生化名词解释简答
生化名词解释及简答题
生化简答题一、蛋白质1、蛋白的结构的层次性怎么理解？(1)蛋白质的一级结构是氨基酸序列;(2)二级结构是肽链结构,包括α-螺旋,β-折叠等;(3)超二级结构是二级结构单元相互聚集形成更高一级有规律的结构;(4)结构域是相对独立的紧密球状实体;(5)三级结构是二级结构组合成的多肽链;(6)四级结构是两条或两条以上有独立三级结构的多肽链的四聚体.2、常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么？(1)盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。
(2)电泳法：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。
电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。
(3)透析法：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。
(4)层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。
(5)凝胶过滤法:蛋白质溶液加于柱之顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因此不同大小的蛋白质得以分离。
(6)超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。
3、蛋白质的两性解离与等电点(1)两性解离:蛋白质分子中带有可解离的氨基和羧基，这些基团在不同的pH溶液中可解离成正离子或负离子，因此蛋白质分子即可带有正电荷又可带有负电荷，这种性质称为蛋白质的两性解离。
根据蛋白质的两性解离性质，可采取电泳法和离子交换层析法分离纯化蛋白质。
(2)等电点:氨基酸分子所带净电荷为零时,溶液的PH值即为氨基酸的等电点.4、为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？因为蛋白质中氮的含量一般比较恒定,平均为16%,这是蛋白质元素组成的一个特点,也是凯氏定氮测定蛋白质含量的计算基础.蛋白质含量的计算为:每克样品中含氮克数 *6.25*100即为100克样品中蛋白质含量.5、氨基酸的分类非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）二、酶1、酶的必需基团有哪几种,各有什么作用?酶的必需基团有活性中心的必需基团和非活性中心的必需基团,活性中心的必需基团有催化基团和结合基团,催化基团改变底物中某些化学键的稳定性,使底物发生反应生成产物,结合基团与底物相结合,使底物和一定构象的酶形成中间产物.非活性中心的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需.2、酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？（1）酶蛋白与辅助因子组成全酶，单独哪一种都没有催化活性；（2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应；（3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应；（4）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。
生化名词解释简答
生化重点名词解释1、★肽键（peptide bond）：指由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
2、GSH：谷胱甘肽，是人体内重要的抗氧化剂，能保护蛋白质中的巯基3、★蛋白质变性：在某些理化因素（高温、高压、超声波、紫外线、强酸、强碱、尿素等）的作用下，蛋白质的空间结构发生改变，导致生物活性的丧失，以及理化因素发生改变。
4、α—螺旋：蛋白质分子中多个肽单位通过氨基酸α—碳原子的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的上升。
5、β—转角：伸展的肽链形成180°回折，即U形转角结构6、肽链：多个氨基酸通过肽键连接而成7、基序（模体）：在有些蛋白质分子中，可见一个或多个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个二级结构的聚集体称为基序。
8、结构域：分子质量大的蛋白质三级结构，常常由两个或多个球状或纤维状的区域组成，每个区域的结构和功能相对独立，称为结构域。
9、氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子通过脱水缩合而集团不全，称为氨基酸残基10、变构效应（别构效应）：配体与蛋白质结合后，蛋白质的空间结构发生改变，使其适合于功能需要，这个变化称变构效应，也叫别构调节。
11、亚基：在含有两条或多条肽链的蛋白质分子中，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。
12、蛋白质等电点：当蛋白质溶液在某一pH时，蛋白质解离称阴阳离子的趋势相等，称为兼性离子，静电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质等电点。
13、★蛋白质一级结构（Primary structure）：指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。
14、★蛋白质二级结构（Secondary structure）：指蛋白质多肽链的主链中某一段肽链的局部空间构象，即指该段肽链主链骨架原子的相对空间排列顺序，不涉及侧链基团。
15、★蛋白质三级结构（Tertiary structure）：指整条肽链所有原子在空间中的整体排布位置。
