第4章 蛋白质的三维结构
生物化学 第4章 蛋白质蛋白质三维结构
第四章蛋白质的三维结构稳定蛋白质三维结构的作用力一、多肽主链折叠的空间限制从理论上讲，一个多肽主链能有无限多种构象。
从理论上讲个多肽主链能有无限多种构象但是，只有一种或很少几种天然构象，且相当稳定。
但是只有种或很少几种天然构象且相当稳定因为：天然蛋白质主链上的单键并不能自由旋转1、肽链的二面角★只有α碳原子连接的两个键（C α—N 和C α-C ）是单键，能自由旋转。
★扭角:环绕C α—N 键旋转的角度为Φ,环绕C α—C 键旋转的角度称Ψ。
可旋转±180度，一般呈顺时针旋转。
旋转受H.O 基的限制多肽主链的构象可以用每个C 的对原子以及R 基的限制。
多肽主链的构象可以用每个a-C 的一对扭角来描述。
★当Φ(Ψ)旋转键两侧的主链呈顺式时，规定Φ(Ψ)=0°★从Cα沿键轴方向看，顺时针旋转的Φ(Ψ)角为正值，反之为负值。
2、拉氏构象图：可允许的Φ和Ψ值Φ和Ψ同时为0的构象实际不存在二面角（Φ、Ψ）所决定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中非键合原子间的接近有无阻碍。
个相邻肽单位中非键合原间的接有Cα上的R基的大小与带电性影响Φ和Ψ◆拉氏构象图：Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离（范德华距离），确定了哪些成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以Φ为横坐标，以Ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐坐标以为纵坐标在坐标图上标出该坐标图称拉氏构象图。
⑴实线封闭区域一般允许区，非键合原子间的距离大于一般允许距离，此区域内任何二面角确定的构象都是允许的，且构象稳定。
的且构象稳定⑵虚线封闭区域是最大允许区，非键合原子间的距离介于最小允许距离和般允许距离之间，立体化学允许，但许距离和一般允许距离之间，立体化学允许，但构象不够稳定。
⑶虚线外区域是不允许区，该区域内任何二面角确定的肽链构象，都是不允许的，此构象中非键合原子间距离象都是不允许的此构象中非键合原子间距离小于最小允许距离，斥力大，构象极不稳定。
蛋白质的三维结构
蛋白质的三维结构蛋白质是构成生命体的重要组成部分，它们通过不同的结构和功能满足生命体各种复杂的需求。
蛋白质的结构可以分为三个层次：一级结构、二级结构和三级结构。
其中，三级结构是指蛋白质分子链上不同氨基酸残基间的空间排布形态。
蛋白质的三维结构非常复杂，它包含了丰富的信息，如蛋白质的形态、功能、稳定性等。
研究蛋白质的三维结构对于生物学、医学和药学等领域都具有重要的意义。
了解蛋白质的三维结构，可以为药物研发、基因工程以及治疗疾病等方面提供有价值的信息。
那么，蛋白质的三维结构是如何形成的呢？蛋白质的三级结构是由一级和二级结构组装而成的，其中，一级结构是由氨基酸残基按照特定的顺序排列在一起，形成的线性分子链；而二级结构则是由氨基酸残基之间的氢键作用形成的空间结构。
蛋白质的三级结构是由一级和二级结构之间的非共价作用力、共价作用力和其他物理化学过程共同作用形成的。
其中，非共价作用力包括氢键、范德华力、离子键等；共价作用力包括硫氢键、二硫键等。
这些作用力通过折叠和旋转等方式，将蛋白质分子链上的不同氨基酸残基排列在一起，形成特定的结构。
在蛋白质的折叠过程中，通常会形成一系列的中间态，这些中间态对于蛋白质的结构和功能有着重要的作用。
在一些情况下，蛋白质的折叠可能出现异常，导致蛋白质失去原有的结构和功能，进而引起一系列的疾病。
例如，阿尔茨海默病和帕金森病等神经系统疾病，就与蛋白质的异常折叠有关。
如何解析蛋白质的三维结构呢？目前，我们可以利用各种科学方法手段对蛋白质的三维结构进行研究。
其中，常见的方法包括X射线晶体衍射、核磁共振技术、电子显微镜等。
X射线晶体衍射是一种较为常见的方法，它利用X射线的波长和能量特性，对蛋白质晶体进行研究。
通过测量X射线在晶体中的散射情况，可以确定蛋白质的原子间距和空间排布情况。
这种方法极为准确，但需要大量的样品和长时间的数据收集和分析。
核磁共振技术是一种能够测量蛋白质分子空间结构的技术。
通过对不同核自旋状态的探测和研究，可以获得蛋白质的结构和动力学信息。
蛋白质的三维结构
（３）疏水作用
( Hydrophobic Interactions)
• 非极性侧链为避开极性溶剂水彼此靠近所 产生
• 主要存在蛋白质的内部结构 蛋白质表面通常具有极性链或区域
• 蛋白质可形成分子内疏水链/腔/缝隙
——稳定生物大分子的高级结构
（２)范德华力(van der Waals force )
这是一种普遍存在的作用力，是一个原子的原 子核吸引另一个原子外围电子所产生的作用力。它 是一种比较弱的、非特异性的作用力。
这种作用力非常依赖原子间的距离，当相互靠 近到大约0.4～0.6nm(4～6A)时，这种力就表现 出较大的集合性质。
改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变 的作用。因别构而产生的效应称别构效应。
