生化实验--淀粉酶活性测定标准实验报告
实验二萌发麦苗淀粉酶活性的测定
实验二萌发麦苗淀粉酶活性的测定实验二：萌发麦苗淀粉酶活性的测定一、实验目的本实验旨在测定萌发麦苗中淀粉酶的活性，了解其在萌发过程中的变化规律，为进一步研究萌发麦苗的生理生化特性提供参考。
二、实验原理淀粉酶是一种能够水解淀粉为葡萄糖的酶，其在萌发麦苗中发挥着重要的作用。
本实验采用碘化钾法测定淀粉酶的活性，通过测定反应液在一定时间内生成碘化钾的量，计算出淀粉酶的活性。
三、实验步骤1.准备实验材料：选取健康萌发的小麦种子，用蒸馏水冲洗干净，放入无菌培养皿中，加入适量蒸馏水，于25℃恒温培养箱中培养。
每天观察种子的萌发情况，适时补充水分。
2.制备样品：从培养箱中取出一定量的萌发麦苗，用蒸馏水冲洗干净，滤纸吸干表面水分。
称取一定量的样品，加入适量的蒸馏水，放入研钵中研磨成匀浆。
将匀浆转入离心管中，于4℃下离心10分钟（转速为10000 r/min），收集上清液备用。
3.测定淀粉酶活性：取两个试管，分别加入1.0 mL 0.5%的可溶性淀粉溶液和1.0 mL 0.02 M的磷酸缓冲液（pH 6.9），摇匀。
再分别加入1.0 mL上清液和1.0 mL 0.5 M的氢氧化钠溶液，混匀。
将试管置于40℃恒温水浴中保温10分钟。
取出试管，加入1.0 mL 0.5 M的硫酸溶液终止反应。
最后加入2.0 mL碘化钾溶液，摇匀后静置1分钟，用紫外分光光度计在660 nm波长下测定吸光度。
4.计算淀粉酶活性：根据实验结果，计算淀粉酶的活性。
公式如下：淀粉酶活性（U/gprot）= (ΔA660 × V × t) / (W × 1000 × 0.01 × ΔT)其中，ΔA660为吸光度变化值，V为反应体系总体积（mL），t为反应时间（min），W为样品质量（g），ΔT为温度差（℃）。
四、实验结果与数据分析1.数据记录：记录实验过程中各步骤的数据，包括种子萌发情况、样品制备过程中的质量变化、淀粉酶活性测定中的吸光度变化等。
生化实验淀粉的实验报告
一、实验目的1. 学习淀粉的提取和鉴定方法。
2. 掌握淀粉酶的活性测定方法。
3. 了解淀粉在生物体内的作用。
二、实验原理1. 淀粉是一种由葡萄糖分子组成的多糖，广泛存在于植物中，是植物储存能量的主要形式。
2. 淀粉酶是一种能够催化淀粉水解的酶，根据其作用方式可分为α-淀粉酶和β-淀粉酶。
3. 淀粉酶活性可以通过测定在一定时间内淀粉水解的量来衡量。
三、实验材料与仪器1. 材料：马铃薯、淀粉酶、碘液、蒸馏水、盐酸、氢氧化钠、酚酞指示剂等。
2. 仪器：天平、烧杯、试管、滴管、移液管、恒温水浴锅、分光光度计等。
四、实验步骤1. 淀粉的提取（1）称取一定量的马铃薯，去皮，切成小块。
（2）将马铃薯块放入烧杯中，加入适量的蒸馏水，用研钵捣碎。
（3）将捣碎后的马铃薯浆液过滤，收集滤液。
（4）向滤液中加入适量的盐酸，调节pH值为4.5。
（5）将调好pH值的滤液加热至60℃，保持30分钟。
（6）将加热后的滤液冷却，用蒸馏水定容至100mL。
2. 淀粉的鉴定（1）取少量提取的淀粉溶液，加入碘液，观察颜色变化。
（2）将淀粉溶液滴在载玻片上，用显微镜观察淀粉颗粒的形态。
3. 淀粉酶的活性测定（1）取一定量的淀粉酶溶液，加入适量的淀粉溶液，混合均匀。
（2）将混合液置于恒温水浴锅中，设定温度为37℃。
（3）每隔一定时间，取出少量混合液，加入碘液，观察颜色变化。
（4）根据颜色变化，计算出淀粉酶的活性。
五、实验结果与分析1. 淀粉的鉴定：提取的淀粉溶液加入碘液后，溶液呈蓝色，证明提取的淀粉成功。
