生化名词解释
生化名词解释
1，氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。
5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
14，高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
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名词解释1、呼吸链：呼吸链又叫电子传递链，是由位于线粒体内膜（真核）中的一系列电子传递体按标准氧化还原电位，由低到高顺序排列组成的一种能量转换体系。
2、生物氧化：能源物质在活细胞中氧化分解，释放化学能并转化为生物能的生化过程，称 为生物氧化，又叫细胞氧化或细胞呼吸。
3、联合脱氨基作用：将转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行，促进各种氨基酸脱去氨基生成α-酮酸和氨的过程称氨基酸的联合脱氨基作用。
例如：丙氨酸的联合脱氨基作用。
4、DNA 内切酶：具有识别双链DNA 分子中特定核苷酸序列，并由此切割DNA 双链的核酸内切酶统称为限制性核酸内切酶。
5、酵解与发酵：.酵解 葡萄糖经1，6-二磷酸果糖和3-磷酸甘油酸降解，生成丙酮酸并产生ATP的代谢过程。
6、分子杂交：不同来源的变性DNA ，若彼此之间有部分互补的核苷酸顺序，当它们在同一溶液中进行热变性和退火处理时，可以得到分子间部分配对的缔合双链，此过程叫分子杂交。
7、增色效应：伴随着变性，核酸的紫外吸收值增加，此现象为增色现象。
减色效应：复制过程中，紫外吸收值降低，次现象为减色现象。
8、逆转录：以RNA 为模板，依靠逆转录酶的作用，以四种脱氧核苷三磷酸(dNTP)为底物，产生DNA 链。
9、等电点：分子所带正负电荷相等，净电荷为零的环境PH 成为等电点。
10、活性中心：酶分子上直接参与底物的结合并对其进行催化的区域。
11、酶的活性中心：酶分子上由与催化功能有关的原子或基团构成的特殊的空间结构，称为酶的活性中心C COOH CH COOH CH 2COOH C COOH O CH 2CH 2COOH CH COOH NH 2CH 2谷氨酸NH 2CH 3CH 3O 丙氨酸丙酮酸谷丙转氨酶NA D NA DP 或NA DH 或NA DPH H +++H +NH 3L-谷氨酸脱氢酶α－酮戊二酸。
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第一章1、等电点（isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2、肽（peptide）：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
3、肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。
4、氨基酸的理化性质：氨基酸具有两性解离的性质；含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收的性质。
5、蛋白质（protein）：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。
6、蛋白质的理化性质：两性解离性质；胶体的性质；蛋白质空间结构破坏而引起变形；蛋白质的紫外线吸收的性质；蛋白质的呈色反应（茚三酮反应，双缩脲反应）7、肽单元：参与肽键的6个原子Cα1,C、O、N、H、Cα2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
8、模体：是蛋白子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
一个模体有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
9、结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。
结构域是在三级结构层次上的独立功能区。
10、蛋白质的一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序，并且包括二硫键的位置。
11、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
12、蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。
13、蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基亚基接触部位的布局和相互作用。
