绿色荧光蛋白及其应用
绿色荧光蛋白在细胞成像中的应用
绿色荧光蛋白在细胞成像中的应用生物医学研究中，细胞成像的应用非常广泛。
而绿色荧光蛋白(GFP)因为可溶性、稳定性、表达方便等优点，已成为生物荧光成像研究中较为常见的标记基因。
下面我们从GFP的来源、结构、特点以及在细胞成像中的应用等几个方面来分析这一常用工具。
GFP的来源及结构GFP最初被从荧光海葵(Aequorea victoria)中发现，并被用于标记蛋白质的表达。
GFP经过多年的研究，现在已经应用于生物医学研究中的细胞成像、NGS等领域。
GFP分子由238个氨基酸组成，可以折叠成11个β转角和一个层状的环形。
其中β转角通过大量蛋白质交联形成β桶结构，环形结构中则存在一个由三个氨基酸组成的柔性环（5-8咪单元环），它能够在荧光染色分子进入柔性环的情况下，自发地形成苯环，同时改变自己的电子排布，从而发出强烈的绿色荧光信号。
GFP的特点与其他荧光染色物相比，GFP有以下几个特点：1. 可重复性：GFP的表达是稳定的，可以在不同的实验中使用。
2. 可控性：GFP标记可以通过表达载体进行控制，允许调整GFP的表达水平和特定部位的表达。
3. 可视性：GFP标记可直接被观察到，无需显微镜观察或临床检查，对于生物诊断和治疗研究具有很大的价值。
4. 可变化性：GFP有多种突变的形式，因此可以用于定量研究。
5. 无毒性：GFP标记物不会对健康产生影响。
GFP在细胞成像中的应用由于GFP的绿色荧光强度和GFP蛋白质的表达量之间的相对线性关系，因此GFP被广泛用于细胞成像的研究。
GFP也可以同时标记多个蛋白质，以便研究他们之间的交互作用。
在细胞成像中，GFP可以用来确定细胞形态、位置、运动和信号传导等特定事件。
例如，GFP透过标记膜蛋白的方法，可以标记出特定结构如细胞膜、线粒体、内质网、细胞核、胞板等等。
此外，GFP可以标记蛋白质酶、膜转运蛋白、核酸酶、激酶等多种细胞分子，具有非常丰富的变化形式，如分子翻译、效果、降解等等。
绿色荧光蛋白的结构与应用
GFP荧光持续时间较长，在450-490nm蓝光激发下，能保持 10min以上荧光。
03 GPF的应用
显像与示踪技术
绿色荧光蛋白（GFP）的结构与应用
由于GFP稳定无毒，所以可 使动物体内复杂结构可视化，使 得实验研究更加直观清晰。You 等通过GFP标记的裸小鼠，检测 GFP基因在小鼠各器官中的表达 状况，为选择疾病模型和移植供 体提供了依据。
报告基因
绿色荧光蛋白（GFP）的结构与应用
GFP由于具有光信号传导机制，可用 作活细胞内的荧光感受器。荧光感受器常 用于检测各种分子对生物的有效性，甚至 可以用于研究活细胞中蛋白质的构象变化。 在检测某物质对于某种生物是否有毒性方 面，GFP荧光感受器也有较大的利用价值。
荧光感C 受器
绿色荧光蛋白（GFP）的结构与应用
GFP
GFP的发光现象由其生色团决定，GFP表达后折叠，在有氧条件下 第66位氨基酸残基脱氢，使Ser65-Tyr66-Gly67环化形成对羟基苯咪唑啉 酮，即生色团。
02 GPF的优点
GPF的优点
绿色荧光蛋白（GFP）的结构与应用
性质极其稳定，高温、甲醛固定和石蜡包埋不影响其发光性 能，对强光或长时间光照都有较强的耐受能力，对大多数普 通酶有较强抗性。
GFP
Байду номын сангаас
目录
CONTENTS
01 GFP的结构
03 GFP的应用
02 GFP的优点
04 +
参考文献
01 GPF的结构
绿色荧光蛋白（GFP）的结构与应用
GFP
绿色荧光蛋白（Green fluorescent protein，GFP）是一类能被蓝紫光激 发而发出绿色荧光的蛋白。
绿色荧光蛋白及其在细胞生物学研究中的应用
绿色荧光蛋白及其在细胞生物学研究中的应用近几十年来，绿色荧光蛋白（GFP）被广泛用于生物学的研究，特别是在细胞生物学领域，它在基因表达分析、膜蛋白研究，以及定位和追踪细胞外状态变化等方面提供了有力的工具。
绿色荧光蛋白最初是从拟南芥中分离出来的，它是一种可以在生物细胞中发出可见的绿光的蛋白质。
GFP可以与其他蛋白质结合在一起，可以用来检测特定蛋白质的表达和定位。
利用绿色荧光蛋白的特性，我们可以实现转基因技术的可视化，同时实现基因的定位，这使得细胞的动态变化以及基因调控可以被直观定量地观察出来。
