1-第一章 蛋白质结构的基本组件
结构蛋白质的基本单位
结构蛋白质的基本单位全文共四篇示例，供读者参考第一篇示例：结构蛋白质是构成生物体内部结构的重要组分，它们在细胞中起着支持和保持结构、传输信号、调节代谢和形成生物体的功能器官的作用。
结构蛋白质的基本单位是由氨基酸构成的多肽链，其中最重要的组成单位是α-氨基酸。
α-氨基酸是由一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH）组成的有机分子，它们通过脱水缩合反应形成肽键，从而连接成长长的多肽链。
结构蛋白质的多肽链通常会在生物体内折叠成特定的结构，形成不同的二级、三级和四级结构。
二级结构包括α-螺旋和β-折叠，通过氢键的形成使多肽链呈现螺旋状或折叠状的结构。
三级结构包括蛋白质的空间构象，它揭示了不同氨基酸之间的空间排列关系。
四级结构是蛋白质在生物体中的组装形式，包括蛋白质在细胞内或细胞间的组合方式。
结构蛋白质的功能和特性取决于其特定的结构。
角蛋白是一种结构蛋白质，它主要存在于皮肤、毛发和指甲等部位，具有保护细胞和组织的功能。
肌动蛋白是另一种结构蛋白质，它存在于肌肉中，参与肌肉的收缩和运动。
胶原蛋白是结构蛋白质中含有大量甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸的一类，它在结缔组织中起着支持和连接组织的作用。
结构蛋白质的功能多样，不仅可以用于构建细胞和组织的结构，还可以参与细胞信号转导、运输物质、催化化学反应等生物学过程。
在细胞内，结构蛋白质往往与其他功能蛋白质相互作用，共同维持细胞的正常功能。
微管蛋白作为结构蛋白质，不仅可以形成细胞骨架，还可以参与细胞分裂和细胞运输等生命活动。
结构蛋白质是生物体内部结构的基本单位，它通过多肽链的结构和组装形式，实现了细胞和组织的支持、保护、运输和生物功能的调节。
结构蛋白质的研究不仅有助于理解生物体内部结构和功能的调控机制，还有助于开发治疗疾病和改善生物体健康的新方法和技术。
通过深入的研究和探索，相信结构蛋白质将为生物科学领域带来更多的突破和创新。
第二篇示例：结构蛋白质是生物体内具有结构功能的一类重要蛋白质，它们在细胞中起着重要的支撑、保护和运输作用。
蛋白质结构的基本组件
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2. 基本性质
侧链基团的极性
(1) 疏水氨基酸 包括Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro,Phe和Trp(8)。
(2) 极性氨基酸 包括Gly,Ser, Thr, Asn, Gln, Cys和Tyr (7) 。
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蛋白质结构与功能
第一章 蛋白质结构的基本组件 第二章 蛋白质结构的组织形式
第三节 蛋白质结构的形成 —多肽链的生物合成与折叠
第四章 蛋白质的结构与功能
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9
第一章 蛋白质结构的基本组件
一、20种基本氨基酸 二、肽单位和多肽链 三、α螺旋（α-helix） 四、β层（β-sheet） 五、环肽链（loop） 六、疏水内核
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碱性氨基酸和杂环氨基酸
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芳香族氨基酸
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图1-1 天然蛋白质中编辑版常ppt见20种氨基酸的侧链 26
图1-1 天然蛋白质中常见20种氨基酸的侧链
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一、20种基本氨基酸