生化名词解释与简答题
第一章蛋白质的结构与功能（一）名词解释1. 肽键2. 结构域 3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固（三）问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。
答案(一)1．肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
2．构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
3．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4．蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5．蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强（三）问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。
引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。
3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。
当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。
碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
生化名词解释简答
生化名词解释简答生化名词解释、简答名词解释：1.蛋白质的一级、二级结构p87、89蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称化学结构；蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。
2.蛋白质的变（别）二重效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
别构效应（allostericeffect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
(底物或效应物和酶分子上的适当部位融合后，可以引发酶分子构象发生改变从而影响酶的催化活性的效应。
)3.等电点p102对某一蛋白质来说，在某一ph溶液中，它所带的正电荷与负电荷数恰好成正比，即为净电荷为0时，在电场中它既不向阳极也不向阴极移动，这时溶液的ph就称作蛋白质的等电点（pi）4.酶的活性中心p153通过肽链的卷曲、螺旋或织成构成了多种活性空间――酶的活性部位（或表示活性中心）5.酶的比活力p163比活力就是所指每毫克酶蛋白含有的酶活力单位数，即为比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白6.核酸的增色效应核酸的光吸收值为各核苷酸光吸收值的和太少30-40%，当核酸变性或水解时光稀释值明显减少。
（将dna的叶唇柱盐溶液冷却至80~100℃时，双螺旋结构解体，两条链分离构成单链，由于双螺旋分子内部的碱基曝露，260nm紫外稀释值增高的现象。
）7.核酸的变复性p133-134核酸的变性指dna分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。
变性dna在适度条件下，又可以并使两条彼此分离的链再次键合称作双螺旋结构，此过程表示复性。
8.生物氧化p175有机物质在生物体内的氧化作用（充斥着还原作用）泛称为生物水解。
9.呼吸链p177一系列具备水解还原成特性的酶与辅酶做为氢和电子的传达体。
寄氢体和寄电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上所形成的连锁氧化还原体系称为电子传递链。
生化名词解释及问答题
生化名词解释及问答题一．名词解释1. Tm（解链温度）:当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收达到最大变化的半数值时，此时对应的温度称为溶解温度，用Tm表示。
热变性的DNA解链到50%时的温度。
2. 增色效应：DNA变性时，其溶液A260增高的现象。
3. 退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为~。
4. 核酸分子杂交：这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成，也可以在不同的RNA单链形成，甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成，这一现象叫做核酸分杂交。
5. DNA复性：当变性条件缓慢去除后，两条解链的互补链可以重新配对，恢复到原来的双螺旋结构。
这一现象称为DNA复性。
6. Chargaff规则:包括 [A] = [T]，[G] = [C]；不同生物种属的DNA的碱基组成不同；同一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。
7. DNA的变性: 在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
8. 核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
9. 糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(glycol sis)，亦称糖的无氧氧化10. 糖异生：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
