生物化学和分子生物学是医学基础教育的主干课程在多年...
前言
生物化学与分子生物学是医学基础教育的主干课程。在多年的教学中发现，医学生对这门课程的学习还是有些困难，尤其是对基本知识和基本理论的掌握不够准确，造成医学生在大学期间的学习和以后考研中不能正常发挥。本书的编写就是想让同学们在这门学科的学习过程中，更好的理解和掌握教材中的重点和难点内容，学好生物化学这门课程，为其它医学和生物学课程的学习打好基础。
本书是在我室编写的2006版习题集的基础上改编而成。章节编排参考人民卫生出版社2008年第七版医学《生物化学》教材，内容还参考了八年制医学《生物化学》、程牛亮教授主编中国医药科技出版社和高等教育出版社出版的《生物化学》有关内容。全书分四篇二十一章，将原来二十一、二十三章内容合并到相关章节中。题型有名词解释、填空、选择、问答题等形式，并对其中题例作了答案要点。
本书主要为医学院校的专科，五、七、八年制本科学生的生物化学课程学习而编制，同时也可以作为研究生入学考试、医师职业资格考试、自学考试等复习和参考之用。
本书编写过程中得到刘德文教授、程牛亮教授、牛勃教授的悉心指点和审定。本书凝集了山西医科大学生物化学与分子生物学教研室全体同仁的智慧和艰辛。为了让广大同学及早使用，在编写中疏漏、错误之处在所难免，衷心希望同行专家给予指教，也欢迎广大师生批评指正。
参编人员：（按姓氏笔画排写）
于保峰刘兴顺刘红林赵虹阎萍郭睿覃秀桃解军
组稿：解军郭睿
排版：张栋闫峻
出版：张悦红
山西医科大学基础医学院
生物化学与分子生物学教研室
2008年6月
第一章蛋白质的结构与功能
一、本章要求和要点
1. 掌握蛋白质的元素组成特点、基本组成单位；氨基酸的数量及构型；熟悉芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸和亚氨基酸。
2. 掌握氨基酸的理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收性质、茚三酮反应）；掌握肽键、肽单元的概念及多肽链的方向性。
3. 掌握蛋白质各级结构的含义及其稳定因素，区分模体（motif）和结构域（domain）的概念。
4. 理解蛋白质结构与功能的关系（一级结构是高级结构和功能的基础；蛋白质的功能依赖正确的空间结构）。熟悉分子伴侣、分子病、蛋白构象疾病，肌红蛋白和血红蛋白的异同。
5. 掌握蛋白质的理化性质（两性解离、胶体性质、紫外吸收、呈色反应、蛋白质的变性与复性）。
6. 理解蛋白质分离、纯化基本方法的原理。
二、本章重点和难点
1．氨基酸的分类和理化性质。
2．蛋白质的结构层次及各层次之间的关系。
3．蛋白质结构与功能的关系。
4．蛋白质的理化性质及蛋白质的变性。
5．常用蛋白质分离、纯化技术的基本原理。
三、问答题
1. 蛋白质结构层次分为几级？各级结构的稳定因素分别有哪些？各级结构间有什么不同和联系？
2. 组成人体蛋白质的20种氨基酸，可根据侧链的结构和理化性质分为哪几类？每类列举两种。
3. 什么是蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的方法有哪些？
4. 请阐述蛋白质二级结构α-螺旋的结构特征。
5. 凝胶过滤层析和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳两种方法都是根据蛋白质分子大小而对蛋白质进行分离的，并且都使用交联聚合物作为支持介质，为什么在前者是小分子比大分子更容易滞留在凝胶中，而后者恰恰相反?
6. 从结构和功能两方面比较血红蛋白（Hb）和肌红蛋白（Mb）的异同。
第二章核酸的结构与功能
一、本章要求和要点
1. 掌握核酸的分类、基本组成单位、元素组成；掌握核苷酸的水解成分及单核苷酸的化学结构式；掌握DNA和RNA的组成及核苷酸之间的连接。
2. 掌握核酸一级结构的含义及方向性；理解Chargaff规则的内容，掌握DNA二级结构（Watson-Crick双螺旋模型，B-DNA）的结构要点；了解DNA双螺旋结构的多样性。
3. 了解超螺旋结构及真核生物染色体的包装过程；基因及基因组的概念。
4. 掌握真核mRNA的结构与功能，熟悉mRNA的前体形式hnRNA；掌握tRNA 的结构和功能；掌握rRNA的结构和功能。
5. 了解其它小分子RNA（催化性RNA、小片段干扰RNA）。
6. 掌握核酸的紫外吸收特性、DNA的变性、增色效应、T m（融解温度，解链温度）及其影响因素；理解核酸分子杂交的概念。
二、本章重点和难点
1. DNA和RNA的组成区别。
2. DNA一级结构的概念、连接键及DNA链的方向性。
3. B-DNA双螺旋结构的要点。
4. 真核生物mRNA的结构特点。
5. tRNA的结构特点。
6. 核酸的紫外吸收性质。
7. DNA变性、复性（退火）、T m、增色效应及分子杂交的概念。
三、问答题
1. 从两种菌中分离出各自的DNA，并测定腺嘌呤的百分含量。第一种（X）为32%，第二种（Y）为16%。⑴两种DNA分子中，A、T、G、C各占百分之几？
⑵哪一种DNA更耐热？为什么？
2.试就组成单位、连接方式、一级结构、紫外吸收性质、变性、功能等方面比较DNA、RNA和蛋白质。
3.试述DNA与RNA的异同点。
4.简述B-DNA双螺旋结构模型的要点。
5.简述真核生物mRNA的结构与功能。
6.简述tRNA的结构与功能。
7.何谓核酸分子杂交？
第三章酶
一、本章要求和要点
1. 酶的概念、化学本质及作用特点。
2. 酶蛋白和辅助因子以及全酶的概念及其作用。
3. 酶的活性中心、必需基团、非必需基团的概念及意义。
4. 酶原与酶原激活的概念及其生理意义。
5. 酶促反应的动力学机制及酶促反应动力学特点。米-曼氏方程式的意义及应用；米氏常数K m及V max的意义及求法。可逆性抑制的动力学特点是什么？
6. 同工酶的概念及生物学意义。变构酶的概念、结构，酶活性的调节。
7. 酶的分类与命名。
二、本章重点和难点
