. 碱性C. 中性极性D. 中性非极性E. 芳香族2、胰岛素分子A 链、B 链间主要连接键是()A. 肽键B. 二硫键C. 磷酸酯键D. 磷酸二酯键E. 盐键3、细胞内重要的还原剂是()A. 谷胱甘肽B. 内啡肽C. 脑啡肽D. 短杆菌肽E. 缓激肽4、将脱氧核苷酸彻底水解时产物中含有: ()A. 脱氧核苷和核糖B. 核糖、磷酸C. D-核糖、磷酸、含氮碱基D. D-α-脱氧核糖、磷酸、尿嘧啶E. D-α-脱氧核糖、磷酸、含氮碱基5、在DNA 的双螺旋模型中()A. 两条多核苷酸链完全相同B. 一条链是左手螺旋,另一条链是右手螺旋C. A+G/C+T 的比值为1D. A+T/G+C 的比值为1E. 两条链的碱基之间以共价键结合6、tRNA 的分子结构特征是()A. 有密码环B. 有反密码环和3'-端C-C-AC. 3'-端有多聚AD. 5'-端有C-C-AE. 有反密码环和5'-端C-C-A7、核酸变性后可发生哪种效应? ()A. 减色效应B. 增色效应C. 失去对紫外线的吸收能力D. 最大吸收峰波长发生转移E. 溶液粘度增加8、Km 是()A. 饱和底物浓度时的反应速度B. 是最大反应速度时的底物浓度C. 饱和底物浓度50%时的反应速度D. 50%最大反应速度时的底物浓度E. 降低反应速度一半时的底物浓度9、酶的竞争性抑制作用特点是指抑制剂()A. 与酶的底物竞争酶的活性中心B. 与酶的产物竞争酶的活性中心C. 与酶的底物竞争非必需基团D. 与酶的底物竞争辅酶E. 与其他抑制剂竞争酶的活性中心10、有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的:()A . 巯基 B. 羟基 C. 羧基D. 咪唑基E. 氨基11、酶的活性中心是指:()A. 酶分子上的几个必需基团B. 酶分子与底物结合的部位C. 酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区D. 酶分子中心部位的一种特殊结构E. 酶分子催化底物变成产物的部位12、同工酶的特点是:()A. 催化作用相同,但分子组成和理化性质不同的一类酶B. 催化相同反应,分子组成相同,但辅酶不同的一类酶,C. 催化同一底物起不同反应的酶的总称:D. 多酶体系中酶组分的统称E. 催化作用,分子组成及理化性质相同,但组织分布不同的酶13、维生素D 的活性形式是: ()A. 1,24-(OH) 2-D3B. 1-(OH)-D3C. 1,25-(OH) 2-D3D. 1,26-(OH) 2-D3E. 24-(OH)-D314、琥珀酸转变成延胡索酸时伴有()A. FMNH2的氧化B. FMN 的还原C. FADH2的氧化D. FAD 的还原E. 维生素PP15、1 分子葡萄糖经磷酸戊糖途径代谢时可生成()A. 1 分于NADH+H+B. 2 分子NADH+H+C. 1 分子NDPH+H+D. 2 分子NADPH+H+E. 2 分子CO216、三羧酸循环的第一步反应产物是:()A. 柠檬酸B. 草酰乙酸C. 乙酰CoAD. CO2E. NADH+H+17、三羧酸循环中底物水平磷酸化直接生成的高能化合物是()A. ATPB. CTPC. GTPD. TTPE. UTP18、合成糖原时,葡萄糖的直接供体是()A. 1-磷酸葡萄糖B. 