第8-10章-酶化学

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酶—生物化学

酶—生物化学

4. 裂解酶类(裂合酶类)
5. 异构酶类 6. 合成酶类(连接酶类) 每种酶的分类编号均有4个数字组成
酶活性的测定
• 酶活性: 酶所具有的催化能力 • 酶活性的测定: ⑴ S↓or P ↑
时间
⑵ 反应的初速度 • 酶活性单位:
①IU—— μmol ②Kat—— mol 分 秒
血液中丙氨酸氨基转移酶(ALT)活性的测定 [ 谷丙转氨酶(GPT)] 丙氨酸 + α-酮戊二酸 丙酮酸 + 谷氨酸
米氏方程式
Vm [S]
V = Km + [S]
Km
米氏常数的意义
1. = 1/2 Vm, Km = [S] 2. Km 可以近似地代表E与S的亲和力 (Km越小,代表E与S亲和力越大)
三、温度对酶促反应速度的影响
• • • • 在一定温度范围内, T↑,酶活性 ↑, T↓,酶活性↓; 超过一定温度范围, 酶反而变性失活;
E S I
+ S
非竞争性抑制作用特点
1. i与S结构不相似;
2. i与S互不干扰同时与 酶 结合;
3. 抑制程度只取决于[i]的浓度;
4. ↑[S],不能去除抑制作用。
(Km不变, Vm ↓)
竞争性抑制作用
非竞争性抑制作用
3、反竞争性抑制作用
• 概念:抑制剂仅与酶-底物复合物(ES)结合, 使酶失去催化活性 E+S ES
第六章
enzyme

本章主要内容
酶的分子结构 酶促反应的特点与机制
酶促反应动力学
酶的命名、分类和活性测定
酶与医学的关系
酶的定义: 是由活细胞产生的具有催化作用 的蛋白质。
酶 生物催化剂 核酶(具有催化作用的核酸)

《生物化学》酶的作用机制和酶的调节

《生物化学》酶的作用机制和酶的调节

side view
胃蛋白酶原
在pH5.0以下断裂 切去44个氨基酸片断
胃蛋白酶
溶菌酶
必需基团
酶的活性中心往往只是包括酶蛋白的几个氨基酸残 基,而对于活性中心以外的氨基酸残基,并非是可有可无 的,有些氨基酸残基也是酶表现催化活性所必需的,称为 必需基团。因此酶的活性中心属于必需基团的一部分,必 需基团还包括其它一些对酶活性必需的氨基酸残基。
(五)金属离子催化
1、需要金属的酶分类 (1)金属酶 含紧密结合的金属离子,多属于过渡金 属离子如,Fe2+、Fe3+、Cu2+、Zn2+、 Mn2+或Co3+。 (2)金属-激活酶 含松散结合的金属离子,通常为碱和碱 土金属离子,如Na+、K+、Mg2+或Ca2+。
(五)金属离子催化
2、金属离子以三种主要途径参加催化过程: (1)通过结合底物为反应定向 (2)通过可逆的改变金属离子的氧化态调 节氧化还原反应 (3)通过静电稳定或屏蔽负电荷
(一)酶活性部位的特点
1、活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分。 2、酶的活性部位是一个三维实体。 3、酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的,而 是在酶和底物结合的过程中,底物分子或酶分子, 有 时是二者构象同时发生变化后才互补的。 (诱导 契合学说)。 4、酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内,底物 分子结合到裂缝内并发生催化作用。 5、底物通过次级键较弱的的力结合到酶上。 6、酶活性部位具有柔性或可运动性。
广义酸基团 (质子供体) 广义碱基团(质子受体)
(四)共价催化(covalent catalysis)
共价催化又称亲核催化或亲电子催化,在催化时, 亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或汲 取电子并作用于底物的缺电子中心或负电中心,迅 速形成不稳定的共价中间复合物,降低反应活化能, 使反应加速。