2. 淀粉酶的活性测定：根据颜色变化，计算出淀粉酶的活性为X单位。
六、实验讨论1. 淀粉的提取过程中，盐酸的作用是调节pH值，使淀粉酶活性适宜。
2. 淀粉酶的活性受温度、pH值等因素的影响，本实验中选取了适宜的温度和pH值进行测定。
3. 实验过程中，要注意操作规范，避免误差的产生。
七、实验总结通过本次实验，我们学习了淀粉的提取和鉴定方法，掌握了淀粉酶的活性测定方法，了解了淀粉在生物体内的作用。
酶的生化实验报告
实验名称：酶的催化活性及其影响因素实验日期：2023年X月X日实验目的：1. 了解酶的催化作用及其特性。
2. 探究温度、pH值、抑制剂对酶活性的影响。
3. 比较不同酶的催化效率。
实验原理：酶是一种生物催化剂，能够显著提高化学反应速率，而自身的化学性质和数量在反应过程中不发生变化。
本实验通过观察不同条件下酶的催化活性，探究影响酶活性的因素。
实验材料：1. 酶制剂：淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等。
2. 底物：淀粉、蛋白质、脂肪等。
3. pH缓冲液：pH 3、5、7、9、11。
4. 温度控制装置：恒温水浴箱。
5. 抑制剂：氟化钠、碘化物等。
实验方法：1. 酶活性测定：采用比色法，通过测量底物消耗量或产物生成量来判断酶的催化活性。
2. 温度对酶活性的影响：在pH 7条件下，分别在不同温度（0℃、25℃、37℃、50℃、75℃）下测定酶活性。
3. pH值对酶活性的影响：在25℃条件下，分别在不同pH值下测定酶活性。
4. 抑制剂对酶活性的影响：在25℃、pH 7条件下，分别加入不同浓度的抑制剂测定酶活性。
5. 不同酶的催化效率比较：在相同条件下，分别测定淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶的催化活性。
实验步骤：1. 准备实验材料，包括酶制剂、底物、pH缓冲液、温度控制装置、抑制剂等。
2. 设置实验条件，包括温度、pH值、抑制剂浓度等。
3. 按照实验步骤进行酶活性测定，记录实验数据。
4. 分析实验数据，绘制酶活性与温度、pH值、抑制剂浓度的关系曲线。
5. 比较不同酶的催化效率。
实验结果：1. 温度对酶活性的影响：酶活性随温度升高而增加，在适宜温度范围内达到最大值，过高或过低的温度会导致酶活性下降。
2. pH值对酶活性的影响：酶活性随pH值变化而变化，在适宜pH值范围内达到最大值，过高或过低的pH值会导致酶活性下降。
3. 抑制剂对酶活性的影响：抑制剂浓度增加，酶活性下降，在一定范围内呈负相关。
4. 不同酶的催化效率比较：淀粉酶的催化效率最高，其次是蛋白酶，脂肪酶的催化效率最低。
实验二 萌发麦苗淀粉酶活力及水溶性蛋白含量的测定
实验二萌发麦苗淀粉酶活力及水溶性蛋白含量的测定一．研究背景及目的1.即便是同一种酶，在体外测定酶活性时在不同的测定方法和不同的材料、时期中，实验测定的具体细节设计却大不相同，体外酶活性的测定实验在生化实验中更是经典的实验案例。
本次实验是淀粉酶活性的测定，通过实验进一步体会实验的细节设计。
2.利用酶促反应测定萌发的小麦种子种淀粉酶的活力以及水溶性蛋白质的含量。
二．原理1.淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总成，可以分成α-淀粉酶和β-淀粉酶等，α-淀粉酶和β-淀粉酶是其中最主要的两种。
实验中测定萌发的小麦种子的酶活力，因为材料中两种酶都含有，所以要采取一定方法分别测定两种酶活性。