14、蛋白质变性：在一些理化因素的作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。
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生化名词解释（整理）1、增色效应：在DNA变性解链过程中，由于碱基之中的共轭双键被暴露出来，使DNA在260nm 处的吸光值增加，称为增色效应。
2、核酶：具有催化活性的RNA称为核酶。
其在rRNA转录后加工过程中起自身剪接的作用，催化部位具有特殊的锤头结构。
3、底物水平磷酸化：底物高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP，这种ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应称为底物水平磷酸化。
4、Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在这个范围内，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为DNA的解链温度（Tm）。
一种DNA的Tm值的大小与其所含的碱基中的G+C比例相关，G+C比例越高，Tm值越高。
5、Klenow片段：利用特异的蛋白酶将DNA聚合酶Ⅰ水解为大、小两个片段，其中C端的大片段具有DNA聚合酶活性和5ˊ→3ˊ核酸外切酶活性，称为Klenow片段。
它是分子生物学研究中常用的工具酶。
6、顺式作用元件：指可影响自身基因表达活性的DNA序列。
按功能特性分为启动子、增强子及沉默子。
7、框移突变：基因编码区域插入或缺失碱基,DNA分子三联体密码的阅读方式改变,使转录翻译出的氨基酸排列顺序发生改变,称为框移突变。
8、酶的比活力：即酶纯度的量度，指单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数，一般用IU/mg蛋白质来表示。
一般而言，酶的比活力越高，酶纯度越高。
9、SD序列：原核生物mRNA上起始密码子上游，普遍存在AGGA序列，因其发现者是Shin- Dalgarno而称为SD序列。
此序列能与核糖体小亚基上的16S rRNA近3ˊ端的UCCU序列互补结合，与翻译起始复合物的形成有关。
10、信号肽：即Signal Peptide，它是一段由3-60个氨基酸组成的短肽序列，常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移（定位）的N-末端的氨基酸序列（有时不一定在N端），至少含有一个带正电荷的氨基酸，中部有一高度疏水区以通过细胞膜。
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生物化学：主要是从分子水平研究生物体的化学组合及其在生命活动过程中化学变化的一门学科，又称生命的化学。
基因组：一个生物体的全部遗传信息，也就是DNA的总和。
基因组学：研究基因组的结构、功能及其相互关系的科学。
糖：是一类多羟基醛或多羟基酮及其锁缩聚物或衍生物的统称。
同多糖：是由同一种单糖缩合而成的，包括淀粉、糖原、纤维素等直链淀粉：是由D—葡萄糖通过a—1，4—糖苷键相连而成的线性分子支链淀粉：是由D—葡萄糖通过a—1，4—糖苷键连接成短链，并通过a—1，6—糖苷键相连形成分支。
糖原：是葡萄糖在动物体内的储存形式，只要存在于肝脏和肌肉中，分别称为肝糖原和肌糖原。
与碘作用呈紫红色或红褐色脂类：是脂肪和类脂的总称，难溶于水易溶于有机溶剂。
脂肪是甘油和3个脂肪酸生成的甘油酯。
类脂是结构或理化性质类似于脂肪的物质，包括磷脂、糖脂和类固醇等必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸是机体需要，但是在体内不能合成，必须由食物提供氨基酸的等电点：通过向溶液里加酸或加碱，使得氨基酸的羧基和氨基的电离倾向相等，即氨基酸呈电中性，此时溶液的PH值。
两性电离：氨基酸含有呈酸式电离的羧基和呈碱性电离的氨基，因此氨基酸是两性电解质，在一定PH溶液中都可电离成带正电荷或负电荷的基团。
肽：多个氨基酸通过肽键连接起来的分子肽键：是由一个氨基酸的a—羧基和另一个氨基酸的a—氨基缩合失去一分子水而形成蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸组成和排列顺序二级结构：蛋白质分子中由肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象。
三级结构：指在二级结构的基础上，多肽链中相距较远的侧链通过相互作用进一步盘绕成特定的空间结构，其包括了主链和侧链所有原子的空间排布。