肌红蛋白
1
饱 和 度 0.5
0
血红蛋白
在毛细血管中 O2的压力
在肺部O2 的压力
20 40 60 80 100 120
O2压力
血红蛋白是别构蛋白，O2结合到一个亚基上以后，影响与 其它亚基的相互作用。
（三）Hb结合氧的调节
• 平行肽链间以氢键从侧面连接的构象
2、-折叠的类型
平行的β－片层结构中，两个残基的间距为0.65nm； 反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm
• 平行式： 所有肽链 的N-端 都在同一 边
• 反平行式： 相邻两条 肽链的方 向相反
（三） -转角和凸起
1、 β转角（ β turn/bend/hairpin structure）
（5）表面空穴
——营造疏水环境、活性功能部位
八、亚基缔合和四级结构
蛋白质的三维结构
Chapter 04 The Three Dimensional Structure of Proteins第四章蛋白质的三维结构1. Properties of the Peptide Bond（肽键的性质）InX-ray studies of crystalline peptides, Linus Pauling and Robert Corey found that the C—N bond in the peptide link is intermediate in length (1.32 A) between a typical C—N single bond (1.49 Å) and a C=N double bond (1.27 Å). They also found that the peptide bond planar (all four atoms attached to the C—N group are located in the same plane) and that the two α-C atoms attached to the C—N are always trans to other (on opposite sides of the peptide bond): 在晶体肽X-射线衍射研究中，Linus Pauling 和 Rbert Corey发现，在肽键中C-N键的键长介于典型的C-N单键（1.49 Å）和C=N双键（1.27 Å）之间。
他们还发现，肽键是平面的（与C-N相连的所有四个原子在同一个平面内），与C-N相连的两个α-C 原子总是互为反式的（在肽键的相对面）(a) What does the length of the C—N bond in the peptide linkage indicate about its strength and its bond order (i.e., whether it is single, double, or triple)? 肽键中C-N键的键长说明其强度和键级（单、双或三键）的什么情况？(b) What do the observations of Pauling and Corey tell us about, the ease of rotation about the C—N peptide bond? Linus Pauling 和 Rbert Corey的观察告诉我们C—N肽键转动的什么情况？2. Structural and Functional Relationships in Fibrous Proteins(纤维状蛋白结构与功能的关系) William Astbury discovered that the X-ray pattern of wool shows a repeating structural unit spaced about 5.2 Å along the direction of the wool fiber. When he steamed and stretched the wool, the x-ray pattern showed a new repeating structural unit at a spacing of 7.0 Å. Steaming and stretching the wool and then letting it shrink gave an x-ray pattern consistent with the original spacing of about 5.2 Å. Although these observations provided important clues to the molecular structure of wool, Astbury was unable to interpret them at the time. William Astbury 发现，羊毛的X-射线衍射谱表明在羊毛的纤维方向有间距大约5.2 Å的重复结构单位。
名词解释蛋白质的三维结构
名词解释蛋白质的三维结构蛋白质是生物体内最基本的组分之一，也是生命活动的关键参与者。