1. 基本结构及分类 2. 基本性质 3.单一构型和旋转异构体
pH稳定性
替换表面荷电基团His、Cys以及Tyr的置换， 内离子对的置换
提高酶学性质
专一性的改变，增加逆转数(turnover
number)，改变酸碱度
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13
诱变蛋白质 T4溶菌酶
枯草杆菌 蛋白酶
α-抗凝酶
氨基酸突变 原定目标 结果 Ile→Cys 构建二硫键 成功
蛋白质结构基础
简 写
S
T N Q Y H D E K R
生物技术学院
氨基酸的化学组成与结构
均含有C 、H 、O 、N 、S，以一定比例存在。 有些含有微量的金属元素（如铁、锌、钼、镍等） 分子质量大（10 000～ 1 000 000 Da） 易被酸、碱和蛋白酶催化水解为胨、肽。 共同的化学结构（除脯氨酸）
蛋白质工程的概念？
以蛋白质分子的结构规律及其生物功能的关系作为基础，通
过化学、物理和分子生物学的手段进行基因修饰或基因合成，
对现有蛋白质进行改造，或制造一种新的蛋白质，以满足人
类对生产和生活的需求的一门科学。
---Deliberate design and production of proteins with novel or
能如结合小分子。
模体或基序（motif）是结构域的亚单位 通常由2～3二级结构单位组成，一般为α螺旋、β折叠
和环（loop）。
生物技术学院
结构域的特点
（1）结构域是球 状蛋白质的独立 折叠单位。对一 些较小的球状蛋 白质分子或亚基 来说，结构域和 三级结构是一个 意思。 例如红氧还蛋白， 核糖核酸酶、肌 红蛋白等。
生物技术学院
结构域的特点
（2）对于较大 的球状蛋白质或 亚基，其三级结 构往往由两个或 多个结构域缔合 而成也即它们是 多结构域的，例 如免疫球蛋白的 轻链含2个结构 域。
生物技术学院
结构域的特点
（3）结构域有时也指功能域。功能域可以是一个结
构域，也可以是由两个结构域或两个以上结构域组 成，从功能角度看许多多结构域的酶，其活性中心 都位于结构域之间，因为通过结构域容易构建具有 特定三维排布的活性中心。结构域之间常常只有一
现代生物技术(书名：生物技术概论)作业课后习题解答
一、生物技术总论1.现代生物技术是一项高新技术，它具有高新技术的“六高”特征是指哪“六高”？高效益；高智力；高投入；高竞争；高风险；高势能。
2.什么是生物技术，它包括那些基本的内容？它对人类社会将产生怎样的影响？生物技术，有时也称生物工程，是指人们以现代生命科学为基础，结合其他基础科学的科学原理，采用先进的科学技术手段，按照预先的设计改造生物体或加工生物原料，为人类生产出所需产品或达到某种目的。
生物技术是人们利用微生物、动植物体对物质原料进行加工，以提供产品来为社会服务的技术。
它主要包括发酵技术和现代生物技术。
其包括：基因工程、细胞工程、发酵工程和酶工程，现代生物技术发展到高通量组学芯片技术、基因与基因组人工设计与合成生物学等系统生物技术。
生物技术设计人类各个的层面，大到人类基因组的研究，小到我们平时吃到的米饭，在医药、动植物设计广泛，在电子产品中也有运用到生物技术。
3.为什么说生物技术是一门综合性的学科，它与其他学科有什么关系？因为生物技术设计到很多个方面，有医药、林农业、食品、环境、能源、化学品、设等等，不仅仅是局限于生物这一方面，例如研究使用到了高科技电子设备，两者必须结合才能进行研究，生物分子学也被运用到计算机的研发中去。
4.简要说明生物技术的发展史以及现代生物技术与传统生物技术的关系。
现代生物技术是通过生物化学与分子生物学的基础研究而加快发展起来的。
两者的差别：传统生物技术的研究水平是细胞或组织水平，现代生物技术的研究水平是在分子水平。
两者的关系：现代生物技术的研究是以传统生物技术为基础。
现代生物技术的研究能够促进传统生物技术研究。
