动物生物化学复习资料
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点动物生物化学第一单元：生命的化学特征一、组成生命的物质元素：主要有碳、氢、氧、氮四种，占细胞物质总量的99%，另外还含有硫、磷及金属元素。
碳、氢、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋白质和核酸的主要元素；含硫和磷的化合物在生物细胞的基团和能量转移反应中比较重要；金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化中有重要作用。
二、生命体系中的非共价作用力：主要有氢键、离子键、范德华力和疏水力。
三、生物大分子：生物体内的大分子主要有糖原、核酸、蛋白质。
四、ATP也称为三磷酸腺苷，是机体内直接用于作功的分子形式，它在生物体内能量交换中起着核心作用，被称为通用能量货币。
ATP、GTP、CTP、UTP等都含有高能磷酸键，统称为高能磷酸化合物。
第二单元蛋白质第一节蛋白质的结构组成及功能构成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S 5种，其中N元素的含量稳定，占蛋白质的16％，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。
一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位——氨基酸。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。
这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。
其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。
二、氨基酸的性质1．一般物理性质(1)含有苯环的氨基酸有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最大吸收。
（2）氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
（3）氨基酸的等电点：当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等（净电荷为零）时，溶液的PH称该氨基酸的等电点（PI）。
第二节蛋白质的结构层次1．肽与肽键一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
动物生物化学知识点复习
组分
磷酸
戊糖
碱
嘌呤
基
嘧啶
两类核酸的分子组成
RNA
磷酸
DNA
核糖 U
脱氧核糖
AG
C
T
核苷酸的紫外吸收
碱基中含有共轭双键， 最大吸收峰 260 nm 左右
核酸溶液紫外吸收以摩尔磷的吸光度表示， 摩尔磷即相当摩尔核苷酸。
（P）＝ 30.98 A
WL
ε：摩尔吸光系数 A：吸收值 W：每升溶液磷重量 L ：比色杯内径
由于共振作用，所有核苷酸的碱基都吸收紫外光，核酸在 260 nm 附近有强大光吸收。
第5章 糖类
糖类的本质： 多羟基醛、多羟基酮 多羟基醛或多羟基酮的衍生物
指蛋白质中相邻的二级结构单位(即单个-螺旋或-转角)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
2. 结构域 (domain) 指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域（domain）或功能域。
四. 蛋白质的三级结构
（一）三级结构的概念
(一) 四级结构的概念
(１) 有关四级结构的一些概念 亚基(单体)，同多聚，杂多聚
(２) 四级缔合的驱动力 主要有范氏作用力，氢键，离子键和疏水作用力，其中疏水作用力最为重要，二硫键对于稳定四级结构有重要意义。
(３) 亚基相互作用的方式 亚基之间的分布有各种各样的对称关系。
第4章 核酸
核酸的一级结构：一分子核苷酸的3’-位羟基与另一分子核苷酸的5’-位磷酸基通过脱水可形成3’,5’-磷酸二酯键，将两分子核苷酸连接起来。
动物生物化学重点笔记
