生化作业合集
（完整版）生化下册作业（修改版）
（完整版）⽣化下册作业（修改版）⽣物化学下册作业题⼀、名词解释：1.糖异⽣：⾮糖物质如⽢油、丙酮酸、乳酸以及某些氨基酸等在肝脏中转变为葡萄糖的过程。
2.糖酵解途径：在⽣物体内，葡萄糖经⼀系列反应⽣成丙酮酸的过程。
3.能荷：细胞中ATP和ADP（0.5ATP）的含量与三种腺苷酸含量总和的⽐值。
4.Cori循环：即乳酸循环，指肌⾁缺氧时分解⾎糖产⽣⼤量乳酸，其中⼤部分经⾎液运⾄肝脏，通过糖异⽣途径合成肝糖原或葡萄糖补充⾎糖，⾎糖可再被肌⾁利⽤产⽣乳酸的循环过程。
5.前⼿性：碳原⼦的四个取代基中若有2个相同，这个分⼦是对称的，如果其中任⼀被置换，则变为不对称的碳原⼦，称为前⼿性。
6.合酶与合成酶：催化的缩合反应不需核苷三磷酸提供能量的酶称为合酶，否则即是合成酶。
7.⼄醛酸循环：三羧酸循环的⽀路，可通过异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶的作⽤⼜⼄酰-CoA合成琥珀酸。
8.酮体：在肝脏中，由⼄酰-CoA合成的燃料分⼦（β-羟基丁酸、⼄酰⼄酸和丙酮）。
9.辅酶Q：⼜称泛醌，是⽣物体内⼴泛存在的⼀种脂溶性醌类化合物，在⼈体呼吸链质⼦移位及电⼦传递中起重要作⽤，可作为细胞代谢和细胞呼吸激活剂。
10.细胞⾊素：细胞⾊素⼀类以铁卟啉(或⾎红素)作为辅基的电⼦传递蛋⽩，主要功能是作为电⼦载体传递电⼦，如线粒体中的细胞⾊素c和叶绿体中的细胞⾊素b6f复合体。
11.转氨作⽤：氨基酸的分解代谢过程中，其氨基转移到⼀个α-酮酸（常为α-酮戊⼆酸）上，经转氨后形成⾕氨酸，⽽其⾃⾝变为相应的酮酸，称为转氨作⽤。
12.⼀碳单位：某些氨基酸在分解代谢中产⽣的含有⼀个碳原⼦的基团，包括甲基、亚甲基、次甲基、羟甲基、甲酰基及亚氨甲基等。
⼀碳单位是合成核苷酸的重要材料，在体内主要以四氢叶酸为载体。
13.尿素循环：即鸟氨酸循环，指动物肝脏中，氨基酸分解代谢产⽣的氨经过⼀个由鸟氨酸和氨⽣成⽠氨酸开始，⼜回到鸟氨酸并⽣成⼀分⼦尿素的循环过程。
14.必需氨基酸：⽣物⾃⾝不能合成，需要从饮⾷中获得的氨基酸，对⼈来说有赖氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、⾊氨酸、苯丙氨酸。
生化实验合集
⽣化实验合集实验四甲醛滴定法测定氨基氮⼀.⽬的初步掌握甲醛滴定法测定氨基氮含量的原理和操作要点。
⼆.原理氨基酸是两性电解质，在⽔溶液中有如下平衡：－NH3是弱酸，完全解离时PH为11－12或更⾼，若⽤碱滴定－NH3所释放的H＋来测定氨基酸，⼀般指⽰剂变⾊域⼩于10，很难准确指⽰滴定终点。
常温下，甲醛能迅速与氨基酸的氨基结合，⽣成羟甲基化合物，使上述平衡右移，促使－NH3释放H ＋，使溶液的酸度增加，滴定中和终点移⾄酚酞的变⾊域内（PH9.0左右）。
因此可⽤酚酞作指⽰剂，⽤标准氢氧化钠溶液滴定。
如样品为⼀种已知的氨基酸，从甲醛滴定的结果可算出氨基氮的含量。
如样品为多种氨基酸的混合物如蛋⽩质⽔解液，则滴定结果不能作为氨基酸的定量依据。
但此法简便快速，常⽤来测定蛋⽩质的⽔解程度，随⽔解程度的增加滴定值也增加，滴定值不再增加时，表明⽔解作⽤已完全。
三.仪器、试剂、材料1.仪器25ml锥形瓶；3ml微量滴定管；吸管；研钵。
2.试剂(1)300ml 0.05mol/L标准⽢氨酸溶液准确称取375mg ⽢氨酸，溶解后定容⾄100ml。
(2)500ml 0.02mol/L标准氢氧化钠溶液(3)20ml酚酞指⽰剂0.5 ％酚酞的50 ％⼄醇溶液(4)400 ml中性甲醛溶液在50ml 36－37 ％分析纯甲醛溶液中加⼊1ml 0.5％酚酞⼄醇⽔溶液，⽤0.02mol/L的氢氧化钠溶液滴定到微红，贮于密闭的玻璃瓶中。
