第二章酶催化的基础知识
酶催化作用原理
酶催化作用原理
酶催化作用是指酶能够加速化学反应速率的特殊能力。
酶催化作用的原理主要包括两个方面：酶与底物之间的亲和性和酶的构象变化。
首先，酶与底物之间的亲和性是酶催化作用的基础。
酶能够与底物结合形成酶底物复合物，复合物的形成使得底物分子发生结构变化，达到了活化能降低的效果。
酶能够通过各种作用力（如氢键、离子键、范德华力等）与底物分子相互作用，从而提高底物分子的反应性。
其次，酶的构象变化对酶催化作用至关重要。
酶催化作用涉及到酶分子的构象变化，即酶分子在与底物结合后会发生构象变化，使得催化位点的特定氨基酸残基与底物的特定部位相互作用，从而促进化学反应的进行。
酶的构象变化是酶催化作用成功进行的关键，它使得催化位点的氨基酸残基能够形成临时的催化位点，使底物分子经过特定的转变状态，降低反应的活化能，从而加速化学反应速率。
总之，酶催化作用的原理主要包括酶与底物之间的亲和性和酶的构象变化。
酶通过与底物结合形成复合物，并且通过特定的氨基酸残基参与底物的反应过程，从而加速了化学反应的进行。
生物化学---酶催化作用的特点-PPT资料93页
③ 维生素E
维生素E又叫做生育酚，目前发现的有6种，其中，，， 四种有生理活性。
R1 HO
R2
O
R3
主要功能：具有抗氧化剂的功能，可作为食品添加剂使用， 还可保护细胞膜的完整性；同时还有抗不育的作用。
④ 维生素K
维生素K有3种：K1,K2,K3。其中K3是人工合成的。维生 素K是2-甲基萘醌的衍生物。
CH2 O P OH OH
N
磷酸吡哆醛
磷酸吡哆胺
⑥ 生物素
生物素是B族维生素B7，它是多种羧化酶的辅酶。 生物素的功能是作为CO2的递体，在生物合成中
起传递和固定CO2的作用。
O
C
HN
NH
H 2C S
C H (C H 2)4C O O H
⑦ 叶酸和叶酸辅酶 维生素B11又称叶酸，作为辅酶的是叶酸加氢的还原产
⑨ 维生素C
维生素C能防治坏血病，故又称抗坏血酸。在体 内参与氧化还原反应，羟化反应。人体不能合 成。
O C
HO C HO C O
HC
HO C H
CH2O H
O C
OC OC O
HC
HO C H
CH2O H
⑩ 硫辛酸
硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。硫辛酸是6,8-二硫 辛酸，有两种形式：即硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸 （还原型）。
S CH CH2CH2CH2CH2COOH S CH CH2
11. 辅酶Q（CoQ）
辅酶Q又称为泛醌，广泛存在与动物和细 菌的线粒体中。
辅酶Q的活性部分是它的醌环结构，主要 功能是作为线粒体呼吸链氧化-还原酶的 辅酶，在酶与底物分子之间传递电子。
O
CH3O
酶催化反应机制课件
酶的活性受到温度、pH值、抑制剂和激活剂等多种因素的影响。
03
酶的分类与命名
根据酶所催化的反应类型，可以将酶 分为氧化还原酶类、水解酶类、转移 酶类、裂合酶类和合成酶类等。
酶的命名一般采用系统命名法，根据 其催化的反应和底物特点进行命名， 例如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等。
酶的结构与功能
酶的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构等 层次，其中一级结构是指氨基酸的排列顺序，二级结构是指 肽链的折叠方式，三级结构是指蛋白质的三维空间结构。
酶的抑制作用
04
竞争性抑制
定义
竞争性抑制是指抑制剂与底物在 酶的活性中心竞争性结合，降低 酶与底物的亲和力，从而抑制酶
的活性。
特点
抑制剂与底物结构类似，能与底物 争夺酶的同一可结合位点，从而干 扰底物与酶的结合。
实例
例如，丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞 争性抑制，因为丙二酸与琥珀酸在 酶的活性中心发生了竞争性结合。
酶的未来发展将面临一些挑战，如提 高酶的稳定性和降低生产成本等。
THANKS.