动物生物化学重点笔记动物生物化学是研究动物体内化学物质的组成、结构、性质、代谢及其调节的一门科学。
它对于理解动物的生命活动、疾病发生机制以及动物生产等方面都具有重要意义。
以下是动物生物化学的一些重点内容。
一、蛋白质蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要功能。
1、蛋白质的组成蛋白质由氨基酸组成，常见的氨基酸有 20 种。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多肽链经过折叠、盘绕形成具有特定空间结构的蛋白质。
2、蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的排列顺序，二级结构有α螺旋、β折叠等，三级结构是整条多肽链的空间构象，四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排布。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性与复性等特性。
变性会导致蛋白质的空间结构破坏，从而失去其生物活性。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
1、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，由两条反向平行的脱氧核苷酸链组成，碱基之间遵循互补配对原则（A 与 T 配对，G 与 C 配对）。
2、 RNA 的种类和功能RNA 有信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA （rRNA）等。
mRNA 携带遗传信息，指导蛋白质合成；tRNA 转运氨基酸；rRNA 参与核糖体的构成。
3、核酸的复制与转录DNA 复制是半保留复制，通过解旋、引物结合、延伸等步骤完成。
转录是以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特性酶具有高效性、专一性和作用条件温和等特点。
2、酶的活性中心酶的活性中心是酶与底物结合并发挥催化作用的部位。
3、酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速化学反应的进行。
4、酶的调节酶的调节包括酶活性的调节（变构调节、共价修饰调节）和酶含量的调节。
四、生物氧化生物氧化是指物质在生物体内进行氧化分解，最终生成二氧化碳和水，并释放能量的过程。
动物生物化学复习资料
字母代号：①Ala：丙氨酸②Val：缬氨酸③Leu：亮氨酸④Ile：异亮氨酸⑤Phe:苯丙氨酸⑥Trp:色氨酸⑦Met：蛋氨酸⑧Pro：脯氨酸⑨Gly:甘氨酸⑩Ser：丝氨酸⑾Thr：苏氨酸⑿Cys：半光氨酸⒀Tyr：酪氨酸⒁Asu：天冬酰胺⒂Gln：谷胺酰胺⒃His：组氨酸⒄Lys:赖氨酸⒅Arg：精氨酸(19) Asp：天冬氨酸(20)Glu:谷氨酸，①GSH:谷胱甘肽②FMN：黄素单核苷酸③FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸④NAD+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸；⑤NADP+ ：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸⑥ACP：酰基载体蛋白⑦CM：乳糜微粒⑧VLDL：极低密度脂蛋白⑨LDL：低密度脂蛋白⑩HDL：高密度脂蛋白(11)ALT：丙氨酸氨基转移酶(12)AST：天冬氨酸氨基转移酶又称为谷草转氨酶（GOT）。
①HMP：磷酸戊糖途径②cDNA：互补DNA ③mRNA:信使RNA④rRNA:核糖体RNA⑤tRNA:转移RNA⑥Km:米氏常数⑦MVA:甲羟戊酸⑧IPP:异戊烯焦磷酸⑨DPP：二甲丙烯焦磷酸⑩FPP：焦磷酸法尼酯⑾LCAT:胆固醇脂酰基转移酶⑿HL：肝脂肪酶⒀CETP:胆固醇转运蛋白⒁PTP:磷脂转运蛋白⒂IDL：中等密度转运蛋白⒃GPT:谷丙转氨酶⒄IMP：次黄嘌呤核苷酸⒅AMP：腺嘌呤核苷酸（19）CPK:肌酸激酶（20）OMP：乳清酸核苷酸（21）UMP:尿嘧啶核苷酸（22）IF：起始因子（23）EF：延伸因子（24）RF:释放因子生物化学：从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门科学。
