第三章 酶
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生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
生物化学I 第三章 酶学
根据国际生化协会酶命名委员会的规定，每一个酶都用 四个打点隔开的数字编号，编号前冠以EC（酶学委员会缩 写），四个数字依次表示该酶应属的大类、亚类、亚亚类 及酶的顺序号，这种编码一种酶的四个数字即是酶的标码。
例如：EC1.1.1.27（乳酸脱氢酶） 酶
乳酸：NAD＋氧化还原
u u u u
第一大类 氧化还原酶 第一亚类 —CHOH被氧化 第一亚亚类 氢受体为NAD+ 排序 顺序号为27
4. 1878年， Kü hne赋予酶统一的名称 “Enzyme”， 其意思为“在酵母中”。
Enzyme 酶
德国生物化学家
5. 1930~1936年，Northrop和Kunitz先后得到了胃蛋 白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法 证ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶是蛋白质。
为此， Northrop和Kunitz于1949年共同 获得诺贝尔奖。
（1）旋光异构专一性：
（2）顺反异构专一性：
例如：不同的酶有不同的活性中心，故对底物有严格的特异性。例如乳 酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸 的可逆反应：
A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
（4）酶的活性中心与底物形状不是正好互补的。
（5）酶的活性中心是位于酶分子表面的一个裂 缝（Crevice)内。
（6）底物通过次级键较弱的作用力与酶分子结 合，这些次级键为：氢键、离子键（盐键）、 范德华力和疏水相互作用。 （7）酶的活性中心具有柔性或可运动性。
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
酶
LDH1 (H4)
LDH2 (H3M)
LDH3 (H2M2)
LDH4 (HM3)
LDH5 (M4)
乳酸脱氢酶的同工酶
第三节 影响酶促反应速度的因素
• • • • • • 酶浓度的影响 底物浓度的影响 温度的影响 pH的影响 激活剂的影响 抑制剂的影响
2017/3/17
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作业
名词解释：酶、酶原、酶原激活、 同工酶 填空 ：1.酶促反应的特点有____、_____、_____ 2.酶按分子组成可分为__和__.后者由___和__组成. 3.酶原激活的实质是_______________. 4.在乳酸脱氢酶的同工酶中,急性心肌梗死是___含量增 高，肝炎是___ 含量增高. 5.在人体中,大多数酶的最适温度是__,最适pH___ 6.肝精氨酸酶的最适pH是__,胃蛋白酶的最适pH是__ 7.有机磷农药中毒属于_____ 抑制，磺胺类药物的抑菌 作用属于可逆性抑制中的______抑制. 简答题：酶原激活的生理意义是什么？
公元前2000多年前
酿酒
第三章 酶
————生物的催化剂 Enzyme[`enzaim] E
第一节 酶的概述
一、酶的概念 酶是由活细胞产生的能够在体内外起催化作 用的生物催化剂 酶（蛋白质） 生物催化剂 核酶（核酸）
酶
• 酶促反应 • 酶活性 • 酶失活 S1 E1 S2 E2 S 底物 E3 E 酶 S4 E4 P 产物
13
一、酶浓度的影响
• [s]足够大
v 反 应 速 度
酶浓度[E]
2017/3/17
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14
二、底物浓度的影响
• 酶浓度不变