利用两种酶不同的特性，α-淀粉酶不耐酸，pH3.6以下钝化，而β-淀粉酶则不耐高温，高温下易钝化，将β-淀粉酶钝化测得α-淀粉酶活性，再测总酶活性，相减即得到β-淀粉酶活性。
（C6H10O5）n + 0.5nH2O 淀粉酶，40℃0.5nC12H22O11C12H22O11 + 3,5-二硝基水杨酸3-氨基-5-硝基水杨酸淀粉酶活力的大小与产生的还原糖的量成正比。
用标准浓度的麦芽糖溶液制作标准曲线，用比色法测定淀粉酶作用于淀粉后生成的还原糖的量，以单位重量样品在一定时间内生成的麦芽糖的量表示酶活力。
2.利用Folin-酚法测定萌发小麦种子中水溶性蛋白的含量。
在碱性条件下，蛋白质中的肽键与铜结合生成复合物。
Folin—酚试剂中的磷钼酸盐—磷钨酸盐被蛋白质中的酪氨酸和苯丙氨酸残基还原，产生深蓝色（钼兰和钨兰的混合物）。
在一定的条件下，蓝色深度与蛋白的量成正比。
[1]三．仪器与试剂1.仪器：离心机（飞鸽牌系列离心机，TDL-40B），722-型分光光度仪（上海分析仪器总厂），DK-SR四型电热恒温水浴锅（上海精密实验设备有限公司），双列八孔电热恒温水浴锅（天津市中环实验电炉有限公司），冰浴微量可调手动移液器（大龙牌），研钵，容量瓶天平（上海精密科学仪器邮箱公司，双杰牌JP-100架盘药物天平）2．试剂萌发的小麦种子，3，5—二硝基水杨酸溶液，1%淀粉溶液，柠檬酸缓冲液0.4MNaOH溶液，麦芽糖标准液,A液，B液，试剂甲，试剂乙四．操作步骤1.制备酶液：2g萌发小麦种子研磨，用蒸馏水浸提，稀释成50ml，一部分3500转/分离心20min，取上清液备用，另一部分过滤，取滤液备用。
3_唾液淀粉酶活性的观察
11
四、操作步骤
3. 酶反应的特异性 取2支试管，按下表编号后进行实验。
试剂
1
0.5% 淀粉
2
0.5% 蔗糖
—
稀释唾液
1
单位：mL
2 — 2 1
12
将各管摇匀后，一起放入37℃水浴中保温10min。 取出试管，分别加入斑氏试剂 1 mL，混匀。 将各管置于沸水浴中煮沸2-5 min。观察并解释结果。
酶活性的测定方法：1）定底物 2）定时间
影响酶活性的因素是多方面的，如温度、pH, 激活剂和抑制剂 等都会影响 酶的催化活性。
3
二、实验原理
pH值的影响: 能使酶活性达到最高时的pH值，称为该酶的最适
pH。
温度的影响: 在一定温度范围内，随着温度的升高，酶促反应速
度增加，直至达到最大值。在一定条件下，能使酶活性达到最高
淀粉酶
淀粉酶
淀粉——————→糊精—————→ 麦芽糖+少量葡萄糖
加碘后；（兰色） （紫红色、暗褐色或红色等） （棕黄色，碘本身颜色）
5
实验原理
影响酶活性的因素
1）温度 2）pH 3）激活剂和抑制剂
酶的特性（专一性）
还原糖和斑氏（Benedict）试剂的反应原理
C6H12O6 + 2Cu(OH)2
值日：5-6组
麦芽糖分子结构（葡萄糖α-1,4-葡萄糖苷）
三、试剂及器材
1. 试剂
• （1）0.5% (w/v) 淀粉溶液 • （2）稀碘溶液 • （3）不同pH缓冲液 (pH5.0 、6.8、8.0) • （4）1% (w/v) NaCl溶液 • （5）1% (w/v) CuSO4溶液
唾液淀粉酶活性的观察实验报告范文3篇
唾液淀粉酶活性的观察实验报告范文3篇An experimental report on salivary amylase activity唾液淀粉酶活性的观察实验报告范文3篇小泰温馨提示：实验报告是把实验的目的、方法、过程、结果等记录下来，经过整理，写成的书面汇报。
本文档根据实验报告内容要求展开说明，具有实践指导意义，便于学习和使用，本文下载后内容可随意修改调整及打印。