四.操作⽅法1.取3个25 ml的锥形瓶，编号。
向1、2号瓶内各加⼊0.05mol/L标准⽢氨酸溶液2ml和⽔5ml，混匀。
向3号瓶内加⼊7 ml⽔。
然后向三个瓶中各加⼊5滴酚酞指⽰剂，混匀后各加2 ml 甲醛溶液再混匀，分别⽤0.02mol/L标准氢氧化钠溶液滴定⾄溶液显微红⾊。
重复以上实验两次，记录每次每瓶消耗的标准氢氧化钠溶液的毫升数。
取平均值，计算⽢氨酸氨基氮的回收率。
2.取未知浓度的⽢氨酸溶液2ml，依上述⽅法进⾏测定，平⾏做⼏份，取平均值。
生化作业
生化作业1.基因如何决定糖蛋白中寡糖链的结构信息。
糖蛋白是由一个或多个寡糖与蛋白质共价结合的缀合物,这里寡糖就是蛋白质的辅基.糖蛋白中的寡糖链结构是多种多样的,一个寡糖链中的单糖种类,连接位置,异头碳构型和糖环类型的排列组合是一个天文数字.例如,有4种不同单糖可以组成36864个四糖异构体.寡糖链富含结构信息,并形成高度专一的识别位点.寡糖的形成需要酶的催化,因此,基因通过控制寡糖链合成酶来控制寡糖链的合成,从而控制糖蛋白的结构信息.基因转录成mRNA,再翻译形成催化寡糖链的酶.不同的基因可以生成不同类型的寡糖链合成酶,酶的结构不同,合成寡糖链的结构也就不同.2.总结肥皂泡与生物膜在化学组成与结构上的异同点.同:肥皂泡和生物膜都还有脂质部分,都具有膜结构,都具有疏水作用.异:肥皂泡主要是由水和硬脂酸钠组成,都是小分子,无生物活性,是一层简单的膜.而生物膜是由磷脂双分子层和多种蛋白质还有寡糖链组成,有大分子和小分子,有生物活性,复杂且有流动性的生物膜.3.选出你最喜爱的三种氨基酸,并陈述理由.(从生化角度)甘氨酸(Gly)英文全称:glycine结构:理由:甘氨酸是结构最简单的氨基酸,为人体非必须氨基酸,在水溶液中为强电解质,是不带电荷极性的氨基酸.白色单斜晶系或六方晶系晶体，或白色结晶粉末。
无臭，有特殊甜味。
甘氨酸能缓和酸、碱味，掩盖食品中添加糖精的苦味并增强甜味。
在中枢神经系统，尤其是在脊椎里，甘氨酸是一个抑制性神经递质。
也是某些酶活性作用部位的重要结构,例如胰凝乳蛋白酶用途:在食品方面,作营养增补剂,主要用于调味等方面在药品工业方面,用于制药工业、生化试验及有机合成.用作生化试剂，用于医药、饲料和食品添加剂，氮肥工业用作无毒脱碳剂有缓冲作用,用作缓冲剂，用于组织培养基的制备，铜、金和银的检验，医药上用于治疗重症肌无力和进行性肌肉萎缩、胃酸过多、慢性肠炎、儿童高脯氨酸血症等疾病作农药中间体，如做为除草剂草甘磷的主要原料络合滴定指示剂，色层分析用试剂；缓冲剂；比色法测定氨基酸时作标准用酪氨酸(Tyr)英文全称:tyrosine结构:理由:酪氨酸是一种芳香族氨基酸,属于必需氨基酸，必须要透过进食来摄取白色结晶体或结晶粉末，无味，易溶于甲酸，难溶于水，不溶于乙醇和乙醚。
生物化学：生化习题集.docx
《生物化学》作业题一、绪论生物化学生物化学研究的主要内容与任务举例说明生物化学的重要性你认为近代生物化学有哪些生长点生物化学分哪些发展阶段，各有何标志新陈代谢（同化、异化）二、核酸从分子结构、组成、功能上比较RNA与DNA从结构、功能上比较tRNA、mRNA、rRNADNA双螺旋结构模型的要点碱基配对原则与DNA方向性：由已知DNA单链推知其互补链一种耐高温64°C的细菌，推测其DNA碱其组成特点增色/减色效应、DNA变性与复性、Tm三、蛋白质与氨基酸蛋白质一级结构对高级结构和生物学功能的关系蛋白质变性及其表征氨基酸或肽的电性，PH与PI的关系肽、肽键、肽平面（酰胺平面）、电泳、GSH、PI 蛋白质二级结构类型四、酶举例说明酶的结构与功能的关系影响酶促反应速度的因子有哪些？如何影响？什么是米氏方程，Km有何意义？含有AMP成份的辅酶有：VB6、叶酸、Vc的生物学功能酶促反应机理全酶、蛋白质酶/酶蛋白、酶的活性中心、变构酶、诱导酶、固定化酶、同工酶、核酶、酶原/酶原激活五、糖代谢淀粉的合成与降解过程和酶类EMP的主要过程TCA过程、特点、生物学意义PPP的特点、生物学意义G经EMP-TCA彻底。