6—磷酸葡萄糖C. CDP 葡萄糖D. UDP 葡萄糖E. GDP 葡萄糖19、下列哪种与能量代谢有关的反应不是在线粒体内进行? ()A. 柠檬酸循环B. 脂肪酸氧化C. 电子传递D. 糖酵解E. 氧化磷酸化20、血浆脂蛋白包括乳糜微粒(CM)、中密度脂蛋白(IDL)低密度脂蛋白(LDL)极低度脂蛋白(VLDL)及高密度脂蛋白(HDL), 试选出下列脂蛋白密度由低到高的正确排序. ()A. LDL、IDL、VLDL、CMB. CM、VLDL、IDL、LDLC. VLDL、IDL、LDL、CMD. CM、VLDL、LDL、IDLE. HDL、VLDL、IDL、CM21、血浆中何种脂蛋白浓度增加,可能具有抗动脉粥样硬化作用? ()A. LDLB. HDLC. VLDLD. 中间密度脂蛋白(IDL)E. CM22、下列哪种情况,脑组织可利用酮体氧化供能? ()A . 空腹 B. 轻型糖尿病 C. 饥饿1-3 天D. 长期饥饿E. 剧烈运动23、胆固醇是下列哪一种化合物的前体? ()A. CoAB. 泛醌C. 维生素AD. 维生素DE. 维生素E24、有肌肉细胞中,高能磷酸键的主要贮存形式是: ()A. ATPB. GTPC. UTPD. ADPE. 磷酸肌酸25、下列有关呼吸链的叙述哪些是正确的? ()A. 体内最普遍的呼吸链为NADH 氧化呼吸链B. 呼吸链的电子传递方向从高氧化还原电位流向低氧化还原电位C. 如果不与氧化磷酸化偶联, 电子传递就中断D. 氧化磷酸化发生在胞液中E. β羟丁酸通过呼吸链氧化时P/O 比值为1.526、下列物质氧化中哪个不需经NADH 氧化呼吸链? ()A. 琥珀酸B. 苹果酸C. β-羟丁酸D. 谷氨酸E. 异柠檬酸27、下列物质中哪种是呼吸链抑制剂? ()A. ATPB. 寡酶素C. 2,4-二硝基苯酚D. 氰化物E. 二氧化碳28、丙氨酸和α-酮戊二酸经谷丙转氨酶和下述哪一种酶的连续催化作用才能产生游离的氨? ()A . 谷氨酰胺酶 B. 谷草转氨酶 C. 谷氨酸脱氢酶D. 谷氨酰胺合成酶E. α-酮戊二酸脱氢酶29、5-羟色胺是由哪个氨基酸转变生成? ()A . 组氨酸 B. 色氨酸 C. 脯氨酸D. 酪氨酸E. 精氨酸30、下列对嘧啶核苷酸从头合成途径的描述哪种是正确的? ()A. 先合成嘧啶环,再与PRPP 中的磷酸核糖相连B. 在PRPP 的基础上,与氨基酸及CO2作用逐步合成C. UMP 的合成需要有一碳单位的参加D. 主要是在线粒体内合成E. 需要有氨基甲酰磷酸合成酶I 参加31、dTMP 合成的直接前体是()A . dUMP B. TMP C. TDPD. dUDPE. dCMP32、下列化合物中作为合成IMP~UMP 的共同原料是()A . 天冬酰胺 B. 磷酸核糖 C. 甘氨酸D. 甲硫氨酸E. 一碳单位33、嘌呤核苷酸从头合成时生成的重要代谢中间物是()A. GMPB. AMPC. IMPD. ATPE. GTP34、HGPRT(次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶)参与下列哪种反应()A. 嘌呤核苷酸从头合成B. 嘧啶核苷酸从头合成C. 嘌呤核苷酸补救合成D. 嘧啶核苷酸补救合成E. 嘌呤核苷酸分解代谢35、关于变构效应剂与酶结合的叙述正确的是()A. 