酶的催化机制模型
锁钥模型
酶活性中心与底物的形状和化学性质相匹配，如同锁与钥匙的关 系。
诱导契合模型
酶与底物结合后诱导酶的构象变化，使酶活性中心更好地适应底物。
三点附着模型
酶活性中心的三个关键位点与底物的三个可结合点相匹配，形成稳 定的复合物。
酶促反应动力学
03
酶促反应速率与底物浓度关系
1 2 3
底物浓度对酶促反应速率的影响
随着底物浓度的增加，酶促反应速率通常会加快， 但当底物浓度达到一定值后，反应速率将不再增 加。
酶饱和现象
当底物浓度增加到一定值时，酶促反应速率达到 最大值，此时酶已经饱和，底物浓度再增加也无 法提高反应速率。
酶催化的介绍
一．酶催化的介绍1.酸-碱催化（acid-base catalysis）：质子转移加速反应的催化作用。
2.共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。
许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
三．催化机理酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。
S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。
在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。
酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。
ES再反应产生P，同时释放E。
E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。
降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。
四、催化的特征1．高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；2．专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；因此在食用酵素当今在功能上，主要有四种：高浓缩SOD酵素如，复方天然酵素主要用于乳腺瘤、子宫肌瘤、卵巢囊肿等肿瘤方面；长生酵素直接补脾补肾补气血，全面调理；纤体酵素专门转化脂肪减肥；肠毒清酵素则专门清理肠皱褶的毒素。
3．多样性：酶的种类很多，大约有5000多种，其中可以通过食用补充的酵素达2000多种；形态上主要有三种：专业级酵素为酵素胶囊，其次为酵素粉，而液体酵素含量低、效价低、易腐败而安全性较差一些，食用风险较高。
4．温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的，因此，纯正酵素是中性的，温和的，不存在副作用，或“好转反应”。
酶催化反应及其机理
酶催化反应及其机理酶是一种生物催化剂，在生物体内起着至关重要的作用。
酶催化反应是指在酶的作用下，底物转化成产物的过程。
这个过程具有极高的选择性、效率和速度，同时不需要高温或高压条件。
本文将对酶催化反应及其机理进行介绍。
一、酶的基本结构酶是一种由蛋白质构成的分子，具有复杂的三维结构。
酶分子通常由一个或多个蛋白质亚单位构成，这些亚单位通过非共价键结合在一起。
酶分子具有特定的空间构型，使得其能与特定的底物结合。
酶分子中的催化活性部位通常位于酶分子的亚单位之间。
二、酶催化反应的机理酶催化反应是通过改变底物分子在空间中的构型来促进底物之间的相互作用，以加速化学反应的进行。
酶催化反应的机理可分为两类：酸碱催化和亲合催化。
1. 酸碱催化酸碱催化指的是酶催化反应过程中，酶中的氨基酸残基通过放出或接受质子，使反应中涉及到质子转移的步骤得以顺利进行。
例如，水解酶将酯水解为酸和醇，其机理是通过酶中的酸性残基将底物中的醇部分质子化，使其容易离开底物并形成离子，这样就有利于后续的水解反应。
2. 亲合催化亲合催化指的是酶催化反应过程中，酶中特定的氨基酸残基与底物分子之间的相互作用对反应速率产生影响。
例如，十二烷基硫酸酯酶通过酶中的丝氨酸残基形成的氢键与底物分子之间发生相互作用，引导底物中的羟基部分靠近磷酸根部分，从而促进羟基的脱除和磷酸根的攻击，完成酶催化反应。