在GFP的研究过程中，科学家发现GFP本身也有可以改进的特性，不仅可以让它发出绿色的光，也可以被用来实现转基因技术的可视化。
它的发光强度与温度变化和环境改变有关，当温度提升或温度较高时，GFP的发光强度会增强。
GFP还可以用来检测特定的一种或多种蛋白质，能够实现精确的蛋白质定位。
同时，研究人员还发现GFP的表达能力可以被亚细胞定位，发现细胞内部基因表达的动态变化。
GFP也被用于膜蛋白研究，可以很好地实现膜蛋白在细胞表面的定位，从而有助于我们更好地分析膜结构和功能，为细胞生物学研究带来新的视角。
此外，GFP还可以被用于探索和分析细胞外状态变化，它能够通过显示细胞的迁移、聚类、分离等状态变化来揭示细胞的行为和表型特征，成功地帮助了许多细胞生物学研究。
绿色荧光蛋白是一种重要的细胞生物学研究工具，它的出现使得细胞的研究变得更加容易，提高了生物学研究的效率。
它不仅可以被用于基因表达分析和定位，也可以用于膜蛋白研究，使我们更好地了解细胞的行为和表型特征，实现细胞外状态变化的追踪，进而发现基因调控的模式，目前，GFP的技术已经成为细胞生物学研究技术的重要组成部分，将为未来更多的细胞生物学研究带来更多的帮助。
综上所述，GFP在细胞生物学研究中具有重要的意义，它提供了一种强大的分析工具，可以实现基因表达分析、膜蛋白研究和细胞外状态变化的定量观察。
绿色荧光蛋白及其在细胞生物学研究中的应用
绿色荧光蛋白及其在细胞生物学研究中的应用绿色荧光蛋白（Green Fluorescent Protein, GFP）是一种从水母Aequorea victoria中分离出来的荧光蛋白质，可以发射绿色荧光。
由于GFP具有结构简单，对细胞无毒性和较强稳定性等特点，因此被广泛应用于细胞生物学和生命科学研究中。
以下是关于GFP及其在细胞生物学研究中的应用的介绍。
一、荧光蛋白及GFP的来源荧光蛋白质是一种含有环状芳香族氨基酸残基的蛋白质，能够吸收外部能量并将其转化为荧光发射。
GFP最初是在1955年，美国南加州大学的Osamu Shimomura研究水母发光机制时发现的。
GFP由238个氨基酸组成，分子量约27kDa。
GFP基因被克隆后即可在其他生物中表达，使它成为了生物体内最常用的荧光标记物之一。
二、GFP的结构和原理GFP的荧光由3个氨基酸残基Tyr（酪氨酸）、Ser（丝氨酸）和Gly（甘氨酸）构成的环状结构决定。
当氧气与Tyr形成共轭键时，便使荧光激发能量被吸收，并在GFP分子腔内缓慢扩散，直至荧光发射。
三、GFP在细胞生物学中的应用1、荧光定位GFP被广泛用于生命科学中细胞定位的研究。
由于GFP具有细胞膜透性和结构稳定性等特性，可以将其组装到生物体内，使其具有明亮的绿色荧光。
通过转化所需的基因序列来表达GFP，可以使研究人员直接在活细胞中观察到融合GFP蛋白质的定位和空间分布状况。
2、蛋白质交互作用GFP也被用作蛋白质交互作用的研究工具。
在这种情况下，GFP被连接到研究的蛋白质上，而研究人员观察到GFP与其他蛋白质结合的情况，从而确定蛋白质之间是否相互作用。
3、表达和异常行为GFP还可用于研究蛋白质的表达和异常行为。
通过表达GFP基因，可以探究研究对象的分泌情况、活动状态、质量控制和分解情况等。
4、细胞轨迹追踪GFP被广泛应用于细胞追踪研究中。
通过转染GFP基因，可以实时跟踪特定细胞类型的运动和位置，比如细胞分裂、游走和迁移等。
GFP的简介和应用
GFP的简介和应用【摘要】源于多管水母属等海洋无脊椎动物的绿色荧光蛋白（GFP），是一种极具应用潜力的标记物，有着极其广泛的应用前景。
本文就GFP的理化性质、荧光特性、改进以及它在科学研究中发挥的作用进行了综述。
【关键词】绿色荧光蛋白（GFP）、标记物、荧光特性、进展、改进、应用、干细胞移植【正文】一、GFP的简介1. GFP的理化性质，荧光特性及其改进1.1 GFP的理化性质从水母体内分离到的GFP基因，长达2.6kD，由3个外显子组成，分别编码69、98和71个氨基酸。
GFP本身是一种酸性，球状，可溶性天然荧光蛋白。
Aequoria GFP分子量约27×103，一级结构为一个由238 个氨基酸残基组成的单链多肽；而Renilla GFP是分子量为54kD的同型二聚体。