简单蛋白质：水解后只产生氨基酸的蛋白质。
结合蛋白质：水解后除了产生蛋白质还产生非蛋白组分的蛋白质。
蛋白质的化学组成:1. 元素组成:C、H、O、N ，大多含有S，有的还含有P、Fe、I、Cu、Mo、Zn，各元素的百分比对于大多数蛋白质都较相似，其中N约占16% 。
2. 蛋白质的基本结构单元蛋白质的基本结构单元是氨基酸，多个氨基酸首尾连结形成长而不分支的多聚物——多肽链，多肽链再折叠卷曲，形成蛋白质。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1. 蛋白质蛋白质是组成生物体的基本大分子，由氨基酸组成，具有多样的功能。
氨基酸的种类及顺序不同，决定了蛋白质的结构与功能。
蛋白质可以分为两类：结构蛋白和功能蛋白。
结构蛋白包括胶原蛋白和肌动蛋白等，主要构成生物体的骨骼、组织和器官等；功能蛋白包括酶、激素、抗体等，参与生物体的代谢、信号传导和免疫等方面。
2. 糖类糖类是由单糖分子组成的多糖，是生物体能量的来源之一，也是生物体的结构材料。
糖类分为单糖、双糖和多糖。
单糖包括葡萄糖、果糖等，是生物合成的最基本的糖类。
双糖由两个单糖分子通过糖苷键结合而成，如蔗糖、乳糖等。
多糖由多个单糖分子通过糖苷键结合而成，如淀粉、纤维素等。
3. 脂类脂类是由甘油和脂肪酸组成的化合物，是生物体的主要能量来源之一，也是细胞膜的主要成分。
脂肪酸分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸，它们的含量和种类决定了脂类的性质和功能。
酯化反应是脂类形成以及分解过程的关键。
4. 核酸核酸由核苷酸分子组成，是生物体内存储遗传信息和转移遗传信息的重要分子。
核苷酸包括腺嘌呤核苷酸、鸟嘌呤核苷酸、胸腺嘧啶核苷酸和胞嘧啶核苷酸四种。
DNA和RNA是两种最重要的核酸，它们的化学结构及功能有很大不同。
DNA储存生物体的遗传信息，RNA参与信息的传递和表达。
5. 酶酶是一类可以催化生物化学反应的蛋白质催化剂。
酶可以大大降低生物化学反应的能垒，从而加速反应速率。
酶的活性受到很多因素的影响，如温度、pH值和离子浓度等。
酶在生物体内发挥着重要的作用，如消化、代谢、免疫等等。
6. 生物膜生物膜是由磷脂分子和蛋白质分子构成的双层屏障，包裹着细胞内部，为细胞提供保护和组织结构支持。
生物膜的结构和功能受到很多因素的影响，如膜蛋白分子的种类和密度、环境因素等。
生物膜参与到细胞的转运、信号传导和细胞分裂等重要生物过程。
7. 代谢代谢是指生物体内物质的转化和利用过程。
代谢可以分为两类：有氧代谢和无氧代谢。
有氧代谢是指需要氧气参与的代谢反应，包括三个步骤：糖解、Krebs循环和呼吸链。
【执业兽医师】动物生物化学知识点
【执业兽医师】动物生物化学第一单元蛋白质化学及其功能1、必需氨基酸：机体不能合成或合成不足的氨基酸。
甲（甲硫氨酸）携（缀（x《）氨酸）来（赖氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）亮（亮氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）。
口诀：甲携来一本亮色书。
2、蛋白质的变性实质：次级键（包括二硫键）被破坏，天然构象解体。
不涉及一级结构的破坏。
变性后变化：生物活性丧失；物理性质改变：溶解度降低、易结絮、凝固沉淀，失去结晶能力、黏度增大等。
化学性质发生改变：易被蛋白酶水解。
3、盐析：加入大量中性盐，蛋白质从水溶液中沉淀析出。
生物碱试剂：苦味酸、单宁酸、三氯醋酸、钙酸等，能与蛋白质结合成难溶的蛋白盐从而沉淀。
4、蛋白质的基础结构：一级结构。
蛋白质二级结构：包括a-螺旋，B-折叠，B-转角，无规卷曲四种。
肌红蛋白是一个具有三级结构的氧结合蛋白，呈紧密球形构象。
5、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳可用于蛋白质分子质量的测定。