5. 生物技术的应用包括那些领域？其涉及到：农业、食品、人类健康、能源问题、环境问题、工业、金属、军事、电子二、基因工程1. 基因工程研究的理论依据是什么？不同基因具有相同的物质基础；基因是可以切割的；基因是可以转移的；多肽与基因之间存在对应关系；遗传密码是通用的；基因可以通过复制把遗传信息传递给下一代。
蛋白质结构的组织形式
氢键模式的分析
▪ 超二级结构中氢键模式的分析
➢主要研究连接肽之间的氢键的形成情
况
➢应用：根据研究结果可以建立模型，
进行结构预测等
结构域(domain)
▪ 概念： 二级结构和结构模体以特定的
方式组织连接，在蛋白质分子中形成两 个或多个在空间上可以明显区分的三级 折叠实体，称为结构域(domain)
α螺旋 β折叠
环链区
三磷酸甘油醛异构酶
α螺旋相对于β链堆积，将β链的疏水残基于 溶剂屏蔽开来。 环链区的长度有很大的不同
反平行β层回纹模体
▪ 希腊钥匙型模体 ▪ 这类模体并不与特定的功能相关
结构域1
-螺旋
结构域2二硫键-转角-折叠葡萄球菌 核酸酶
螺旋-转折-螺旋模体 （helix-turn-helix
β-α-β模体
1、对于在序列上是连续的相 邻的两股β链，多肽链必须从 β层的一端穿到另一端才能将 两个相邻的链连接。这种交叉 连接常常由α螺旋来实现 2、α螺旋将一股链的氨基连 接起来，通常螺旋轴近似地平 行于β 链。 3、连接β 链的羧端与α链的 氨端的环肽常常是蛋白质功能 结合部位或活性位置的组成部 分
形成的左手超螺旋。两螺旋的排列如图，是纤 维状蛋白质的主要结构元件；
ββ（发夹式β模体）
▪ 在反平行β结构中发现
最多
▪ 可作为单独的组合单位
存在，也可使更为复杂 的β层的一部分
▪ β层在序列上相邻的β
链都有强烈倾向形成这 种模体，但大多由2-5 个残基构成
▪ 没有特定的功能与这类
模体相关联
半环扁尾蛇毒素
蛋
一级结构
白
蛋白质工程1
蛋白质工程一、名词解释：1.蛋白质工程:是研究蛋白质结构和定点改造蛋白质结构的一门学科。
它利用基因工程手段，通过有控制的基因修饰和基因合成，对现有蛋白质进行定向改造，以期获得性能更加优良、更符合人类社会需要的蛋白质分子。
2.抗体:指机体的免疫系统在抗原刺激下产生的可与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白。
3.人-鼠嵌合抗体：用鼠可变区和人恒定区融合形成的抗体。
4.人源化抗体：将鼠杂交瘤抗体的超变区嫁接到人抗体上形成的抗体。
5.一级结构：是多肽链中氨基酸残基从N-末端到C-末端的排列顺序及二硫键的位置。
6.二级结构：是指多肽链主链借助氢键排列成特有的规则的重复构象。
7.超二级结构（结构模体）：一级顺序上相邻的二级结构在三维折叠中，彼此靠近、按特定的几何排布形成排列规则的、在空间结构上能够辨认的、可以同一结构模式出现在不同蛋白质中的二级结构组合体，称为结构模体。
8.发夹式β模体（或ββ组合单位）：两段相邻的反平行β链被一环链连接在一起构成的组合单位，其形貌与发夹相似，称为发夹式β模体。
9.希腊钥匙模体：四段紧邻的反平行β链以特定的方式来回往复组合，其形貌类似于古希腊钥匙上特有的回形装饰纹，故称为希腊钥匙型模体。
10.β-α-β模体:是序列上连续、相邻的两股平行β链和一段α螺旋连接而形成的组合。
11.结构域：二级结构和结构模体以特定的方式组织连接，在蛋白质分子中形成两个或多个在空间上可以明显区分的三级折叠实体，称为结构域。
12.三级结构：在二级结构、结构模体的基础上，进一步盘曲、折叠形成的，包括主链、侧链在内的所有原子和基团的空间排布。
13.四级结构：是指在多条肽链组成的一个蛋白质分子中，各亚单位在寡聚蛋白质中的空间排布及亚单位间的相互作用。
14.优势构象：任何氨基酸侧链中的组成基团都可以绕着其间的C-C单键旋转，从而产生各种不同的构象。
AA分子的各种构象异构体并不是平均分布的, 总是以其最稳定的构象为主要的存在形式即为优势构象。
第1章蛋白质结构与功能
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