生物化学与分子生物学—酶
第三章酶第一节酶的分子结构和功能酶:是由活细胞产生的/对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
（本质是具有催化活性的蛋白质）生物催化剂：是由活性细胞产生的具有催化作用蛋白质和核酸，包括酶、核酶、脱氧核酶等。
辅助因子：包括无机金属离子及小分子有机物及金属有机物（辅酶）金属离子作为辅助因子的作用：①酶活性中心的组成部分②连接酶与底物的桥梁③中和电荷④与酶结合可稳定酶的空间构象。
辅酶1：NAD+酶对底物的亲和力越大，K m值越小。
酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位辅助因子常参与酶活性中心的组成。
酶的活性中心具有三维结构，往往形成裂缝或凹陷。
这些裂缝或凹陷由酶的特定空间构象所维持，深入到酶分子内部，且由氨基酸残基的疏水基团组成，形成疏水“口袋”。
单纯酶与结合酶的活性中心酶单纯酶（分子结构仅由氨基酸组成）结合酶（conjugated enzyme ）酶蛋白（决定酶促反应的特异性及其催化机制）辅助因子（决定酶促反应的性质和类型）金属离子为主的无机物辅酶coenzyme （小分子有机物）辅基（与酶蛋白以共价键结合的辅酶，不能用透析或超滤的方法去除。
）其他必需基团活性中心内的结合基团（识别与结合底物和辅酶，形成酶-底物过渡态复合物）催化基团（影响底物中的某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应）活性中心外的不参与催化作用。
维持酶活性中心的空间构象和（或）作为调节剂的结合部分所需。
第二节酶的工作原理（一）酶促反应的特点1.极高的效率：降低反应的活化能，但不改变反应的平衡点2.高度的特异性①绝度的专一性：仅作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定的产物。
如脲酶和琥珀酸脱氢酶。
②相对的专一性：作用于一类化合物或一种化学键。
如脂肪酶、磷酸酶、蛋白酶等。
3.酶促反应的可调节性①酶量调节②酶的活性调节③改变底物浓度进行调节（二）酶促反应机制的诱导契合假说酶与底物接近时二者相互诱导、相互形变、相互适应。
第三章 酶
浓度呈正比。
（三）Km的求测方法
1. 双曲线法
2. 双倒数作图法
斜率=Km/Vmax
1.0
1 = v
Km . Vmax
1 1 + [S] Vmax
0.8
0.6
1/v
0.4
-1/Km
0.2
1/Vmax
0.0 -4 -2 0 2 4
-1
6
8
10
1/[S](1/mmol.L )
3.Hanes作图法
二、酶浓度对反应速度的影响
酶的活性中心：在酶分子上，必需基团在空 间结构上彼此靠近，形成具有特定空间结构 的区域，能与底物特异结合并将底物转化为 产物，此区域称为酶的活性中心。
活性中心内的必需基团
结合基团 与底物相结合 催化基团 催化底物转变成产物
活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中 心应有的空间构象所必需。
白结合紧密，用透析或超滤的方法不能将其除
去的称为辅基。
金属离子的作用
1.稳定酶分子构象。 2.参与催化反应或传递电子。 3.在酶与底物间起桥梁作用。
4.中和阴离子降低反应中的静电斥力。
根据金属离子与酶结合的形式不同，可将
酶分为金属酶和金属活化酶。
小分子有机物的作用
其结构中常含有维生素或维生素类物 质，以辅酶或辅基的形式参与酶的催化过
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心
第二节 酶促反应的特性与催化机制
酶与一般催化剂的共同点
只能催化热力学上允许进行的化学反应。 能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能 改变平衡点。 对可逆反应的正反两个方向都具有的催化
作用。
（三）Km的求测方法