1. 酶、酶的活性中心、同工酶、变构酶、酶蛋白、辅助因子、全酶的概念等的概念。
2. 酶原的激活及其生理意义。
3. 酶促反应动力学特点，影响酶促反应速度的因素:酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂，抑制剂对酶促反应速度的影响。熟悉米-曼氏方程式的意义及应用；米氏常数K m及V max的意义及求法。竞争性和非竞争性抑制的特点。
4. 酶在医学上的应用。
三、问答题
1. 酶的可逆性抑制作用有哪几种类型？各有何特点。
2. 何为同工酶，它在临床上的实际意义为何？并举例说明。
3. 试用酶的竞争性抑制原理说明磺胺类药物是如何抑制细菌生长的？
4. 酶与一般化学催化剂比较，二者有什么异同点？
5. 说明温度对酶促反应速度的双重影响及其实用价值。
6. 说明酶原与酶原激活的生物学意义。
7. 在酶促反应中，酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？
8. 什么是酶活性？试述影响酶活性的因素及它们如何影响酶的催化活性？
9. 金属离子作为辅助因子的作用有哪些。
10. 简述酶的诱导契合学说。
11. 酶根据酶催化的反应类型分为几类？
第四章糖代谢
一、本章要求和要点
1. 糖的生理功能及代谢概况，食物中糖的消化和吸收。
2. 糖酵解的概念、反应部位、反应过程及有关酶类; 糖酵解的调节及糖酵解的生理意义。
3. 有氧氧化的概念; 有氧氧化的反应过程（三个阶段细胞定位）; 三羧酸循环的概念、部位、反应过程（三个不可逆反应）、关键酶、脱氢部位、底物水平磷酸化部位、有氧氧化生成ATP数量及生理意义; 糖有氧氧化的调节及巴斯德效应。
4. 磷酸戊糖途径的概念及细胞定位; 磷酸戊糖途径的反应过程（两个阶段）及特
点; 磷酸戊糖途径的生理意义。
5. 糖原的合成与分解组织和细胞定位；糖原合成、分解的定义、反应过程、关键酶、葡萄糖供体、消耗ATP数；肌糖原、肝糖原分解的不同点。
6. 糖异生：糖异生的概念、原料、组织和细胞定位；糖异生的途径（三个能障反应及其催化酶）; 调节、生理意义；乳酸循环的过程及生理意义。
7. 血糖的概念、血糖的来源和去路、血糖水平的调节及机制。
二、本章重点和难点
1. 糖酵解、糖的有氧氧化、三羧酸循环、糖异生、乳酸循环的概念。
2. 糖酵解、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径的反应部位、反应过程及其关键酶、脱氢部位、底物水平磷酸化部位、调节以及生理意义。
3. 糖原的合成与分解的关键酶、葡萄糖供体；肌糖原、肝糖原分解的不同点。
4. 糖异生的途径（三个能障反应及其催化酶）；糖异生的调节；熟悉乳酸循环的过程及生理意义。
5. 血糖及其调节，血糖的来源和去路。
三、问答题
1. 葡萄糖激酶与已糖激酶有何异同？
2. 肝和肝外组织6-磷酸葡萄糖有哪些代谢途径？
3. 简述乳酸转变成糖的关键步骤及其酶。
4. 糖酵解、磷酸戊糖途径、糖异生、三羧循环各有何生理意义？
5. 血糖有哪些来源与去路？胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素是如何调节
血糖的？
6. 为什么说肝脏是调节血糖的主要器官？
7．肝糖原与肌糖原在分解上有何异同？
8．简述蚕豆病发生的机理。
9．总结糖酵解、糖异生、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成、糖
原分解进行的部位、关键酶及产物。
第五章脂类代谢
一、本章要求和要点
1. 掌握脂肪酸β-氧化，了解其它氧化方式；熟悉脂肪动员的概念及意义；了解脂类消化吸收的特点。
2. 掌握软脂酸合成特点；熟悉脂酸碳链延长及脂酸合成调节；了解前列腺素、血栓素、白三烯合成的原料、特点及生理功能。
3. 掌握酮体的生成和利用；掌握胆固醇的合成、调节、转化及其与酮体合成的区别。
4. 熟悉甘油磷脂的合成及水解；了解磷脂的分类、各类磷脂的结构特点。
5. 掌握血浆脂蛋白的分类、组成、结构特点；熟悉血浆脂蛋白的代谢及各类血浆脂蛋白的生理功能；了解载脂蛋白的分类及各类载脂蛋白的功能。
二、本章重点和难点
1. 激素在脂肪动员中的作用。
2. 脂酸的活化、转运及β-氧化过程；不饱和脂酸氧化。
3. 酮体的生成、利用及调节。
4. 软脂酸合成的原料、部位、基本过程及ACP在合成中的作用。
5. 脂酸碳链延长内质网、线粒体酶体系的特点。
6. 脂酸合成中代谢物与激素调节作用。
7. 前列腺素、血栓素、白三烯的结构特点及生理功能。
8. 胆固醇合成的原料、部位、基本过程及调节。
9. 载脂蛋白分类、各类载脂蛋白作用。
10. 各类血浆脂蛋白来源、转变、生理功能。
11. LDL受体代谢途径、HDL在脂蛋白代谢中的作用。
三、问答题
1. 脂肪酸合成酶系能合成16碳的软脂酸，请说明生物体怎样合成其它脂肪酸。
2. 在一段时间里，单一给动物脂肪食物时，为什么会出现酮症? 若给酮血症的动物适当注射葡萄糖，又为什么能使酮血症消失?
3. 人体内的酮体是如何产生和氧化利用的。
4. 简述胆固醇在体内的合成过程（注明原料、部位、限速酶）、代谢转变与排泄特点。
5. 试比较人体中各种脂肪酶有何异同点?
6. 脂类的消化吸收有何特点?
7. 1摩尔14碳的肉豆蔻酸β-氧化时产生多少摩尔FADH2和NADH+H+?需进行几轮β-氧化?如彻底氧化生成CO2和H2O时共产生多少摩尔ATP?
8. 胞液中的丙酮酸如何能转变成己酸?
9. 试述载脂蛋白的种类及主要功能。
10. 血浆脂蛋白如何分类，各类脂蛋白的组成有何特点? 在体内如何代谢?各有何生理功能?
11. 脂肪能否合成糖? 如不能合成需说明理由；如能合成则写出关键步骤及关键酶。
12. 脂肪酸的β-氧化与生物合成的主要区别是什么?
13. 磷脂有何重要生理功能? 简述卵磷脂的合成过程。
14. 试述脂蛋白受体在脂蛋白代谢中的作用。
15. 人体内有哪些主要的磷脂酶? 它们有什么作用?