紫外吸收性质：蛋白质的最大吸收峰在280nm o6、酸性氨基酸：谷氨酸、大冬氨酸。
碱性氨基酸：组氨酸、精氨酸、赖氨酸。
7、硒代半胱氨酸是第21种标准的氨基酸,毗（bi）咯（lub）赖氨酸是第22种标准的氨基酸。
第二单元生物膜1、相变温度：（1）脂肪酸炷（ting）链越短,越不饱和，相变温度越低,越容易相变；（2）胆固醇越多，膜流动性越低，相变温度越高，越不容易相变。
2、膜上的寡糖链都是暴露在质膜外表面上，与细胞的相互识别和通讯等重要的生理活动相关联。
第三单元酶1、结合酶（全酶）=酶蛋白+辅助因子。
2、酶的活力单位(U):酶的活力单位是衡量酶催化活性的重要指标，活力单位越高，活力越低。
酶的比活力：酶的比活力是分析酶纯度的重要指标。
酶的比活力越大，纯度越高。
3、米氏常数Km:当反应速度达到最大反应速度的一半时底物的浓度。
Km是酶的特征常数。
Km值的大小,近似地表示酶和底物的亲和力,Km值大,意味着酶和底物的亲和力小，反之则大。
考研动物生物化学总结复习题
动物生物化学第一章绪论一、名词解说1、生物化学 2 、生物大分子二、填空题1、生物化学的研究内容主要包含、和。
2、生物化学发展的三个阶段是、和。
3、新陈代谢包含、和三个阶段。
4、“ Biochemistry ”一词第一由德国的于 1877 年提出。
5、在古人工作的基础上，英国科学家 Krebs 曾提出两大有名学说和。
6、水的主要作用有以下四个方面、、和。
三、单项选择题现代生物化学从 20 世纪 50 年月开始，以以下哪一学说的提出为标记：A． DNA的右手双螺旋构造模型 B.三羧酸循环 C.断裂基因 D.基因表达调控我国生物化学的奠定人是：A. 李比希B.吴宪C.谢利D.拉瓦锡1965 年我国第一合成的拥有生物活性的蛋白质是：A. 牛胰岛素B.RNA聚合酶C.DNA聚合酶D.DNA连结酶生物化学的一项重要任务是：A. 研究生物进化B. 研究激素生成C. 研究小分子化合物D. 研究新陈代谢规律及其与生命活动的关系1981 年我国达成了哪一种核酸的人工合成：A. 清蛋白 mRNAB.珠蛋白RNAC.血红蛋白DNAD.酵母丙氨酸tRNA参考答案一、名词解说1、生物化学又称生命的化学，是研究生物机体( 微生物、植物、动物) 的化学构成和生命现象中化学变化规律的一门科学。
2、分子量比较大的有机物，主要包含蛋白质、核酸、多糖和脂肪。
二、填空题1、生物体的物质构成、新陈代谢、生物分子的构造与功能2、静态生物化学阶段、动向生物化学阶段、现代生物化学阶段3、消化汲取、中间代谢、排泄4、霍佩赛勒5、鸟氨酸循环、三羧酸循环6、参加物质代谢反响、是体内诸多物质的优秀溶剂、保持体温相对恒定、物质分解产生的水是体内水的一个根源三、单项选择题1. A2. B3. A4. D5. D第二章核酸的化学一、名词解说1、核苷 2 、核苷酸 3 、核苷多磷酸4 、DNA的一级构造5、DNA的二级构造6、核酸的变性7 、添色效应8 、Tm 9 、核酸的复性10 、减色效应11、退火12 、淬火13 、核酸探针14 、 DNA双螺旋构造的多态性二、填空题1、研究核酸的始祖是 _________ ，但严格地说，他分别获取的不过。
动物生物化学复习总结
一、名词解释：1.等电点；当一定的PH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷相等，即净电荷为0，此时溶液的PH即为该种氨基酸的等电点。
2. 酶的活性中心：酶只有很小的部位与底物发生反应，此部位称为酶的活动中心。
3. 变构酶：当一种效应物与酶一个部位结合后，将影响到另一个效应物与酶的结合，这类酶称为变构酶二、填空题：1. 碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸❖ 2. 蛋白质的二级结构包括：α-螺旋、β-折叠、独立的α-螺旋和β-折叠、相间的α-螺旋和β-折叠3. 酶的专一性包括相对专一性、绝对专一性、立体结构专一性三、三羧酸循环或糖酵解路径图(书本103,105面)习题1氨基酸在水溶液中也什么形式存在（两性离子）2蛋白质亚基间的空间排布相互作用（四级结构）3胰岛素原转变为胰岛素发生在哪个细胞器：高尔基体4蛋白质的等电点为5.0放在PH为1.0的缓冲液中，正电荷能向正极还是负极。