1. 双曲线法
2. 双倒数作图法
斜率=Km/Vmax
1.0
1 = v
Km . Vmax
1 1 + [S] Vmax
0.8
0.6
1/v
0.4
-1/Km
0.2
1/Vmax
0.0 -4 -2 0 2 4
-1
6
8
10
1/[S](1/mmol.L )
3.Hanes作图法
二、酶浓度对反应速度的影响
酶的活性中心：在酶分子上，必需基团在空 间结构上彼此靠近，形成具有特定空间结构 的区域，能与底物特异结合并将底物转化为 产物，此区域称为酶的活性中心。
活性中心内的必需基团
结合基团 与底物相结合 催化基团 催化底物转变成产物
活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中 心应有的空间构象所必需。
白结合紧密，用透析或超滤的方法不能将其除
去的称为辅基。
金属离子的作用
1.稳定酶分子构象。 2.参与催化反应或传递电子。 3.在酶与底物间起桥梁作用。
4.中和阴离子降低反应中的静电斥力。
根据金属离子与酶结合的形式不同，可将
酶分为金属酶和金属活化酶。
小分子有机物的作用
其结构中常含有维生素或维生素类物 质，以辅酶或辅基的形式参与酶的催化过
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心
第二节 酶促反应的特性与催化机制
酶与一般催化剂的共同点
只能催化热力学上允许进行的化学反应。 能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能 改变平衡点。 对可逆反应的正反两个方向都具有的催化
作用。
第03章酶催化作用机制
V
Vmax
[S]
随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速。
V
Vmax
[S]
当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度，说明酶已 经被底物所饱和。
1. 米氏方程
第 三 章 酶 催 化 作 用 机 制
1913年，米彻利斯(Michaelis)和曼吞 （Menton)在前人研究的基础上，推导出 著名的米氏方程： v——反应速度； S——底物浓度； v m —— 最大反应速度； K m —— 米氏常数，为 酶催化反应速度等于最大反应速度一半时 的底物浓度。
(一)酶的刚性与“琐和钥匙”学说
第 三 章 酶 催 化 作 用 机 制
1890年，德 国化学家费舍 尔（Fisher） 提出了著名的 “琐和钥匙” 此学说认为：酶与底物都是刚性的，二者 学说。 结构间天然存在互补的关系，就像锁和钥
匙一样。此学说较好的解释了酶对底物选 择的专一性，但不能解释酶能够高效催化 反应的原因。
中间产物学说
中间产物
第 三 章 酶 催 化 作 用 机 制
酶促反应速度与底物浓度的关系，可以用 中间产物学说加以解释。 酶促反应模式——中间产物学说
E+S
k1 k2
ES
k3
E+P
推导过程
米－曼氏方程式推导基于两个假设：
第 三 章 酶 催 化 作 用 机 制
E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，
Dixon plot
Cornish-Bowden plot
酶的转换数
定义 — 当酶被底物充分饱和时，单位时间内 （每秒钟）每个酶分子催化底物转变 为产物的分子数（微摩尔数）。 意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力。
第三章 酶
※ 研究一种因素的 影响时，其余各因 素均恒定
一.底物浓度对酶促应速度的影响
v
在其他因素不变的情况下，底物浓度 对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。
Vm 0.3
初 0.2 速 Vm 度 2 V 0.1