化：脱H底物与酶脱-COOH底物底物P酸化部位异构化部位ATP计算回补反应、糖的异生作用丙酮酸脱H酶系生物氧化与氧化磷酸化1、化学渗透学说的要点2、ETS全程，ATP形成部位及抑制剂3、解偶联作用与电子传递抑制作用的区别，与氧化P化的关系4、生物氧化ETS 氧化磷酸化底物磷酸化高能化合物能荷P/0 解偶联5、能荷对生化反应的调节作用脂类代谢1。
脂肪合成需要哪些原料及能源物质？这些由哪些代谢途径提供？2、B-0化的化学历程3、为什么说脂肪酸从头合成途径不是B-0化的简单逆转？4、脂肪酸合成与延长中，C2单位各由谁提供5、GAC有何特征？关键酶？意义？6、不饱和脂肪酸与饱和脂肪酸B-0化的一个明显不同处是？7、计算C18/甘油经生物氧化生成C02和水时可生成的ATP8、B、a、w氧化ACP GAC肉碱穿梭柠檬酸穿梭蜡磷脂9、磷脂降解酶系及作用的专一性氨基酸代谢与蛋白质降解1、酶促降解蛋白质的酶的种类与作用特点（专一性），例子2、氨基酸脱氨基后产物NH3和a-酮酸的主要去路3、据C架来源与各族AA生成4、Glu在生物N代谢中的重要作用5、转氨作用、联合脱氨、GOT GPTPAL鸟氨酸循环核酸降解与核昔酸代谢1、举例说明降解核昔酸的酶类2、E.CORI ＞限制性内切酶、粘性末端3、IMP PRPP4、氨肽酶、裁肽酶核酸合成1、为什么说DNA复制是半保留半不连续复制2、DNA复制的准确性如何保证3、RNA生物合成过程4、DNA修复方式，生物学意义5、转录、中心法则、翻译、逆转录、冈崎片段、有义链、反义链、CDNA 基因工程、变偶假说、转录单位、SSB、引物（酶）、基因文库、简并性/简并密码子6、下面各酶的作用：DNA聚合酶I、II、IIIRNA聚合酶反转录ERNA复制E7、DNA复制所需的酶类及作用先后顺序8、TT基因突变转换、颠换、SOS修复9、DNA指导的RNA聚合酶的核心酶是---------10、DNA聚合酶的运行方向，新链延长方向11、由一段DNA序列推测其转录的RNA序列蛋白质生物合成1、能量需要的过程2、原核、真核生物的差异3、原核生物蛋白质合成全过程4、遗传密码的基本特点5、tRNAfmet、tRNAmMet、IF、EF & RF、fMet、终止密码、唯一密码、SD 结构6、简述三种RNA的特点及其在蛋白质生物合成中的作用代谢调节1、CH3-COSCOA的来源与去路各有哪些2、几种生物大分子的活化形式3、用乳糖操纵子说明酶的合成诱导与阻遏4、描简图表示乳糖操纵子的组分4、第二信使。
护理作业集(生化)离线作业必做答案
生物化学作业集第一章：蛋白质化学习题参考答案一、填空题必做题：1.肽键氨基羧基共价键2.16% 氨基酸 20种甘氨酸脯氨酸 L-α—氨基酸3.α—螺旋β—折叠β—转角无规卷曲4.α-氨基α羧基稳定平行5.盐溶盐析6.色氨酸酪氨酸残基蛋白质的含量7.生物学活性溶解性理化二、名词解释必做题：1.由蛋白质分子中氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的共价键（-CO-NH-），又称酰胺键。
2.蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。
维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。
3.与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构，称为肽单元或肽键平面。