与酶活性中心底物结合部位结合B. 与酶活性中心催化基因结合C. 与调节亚基或调节部位结合D. 与酶活性中心外任何部位结合E. 通过共价键与酶结合36、体内物质代谢有几个不同的调节层次()A. 1B. 2C. 3D. 4E. 537、(糖原)磷酸化酶化学修饰激活的方式是()A. -S-S-氧化生成B. -SH 还原生成C. 与cAMP 结合D. 磷酸化E. 脱磷酸化38、DNA 以半保留方式进行复制,若一完全被标记的DNA 分子,置于无放射标记的溶液中复制两代,所产生的四个DNA 分子的放射性状况如何? ()A. 两个分子有放射性,两个分子无放射性B. 均有放射性C. 两条链中的半条具有放射性D. 两条链中的一条具有放射性E. 均无放射性39、DNA 连接酶()A. 使DNA 形成超螺旋结构B. 使双螺旋DNA 链缺口的两个末端连接C. 合成RNA 引物D. 将双螺旋解链E. 去除引物,填补空缺40、冈崎片段是指()A. DNA 模板上的DNA 片段B. 随从链上合成的DNA 片段C. 领头链上合成的DNA 片段D. 引物酶催化合成的RNA 片段E. 由DNA 连接酶合成的DNA41、在DNA 生物合成中,具有催化RNA 指导的DNA 聚合反应,RNA 水解及DNA 指导的DNA 聚合反应三种功能的酶是()A. DNA 聚合酶B. RNA 聚合酶C. 逆转录酶D. DNA 水解酶E. 连接酶42、对于RNA 聚合酶的叙述,不正确的是()A. 由核心酶和σ因子构成B. 核心酶由α2ββ’组成C. 全酶与核心酶的差别在于β亚单位的存在D. 全酶包括σ因子E. σ因子仅与转录起动有关43、催化真核mRNA 的转录的酶是()A. RNA 聚合酶IB. MtRNA 聚合酶C. RNA 聚合酶ⅢD. RNA 复制酶E. RNA 聚合酶Ⅱ44、现有一DNA 片断,它的顺序为3'......ATTCAG......5',转录从左向右进行, 生成的RNA 顺序应是()A. 5'......GACUUA......3'B. 5'......AUUCAG......3'C. 5'......UAAGUC......3'D. 5'......CTGAAT......3'E. 5'......ATTCAG......3'45、基因中有表达活性的编码序列是()A. 内含子B. 外显子C. 多顺反子D. 单顺反子E. UsnRNP46、DNA 双链中,指导合成RNA 的那条链称作()A. 编码链B. 有意义链C. 模板链D. 非编码链E. 以上都不对47、体内核糖核苷酸链合成的方向是()A. 3' →5 'B. C→NC. N→CD. 5'→3'E. 既可自3'→5',亦可自5'→3'48、下列关于氨基酸密码的叙述哪一项是正确的()A. 由DNA 链中相邻的三个核苷酸组成B. 由tRNA 链中相邻的三个核苷酸组成C. 由mRNA 链中相邻的三个核苷酸组成D. 由rRNA 链中相邻的三个核苷酸组成E. 由多肽链中相邻的三个氨基酸组成49、反密码子中的哪个碱基在密码子阅读中摆动?()A. 第一个B. 第二个C. 第一和第二个D. 第二和第三个E. 第三个50、mRNA 分子中的起始密码是()A. UAAB. UGAC. UAGD. AUGE. UUU51、蛋白质生物合成时()A. 