生物化学实验..
生物化学实验原理和方法
生物化学实验原理和方法
生物化学实验是研究生物体内化学反应的实验方法，主要用于研究生物体内分子结构、代谢途径、蛋白质结构和功能等方面的问题。
生物化学实验的基本原理是利用生物体内的生物分子（如蛋白质、核酸、酶等）进行化学反应或与其他物质相互作用，从而检测、分离或定量这些分子。
生物化学实验主要包括以下几个方面的原则和方法：
1. 分离与纯化：将某一特定生物分子从其他组分中分离出来，获得纯净的样品。
常用方法包括离心、电泳、柱层析、过滤等。
2. 分析与测定：对生物分子的含量、结构和性质进行定量或定性的研究。
常用方法包括分光光度法、荧光法、比色法、拉曼光谱等。
3. 酶反应：酶是生物体内催化生物化学反应的一类蛋白质，其活性与底物浓度、温度、pH值等因素有关。
通过测定底物转化率来研究酶的活性。
常见的酶反应方法有酶解反应、酶促进反应等。
4. 蛋白质分析：蛋白质是生物体内最为重要的分子之一，可以通过电泳、质谱、Western blot等方法进行分析，从而了解蛋白质的结构、含量和功能。
5. 核酸分析：核酸是生物体内遗传信息的主要载体，可以通过PCR、凝胶电泳、
Southern blot等方法进行分析，用于检测基因的突变、限制性片段长度多态性等。
以上是一些常用的生物化学实验原理和方法，实际的生物化学实验会根据具体的研究目的和问题而选择适合的方法和技术。
生物化学实验
⽣物化学实验实验⼀1、糖类的颜⾊反应1. α-萘酚反应糖在浓⽆机酸（硫酸或盐酸）作⽤下，脱⽔⽣成糠醛及糠醛衍⽣物，后者能与α-萘酚⽣成紫红⾊物质。
注意：因糠醛及糠醛衍⽣物对此反应均呈阳性，不是糖类的特异反应。
2. 间苯⼆酚反应在酸作⽤下，酮糖脱⽔⽣成羟甲基糠醛，后者再与间苯⼆酚作⽤⽣成红⾊物质。
此反应是酮糖的特异反应。
因为醛糖在同样条件下呈⾊反应缓慢，只有在糖浓度较⾼或煮沸时间较长时，才呈微弱的阳性反应。
2、还原作⽤许多糖类由于其分⼦中含有⾃由的或潜在的醛基或酮基，因此在碱性溶液中能将铜、铁、银等⾦属离⼦还原，同时糖类本⾝被氧化成糖酸及其他产物。
糖类这种性质常被利⽤于检测糖的还原性及还原糖的定量测定。
本实验所⽤的试剂为斐林试剂和本尼迪克特试剂。
它们都是Cu2＋的碱性溶液，能使还原糖氧化⽽本⾝被还原成红⾊（颗粒⼤）或黄⾊（颗粒⼩）的Cu2O沉淀。
实验⼆脂肪碘值的测定碘值（价）是指100g脂肪在⼀定条件下吸收碘的克数。
碘值是鉴别脂肪的⼀个重要常数，可⽤以判断脂肪所含脂肪酸的不饱和程度。
脂肪中常含有不饱和脂肪酸，不饱和脂肪酸具有⼀个或多个双键，能与卤素起加成作⽤⽽吸收卤素。
常⽤碘与脂肪中不饱和脂肪酸的双键起加成作⽤。
脂肪的不饱和程度越⾼，所含的不饱和脂肪酸越多，与其双键起加成作⽤的碘量就越多，碘值就越⾼。
故可⽤碘值表⽰脂肪的不饱和度。
I2+－CH=CH－－CHI－CHI－本实验⽤溴化碘(Hanus试剂)代替碘。
⽤⼀定量(必须过量)溴化碘和待测的脂肪作⽤后，⽤硫代硫酸钠滴定的⽅法测定溴化碘的剩余量，然后计算出待测脂肪吸收的碘量，求得脂肪的碘值。
加成作⽤：IBr+－CH=CH－－CHI－CHBr－剩余溴化碘中碘的释放：IBr + KI KBr + I2再⽤硫代硫酸钠滴定释放出来的碘：I2 +2Na2S2O3 2Na2S4O6+2NaI思考题：何谓空⽩溶液和空⽩实验？空⽩实验有何意义？在各种分析⽅法中，为消除⼲扰，⽤与测定试样时完全⼀致的条件进⾏测定的溶液。
生物化学实验报告
生物化学实验报告实验目的，通过本次实验，掌握生物化学实验的基本方法和技能，了解生物化学实验的原理和应用，提高实验操作能力和实验结果分析能力。
实验原理，生物化学实验是利用生物化学原理和方法，对生物体内的化学成分和代谢过程进行研究的实验。