答案：负极5每分子血红蛋白中有多少个铁原子？（四个）6双缩脲用来检测什么（蛋白质）7肽键属不属于一级结构内能（属于）8肽键中氮与氮之间单键为什么不能旋转（有酰胺平面）判断题9肽键能旋转形成β-折叠（错误）10具有三级结构的肽键都具有生物活性（错误）11蛋白质在生物体内合成之后的共价修饰是可逆（正确）12磷酸化和去磷酸化作用用的是不是同一种酶（不是）13盐析不会引起蛋白质的变性（正确）14Km值代表亲合性的高低（负相关）15磷酸化是激酶催化的（正确）16糖元磷酸化酶是一种什么酶（可逆的共价调节酶）17Km值与酶的性质相关而不是与酶的活性相关（正确）18糖酵解过程中的限速酶（磷酸果糖激酶）19以磷酸二羟丙酮为交叉点的是（糖代谢与甘油代谢之间）20丙酮到乙酰辅酶A脱掉的H给了谁（NAD+）21发生线粒体的循环式：三羧酸循环22一分子子葡萄糖进行有氧氧化会经过几次底物磷酸化（6次）思考题第二章蛋白质（1）天冬氨酸解离基团的pK值分别是pK1=1.88，pK2=9.06，pKR=3.64，天冬氨酸的等电点是多少？因为天冬氨酸为酸性氨基酸，故PL=（PK1+PKR）/2=2.76（2）简述血红蛋白变构与功能的关系？血红蛋白每个亚基内有一个血红素辅基，血红素中央的Fe离子是结合部位,Fe离子有6个配位键，4个与血红素吥啉环的四个吡咯的N原子相连，第五个配位键与β链F8的组氨酸咪唑基相连，第6个配位键是与氧结合的部位，不结合氧时由于第5 个配位键的作用使亚铁离子离开卟啉环，当与氧结合时亚铁离子被拉向卟啉环，这一微小的移动引发了整个血红蛋白构象和性质的改变。
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一、绪论与酶1.生物化学的概念2.酶催化作用的特征3.维生素与辅酶4.酶催化机理（除底物活化能外，中间产物学说和契合学说诱导）5.酶活力及其单位（填空题）在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位（IU）。
1972年又推荐以催量单位(katal)来表示酶的活性单位。
1催量(1kat)指：在特定条件下，每秒钟使1mol底物转化为产物所需的酶量。
1U=16.67×109kat6.酶促反应动力学（[S]（简答题）、I（抑制剂）、激活剂、E、t（37º）、pH（6.8～7.0））米氏方程：[][]SKSVvm+=（V:最大速度，Km:米氏常数）Km可以表示酶与底物的亲和力，Km越小，亲和力越大。
例题1：说明磺胺类药物（竞争性抑制）与有机磷农药中毒的原理答：磺胺药与对氨基甲酸结构相似，可与对氨基甲酸竞争叶酸合成酶的活性中心，叶酸合成受抑制，叶酸随之减少，使核酸合成障碍，细菌生长繁殖受到抑制。
而人体可直接吸收叶酸。
有机磷杀虫药是乙酰胆碱酯酶的不可逆抑制剂。
它与磷原子与乙酰胆碱活性部位中心丝氨酸残基的羟基以共价键结合，使酶失活。
乙酰胆碱为生物体内传递神经冲动的重要物质。
胆碱酯酶为羟基酶，有机磷杀虫剂中毒时，此酶活受抑制，结果造成乙酰胆碱的堆积，造成神经过度兴奋直至抽搐而死。
又如：草酰乙酸、丙二酸和琥珀酸在结构上十分相似，因此草酰乙酸、丙二酸都是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。
7.酶活性的调节:同工酶（概念）8.酶的分类:（1）氧化还原酶类：琥珀酸脱氢酶、乳酸脱氢酶、细胞色素氧化酶；（2）转移酶类：谷丙转氨酶（3）水解酶类：蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶；（4）裂合酶类：醛缩酶；（5）异构酶类：葡萄糖异构酶；（6）合成酶类：谷酰胺合成酶、DNA聚合酶。
名词解释:生物化学是研究生命的化学的一门科学，将成为生命的化学。
新陈代谢生物体维持其生长、繁殖、运动等生命活动过程中化学变化的总称。
酶是由生物细胞产生的具有催化能力的生物催化剂。
酶活性部位酶分子中能直接参与分子结合，并催化底物化学反应的部位。
酶原没有活性的酶的前体。
酶原的激活使无活性的酶原转变成活性酶的过。
活化能是指从反应物（初态）转化成中间产物（过渡态）所需要的能量。
必需基团是指直接参与与底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构想的基团。