第六章生物氧化
一、本章要求和要点
1. 掌握生物氧化的概念及特点；了解呼吸链以外的生物氧化酶类及相应酶促反应。
2. 掌握呼吸链的概念及参与呼吸链的四种酶复合体的组成；了解ATP在能量的生成、利用、转移和储存中的核心作用。
3. 掌握氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化偶联部位；掌握两条呼吸链的组成及组成成分的排列顺序。
4. 熟悉化学渗透学说的基本要点；熟悉影响氧化磷酸化的多种因素及相应作用机制。
5. 掌握α-磷酸甘油穿梭、苹果酸-天冬氨酸穿梭；了解线粒体内膜的主要转运载体。
二、本章重点和难点
1. 参与呼吸链的四种酶复合体的组成。
2. 两条呼吸链的组成及组成成分的排列顺序。
3. 氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化偶联部位。
4. 胞液中NADH转运入线粒体的两种途径。
三、问答题
1. 在线粒体外代谢物脱下的氢如何进入线粒体被氧化？
2. 试述体内NADH与NADPH的产生与去向有何不同之处。
3. 生物体内不生成ATP的氧化体系有哪些功能？
4. 写出线粒体内重要的氧化呼吸链，注明释放能量的部位与抑制剂作用的部位。
5. 当底物充足时（如β-羟丁酸），在呼吸链反应体系中加入抗霉素A或氰化物或鱼藤酮时，线粒体氧化呼吸链各组分呈现何种氧化还原状态？
6. 物质在生物体内进行氧化与体外氧化（燃烧）有哪些异同点？
7. 影响氧化磷酸化的因素有哪些？各通过何种机制作用？
8. 1摩尔葡萄糖在肝中氧化成丙酮酸最多可产生多少摩尔ATP？写出有关反应。
9. 体内的H2O如何产生？举例说明。
10. 细胞色素有何主要特点？
11. 线粒体中丙酮酸、异柠檬酸、α-酮戊二酸、苹果酸、α-磷酸甘油、脂酰CoA、琥珀酸、β-羟丁酸各通过何种呼吸链氧化成水？机制如何？
第七章氨基酸代谢
一、本章要求与要点
1. 熟悉蛋白质的营养价值、氮平衡试验；掌握必需氨基酸的概念；掌握蛋白质消化过程中蛋白酶的种类、作用及氨基酸的吸收机制；了解蛋白质的腐败作用，氨基酸代谢库的概念，以及机体细胞内蛋白质降解两条途径。
2. 掌握转氨基作用的概念及机制；氨基酸的脱氨基作用；嘌呤核苷酸循环。
3. 掌握体内氨基酸的来源和去路；鸟氨酸循环的概念、途径、重要酶及调节；氨在体内转运的两种机制及特点；氨的来源、去路及高血氨症和氨中毒。
4. 掌握 -酮酸的代谢去路及生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸。
5. 熟悉氨基酸的脱羧基作用及其主要产物和生理功能。
6. 掌握一碳单位的概念、类型、载体、来源、相互转变及生理功能；掌握甲硫氨酸循环的过程、意义；掌握活性甲硫氨酸、活性硫酸根的概念及功能。
7. 熟悉芳香族氨基酸在体内的几条重要代谢途径和主要产物以及苯丙酮酸尿症、帕金森氏病、白化病、尿黑酸尿症的发病机制；三种支链氨基酸的代谢特点。
二、本章重点和难点
1. 氨基酸的脱氨基作用、机制、种类以及相关酶的体内分布、辅酶形
式。
2. 体内氨的来源与去路；氨的转运形式；尿素合成（鸟氨酸循环）的
部位、过程、关键酶及其生理意义。
3. 氨基酸的脱羧基作用；一碳单位的概念、类型、载体、来源、相互
转变及生理功能；甲硫氨酸循环的过程、意义。
4. 芳香族氨基酸在体内的几条重要代谢途径、主要产物以及临床意
义。
三、问答题
1. 氨基酸代谢库中氨基酸有哪些来源与去路？
2. 试述真核细胞内蛋白质的降解途径。
3. 何谓丙氨酸－葡萄糖循环？其有何重要生理意义？
4. 谷氨酰胺的生成过程及其生理功用如何？
5. 简述维生素B6在氨基酸分解代谢中的作用。
6. 说明高血氨症导致昏迷的作用机理。
7. 为什么对高血氨症患者禁用碱性肥皂水灌肠和不宜用碱性利尿剂？
8. 体内氨的来源与去路有哪些途径？
9. 何谓鸟氨酸循环？其有何重要的生理意义？
10. 请完成下列酶催化的反应
（1）ALT与AST （2）CPS-I与CPS-II
11. 在体内谷氨酸的代谢去路有哪些？
12. 甲硫氨酸循环与一碳单位的关系如何？
13. 简述谷氨酸在体内转变成NH3、CO2和H2O的主要代谢过程。
14. 简述谷氨酸在体内转变成葡萄糖的主要代谢途径。
15. 苯丙酮尿症的发病机制如何？
第八章核苷酸代谢
一、本章要求和要点
1. 了解核苷酸的生物学功能。
2. 掌握嘌呤核苷酸从头合成的概念、过程、关键酶及其调节；嘌呤环各元素来源；掌握嘌呤核苷酸补救合成途径和意义；了解嘌呤核苷酸分解产物及临床意义。
3. 掌握嘧啶核苷酸从头合成的概念、过程、关键酶；嘧啶环各元素的来源；嘧啶核苷酸合成与尿素合成过程中，氨基甲酰磷酸生成的比较；嘧啶核苷酸的补救合成；嘧啶核苷酸的分解产物。
4. 掌握脱氧核糖核苷酸的合成；核苷酸的抗代谢物概念、种类及作用机制。
二、本章重点和难点
1. 核苷酸的从头合成途径及其调节；核苷酸的合成原料；脱氧核苷酸的合成形式。
2. 抗代谢物作用机制及核苷酸分解终产物形式。
三、问答题
1. 试比较核苷酸从头合成与补救合成的主要区别，并说明嘌呤与嘧啶核苷
酸从头合成途径的异同。
2. 脱氧核苷酸的合成代谢有何特点？dTMP的生成与其它脱氧核苷酸的合
成有何区别？
3．试比较CPS-I与CPS-Ⅱ有何异同。
4. 核苷酸在体内有哪些主要的生理功能？
5. 试述高尿酸血症的病因及痛风症发生的机制。
6. 核苷酸的抗代谢物有哪些？其作用机制如何？
7. 试说明嘌呤及嘧啶环中各原子的来源。
第九章物质代谢的联系与调节
一、本章要求和要点
1．熟悉物质代谢的概念及特点；物质代谢与能量代谢的关系；糖、脂及蛋白质代谢之间的相互转变。
2. 了解肝、心、脑、肾、肌肉及成熟红细胞等的代谢特点。
3. 掌握酶变构调节、化学修饰调节的概念、机理及意义；酶蛋白合成的诱导与阻遏；溶酶体、泛素-蛋白酶体在酶蛋白降解中的作用。
4. 熟悉激素与激素受体概念；机体在饥饿与应激状态时的整体调节。
二、本章重点和难点
1. 物质代谢的概念、特点以及物质代谢的相互联系。
2. 代谢的调节方式，即细胞、激素和整体水平的调节。其中细胞水平的代谢调节是基础。
三、问答题
1. 体内乙酰辅酶A有何主要来源与去路？
2. 短期饥饿时，体内的代谢有何变化？
3. 细胞水平代谢调节的主要方式包括哪些？
4. 肝、骨骼肌以及脑组织在糖和脂肪能量代谢方面有何特点？
5. 简述酶的变构调节与化学修饰调节有何异同。
6. 简述物质代谢与能量代谢的关系。
7. 试述体内糖、脂肪和蛋白质三者在代谢上的相互关系。
第十章DNA的生物合成
一、本章要求和要点
1. 掌握DNA复制的基本规律、DNA生物合成的方式，DNA复制及逆转录的概念。掌握半保留复制概念、依据及意义;
2. 掌握DNA复制的酶学和拓扑学变化。熟悉模板、领头链、随从链、复制起点、复制叉的概念；掌握DNA聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶的结构特点和功能；了解端粒酶、端粒、Klenow片段和引发体的概念。
3. 熟悉原核生物DNA复制的基本过程；熟悉真核生物DNA复制的主要特点；掌握半不连续复制、冈崎片段的概念。
4. 了解DNA损伤的因素、类型及主要修复方式。
5. 掌握逆转录酶的作用特点及意义；熟悉逆转录作用的基本过程；了解逆转录机制。
二、本章重点和难点
1. DNA的生物合成体系：（1）原核生物和真核生物DNA聚合酶的组成及功能。（2）拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶的作用特点。（3）端粒酶、Klenow片段和引发体的概念。
2. DNA的生物合成过程：（1）原核生物复制的基本过程。（2）真核生物复制的主要特点。（3）半保留复制、半不连续复制、冈崎片段的概念。
3. DNA的损伤修复：主要修复方式及切除修复机制。
4．逆转录：逆转录酶的作用特点及逆转录的基本过程以及病毒致癌机制。
三、问答题
1. 简述半保留复制及其意义。1958年，M.Messelson和F.W.Stahl通过什么实验得以证实DNA的半保留复制？
2. 简述原核生物中参与DNA复制的酶和主要的蛋白质因子的作用。
3. 参与DNA复制的DNA聚合酶在原核生物和真核生物有何异同？
4. 试述原核生物DNA复制的主要步骤及其特点。
5. 何谓逆转录？试解释RNA病毒侵入宿主细胞复制其遗传物质的方式。
6. 简述DNA损伤的修复机制。以原核生物为例，说明切除修复的三种方式。
7. DNA的复制需要RNA的参与。试简述被称作“引发”的RNA引物的合成过程。（南京林业大学2004年硕士研究生考题）
8. 阐述DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ш的作用机制。（四川大学2000硕士研究生考题）
第十一章RNA的生物合成
一、本章要求和要点