[S]与v关系： 当[S]很低时，[S]与v成比例,呈一级反应 当[S]较高时，[S]与v不成比例 当[S]很高时，[S]，v不变,呈零级反应
（二）Km与Vmax的意义
1.Km的推导
V= Vmax [S] Km + [S]
V Vmax Vmax/2 Km [S]
Vmax 2
Vmax[S] ＝ Km + [S] Km＝[S]
当反应速度等于最大速度一半时, 即V = 1/2 Vmax, Km = [S]
2.Km值的定义:
Km是酶-底物复合物(ES)稳定性的量度,等于 复合物的分解速率与生成速率的比值,其值等于 酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度，单 位是mol/L或mmol/L K2+K3 Km= K1 Km值的意义： Km可近似表示酶对底物的亲和力。 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 Km是酶的特征性常数之一,可确定最适底物。
（1）表示酶与底物亲和力：
Km越大，表示E与S的亲和力越小，Km越小， 表示E与S的亲和力越大。
K1 E+S K2 ES
K3
E+P
Km=
K2+k3 K1 Km=
，当K2>>K3时，K3可忽略不计，
K2
K1
[E][S] = =Ks [ES]
（2）Km值是酶的一种特征性常数
Km值的大小与酶的结构、底物的种类及反应 条件有关，而与酶的浓度无关，即不同的酶Km 值不同，可用于鉴别酶。
第三章.酶
IV. 维生素B6(Vit B6) 包括吡哆醇(pyridoxine), 吡哆醛(pyridoxal)和吡哆胺(pyridoxamine) (1). 结构
(2). 活性形式: 磷酸吡哆醛(pyridoxal phosphate, PLP) 磷酸吡哆胺(pyridoxamine phosphate) (3). 作用: PLP是脱羧酶, 转氨酶及ALA合酶的辅酶, 参与氨基等基团 的转移
X. 维生素C (Vit C), 又称抗坏血酸(ascorbate, ascorbic acid) (1). 结构
(2). 活性形式: L-抗坏血酸 (3). 作用: Vit C是胶原脯氨酸羟化酶及赖氨酸羟化酶的辅助因子, 也 是胆汁酸7α-羟化酶的辅酶, 在羟化反应中提供还原当量
(active center of enzyme) (一)、必需基团(essential group) 指酶分子中与活性相关的基团。 称为酶的活性中心(active center) (二)、活性中心 1. 结合基团(biding group) 是直接与底物结合的基团 在空间上组成特定的构象，决定了酶的特异性 2. 催化基团(catalytic group) 其中主要的基团在空间上相对集中组成特定的结构区域,
三 、温度对反应速度的影响
(effect of temperature) 1. 温度对酶促反应速度具有双重影响 温度升高，可使底物分子和酶分子平均动能增加，活化 分子数相应增多，从而使反应速度增加。 温度超过一定范围后，酶分子会出现变性，酶催化活力 下降，从而使反应速度降低。 温度降低使酶促反应降低，但一般不破坏酶构象。 2. 最适温度(optimum temperature) 使酶促反应速度最快时的环境温度 称为最适温度。 酶的最适温度不是酶的特征常数， 与反应时间有关。
第三章酶的生产
第三章酶的生产
2023年5月15日星期一
第三章 酶的生产制备
酶的生产方式
1.提取法: 植物、动物、微生物
2.化学合成法
生物合成法： 利用植物、动物、微生物细胞合成。 上个世纪50年代起利用微生物生产酶
。 1949年细菌发酵生产淀粉酶
上个世纪70年代以来利用植物细胞和 动物细胞培养技术生产酶。
木瓜细胞培养生产木瓜蛋白酶和木瓜 凝乳蛋白酶 人黑色素瘤细胞培养生 产血纤维蛋白溶酶原激活剂
34
2.生长偶联型中的特殊形式——中期合成型
酶的合成在细胞生长一段时间后才开始，而在细胞生 长进入平衡期以后，酶的合成也随着停止。 特点：酶的合成受产物的反馈阻遏或分解代谢物阻遏。