由tRNA 识别DNA 上的三联密码B. 氨基酸能直接与其特异的三联体密码连接C. tRNA 的反密码子能与mRNA 上相应密码子形成碱基对D. 在合成蛋白质之前,氨基酸密码中碱基全部改变,才会出现由一种氨基酸置换另一种氨基酸E. 核蛋白体从mRNA 的5'端向3'端滑动时,相当于蛋白质从 C 端向N端延伸52、有关操纵子学说的论述,下列哪一项是正确的? ()A. 操纵子调控系统是真核生物基因调控的主要方式B. 操纵子调控系统是原核生物基因调控的主要方式C. 操纵子调控系统由结构基因、启动子和操纵基因组成D. 诱导物与操纵基因结合启动转录E. 诱导物与启动子结合而启动转录53、下列属于反式作用因子的是:()A. 启动子B. 增强子C. 终止子D. 转录因子E. RNA 聚合酶54、分解代谢物基因激活蛋白(CAP)对乳糖操纵子表达的影响是A. 正性调控B. 负性调控C. 正性调控、负性调控都可能 D .无调控作用E. 可有可无55、胆红素与血浆蛋白质结合的作用是: ()A. 增加其溶解度便于在血中运输,限制它自由地进入细胞内,以免引起细胞中毒B. 使它易于进入细胞内贮存C. 便于随胆汁排出体外D. 增加其溶解度便于随尿液排出体外E. 便于经肠道排泄56、下列有关生物转化作用的论述正确的是:()A . 使物质的水溶性减少B. 又可称为解毒反应C. 多数物质先经过结合反应,再进行氧化反应D. 结合反应最常见的是葡萄糖醛酸结合E . 结合反应是第一相反应57、下列胆汁酸哪一种为次级游离胆汁酸? ()A. 牛磺胆酸B. 甘氨胆酸C. 脱氧胆酸D. 牛磺鹅脱氧胆酸E. 甘氨鹅脱氧胆酸58、ALA 合成酶的辅酶是: ()A. B2B. 磷酸吡哆醛C. 生物素D. NAD+E. FAD59、通过膜受体发挥作用的激素是A 雄性激素 B. 雌性激素 C. 甲状腺素D. 皮质激素E. 肾上腺素60、限制性内切核酸酶的通常识别序列是()A.基因的操纵序列 B.RNA聚合酶附着点 C.S-D序列D.回文对称序列 E.长末端重复序列二、名词解释(每题3分,共18分)1、亚基2、糖原激活3、氧化磷酸化4、血脂与血浆脂蛋白5、化学修饰调节6、复制叉三、问答题(第一、二题各8分,第三题6分,共22分)1、何谓糖酵解?影响其反应速度的限速酶有哪几个?意义2、试述血氨的来源、运输形式和去路3、试述重组DNA技术的概念及常用的分子生物学技术临床医学、口腔专业《生物化学》试卷标准答案及评分标准(B)一、单选题(每题1分,共60分)1 ~ 5. BBAED 6 ~ 10. BBDAB 11 ~ 15.CACDD 16 ~20.ACDDB21 ~ 25. BDDEA 26 ~ 30.ADCBA 31 ~35. ABCCC 36 ~40. CDABB41 ~ 45. CCECB 46 ~ 50. CDCAD 51 ~55. CBDAA 56 ~60. DCBED二、名词解释(每题3分,共18分)1、亚基具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质,其多肽链间通过非共价键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构,其中,每个具有独立三级结构的多肽链称为一个亚基(subunit)。