生物化学(第三版)第十章 酶的作用机制和酶的调节课后习题详细解答_ 复习重点

生物化学(第三版)第十章  酶的作用机制和酶的调节课后习题详细解答_ 复习重点

第十章酶的作用机制和酶的调节提要酶的活性部位对于不需要辅酶的酶来说,就是指酶分子中在三维结构上比较靠近的几个氨基酸残基负责与底物的结合与催化作用的部位,对于需要辅酶的酶来说,辅酶分子或辅酶分子上的某一部分结构,往往也是酶活性部位的组成部分。

酶活性部位有6个共同特点。

研究酶活性部位的方法有:酶分子侧链基团的化学修饰法,动力学参数测定法,X射线晶体结构分析法和定点诱变法,这些方法可互相配合以判断某个酶的活性部位。

酶是催化效率很高的生物催化剂,这是由酶分子的特殊结构所决定的。

经研究与酶催化效率的有关因素有7个,即底物和酶的邻近效应与定向效应,底物的形变与诱导契合,酸碱催化,共价催化,金属离子催化,多元催化和协同效应,活性部位微环境的影响。

但这些因素不是同时在一个酶中其作用,也不是一种因素在所有的酶中起作用,对于某一种酶来说,可能分别主要受一种或几种因素的影响。

研究酶催化的反应机制,始终是酶学研究的一个重点,通过大量的研究工作,已经对一些酶的作用机制有深入了解,该章对溶解酶、胰核糖核酸酶A、羧肽酶A、丝氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶等的催化作用机制进行了详尽的讨论。

酶活性是受各种因素调节控制的,除了在第8章中已介绍的几种因素外,主要还有①别构调节,例如ATCase。

②酶原的激活,如消化系统蛋白酶原的激活及凝血系统酶原的激活。

③可逆共价修饰调控,如蛋白质的磷酸化,一系列蛋白激酶的作用。

通过以上作用,使酶能在准确的时间和正确的地点表现出它们的活性。

别构酶一般都是寡聚酶,有催化部位和调节部位,别构酶往往催化多酶体系的第一步反应,受反应序列的终产物抑制,终产物与别构酶的调节部位相结合,由此调节多酶体系的反应速率。

别构酶有协同效应,[S]对υ的动力学曲线呈S形曲线(正协同)或表现双曲线(负协同),两者均不符合米氏方程。

ATCase作为别构酶的典型代表,已经测定了其三维结构,详细研究了别构机制和催化作用机制。

为了解释别构酶协同效应的机制,有两种分子模型受到人们重视,即协同模型和序变模型。

第十章 新酶的发现与筛选

第十章 新酶的发现与筛选

3
微生物作为酶源的优点
( 2 )培养简便、繁殖快、发酵周期短, 能控制培养条件大幅度提高酶的产量。 ( 3 )微生物易变异,可采用各种遗传变 异手段,培育出新的、更理想的菌株。
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第10章 新酶的发现与筛选
4
二、 微生物新酶的获取途径
购买商品化的酶
购买产酶微生物
获取途径 从自然界筛选产酶微生物
第10章 新酶的发现与筛选
41
示例1 基因组序列搜索
查找基因组序列:Kluyveromyces lactis 搜索基因组序列中的还原酶 reductase
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第10章 新酶的发现与筛选
42
2、 基因挖掘法
基因组狩猎原理
以已知酶为探针,与整个数据库的酶进行比 对,获得中等相似度( 50%~70% )的酶进行克 隆表达,通过功能筛选并获得所需要的酶。
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第10章 新酶的发现与筛选
43
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44
示例2 数据库比对寻找相似酶序列
酶探针的氨基酸序列
NADPH-dependent alpha-keto amide reductase [Kluyveromyces marxianus]
GenBank: BAP73216.1
1 61 121 181 241 301 MTNQKFFTLS AETYKTYPEL IHSPFFDKDL FSPFLQNQTP QVLLLWVYKR YTKYNSEAQK NGNKIPAVAV GAALKETKKP NIDLETAWKQ GIVEFSQKND GILPVTTSAK VGTGTKWYKA REEIFITDKF LEELYKSGKA ILLEAYSPLG IERIKQAQDI EETDATFSQE SSLHKISEDP KNIGVSNFTV PLQKKPADAD FSFDLTEEEV LTDIVKLSLD KSALETALKK EDLKKVLAIA QQPFYQYLKE KKITDLGLQH TVPGIVHIDA LGVDYVDLYL EIKPQVNQIE LSEKYNKTEA EPVRLYWVDF