锁-钥学说底物结构必须与酶活性部位的结构非常互补，就像锁与钥匙一样，这样，才能紧密结合，形成酶–底物复合物。
（简短版：底物分子专一地嵌入酶的活性中心，与酶的构象互补。
）诱导契合学说酶分子的活性部位结构原来并不与底物分子的结构互补，但活性部位有一定的柔性，当底物分子与酶分子相遇时，可以诱导酶蛋白的结构发生相应的变化，使活性部位上各个结合基团与催化集团达到对底物结构正确的空间排布与定向，从而使酶与底物互补结合，产生酶–底物复合物，并使底物发生反应。
（简短版：当底物和酶接触时，可诱导酶分子的构象变化，使酶活性中心的各种基团处于和底物互补契合的正确空间位置，有利于催化。
）酶活力酶催化底物化学反应的能力。
酶活力单位是衡量酶活力大小的计量单位。
比活力每毫克蛋白质中所具有的酶活力核酸酶具有催化活性,既类似与酶的催化活性的RNA同工酶能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶。
一.选择题1 .酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应（C）A .向反应体系提供能量B . 降低反应的自由能变化C .降低反应的活化能D .降低底物的能量水平E .提高产物的能量水平2 .已知某种酶Km值为0.05mol/L，试问要使此酶所催化的反应速度达最大反应速度的80%时底物浓度应是多少（C）A . 0.04mol/LB . 0.8 mol/LC . 0.2 mol/LD . 0.05 mol/LE . 0.1 mol/L3 .酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是（A）A .有活性的酶浓度减少B .有活性的酶浓度无改变C . Vmax增加D .使表观Km值增加E . 使表观Km值变小4 .下列哪一个维生素能被氨喋呤及氨甲喋呤所拮抗（B）A、维生素B6B、叶酸C、维生素B2D、维生素B1E、遍多酸5.一个酶作用与多种底物时，其天然底物Km值应是（C）A .增大B .与其他底物相同C .最小D .居中间E .与Km相同6 .反应速度为最大反应速度的80%时，Km等于(C)A .〔S〕B . 1/2〔S〕C . 1/4〔S ]D .0.4〔S〕E .0.8〔S 〕二、判断题1．基团专一性只对基团要求严格，对化学键要求不严格。
2．体内酶种类多，含量也多，消耗也多。
3．维生素B1又叫抗脚气病维生素，在体内可形成TPP。
4．酶的活性部位是由结合部位和催化部位组成的。
5.活化能越低，活化分子越多，反应速度越快。
6.Km值越大，E与S的亲和力越大。
7.酶在细胞内外都可起催化作用。
8.磺胺类药物治病的机理属于竞争性抑制。
9.唾液淀粉酶属于水解酶类。
10.动物体内酶的最适pH值是6.8—8.0 。
11.酶的专一性是由辅酶决定的。
12.低温、高温均可使酶变性。
三、简答题1、酶有哪些催化特征？2、 B族维生素在体内可形成的辅酶形式及其功能。
3、简述诱导契合学说的中心内容。
4、简述影响酶促反应的因素。
5、简述磺胺类药物治病机理。
6 、简述有机磷中毒机理。
二、糖代谢1.糖的生理功能2.糖的来源与去路3.糖酵解反应过程（与ATP有关的方程式（5分））4.糖有氧氧化反应过程:(一)糖酵解途径：葡萄糖丙酮酸（方程式）(二)丙酮酸乙酰CoA(三)三羧酸循环（过程，脱氢，4次，分别生成多少个ATP共12个）5.TCA循环特点及其生理意义（三羧循环）6.G完全氧化产生的ATP（36/38，肌肉、大脑、肝脏）7.磷酸戊糖途径的特点及生理意义(NAPPH、磷酸核糖、酵解、氧化、戊糖、异生、糖原分解)8.葡萄糖异生作用的反应途径9.糖原的合成与分解不是逆反应10.糖代谢各途径之间的联系糖酵解作用糖有氧氧化磷酸戊糖途径糖的异生作用糖原的分解与合成共同的中间产物——构成一个整体第一个交汇点——6-P-G第二个交汇点——3-P-甘油醛第三个交汇点——丙酮酸名词解释血糖主要是指血液中所含的葡萄糖。
糖酵解是把葡萄糖转变为乳糖（三碳糖）并产生ATP的一系列反应。
底物水平磷酸化使羧基脱氢氧化为羧酸的同时并用从反应中获得的能量使羧基磷酸化为酰基磷酸的磷酸化。
糖有氧氧化三羧酸循环转酮醇酶把磷酸酮糖上的乙酮醇基转移给磷酸醛糖的酶。