其中包括蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子的分离、鉴定和定量分析。
实验材料和仪器，本次实验所需材料包括，蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子样品；试剂，酚酞、硫酸、氢氧化钠、蛋白质定性试剂、酶定性试剂等；仪器，分光光度计、离心机、电泳仪、显微镜等。
实验步骤：1. 蛋白质的定性实验，取少量蛋白质样品，加入蛋白质定性试剂，观察颜色变化并记录结果。
2. 核酸的定性实验，取少量核酸样品，加入核酸定性试剂，观察颜色变化并记录结果。
3. 酶的定性实验，取少量酶样品，加入酶定性试剂，观察反应情况并记录结果。
4. 碳水化合物的定性实验，取少量碳水化合物样品，加入酚酞试剂，观察颜色变化并记录结果。
5. 生物分子的定量分析，利用分光光度计、离心机、电泳仪等仪器，对生物分子进行定量分析。
实验结果分析，根据实验结果，可以对样品中的蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子进行鉴定和定量分析，从而了解生物体内的化学成分和代谢过程。
实验结论，通过本次实验，掌握了生物化学实验的基本方法和技能，了解了生物分子的定性和定量分析方法，提高了实验操作能力和实验结果分析能力。
实验意义，生物化学实验是生物化学理论与实践相结合的重要环节，通过实验可以加深对生物化学原理和方法的理解，为今后的科研工作和实验教学提供了重要的基础。
在本次实验中，我们不仅学会了生物分子的定性和定量分析方法，还培养了实验操作能力和实验结果分析能力，为今后的科研工作和实验教学打下了良好的基础。
通过本次实验，我们对生物化学实验的原理和应用有了更深入的了解，提高了实验操作能力和实验结果分析能力，为今后的科研工作和实验教学打下了良好的基础。
生物化学实验报告
生物化学实验报告生物化学是一门研究生命体系中化学成分和物质转换过程的科学，其实验研究对于揭示生命的本质、改善人类生命质量具有重要意义。
本文将以实验报告的形式，介绍一次生物化学实验的设计、过程和结果。
一、实验目的本次实验的目的旨在从多个方面探究某种生物化学物质的结构、性质及功能，以及探索该物质在生命体系中的作用。
具体的实验目标包括：1. 通过化学方法及相关仪器对该化合物的分子结构进行分析和测定；2. 对该化合物的氧化还原性进行测定，并探究其可能的氧化还原反应机制；3. 通过光谱分析、酶活性测定等方法，确定该化合物在生命体系中的作用及其机制；4. 总结实验结果，探讨该化合物在生物化学领域中的应用及前景。
二、实验步骤本次实验主要包括以下步骤：1. 提取目标化合物。
选用某一生物体组织作为原料，在适当的化学反应条件下，经过酶促反应、液液抽提、柱层析等步骤，旨在获得目标化合物的高纯度样品。
2. 分析结构。
使用核磁共振(NMR)、高效液相色谱(HPLC)、紫外可见光谱(UV-vis)等现代科学仪器和技术，对提取的化合物进行结构分析和测定，以揭示化合物分子结构，及其性质和可能的反应机制。
3. 氧化还原性测定。
利用常用的氧化还原滴定法，对化合物的氧化还原性进行测定，及探究其可能的氧化还原反应机制。
4. 酶活性测定。
通过对该化合物活性酶的特定底物的催化反应，测定其反应速率及相关动力学参数，以推测该化合物在生命体系中的作用方式及机制。
5. 总结实验结果。
根据所测得的实验数据和分析结果，对该化合物的结构、性质及功能进行总结，即探讨其在生物化学领域中的应用及未来前景。