两种GFP有不同的激发光谱，Aequoria GFP在395 nm具有最高光吸收峰，肩峰为473 nm；Renilla GFP在498 nm具有强烈的光吸收，肩峰为470 nm。
两种GFP含有相同的生色团，发射光谱基本相同（λmax= 508~ 509 nm）。
GFP性质极其稳定，易耐受高温处理，甲醛固定和石蜡包埋不影响其荧光性质。
其变性需在90℃或pH<4.0或pH>12.0的条件下用6mol/L盐酸胍处理，一旦恢复中性环境，或去除变性剂，虽然变性的蛋白质并不能完全复性，但是复性蛋白质同天然蛋白质对温度、pH变化的耐受性、抗胰蛋白酶消解的能力是相同的。
更重要的是，它们在很大的pH范围内的吸收、发射光谱也是相同的。
Renilla GFP的稳定性就更为显著。
它在上述一系列的变性条件下都很稳定，不易变性。
根据Sheen等的研究，GFP在受体内表达时，其稳定性并不亚于CAT 蛋白，因而可以得到持续时间较长的荧光。
1.2 GFP的荧光原理GFP的性质和发射光谱的稳定性是同其生色团结构的稳定性密不可分的。
GFP表达后折叠，在氧存在的条件下，使66位氨基酸残基的α、β键间脱氢。
发光细菌GFP的表达机理及应用
发光细菌GFP的表达机理及应用发光细菌GFP是绿色荧光蛋白的简称，是由Aequorea victoria这种水母所产生的一种蛋白质。
GFP不但具有高度的应用价值，而且还是生物学研究中最有用的分子标记之一。
本文将从发光细菌GFP的表达机理、应用以及未来发展等方面进行介绍。
一、发光细菌GFP的表达机理GFP是一种由238个氨基酸组成的蛋白质，主要在海水深处生活的Aequorea victoria珊瑚中产生。
GFP通过吸收紫外线光激发，产生荧光。
GFP能在任何类型的生物组织内发光，不会产生有害影响。
除了绿色之外，GFP还能产生黄色、蓝色、紫色、红色等颜色的荧光。
这些颜色的荧光由不同种类的GFP进行表达，这些不同种类的GFP都具有不同的结构和光学特性。
GFP的结构包含一个由11肽段组成的β桶状结构和一个由α螺旋段组成的关键性结构域。
通过对这个结构域的分子工程改造，研究人员可以对GFP进行改造，使其在其他物种内表达并发光。
二、发光细菌GFP的应用GFP已成为生物医学领域的热门研究课题。
由于GFP可以与其他蛋白质相结合，并且不会对细胞造成任何影响，能够用于实现对生物系统的准确研究。
GFP可以制作成质粒，通过质粒转染等方法，将其导入到需要研究的细胞内。
利用GFP可准确观察到细胞内各种蛋白质分子的定位和表达等情况。
1、生物病理学：GFP在生物病理学领域已经有了广泛的应用。
与其他标记方法相比，GFP标记具有许多优势。
第一，当有多种标记时，GFP在背景噪音中更易于辨认；第二，直接观察细胞在活体状态下的各种功能，例如细胞的表面形态、细胞器的运动等。
2、分子生物学：GFP已经成为分子生物学中最重要的分子标记技术之一。
通过观察GFP标记蛋白分子的表达、定位和交互关系，有助于更好地理解生物化学反应。
利用GFP标记，研究人员可以更好地分离和分析蛋白质、DNA和RNA，进一步深入研究生物化学反应。
3、神经科学：大多数神经科学家利用GFP生物标记技术，将化学物质或电压灵敏的通道与GFP合并。
绿色荧光蛋白(GFP) 的特性及其在分子生物学研究中 的应用教学资料
绿色荧光蛋白
GFP作为标记蛋白的优点
①荧光稳定 ②检测方便 ③无种属特异性，也无有细胞种类和位置的限制 ④GFP对受体细胞基本无毒害 ⑤易于构建载体，不受假阳性干扰 ⑥不需任何反应底物和辅助因子 ⑦可制成永久标本
绿色荧光蛋白
绿色荧光蛋白的分子生物学 及其应用
绿色荧光蛋白的研究史
1962年Shimomure等首先从维多利亚水母(Aequorea Victoria) 中分离出了GFP (Green-Fluorescent Protein) 。
维多利亚水母 (Aequorea Victoria)
A test tube containing a sample of a cyan (greenish-blue) fluorescent protein from a sea anemone illuminated by ultra-violet light from below.