所对应的mRNA是不稳定的。
枯草杆菌碱性磷酸酶合成曲线 35
3.部分生长偶联型（又称延续合成型）
酶的合成在细胞的生长阶段开始，在细胞生长进入 平衡期后，酶还可以延续合成较长一段时间。 特点：可受诱导，一般不受分解代谢物和产物阻遏。
所对应的mRNA相当稳定。
黑曲霉聚半乳糖醛酸酶合成曲线 36
4. 非生长偶联型（又称滞后合成型）
只有当细胞生长进入平衡期以后，酶才开始合成并 大量积累。许多水解酶的生物合成都属于这一类型。 特点：受分解代谢物的阻遏作用。
所对应的mRNA稳定性高。
黑曲霉酸性蛋白酶合成曲线 37
总结：影响酶生物合成模式的主要因素
②发酵代谢调节：理想诱导物的添加，解除 反馈阻遏和分解代谢物阻遏（难利用的碳 氮源的使用，补料发酵）。
③降低产酶温度。
二、细胞生长动力学
微生物细胞生长的动力学方程：
Monod方程：
S－限制性基质浓度； μm—最大比生长速率； Ks —Monod常数
2023年5月15日星期一
第三章 酶的生产制备
酶的生产方式
1.提取法: 植物、动物、微生物
2.化学合成法
生物合成法： 利用植物、动物、微生物细胞合成。 上个世纪50年代起利用微生物生产酶
。 1949年细菌发酵生产淀粉酶
上个世纪70年代以来利用植物细胞和 动物细胞培养技术生产酶。
木瓜细胞培养生产木瓜蛋白酶和木瓜 凝乳蛋白酶 人黑色素瘤细胞培养生 产血纤维蛋白溶酶原激活剂
34
2.生长偶联型中的特殊形式——中期合成型
酶的合成在细胞生长一段时间后才开始，而在细胞生 长进入平衡期以后，酶的合成也随着停止。 特点：酶的合成受产物的反馈阻遏或分解代谢物阻遏。
所对应的mRNA是不稳定的。
枯草杆菌碱性磷酸酶合成曲线 35
3.部分生长偶联型（又称延续合成型）
酶的合成在细胞的生长阶段开始，在细胞生长进入 平衡期后，酶还可以延续合成较长一段时间。 特点：可受诱导，一般不受分解代谢物和产物阻遏。
所对应的mRNA相当稳定。
黑曲霉聚半乳糖醛酸酶合成曲线 36
4. 非生长偶联型（又称滞后合成型）
只有当细胞生长进入平衡期以后，酶才开始合成并 大量积累。许多水解酶的生物合成都属于这一类型。 特点：受分解代谢物的阻遏作用。
所对应的mRNA稳定性高。
黑曲霉酸性蛋白酶合成曲线 37
总结：影响酶生物合成模式的主要因素
②发酵代谢调节：理想诱导物的添加，解除 反馈阻遏和分解代谢物阻遏（难利用的碳 氮源的使用，补料发酵）。
③降低产酶温度。
二、细胞生长动力学
微生物细胞生长的动力学方程：
Monod方程：
S－限制性基质浓度； μm—最大比生长速率； Ks —Monod常数
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四、同工酶 同工酶：可催化相同化学反应的一组酶，但这些 酶的分子结构、理化性质及其免疫学特性均不同 的醚类。
第二节 酶的分子结构和功能
举例：乳酸脱氢酶同工酶（四亚基酶）的
五种类型(LDH1～ LDH5)
HH
HH
HH
HM
MM
HH
HM
MM
MM
MM
LDH1 (H4)
LDH2 (H3M)
DH3 LDH4 (H2M2) (HM3)
活化能）
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物
反应过程
第三节 酶的作用机理
二、中间产物学说 酶的活性中心与底物定向结合生成酶—底物
复合物，然后生成产物，并释放出酶。
E + S ES E + P
酶 底物 酶-底物复合物 产物
第三节 酶的作用机理
三、诱导契合学说
倍，比一般催化剂高107～1013倍。 酶的催化不需要较高的反应温度。 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反
应的活化能。酶比一般催化剂更有效地降低反应 的活化能。
第一节 概述
（二）酶促反应的高度特异性 绝对特异性：
一种酶、一种底物、一定的化学反应、生 成一种产物 相对特异性：