四级结构：多个亚基通过非共价键聚合在一起，形成特定空间构象的、具有生物学功能的蛋白质亚基：在四级结构中每一条具有三级结构的多肽链镰刀状细胞贫血：β链的N端第六个氨基酸残基由亲水的谷氨酸变异成疏水的缬氨酸蛋白质的变形：天然蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间结构被破坏，进而导致理化性质改变和生物学活性的丧失蛋白质的复性：有些蛋白质在变形后，去除使其变形的因素，能恢复或部分恢复其原来的空间构象，并恢复生物活性。
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第一章核酸化学一、名词解释1、核苷：是由一个碱基和戊糖通过糖苷键连接的化合物。
2、核苷酸：是核苷与磷酸通过磷酸酯键结合形成的化合物，核酸的基本结构单位。
3、磷酸二酯键：是两个核苷酸分子核苷酸残基的两个羟基分别与同一磷酸基团形成的共价连接键。
4、核酸：由核苷酸或脱氧核苷酸通过3＇-5＇磷酸二酯键连接而成的大分子。
具有非常重要的生物功能，主要储存遗传物质和传递遗传信息。
5、核酸的一级核苷酸结构：是指DNA分子中各种脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序。
6、DNA二级结构：是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。
7、碱基互补规律：在DNA分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，这就是A（腺嘌呤）一定与T （胸腺嘧啶）配对，G（鸟嘌呤）一定与C（胞嘧啶）配对，反之亦然。
碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。
8、环化核苷酸：是指单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3＇-OH及5＇-OH形成的酯键，这种磷酸内酯的结构成为环化核苷酸。
9、Tm值：是指DNA热变形时，增色效应达到50%是的温度。
10、增色效应：DNA从双螺旋的双链结构变为单链的无规则的卷曲状态时，在260nm处的紫外光吸收值增加。
11、减色效应：是变形的核酸复性时，其在260nm处的紫外光吸收值降低甚至恢复到未变形时的水平。
12、分子杂交：是使单链DNA或RNA分子与具有互补碱基的另一DNA或RNA 片断结合成双链的技术。
第二章蛋白质化学一、名词解释1、构象：是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态。
2、构型：是指具有相同分子式的立体结构体中取代基团在空间的相同取向。
3、肽平面：是指多肽链或蛋白质分子中，组成肽键的C、O、N、H4个原子与两个相邻的α—碳原子共处一个平面。
4、α—螺旋：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
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1、生物化学P1也称生命的化学，是研究生物机（微生物、植物、动物）的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门学科。
2、碱基堆积力（碱基平面堆积力）P18是由芳香族碱基π电子之间相互作用而引起的。
3、 DNA三级结构P20指DNA双螺旋进一步折叠卷曲而成的构象。
4、结构域P50对于较大的球状蛋白分子，它的一条长的多肽链在超二级结构的基础上进一步卷曲折叠，形成若干个空间上相对独立、且具有一定功能的近似球状的紧密实体，这种紧密球状结构被称为结构域。
5、核酸变性P30是指核酸在高温、酸、碱或一些变性剂（如尿素等）的作用下，其氢键被破坏，导致有规律的双螺旋结构变成单链的、无规律“线团”的过程。
6、分子杂交P31把不同来源的DNA链放在同一溶液中作变性处理，或把变性的DNA与RNA放在一起，只要它们之间的某些区域有碱基配对的可能，一旦进行退火处理，它们之间就可形成局部的DNA-DNA或DNA-RNA杂合体双链，这一过程称为分子杂交。
7、等电点P40在某一PH值的溶液中，若氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，氨基酸带有数量相等的正负两种电荷，即静电荷等于零，此时溶液的PH值就称为该氨基酸的等电点。
8、超二级结构P49在蛋白质中，某些相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲)常常相互靠近、彼此作用，在局部区域形成有规则的二级结构聚合体，充当更高层次结构的构件，该二级结构的聚合体就称为蛋白质的超二级结构。
9、变构效应(变构作用)P59是指寡聚蛋白质分子中，一个亚基由于与其他分子结合而发生构象变化，引起分子构象和功能的改变，并引起相邻亚基的分子构象和功能也发生改变。
10、全酶(结合酶)P70酶分子中除蛋白质部分外,还含有对热稳定的非蛋白质的有机小分子或金属离子,这类酶统称为结合酶或全酶.11、辅酶、辅基P71辅酶是指以非共价键与酶蛋白结合的小分子有机物质，通过透析或超滤等物理方法可以除去。