2. 紫外吸收
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
肽单元
肽键中的4个原子及相邻的2个α-C原子 重复形成的长链结构
两个肽单元
①肽键中C-N键有部分双键性质 ——不能自由旋转
②组成肽键原子处于同一平面（肽平面） ③键长及键角一定 ④大多数情况以反式结构存在
化学中的顺式与反式
2-丁烯 CH3CH=CHCH3
H
H 顺反异构体 CH3
H
CC
CC
CH3
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOON H 2+
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
芳香族氨基酸的紫外吸收
3. 茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成 蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比 关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
蛋白质工程1
思路不同： 基 因工 程是遵循中心法则 ， 从 DNA→mRNA→蛋白质→折叠产生功能，基 本上是生产出自然界已有的蛋白质。
蛋白质工程是按照以下思路进行的：确 定蛋白质的功能→蛋白质应有的高级结 构→蛋白质应具备的折叠状态→应有的 氨基酸序列→应有的碱基排列，可以创 造自然界不存在的蛋白质。
五、蛋白质工程的程序和操作方法
蛋白质工程的诞生的标志
1983年，Ulmer在“Science”上发表以 “Protein Engineering‘’ (蛋白质工程)为题的 专论，一般将此视为蛋白质工程诞生的标志。
(Kevin M. Ulmer ( Science 219:666-671). )
. ABSTRCT
The prospects for protein engineering, including the roles of x ray crystallography, chemical synthesis of DNA, and compute modelling of protein structure and folding, are discussed. It is now possible to attempt to modify many different properties o proteins by combining information of crystal structure and protein chemistry with artificial gene synthesis. Such techniques offer the potential for altering protein structure and function in ways not possible by any other method
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Ser H H3N
+
O C N H
Val H C CH
O C N H
Tyr H C CH2
O C N H
Asp H C CH2
O C N H
Gln H C COO
-
C CH2 OH
N-端
CH2 C-端 CH2 CONH2
主链 侧链
CH3 CH3 肽键 OH
CO2H
通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨
56
图1-7 定量描述构象的二面角的量值和符号 规定(A) θ=0; (B) θ为正值；(C) θ为负 值。
57