பைடு நூலகம்
GFP发色团的骨架在左边。蛋白质链形成一个圆柱形罐头（蓝色），子链的一部分 直接从中间穿过（绿色），发色团刚好在罐头盒的中间，它被保护起来以免受周围环境 的影响。这种保护对于发射荧光是必需的。一但发色团吸收一个光子，激活的水分子通 常就会夺取它的能量。但是在蛋白质内部改为发射能量稍低的光子来释放能量，使它得 到了保护。发色团（右图）由蛋白质链上的三个氨基酸：甘氨酸，酪氨酸和苏氨酸（或 丝氨酸）自发形成。
绿色荧光蛋白的研究史
1994年Chalfie等首次在大肠杆菌细胞和线虫中表达了 GFP，开创了GFP应用研究的先河。
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DOI：CNKI:50-1068/S.20120208.1744.051 网络出版时间：2012-02-08 17:44网络出版地址：/kcms/detail/50.1068.S.20120208.1744.051.html绿色荧光蛋白及其应用四川攀枝花学院生物与化学工程学院韩洪波摘要：作为一种报告基因，由于其自身独特的发光机制，GFP在分子生物学的研究中得到越来越广泛深入的应用，如用于特定蛋白的标记定位，活体内的肿瘤检测、药物筛选等等。
GFP的运用，为传统生物学研究提供了新思路和新方法。
关键词：绿色荧光蛋白；性质；应用1962年，Shimomura 等从维多利亚多管水母（Aequorea victoria）中分离纯化生物发光蛋白质——水母蛋白（aequorin），并观察到一个在紫外光下发出非常明亮，浅绿色荧光的副产物。
[1]1974年，Shimomura等纯化得到了这种自发荧光的蛋白。
1985年Prasher 等构建维多利亚多管水母的cDNA文库，用于克隆水母蛋白的编码基因，并得到含有GFP片段的蛋白。
[2]1992年Prasher 等克隆到编码全长GFP 的cDNA但直到此时人们对GFP的应用前景还不甚了解。
1994年，Chalfie 等首次在原核的大肠杆菌和真核的秀丽隐杆线虫（Caenorhabditiselegans）中表达了具有荧光性GFP，证明GFP 的荧光产生不需要水母中特异组分的参与，钱永健及其同事提出GFP中Ser65-Tyr66-Gly67 氨基酸残基形成4-对羟基苯甲基-5-咪唑啉酮生色团发光的机制，并表明生色团的形成不需要任何酶或辅助因子的参与，而只需分子氧的存在此后对GFP的研究进入了高潮，并在1996 年解析了其晶体结构基于已有知识和晶体结构，人们通过突变的方法得到许多不同荧光性质的GFP同时，受GFP启发，人们开始在其它生物中寻找类似的荧光蛋白，并相继在珊瑚、海葵、水螅甲壳类动物甚至低等脊索动物中发现了GFP样蛋白荧光谱覆盖蓝色到远红光，使得荧光蛋白的使用范围不断扩大，极大地促进了生命科学和医药科学的发展。
2008年，诺贝尔化学奖授予OsamuShimomura，MartinChalfie 和Roger Tsien以表彰他们因发现和发展了绿色荧光蛋白所做的巨大贡献。
[3]一、GFP的分子结构和发光机制绿色荧光蛋白为一个由238个氨基酸残基组成的单链，GFP有两个吸收峰，主峰在395nm，次峰在470nm，其荧光发射峰在509nm。
GFP的化学性质相当稳定，其变性需要在90℃或pH<4或pH>12的条件下用6mol/L盐酸胍处理，这一性质与GFP的结构特性相关。
[4]Yang等的研究表明，GFP是由两个相当规则的内含一个螺旋和外面包围11个折叠的桶状结构组成的二聚体，桶状结构直径约3nm，高约4nm。
折叠彼此紧密结合，象桶板一样形成桶状结构的外围，并且形成了一个规则的氢键带。