11. 丙酮酸羧化支路：糖异生过程中为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不可逆反应，丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用而生成丙酮酸的过程称为~。
12. 乳酸循环（Cori循环）：肌收缩（尤其是供氧不足时）通过糖酵解生成乳酸。
肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。
葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为~，也称Cori循环。
13. 糖原合成：指由葡萄糖合成糖原的过程。
14. 糖原分解：习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
15. 血糖：血液中的葡萄糖。
16. 脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸，并释放入血供全身组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
52个生化重点名词解释
52个生化重点名词解释1.蛋白质变性：当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，其分子内部原有的高级结构构象发生变化，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化。
2.酶的活性部位：酶分子直接与底物结合并与酶催化直接相关的部位，即包括结合部位和催化部位。
3.内含子：大多数真核生物结构基因的居间序列或不编码序列，不在mRNA中出现。
4.外显子：真核生物中多肽编码的基因片段。
5.稀有碱基：含量较少的碱基，多数为主要碱基的修饰物。
（tRNA中大约有10%为稀有碱基）6.联合脱氨：是生物体主要的脱氨基方式，是转氨基作用和氧化脱氨基作用的结合，人体内转氨基时的氨基受体主要是α-酮戊二酸生成的谷氨酸，在L-谷氨酸脱氢酶的作用下脱下氨基，这种方式叫做联合脱氨基作用。
7.抗代谢物：即抗代谢抑制剂，都是与代谢物在结构上的类似物，他们在代谢反应中跟正常的代谢物拮抗，以减少正常代谢物参加反应的机会，从而影响正常代谢。
8.限制性核酸内切酶：是细菌细胞内存在的一类识别并水解外源DNA的核酸内切酶，用于特异切割DNA，是一种工具酶。
9.α螺旋：蛋白质分子中多个肽单元通过氨基酸α-C的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋上升成稳定的螺旋构象。
（一般为右手螺旋）10.半保留复制：DNA在复制时，每一条DNA单链在新链合成中充当模板，按碱基配对方式形成两个新的DNA分子，每一个分子都有一条新链一条旧链，这种配对方式就叫做半保留复制。
11.糖酵解：葡萄糖经过酶促降解为丙酮酸，并伴随生成ATP的过程为糖酵解，此过程于胞液中进行，是动物，植物，微生物细胞中葡萄糖分解的共用代谢途径。
12.断裂基因：真核生物的结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，这些基因称为断裂基因。
13.解链温度Tm：DNA的热变性是一个突变过程，类似于结晶的熔解，将紫外线吸收量（260nm）的增加量达到最大增加量的一半时的温度称为解链温度。
生化简答题与名词解释(新)
针推生物化学（仅供参考）一、名词解释：1、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
2、电泳：带点粒子在电场中泳动时的现象。
3、蛋白质的变性：蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
4、亚基：是指在四级结构中具有独立三级结构的多肽链。
5、等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
6、退火：退火是变性的逆转过程，它受温度、时间、DNA浓度、DNA顺序的复杂性等因素的影响。
7、Tm值：DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度，亦即DNA 变性过程中，紫外吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA 的解链温度(Tm) 。
8、同工酶：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。
它们彼此在氨基酸序列、底物的亲和性等方面都存在着差异。
9、酶原：通过有限蛋白水解能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。
10、酶原的激活：酶原在某些因素的作用下向酶转化的过程，酶原的激活实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。
11、化学修饰调节：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰。
（填空）12、别构调节：当小分子变构剂与酶活性中心的调节亚基结合后，使酶的空间构象发生改变，从而影响酶的活性。
（填空）13、酶的竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。
一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。
这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。
14、呼吸链：是电子传递链，是定位于线粒体内膜，由一组排列有序的H+和电子传递体构成的功能单位。