本文简要目录如下：【下载该文档后使用Word打开，按住键盘Ctrl键且鼠标单击目录内容即可跳转到对应篇章】1、篇章1：唾液淀粉酶活性观察实验报告文档2、篇章2：唾液淀粉酶活性的测定文档3、篇章3：淀粉酶活性测定实验报告文档篇章1:唾液淀粉酶活性观察实验报告文档2 唾液淀粉酶活性观察实验报告一、实验目的1.了解环境因素对酶活性的影响及酶的高效性；2.掌握酶定性分析的方法和注意事项。
二、基本原理1.酶是生物催化剂，具有极高的催化效率，其催化效率比一般催化剂高106~1013.在生物体内过氧化氢酶能催化H2O2分解成H2O和O2，铁粉地H2O2分解也有催化作用，但其效率远低于酶。
2.酶的活性受温度的影响。
在一定的温度范围内，温度升高，酶的活性也会增大。
当到了最大值后，此时温度为酶的最适温度，由于温度过高，酶开始失活，导致酶的效率降低，最后完全失活。
3.酶的活性受PH值的影响。
酶在一定范围的PH值下才有活性，高于或低于最适PH，都会使酶的活性降低。
4.酶活性常受到某些物质的影响。
有些物质能使酶的活性增加，称为激活剂，有些物质能使酶的活性降低，称为抵制剂。
5.碘液指示淀粉水解程度的不同色变化：淀粉淀粉酶紫色糊精淀粉酶暗褐糊精淀粉酶红色糊精淀粉酶麦芽糖+少量葡萄糖加碘后：蓝色紫红色暗褐色红棕色黄色三、试剂与器材篇章2:唾液淀粉酶活性的测定文档【按住Ctrl键点此返回目录】影响唾液淀粉酶活性的研究摘要：讨论了不同条件下唾液淀粉酶的活性差异，实验结果表明，影响唾液淀粉酶活性的因素很多，必须在适宜的条件下，才能发挥最佳催化作用；淀粉酶具有高度专一性，其活性受温度、ｐＨ值、激活剂及抑制剂、酶浓度以及作用时间等多种因素的影响；每个人产生唾液淀粉酶的量不同，活性强弱也有差异。
唾液淀粉酶活性的观察实验报告范文.doc
唾液淀粉酶活性的观察实验报告范文篇一：唾液淀粉酶活性观察实验报告2 唾液淀粉酶活性观察实验报告一、实验目的1.了解环境因素对酶活性的影响及酶的高效性；2.掌握酶定性分析的方法和注意事项。
二、基本原理1.酶是生物催化剂，具有极高的催化效率，其催化效率比一般催化剂高106~1013.在生物体内过氧化氢酶能催化H2O2分解成H2O和O2，铁粉地H2O2分解也有催化作用，但其效率远低于酶。
2.酶的活性受温度的影响。
在一定的温度范围内，温度升高，酶的活性也会增大。
当到了最大值后，此时温度为酶的最适温度，由于温度过高，酶开始失活，导致酶的效率降低，最后完全失活。
3.酶的活性受PH值的影响。
酶在一定范围的PH值下才有活性，高于或低于最适PH，都会使酶的活性降低。
4.酶活性常受到某些物质的影响。
有些物质能使酶的活性增加，称为激活剂，有些物质能使酶的活性降低，称为抵制剂。
5.碘液指示淀粉水解程度的不同色变化：淀粉淀粉酶紫色糊精淀粉酶暗褐糊精淀粉酶红色糊精淀粉酶麦芽糖+少量葡萄糖加碘后：蓝色紫红色暗褐色红棕色黄色三、试剂与器材篇二：唾液淀粉酶活性的测定影响唾液淀粉酶活性的研究摘要：讨论了不同条件下唾液淀粉酶的活性差异，实验结果表明，影响唾液淀粉酶活性的因素很多，必须在适宜的条件下，才能发挥最佳催化作用；淀粉酶具有高度专一性，其活性受温度、ｐＨ值、激活剂及抑制剂、酶浓度以及作用时间等多种因素的影响；每个人产生唾液淀粉酶的量不同，活性强弱也有差异。
关键词：淀粉酶；活性；温度；抑制剂；激活剂；专一性2影响唾液淀粉酶的活性的因素（一）实验目的观察淀粉在水解过程中遇碘后溶液颜色的变化。
观察温度、pH、激活剂与抑制剂对唾液淀粉酶活性的影响。
（二）实验原理人唾液中淀粉酶为α-淀粉酶，在唾液腺细胞中合成。
在唾液淀粉酶的作用下，淀粉水解，经过一系列被称为糊精的中间产物，最后生成麦芽糖和葡萄糖。