一种酶、一类化合物或一种化学键 立体结构特异性：
第二节酶的分子结构和功能
五、酶活性的调节 体内的物质代谢是由许多代谢途径组成的。
每条代谢途径是一系列连续的酶促反应过程， 其中一个或几个酶的活性可调节酶促反应的方 向和速度称为关键酶或调节酶。关键酶催化单 向不可逆反应，且反应速度最慢，称为限速酶。
第二节 酶的分子结构和功能
（一）酶活性调节 1、变构调节是某些小分子化合物能与酶
或被阻碍减少酶合成的量，这是对代谢缓慢而 长效的调节。
细胞内的酶一旦被破坏，酶即被细胞内的 蛋白水解酶所识别，降解成氨基酸。
第三节 酶的作用机理
一、大幅度降低反应的活化能
活化能：
反应物分子从常 能
态转变为容易发 量
生的化学反应所 需的能量。
（ 酶可极大地降
一般催化剂
催
化反应的活化
能
底物
低反应所需的
多肽酶链的活性中心
催结底化合物基基分团团子活性中 心内必 需基团
第二节 酶的分子结构和功能三、Fra bibliotek酶原及酶原的激活
酶原：无活性的酶前体。 酶原的激活 ：从无活性的酶原转变为
有活性的酶的过程。
激活剂 ：能使无活性的酶原激活的物质。 酶原激活的本质：酶活性部位形成或暴
露的过程。
第二节 酶的分子结构和功能
活性中心以外的某一部位特异性结合，引起酶 分子空间构象的变化进而改变酶活性。
2、化学修饰调节是在另外一种酶的作用 下，酶蛋白多肽链上的某些基团发生可逆的共 价改变，从而改变酶活性。
第二节 酶的分子结构和功能
（二）酶含量的调节 体内酶含量的调节包括对酶合成与分解速
度的调节。 酶蛋白的合成可被诱导增加酶合成的量，
辅基 :与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤 的方法除去。
第二节 酶的分子结构和功能
二、酶的活性中心 概念：酶与底物直接结合并发挥催化 作用的区域。
活性中心内必需基团
必需基团
活性中心外必需基团
结合底物 结合基团 催化基团
催化底物
不参与活性中心构成，稳定酶分子的空间结构
酶的活性中心
活性中 心外必 需基团
催化作用的蛋白质。 目前将生物催化剂分为两类;酶 、 核酶（脱
氧核酶） 酶所催化的反应称为酶促反应，反应中被酶
作用的物质称为底物，生成的物质称为产物。酶 所具有的催化能力称为酶活性，而酶失去催化能 力称为酶的失活。
第一节 概述
二、酶催化作用的特点 (一）酶促反应具有极高的催化效率 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020
第二节 酶的分子结构和功能
一、酶的分子组成 单纯酶：仅由蛋白质部分组成； 结合酶(全酶)
蛋白质部分：酶蛋白
辅助因子
小分子有机化合物
金属离子
结合酶只有在二者共同存在时，酶才有活性。
第二节 酶的分子结构和功能
辅助因子分（按其与酶蛋白结合的紧密程 度）
辅酶 :与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤 的方法除去。
骨骼肌型（M型） 心肌型（H型）
LDH5 (M4)
第二节 酶的分子结构和功能
LDH的生理及临床意义
①在代谢调节过程中
起着重要的作用；
②可解释发育过程中 各阶段特有的代谢 特征；
酶 活 性
③其酶谱的改变有助 于对疾病的诊断；
④可作为遗传标志， 用于遗传分析研究 中。
心肌梗死酶谱
正常酶谱 肝病酶谱
12 3 4 5 心肌梗死和肝病病人血清LDH酶谱的变化
一种酶、立体异构体中的一种
第一节 概述
(三)反应温和性和高度不稳定性 凡是能使蛋白质变性的因素均能影响酶的
活性，甚至失活。 (四)酶活性可调性
可通过改变酶的合成和降解的速度来调节 酶的含量，从而影响人体内代谢速度。
第一节概述
三、酶的命名和分类 （一）酶的命名
习惯命名方法 依作用底物来命名。 如淀粉酶、蛋白酶。 依所催化的反应的类型命名，如脱氢酶、 转移酶等。 两个原则结合起来命名，如丙酮酸脱羧酶等。 依酶的来源或其它特点来命名，如胃蛋白酶、 胰蛋白酶等。