但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。
4. 某些蛋白质作为一个表达特定功能的单位时，由两条以上的肽链组成，这些多肽链各自有特定的构象，这种肽链就称为蛋白质的亚基。
5. 当蛋白质处于某一pH环境中，所带正、负电荷为零，呈兼性离子，此时溶液的pH值被称为蛋白质的等电点。
6. 蛋白质在外界的一些物理因素或化学试剂因素作用下，其次级键遭到破坏，引起空间结构的改变，从而引起了理化性质的改变，丧失生物活性，但蛋白质的一级结构并没有被破坏，这种现象称为蛋白质变性。
7.蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。
变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。
三、问答题必做题：1..蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。
它主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种。
在α－螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。
氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α－螺旋稳定。
在β－折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。
(完整word版)生化习题(附答案)
第一章蛋白质结构与功能一、选择题1.组成蛋白质的氨基酸是（CD）A、γ—氨基丁酸B、瓜氨酸C、天冬氨酸D、半胱氨酸E、β—丙氨酸2.下列哪些氨基酸属于碱性氨基酸(BD）A、丝氨酸B、组氨酸C、蛋氨酸D、精氨酸3.下列含有两个羧基的氨基酸是（C)A、苯丙氨酸B、赖氨酸C、天冬氨酸D、苏氨酸4.若样品蛋白质中含氮量为32克,则该样品的蛋白质含量为(D）A、100克B、32克C、72克D、200克E、50克5.测得某一蛋白含氮量是0。
2克，此样品的约含蛋白质多少克？（B）A、1。
00克B、1。
25克C、1。
50克D、 3.20克E、6.25克6.处于等电点状态的蛋白质（A)A、分子不带净电荷B、分子带的电荷数最多C、电泳时泳动最快D、最不易沉淀7.下列关于蛋白质的叙述正确的是(D）A、均由20种L—α-氨基酸组成B、均有一个N—端和一个C端C、均有一、二、三级结构D、二硫键参与维持空间结构8.蛋白质的变性是由于?（D）A、蛋白质氨基酸组成的改变B、蛋白质氨基酸顺序的改变C、蛋白质肽键的断裂D、蛋白质空间构想的破坏E、蛋白质的水解9.谷胱甘肽分子中不包括下列那种氨基酸（C）A、GluB、GlyC、AlaD、Cys10.某种蛋白质分子结构分析具有一个N端和一个C端，该蛋白质的最高级结构是（ C)A、一级结构B、二级结构C、三级结构D、四级结构11.关于肽键叙述正确的是（B）A、可自由旋转B、肽单元处于一个平面C、键能最高D、为非共价键12.维持蛋白质三级结构的最重要的化学键是BA。
氢键 B. 疏水键 C。
二硫键 D. 肽键13.维系蛋白质四级结构的化学键是（ABCD）A、氢键B、疏水键C、离子键D、范德华力14.分离纯化蛋白质的方法可依据（ABCD）A、分子大小和形状不同B、电荷不同C、溶解度不同D、蛋白质密度和形状15.维持蛋白质二级结构的主要化学键是：EA．盐键 B．疏水键C．肽键 D．二硫键 E．氢键16.蛋白质变性是由于：DA．氨基酸排列顺序的改变 B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏 E．蛋白质的水解17.于280 nm 波长处有吸收峰的氨基酸是D:A．丝氨酸和亮氨酸B．谷氨酸和天冬氨酸 C．蛋氨酸和赖氨酸D．色氨酸和酪氨酸 E．精氨酸和组氨酸18.测得某一蛋白含氮量是0.2克，此样品约含蛋白质多少克？（ B )A. 1。