变化过程如下：淀粉→紫色糊精→红色糊精→麦芽糖、葡萄糖淀粉、紫色糊精、红色糊精遇碘后分别呈蓝色、紫色与红色、麦芽糖和葡萄糖遇碘不变色。
生化实验04-淀粉酶活性的测定
管号 Ⅱ-1
0
Ⅱ-2 0
置70。C水浴中15min，取出后流水冷却 0 0 1.0 2.0 1.0 0
40。C恒温水浴中保温10min 1.0 1.0 1.0 1.0
40。C恒温水浴中保温5min 2.0 0 2.0
摇匀，沸水浴中5min，取出流水冷却，加蒸馏水至20mL。 摇匀，540nm比色测定。
七、分析讨论
注意事项： 1、三个水浴温度的不同，不能混淆。
2、实验步骤较复杂，理解之后动手操作。
四、实验步骤
1、麦芽糖标准曲线的制作 A540=0.264x-0.052 (x为mg麦芽糖） 2、酶液制备
称取1g萌发的小麦种子 加少量蒸馏水 研磨 转入100 mL容量瓶 定容 放置15min 过滤 淀粉酶原液（酶液Ⅰ） 取酶液Ⅰ 10 mL于50 mL容量瓶，用蒸馏水定容 至刻度，摇匀，即为淀粉酶稀释液（净的具塞刻度试管，编号，按下表操作：
操作项目
Ⅰ-1 淀粉酶原液（酶液Ⅰ）/mL 钝化β-淀粉酶 淀粉酶稀释液（酶液Ⅱ）/mL 3，5-二硝基水杨酸/ mL 预保温 1%淀粉溶液/ mL（ 40。C ） 保温 3，5-二硝基水杨酸/ mL 0 0 2.0 1.0 Ⅰ-2 1.0
空白管：
2 mL蒸馏水 + 2 mL3，5-二硝基水杨酸，沸水浴 5min，定容至20 mL
五、实验数据
VT= AⅠ-1= AⅡ-1= VS = AⅠ-2 = AⅡ-2 = W= △A1 = AⅠ-2 - AⅠ-1 △A2 = AⅡ-2 - AⅡ-1 x1= x2=
六、结果计算
X1 × VT α-淀粉酶活力[mg/(g.min)]= W ×VS ×t X2 × VT × N (α+β )-淀粉酶活力[mg/(g.min)]= W ×VS ×t β -淀粉酶活力=(α+β )-淀粉酶活力- α-淀粉酶活力
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
实验二：酶活力测定方法的研究
一．研究背景及目的
酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化，所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色，因此对酶的研究有着非常重要的意义。
酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。
酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到。
本实验选取萌发的禾谷类种子为材料，通过对其所含两种淀粉酶活力的测定来研究酶活力测定的方法。
二．实验原理
萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α淀粉酶和β淀粉酶，β淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α淀粉酶不耐酸，在pH3.6下则发生钝化[1]。
本实验的设计利用β淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β淀粉酶钝化而测定α淀粉酶的酶活性[1]。
酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，麦芽糖的浓度利用比色法可以很容易测得。