三、影响酶催化反应的因素酶催化反应的速度受到多种因素的影响，例如底物浓度、温度、酸碱度和离子强度等。
其中，底物浓度是影响酶催化反应速率的最重要因素之一。
当底物浓度升高时，酶分子中的催化活性部位更容易与底物分子结合，从而促进反应的进行。
不过，当底物浓度过高时，酶的催化部位可能会被饱和，反应速率不再提高，这时酶的催化活性已经达到了极限。
另外，温度也是影响酶催化反应速率的重要因素。
在适当的温度下，酶分子的分子运动趋于激烈，从而促进酶与底物分子之间的结合。
不过，当温度过高时，酶分子的结构会发生改变，导致催化活性部位失活或失去选择性，从而影响酶催化反应的进行。
有机化学基础知识金属催化和酶催化反应
有机化学基础知识金属催化和酶催化反应金属催化和酶催化反应是有机化学中两种重要的催化反应类型。
金属催化反应是指在化学反应中使用金属离子或金属化合物作为催化剂的反应过程。
酶催化反应则是指在生物体内，由酶作为催化剂促使化学反应发生的过程。
本文将分别介绍金属催化和酶催化反应的基本概念和机制，并探讨它们在有机化学中的应用。
一、金属催化反应金属催化反应是有机合成中常用的反应类型之一。
金属催化剂可以提供活性位点，促进底物之间的结合和反应。
常用的金属催化剂包括过渡金属和贵金属等。
1.1 过渡金属催化反应过渡金属催化反应是指以过渡金属化合物为催化剂，促使有机底物之间发生反应的过程。
以铋催化为例，过渡金属催化反应具有高选择性、高效率、宽底物适应性等优点。
常见的过渡金属催化反应有催化氧化、催化加成、催化环化等。
1.2 贵金属催化反应贵金属催化反应是指以贵金属催化剂如铑、钯、铂等促使有机底物发生反应的过程。
贵金属催化反应具有高活性和高选择性等特点，常用于复杂有机分子的合成。
例如，钯催化的Suzuki偶联反应和氢化反应是常用的贵金属催化反应。
二、酶催化反应酶催化反应是生物体中常见的催化反应类型。
酶是一类具有高度专一性和高效率的生物大分子催化剂，对于特定底物具有较高的催化活性。
酶催化反应在生物体内广泛参与代谢、合成和降解等过程。
2.1 酶的结构特点酶通常由蛋白质组成，具有特定的空间结构和活性中心。
酶的活性中心通常由氨基酸残基组成，可提供催化反应所需的功能基团。
2.2 酶催化机理酶催化反应机理包括亲和力触发机理、共价催化机理和酸碱催化机理等。
亲和力触发机理是指酶通过与底物的非共价相互作用，促进底物结合和反应；共价催化机理则是指酶通过与底物发生共价键形成，催化底物的转化。
三、金属催化和酶催化在有机化学中的应用金属催化和酶催化反应在有机化学中有着广泛的应用。
金属催化反应可以用于有机合成中底物的官能团转化、键的形成和断裂等重要反应。
酶催化反应的原理与应用
酶催化反应的原理与应用酶是一种高度专一性的生物催化剂，能够加速生物反应的速率，而不改变反应的化学平衡。
酶催化反应是生命体内许多重要代谢过程的基础，也是许多工业和生物医学应用的关键。
本文将探讨酶催化反应的原理和广泛应用。
一、酶催化反应的原理酶由蛋白质构成，具有三级结构。
在酶催化反应中，酶与底物结合形成酶底物复合体，然后通过特定的活化能降低底物的活化能，使底物更容易发生反应。
酶与底物结合的位置称为酶的活性位点，而底物与酶结合的方式可以是酶-底物亲和力、酶-底物几何匹配等。
酶催化反应的原理涉及到许多重要概念，其中最重要的是亚基和辅因子。
酶亚基是酶分子中可以独立存在并发挥催化作用的部分，而辅因子则是一种非蛋白质的小分子，可以结合在酶分子上，与酶一起参与催化反应。
例如，辅因子NAD+在多种酶催化的氧化还原反应中起到催化作用，它可以在反应过程中接受或者释放电子。
酶催化反应的原理还涉及到酶的特异性。
酶具有高度的特异性，只能催化特定的底物反应。
这是因为酶的活性位点具有与底物结合的亲和力和完美的立体几何匹配。
酶的特异性对于代谢调节和药物研发具有重要意义。
二、酶催化反应的应用1. 生物能源生产酶在生物能源生产中起到了重要的作用。
例如，通过酶催化反应可以将纤维素转化为生物能源乙醇，这为可再生能源的开发提供了一种绿色和可持续的途径。
此外，酶也用于生物柴油的生产和生物氢的合成。
2. 食品加工与酿造酶在食品加工和酿造过程中广泛应用。
例如，酶能够降解面团中的淀粉，使得面包更加松软。