辅基是指以共价键与酶蛋白结合的小分子有机物质，不能通过透析或超滤的方法除去。
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1．糖是一类多羟基醛或多羟基酮及其缩合物和衍生物的总称；分为单糖、寡糖、多糖和复合糖。
2.必需脂肪酸：维持人体生长所需的，体内又不能合成的脂肪酸。
3.皂化价：完全皂化1克油或脂所消耗的氢氧化钾的毫克数。
4.蛋白质变性：蛋白质受到某些物理和化学因素作用时，引起生物活性的丧失，溶解度的降低，以及其他的理化性质的改变，这种变化称为蛋白质的变性作用。
5.DNA变性：指维持核酸双螺旋结构的氢键断裂从而使核酸变成单链结构的过程。
6.肽平面：形成肽键的4个原子和与之相连的2个C原子共处于一个平面上，形成肽平面。
7.米氏常数：是反应速度为最大值的一半时的底物浓度8.竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。
9.三羧酸循环：以乙酰CoA 为起点，多种生物大分子（糖，脂，氨基酸）的共同最终代谢途径。
10.糖异生：非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。
糖异生的意义：11.糖酵解：葡萄糖在胞液中经一系列酶促反应分解为丙酮酸的过程，称为糖酵解12.脂肪酸的β-氧化、ω-氧化肝和肌肉是进行脂肪酸氧化最活跃的组织,其最主要的氧化形式是β-氧化。
ω-氧化：在酶的催化下，脂肪酸的烷基端碳先氧化成羟基，再氧化成羧基，最后生成α，ω-二羧酸，然后在两端进行β-氧化。
13.转氨基作用：在转氨酶的催化下，某一氨基酸的a（阿尔法）-氨基转移到另一种a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。
14.呼吸链：又称电子传递链，指代谢物上脱下的氢经一系列传递体,最后传递给分子氧而生成水的体系。
15.冈崎片段：随从链上不连续复制的DNA片段称为冈崎片段。
16.分子伴侣：一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份。
17.酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。
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生化名词解释：1.蛋白质等电点：AA所带电荷为零时所处溶液的PH值。
2.肽键和肽链：一分子AA的羧基与另一分子AA的氨基脱水缩合形成的共价键结构即肽键。
多个AA分子脱水缩合就形成肽链。
3.肽平面：组成肽腱的四个原子相邻的两个α碳原子处于同一平面上，为刚性平面结构。
4.一级结构：指组成蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，不涉及肽链的空间排序。
5.二级结构：多肽链主链的局部空间结构，不考虑侧链的空间构象。
6.三级结构：指整个多肽链的空间结构，包括侧链在内的所有原子的空间排布，即蛋白质的三维结构。
7.四级结构：蛋白质由相同或不同的亚基以非共价键结合在一起，这种亚基间的组合方式即为蛋白质的四级结构。
8.超二级结构：相邻的二级结构单元组合在一起，相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，即超二级结构。
9.结构域：较大的球形蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，这些球状结构间以松散的肽链相连，这些球状构象即结构域。
10.蛋白质的变性与复性：当受到某些因素影响时，维系天然构象的次级键被破坏，蛋白质失去天然构象，导致生物活性丧失及相关物理、化学性质的改变的过程为变性。
变性后蛋白质除去变性因素后，重新恢复天然构象和生物活性的过程称为蛋白质的复性。
11.分子病：由于遗传上的原因而造成蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
12.盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质胶体的稳定性使其析出。
13.别构效应：一个蛋白质与其配体结构后，蛋白质的空间构象发生变化，使它适用于功能的需要，这一类变化称为别构效应。
14.构型与构象构象形式中，势能最低、最稳定的构象是优势对象。
15.DNA的复性与变性：在一定条件下，受到某些物理和化学作用。
DNA的双螺旋结构破坏，氢键断裂，碱基有规律的堆积被破坏。
双螺旋松散，双链分离成两条缠绕的无定形的多核苷酸单链的过程即变性。
而变性的DNA在适当条件下，两条分开的互补单链重新形成双螺旋结构的过程为复性。