然后利用同样的原理测得两种淀粉酶的总活性，拟将总活性与α淀粉酶的活性的差值看作β淀粉酶的活性，再做进一步分析。
实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。
三．材料、试剂与仪器
材料：
萌发的小麦种子
试剂：
①1%淀粉溶液（称取1克可溶性淀粉，加入80ml蒸馏水，加热熔解，冷却后定容至100ml）；
②pH5.6的柠檬缓冲液：A液（称取柠檬酸20.01克，溶解后定容至1L）
B液（称取柠檬酸钠29.41克，溶解后定容至1L）取A液5.5ml、B液14.5ml 混匀即可；
③3，5-二硝基水杨酸溶液（称取3，5-二硝基水杨酸1.00克，溶于20ml 1M 氢氧化钠中，加入50ml蒸馏水，再加入30克酒石酸钠，待溶解后，用蒸馏水稀释至100ml，盖紧瓶盖保存）；
④麦芽糖标准液（称取0.100克麦芽糖，溶于少量蒸馏水中，小心移入100ml 容量瓶中定容）；
⑤0.4M NaOH
仪器：
722光栅分光光度计(编号990695)
DK-S24型电热恒温水浴锅(编号L-304056)
离心机(TDL-40B) 配平天平药物天平电热锅
100ml容量瓶50ml容量瓶移液管试管研钵烧杯洗瓶
四．实验方法
本实验按照下列表格的中的操作步骤进行：
五．数据整理
上表中前4行数据为实验的原始数据。
以表中前两行数据绘制标准曲线（见下页），根据标准曲线的方程，计算上表中第4行数据（各样品的OD值）所对应的麦芽糖浓度，填入上第5行中，计算两组平行实验所测麦芽糖浓度的平均值，填入最后一行，如上表。
六．结果计算与讨论分析
根据以上的数据整理的结果，结合以下公式计算两种淀粉酶的活性：
α淀粉酶活性=（A－A’）×样品总体积÷（样品重×5）
(α+β)淀粉酶活性=（B－B’）样品总体积÷（样品重×5）
其中A为α淀粉酶测定管中的麦芽糖浓度，A’为α淀粉酶对照管中的淀粉酶的浓度，B为(α+β)淀粉酶测定管中的麦芽糖浓度，B’为(α+β)淀粉酶对照管中的麦芽糖浓度（以两组平行实验数据的平均值计算）
计算结果如下：
α淀粉酶活性=10.9（毫克麦芽糖•克-1鲜重•分钟-1）
(α+β)淀粉酶活性=236（毫克麦芽糖•克-1鲜重•分钟-1）
(α+β)淀粉酶活性与α淀粉酶活性的差值为225（毫克麦芽糖•克-1鲜重•分钟-1），暂且看作β淀粉酶活性来分析问题。
由以上的结果可以看出：测得的β淀粉酶活性远远高于α淀粉酶活性。
根据实验的可操作性，我们有理由相信α淀粉酶活性的测量值是可信的，但是对于β淀粉酶活性，我们不得不提出这样一些疑问：同是小麦发芽种子中的淀粉酶，活性为何存在如此大的差异？β淀粉酶活性的测量值可信吗？α淀粉酶和β淀粉酶共同的催化能力会等同于它们各自崔化能力的算数和吗？带着这些问题，我查阅了相关文献，结果没有找到关于α淀粉酶与β淀粉酶相互关系的文献，但是发现：在前人的研究中，已经广泛运用了通过α淀粉酶和β淀粉酶总活性与α淀粉酶活性的测定间接得到β淀粉酶活性的方法[3]，而且在一些类似的实验中测定的
结果也是β淀粉酶活性远远高于α淀粉酶活性[2]。
但是这一测定β淀粉酶活性方法的科学性仍然值得怀疑，因为β淀粉酶与α淀粉酶的催化特性是有差异的。
β淀粉酶主要作用于直链淀粉，作用于支链淀粉或葡聚糖的时候，切断至α-1,6-键的前面反应就停止了；而α淀粉酶则无差别地作用于直链淀粉与支链淀粉[4]。
所以我提出设想：β淀粉酶单独作用时催化能力要大打折扣。
不过值得注意的是：本次实验中所用淀粉的结构尚不明确。
七．结论与展望
根据上面结果与分析，作出如下总结：对于酶活性的测定，通过测定一定时间内一定量的酶催化所得产物的量来表征酶的活性不管在逻辑上还是可操作性上都是可行的。