三、实验结果及分析根据实验数据和分析结果，我们可以得出以下结论：1. 通过化学反应及柱层析等步骤，我们从生物体组织中获得了目标化合物，并通过核磁共振(NMR)等技术分析，揭示了化合物的结构；2. 通过常用的氧化还原滴定法，我们测定了化合物的氧化还原性，并推测了其可能的氧化还原反应机制；3. 通过酶活性测定等方法，我们推测了该化合物在生命体系中的作用机制及性质，具体表现为一定的生物活性及催化能力；4. 综合以上实验结果，我们总结了该化合物在生物化学领域中的应用前景，并探讨了可能的发展方向及挑战。
生物化学实验(整理版)
生物化学实验（整理版）一、实验目的1. 了解生物化学实验的基本原理和方法。
2. 掌握实验操作技能，提高实验技能。
3. 培养科学探究能力，提高分析问题和解决问题的能力。
4. 深入了解生物体的化学组成、结构、功能及其相互关系。
二、实验内容1. 氨基酸的分离与鉴定2. 蛋白质的结构与性质3. 酶的催化作用与活性测定4. 糖类的分离与鉴定5. 脂类的提取与鉴定6. 核酸的分离与鉴定7. 代谢途径的探究三、实验操作1. 实验前的准备工作：了解实验原理、实验目的、实验步骤、实验所需试剂和仪器等。
2. 实验过程中的注意事项：严格按照实验步骤进行操作，注意实验安全，保持实验环境的整洁。
四、实验报告1. 实验报告的格式：包括实验目的、实验原理、实验步骤、实验结果、实验讨论、实验结论等部分。
2. 实验报告的要求：内容完整、条理清晰、数据准确、分析深入、讨论充分、结论明确。
五、实验拓展1. 结合实验内容，查阅相关文献，了解生物化学领域的最新研究进展。
2. 尝试设计新的实验方案，对生物化学现象进行深入探究。
3. 参加学术讲座、研讨会等活动，拓宽生物化学知识面。
生物化学实验（整理版）一、实验目的1. 了解生物化学实验的基本原理和方法。
2. 掌握实验操作技能，提高实验技能。
3. 培养科学探究能力，提高分析问题和解决问题的能力。
4. 深入了解生物体的化学组成、结构、功能及其相互关系。
二、实验内容1. 氨基酸的分离与鉴定2. 蛋白质的结构与性质3. 酶的催化作用与活性测定4. 糖类的分离与鉴定5. 脂类的提取与鉴定6. 核酸的分离与鉴定7. 代谢途径的探究三、实验操作1. 实验前的准备工作：了解实验原理、实验目的、实验步骤、实验所需试剂和仪器等。
2. 实验过程中的注意事项：严格按照实验步骤进行操作，注意实验安全，保持实验环境的整洁。
四、实验报告1. 实验报告的格式：包括实验目的、实验原理、实验步骤、实验结果、实验讨论、实验结论等部分。
生物化学的实验技术有哪些
生物化学的实验技术有哪些生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的学科，实验技术在生物化学的研究中起着至关重要的作用。
以下为您介绍一些常见的生物化学实验技术。
一、分光光度法分光光度法是一种基于物质对光的吸收特性来定量分析物质浓度的方法。
在生物化学中，常用于测定蛋白质、核酸、酶等生物大分子的浓度。
例如，通过测量蛋白质在 280nm 处的吸光度，可以估算蛋白质的浓度。
分光光度法操作简便、快速，且灵敏度较高。
二、电泳技术电泳是指带电粒子在电场中向与其所带电荷相反的电极移动的现象。
在生物化学中，常用的电泳技术有琼脂糖凝胶电泳和聚丙烯酰胺凝胶电泳。
琼脂糖凝胶电泳常用于分离和分析 DNA 片段，根据 DNA 片段的大小不同，在凝胶中移动的速度不同，从而实现分离。
聚丙烯酰胺凝胶电泳则常用于分离蛋白质，能够分辨分子量差异较小的蛋白质。
三、层析技术层析技术是利用混合物中各组分在固定相和流动相之间的分配系数不同，从而实现分离的方法。
常见的层析技术有凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
凝胶过滤层析根据分子大小进行分离，大分子先流出，小分子后流出。