其在细胞和组织中发挥着重要的结构和功能作用。
蛋白质的功能与其特定的三维结构密切相关。
本文将解释蛋白质的三维结构，并介绍其重要性与研究方法。
蛋白质的三维结构是指其在空间中特定的立体构型。
根据其结构，蛋白质可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是蛋白质最基本的线性序列，由氨基酸组成。
氨基酸的种类和排列顺序决定了蛋白质的功能和特性。
人体内常见的氨基酸有20种，它们通过共价键连接在一起，形成聚合物链。
蛋白质的一级结构可以通过基因信息推测得出，这个推测的过程叫做基因翻译。
二级结构是蛋白质的局部空间构型，主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。
α-螺旋是一种呈螺旋状的结构，在其内部，氨基酸残基通过氢键相互连接而形成稳定的结构。
β-折叠是一种平面折叠状的结构，氨基酸残基通过氢键连接在一起，形成折叠的β片。
这些二级结构的形成受到许多因素的影响，如氨基酸的性质、溶剂环境等。
三级结构是蛋白质的整体立体构型。
蛋白质的三级结构由多个二级结构组合而成，通过各种化学键和相互作用保持稳定。
这些化学键和相互作用包括疏水相互作用、电荷相互作用、氢键和二硫键等。
疏水效应是蛋白质三级结构形成的重要因素之一，由于氨基酸的侧链具有不同的亲水性，可以促使蛋白质分子折叠为稳定的立体构型。
四级结构是由多个蛋白质亚单位组成的复合物。
如血红蛋白由四个亚单位组成。
亚单位之间通过非共价键连接在一起，形成一个功能完整的蛋白质结构。
蛋白质的三维结构对于其功能的发挥至关重要。
在特定的立体构型下，蛋白质具备特定的功能。
例如，抗体分子通过其特殊的三维结构与外来抗原结合并清除体内病原体；酶分子通过其特定的三维结构催化生物化学反应，促进代谢过程。
如果蛋白质的三维结构发生改变，其结构和功能都会受到影响，甚至导致疾病的发生。
研究蛋白质的三维结构对于理解生命的本质和疾病的发生机制具有重要意义。
蛋白质的三维结构
疏水互作 (entropy effect)
水分子围绕疏水溶质形成的笼形结构将导致其 有序度明显增加而熵值则相应减小，结果将 迫使疏水溶质之间形成净吸引(= 疏水互作)
牛胰RNase A变-复性实验 (1957)
26-84
natural RNase A - 124 AA - 4 pairs -S-S-
加尿素和 巯基乙醇
变性与复性
变-复性研究的理论意义：直接证实
蛋白质的天然构象是由其一级结构
天然构象 有活性
所确定的
核糖核酸酶A
肽链伸展 活性丧失
去除尿素和 巯基乙醇
恢复天然构象 活性恢复
脱辅基红蛋白
相当于真核类的Hsp40和Hsp70
• 分子伴侣 作用机制
① DnaJ和DnaK依次 与松散/部分折叠 的肽链结合
40-95
2-巯基乙醇
65-72 58-110
in the air
Christian Anfinsen 1916-1995
99%配对不正确 酶活性仅有1%
1972 NP in Chemistry
八、蛋白质折叠和结构预测
（一）蛋白质的变性
变性的实质是次级键被破坏
蛋白质的变性作用 天然蛋白质分子受到：物理因素(热、紫外线照射、高压、表面张力)、
羧基端的后3个肽键内C=O 不能形成α-螺旋氢键
α-螺旋的氢键连接发生在 C=O和NH之间
第n个残基
第n+4个残基
（第n个肽键） （第n+3个肽键）
氨基酸的前3个肽键内NH 不能形成α-螺旋氢键
பைடு நூலகம்
H-bond几乎 平行于长轴
氨基端
3.613-螺旋：氢键封闭的13元环
4.蛋白质的三维结构
疏水作用在维持蛋白质的三级结构方面占有突出的地位。
4. 盐键:又称离子键（ionic interactions）
定义:
离子键（盐键） 正电荷和负电荷之间的一种静电作用。
Q1Q2 F=
R2 其大小与电荷电量的乘积成正比，与电荷 质点间的距离成反比。
0.15
-0.05
0.8 分1 子1.2 间1.4距1.6离1.8 2
当非共价键合原子或分子相互挨得太近时，由于电子 云重叠，将产生范德华斥力。范德华力包括吸引力和斥 力
由于范德华斥力的存在，范德华力只有当两个非键合
原子处于一定距离时才达到最大。这个距离称为范德华
距离（接触距离，contact distance） ，它等于两个原
⑴深蓝色区域：允许区，非共价键合原子间的距离大于一般允许距离，此区域内任 何二面角确定的构象都是允许的，且构象稳定。 ⑵浅蓝色区域：不完全允许区，非共价键合原子间的距离介于最小允许距离和一般 允许距离之间，立体化学允许，但构象不够稳定。 ⑶灰色区域区域：不允许区，该区域内任何二面角确定的肽链构象，都是不允许的， 此构象中非共价键合原子间距离小于最小允许距离，斥力大，构象极不稳定。
- 60º~ - 40º - 71º~ - 22º
或 +92º~ +179º + 20º~ + 180º
A Ramachandran diagram showing the sterically reasonable values of the angles
and .