酶也可以用于提取果汁、醇类饮品和乳制品的生产，以及啤酒、葡萄酒、咖啡等酒类的酿造过程中。
3. 医药和诊断酶在医药和诊断领域有着广泛的应用。
举例而言，酶参与药物的代谢和药物分解，影响药物的功效和副作用。
另外，酶在临床检验中常用于测量血液中的生物标志物，如血糖、胆固醇等。
4. 纳米技术近年来，酶在纳米技术中的应用逐渐受到关注。
通过改变酶的结构和功能，可以将其应用于纳米材料的合成、纳米传感器的构建，以及纳米药物的制备等领域。
酶催化
酶催化
概念 机理 作用特性 影响因素 应用
概念
是指由一类被称为酶的特殊蛋白质所催 化的化学反应。酶催化可以看作是介于 均相与非均相反应之间的一种催化反应。
非 酶 催 化 反 应中间产物学说 当酶(E)催化某一化学反应时，酶首先和底物 结合生成中间复合物(ES)，然后生成产物(P)， 并释放出酶。
(4)这些反应是典型选择性的并有特别高的收 率，而且酶能够催化单一反应器中的整个 系列的反应，大多数情况下100%的合成。
(5) 用单种酶或复合酶催化的反应和化学合 成对于新的催化技术的发展都是很重要的。
谢谢！
竞争性抑制 (可逆性抑制) 非竞争性抑制
(不可逆性抑制)
应用
(1)酶和其他生物系统在温和的温度、压力和 pH值条件下，在稀溶液中能很好地工作。 (2) 因为生成的副产物或废物很少，所以酶催 化的反应是典型对环境友好的 。 (3)酶催化剂和由它们合成的材料是生物可以 降解的，因此不会长久存在在环境中。
机理
(两个专一性假说)
1.锁钥结合假说
钥匙
锁
2.诱导契合学说 底物和酶结合时，由于诱导和契合使酶 活性中心变化和底物紧密结合。
作用因素
(1)酶浓度对酶催化速度的影响
(2)底物浓度对酶催化速度的影响
米氏方程
(3)温度对酶催化速度的影响
1.温度升高 酶催化反应 温度升高,酶催化反应 温度升高 速度加快。 速度加快。 2.温度升高 酶的高级 温度升高,酶的高级 温度升高 结构将发生变化或变性， 结构将发生变化或变性， 导致酶活性降低 甚至丧失。 甚至丧失。
(4)pH对酶催化速度的影响
酶在最适pH范围内表现出活性,大于 或小于最适pH,都会降低酶活性。
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E.C. X.X.X.X 例如：
乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27
第1大类，氧化还原酶
第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+
该酶在亚亚类中的流水编号
总结
蛋白类酶的命名有两种方法：系统名、惯用名。 系统名：包括所有底物的名称和反应类型。 乳酸 + NAD+ 丙酮酸 + NADH + H+
4.氨基酸的空间分布
表面氨基酸—多为亲水性氨基酸； 活性中心——多为疏水性氨基酸
活性部位位于凹陷处
5.酶分子的柔顺性
构象1 构象2 构象1
二、酶的组成
仅由氨基酸组成，没有辅助因子
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸酶等。 （简单蛋白质） 除了在其组成中含有由氨基酸组成 酶 酶蛋白 （apoenzyme） 双成份酶 辅酶（coenzyme) （结合蛋白质） 辅因子 （cofacter) 辅基(prosthetic group) 小分子有机物
第二章 酶催化的基本知识
第二章 酶催化的基本知识
重点
• 酶催化效率的特点 • 酶分子的结构特征 • 酶活力的测定 • 酶促反应影响因素 • 抑制剂对酶的作用
第一节 酶催化的特点
一、酶催化的特点 1. 酶是生物催化剂，与无机催化剂相比， 二者有共性：
• • • 用量少而催化效率高 不改变化学反应的平衡点 可降低反应的活化能
见教材p10-11
（2）国际系统命名法
系统名称包括底物名称、构型、反应性质。
例如：
酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸
-酮戊二酸 + 丙氨酸
习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 受体（供体）某基团转移酶 注意事项:酶如果催化的是双底物反应, 两底物间用双圆点隔开.