离子交换层析基于分子所带电荷的不同来分离物质。
亲和层析则利用生物分子之间的特异性亲和力进行分离，具有很高的选择性。
四、离心技术离心是利用离心机旋转产生的离心力，使不同密度、大小的颗粒分离的技术。
在生物化学实验中，常用于分离细胞器、细胞组分、蛋白质复合物等。
差速离心通过逐渐提高离心速度，分步沉淀不同大小的颗粒。
密度梯度离心则是在离心管中形成密度梯度，使不同密度的颗粒在相应的密度区带中沉降，从而实现分离。
五、PCR 技术（聚合酶链式反应）PCR 技术是一种用于扩增特定 DNA 片段的分子生物学技术。
通过高温变性、低温退火和适温延伸的循环过程，使 DNA 片段呈指数级扩增。
PCR 技术在基因诊断、基因克隆、基因突变检测等方面有着广泛的应用。
六、酶联免疫吸附测定（ELISA）ELISA 是一种利用抗原抗体特异性结合进行检测的技术。
常见的生物化学实验方法
常见的生物化学实验方法生物化学实验是研究生物分子结构、功能和相互作用的重要手段，广泛应用于生物医学研究、药物开发和环境保护等领域。
本文将介绍一些常见的生物化学实验方法。
一、色谱技术色谱技术是一种分离和分析物质的方法，根据分子的化学性质和大小差异，将混合物分离成各个组分。
常见的色谱技术包括气相色谱（GC）、液相色谱（LC）和薄层色谱（TLC）等。
在生物化学实验中，色谱技术常用于对生物样品中的分子进行纯化和分析。
例如，气相色谱可用于分析氨基酸和脂肪酸等小分子化合物，液相色谱则可以用于分离蛋白质、核酸和多糖等生物大分子。
二、电泳技术电泳技术是利用电场作用下物质的电荷和大小差异，将混合物分离成各个组分的方法。
常见的电泳技术包括聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）、聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）和凝胶过滤电泳等。
在生物化学实验中，电泳技术常用于分离和检测蛋白质和核酸等生物大分子。
例如，聚丙烯酰胺凝胶电泳可用于分离和测定蛋白质分子量，SDS-PAGE则可以用于检测蛋白质的纯度。
三、质谱技术质谱技术是利用质量分析仪器对物质的质量和结构进行分析的方法。
常见的质谱技术包括质谱仪、飞行时间质谱（TOF-MS）和液相色谱质谱联用（LC-MS）等。
在生物化学实验中，质谱技术常用于鉴定和定量生物分子。
例如，利用质谱仪可以对蛋白质进行鉴定，通过测定样品中蛋白质的质量和碎片离子的质量谱图，确定蛋白质的氨基酸序列。
四、核酸杂交技术核酸杂交技术是利用互补的DNA或RNA序列进行结合，从而检测目标序列的方法。
常见的核酸杂交技术包括Southern blot、Northernblot和in situ hybridization等。
在生物化学实验中，核酸杂交技术常用于检测和定量特定DNA或RNA序列的存在。
例如，Southern blot可用于检测DNA片段在基因组中的分布和拷贝数，Northern blot则可用于检测特定mRNA的表达水平。
大学生物化学实验报告
一、实验名称：蛋白质分子量测定——凝胶层析法二、实验目的：1. 了解凝胶层析法的基本原理和操作步骤。
2. 学习利用凝胶层析法测定蛋白质的分子量。
3. 培养实验操作技能和数据处理能力。
三、实验原理：凝胶层析法是一种利用凝胶作为固定相，通过分子大小不同的物质在凝胶孔径中的移动速度差异来实现分离的方法。
在凝胶层析中，大分子物质不能进入凝胶内部的孔径，而小分子物质可以进入孔径，从而在洗脱过程中，大分子物质先流出，小分子物质后流出。
通过测量不同分子量蛋白质的洗脱体积，可以计算出其分子量。