L-Ala残基的拉 氏构象图，横坐 标为的取值， 纵坐标为 的取 值。
生物化学课件：4 蛋白质三维结构
2级结构
3级结构
4级结构
蛋白质的高级结构
蛋白质二级结构的基本类型
二级结构：靠氢键维系的部分蛋白质主链有规 律的折叠结构。（链内或链间形成的氢键）
主要有-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲。 其中-螺旋是蛋白质中最常见，含量最丰富的 二级结构
二级结构产生的原因
➢ Peptide bond不能转动 → 肽平面
0.54 nm 3.6 个残基
第n＋3个肽键的H原子 第n个肽键的O原子
C原子 O原子 N原子 H原子
N-端
0.5 nm
（a）
理想α-螺旋的特性
①肽链上C=O氧与它后面 （C端）第四个残基上C的原子 N-H氢形成氢键，氢键O取原子 向与主轴基本平行。 N原子
H原子
②螺旋一圈占3.6个AA，螺 距0.54 nm，每个AA旋转 100o，沿轴上升0.15nm。
➢ 肽链中连续出现大侧链的氨基酸（如Ile），由于空 间位阻，也难以形成α-螺旋。
➢ 在多肽链中连续的出现带同种电荷的极性氨基酸， α-螺旋就不稳定，如多聚Lys、多聚Glu。
2. β-折叠（β- sheet）
-折叠是由两条或多 条伸展的多肽链平行 排列，由相邻肽链上 的酰胺H和羧基O间形 成的氢键所维持有规 则的结构。（也可以 在同一肽链的不同部 分之间形成）
蛋白质的三维结构
➢二级结构 ➢三级结构 ➢四级结构 ➢蛋白质变性与复性 ➢抗体
蛋白质的二级结构
➢肽平面 ➢二级结构的基本类型 ➢二级结构类型的代表性蛋白
肽平面
肽基 (peptide group) ➢ 构成肽链主链的基本单元，叫做肽基——
主链骨架重复单位，它包括两个α-碳原子 及其中间的一个肽键，Cα-CO-NH-Cα；
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23
β-转角的特征： ①由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成； ②主链骨架以180°返回折叠；
③第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的
N-H之间形成氢键； ④多数由亲水氨基酸残基组成。 ⑤主要有两种类型：I 型和II型；二者主要差别是中 央肽基旋转了180°， ⑥ 一些氨基酸如Pro、Gly经常出现在-转角中；
⑶ 有Pro等亚氨基酸存在（不能形成氢键,且α- C原子参
与吡咯环的形成,环内Cα-N和C-N键不能旋转）。
16
H N C OH
脯氨酸 Pro
O
O
H2N
CH C H
甘氨酸 Gly
OH
α-螺旋遇到Pro会被中断而拐弯,因为脯氨酸是亚氨基酸,其 肽键N原子上没有H，不能形成氢键；且α-C原子参与吡咯
环的形成，环内Cα-N和Cα-C键不能旋转。
R为Gly时，由于Cα上有2个H ，使Cα-C、Cα-N的转动的自 由度很大，即刚性很小，所以使螺旋的稳定性大大降低。
17
(二) β-折叠结构(β-pleated sheet) • β-折叠是由两条或多条完全伸展的多肽链靠氢 键联结而成的锯齿状片状结构。 • 每条肽链称β折叠股或β股。 • 侧链基团与Cα间的键几乎垂直于折叠平面，R 基团交替分布于片层平面两侧。
32
(二) 结构域（domain）
域结构是在较大的蛋白质分子中所形成的两个或多
个在空间上可明显区别的局部区域。多肽链在二级结
构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区。
酵母己糖激酶的
三级结构， 两个结构域之间 有一个裂隙
33
结构域的一般特性：
• 结构域是球状蛋白的独立折叠单位； • 较小的蛋白质分子或亚基往往是单结构域的； • 结构域一般有100－200氨基酸残基； • 结构域之间常常有一段柔性的肽段相连，形成所谓的
氢键
顶面观
多肽链几乎完全伸展 Φ = -139° Ψ=＋135 ° 侧面观
R基团突出于 片层两端 22
(三) -转角 (-turn)