A-B与C-D重合在一起的位置（重叠构 象，eclipsed conformαtion）定义 为0。 扭角的正负值按下述原则确定：当顺 着中心键从B C方向看系统时，单 键顺时针方向旋转，形成的θ角为正； 反之，单键向逆时针方向旋转者θ角 为负值。 按此定义，扭角的量值区间是180。 这一扭角系统既可用于定量描述蛋白 质的主链构象，也可用于其侧链构象。
26
图1-1 天然蛋白质中常见20种氨基酸的侧链
27
一、20种基本氨基酸 1. 基本结构及分类 2. 基本性质 3.单一构型和旋转异构体
(1) 构型与构象 (2) 天然氨基酸的单一构型 (3) 优势构象与旋转异构体
28
2. 基本性质
侧链基团的极性
(1) 疏水氨基酸
包括Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro,Phe和Trp(8)。
40
41
(3) 优势构象与旋转异构体 任何除Gly以外的氨基酸侧链中的组成基 团都可以绕着其间的C-C单键旋转，从 而产生各种不同的构象。 在化学上有一个一般的原则，对二个四 面体配位的碳原子，“交错构象” 是 能量上最有利的排布，在这种构象中， 一个碳原子的取代基正好处于另一个 碳原子的二个取代基之间。侧链中的 每一个这种C原子，都有三种交错构象， 它们彼此以120旋转相关。
4
PDB数据库中存放的蛋白质三 维结构的条目
2006 10 03
5
PDB数据库中存放的蛋白质三维 结构的条目
2009 9 6
6
Year 2011 2010 2009 2008 2007 2006 2005 2004 2003 2002 2001 2000
Yearly 6152 7929 7400 6974 7209 6478 5364 5183 4167 3002 2831 2627
58
构象角
两相邻肽平面之间的构象用 构象角描述。决定相邻肽平面 的几何位置
59
60
在多肽链中，绕共价单键N-Cα形成的扭角
称为φ角，绕单键Cα-C’形成的扭角称为 ψ角。 一个氨基酸残基i的特定构象可由一对 (φi,ψi)来规定，它们各包含的四原子体 系如下: φi (C’i-1, Ni, Cαi, C’i) ψi (Ni, Cαi, C’i, Ni+1) 构象角－ φ和ψ又称为构象角。 两个相邻的肽平面的构象用构象角来描述， 其决定相邻肽平面的几何位置。
53
肽链的结构
54
2. 多肽链的构象
• 扭角（双面角） • 多肽链的构象角 • 拉氏（Ramachandran）构 象图及多肽链构象的允许 区
55
二面角（扭角）二面角的定义及量值规定如 下：由4个原子（或基团）组成的系统 投影在与Ｂ－Ｃ键正交的平面上，A－Ｂ键 投影与Ｃ－Ｄ键投影之间的夹角称为扭角。 这角度也可视为A-B-C决定的平面与B-C-D决 定的平面间的夹角，故也称为二面角。
10
问题
1．研究发现，多聚—L-Lys在pH7.0呈随机螺旋 结构，但在pHl0为α螺旋构象，为什么?预测 多聚—L-Glu在什么pH条件下为随机螺旋，在 什么pH下为α螺旋构象?为什么? 2．一次突变，某蛋白质分子内的一个丙氨酸转 变为缬氨酸导致该蛋白质生物活性的丢失；然 而在另一次突变时，由于一个异亮氨酸转变为 甘氨酸而使该蛋白质的活性恢复了，请分析可 能的原因是什么?
非极性
脂肪族 芳香族：Phe,Trp,Tyr 杂环族:His,Pro
极性
不带电荷 带正电荷（碱性氨基酸） 带负电荷（酸性氨基酸）
18
脂肪族氨基酸
19
含羟基或硫氨基酸
20
酸性氨基酸及其酰胺
21
碱性氨基酸和杂环氨基酸
22
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芳香族氨基酸
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图1-1
天然蛋白质中常见20种氨基酸的侧链
一、20种基本氨基酸 1. 基本结构及分类 2. 基本性质 3.单一构型和旋转异构体
(1) 构型与构象 (2) 天然氨基酸的单一构型 (3) 优势构象与旋转异构体
15
基本结构
16
问题
•为什么生物体选择了α氨基酸作为蛋 白质的基本组成单元?