1. 掌握转录、转录单位、启动子、模板链、编码链、不对称转录的概念。掌握原核生物RNA聚合酶的组成及功能，掌握真核生物RNA聚合酶的种类、产物，理解抗结核药的抗菌机制。
2. 掌握原核生物转录的基本过程及转录终止机制，了解真核生物转录过程的基本特点。
3. 掌握真核生物mRNA、tRNA及rRNA转录初产物的结构特点及其转录后加工修饰过程，掌握内含子、外显子、断裂基因、核酶、剪接体及RNA编辑等概念。
4. 了解病毒RNA复制的特点。
5. 熟悉RNA催化的内含子的自剪接。
二、本章重点和难点
1. 转录体系：原核生物RNA聚合酶的组成及功能；真核生物RNA聚合酶的种类、产物。
2. 转录过程：原核生物转录的基本过程及转录终止机制；真核生物转录过程的基本特点；模板链、编码链、不对称转录、转录单位的概念。
3. 转录后的加工：真核生物mRNA、tRNA、rRNA成熟过程；原核生物与真核生物转录后加工的主要区别；剪接体及RNA编辑的概念
三、问答题
1. 复制和转录过程有何相似及不同之处？
2. 原核生物与真核生物的RNA 聚合酶有何不同？
3. 下图为电子显微镜下的原核生物转录现象，请给予解释。粗线部分为DNA ，细线部分为RNA 。
图示：电子显微镜下的原核生物转录现象
4. 以原核生物为例，简述RNA 转录的基本过程。
5. 试述真核生物转录起始前复合物（PIC ）的形成过程。
6. 原核生物与真核生物在转录起始、延长和终止过程中各有何特点？
7. 比较原核生物与真核生物转录后加工的主要异同点。
8. 真核生物转录过程中主要生成哪些RNA ？各有何结构特点及生理功能？
9. 简述真核生物mRNA 转录后的加工过程及意义。（2004年北京师范大学硕士研究生入学考试生物化学试题）
10. 简述病毒RNA 复制的特点。
第十二章 蛋白质的生物合成
一、本章要求和要点
1. 掌握翻译过程在遗传信息传递中作用。
2. 掌握遗传密码的特点及摆动配对现象。掌握起始密码、终止密码、开放读码框架、密码子与反密码子、SD 序列的概念。掌握核蛋白体P 位与A 位及转肽酶的概念；熟悉原核生物和真核生物核蛋白体的组成特点。掌握氨基酰-tRNA 合成酶的作用特点；熟悉原核生物和真核生物起始氨基酰-tRNA 的区别。掌握起始因子、延长
因子和释放因子的作用。
3. 掌握原核生物蛋白质合成的基本过程以及在起始、延长、终止三阶段中各种酶及蛋白因子的作用；熟悉真核生物蛋白质合成过程的特点及一些主要因子的作用；熟悉核蛋白体循环的概念。
4. 掌握蛋白质合成后一级结构、空间结构的修饰和靶向输送。
5. 了解抗生素、干扰素的抗病机制以及白喉毒素对蛋白质生物合成的干扰和抑制机理。
二、本章重点和难点
1. 蛋白质生物合成体系：（1）mRNA遗传密码的特点及摆动配对、起始密码、终止密码、开放读码框架、密码子与反密码子、SD序列的概念。（2）核蛋白体P 位与A位及转肽酶的概念。（3）氨基酰- tRNA合成酶的作用特点。
2. 蛋白质生物合成过程：原核生物蛋白质合成的基本过程以及在起始、延长、终止三阶段中各种酶及蛋白因子的作用；真核生物蛋白质合成过程的特点。
3. 抗生素、干扰素的抗病机制以及白喉毒素的致病机理。
三、问答题
1. 简述遗传密码的特点。
2. 简述各种RNA在蛋白质生物合成过程中的作用。
3. 简述原核生物蛋白质生物合成的基本过程。计算在各种条件均具备时，大肠杆菌合成一个含有起始蛋氨酸的59个氨基酸残基的活性蛋白质最少需消耗多少个高能磷酸键?
4. 以原核生物为例，简述参加蛋白质生物合成过程的蛋白因子所发挥的作用。
5. 比较原核生物与真核生物翻译起始阶段的不同点。
6. 试述氨酰tRNA合成酶的作用特点。
7. 简述蛋白质翻译后加工的主要方式及蛋白质靶向输送所需的条件。
8. 试述几种常见的抗生素干扰、抑制蛋白质生物合成的作用机制，及白喉毒素致病机理、干扰素抗病毒机制
第十三章基因表达调控
一、本章要求和要点
1. 基因表达调控的基本概念与原理；了解基因表达调控的生物学意义；掌握基因表达调控的基本原理，基因转录激活调节的基本元素;重点掌握基因表达、基因表达调控的定义，基因表达的时间性及空间性。了解诱导和阻遏表达；基因表达调控在多级水平，转录起始调节的普遍模式。了解调节RNA聚合酶转录起始的蛋白质，包括特异因子、阻遏蛋白、激活蛋白。
2. 原核生物基因表达的调控：了解原核基因翻译水平的调控，反义RNA的调控作用，核糖体蛋白的自体调控; 掌握其他转录调节机制，trp操纵子的组成、功能及调节机制、转录衰减作用;重点掌握原核基因表达调控的特点，RNA聚合酶的结构和功能，σ因子决定RNA聚合酶识别的特异性，操纵子模式的普遍性，阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。乳糖操纵子的结构、功能及调控机制。
3. 真核生物基因表达的调控：了解转录因子的分类;基因水平及翻译水平的调控。掌握真核基因的转录激活调节。顺式作用元件的定义、种类、作用特点。反式作用因子的定义及结构特征，锌指结构、亮氨酸拉链、HLH和HTH。真核基因的结构特点。mRNA转录激活及其调节。重点掌握真核基因表达调控的特点，活性染色体结构和性质的变化，真核调控以正性调节占主导，转录与翻译分隔进行。
二、本章重点和难点
1. 基因表达、基因表达调控的定义，基因表达的时间性及空间性的理解。诱导和阻遏表达。基因表达调控在多级水平，转录起始调节的普遍模式。调节RNA聚合酶转录起始的蛋白质，包括特异因子、阻遏蛋白、激活蛋白。基因表达调控的基本原理，基因转录激活调节的基本元素。
2. 原核生物基因表达的调控：原核基因表达调控的特点，RNA聚合酶的结构和功能，σ因子决定RNA聚合酶识别的特异性，操纵子模式的普遍性，阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。乳糖操纵子的结构、功能及调控机制。掌握其他转录调节机制，trp操纵子的组成、功能及调节机制、转录衰减作用。
3. 真核基因表达调控的特点，活性染色体结构和性质的变化，真核调控以正性调节占主导，转录与翻译分隔进行。掌握真核基因的转录激活调节。顺式作用元件的
定义、种类、作用特点。反式作用因子的定义及结构特征，锌指结构、亮氨酸拉链、HLH和HTH。真核基因的结构特点。mRNA转录激活及其调节。
三、问答题
1. 如何理解基因的概念？
2. 什么是管家基因？举例说明其基因表达特点。
3. 试述大肠杆菌在含乳糖、葡萄糖培养基中生长时，基因表达的调控机制。
4. 简述原核基因表达调控的特点。
5. 简述基因转录水平调控的主要要素。
6. 真核生物基因表达调控的特点？
7. 简述真核转录因子的分类及功能。
8. DNA的甲基化修饰在基因表达调控中的意义。
9. 如何理解基因表达的时间特异性和空间特异性？试举例说明。
10. 怎样理解真核生物基因组复杂性？
第十四章基因重组与基因工程
一、本章要求和要点
1. 掌握基因工程的基本概念；
2. 掌握DNA克隆的基本过程；
3. 了解基因重组技术与分子医学的关系。
二、本章重点和难点
1. DNA克隆概念；
2. 限制性核酸内切酶；
3. 基因载体；
4. cDNA文库及基因组文库；
5. 聚合酶链式反应；
6. DNA克隆的基本过程、目的和意义；
7. 了解应用于医学研究的新发展（基因诊断；基因工程抗体；基因工程疫苗；基
因工程药物）。
三、问答题
1. 常用的基因工程工具酶有哪几种？
2. 克隆载体有哪些类型？理想的克隆载体应具备哪些特点？
3. 什么是基因组DNA文库？什么是cDNA文库？基因组DNA文库和cDNA文库的区别？
4. 简述外源性基因与载体的连接方式？
5. 什么是目的基因？获取目的基因的途径有哪些？
6. 什么是基因工程？简述基因工程的基本过程？
7. 简述PCR原理及基本过程。
8. 简要比较反转录PCR和PCR？
第十五章细胞信息转导
一、本章要求和要点
1. 掌握第二信使的概念和种类；G-蛋白偶联受体组成；受体的作用特点；cAMP-蛋白激酶途径。
2. 熟悉细胞间信息物质的种类，受体的分类、一般结构及功能，G蛋白的组成、类型及功能，受体作用的特点。
3. 了解受体活性的调节，信息转导途径的相互联系，了解激素；神经递质，信息转导与疾病。
4. 理解各信息传递途径间的交互联系。
二、本章重点和难点
1. 各信号转导通路间的相互联系与相互作用。
2. 蛋白质磷酸化和脱磷酸化是细胞信号转导途径中正负调控的主要形式。
3. 信号转导的异常与相关疾病的关联。
三、问答题
1. 简述膜受体介导的信息传递途径是否彼此独立？
2. 举例说明受体、信号转导障碍与疾病。用信号转导知识解释肢端肥大症和巨人症的病因？
3. 简述腺苷酸环化酶的结构特点和功能。
4. 简述Ca2+依赖性蛋白激酶途径。
5. 简述cGMP-蛋白激酶G途径。
6. 简述cAMP-蛋白激酶A途径
7. 简述酪氨酸蛋白激酶的作用机理。
8. 简述JAK-ATAT信号转导途径。
9. 简述Ras－MAPK传导通路。
第十六章血液的生物化学