15、底物水平磷酸化：底物水平磷酸化指在分解代谢过程中,底物因脱氢、脱水等作用而使能量在分子内部重新分布,形成高能磷酸化合物,然后将高能磷酸基团转移到ADP形成ATP的过程。
生化名词解释及问答题答案
名词解释1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。
7、血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
16、遗传密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
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脂类代谢作业一、名词解释1、脂肪动员:是指储存在脂肪细胞中的脂肪，经常有一部分被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
（甘油三酯脂肪酶是关键酶）2、脂肪酸 -氧化:脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰CoA，该过程称作β-氧化。
1、酮体:乙酰乙酸(acetoacetate) 、β-羟丁酸(β-hydroxybutyrate)、丙酮(acetone)三者总称为酮体(ketone bodies)。
2、必需脂肪酸:是指这类氨基酸对人体功能是必不可少的，但人体自身不能合成必须由膳食提供，因此被称为必需氨基酸3、脂解激素:能激活脂肪酶、促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾上腺素、肾上腺素等。
4、抗脂解激素:能降低HSL活性、抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素E2、烟酸等。
5、丙酮酸柠檬酸循环:乙酰CoA在线粒体内，与草酰乙酸所合生成柠檬酸，通过线粒体上的载体，将柠檬酸转运到细胞质。
在胞质ATP柠檬酸裂解酶的作用下，使柠檬酸裂解释放乙酰CoA以及草酰乙酸，草酰乙酸在苹果酸脱氢酶的作用下还原生成苹果酸，L-苹果酸在苹果酸酶的作用下，分解成丙酮酸，被转运进入线粒体，最终形成线粒体内的草酰乙酸。
6、脂蛋白:是脂类在血浆中的存在形式，也是脂类在血液中的运输形式。
二、问答题1、简述体内乙酰辅酶A的来源和去路。
来源：糖的氧化分解，脂肪酸的氧化分解，氨基酸的分解，酮体氧化分解去路：进入三羧酸循环、合成胆固醇、合成脂肪酸、生成酮体；2、何为酮体？酮体在体内是如何生成和氧化利用的？（只有肝脏能生成酮体，但是肝脏里氧化酮体的酶活性差，不能氧化酮体）乙酰乙酸(acetoacetate) 、β-羟丁酸(β-hydroxybutyrate)、丙酮(acetone)三者总称为酮体(ketone bodies)。
生成：1. 2分子乙酰CoA在肝脏线粒体乙酰乙酰CoA硫解酶的作用下，所合成乙酰乙酰CoA，并释放出一分子CoASH。
2. 乙酰乙酰CoA在羟甲基戊二酸单酰CoA合酶的催化下，与一分子乙酰CoA缩合，生成羟甲基戊二酸单酰CoA，并释放出一分子CoASH。
3. 羟甲基戊二酸单酰CoA在HMG CoA裂解酶的作用下，裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA。
4. 乙酰乙酸在线粒体内膜D-β-羟丁酸脱氢酶的催化下，被还原成D-β-羟丁酸。
5. 部分乙酰乙酸在乙酰乙酸脱羧酶的催化下，脱羧生成丙酮，乙酰乙酸也可以缓慢地自发脱羧生成丙酮。
氧化利用：在肝外组织中有许多很强利用酮体的酶系，催化酮体，转变成相应的产物，并分解为乙酰CoA。
Ps: HMG CoA是脂肪酸、酮体以及胆固醇代谢的共同中间产物，在脂类代谢中具有重要意义3、为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变为葡萄糖吗？为什么？糖在体内被分解为葡萄糖葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→合成脂肪酸→脂酰CoA葡萄糖→磷酸二羟丙酮→3-磷酸甘油脂酰CoA+3-磷酸甘油→脂肪脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA 不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。
4、脂蛋白分为几类？各有什么作用？乳糜颗粒运输外源性脂肪极低密度脂蛋白运输内源性脂肪低密度脂蛋白运输胆固醇高密度脂蛋白胆固醇的逆向转运5、写出硬脂酸氧化分解的主要过程及ATP的净生成。
主要过程：每轮循环四个重复步骤：脱氢、水化、再脱氢、硫解产物：1分子乙酰CoA1分子少两个碳原子的脂酰CoA ，1分子NADH+H+ ，1分子FADH2ATP的净生成：活化消耗两个ATP，硬脂酸一共18个C，经过8轮氧化，生成9分子乙酰CoA，8分子NADH+H+ ，8分子FADH2净生成=9*10+8*2.5+8*1.5-2=1206、简述饥饿或糖尿病患者出现酮症的原因。
饥饿或患糖尿病时，血糖下降，草酰乙酸更多地进行糖异生，此时脂肪酸氧化加速产生的大量乙酰-CoA不能正常进入三羧酸循环，故有利于乙酰-CoA合成酮体，导致血液中和尿中酮体大量增加，出现“酮血”和“酮尿”。
7.脂肪酸合成特点1合成原料为乙酰CoA，直接生成的产物是软脂酸，合成一分子软脂酸，需要七分子丙二酸单酰CoA和一分子乙酰CoA。
2.在细胞质中进行，关键酶是乙酰CoA羧化酶。
3.需要NADPH作为供氢体，对糖的磷酸戊糖旁路有依赖性。
4.循环反应包括缩合、还原、脱水、还原四步反应。
8、脂肪的功能①储脂功能②提供必需脂肪酸③促进脂溶性维生素吸收④热垫作用⑤保护垫作用⑥构成血浆脂蛋白9.类脂的功能①维持生物膜的结构和功能②胆固醇可以转变为类固醇激素，维生素，胆子算③构成血浆脂蛋白蛋白质分解代谢作业一、名词解释1、氮平衡：摄入食物的含氮量与排泄物的含氮量之间的关系2、营养必需氨基酸：人体内需要但又不能自身合成的氨基酸，有Val（缬氨酸）， Ile（异亮氨酸）， Leu（亮氨酸）， Met（甲硫氨酸），Lys（赖氨酸），Phe（苯丙氨酸）， Trp （色氨酸）， Thr （苏氨酸）3、蛋白质互补作用:指营养价值较低的蛋白质混合使用其必需氨基酸的种类和数量可以互相补充，从而提高蛋白质在体内的利用率。