17
氨基酸的分类
按侧链（R）基团的结构不同： 按侧链（R）基团的极性性质不同：
基端或N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为 羧基端或C-端。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨
基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为： Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
48
肽键
• 肽键中的C-N键具有部分 双键性质，不能自由旋 转。
0.127nm 键长=0.133nm 0.145nm
42
图1-5 交错构象和氨基酸侧链的旋转异构体 (a) 用一个乙烷分子示出的交错构象； (b)-(d) Val侧链的三种交错构象（旋转异构体），其中(b)在能量上最 为稳定，也最常出现在蛋白质中，因为在这种构象中原子间的空间排斥 43 最少。
对已精确测定的蛋白质结构的分析 显示，大多数氨基酸残基的侧链都 有一种或少数几种交错构象作为优 势构象最经常出现在天然蛋白质中， 称为旋转异构体（rotamer）。 目前，在国际上已经收集这些优势 构象，建立旋转异构体库，作为一 种基本工具应用于蛋白质结构的计 算机模型构建中。
Total 76288 70136 62207 54807 47833 40624 34146 28782 23599 19432 16430 13599
7
大量精细结构的阐明显示：
一方面：蛋白质三维结构具有极 大的多样性和极高的复杂性。 同时：不同蛋白质分子结构之间 存在的共同特征，包括基本的结 构组件，多层次的结构组织方式， 在结构域水平上的结构类型等。
8
蛋白质结构与功能
第一章 蛋白质结构的基本组件 第二章 蛋白质结构的组织形式
第三节 蛋白质结构的形成 —多肽链的生物合成与折叠 第四章 蛋白质的结构与功能
9
第一章 蛋白质结构的基本组件 一、20种基本氨基酸 二、肽单位和多肽链 三、α螺旋（α-helix） 四、β层（β-sheet） 五、环肽链（loop） 六、疏水内核
35
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一、20种基本氨基酸 1. 基本结构及分类 2. 基本性质 3.单一构型和旋转异构体
(1) 构型与构象 (2) 天然氨基酸的单一构型 (3) 优势构象与旋转异构体
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3. 单一构型和旋转异构体
(1)构型与构象 • 构型：原子在空间的相对分布或排列称为 分子的构型。 • 当一种构型改变为另一种构型时必须有共 价键的断裂和重新形成。 • 这种异构体在化学上可以分离，但不能通 过简单的单键旋转相互转换。
49
肽键具有反式（trαns）和顺式 （cis）二种构型. 反式肽比顺式肽稳定（1000倍）
50
51
脯氨酸氨端形成的肽键主要是顺式 肽键，脯氨酸反式肽键在天然蛋白 质中很少出现，有人对已测定的部 分高分辨率蛋白质结构作过分析， 发现其出现频率仅0.05%，大多位于 结构或活性重要部位。
52
(2) 肽单位与多肽主链
蛋白质的结构与功能
基础医学与生物科学学院 曲春香
1
后基因组时代
后基因时代的任务：阐释基因组中全 部基因的功能及其编码蛋白质的结构 与功能
2
蛋白质结构
3
蛋白质研究：结构与功能
结构：
一级 空间结构
据2001年10月国际蛋白质数据库公 布的资料，在原子或接近原子分辨 率水平解析的蛋白质三维结构数量 已超过16000。
38
构象是组成分子的原子或基团 绕单键旋转而形成的不同空间排 布。 一种构象转变为另一种构象不 要求有共价键的断裂和重新形成， 在化学上难于区分和分离的
39
(2) 天然氨基酸的单一构型 • 除甘氨酸外，所有氨基酸中的Cα都是不对 称原子，因而存在L-型和D-型两种手性分子。 • 在有机合成中，一般L-型分子和D-型分子以 大体相同的比例出现，分离它们需要特殊的 过程。 • 在生物系统中，有特殊的机制自动识别手性 分子，它保证在蛋白质生物合成过程中只使 用L-型氨基酸。 • 在天然蛋白质中的氨基酸都是具有L-型的单 一手性分子。
12
蛋白质设计的目标及解决办法
设计目标
热稳定性
解决办法
引入二硫桥，增加内氢键数目，改善内疏水 堆积，增加表面盐桥
对氧化的稳定性
把Cys转换为Ala或Ser，把Met转换为Gln、 Val、Ile或Leu，把Trp转换为Phe或Tyr
把Cys转换为Ala或Ser，把Met转换为Gln、 Val、Ile或Leu替代表面羧基 替换表面荷电基团His、Cys以及Tyr的置换， 内离子对的置换
对重金属的稳定性
pH稳定性
提高酶学性质
专一性的改变，增加逆转数(turnover number)，改变酸碱度
13
诱变蛋白质 T4溶菌酶 枯草杆菌 蛋白酶 α-抗凝酶
氨基酸突变 Ile→Cys Gly→Lys Ala→Leu Met→Val
原定目标 构建二硫键 增加热稳定性 拓宽酶作用的 底物范围 提高抗氧化性能 提高抗氧化性能