但是通过测定两种酶共同作用时的总活性及其中一种酶的活性从而间接得到另一种酶的活性的方法是值得质疑的，当然我们可以参考前人的实验经验，但是质疑是不可少的。
本实验中运用的通过α淀粉酶和β淀粉酶总活性与α淀粉酶活性的测定间接得到β淀粉酶活性的方法当然也是值得质疑的，至少仅仅通过本实验是不能消除这样的质疑的；但是查阅文献后发现该方法被广泛运用，所以其合理性应该是得到前人证明的，但尚未查到相关的文献，有待进一步的考证。
八．思考题
1．α-淀粉酶活性测定时70℃水浴为何要严格保温15分钟？保温后为什么要立即于冰浴中骤冷？而经如此处理，为什么在随后的40℃温浴的酶促反应中就能保证β-淀粉酶不会再参与催化反应。
由于β-淀粉酶不耐热，在70℃下处理一定时间可以钝化，严格保温15分钟可以达到理想的钝化效果，时间过长，α-淀粉酶活性也会受到影响；时间不足，β-淀粉酶钝化不完全。
保温后立即骤冷是为了通过剧烈的温变改变β-淀粉酶的结构以防止在随后的反应中复性，这样就保证了在随后的40℃温浴的酶促反应中β-淀粉酶不会再参与催化反应。
此外我认为冰浴使酶迅速降温，便于严格控制高温处理时间的长短。
2．酶的最适反应温度（一般都是生理温度）和最适保存温度（一般0℃以下）为什么不一样？而这两个状态都是需要维护酶的空间结构。
在最适反应温度下，酶的催化活性最大，此时的酶与底物的结合性最强；而在最适保存温度下，酶的稳定性最好，此时的酶一般处于失活状态。
这是完全不同的两个状态，所以温度不同是可以理解的。
3．为什么3，5-二硝基水杨酸与还原糖的反应要先沸水浴然后再稀释测定？
根据化学反应动力学的原理，高浓度下的反应更完全，为了测定结果的准确，所以当然希望还原糖尽可能完全地参加反应；但是比色法允许测定的浓度是较低的。
3，5-二硝基水杨酸与还原糖的反应在高温下进行，所以先沸水浴使还原糖最大程度地反应再稀释测定能够准确测得所含还原糖的浓度。
4. 在体外进行别构酶活性调控的实验中，有时可以用低浓度的竞争性抑制剂作为酶的别构激活剂使用，其理论基础是什麽？
竞争性抑制剂与被抑制的酶的底物通常有结构上的相似性，能与别构酶的别够中心结合，从而改变酶分子的构象，增强酶的活性，成为酶的别构激活剂。
5. 在酶的分离纯化过程中通常会丢失一些活力，但有时亦可能在某一纯化步骤中酶活力的得率超过100%，产生这种活力增高的可能原因会是什麽？这种情况说明什麽？
由于酶的特性之一就是活性易受到其他物质的影响，如产物、底物或者是样品中的其他杂质，都可能影响着酶的活性。
在酶的分离纯化过程中，随着杂质的减少，影响酶活性的物质随之越来越少，之前存在的抑制酶活性的物质很可能在某一纯化过程中被除去，所以出现酶活的得率超过100%的情况。
这种情况说明酶的活性是很容易受到外界因素的影响的，所以在测定酶的活性时应该加以注意。
6. 有多种方法可区分高分子量的DNA与RNA分子，请写出一种最简便易行的生化分析方法，并说明理由。
通过DNA酶处理待测样品，能够溶于酶液中的是DNA不能溶解的是RNA；或者通过RNA酶处理待测样品，能够溶于酶液的是RNA而不能溶解的是DNA。
原因是酶具有专一性，DNA酶只能水解DNA而不能水解RNA而RNA酶恰好相反。
九．参考文献
[1]生物化学实验指导7-16 中国农业大学生物化学实验室
中国农业大学自编教材
[2]艾志录等不同品种小麦发芽过程中淀粉酶活力变化规律的研究
中国粮油学报2006年6月第21卷第3期
[3]马永强等玉米萌发过程中淀粉酶性质的研究食品科学294~297，
2007, V ol. 28, No. 11
[4]百度百科。