《生物化学与分子生物学》教学大纲全文

《生物化学与分子生物学》教学大纲全文

可编辑修改精选全文完整版《生物化学与分子生物学》教学大纲《生物化学与分子生物学》I 前言生物化学与分子生物学是研究生命化学的科学,它在分子水平探讨生命的本质,即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。

由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言,当今生物化学与分子生物学已成为生命科学领域的前沿学科。

生物化学与分子生物学的教学任务主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识,以及某些与医学相关的生物化学进展,包括生物大分子的结构与功能(蛋白质、核酸、酶),物质代谢及其调节(糖、脂、氨基酸、核苷酸代谢、物质代谢的联系与调节);基因信息的传递(DNA复制、RNA转录、蛋白质生物合成、基因表达调控、重组DNA与基因工程);相关的专题知识(细胞信息转导,血液的生物化学,肝的生物化学,维生素与微量元素,常用分子生物学技术的原理及其应用,基因组学与医学)。

本大纲适合于五年制临床医学、口腔、医学检验、影像、麻醉等专业使用,现将大纲使用中有关问题说明如下:一本大纲配套使用的教材为全国高等医学院校规划教材《生物化学》(案例版)第1版(刘新光主编)。

二本大纲内容按“掌握、熟悉、了解”三级要求学习及掌握。

其中,考试内容中“掌握”占70%左右;“熟悉、了解”的内容占30%左右。

“掌握”部分要求理解透彻,包括有关概念及其研究进展等内容细节,并能运用其理论及概念于相关学科的学习及今后的临床及科研工作;“熟悉”部分要求能熟知其相关内容的概念及有关理论,并能适当应用;“了解”部分要求能对其中的概念有一定认识,对相关内容有所了解。

三总教学参考学时为125学时,理论与实验比值约为2:1,即讲授理论学时为85学时(第一部分为生物化学部分,48学时;第二部分为分子生物学部分,37学时),实验学时为40学时。

II 正文第一部分生物化学第1章绪论熟悉“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。

了解生物化学的发展简史、当代生物化学研究的主要内容及生物化学与医学的紧密联系。

临床医学生物化学教学大纲

临床医学生物化学教学大纲

临床医学生物化学教学大纲一、课程介绍临床医学生物化学是医学专业的一门基础课程,旨在为医学生提供生物化学知识的理论基础和实践应用。

通过本课程的学习,学生将掌握医学生物化学的基本理论和实验技能,为今后的临床实践和研究提供必要的支持。

二、教材选择本课程根据最新的教育和医学理论,选用具有权威性和教学性的生物化学教材作为课程教材。

教材内容全面,包含临床医学生物化学的基本知识和实践应用,符合教学大纲的要求和学生的学习需求。

三、教学目标1. 理论掌握:学生应该理解临床医学生物化学的基本概念、原理和理论基础。

包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等生物化学基础知识。

2. 实验技能:学生应熟练掌握临床医学生物化学实验的基本操作和技术,能够进行生物样品的分离、提取和分析。

3. 知识应用:学生应能将所学的生物化学理论和技术知识应用到临床实践中,如临床检验、疾病诊断和治疗等方面。

四、教学内容1. 生物大分子的结构和功能a. 蛋白质的化学组成和结构b. 核酸的化学组成和结构c. 碳水化合物的化学组成和结构d. 脂质的化学组成和结构2. 生物化学代谢a. 糖代谢与糖尿病b. 脂质代谢与心血管疾病c. 蛋白质代谢与蛋白质相关疾病d. 核酸代谢与遗传性疾病3. 临床医学生物化学实验a. 生物样品的采集、处理和保存b. 实验室常用的生物化学实验技术和方法c. 数据分析与结果解读五、教学方法本课程采用多种教学方法,包括理论教学、实验教学和讨论互动等。

教学过程中注重理论与实践相结合,通过案例分析和实验操作,加深学生对临床医学生物化学知识的理解和掌握。

六、评价方式根据教学大纲的要求,本课程的评价方式主要包括以下几个方面:平时表现、作业成绩、实验报告和期末考试。

通过综合评价学生的理论知识、实验技能和应用能力,全面评估学生对临床医学生物化学的掌握程度。

七、教学进度安排本课程的教学进度根据教学大纲和课时安排进行,合理分配理论教学和实验教学的时间比例。

生物化学(2014年高等教育出版社出版的图书)