桶状结构和位于其末端的短α螺旋以及环状结构一起组成一个单独的致密结构域，没有可供扩散的配体进入缝隙。
这种坚实的结构保证了其稳定和抗热、抗变性的特点。
GFP的生色基团附着于螺旋上，几乎完美的包被于桶状结构中心。
位于圆桶中央的螺旋含有一个由六肽组成的发光中心，而发光团是由其中的三肽Ser-Tyr-Gly经过环化形成了对羟基苯咪唑啉酮。
GFP的生色基团是蛋白质自身催化环化的结果，环化是一个有氧过程，在严格厌氧条件下GFP不能形成荧光，因为GFP的生色团形成需要使Tyr脱氢氧化。
生色基团通过Tyr66的脱质子(酚盐)和质子化状态(羟酚基)的转换决定荧光发射,此模型为Yang等的晶体学证据所支持。
二、GFP在生物技术中的应用研究1.分子标记作为一种新型的报告基因，GFP已在生物学的许多研究领域得到应用。
利用绿色荧光蛋白独特的发光机制，可将GFP作为蛋白质标签(proteintag ging)，即利用DNA重组技术，将目的基因与GFP基因构成融合基因，转染合适的细胞进行表达，然后借助荧光显微镜便可对标记的蛋白质进行细胞内活体观察。
由于GFP相对较小，只有238个氨基酸，将其与其他蛋白融合后不影响自身的发光功能，利用GFP的这一特性已经加深了我们对细胞内一些过程的了解，如细胞分裂、染色体复制和分裂，发育和信号转导等。
1996年，Ehrdardt等人首次报道了利用GFP的特性研究细胞分化蛋白FtsZ的定位。
研究显示FtsZ在细胞分裂位点形成了一个环状物，且至少有9种蛋白在细胞分裂中起重要作用，尽管对这些蛋白功能仍然不是很清楚，但是利用GFP融合蛋白已经搞清楚了它们聚合的顺序以及在蛋白定位中的一些特征。
利用GFP来检测目标蛋白的定位已为我们提供了一种对细胞内的一些基本的生理过程进行更详尽观察的新方法。
[5]除用于特定蛋白的标记定位外，GFP亦大量用于各种细胞器的标记如细胞骨架、质膜、细胞核等。
Shi等人曾报道将GFP融合到大肠杆菌细胞膜表面用作标记蛋白，这一技术将有助于提高多肽库的筛选效率、疫苗的研制、构建细胞生物传感器用作环境检测以及探测信号转导过程等等。
这些都为传统生物学研究提供了新思路和新方法，成为交叉学科研究的热点。
2.药物筛选许多新发展的光学分析方法已经开始利用活体细胞来进行药物筛选，这一技术能从数量众多的化合物中快速筛选出我们所感兴趣的药物。
基于细胞的荧光分析可分为三类：即根据荧光的密度变化、能量转移或荧光探针的分布来研究目标蛋白如受体、离子通道或酶的状态的变化。
荧光探针分布是利用信号传导中信号分子的迁移功能，将一荧光蛋白与信号分子相偶联，根据荧光蛋白的分布情况即可推断信号分子的迁移状况，并推断该分子在迁移中的功能。
由于GFP分子量小，在活细胞内可溶且对细胞毒性较小，因而常用作荧光探针。
[6]在细胞体内分子之间的相互作用非常复杂，其中很多涉及到信号分子在细胞器之间的迁移。
例如当信号分子和某一特殊受体结合后常会导致配体一受体复合物从某一细胞区域迁移到另一区域，而这一迁移过程通常会介导一重要的生理功能。
因而，这些受体常常被用作药物筛选的目标，若某一药物具有与信号分子类似的功能，那么该药物即具有潜在的医药价值。
利用GFP荧光探针，将很容易从数量众多的化合物中判断出那些化合物具有与信号分子相似的能引起配体——受体复合物迁移并介导生理反应的功能，且这一筛选过程简单方便，所需成本也很低。
利用这一原理，已经成功构建了一个筛选模型用于研究药物介导的糖皮质激素受体的迁移过程。
在孔板中培养细胞，并以一编码hGRGFP蛋白的质粒转染该细胞。
当细胞用待筛选的药物处理后，hGR-GFP从细胞质迁移人细胞核的过程可实时或在某一时段内被证实，根据荧光分布即可推断哪一种药物具有与hGR配体相类似的功能。