4、联合脱氨基作用：在转氨基与脱氨基的联合作用，使氨基酸脱下a-氨基生成a-酮酸的作用。
5、一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
6、尿素循环：是氨与二氧化碳结合形成氨甲酰磷酸，然后鸟氨酸接受由氨甲酰磷酸提供的氨甲酰基形成瓜氨酸，瓜氨酸与天冬氨酸结合形成精氨酸代琥珀酸分解为精氨酸以及延胡索酸。
最后精氨酸水解为尿素和鸟氨酸。
7、丙氨酸-葡萄糖循环：肌组织中的氨基经转氨基作用将氨基转给丙酮酸，丙酮酸经血液运输到肝通过联合脱氨作用，释放氨用于合成尿素；转氨基后生成的丙酮酸经糖异生作用生成葡萄糖。
葡萄糖由血液运到肌组织，沿糖分解途径转变为丙酮酸，可再接受氨基生成丙氨酸，往复循环。
8、 SAM：带有一个活化了的甲基，是一种参与甲基转移反应的辅酶，存在于所有的真核细胞中。
二、问答题1、简述血氨的来源和去路。
来源：1.氨基酸脱氨基作用产生的氨2.肠道吸收的氨及肾小管上皮细胞的分泌的氨3.外源性的氨去路：1.在肝内合成尿素2.合成非必需氨基酸及其他含氮化合物3.合成谷氨酰胺4.肾小管泌氨2、试从蛋白质营养价值角度分析偏食的害处。
食物蛋白质的营养价值高低决定于所含必需氨基酸的种类和数量以及各种氨基酸的比例与人体蛋白质的接近程度。
单一食物易出现某些必需氨基酸的缺乏，营养价值较低，如果将几种营养价值较低的蛋白质混合使用，则必需氨基酸可相互补充从而提高营养价值，此称蛋白质的互补作用。
偏食易导致体内某些必需氨基酸的不足，食物蛋白质使用效率低，影响生长发育。
3、试述一碳单位的代谢及生理作用。
代谢：一碳基团主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、甲硫氨酸以及色氨酸的代谢。
生理作用：作为合成嘌呤以及嘧啶的原料，参与许多重要化合物的合成，是蛋白质和核算代谢相互联系的重要途径；此外还有助于阐明一些药物作用的机智和新药设计的研究，具有重要的生物学意义。
4、试述严重肝病时肝昏迷的可能机制。
当氨进入脑细胞后，与脑中的α-酮戊二酸反应生成谷氨酸，由于血氨浓度升高，大量消耗脑中的α-酮戊二酸，引起三羧酸循环减弱，结果使脑组织生成ATP减少，导致脑动能障碍。
5、试述苯丙酮酸尿症和白化病的生化机制。
苯丙酮酸尿症：体内苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种遗传代谢病。
白化病：络氨酸酶的缺乏使络氨酸氧化生成黑色素障碍，使患者皮肤以及毛发呈白色，称白化病。
6、试述丙氨酸-葡萄糖循环过程及生理意义。
肌组织中的氨基经转氨基作用将氨基转给丙酮酸，丙酮酸经血液运输到肝通过联合脱氨作用，释放氨用于合成尿素；转氨基后生成的丙酮酸经糖异生作用生成葡萄糖。
葡萄糖由血液运到肌组织，沿糖分解途径转变为丙酮酸，可再接受氨基生成丙氨酸，往复循环。
生理意义:1.肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝2.为肌肉提供葡萄糖。
7.α-酮戊二酸的代谢途径①合成非必需氨基酸②转变为糖或者脂类③氧化产生能量8、个别氨基酸的脱羧产物①谷氨酸脱羧生成γ-氨基丁酸（对中枢神经有普遍的抑制作用）②组氨酸脱羧生成组织胺(扩张血管、降低血压、促进平滑肌收缩以及胃液分泌的作用)③鸟氨酸的脱羧生成腐氨，再与SAM反应生成精脒和精胺（调节细胞生长）核酸与核苷酸代谢作业一、名词解释1、从头合成：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸。
2、补救途径：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应过程，合成嘌呤核苷酸。
3、抗代谢物：指核苷酸的类似物，主要以竞争性一直的方式干扰或阻断核苷酸的合成代谢。
二、问答题1、试述痛风症的生化机理及常用药物的生化机理。
生化机理：嘌呤分解过盛，尿酸生成过多或排除受阻，以至于血液中尿酸浓度增高。
药物：一般使用嘌呤醇，化学结构与次黄嘌呤相似，是黄嘌呤氧化酶的竞争性抑制剂，可以一直黄嘌呤的氧化，减少尿酸的生成。
2、试述各类核苷酸抗代谢物的作用机理及临床应用。
嘌呤核苷酸抗代谢物：以竞争性抑制的方式干扰或阻断嘌呤核苷酸的代谢，从而进一步组织核酸以及蛋白质的合成。
具有抗肿瘤作用，在临床上用于白血病等癌瘤的治疗。
嘧啶核苷酸抗代谢物：使dTMP合成收到阻断，从而影响DNA合成和破坏RNA的结构与功能，在临床上也是重要的抗癌作用。
3.嘌呤与嘧啶分解的区别分解：嘌呤嘧啶产物：尿酸NH3，CO2，H2O,琥珀酰CoA代谢特点：不开环不产能开环可产能4.核苷酸的生物功能①作为核酸合成的原料②作为能量的利用方式③参与代理和生理调节④组成辅酶⑤活化中间代谢物5.补救合成的生理意义①补救合成节省能量和一些氨基酸的消耗②体内某些组织器官如脑骨髓只能进行补救合成代谢和代谢调控总论作业一、名词解释1、关键酶（key enzyme）：在代谢过程中具有调节作用的酶2、变构调节( allosteric regulation)：在其他酶的作用下，与酶分子活性中心外的变构中心可逆的结合，引起蛋白质构想的改变。
3、酶的共价修饰调节(covalent regulation)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。
4、基础代谢：是指人体在清醒而安静的状态下，同时有没有食物消化与吸收的情况下，并处于适宜温度，所消耗的能量称为基础代谢。
5、代谢抑制剂：是指能够一直机体代谢某一反应或某一过程的物质，由于代谢反应是酶催化的，所以代谢抑制剂常常就是酶抑制剂。