（3）酶的国际分类法及编号
补充内容
在评价纯化酶的操作方法是优劣时，要同时考虑两个 概念： 纯化倍数与回收率 纯化倍数=某纯化操作后的比活力/第一步操作后的比活力 回收率=某纯化操作后的总活力/第一步操作后的总活力 总活力＝单位体积的酶活力(U/ml)×分离溶液总体积 (ml)
二、酶活力测定方法
• 反应体系选择 / 反应条件确定 • 反应物检测 / 酶活力计算
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超
滤的方法除去。
此部分为重点掌握内容
三、酶的活性部位
• 1、酶分子的功能性结构
结合底物并起催化作用的少 数氨基酸残基形成的一定空 间结构。 必需基团 酶 非必需基团 活性中心 催化基团 催化底物转变成产物的部位 活性中心外基团
与底物结合,使底物与酶的一定 构象形成复合物
底物（-5~+9 与核酶结合）
发夹核酶
锤头核酶
（1~50）
第三节 酶分子的结构特征
一、酶蛋白的结构特征
1. 酶蛋白质一
般具有球状 外形
2 酶的相对分子质量
1.单体酶（monomeric enzyme)：仅有一条具有活性部位的多肽链，全部参与水解反应。 2.寡聚酶 (oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成，亚基牢固地联在一起，单个亚 基没有催化活性。亚基之间以非共价键结合。 3.多酶复合物 (multienzyme system)：几个酶镶嵌而成的复合物。这些酶催化将底物转 化为产物的一系列顺序反应。
键的专一性
基团（或族）专一性
绝对专一性
旋光异构专一性
立体异构专 一性
立体异构专一性
族专一性：可作用于一类或一些结构很相似的底物。 绝对专一性：只能条件温和
• 酶催化反应通常都在常温、常压、接近 中性的条件下进行。
酶对环境及其敏感
温度
辐射
• 酶活易受各种因 素的影响
pH 金属 表面活性剂
酶在机体中受到严格的调控
1. 2 3. 4. 5. 6. 7. 酶浓度的调节 激素调节 共价修饰调节 限制性蛋白水解作用与酶活力调控 抑制剂的调节 反馈调节 金属离子和其他小分子化合物的调节
第二节 酶的分类命名
一、 酶的命名 (1)习惯命名法:
1.根据作用底物来命名，如淀粉酶、蛋白酶等。 2.根据所催化的反应的类型命名，如脱氢酶、水 解酶等。 3.两个原则结合起来命名，如葡萄糖氧化酶等。 4.根据酶的来源或其它特点来命名，如胃蛋白酶、 胰蛋白酶等。
乳酸：NAD+氧化还原酶
惯用名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。 乳酸：NAD+氧化还原酶
惯用名
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型。
习惯命名法与国际命名法的特点比较
习惯命名的特点 （1）非常简单，人们喜欢 用。 （2）不精确，容易产生误 会，易产生“一酶多名”， 或“一名多酶”问题。
结合基团
维持酶的空间构象
此部分为重点掌握内容
结合部位（Binding site）
酶分子中与底物结合的部位 或区域一般称为结合部位。
此部分为重点掌握内容
催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。 通常将酶的结合部位和催 化部位总称为酶的活性部 位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反 应的性质。
③习惯单位: 在实际使用中,不同酶有各自的规定,如:
糖化酶活力单位:在规定条件下,每小时转化可溶性淀粉 产生1mg还原糖(以葡萄糖计)所需的酶量为1个酶单位。 蛋白酶活力单位：规定条件下，每分钟分解底物酪蛋白 产生1μg酪氨酸所需的酶量。
2.比活力（specific activity）