一、本章要求与要点
1．熟悉血浆的化学成分。
2．掌握血浆蛋白质的分类、特性及生理功能。
3．掌握成熟红细胞的糖代谢特点；2,3-BPG旁路的过程及其生理意义；红细胞内2,3-BPG的浓度对组织供氧的调节。
4．掌握红细胞内糖代谢生成ATP的重要功能。
5．掌握血红素合成的原料、部位、主要过程及调节。
二、本章重点和难点
1．血浆蛋白质的种类、特性及生理功能。
2．成熟红细胞的糖代谢特点。
3．红细胞内糖代谢生成ATP的重要功能。
4．2,3-BPG旁路的途径、功能及2,3-BPG的浓度对组织供氧的调节。
5．血红素合成的原料、部位、主要过程、限速酶及调节因素。
三、问答题
生化及分子生物学复习资料
生化及分子生物学复习资料（15天15题） 一、变性蛋白质的性质改变 ①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 ②硫水侧链基团外露。 ③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。 ④生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。 蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋 二、B型双螺旋DNA的结构特点 1. 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟； 2.磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。碱基位于内侧，与中心轴垂直； 3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）； 4. 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键； 5. 螺旋的直径为2nm，螺距为，相邻碱基对的距离为，相邻两个核苷酸的夹角为36度。 DNA变性（复性）、增色（减色）效应 三、酶催化作用特点 一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。 特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）； 3.易失活； 4.催化活性受到调节和控制； 5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白＋辅助因子） 维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原 四、生物氧化的特点 1.反应条件温和。
2.生物氧化并非代谢物与氧直接结合，而是以脱氢为主的逐步反应。 3.生物氧化是逐步进行的，能量释放也是逐步的，一部分生成ATP。 4.终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。 呼吸链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；解偶联剂 五、磷酸戊糖途径的生理意义 1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径 2. 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。 3. 与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。 糖酵解；三羧酸循环；糖异生（掌握反应历程） 六、软脂酸β-氧化和从头合成的比较 β-氧化；α－氧化作用；ω－氧化作用 七、如何判断蛋白质的营养价值
医学分子生物学
医学分子生物学 疾病和基因关系始终是医学领域关注的重大问题。在孟德尔遗传规律被重新认识的初期，就发现许多疾病受到遗传因素的控制，遵守孟德尔遗传因子的传递规律。遗传连锁定律的提出，现代经典遗传学理论体系的完善，极大地促进了对遗传性疾病的认识。上世纪40年代，L Pauling提出了”分子病”的概念，1956年，V Ingram发现血红蛋白β链第六位氨基酸从谷氨酸突变为缬氨酸是导致镰刀状贫血的原因。几乎同时，J.Lejeune发现Down综合症是由于21号染色体三陪体异常所致，系列染色体疾病病因。1976年，H Vanmus 和M Bishop在对肿瘤病毒学的研究中，发现了病毒癌基因，继而又无确定细胞癌基因的存在，此后抑癌基因也相继被发现，建立了肿瘤发生的基因理论，肿瘤被认为是体细胞的遗传病得到了普遍的认可。1983年，将亨廷顿病基因定位于第四号染色体上，1986年，克隆了慢性肉芽肿病的致病基因，同年杜氏肌营养不良和视网膜母细胞瘤的基因，也被定位克隆成功，掀起了单基因遗传病致病基因鉴定和克隆的热潮。世纪之交，人类基因组计划的完成，新的DNA标记的发现，为研究常见病的遗传因素成为了可能，2005年，首次用全基因组关联分析（GWAS），解析了视网膜黄斑变性病的相关基因，揭开了复杂性疾病易感基因确定的序幕，此后，一系列的常见多发疾病基因的GWAS研究，极大地丰富了人们对疾病发病机制的认识，加深了对疾病发生发展机制的认知。今天，疾病和基因关系仍是很长一段时间的重点工作，解析疾病基因,不但可以确定疾病的遗传易感性，有目的的开展预防、诊治，更
重要的是了解疾病新的致病机制，为分子诊断、分子靶向干预提供分子靶点。另一方面，药物作用靶点分子基因在人群的多态性，对药物作用的疗效影响；参与药物吸收、分布、代谢、排泄和毒性（admet）的基因多态性，也会影响药物的疗效，即药物基因组方面的研究，必将成为后基因组时代的重要研究内容。以疾病基因组学和药物基因组学为代表的组学研究进展，将为个体化医疗、精准医学提供理论和实践基础。
生物化学基本概念
生物化学基本概念
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生物化学基本概念（２80) 一、绪论 １生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程 ９酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程 １2 发酵工程 １3生化工程 １4 模式生物 二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-Ｃ糖苷键 ６第二信使 7 转化现象 8 类病毒 ９沅病毒（蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RＮA的一级结构 １3 寡核苷酸 １4 多核苷酸 １5 DNA的二级结构 1６ＤＮＡ的三级结构 17 正超螺旋
1８负超螺旋 19 RＮＡ的二级结构 2０RNＡ的三级结构 2１发夹结构 ２2 多顺反子 23 单顺反子 ２４减色效应 25 增色效应 2６核酸的变性 27 核酸的复性 28ＤNA的熔点（Tｍ、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交 ３1 Soｕthｅrn 印迹法 32Ｎouthern 印迹法 三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白 ６蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点（PＩ） 9肽 １０生物活性肽 11 双缩脲反应 1２构型 13 构象 1４蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构 １6蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角
19β-折叠 ２0 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构 ２3 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基 ２７电泳 ２8 透析 29 相对迁移率 3０盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白 ３4 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 3７糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白 ４0 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 4３可逆沉淀 44 不可逆沉淀 四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶
医学分子生物学讲义复习重点
分子生物学 1.ORF 答:ORF是open reading frame的缩写，即开放阅读框架。在DNA链上，由蛋白质合成的起始密码开始，到终止密码为止的一个连续编码列，叫做一个开放阅读框架。 2.结构基因 答：结构基因（structural genes）可被转录形成mRNA,并翻译成多肽链，构成各种结构蛋白质或催化各种生化反应的酶和激素等。 3.断裂基因 答：基因是核酸分子中贮存遗传信息的遗传单位，一个基因不仅仅包括编码蛋白质或 RNA 的核酸序列，还包括保证转录所必需的调控序列、位于编码区 5 ' 端与 3 ' 端的非编码序列和内含子。真核生物的结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因（split gene）。 4.选择性剪接 答：选择性剪接（也叫可变剪接）是指从一个mRNA前体中通过不同的剪接方式（选择不同的剪接位点组合）产生不同的mRNA剪接异构体的过程，而最终的蛋白产物会表现出不同或者是相互拮抗的功能和结构特性，或者，在相同的细胞中由于表达水平的不同而导致不同的表型。 5.C值 答：基因组的大小通常以其DNA的含量来表示，我们把一种生物体单倍体基因组DNA的总量成为C值（C value）。 6.生物大分子 答：生物大分子指的是作为生物体内主要活性成分的各种分子量达到上万或更多的有机分子。常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类、糖类。 7.酚抽提法 答：酚抽提法最初于1976年由Stafford及其同事提出，通过改良，以含EDTA、SDS及无DNA酶的RNA酶裂解缓冲液破碎细胞，经蛋白酶K处理后，用pH8.0的Tris饱和酚抽提DNA，重复抽提至一定纯度后，根据不同需要进行透析或沉淀处理获得所需的DNA样品。 8.凝胶过滤层析 答：凝胶过滤层析也称分子排阻层析或分子筛层析，利用凝胶分子筛对大小、形状不同的分子进行层析分离，是根据分子大小分离蛋白质混合物最有效的方法之一。 9.多重PCR 答：多重PCR技术是在一个反应体系中加入多对引物，同时扩增出多个核酸片段，由于每对引物扩增的片段长度不同，可用琼脂糖凝胶电泳或毛细管电泳等技术加以鉴别。 10.荧光域值 答：荧光阈值是在荧光扩增曲线上人为设定的一个值，它可以设定在荧光信号指数扩增阶段任意位置上，一般荧光阈值的设置是基线荧光信号的标准偏差的10倍。 11.退火 答：温度突然降至37-58℃时，变性的DNA单链在碱基互补的基础上重新形成氢
中南大学_医学分子生物学试题库答案.pdf
医学分子生物学习题集 （参考答案） 第二章基因与基因组 一、名词解释 1.基因(gene)：是核酸中储存有功能的蛋白质多肽链或RNA序列信息及表达这些信息 所必需的全部核苷酸序列。 2.断裂基因(split gene)：真核生物基因在编码区内含有非编码的插入序列，结构基因 不连续，称为断裂基因。 3.结构基因(structural gene)：基因中用于编码RNA或蛋白质的DNA序列为结构基因。 4.非结构基因(non-structural gene)：结构基因两侧一段不编码的DNA片段，含有基 因调控序列。 5.内含子(intron)：真核生物结构基因内非编码的插入序列。 6.外显子(exon)：真核生物基因内的编码序列。 7. 基因间DNA (intergenic DNA)：基因之间不具有编码功能及调控作用的序列。 8. GT-AG 法则 (GT-AG law)：真核生物基因的内含子5′端大多数是以GT开始，3′ 端大多数是以 AG 结束，构成 RNA 剪接的识别信号。 9.启动子(promoter)：RNA聚合酶特异识别结合和启动转录的DNA序列。 10.上游启动子元件(upstream promoter element )：TATA合上游的一些特定的DNA序 列，反式作用因子，可与这些元件结合，调控基因转录的效率。 11.反应元件(response element)：与被激活的信息分子受体结合，并能调控基因表达的 特异DNA序列。 12.poly(A)加尾信号 (poly(A) signal) ：结构基因末端保守的 AATAAA 顺序及下游 GT 或T富含区，被多聚腺苷酸化特异因子识别，在mRNA 3′端加约200个A。 13.基因组(genome)：细胞或生物体一套完整单倍体的遗传物质的总称。 14.操纵子(operon)：多个功能相关的结构基因成簇串联排列，与上游共同的调控区和下 游转录终止信号组成的基因表达单位。 15.单顺反子(monocistron)：一个结构基因转录生成一个mRNA分子。 16.多顺反子(polycistron)：原核生物的一个mRNA分子带有几个结构基因的遗传信息，
612生物化学与分子生物学
中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容
生物化学、化学生物学、分子生物学,三者联系与区别
一、生物化学、化学生物学、分子生物学，三者联系与区别 欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物，这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及，我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授，他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出：ChemBioChem意指化学生物学和生物化学，其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA，从组合化学、组合生物学到信号传导，从催化抗体到蛋白质折叠，从生物信息学和结构生物学到药物设计，这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛，它到底和其它学科之间怎么区分呢？ 想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容，我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识，化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展，比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论，作为新兴学科的化学生物学，研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科，它如何从生物化学和分子生物学中分别出来，这也是我自己最开始产生过矛盾的问题，这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。 1.1 生物化学(Biological Chemistry) 生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下，其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定，对
新陈代谢与代谢调节控制，生物大分子的结构与功能测定，以及研究酶催化，生物膜和生物力学，激素与维生素，生命的起源与进化。 生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.360docs.net/doc/66862221.html,/view/253496.htm) 1.2 化学生物学（Chemical Biology） 化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章，他曾经指出：“化学生物学是对分子生物学的有力补充，分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能；而化学生物学是采用化学的手段，如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。” 化学生物学是近年来出现的新兴研究领域，它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法，是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]：1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程 (1)基因表达的小分子调控
生物化学与分子生物学问答题