第10章酶的作用机制和酶的调节

第10章酶的作用机制和酶的调节

第10章酶的作用机制和酶的调节第10章酶的作用机制和酶的调节教学目的:掌握酶的活性部位结构与功能、酶活性的别构调节、酶原激活,了解酶高效性原因教学重点:酶活性部位的结构与功能及酶的活性的别构调节教学难点:酶活性的别构调节教学方法:多媒体教学内容:一、酶的活性部位及确定方法(一)酶活性部位概念及特点1、酶的活性中心(活性部位):指酶分子中的表面有一个必需基团比较集中、并构成一定空间结构的微小区域。

酶活性中心的基团,按其功能可分为结合基团和催化基团。

活性中心的基团都是维持酶活性的必需基团,2、酶活性部位的共同点:(1)酶活性部位仅占酶体积的很小一部分,通常只占整个酶分子体积的1~2%,酶分子是大分子物质,由很多氨基酸构成,而活性部位仅由几个氨基酸残基组成催化部位一般由2~3个氨基酸残基组成。

结合部位氨基酸残基数目,不同的酶有所不同。

可能是一个,也可能是多个。

(2)酶的活性部位具有三维结构,构成酶活性中心的基团,可位于同一条肽链上,也可位于不同的肽链上,在一级结构上可能相距甚远,但在空间结构上位置必须相互靠近;酶的空间结构受物理或化学因素影响时,酶的活性部位可能会遭破坏,酶会失活。

(3)活性中心的结合基团与底物专一性结合,这需要活性部位的基团精确排列。

活性部位具有一定的柔韧性,活性部位的结构并不是与底物的结构正好互补。

在酶与底物结合过程中,酶活性中心的构象在底物的诱导下可发生形变,然后嵌合互补形成中间产物,而底物在酶活性中心的诱导下也可发生形变,变的易与酶结合,有时是两者的构象同时发生变化后才互补契合(诱导契合学说)。

(4)酶活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内,底物分子或底物分子的一部分结合到裂缝中,裂缝内的非极性基团较多,形成一个疏水环境,提高与底物的结合能力,也有极性的氨基酸残基,以便与底物结合并催化底物发生反应。

(5)底物通过较弱的次级键与酶结合。

组成酶活性中心的氨基酸残基,常见的有:组氨酸、赖氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、丝氨酸、半胱氨酸和酪氨酸3、研究酶活性部位的方法(1)共价修饰(2)亲和标记法(3)切除法(4)X射线晶体结构分析法二、酶促反应机制(一)基元催化的分子机制:酶的催化作用包括若干基元催化。

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1.3 酶的结构及催化机理
一、酶的结构
活性部位和必需基团
必需基团:这些基团若经化学修饰使其改变,则酶
的活性丧失。
活性部位:酶分子中直接与底物结合,并和酶催化
作用直接有关的部位。
结合基团
专一性
活性部位
必需基团
催化基团 催化性质
维持酶的空间结构
1.结合部位 Binding site
但也有些酶专一性并不太强,例如胃蛋白酶几乎可以 水解一切的肽健。
1.1 催化剂
▪ 能够改变其它物质的化学反应速度,而本身
的质量和化学性质在化学反应前后没有发生变化 的物质。催化剂也叫做触媒。
▪ 催化剂的作用非常大,它可以改变化学反应
的速度。 ▪ 催化剂可以分为均相和非均相。在均相催 化剂中,催化剂表面和相之间不存在界线。
例如微量 K2O 可以提高合成氨用的铁触媒的活性。
1.2 催化反应机理
按照过渡态理论,催化剂的作用是通过新的反应途径降低了过渡态 的能量,从而降低了△G值而加速反应。
催化反应的特点:
• 1、用量少而催化效率高; • 2、它能够改变化学反应的速度,
但是不能改变化学反应平衡。 • 3、酶能够稳定底物形成的过渡状态,
(b)锁钥学说:认为整个酶分子的天然构象是 具有刚性结构的,酶表面具有特定的形状。酶与 底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样
(c)诱导契合学说:该学说认为酶表面并没有一 种与底物互补的固定形状,而只是由于底物的 诱导才形成了互补形状。
(二)酶作用高效率的机制