生物化学(2014年高等教育出版社出版的图书)
《生物化学》是在参加教材建设的各位编委的教学经验基础上,吸收了中国国内外优秀教材的特点,继承了 传统生物化学教材基本内容框架;该书得到了贾弘提教授的审阅、指导把关,他对教材的设计思路、结构、内容 等都提出意见和建议;编写过程中还得到专家的支持和帮助,参考、查阅了文献资料;
内容简介
《生物化学》共分六篇,合计二十四章,分别是:绪论;第一篇生物大分子的机构与功能(蛋白质的结构域 功能,核酸的结构域功能,酶);第二篇物质代谢及其调节(糖代谢,脂代谢,生物氧化,氨基酸代谢,核苷酸 代谢,物质代谢的联系与调节);第三篇基因信息的传递(DNA的生物合成,RNA的生物合成,蛋白质的生物合成, 基因表达调控);第四篇常用分子生物学技术(分子杂交与印迹技术,PCR及DNA检测技术,基因工程);第五篇 专题篇(细胞信号转导,癌基因、抑癌基因与生长因子,血液生物化学,肝胆生物化学,维生素)。针对生物信 息学技术在生物化学中的广泛应用,在数字课程中补充拓展“第六篇生物信息学”,概要介绍了生物分子数据库、 序列分析与比较。
教材特色
《生物化学》内容言简意赅,准确地阐述生物化学基本理论、概念和最新的进展;该书特点体现在每章内容 整体编排上有了重大改革,增加了思维导图、导语、网络链接内容等版块;思维导图提供一个全章节明确的框架, 导语也多以讲故事、提问题的形式。
作者简介
解军,男,生于1968年生,教授、博士,美国佐治亚大学博士后,山西医科大学基础医学院院长,生物化学 与分子生物学教研室主任,山西省生物化学与分子生物学学会副理事长,中国生物化学与分子生物学会医学生物 化学与分子生物学分会理事,山西省青年学科带头人,中国微生物学会干扰素专业委员会委员,中国农工民主党 山西省委员、农工山西医科大学副主委,山西省第九届青年联合会委员。山西省青年科技奖、山西省五四青年奖 章获得者、山西省新世纪学术带头人333人才工程省级人选、第五届“山西省优秀科技工作者”。
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生物化学(临床医学、口腔医学适用)一、绪论1.生物化学的定义。