第一节 概述
国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，
后加一个酶字。例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸
第一节概述
（二）酶的分类 （1）氧化还原酶类 （2）转移酶类 （3）水解酶类 （4）裂解酶类(或裂合酶类) （5）异构酶类 （6）合成酶类(或连接酶类)
第三章 酶
第三章 酶
学习目标
知识目标 （一）阐述酶的概念和酶的组成。 （二）概括酶的结构与功能及影响酶促反应上
的因素。 （三）描述酶与医学的关系。
第三章 酶
学习目标
能力目标 （一）会运用影响酶促反应速度的因素来解
释一些医疗现象。 （二）能举例说明酶在疾病诊断和治疗上的
应用。
第一节 概述
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效
酶原激活的机理
酶原 在特定条件下
一个或几个特定的肽键断裂，水解
掉一个或几个短肽
分子构象发生改变
形成或暴露出酶的活性中心
肠激酶 胰蛋白酶
缬天天天天赖异缬甘
组
46 丝
S
18
S
3
SS
活性中心
缬天天天天赖
缬
异甘组
丝
S
S
SS
胰蛋白酶原的激活过程
第二节 酶的分子结构和功能
酶原激活的生理意义 1、保护产生她的组织细胞不受酶的作用而受损 2、使酶在特定的环境中发挥作用。
第二节 酶的分子结构和功能
举例：乳酸脱氢酶同工酶（四亚基酶）的
五种类型(LDH1～ LDH5)
HH
HH
HH
HM
MM
HH
HM
MM
MM
MM
LDH1 (H4)
LDH2 (H3M)
DH3 LDH4 (H2M2) (HM3)
活化能）
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物
反应过程
第三节 酶的作用机理
二、中间产物学说 酶的活性中心与底物定向结合生成酶—底物
复合物，然后生成产物，并释放出酶。
E + S ES E + P
酶 底物 酶-底物复合物 产物
第三节 酶的作用机理
三、诱导契合学说
倍，比一般催化剂高107～1013倍。 酶的催化不需要较高的反应温度。 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反
应的活化能。酶比一般催化剂更有效地降低反应 的活化能。
第一节 概述
（二）酶促反应的高度特异性 绝对特异性：
一种酶、一种底物、一定的化学反应、生 成一种产物 相对特异性：
一种酶、一类化合物或一种化学键 立体结构特异性：
第二节酶的分子结构和功能
五、酶活性的调节 体内的物质代谢是由许多代谢途径组成的。
每条代谢途径是一系列连续的酶促反应过程， 其中一个或几个酶的活性可调节酶促反应的方 向和速度称为关键酶或调节酶。关键酶催化单 向不可逆反应，且反应速度最慢，称为限速酶。
第二节 酶的分子结构和功能
（一）酶活性调节 1、变构调节是某些小分子化合物能与酶
或被阻碍减少酶合成的量，这是对代谢缓慢而 长效的调节。
细胞内的酶一旦被破坏，酶即被细胞内的 蛋白水解酶所识别，降解成氨基酸。
第三节 酶的作用机理
一、大幅度降低反应的活化能
活化能：
反应物分子从常 能
态转变为容易发 量
生的化学反应所 需的能量。
（ 酶可极大地降
一般催化剂
催
化反应的活化
能
底物
低反应所需的
多肽酶链的活性中心
催结底化合物基基分团团子活性中 心内必 需基团
第二节 酶的分子结构和功能三、Fra bibliotek酶原及酶原的激活
酶原：无活性的酶前体。 酶原的激活 ：从无活性的酶原转变为
有活性的酶的过程。
激活剂 ：能使无活性的酶原激活的物质。 酶原激活的本质：酶活性部位形成或暴
露的过程。
第二节 酶的分子结构和功能
活性中心以外的某一部位特异性结合，引起酶 分子空间构象的变化进而改变酶活性。
2、化学修饰调节是在另外一种酶的作用 下，酶蛋白多肽链上的某些基团发生可逆的共 价改变，从而改变酶活性。