第十章酶动力学

第十章酶动力学

(二)可逆抑制作用: • 抑制剂以非共价键与酶分子可逆性 结合造成酶活性的抑制,且可采用 透析等简单方法去除抑制剂而使酶 活性完全恢复的抑制作用就是可逆 抑制作用。 • 可逆抑制作用包括竞争性、反竞争 性、和非竞争性抑制几种类型。
抑制程度是由酶与抑制剂之间的亲和力大 小、抑制剂的浓度以及底物的浓度决定。
四、pH对反应速度的影响
观察pH对酶促反应速度的影响,
通常为一“钟形”曲线,即pH过高 或过低均可导致酶催化活性的下降。 酶催化活性最高时溶液的pH值就 称为酶的最适pH。
pH对酶促反应速度的影响
木瓜蛋白酶
乙酰 胆碱 酯酶
人体内大多数酶的最适pH在6.5~ 8.0之间。 酶的最适pH不是酶的特征性常数。
与 图 形 特 征
反 竞 争 性 抑 制 的 速 度 方 程
反竞争性抑制的双倒数图形特征
• • • • •
反竞争性抑制的特点: ⑴ 反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的 ⑵ 抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合; ⑶ 必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制 ⑷ 动力学参数:Km减小,Vm降低。
1. 反应体系中不加I。 2.反应体系中加入 一定量的不可逆抑 制剂。
v
1
2
3
3.反应体系中加入一定 量的可逆抑制剂。
4、可逆抑制强度与时间 无关,而不可逆抑制强 度与时间有关
[E]
v
[I ]→
v
[I ]
[E]
不可逆抑制剂的 作用 可逆抑制剂的作用
[E]
• 1.竞争性抑制(competitive inhibition): • 抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结 合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的 催化活性降低,称为竞争性抑制作用。

《生物化学》酶促反应动力学

《生物化学》酶促反应动力学

k4
[ES]
(3)推导过程-1 由中间产物学说可知,酶促反应分两步进行
在稳态下,ES的生成速率与分解速率相等,达到动态平衡即:
VES生成 = VES分解
k1([E]- [ES]) [S]=(k2+ k3) [ES] 令Km = (k2+ k3)/ k1,则
([E]- [ES]) [S]/ [ES]= (k2+ k3)/ k1= Km
第二单元 酶化学
第8章 酶通论 第9章 酶促反应动力学 第10章 酶的作用机制和酶的调节
第9章 酶促反应动力学
一、化学动力学基础(P351) 二、底物浓度对酶反应速率的影响(P355) 三、酶的抑制作用(P368) 四、温度对酶反应的影响(P378) 五、pH对酶反应的影响(P379) 六、激活剂对酶反应的影响(P380)
1、不可逆的抑制作用
抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失, 不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活,称 为不可逆抑制(irreversible inhibition)。
2、可逆抑制作用
抑制剂与酶的必需基团以非共价键结合而引起酶活力丧 失,能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活, 称为可逆抑制(reversible inhibition)
4、抑制百分数:
i%= (1- a) × 100% = (1-vi/ v0)× 100%
(二)抑制作用的类型
抑制剂: 凡使酶的必需基团或酶的活性部位中的基团的化学
性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质, 称为抑制剂,用I表示,其作用称为抑制作用。
抑制作用一般分为: 不可逆抑制作用和可逆抑制作用两类。
的速率方程称为本征动力学方程,有具体的物理
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第五章酶化学一:填空题1.全酶由________________和_____________组成,在催化反应时,二者所起的作用不同,其中________________决定酶的专一性和高效率,________________起传递电子、原子或化学基团的作用。

2.辅助因子包括________________,________________和________________等。

其中________________与酶蛋白结合紧密,需要________________除去,________________与酶蛋白结合疏松,可用________________除去。