也称 β-回折、 β-弯曲或发夹结构，多存在于球状蛋白 分子的表面，是多肽链 180 °回折部分所形成的一种 二级结构。由第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基 酸残基的N-H之间形成氢键。
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3、 血红蛋白四级结构
血红蛋白四级结构要点（佩鲁茨1958年测定完成的） • 球状蛋白，寡聚蛋白，含四个亚基 • 两条α链,两条β链(α2β2) • α 链：141个残基； β链：146个残基 • 分子量65 000 • 含四个血红素辅基 • 亲水侧链基团在分子表面, 疏水基团在分子内部。
45
47
48
蛋白质的四级结构
49
六、蛋白质的变性
1、 蛋白质的变性(denaturation)
在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的 特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和 生物活性的丧失。
Φ表示一个肽平面围绕N1—Cα（氮原子与α- 碳原子）旋转 的角度。 Ψ表示一个肽平面围绕Cα—C2（α- 碳原子与羧基碳）旋转 的角度。
3
• 肽平面的二面角
★当 Φ(Ψ) 旋转键两侧
的主链呈顺式时，规
定Φ(Ψ) =0°
★从 C α 沿键轴方向看， 顺时针旋转的Φ (Ψ)角 为 正 值，反 之 为负值 。
•亚基聚合的动力:疏水作用、离子键、氢键、 二硫键
42
2、四级结构分类
由2个至多个三级结构的亚基缔合形成四级结构的蛋白质。 ——单体蛋白：只有一个亚基（三级结构） ——寡聚蛋白：有少量的亚基聚合而成的蛋白质，
如四聚体血红蛋白
——多聚蛋白：由很多的亚基聚合而成的蛋白质， 如180聚体的番茄丛矮病毒外壳蛋白
血红蛋白
46
四级缔合在结构和功能上的优越性
1）、降低比表面积，增加蛋白质的稳定性； 2）、提高基因编码的效率和经济性； 3）、使酶的催化基团汇集，提高催化效率； 4）、丰富蛋白质的结构，以行使更复杂的功能；
5）、形成一定的几何形状，如细菌鞭毛；
6 ）、具有协同效应和别构效应 , 实现对酶活性的调节。
18
β-折叠结构要点：
• 多肽链呈锯齿状（或扇面 状）排列成比较伸展的结 构； • 其结构靠相邻主链之间的 氢键维系（氢键与肽链的 长轴接近垂直）； • 有平行式和反平行式两种 类型；
19
β-折叠包括平行式和反平行式两种类型
平行式
反平行式
20
平行β-折叠片
氢键
≥5
顶面观
侧面观
21
反向平行β-折叠片
II型-转角中的第三个氨基酸残基总是Gly。
24
-转角 (-turn)
两种类型的差别在于中央肽基（第二个残基与第 三个残基形成的肽平面）旋转了180°。
25
(四) 无规卷曲
又称自由卷曲，是指没有一定规律的松散肽链结构。酶 的功能部位常常处于这种构象区域。 无规卷曲常出现在 a-螺旋与a-螺旋、a-螺旋与β-折叠、 β-折叠与β-折叠之间。它是形成蛋白质三级结构所必需 的。 α-螺旋,β-转角,β-折叠在拉氏构象图上有固定位臵, 而无 规卷曲的φ、Ψ二面角可存在于所有允许区域内。
8个α-螺旋
抹香鲸肌红蛋白的三级结构
40
五、蛋白质的四级结构
二个或二个以上具有独 立的三级结构的多肽链
(亚基)，彼此借次级键相
连，形成一定的空间结 构，称为四级结构。
血红蛋白的四级结构
41
1、亚基或单体
•具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基或单体 ，亚基可以相同，亦可以不同。四级结构的实质是亚 基在空间的排列方式。 •单条多肽组成的蛋白质分子没有四级结构。 •单独亚基，无生物学功能，当亚基聚合成为具有完 整四级结构的蛋白质后，才有功能。
肽平面可以分别围绕这两个键旋转，从而构成不同的构
象。一个肽平面围绕N1—Cα（氮原子与α- 碳原子）旋转 的角度，用Φ表示。另一个肽平面围绕Cα—C2（α- 碳原 子与羧基碳）旋转的角度，用Ψ表示。这两个旋转角度 叫二面角。
2
肽平面——是指肽链中从一个Cα原子到另一个Cα原子之 间的结构，共包含6个原子（构成肽键的4个原子以及相 邻的两个Cα），它们在空间共处于同一个平面。如图：