第二节 酶的分子结构和功能
（二）酶含量的调节 体内酶含量的调节包括对酶合成与分解速
度的调节。 酶蛋白的合成可被诱导增加酶合成的量，
辅基 :与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤 的方法除去。
第二节 酶的分子结构和功能
二、酶的活性中心 概念：酶与底物直接结合并发挥催化 作用的区域。
活性中心内必需基团
必需基团
活性中心外必需基团
结合底物 结合基团 催化基团
催化底物
不参与活性中心构成，稳定酶分子的空间结构
酶的活性中心
活性中 心外必 需基团
催化作用的蛋白质。 目前将生物催化剂分为两类;酶 、 核酶（脱
氧核酶） 酶所催化的反应称为酶促反应，反应中被酶
作用的物质称为底物，生成的物质称为产物。酶 所具有的催化能力称为酶活性，而酶失去催化能 力称为酶的失活。
第一节 概述
二、酶催化作用的特点 (一）酶促反应具有极高的催化效率 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020
第二节 酶的分子结构和功能
一、酶的分子组成 单纯酶：仅由蛋白质部分组成； 结合酶(全酶)
蛋白质部分：酶蛋白
辅助因子
小分子有机化合物
金属离子
结合酶只有在二者共同存在时，酶才有活性。
第二节 酶的分子结构和功能
辅助因子分（按其与酶蛋白结合的紧密程 度）
辅酶 :与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤 的方法除去。
骨骼肌型（M型） 心肌型（H型）
LDH5 (M4)
第二节 酶的分子结构和功能
LDH的生理及临床意义
①在代谢调节过程中
起着重要的作用；
②可解释发育过程中 各阶段特有的代谢 特征；
酶 活 性
③其酶谱的改变有助 于对疾病的诊断；
④可作为遗传标志， 用于遗传分析研究 中。
心肌梗死酶谱
正常酶谱 肝病酶谱
12 3 4 5 心肌梗死和肝病病人血清LDH酶谱的变化
一种酶、立体异构体中的一种
第一节 概述
(三)反应温和性和高度不稳定性 凡是能使蛋白质变性的因素均能影响酶的
活性，甚至失活。 (四)酶活性可调性
可通过改变酶的合成和降解的速度来调节 酶的含量，从而影响人体内代谢速度。
第一节概述
三、酶的命名和分类 （一）酶的命名
习惯命名方法 依作用底物来命名。 如淀粉酶、蛋白酶。 依所催化的反应的类型命名，如脱氢酶、 转移酶等。 两个原则结合起来命名，如丙酮酸脱羧酶等。 依酶的来源或其它特点来命名，如胃蛋白酶、 胰蛋白酶等。
第一节 概述
国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，
后加一个酶字。例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸
第一节概述
（二）酶的分类 （1）氧化还原酶类 （2）转移酶类 （3）水解酶类 （4）裂解酶类(或裂合酶类) （5）异构酶类 （6）合成酶类(或连接酶类)
第三章 酶
第三章 酶
学习目标
知识目标 （一）阐述酶的概念和酶的组成。 （二）概括酶的结构与功能及影响酶促反应上
的因素。 （三）描述酶与医学的关系。
第三章 酶
学习目标
能力目标 （一）会运用影响酶促反应速度的因素来解
释一些医疗现象。 （二）能举例说明酶在疾病诊断和治疗上的
应用。
第一节 概述
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效
酶原激活的机理
酶原 在特定条件下
一个或几个特定的肽键断裂，水解
掉一个或几个短肽
分子构象发生改变
形成或暴露出酶的活性中心
肠激酶 胰蛋白酶
缬天天天天赖异缬甘
组
46 丝
S
18
S
3
SS
活性中心
缬天天天天赖
缬
异甘组
丝
S
S
SS
胰蛋白酶原的激活过程
第二节 酶的分子结构和功能
酶原激活的生理意义 1、保护产生她的组织细胞不受酶的作用而受损 2、使酶在特定的环境中发挥作用。