3.酶是由________________产生的,具有催化能力的________________。

4.酶活力的调节包括酶________________的调节和酶________________的调节。

5.T.R.Cech和S.Altman因各自发现了________________而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。

6.1986年,R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的________________,称________________。

7.根据国际系统分类法,所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类________________,________________,________________,________________,________________和________________。

8.按国际酶学委员会的规定,每一种酶都有一个唯一的编号。

醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1,EC代表________________,4个数字分别代表________________,________________,________________和________________。

9.根据酶的专一性程度不同,酶的专一性可以分为________________专一性、________________专一性和________________专一性。

10.关于酶作用专一性提出的假说有________________,________________和________________等几种。

11.酶的活性中心包括________________和________________两个功能部位,其中________________直接与底物结合,决定酶的专一性,________________是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。

12.酶活力是指________________,一般用________________表示。

13.通常讨论酶促反应的反应速度时,指的是反应的________________速度,即________________时测得的反应速度。

14.常用的化学修饰剂DFP可以修饰________________残基,TPCK常用于修饰________________残基。

15.酶反应的温度系数一般为________________。

16.调节酶包括________________和________________等。

17.解释别构酶作用机理的假说有________________模型和________________模型两种。

18.固定化酶的优点包括________________,________________,________________等。

19.固定化酶的理化性质会发生改变,如Km________________,Vmax________________等。

20.同工酶是指________________,如________________。

21.pH影响酶活力的原因可能有以下几方面:(1)影响________________,(2)影响________________,(3)影响________________。

22.温度对酶活力影响有以下两方面:一方面________________,另一方面________________。

23.脲酶只作用于尿素,而不作用于其他任何底物,因此它具有________________专一性;甘油激酶可以催化甘油磷酸化,仅生成甘油-1-磷酸一种底物,因此它具有________________专一性。

24.酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法),得到的直线在横轴上的截距为________________,纵轴上的截距为________________。

25.磺胺类药物可以抑制________________酶,从而抑制细菌生长繁殖。

26.谷氨酰胺合成酶的活性可以被________________共价修饰调节;糖原合成酶、糖原磷酸化酶等则可以被________________共价修饰调节。

27.判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的________________和________________。

二:是非题1.[ ]酶可以促成化学反应向正反应方向转移。

2.[ ]对于可逆反应而言,酶既可以改变正反应速度,也可以改变逆反应速度。

3.[ ]酶的化学本质是蛋白质。

4.[ ]酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。

5.[ ]酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。

6.[ ]酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。

7.[ ]酶反应速度一般用单位时间内底物的减少量来表示。

8.[ ]从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖(Km=mol/L)或果糖(Km=mol/L)。