16.增色效应与减色效应：DNA变性时，双链解开成单链，碱基充分暴露，紫外吸收明显增加，即为增色效应。
变性的DNA单链重新形成双螺旋结构时，碱基处于双螺旋的内部，紫外吸收降低的现象即减色效应。
17.分子杂交：具有碱基互补序列的不同来源的单链核酸分子，通过退火复性，碱基互补区段按照碱基互补原则结合在一起形成双链的过程即核酸的杂交。
18.核酸探针：带有标记物的已知序列的核酸片段，它能和与其互补的核酸序列杂交，形成双链，用于检测待测核酸样品中特定的基因序列。
19.回文结构：在DNA序列中，以某一中心为对称轴，其两侧的碱基对顺序正读和反读相同的双螺旋结构。
20.Tm值：增色效应达到一半时的温度，即DNA的解链温度。
21.Chargaff定律：生物体双链DNA碱基组成的规律：A=T,G=C；DNA碱基组成具有物种特异性，不同物种DNA碱基组成不同；同种生物不同组织的DNA碱基组成相同。
22.碱基配对：腺嘌呤与胸腺嘧啶以两个氢键配对相连，鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连的严格的碱基配对关系。
23.拓扑异构酶：一类能够催化同一DNA分子在不同超螺旋状态之间转变的酶。
24.超螺旋DNA：双螺旋DNA通过自身轴的多次转动扭曲形成的螺旋的螺旋结构。
25.酶的活性中心：酶直接与底物结合并进行催化反应的部位。
包括结合位点和催化位点两个位点。
26.酶原：处于无活性状态的酶的前身物质即酶原。
27.酶活力单位：1个酶活力单位是指特定条件下，1min内转化1μmol底物所需的酶量。
（IU）28.非竞争性抑制作用：抑制剂与底物机构不同，也不与酶的活性中心结合，但可以通过与游离酶作用或与ES复合物结合，使酶的催化活性降低的作用。
29.竞争性抑制作用：酶抑制剂与酶底物结构相似，可与底物竞争酶活性中心，从而抑制酶和底物结合成中间产物。
30.比活力：量度酶纯度。
比活力=总活力单位/总蛋白mg数=U(或IU) /mg蛋白31.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
32.协同效应：指两种或两种以上的组分相加或调配在一起，所产生的作用大于各种组分单独应用时作用的总和。
33.多酶体系：指催化机体内的一些连续反应的酶互相联系在一起，形成的反应链体系。
34.维生素：维持生物正常生命活动不可缺少的一类微量小分子有机化合物。
35.辅酶和辅基：与酶蛋白结合比较松弛，很容易通过透析等物理方法除去的有机小分子称为辅酶；一类通过共价键与酶蛋白紧密结合，不容易用透析的方法除去，称为辅基。
36.共价调节酶：可以通过其它酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使其处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性的酶。
37.固定化酶：将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高分子支持物(或载体)上而成为不溶于水，但仍有酶活性的一种酶制剂形式，称固定化酶39.激活剂和抑制剂：能提高酶活性的物质，称为酶的激活剂；使酶的必需基团或酶活性部位中基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质叫酶的抑制剂。
40.同工酶：在同一属中，催化活性相同而酶的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶。
41.米氏常数Km：当酶促反应速度达到最大反应速度的一半时的底物浓度。
反映了酶与底物间亲和力的大小，Km越低，酶与底物的亲和力越大。
42.糖酵解：葡萄糖经1,6-二磷酸果糖和3-磷酸甘油酸转变为丙酮酸，同时产生一A TP的系列反应。
44.三羧酸循环：在有氧条件下，糖酵解产物丙酮酸氧化脱羧形成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A通过一个循环彻底氧化为CO2，又称柠檬酸循环。
45.戊糖途径：葡萄糖氧化分解的一种方式。
由于此途径是由6-磷酸葡萄糖（G－6－P）开始，故亦称为己糖磷酸旁路。
葡萄糖直接氧化脱氢和脱羧，不必经过糖酵解和三羧酸循环，脱氢酶的辅酶不是NAD+而是NADP+，产生的NADPH作为还原力以供生物合成用，而不是传递给O2，无ATP的产生和消耗。
46.糖原：糖原是动物体内葡萄糖的有效贮存形式，在肝脏中由糖原合成酶合成。
47.乙醛酸循环成，该过程称为乙醛酸循环(GAC)。
48.糖异生作用49.生物氧化：糖类，脂肪，蛋白质等有机物在细胞中氧化分解成CO2和H2O并释放能量的过程。
50.氧化磷酸化：代谢物在生物氧化过程中释放的自由能用于合成A TP，这种氧化放能和ATP生成相偶联的过程即氧化磷酸化。
51.底物水平磷酸化：ADP从具有更高磷酸基团转移势的磷酸化合物中接受磷酸基团，生成A TP的过程。