二、蛋白质结构与功能1.氨基酸的特点、组成蛋白质的20种氨基酸的结构特点、分类和三字符号。

2.肽键和肽的概念、结构特点。

3.比较蛋白质的一级到四级结构各个层次的特点及其生理功能。

4.蛋白质空间结构与功能的关系,举例说明。

5.氨基酸的两性解离与等电点的概念。

6.蛋白质的紫外吸收特征。

三、核酸的结构和功能1.嘌呤和嘧啶碱的基本结构、紫外吸收特征。

2.DNA、RNA中的碱基种类、戊糖的结构。

3.DNA分子的各级结构的特点。

4.B型双螺旋模型的结构特点。

5.tRNA、mRNA和rRNA分子的结构特点。

6.核酶的概念。

7.核酸的变性、复性和杂交的概念,核酸的紫外吸收。

四、酶1.酶的概念、酶的组成特点、酶的活性中心的结构特点和功能。

2.酶原与酶原激活的概念及重要生理意义。

3.同工酶,别构酶,修饰酶的概念。

4.米氏方程中Km 和Vmax的意义5.酶促反应的特点,酶促反应的动力学定义,推导各种因素(如底物浓度,可逆性抑制剂)对酶促反应速度的影响。

五、维生素1. 识别各种维生素的结构式、列出其生理功能和缺陷症。

六、糖代谢1.糖的无氧酵解概念、反应过程及关键酶、糖酵解的生理意义。

2.糖的有氧氧化概念、反应过程及关键酶、有氧氧化的生理意义。

3.磷酸戊糖途径概念、反应过程第一阶段,生理意义重点讨论5-磷酸核糖和NADPH+H+的作用。

4.糖原合成和糖原分解的概念及关键酶。

糖原合成的过程中UDP-Glu的生成和作用。

5.糖异生作用的概念及关键酶。

糖异生的生理意义。

6.糖酵解、糖有氧氧化的代谢调节。

7.糖原合成和糖原分解及糖异生的代谢调节。

8.血糖的概念,血糖的主要来源和去路与调节。

9.糖耐量概念及曲线。

七、脂类代谢1.营养必需脂酸的概念。

2.脂肪动员的概念。

脂解激素与抗脂解激素的概念。

3.甘油三酯的合成代谢途径及其调控。

4.脂酸的β-氧化过程及能量变化。

5.酮体概念、酮体的生成和利用过程、关键酶及生理意义、病理状态。

6.举例甘油磷脂的合成和分解代谢特点。

7.胆固醇合成的原料,关键酶。

胆固醇合成代谢的第一阶段。

胆固醇在体内的转变。

8.血脂的概念,血浆脂蛋白的分类。

载脂蛋白的概念、种类及其生理功能。

9.某些高脂蛋白血症发病机制与遗传缺陷的关系。

八、生物氧化1.生物氧化的概念。

2.氧化呼吸链的概念及复合物组成,两条呼吸链组分的排列顺序。

3.氧化磷酸化的过程。

4.影响氧化磷酸化的因素和呼吸链的抑制剂、解偶联剂。

5.ATP分子和其他高能磷酸键化合物的特点。

6.底物水平磷酸化。

7.P/O比的概念。

8.举例两种NADH的线粒体穿梭途径。

9.加单氧酶的功能。

九、蛋白质分解和氨基酸代谢1.氮平衡的定义。

2.人体所需的八种必需氨基酸。

3.氨基酸代谢库的概况。

氨基酸的来源与去路。

4.体内氨基酸的三种主要的脱氨基方式、反应过程、生理意义。

5.转氨酶类中ALT或AST在血清中含量升高是临床上诊断肝脏、心脏等疾病的辅助指标。

6.体内氨的来源与去路。

7.鸟氨酸循环的概念、过程、关键酶、生理意义。

8.α-酮酸的转变。

生糖氨基酸,生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸的定义。

9.氨基酸脱羧基的产物为胺类,具有重要生理作用的胺类。

10.一碳单位的定义、一碳单位的载体、一碳单位的生理功能。

11.重要的含硫氨基酸,甲硫氨酸循环。

维生素B12和叶酸与甲硫氨酸循环的关系。

谷胱甘肽的生理作用。

12.苯丙酮酸尿症,白化病。

13.蛋白质消化有关的酶。

蛋白质的主动吸收。

14.肠道中蛋白质腐败的概念。

尿素的肠肝循环。

15.嘌呤核苷酸循环。

16.谷氨酰胺合成酶的功能。

葡萄糖-丙氨酸循环。

17.肝脏严重疾病时,支链氨基酸与芳香族氨基酸的比值。

十、核苷酸代谢1.嘌呤核苷酸的从头合成:原料、特点。

2.嘧啶核苷酸的从头合成:原料、特点。

3.嘌呤核苷酸合成的抗代谢物(类似物) ,脱氧核苷酸合成的抗代谢物。

4.脱氧核苷酸的合成代谢:二磷酸脱氧核苷酸的生成、dTMP的生成。

5.嘌呤核苷酸分解的终产物为尿酸。

6.痛风症及其治疗原则。

7.嘌呤核苷酸的补救合成。

8.嘧啶核苷酸的补救合成。

十一、物质代谢调节1.关键酶、限速酶的定义和重要性,举例说明。