生化作业——精选推荐
⽣化作业1.丙酮酸氧化脱羧需要_______。
A.NAD+B.NADP+C.FMND.UQ2.糖酵解的速度主要取决于______的活性。
A.磷酸葡萄糖变位酶B.磷酸果糖激酶C.醛缩酶D.磷酸⽢油激酶3.醛缩酶的底物是______。
A.G-P-PB.F-P-6C.F-1,6-2PD.1,3-⼆磷酸⽢油酸4.对丙酮酸激酶缺乏症患者来说，测定其⽣理⽣化指标之前，你能预⽰会发⽣下述哪种现象？______。
A.⾎红蛋⽩对氧亲和⼒升⾼B.⾎红蛋⽩对氧亲和⼒降低C.2,3-⼆磷酸⽢油酸⽔平降低D.2,3-⼆磷酸⽢油酸⽔平不变5.TCA循环______.A本⾝不会产⽣⾼能磷酸化合物 B.不受⽆氧条件抑制C.循环起始物acetyl CoA中两个C原⼦在⼀轮循环中以2个CO2形式释出D.循环速率取决于对ATP的需求6.细胞内能荷⾼时，不受抑制的代谢途径是______。
A.EMP途径B.TCA循环C.PPP途径D.氧化磷酸化7.由草酰⼄酸和⼄酰CoA合成柠檬酸是三羧酸循环重要控制点，ATP对柠檬酸合成酶的调节作⽤属于______。
A.变构效应B.反竞争抑制C酶的共价修饰 D.底物类似物抑制8. α-酮戊⼆酸脱氢氧化⽣产琥珀酸。
在有氧条件下，完整线粒体中，⼀分⼦α-酮戊⼆酸氧化将能⽣成______。
A.1分⼦ATPB.2分⼦ATPC.3分⼦ATPD.4分⼦ATP9.三羧酸循环中草酰⼄酸是什么酶作⽤下的直接产物______。
A.柠檬酸脱氢酶B琥珀酸脱氢酶 C.苹果酸脱氢酶 D.顺乌头酸酶10.NADPH能为合成代谢提供还原势，NADPH中的氢主要来⾃______。
A.糖酵解B.三磷酸循环C.磷酸戊糖途径D.糖原异⽣11.由6-p-G转变成6-p-G葡萄糖酸伴有______。
A.NADPH的氧化B.NADP+的还原C.NAD+的还原D.NADH的氧化12.红细胞有以下的代谢途径______。
A.糖原合成B.糖酵解C.三羧酸循环D.糖醛酸途径13.下列哪种酶在糖酵解和糖异⽣两条途径中都能起作⽤？______A.丙酮酸激酶B.丙酮酸羧化酶C.3-磷酸⽢油醛脱氢酶D.1,6-⼆磷酸果糖酶14.糖酵解途径是⼈体内糖、脂肪和氨基酸代谢相联系的途径。
生化练习题(带答案)
A．上的几个必需基团
B．与底物结合的部位
C．结合底物并发挥催化作用的部位
D．中心部位的一种特殊构造
E．催化底物变成产物的部位
2．米－曼氏方程中的 Km 为：B A．〔K1+K2〕/K3B．〔K2+K3〕/K1C．K2/K1D．K3 [Et]E．K2/K3 3．当酶促反响 v=80%Vmax 时，[S] 为 Km 的倍数是：A
B．磷酸化酶激酶由磷酸化作用被活化
C．磷酸化酶 b 由磷酸化作用被活化
D．肾上腺素和胰高血糖素活化腺苷环化酶从而使 cAMP 水平升高
E．磷蛋白磷酸酶抑制剂的活性受蛋白激酶 A 调控
6．下述哪步反响通过底物水平磷酸化方式生成一分子高能磷酸化合物? B
A．柠檬酸→α-酮戊二酸
B．α-酮戊二酸→琥珀酸
C．琥珀酸→延胡索酸
A．4B．5C．10D．40E．80
4．酶的竞争性抑制剂的动力学特点是 E
A．Vmax 和 Km 都不变 B．Vmax 不变，Km↓
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v
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.