机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？ 血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分） 糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分） 氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分） 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。 老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 （1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 （2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 （3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。
生物化学与分子生物学试题库完整
“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋
生化和分子生物学
华中科技大学生物学硕士研究生入学考试《生化与分子生物学》 考试大纲 第一部分考试说明 一、考试性质 全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。其中，生物学（专业部分）由我校自行出题。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物学知识而有利于我校在录取时择优选拔。 二、评价目标 生物学（专业部分）考试在重点考查生物化学和分子生物学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。 ?正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断 ?运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案 ?准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述 三、考试形式和试卷结构 o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题 o答题时间：180分钟 o题型比例：名词解释约15％；填空题约25％；简答和计算约30％；分析论述约30％ 第二部分考查要点 一、分子生物学 （一）DNA 1、DNA的结构 DNA的构成，DNA的一级结构、二级结构、高级结构 2、DNA的复制 DNA的半保留复制，复制起点、方向和速度，复制的几种主要方式 3、原核生物和真核生物DNA复制特点 原核生物DNA复制特点，真核生物DNA复制特点，DNA的复制调控 4、DNA的修复 四种修复方式
5、DNA的转座 转座子的分类和结构特征，转座机制，转座作用的遗传学效应，真核生物的转座子 （二）生物信息的传递（上）——从DNA到RNA 1、RNA的转录 转录的基本过程，转录机器的主要成分 2、启动子与转录起始 启动子的基本结构，启动子的识别，酶与启动子的结合，－10区和－35区的最佳间距，增强子及其功能，真核生物启动子对转录的影响 3、原核生物与真核生物mRNA的特征比较 原核生物mRNA的特征，真核生物mRNA的特征 4、终止和抗终止 不依赖于ρ因子的终止，依赖于ρ因子的终止，抗终止 5、内含子的剪接、编辑及化学修饰 RNA中的内含子，RNA的剪接，RNA的编辑和化学修饰 （三）生物信息的传递（下）——从DNA到蛋白质 1．遗传密码 三联子密码及其破译，遗传密码的性质 2．tRNA tRNA的结构、功能及种类，氨酰－tRNA合成酶 3．核糖体 核糖体的结构，rRNA，核糖体的功能 4．蛋白质合成的生物学机制 氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止，蛋白质前体的加工，蛋白质合成抑制剂，RNA分子在生物进化中的地位 5．蛋白质运转机制 翻译－运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解 （四）分子生物学研究法 1、重组DNA技术发展史上的重大事件 略 2、DNA操作技术 核酸的分离、提纯和定量测定的方法，核酸的凝胶电泳，分子杂交，细菌转化，核苷酸序列分析，基因扩增，DNA与蛋白质相互作用研究 2、基因克隆的主要载体系统 质粒DNA及其分离纯化，重要的大肠杆菌质粒载体，λ噬菌体载体，柯斯质粒载体，pBluescript噬菌体载体
(珍贵)浙江大学05-12年博士医学分子生物学真题
2012浙江大学医学分子生物学（乙）回忆版： 一．名词解释（3分*5） 1.The Central Dogma 2.Telomere 3.nuclear localization signal, NLS 4.Protein Motif 5.Splicesome 二．简答题：（5分*9） 1.一个基因有哪些结构组成？ 2.基因、染色体、基因组的关系？ 3.表观遗传机制改变染色质结果的机制？ 4.内含子的生物学意义？ 5.什么是蛋白质泛素化？其生物学意义是什么？ 6.蛋白质纯化的方法？ 7.MicroRNA是什么？它如何发挥作用？ 8.什么是全基因组关联研究（Genome Wide Association Studies,GWAS）？其研究目的是什么？ 9.分子生物学研究为什么需要模式生物？ 三．问答题：（10分*4） 1.人体不同部位的细胞其基因组相同，为什么表达蛋白质的种类和数量不同？ 2.用分子生物学知识，谈谈疾病发生机制？ 3.有一块肿瘤组织及癌旁组织，设计一个实验证明细胞内蛋白质在肿瘤发生发展中的作用？ 4.目前，基因靶点研究已成为新药开发的用药部分，结合目前药物靶点在新药开发中的应用，谈谈你的建议和观点？
2011浙江大学博士入学考试医学分子生物学试题回忆 一、英文名解 1、冈崎片段： 2、反式作用因子： 3、多克隆位点： 4、micro RNA： 5、分子伴侣： 二、简答 1、蛋白质四级结构。 2、真核转录调控点。 3、表观遗传学调控染色质。 4、真核RNA聚合酶类型及作用。 5、基因突变。 6、组学概念及举例。 7、简述兔源多克隆抗体的制备。
生物化学与分子生物学学习指导与习题集
生物化学与分子生物学学习指导与习题集11
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。 2．氨基酸分子的结构通式： 5、氨基酸的等电点 氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸不同，其等电点也不同。也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。 6、氨基酸的茚三酮反应 如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。。 肽键： 1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。 4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。 蛋白质的分离和纯化 2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 √蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。
医学分子生物学试题答案