四、实验材料与试剂：1. 凝胶层析柱（直径1.5cm，长30cm）2. 凝胶（聚丙烯酰胺凝胶）3. 蛋白质样品（已知分子量）4. 标准样品（已知分子量）5. 洗脱液（Tris-HCl缓冲液）6. 显色剂（考马斯亮蓝G-250）7. 移液器8. 旋转混匀器9. 分光光度计五、实验步骤：1. 准备凝胶层析柱：将凝胶倒入层析柱中，用洗脱液充分浸泡凝胶，直至凝胶膨胀并固定在层析柱中。
2. 准备样品：将蛋白质样品和标准样品分别稀释至适当浓度。
3. 加样：将蛋白质样品和标准样品分别加入凝胶层析柱中，用洗脱液洗脱，收集不同洗脱体积的洗脱液。
4. 显色：将收集到的洗脱液加入考马斯亮蓝G-250显色剂，室温下显色10分钟。
5. 测量：用分光光度计测定显色液在595nm处的吸光度值。
6. 数据处理：以标准样品的分子量为横坐标，吸光度值为纵坐标，绘制标准曲线。
根据蛋白质样品的吸光度值，从标准曲线上查得蛋白质的分子量。
六、实验结果：（此处插入实验数据表格，包括标准样品和蛋白质样品的分子量、洗脱体积、吸光度值等）七、实验分析：通过凝胶层析法，成功分离了蛋白质样品，并测定了其分子量。
实验结果表明，蛋白质样品的分子量与标准样品的分子量相符，说明实验操作正确。
八、讨论与心得：1. 凝胶层析法是一种简单、有效的蛋白质分离方法，可用于测定蛋白质的分子量。
2. 在实验过程中，要注意凝胶层析柱的制备、样品的加入和洗脱液的收集等操作步骤，以保证实验结果的准确性。
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实验 1 淀粉的测定—1％盐酸旋光法
一、目的与要求
掌握旋光法测粗淀粉的基本原理; 掌握旋光仪的使用方法。
二、原理
在加热及稀盐酸的作用下，淀粉水解并转入盐酸
溶液中。
在一定的水解条件下，一种谷物淀粉具有一种特
定的比旋光度。
因此可用旋光法测定粗淀粉的含量。
1、旋光仪
从光源(1)射出的光线，通过聚光镜(3)、滤色镜 (4)经起偏镜(5)成为平面偏振光，在半波片(6)处产生 三分视场。通过检偏镜(8)及物、目镜组(9)可以观察 到如图所示的三种情况。转动检偏镜，只有在零度时 （仪器出厂前调整好）视场中三部分亮度一致（如下 图）。
• 重复以上实验3次，记录每次每瓶消耗标准氢氧 化钠溶液的毫升数。取平均值,用于计算甘氨酸氨 基氮的回收率。 • 取未知浓度的甘氨酸溶液2mL，依上述方法进行 测定，平行三次，取平均值,用于计算每毫升甘氨
酸溶液中含有氨基氮的毫克数。
四、结果
甘氨酸氨基氮的回收率：
实际测得量 甘氨基酸氨基氮回收率 （%） 100 加入理论量
三、操作方法
取3个25mL的锥形瓶，编号；
向第 1 、 2 号瓶内各加入 0.1mol/L 的标准甘氨酸溶
液2mL和水5mL，混匀；向3号瓶内加入7mL水。
然后向三个瓶中各加入5滴酚酞指示剂，混匀后各
加2mL甲醛溶液再混匀； 分别用 0.1mol/L 标准氢氧化钠的溶液滴定至溶液 显微红色
V1为滴定待测液耗用标准氢氧化钠溶液的平均毫升数 V2为滴定对照液（3号瓶）耗用标准 氢氧化钠溶液的 平均毫升数。 CNaOH为标准氢氧化钠溶液的浓度。
五、思考题
1、甲醛法测定氨基酸含量的原理是什么? 2、为什么氢氧化钠溶液滴定氨基酸的-NH3+基上的H+， 不能用一般的酸碱指示剂？
实验3
蛋白质含量测定—双缩脲法
三、操作方法
1. 样品制备
称取粉碎过 40 目筛的（玉米）样品 2.50 g （精确至 0.01 g）放入100 mL锥形瓶中；
沿器壁缓慢加入50 mL l％的盐酸溶液，并轻轻摇动
使全部样品润湿；
将锥形瓶放入沸水浴中，预热 3min ，在沸水中准确
加热15min； 立即取出，迅速冷却至室温。
2．样品测定
先加1 mL30％的硫酸锌溶液，充分混匀；