C．Vmax↑，Km 不变
D．Vmax↓，Km 不变
E．Vmax 不变，Km↑
5．酶的磷酸化修饰主要发生在哪种氨基酸上. A
A．ThrB．CysC．GluD．TrpE．Lys
6．关于蛋白质分子三级构造的描述，其中错误的选项是：B
A．天然蛋白质分子均有这种构造
B．有三级构造的多肽链都具有生物学活性
C．三级构造的稳定性主要是次级键维系
D．亲水基团聚集在三级构造的外表
E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基
7．具有四级构造的蛋白质特征是：E
.
v
.
.
.
A．依赖肽键维系四级构造的稳定性
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核酸一、名词解释1. 分子杂交：在一定条件下，具有互补序列的不同来源的单链核酸分子，按照碱基互补配对的原则结合在一起称为杂交。
2. 核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸的排列顺序和连接方式。
3. 核酸的变性：指在一定物理或化学因素的作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。
4. 退火：热变性DNA缓慢冷却过程中的复性。
5. DNA熔解温度：DNA热变性时紫外吸收值到达总增加值一半时的温度，也称熔点或变性温度。
6. 增色效应：DNA变性后，由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高的现象。
7. 减色效应：DNA复性后，紫外吸收下降的现象。
8. 顺反子：决定一条多肽链合成的功能单位。
二、问答题1. DNA双螺旋结构模型的主要特征有哪些？利用这个模型可以解释那些生命活动？答：反向、平行、右手螺旋，链间碱基配对相连，每10个碱基对螺旋上升一周，螺距为3.4nm，相邻碱基对平面距离0.34nm ，主链为磷酸和戊糖处于螺旋外侧，碱基处于螺旋内部。
双螺旋模型不仅意味着探明了DNA分子的结构，更重要的是它还提示了DNA的复制机制：由于腺膘呤(A)总是与胸腺嘧啶（T）配对、鸟膘呤（G）总是与胞嘧啶（C）配对，这说明两条链的碱基顺序是彼此互补的，只要确定了其中一条链的碱基顺序，另一条链的碱基顺序也就确定了。
因此，只需以其中的一条链为模版，即可合成复制出另一条链。
2. 什么是Chargaff定则？答：Chargaff定则：①A=T,G=C,A+G=C+T；②具有种的特异性，没有组织器官的特异性；③不受年龄、营养状况、环境条件等的影响。
3. DNA与RNA的区别？答：（1）组成：组成DNA的四种碱基是A、T、C、G，核糖是β-D-2-脱氧核糖；组成RNA的四种碱基是A、U、C、G，核酸是β-D-核糖。
（2）结构：DNA多是双链（也有单链），其结构单位为脱氧核糖核苷酸。
DNA典型的二级结构为双螺旋结构。
组成DNA的两条链反向平行，通过碱基互补配对（A-T，G-C）形成双螺旋，有Ａ=T、G=C的定量关系。
DNA分子在双螺旋的基础上还可以形成超螺旋等更高级的结构。
RNA分子是单链的，其结构单位为核苷酸。
RNA的二级结构是能通过A-U、G-C配对的区段形成部分小双螺旋区，不能配对的非螺旋区呈不规则的单链形式存在，RNA分子中Ａ≠Ｕ、Ｇ≠Ｃ。
RNA主要有三种，rRNA分子有典型的倒“Ｌ”型三级结构。
（3）数量和长度：DNA分子较长，但数量较少；RNA分子一般比较短，但RNA数量很多。
（4）稳定性：DNA比RNA要稳定。
4. 原核生物和真核生物mRNA的结构各有哪些特点？答：真核细胞中的mRNA是单顺反子结构,只能为一条肽链编码，5’具有帽子结构,3’有polyA尾巴；原核细胞中的mRNA是多顺反子结构, 可以同时为多条肽链编码，5’无帽子结构,3’无polyA尾巴。
5. 什么是DNA变性？变性后DNA理化性质有哪些改变？答：DNA变性：指DNA双螺旋区的氢键断裂，变成单链的无规则线团的过程。
改变：①增色效应或高色效应，即变性的DNA260nm处的紫外吸收值上升。
②粘度下降，比旋下降，浮力密度增加。
③生物活性丧失或消失。
蛋白质一、填空题1. 桑格（Sanger）反应指的是用DNFB / 2,4-二硝基氟苯试剂来测定氨基酸及肽中的N端氨基酸，产生黄色的化合物，也是运用该法首次测定了（牛）胰岛素的一级结构，并于1958年获诺贝尔化学奖。