转醛醇酶葡萄糖异生作用是由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。
糖原是由葡萄糖残基构成的含血多分枝的大分子高聚物。
一、选择题１.丙酮酸脱氢酶复合体中不包括( D )A、生物素B、NAD+C、FADD、硫辛酸E、辅酶A２.葡萄糖进行酵解或有氧氧化时净得的ATP数之比为( C/D )A、1：9B、1：15C、1：18D、1：193.1摩尔丙酮酸进行有氧氧化时净得的ATP为( C )摩尔?A. 12B. 3C. 15D. 104.下列哪一个不是Ｇ有氧氧化的限速酶( D )Ａ．己糖激酶Ｂ．柠檬酸合成酶Ｃ．异柠檬酸脱氢酶Ｄ．醛缩酶5.饥饿时维持血糖水平主要靠：（选一最佳答案）A、肝糖原糖异生B、肌肝糖原异生C、肠道吸收葡萄糖D、糖的有氧氧化减少6.合成糖原时，葡萄糖基的直接供体是（C）A、葡萄糖-1-磷酸B、葡萄糖-6-磷酸C、UDPGD、CDPGE、GDPG7.与丙酮酸异生为葡萄糖无关的酶是（B）A、果糖1，6二磷酸酶B、丙酮酸激酶C、磷酸已糖异构酶D、烯醇化酶E、醛缩酶8.A、丙酮酸脱氢酶 B、丙酮酸羧化酶C、两者都是D、两者都不是（1）需硫胺素（ A ）（2）需生物素（ B ）（3）反应中有CO2 （ C ）（4）需要ATP （ B ）二.判断对错1.糖与糖原均是重要的供能物质。
（√）2.血糖是葡萄糖在体内运输的主要形式。
（√）3.1次TCA循环可产生1CO2，4对H和12ATP 。
（×）4.己糖激酶，转酮醇酶，葡萄糖-6-磷酸酶催化的均是不可逆反应。
（×）5.糖的各种代谢途径均为机体提供大量ATP 。
（×）6．淀粉是动物体内糖的主要来源。
（×）7．肾上腺素可通过激活腺苷酸环化酶而使血糖浓度升高（√）8．丙酮酸羧化酶是糖异生作用不可缺少的酶。
（×）9．动物体内的能量主要来自糖的分解。
（√）6-磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏可导致新生儿贫血。
（√）三、填空题1.动物体内糖的主要来源是（），主要去路是（）。
2.写出下列代谢途径的场所糖酵解（）糖有氧氧化（）磷酸戊糖途径（）糖异生作用（）3．丙酮酸脱氢酶复合体由（），（），（）三种酶组成。
4.磷酸戊糖途径是由（）开始，其重要产物是（）和（）。
5．糖代谢的第一个交汇点是（），第二个交汇点是（），第三个交汇点是（）。
四、简答题1.写出葡萄糖生醇发酵的过程2.简述B族维生素在糖有氧氧化的作用。
3.糖酵解与TCA各有何生理意义?4.1摩尔丙酮酸进行有氧氧化时净得多少ATP?5.简述磷酸戊糖途径的特点及生理意义。
6.试述为什么减肥者要减少糖类物质的摄入?三、生物氧化1.自由能与ＡＴＰ2.生物氧化的特点（1）生物氧化是在生物细胞内进行的酶促氧化过程，反应条件温和（水溶液，pH7和常温）；（2）物质(底物)的氧化方式是脱氢,脱下的氢经一系列传递体,才能与氧结合生成水；（3）在氢传给氧的过程中逐步释放的自由能,自由能以ATP形式贮存；（4）二氧化碳是物质转变为含羧基化合物后脱羧产生。
生物氧化的部位：真核生物细胞：线粒体原核生物细胞：细胞膜3.呼吸链（电子传递链）的组成与机理(选择题，Fe+ 转移电子、细胞色素)ATP产生的条件：ΔG = -30.57KJ/molFMN →C O Q：△G=-50.24KJ/molCyt b →Cytc1：△G=-41.87KJ/molCytaa3→O2：△G=-100.48KJ/mol部位Ⅰ：NADH-Q还原酶复合体（复合物Ⅰ）（FMN→辅酶Q）部位Ⅱ：QH2-细胞色素c还原酶复合体（复合物Ⅲ）（cytb→cytc1)部位Ⅲ：细胞色素c氧化酶复合体（复合物Ⅳ） (cytaa3→O2)4.胞液中的NADH的氧化（苹果酸、磷酸甘油）5.氧化磷酸化作用（ATP产生部位：）6.化学渗透假说的要点该假说由英国生物化学家米切尔于1961年提出的。
他认为电子传递的结果将H+ 从线粒体内膜上的内侧“泵”到内膜的外侧（膜对H+是不通透的），于是在内膜内外两侧产生了H+的浓度梯度;这样，在膜的内侧与外侧就产生了跨膜质子梯度和电位梯度,即内膜的外侧与内膜的内侧之间含有一种势能，该势能是H+返回内膜内侧的一种动力; H+ 通过ATP酶分子上的特殊通道又流回内膜的内侧。