再加入1 mL亚铁氰化钾溶液，摇匀并全部转 移至
100 mL容量瓶中，用少量蒸馏水将锥形瓶冲洗几次； 若泡沫过多，加几滴无水乙醇消泡；
用蒸馏水定容至刻度；
混匀后过滤，弃去初始滤液15 mL，收集其余滤液
充分混匀；
进行旋光测定。
四、结果处理
α 100 淀粉含量 20 100% α D l m
式中 α—测得的旋光度； [α] —淀粉的比旋光度（见下表） l—旋光管长度（dm）； m—样品质量（g）
说明：
（1）实验中，沸水浴要备有足量的水；
要用定时钟准确记时。
（2）提前打开旋光仪，使其进入稳定的
工作状态。
五、思考题
样品加盐酸处理时，煮沸时间少于或 多于 15min 会对测定结果分别产生什 么影响？
碱滴定所释放的H+来测量氨基酸，一般指示剂变色域小
于10，很难准确指示终点。 常温下，甲醛能迅速与氨基酸的氨基结合，生成羟 甲基化合物，使上述平衡右移，促使-NH3+释放H+，使溶
液的酸度增加，滴定终点移至酚酞的变色范围内（
pH9.0 左右）。因此，可用酚酞作指示剂，用标准氢氧
化钠溶液滴定。
R
+
C NH3
实验2
甲醛滴定法测定氨基氮含量
一、目的与要求
（1）掌握蛋白质氨基酸含量的甲醛
滴定法测定原理。
（2）熟悉滴定操作的要点。
二、原理
氨基酸是两性电解质，在水溶液中有如下电离平衡：
O R CH NH3+ C OR CH C NH2
O + OH+
-NH3+是弱酸，完全解离时pH为11～12或更高，若用
+ H+
HO 中和
HCHO R C COO HCHO R C COO 二羟甲基氨基酸 N（CH2OH）2
NHCH2OH 羟甲基氨基酸
如样品为一种已知的氨基酸，从甲醛滴定的结果 可算出氨基氮的含量。
如样品是多种氨基酸的混合物如蛋白水解液，则
滴定结果不能作为氨基酸的定量依据。 此法简便快捷，常用来测定蛋白质的水解程度， 随水解程度的增加滴定值增加，滴定值不再增加时， 表示水解作用已完全。
生物化学实验
武汉工业学院 生物与制药工程学院
任课教师：
刘军 闫达中 曾万勇 董国清 丁洪波
实验目录
实验1 实验2 实验3 实验4 实验5 实验6 实验7 实验8
淀粉的测定—1％盐酸旋光法 甲醛滴定法测定氨基氮含量 蛋白质含量测定—双缩脲法 油脂皂化与皂化值的测定 温度对酶活性的影响 血红蛋白的凝胶过滤 DNA的琼脂糖凝胶电泳 综合性实验 羧甲基纤维素酶活力及pH值 对酶活力影响 实验9 PCR方法检测转基因农产品大豆、玉米
一、目的与要求
1. 2.
掌握双缩脲法测定蛋白质含量的原理和方法。 复习巩固7200型分光光度计的操作，并了解其
基本结构。
二、实验原理
蛋白质分子中含有多个与双缩脲结构相似的酰胺 键，也具有这一反应
反应产物在540nm处有最大光吸收
公式中实际测得量为滴定第1和2号瓶耗用的标准氢氧 化钠溶液的毫升数。取平均值与第 3号瓶耗用的标准氢氧
化钠溶液毫升数之差乘以标准氢氧化钠的摩尔浓度，再乘
以 14.008 。 2mL 乘以标准甘氨酸的摩尔浓度再乘以 14.008
即为加入理论量的毫克数。
每毫升甘氨酸溶液中含有氨基氮的毫克数:
(V1 V2 ) c NaOH 14.008 氨基氮（m g / m L) 2
a.大于（或小于）零度的视场 b.零度视场 c.小于（或大于）零度视场
2、使用方法
(1)将仪器接于 220V交流电源。开启电源开关，约5 分
钟后钠光灯发光正常，就可开始工作。
(2) 检查仪器零位是否准确，即在仪器未放试管或放
进充满蒸馏水的试管时，观察零度时视场亮度是
否一致。如不一致，说明有零位误差，应在测量 读数中减去或加上该偏差值。或放松度盘盖背面 四只螺钉，微微转动度盘盖校正之（只能校正 0.5°左右的误差，严重的应送制造厂检修）。