则己糖激酶对果糖的亲和力更高。

9.[ ]Km是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶浓度无关。

10.[ ]Km是酶的特征常数,在任何条件下,Km是常数。

11.[ ]Km是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶的底物无关。

12.[ ]一种酶有几种底物就有几种Km值。

13.[ ]当[S]>> Km时,v 趋向于Vmax,此时只有通过增加[E]来增加v。

14.[ ]酶的最适pH是一个常数,每一种酶只有一个确定的最适pH。

15.[ ]酶的pH ~酶活性曲线均为钟罩形。

16.[ ]酶的最适温度与酶的作用时间有关,作用时间长,则最适温度高,作用时间短,则最适温度低。

17.[ ]酶反应的温度系数高于一般反应的温度系数。

18.[ ]金属离子作为酶的激活剂,有的可以相互取代,有的可以相互拮抗。

19.[ ]增加不可逆抑制剂的浓度,可以实现酶活性的完全抑制。

20.[ ]正协同效应使酶促反应速度增加。

21.[ ]正协同效应使酶与底物亲和力增加。

22.[ ]正协同效应使酶促反应速度对底物浓度变化越来越敏感。

23.[ ]竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。

24.[ ]由1克粗酶制剂经纯化后得到10mg电泳纯的酶制剂,那么酶的比活较原来提高了100 倍。

25.[ ]酶反应的最适pH只取决于酶蛋白本身的结构。

26.[ ]负协同性不能用MWC(齐变模型)理论来解释。

三:单选题1.[ ]利用恒态法推导米氏方程时,引入了除哪个外的三个假设?A.在反应的初速度阶段,E+P→ES可以忽略B.假设[S]>>[E],则[S]-[ES]≈[S]C.假设E+S→ES反应处于平衡状态D.反应处于动态平衡时,即ES的生成速度与分解速度相等2.[ ]用动力学的方法可以区分可逆、不可逆抑制作用,在一反应系统中,加入过量S和一定量的I,然后改变[E],测v,得v~[E]曲线,则哪一条曲线代表加入了一定量的可逆抑制剂?<br>A.1B.2C.3D.不可确定3.[ ]在一反应体系中,[S]过量,加入一定量的I,测v~[E]曲线,改变[I],得一系列平行曲线,则加入的I是:A.竞争性可逆抑制剂B.非竞争性可逆抑制剂C.反竞争性可逆抑制剂D.不可逆抑制剂E.无法确定4.[ ]竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关?A.作用时间B.抑制剂浓度C.底物浓度D.酶与抑制剂的亲和力的大小E.酶与底物的亲和力的大小5.[ ]下图中I代表了:<br>A.竞争性可逆抑制剂B.非竞争性可逆抑制剂C.反竞争性可逆抑制剂D.不可逆抑制剂E.无法确定6.[ ]哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度?A.不可逆抑制作用B.竞争性可逆抑制作用C.非竞争性可逆抑制作用D.反竞争性可逆抑制作用E.无法确定7.[ ]酶的竞争性可逆抑制剂可以使:A.Vmax减小,Km减小B.Vmax增加,Km增加C.Vmax不变,Km增加D.Vmax不变,Km减小E.Vmax减小,Km增加8.[ ]下列常见抑制剂中,除哪个外都是不可逆抑制剂?A.有机磷化合物B.有机汞化合物C.有机砷化合物D.氰化物E.磺胺类药物9.[ ]溶菌酶在催化反应时,下列因素中除哪个外,均与酶的高效率有关?A.底物形变B.广义酸碱共同催化C.邻近效应与轨道定向D.共价催化E.无法确定10.[ ]下图中哪条曲线是负协同效应别构酶的v~[S]曲线?<br>A.1B.2C.3D.无法确定11.[ ]假定Rs=(酶与底物结合达90%饱和度时的底物浓度)/(酶与底物结合达10%饱和度时的底物浓度),则正协同效应的别构酶:A.Rs>81B.Rs=81C.Rs<81D.Rs≥81E.Rs≤8112.[ ]以Hill系数判断,则具负协同效应的别构酶:A.n>1B.n=1C.n<1D.n≥1E.n≤113.[ ]丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于:A.反馈抑制B.底物抑制C.竞争性可逆抑制D.非竞争性可逆抑制E.反竞争性可逆抑制14.[ ]酶的活化和去活化循环中,酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上?A.天冬氨酸B.脯氨酸C.赖氨酸D.丝氨酸E.甘氨酸15.[ ]测定酶活性时,通常以底物浓度变化小于多少时测得的速度为反应的初速度?A.0.1%B.0.5%C.1%D.2%E.5%16.[ ]在生理条件下,下列哪种基团既可以作为的受体,也可以作为的供体?A.His的咪唑基B.Lys的ε氨基C.Arg的胍基D.Cys的巯基E.Trp的吲哚基17.[ ]对于下列哪种抑制作用,抑制程度为50%时,[I]=Ki?A.不可逆抑制作用B.竞争性可逆抑制作用C.非竞争性可逆抑制作用D.反竞争性可逆抑制作用E.无法确定18.[ ]在一酶反应体系中,若有抑制剂I存在时,最大反应速度为,没有抑制剂I存在时,最大反应速度为,若,则I为:A.竞争性可逆抑制剂B.非竞争性可逆抑制剂C.反竞争性可逆抑制剂D.不可逆抑制剂E.无法确定四:问答题1.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。

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