利用GFP来进行药物筛选由于受其必须与迁移的信号分子相偶联，其筛选容量相对较低，但是由于GFP在细胞内的穿透性强及独特的发光机制，因而在药物筛选中具有相当大的应用潜力。
3.融合抗体近二十年来，抗体生成技术有了飞速发展，已经从细胞工程抗体(杂交瘤技术单克隆抗体)发展到了第三代抗体：基因工程抗体，尤其是噬菌体抗体库技术的出现，解决了人源抗体的研制问题，促进了各种性能优良抗体以及具有多种功能的抗体融合蛋白的开发。
单链抗体(Single-chainvariablefrag ment，ScFv)是研究得较多的一种小分子抗体，其优越在于可在宿主细胞内大量表达，易于基因工程操作，尤其易于构建抗体融合蛋白。
近年来，关于绿色荧光蛋白融合单链抗体的报道很多。
而且国内也有相关报道，如程虹等报道将抗肝癌单链双功能抗体融合GFP真核表达载体并导人小鼠成纤维细胞NIH3T3表达并获得成功。
因融合抗体具有与抗原结合及发射荧光两种特性，故这一人工分子可用做免疫染色的检测试剂，直接应用于流式细胞仪和免疫荧光的标记及肿瘤的检测等等。
[7]由于技术上的的原因，一般融合抗体均置于原核表达系统如E．coli中表达。
为便于表达蛋白的分离纯化，一般在单链抗体的N端或C端插入6×His序列，便于用Ni-NTA亲和层析柱纯化目标蛋白。
但这一技术也存在一些问题。
由于抗体分子内存在二硫键，而在原核表达系统内由于抗体不能正确折叠，容易形成包涵体，表达出来的目标蛋白无活性，需要在氧化还原体系中进行复性。
但近来也有报道在动物细胞细胞质中成功表达出具有抗原结合活性的单链抗体。
若能成功解决融合抗体的表达问题，则在免疫染色及肿瘤检测这一领域融合抗体将扮演极为重要的角色。
4.生物传感器蛋白质工程技术已经开始采用将一具有信号传导功能分子识别位点的分子结合到另一分子上来设计生物感受器。
绿色荧光蛋白由于其独特的光信号传导机制，以及在表达后易被周围化学环境和蛋白之间的相互作用所影响的特性，因而极适于用做活细胞体内的光学感受器。
第一个基于GFP的生物感受器为感受器，由Romoser和Miya几乎同时提出。
这一感受器原理是利用钙调蛋白结合钙离子后引起的空间构象变化导致两种GFP突变体间发生荧光共振能量转移。
但是由于大多数蛋白不能像钙调蛋白那样承受较大的空间构象变化，为克服这一缺点，人们开始提出利用基因融合技术将一新的分子识别位点结合到GFP上以构建新的分子感受器。
Doi和Yanagawa根据这一原理将TEM1内酰胺酶融合到GFP上。
当缺少目标分子时，GFP处于静止状态不会产生荧光。
但是当目标分子内酰胺酶抑制蛋白与Bla结合后，即使GFP活化产生荧光，而这一变化很容易被检测到。
将受体蛋白插入到GFP表面的技术已经成为构建分子感受器的有力工具，这种GFP感受器能被用来检测多种分子，如蛋白质、核酸、激素、药物、金属及其他的一些小分子化合物等，其潜在应用前景极为广阔。
[8]三、小结及展望由于荧光蛋白的自发荧光特性，发光不需要其他的协助因子，荧光生色团对热、pH、化学变性剂稳定，具有较强的抗光漂白，因而在分子生物学的众多研究领域中有广泛的应用，如基因表达，蛋白定位等等。
但是也存在着一些不足，主要表现在GFP表达后要成为具有荧光活性形式的过程比较慢，因而对某些细胞动力学过程不能实时监测。
检测的灵敏度也需要进一步提高，某些细胞的荧光背景会影响GFP的检测。
随着对GFP研究的深入，预计将会有更多的突变改进型GFP出现，能逐步克服上述的一些缺点，推动GFP在生命科学研究中更广泛的应用。
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