2.酶别构调节概念、机理与生理意义,举例说明。

3.酶化学修饰调节的概念、机理与生理意义,举例说明。

4.同工酶对物质代谢的调节。

5.饥饿及应急时机体整体水平的调节。

6.抗利尿激素增加肾小管水分重吸收的调节作用机理。

十二、DNA的复制、修复与重组DNA技术1.分子生物学中心法则。

2.DNA复制的基本特征。

3.参与DNA复制的酶类和蛋白质。

大肠杆菌DNA聚合酶I。

4.原核生物复制的基本过程。

5.端粒的概念,端粒酶的组成和作用。

6.DNA损伤修复的种类。

切除修复机制。

7.重组DNA技术与基因工程的概念。

8.常用的分子生物学技术。

限制性内切酶,PCR。

十三、基因的转录、转录后加工及逆转录1.转录的概念、转录与复制的异同。

2.转录的基本特征。

3.真核生物RNA聚合酶II转录起始复合物的组装。

4.原核生物转录起始、延长和终止的特点。

5.真核生物的转录的起始、延长、终止的特点。

6.转录的抑制剂:放线菌素D,利福平,α-鹅膏蕈素的作用。

7.真核生物mRNA的转录后加工。

8.RNA编辑的概念。

9.逆转录及逆转录酶的概念。

十四、蛋白质的生物合成-翻译1.参与蛋白质生物合成的物质mRNA、tRNA、rRNA的作用。

2.遗传密码的特点。

3.tRNA的特点。

4.核糖体的特点,多核糖体的作用。

5.氨基酸的活化与转运,氨基酰tRNA合成酶的作用特点。

6.翻译的起始、肽链的延长、肽链合成的终止。

7.参与蛋白质生物合成的蛋白质因子。

8.蛋白质翻译后加工, 信号肽的概念。

9.真核生物翻译的特点。

10.白喉毒素、干扰素阻断蛋白质生物合成的机理。

11.抗生素、植物毒蛋白的作用。

十五、基因表达的调控1.原核生物基因表达的调控:操纵子的概念。

2.真核生物基因表达的调控:顺式作用元件、反式作用因子的概念和作用。

3.真核生物具有转录活性的染色质结构的变化。

4.反式作用因子的作用特点和规律。

十六、信号转导1.第二信使的概念。

2.细胞膜受体的类型。

3.G蛋白偶联受体家族。

4.三聚体GTP-结合蛋白(G蛋白)的概念。

5.IP3和DG的作用;钙调蛋白的作用。

6.cAMP依赖的蛋白激酶A介导的生物学效应。

7.cAMP和Ca2+途径的相互作用。

8.脂溶性细胞外信号分子介导的信号转导系统组成及特点。

十七、激素生化1.甲状腺激素:生物合成的部位、原料和过程,甲状腺激素的分泌、运输及降解。

2.儿茶酚胺类激素:合成原料,合成过程,降解产物。

3.肾上腺皮质激素:化学结构,合成原料、关键酶,降解产物。

4.肾上腺皮质激素:分泌、运输,灭活、排泄。

5.胰岛素、胰高血糖素合成特点,对代谢的作用。

6.垂体与下丘脑激素:化学结构,对代谢的作用。

7.心钠素、内皮素、瘦蛋白的合成部位及主要作用。

十八、血液生化1.凝血因子的概念、种类、主要性质和作用。

2.外源性凝血:概念、过程,凝血的共同途径:概念、过程。

3.纤维蛋白溶解系统:纤溶系统的概念,纤溶酶激活途径,纤溶酶作用,纤维蛋白降解产物概念、作用,纤溶抑制物种类、作用。

4.血红素的生物合成部位、原料、关键酶,合成过程的调节。

5.铁的吸收特点:吸收部位、影响吸收的因素。

6.内外源凝血系统的异同及相互关系。

7.血凝异常。

8.成熟红细胞的代谢特点:糖酵解及2,3-DPG支路生理意义。

9.成熟红细胞的代谢特点,白细胞代谢的特点。

十九、肝胆生化1.肝脏的生物转化作用:概念、生物转化的反应类型及生物转化的特点。

2.胆色素代谢与黄疸:胆红素的生成、胆红素在肝细胞内的代谢、胆红素在肠腔内的变化、胆素原族的肠肝循环和尿中胆素原的排出、三类黄疸的鉴别。

3.初级胆汁酸:初级游离和初级结合胆汁酸的概念、结构特点,次级胆汁酸:次级游离和次级结合胆汁酸的概念、结构特点。

胆汁酸生成的原料及关键酶。

二十、钙、磷及微量元素代谢1.血钙和血磷。

血浆钙和磷含量之间的关系。

2.体内维生素D3的代谢转变:转变部位,有关的酶,活性D3的形式。

3.1,25(OH)2-D3对靶组织的作用。

4.PTH对靶组织的作用。

5.降钙素对靶组织的作用。

6.钙的吸收与排泄。

磷的吸收与排泄。

7.某些微量元素的生理作用。

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