2. 通常可以用紫外分光光度法于280 nm测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的酪氨酸/Tyr 、色氨酸/Trp 和苯丙氨酸/Phe 三种氨基酸有紫外吸收的能力。
3. 蛋白质的二级结构类型主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲，稳定二级结构的主要作用力是氢键。
4. 稳定蛋白质构象（高级结构）的作用力包括氢键、疏水键、范德华力、二硫键和离子键，其中维持三级结构最重要的作用力是疏水键，维持四级结构最重要的作用力是疏水键。
5.球状蛋白分子中，一般非极/疏水性氨基酸侧链位于分子内部，极/亲水性氨基酸侧链位于分子表面。
6.稳定蛋白质胶体的因素主要有水化膜和电荷。
二、名词解释1.氨基酸的等电点氨基酸的净电荷为零时氨基酸所处溶液的pH称为等电点（pI）。
2.肽键肽链中前一个氨基酸的α-羧基和后一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键（-CO-NH-）。
3.N-末端肽链的氨基端称为N-末端。
4.构象当单键旋转时取代集团形成不同的立体结构，这种空间位置的改变不涉及共价键的断裂。
5.蛋白质一级结构多肽链内氨基酸残基从N端到C端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。
6.蛋白质二级结构肽链主链不同肽段通过自身的相互作用形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构。
7.蛋白质三级结构多肽链在二级结构的基础上，通过侧链集团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α螺旋、β折叠、β转角等二级结构在相互配置而形成的特定的构象。
8.蛋白质四级结构相同或不同亚基按照一定排布方式聚集而成的蛋白质结构。
9.α-螺旋当某一段肽链中的所有的Cα的扭角分别相等时，则这一段肽键的主键就会围绕一个中心轴形成的螺旋构象。
10.β-折叠一种肽链相当伸展的结构，由两条或多条（或一条肽链的若干肽段）肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的氨基氮与羰基氧之间有规则的氢键，形成β折叠片。
11.β-转角多肽链中残基n的-CO基与残基（n+3）的-NH基形成氢键，使一个多肽链急剧地扭转它的走向形成的发夹或转折。
12.无规则卷曲其不像其他二级结构那样有明确而稳定的结构，其结构计较松散，受侧链（R）相互作用影响较大。
酶的功能部位常常位于这种构象区域。
13.超二级结构多肽链上若干相邻的构象单元（如α-螺旋、β-折叠、β-转角等）彼此作用，进一步组合成有规则的结构组合体，作为三级结构的部件。
14.结构域在二级结构和超二级结构基础上形成并相对独立的三级结构区域折叠区，是在空间上能辨认的三维实体。
15.亚基每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。
16.分子病由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。
17.蛋白质的变性作用当天然蛋白质受到某些物理或化学因素的影响，使其分子内部原有的高级结构发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失的现象称为变性作用。
18.蛋白质的复性蛋白质的变性作用如不过于剧烈，则是一种可逆过程。
高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性,这种现象称为复性。
19.盐溶在蛋白质溶液中加入少量中性盐，使蛋白质的溶解度增大的现象。
20.盐析在蛋白质溶液中加入大量中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。
三、简答题1.什么是蛋白质的变性作用？变性的本质是什么？变性的蛋白质有何特点？①蛋白质变性作用：当天然蛋白质受到某些物理或化学因素的影响，使其分子内部原有的高级结构发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失现象。
②本质：蛋白质的空间结构遭到破坏，但并未导致蛋白质一级结构的变化。
③特点：（1）生物活性丧失，这是蛋白质变性的主要特征。