52.能荷：高能磷酸键在总的腺苷酸库中所占的比例。
53.呼吸链：线粒体基质是呼吸底物氧化的场所，底物在这里氧化所产生的NADH和FADH2将质子和电子转移到内膜载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给O2和H2O。
这种由载体组成的电子传递系统称电子传递链。
54.P/O：每对电子经电子传递链传递给氧原子所生成的A TP的数量。
56.α-氧化:每一次氧化经脂肪酸羧基端只失去一个C原子的脂肪酸氧化过程.57.脂肪酸的β氧化：在一系列酶的作用下，脂肪酸在α，β碳原子之间断裂，产生一个二碳单位和比原来少了2个碳原子的脂肪酸的过程。
58.ω氧化：脂肪酸的末端甲基（ω端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成α，ω-二羧酸的过程。
59.酮体：脂肪酸β-氧化过程产生的乙酰-CoA除进入TCA循环氧化分解，还可在人类和大多数哺乳动物的肝脏和肾脏细胞中形成的乙酰乙酸，D-β-羟丁酸和丙酮，这三者统称为酮体。
60.酰基载体蛋白：是一个小分子蛋白，它的辅基是磷酸泛酰硫基乙胺基团。
在脂肪酸的合成中，脂肪酸合成的中间产物以共价键连接到其辅基的-SH上，形成脂酰-ACP，在脂肪酸合成中起运载作用。
61.必需脂肪酸：人类维持身体功能所必需的，但自身不能合成，需要从食物中获得的脂肪酸，如：亚油酸，α-亚麻酸。
62.酸中毒：体内血液和组织中酸性物质的堆积，其本质是血液中氢离子浓度上升、PH值下降。
63.类脂64.联合脱氨基作用：转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。
65.转氨基作用：在转氨酶的催化下，α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的α-氨基酸生成了相应的α-酮酸，原来的α-酮酸生成了相应的α-氨基酸。
66.必需AA:必需通过摄取食物获得的AA。
对人体来说有8种必需氨基酸。
67.一碳单位基、甲酰基及亚氨甲酰基等。
能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。
另外蛋氨酸（SAM)提供“活性甲基”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳单位。
68.生糖AA：在代谢中可以作为丙酮酸、葡萄糖和糖原前体的氨基酸。
凡能生成丙酮酸或三羧酸循环中间产物同时能生成乙酰CoA或乙酰乙酸者为生糖兼生酮氨基酸。
亮氨酸为生酮氨基酸，赖氨酸、异亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸为生糖兼生酮氨基酸，其余氨基酸均为生糖氨基酸。
69.生酮AA：经过代谢能产生酮体的氨基酸。
有异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸6种。
70.核苷酸的从头合成途径：核苷酸由小分子物质逐步合成的过程。
71.核苷酸的补救合成途径：核苷酸由已经部分合成的中间物质直接合成的过程。
72.中心法则：遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质的转录和翻译的过程，从DNA传递给DNA的复制过程，从RNA传递给DNA的反转录过程，从RNA传递给RNA的复制过程就是生物学的中心法则。
73.半保留复制：每一个子代DNA分子中的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的，这种复制方法叫半保留复制。
74.突变：生物的遗传信息在复制中出现异常而引起改变且没有得到及时的修复则出现了突变。
75.复制叉：当DNA复制从起始区启动时，起始区的DNA双链因解链而形成“Y”字形结构，这种结构称为复制叉。
76.切除修复：指在一系列酶的作用下，将DNA分子中收到损伤的部位切除，以完整的那一条链为模板，合成出正常的核苷酸，再由DNA 连接酶重新连接，使DNA恢复正常结构的过程。
是细胞内DNA损伤修复的主要方式。
77.反转录：以RNA为模板合成DNA，这与通常转录过程中遗传信息从DNA到RNA的方向相反，故称为逆转录作用。
78.DNA体内重组：DNA分子内或分子间发生遗传信息的重新组合的过程。
79.克隆酶：基因工程将某种酶基因导入宿主细胞中大量表达其产物为克隆酶，是一种大量生产酶的方法。
80.基因81.基因组82.SSB:是一些能够与单链DNA结合的蛋白质因子,能稳定单链DNA,便于以其为模板复制子代DNA,保护单链DNA,避免核酸酶的降解.83.冈崎片段:在DNA复制中出现的不连续的DNA片段.84.遗传密码与密码子：遗传密码是一组规则，将DNA或RNA序列以三个核苷酸为一组密码子转译为蛋白质的氨基酸序列，以用于蛋白质的合成。