酶的比活力（比活性）：每单位（一般是mg）蛋白质中 的酶活力单位数（酶单位/mg蛋白）。 重点掌握 实际应用中也用每单位制剂中含有的酶活力数表示（如：酶 单位/mL（液体制剂），酶单位/g（固体制剂））， 对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含杂质 越少），所以比活力是评价酶纯度高低的一个指标。
酶之所以具有催化能力，主要在于它 们具有一个所谓的“活性部位”。正 是由于有这种结构才使之具备上述催 化生物化学反应的功能。
2.酶作为生物催化剂的特点
• • • • • 高效性 专一性 反应条件温和 酶的催化活性可调节控制 酶对环境及其敏感
本内容为重点掌握内容
（一）高效性
• 比化学催化反应 • 比非酶催化反应 107~1013倍 108~1020倍
2. 诱导契合学说
酶与底物结合时相互诱导发生构象改变
诱导契合学说
• 该学说认为酶表面并没有一种与底物互 补的固定形状，而只是由于底物的诱导 才形成了互补形状.
Arg145胍基 Tyr248-OH Glu270- COO-
底物
羧 肽 酶 的 诱 导 契 合 模 式
第四节 酶活力测定
• 酶的活性 是指酶催化化学反应的能力， 其衡量标准是酶促反应速度的大小。
催化效率高的本质： 活化能大大降低
E1
能 量 水 平
ES
E2
E+S
G
E-酶 S-底物 P-产物 ES-酶与底物的复合物
P+ E
反应过程
能 量 结合能 非催化反应活化能
一般催化剂催 化反应的活化能 酶促反应 活化能
底物
反应总能量改变
产物 反 应 过 程
酶促反应活化能的改变
ES
中间产物学说
S P
dS dP
u = - ---- = -----
E
For example:
1. H2O2→H2O+O2 No catalyzer Activation energy （kJ/mol） 75.24 Pd 48.94 Catalase 8.36
用Fe+ 催化，效率为6×10-4 mol/mol· S， 用过氧化氢酶催化，效率为6 ×106 mol/mol· S。
寡聚酶
统计酶中11%为单体酶； 36%二聚体；33%为四聚 体。 单体酶或酶单体分子质 量分布在30000-60000 之间，多集中于40000 左右。
单体酶
3.氨基酸组成和排列顺序与酶催化活性的关系
不同来源的酶或功能相近 的酶，氨基酸组成相近， 氨基酸排列顺序存在大量 的同源序列。特别是催化 活性中心附近的氨基酸序 列。
酶活力测定就是测定在特定条件下酶促反 应的反应速度，而且是用反应开始后很短 时间内的平均速度（即初速度表示） 酶促反应速度的表示： 可在适宜的反应条件下，用单位时 间内底物的消耗或产物的生成量来表示。
酶的活性（力）
酶促反应速度
底物的消耗或 产物的生成
此部分为重点掌握内容
初速度
产 酶促反应速度逐渐降低 物
国际命名的特点 （1）表达准确，科学 而严谨。 （2）太繁，使用起来 不太方便。
三 核酸酶的命名
• 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特 殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯 键的水解及其逆反应。
核酸酶的分类命名
1、根据核苷酸组成不同：核酶和脱氧核酶；
2、根据反应的类型：剪切型核酶、剪接型核酶和 多功能核酶三类； 3、根据结构特点不同：锤头型核酶、发卡型核酶、 含I型IVS和II型IVS核酶、蛋白质-RNA复合物核酶 四类； 4、根据底物不同：分子内催化核酶、分子间催化 核酶。
或金属离子
的蛋白质部分外，还含有非蛋白质 部分
全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅因子
此部分为重点掌握内容
辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶在反应过程中可与多种酶蛋白结合， 作为底物在不同的酶之间传递电子、质子或化学基团。
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。 辅基 (prosthetic group):