6
◆ 拉氏构象图：
Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接 触距离，确定了哪些成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两 个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且
以Φ为横坐标，以Ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐
标图称拉氏构象图。 点对应一个成对的二面角（ Φ、Ψ ）,代表一个Cα 的两个相邻肽单位的构象。
37
38
• 球状蛋白的三级结构特怔
• 含有丰富的二级结构元件； • 具有明显的折叠层次；
• 分子呈现球状或椭球状；
• 疏水侧链埋藏在分子内部， 亲水侧链暴露在外表； • 分子表面常常有空穴，为配 体结合部位（活性中心）。
卵溶菌酶的三级结构
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肌红蛋白的三级结构
肌红蛋白由一条多肽链和一个血红素（heme）辅基构 成，分子量为16700，含153个氨基酸残基。
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2、四级结构分类
四级结构的蛋白质按亚基的类型分为： ——同多聚体蛋白：由相同亚基聚合成的蛋白质，如肝 乙醇脱氢酶(α2)、酵母己糖激酶(α4) ——杂多聚体蛋白：有不同类型的亚基聚合而成的蛋白 质，如血红蛋白(α2 β2)
蛋白质的四级结构：涉及亚基的种类、数量以及各个亚
基在整个分子中的空间排布和亚基间的相互作用。
长度缩短：球形、椭球形、杆状等 多数同时含有α-螺旋和β-折叠 氨基酸位臵由侧链极性决定：非极性（内）、极性（表
面，少数内部）、带电（表面）
维系：疏水键、盐键、氢键、范德华力、二硫键
功能区：表面或特定部位
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• 氢键：是由两个极性基团（或原子）之间形成的弱 键。 作用：链内维持二级结构；链间为三、四级结构所需。 • 离子键：带相反电荷的基团 通过静电引力形成。 • 疏水作用：指非极性物质在含水的极性环境中存在时， 为避开水相互相聚集在一起而产生的一种作用力。 • 范德华力：是一种普遍存在的作用力，是一个原 子的原子核吸引另一个原子外围电子所产生的作 用力。它是一种比较弱的、非特异性的作用力。
13元环
-螺旋
14
羧基端
-螺旋有左旋和右 旋两种，右旋比左 旋更加稳定，因此 也更常见。 氨基端
15
影响蛋白质-螺旋结构稳定的因素
⑴空间位阻：极大的侧链基团（存在空间位阻）如多个
侧链较大的氨基酸(Ile,Trp, Phe等) ；
⑵静电斥力：连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残
基（同种电荷的互斥效应）；
29
（一）超二级结构的主要类型：
• αα：由两股或三股右手α-螺旋彼此缠绕而成的左手超螺 旋。主要存在于α-角蛋白，肌球蛋白等。 • β x β：两段平行式的β-折叠通过一段连接链（x结构）连 接而成的超二级结构。
① β c β： x为无规卷曲
② βαβ：x为α-螺旋，如：苹果酸脱氢酶， 乳酸脱氢酶。 • β曲折：由多个相邻的反平行β-折叠股通过紧凑的 β-转角连接而成的超二级结构。 • 回形拓扑结构（希腊钥匙）
。
侧,相邻的螺圈之间形成链内氢键,
氢键的取向几乎与中心轴平行。 • 肽键上C=O氧与它后面(C端）第 四个残基上的N-H氢间形成氢键。 （表示为3.613 ）
• 二面角:Φ=-57°,Ψ=-47°,是一种
右手螺旋;
13
螺旋通过氢键维持稳定。 第1个肽键的＞C=O氧和 第4个肽键的＞NH氢之 间形成氢键,第n个肽键的 ＞C=O氧和第n+3个肽键 的＞NH氢之间形成氢键。
第四章 蛋白质的三维结构
主要内容
• • • • 掌握多肽链的空间结构（重点） 掌握蛋白质的二级结构（重点） 掌握蛋白质的三级结构（重点） 了解蛋白质的四级结构