（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，易沉淀；结晶能力丧失；分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。
2.测定蛋白质分子量的方法有哪些并简述其中一个原理。
①SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法、凝胶过滤法、沉降法。
②沉降分析法原理：蛋白质溶液经高速离心分离时，在离心场的作用下蛋白质分子下沉，沉降速度与蛋白质颗粒大小成正比。
根据沉降速度求出沉降系数（以S表示），即单位离心场的沉降速度。
将沉降系数代入公式，即可计算出蛋白质的相对分子质量。
3.测定蛋白质的含量的方法有哪些并简述其中一个原理。
①双缩脲法、Folin—酚试剂法、考马斯亮兰法、紫外吸收法、凯氏定氮法。
②紫外吸收法原理：大多数蛋白质在275—280nm处有—特征的最大光吸收，这是因为蛋白质中的酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸残基的苯环含有共轭双键的缘故。
在一定浓度范围内，蛋白质溶液在280 nm的光吸收值(A280nm)与其浓度成正比，因此可作定量测定。
4.举例蛋白质的生物功能有哪些？①作为酶，蛋白质具有催化功能。
①作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。
①作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能协调和指导细胞内的化学过程。
①作为运输工具，它能在细胞内或者透过细胞膜传递小分子或离子。
①作为抗体，它起着保护有机体，防御外物入侵的作用。
①运动功能—肌球蛋白和肌动蛋白。
①储藏作用—谷蛋白、卵清蛋白。
①调节、控制遗传信息的传递和表达。
5.蛋白质的常见二级结构有哪些？请举其中一个说明其特点.①常见二级结构：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。
②α螺旋特点：多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm，含3.6个Aa残基，两个Aa之间的距离为0.15nm；Aa残基侧链伸向外侧，相邻的螺圈之间形成链内氢键；天然蛋白质的α-螺旋通常都是右手螺旋。
酶与维生素一、填空题1. 从酶蛋白结构上看，仅具三级结构的酶为单体酶，具有四级结构的酶为寡聚酶，而在系列反应中催化一组多个反应的酶称为多酶复合物。
2. 结合酶（双成分酶）由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，非蛋白质部分为酶的一部分，统称辅（助）因子，其中与酶蛋白结合紧密，不能用透析法除去的称为辅基，而结合不紧密，可用透析法除去的称为辅酶。
3. 米氏常数（K m）为反应速度到最大速度/Vmax 一半时的底物浓度，其单位为mol/L 。
4. 高温使酶促反应速度下降的原因是酶失活。
5. 某些调节酶（寡聚酶）v对[S]作图时形成S 型曲线，这是底物与酶分子上专一性结合部位结合后产生的一种别构效应而引起的。
6. NAD+的中文名称是烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（辅酶Ⅰ），FAD的中文名称是黄素腺嘌呤二核苷酸，TPP的中文名称是焦磷酸硫胺素。
7. 脱氢酶的辅基多为NAD+或NADP+。
8. 氨基转移酶的辅因子为磷酸吡哆素即维生素B6 ，其有三种形式，分别为吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺。
二、计算题若使某一遵循米氏动力学的酶促反应速度从10%V max提高到90%V max，[S]要作怎样的改变？当v=95%V max时，[S]要作怎样变化？解：当V1=10%Vmax时，由米氏方程得10%Vmax=Vmax[S]÷(Km+[S])从而解得[S]1 =Km/9当V2=90%Vmax时，代入米氏方程得[S] 2 =9Km[S] 2 /[S]1= 9Km÷(Km/9)=81当V3=95%Vmax时，代入米氏方程得[S]3=19Km[S] 3 /[S]1= 19Km/ （Km/9）=171答：反应速度从最大反应速度的10%提高到90%时，其底物浓度应是原来的81倍；反应速度从最大反应速度的90%提高到95%时，其底物浓度应是原来的171倍。