名词解释： 基因是核酸中贮存遗传信息的遗传单位，是贮存有功能的蛋白质多肽链或RNA序列信息及表达这些信息所必需的全部核苷酸序列。 基因组（gencme）：细胞或生物中，一套完整单倍体遗传物质的总和（包括一种生物所需的全套基因及间隔序列）称为基因组。基因组的功能是贮存和表达遗传信息。 SD序列(Shine-Dalgarno sequence,SD sequence) 是mRNA能在细菌核糖体上产生有效结合和转译所需要的序列。SD序列与16S rRNA的3’末端碱基(AUUCCUCCAC-UAG-5’)互补，以控制转译的起始 分子克隆：克隆（clone）：是指单细胞纯系无性繁殖，现代概念是将实验得到的人们所需的微量基因结构，引入适当的宿主细胞中去，在合适的生理环境中进行无性繁殖，从而利用宿主的生理机制繁衍人们所需要的基因结构，并进行表达。由于整个操作在分子水平上进行，所以称为分子克隆（molecular cloning）。 动物克隆(Animal cloning)就是不经过受精过程而获得动物新个体的方法. 基因诊断：就是利用现代分子生物学和分子遗传学的技术方法，直接检测基因结构 （DNA水平）及其表达水平（RNA水平）是否正常，从而对疾病做出诊断的方法。 基因治疗就是将有功能的基因转移到病人的细胞中以纠正或置换致病基因的一种治疗方法，是指有功能的目的基因导入靶细胞后有的可与宿主细胞内的基因发生整合，成为宿主细胞遗传物质的一部分，目的基因的表达产物起到对疾病的治疗作用。 转基因动物就是把外源性目的基因导入动物的受精卵或其囊胚细胞中，并在细胞基因组中稳定整合，再将合格的重组受精卵或囊胚细胞筛选出来，采用借腹怀孕法寄养在雌性动物（foster mother）的子宫内，使之发育成具有表达目的基因的胚胎动物，并能传给下一代。这样，生育的动物为转基因动物。 探针：在核酸杂交分析过程中，常将已知顺序的核酸片段用放射性同位素或生物素进行标记。这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针。 限制性核酸内切酶：限制性核酸内切酶（restriction endonuclease）是一类专门切割DNA 的酶，它们能特异结合一段被称为限制酶识别顺序的特殊DNA序列并切割dsDNA。 载体：要把一个有用的基因（目的基因-研究或应用基因）通过基因工程手段送到生物细胞（受体细胞），需要运载工具携带外源基因进入受体细胞，这种运载工具就叫做载体（vector）。 限制性片段长度多肽性分析(RFLP):DNA片段长度多态性分析（restriction fragment length polymer-phism,RFLP）基因突变导致的基因碱基组成或(和)顺序发生改变,会在基因结构中产生新的限制性内切酶位点或使原有的位点消失. 用限制酶对不同个体基因组进行消化时，其电泳条带的数目和大小就会产生改变，根据这些改变可以判断出突变是否存在。 简答题： 1.蛋白质的生物合成过程中的成分参与，参与因子，作用？ mRNA是合成蛋白质的“蓝图（或模板）” tRNA是原料氨基酸的“搬运工” rRNA与多种蛋白质结合成核糖体作为合成多肽链的装配机（操作台） tRNA mRNA是合成蛋白质的蓝图，核糖体是合成蛋白质的工厂，但是，合成蛋白质的原料——20种氨基酸与mRNA的碱基之间缺乏特殊的亲和力。因此，需要转运RNA把氨基酸搬运到核糖体中的mRNA上 rRNA 核糖体RNA（rRNA）和蛋白质共同组成的复合体就是核糖体，核糖体是蛋白质合成的场所。
生物化学与分子生物学名词解释
生物化学与分子生物学名词解释
生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，
而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
生物化学笔记(整理版)1
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 12．Wilkins―― 完成DNA的X-射线衍射研究，对Watson和Crick确定DNA分子的双螺旋结构是至关重要的。三人共获1962年诺贝尔生理医学奖。 13．Nirenberg―― 生物化学家在破译遗传密码方面作出重要贡献。
《医学分子生物学》学习指南
学习指南 分子生物学是在分子水平上研究生命现象的科学。通过研究生物大分子的结构、功能和生物合成等方面来阐明各种生命现象的本质。因此，分子生物学已经渗入到基础和应用生物学的每一个分支领域，也是整个生物学的基础课程之一。 医学分子生物学是分子生物学的一个重要分支，是从分子水平研究人体在正常和疾病状态下生命活动及其规律的一门科学。它主要研究人体生物大分子和大分子体系的结构、功能、相互作用及其同疾病发生、发展的关系。作为一门课程，医学分子生物学涵盖了医学各专业学生必须学习的分子生物学基础知识，以及分子生物学在医学领域中形成的专门研究领域及相关知识。这些基础知识为医学各学科专业知识的学习、为了解各学科领域的研究进展奠定坚实的基础。因此，分子生物学是广大医学生和临床医学、生物学研究者学习、从事转化医学研究的一个重要桥梁课程。 医学分子生物学课程的教学目标是培养学生掌握分子生物学的基础知识、基本理论、基本技能，了解分子生物学的最新进展及其在医学领域的应用，具有解决实际问题的能力，培养学生的创新精神与创新能力。课程系统地介绍了分子生物学的基础理论知识和技术理论知识，介绍了分子生物学在医学各相关领域的应用和相关研究进展。理论包括3大部分的内容：第一部分为分子生物学基本原理，包括绪论、基因与基因组、基因表达的调控、DNA损伤与修复等章节。第二部分为医学分子生物学基本技术，主要包括基因结构与表达分析的基本策略、基因工程与基因体外表达、蛋白质组学的研究方法和进展等章节。第三部分介绍疾病的分子诊断、预防和治疗，主要有疾病产生的分子基础、基因诊断、基因治疗原理与研究进展。实验部分主要让学生学习分子生物学的基本研究技术。学生学习本课程需要理论联系实践，并加强各种课外的科研实训。 该课程通过提供课程的全程录像、教案、课件和教学大纲，为学生、教师和社会群体的网络学习提供了便捷的资源，辐射对象量大面广，切实为从基础研究到临床应用的转化医学推广过程服务。
(完整版)生物化学与分子生物学知识总结
生物化学与分子生物学知识总结 第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及
氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键 ?蛋白质二级结构 包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或 三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性： 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。
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医学分子生物学 名词解释： 结构基因(structural genes)： 可被转录形成 mRNA，并转译成多肽链，构成各种结构蛋白质，催化各种生化反应的酶和激素等。 ORF 开放阅读框架（ open reading frame，ORF ）： 是指DNA链上，由蛋白质合成的起始密码开始，到终止密码为止的一个连续编码。 C值(C-value)： 一种生物体单倍体基因组DNA的总量，用以衡量基因组的大小。 C值矛盾/ C值悖论： C值和生物结构或组成的复杂性不一致的现象。 基因组（genome）： 是指生物体全套遗传信息，包括所有基因和基因间的区域 重叠基因 是指同一段DNA片段能够参与编码两种甚至两种以上的蛋白质分子。 SNP单核苷酸多态性（singl e nucleotid e polymorphism） 是由基因组DNA上的单个碱基的变异引起的DNA序列多态性。是人群中个体差异最具代表性的DNA多态性，相当一部分还直接或间接与个体的表型差异、对疾病的易感性或抵抗能力、对药物的反应性等相关。SNP被认为是一种能稳定遗传的早期突变 蛋白质组(proteomics): 指应用各种技术手段来研究蛋白质组的一门新兴科学，其目的是从整体的角度分析细胞内动态变化的蛋白质组成成份、表达水平与修饰状态，了解蛋白质之间的相互作用与联系，揭示蛋白质功能与细胞生命活动规律. 质谱技术mass spectrometry,MS 样品分子离子化后，根据不同离子间质核比（m/z）的差异来分离并确定分子量 开放阅读框=ORF 基因工程
又称为重组DNA技术，是指将外源基因通过体外重组后导入受体细胞，并使其能在受体细胞内复制和表达的技术。 限制性核酸内切酶(restriction endonuclease, RE) 是一类能识别和切割双链DNA特定核苷酸序列的核酸水解酶。 逆转录酶 依赖RNA的DNA聚合酶，它以RNA为模板、4种dNTP为底物，催化合成DNA，其功能主要有：1)逆转录作用；2)核酸酶H的水解作用；3)依赖DNA的DNA聚合酶作用。 粘性末端 被限制酶切割后突出的部分就是粘性末端（来自360问答） 载体vector 指能携带外源DNA片段导入宿主细胞进行扩增或表达的工具。载体的本质为DNA。多克隆位点 载体上具有多个限制酶的单一切点（即在载体的其他部位无这些酶的相同切点）称为多克隆位点 报告基因（reporter gene）： 是指处于待测基因下游并通过转录和表达水平来反映上游待测基因功能的基因，又称报道基因。 转化 以质粒DNA或以它为载体构建的重组子导入细菌的过程称为转化（transformation） 感受态细胞 细胞膜结构改变、通透性增加并具有摄取外源DNA能力的细胞称谓感受态细胞(competent cell)。 碱裂解法 在NaOH提供的高pH（12.0～12.6）条件下，用强阳离子去垢剂SDS破坏细胞壁，裂解细胞，与NaOH共同使宿主细胞的蛋白质与染色体DNA发生变性，释放出质粒DNA。 核酸变性 变性（denaturation）:在某些理化因素的作用下，维系DNA分子二级结构的氢键和碱基堆积力受到破坏，DNA由双螺旋变成单链过程。 核酸复性