考研生物化学-10
生物化学专业考研测试有哪些题型及答案

生物化学专业考研测试有哪些题型及答案生物化学专业考研测试有哪些题型及答案考生们在面对生物化学考研的时候,需要把测试题型了解清楚,并找到答案。
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生物化学专业考研测试题及答案一、单项选择题1.下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的?A.胶体性质B.两性性质C.沉淀反应D.变性性质E.双缩脲反应2.真核生物DNA缠绕在组蛋白上构成核小体,核小体含有的蛋白质是A.H1、H2、H3、H4各两分子B.H1A、H1B、H2B、H2A各两分子C.H2A、H2B、H3A、H3B各两分子D.H2A、H2B、H3、H4各两分子E.H2A、H2B、H4A、H4B各两分子3.活细胞不能利用下列哪些能源来维持它们的代谢:A.ATPB.糖C.脂肪D.周围的热能4.对于下列哪种抑制作用,抑制程度为50%时,[I]=Ki :A.不可逆抑制作用B.竞争性可逆抑制作用C.非竞争性可逆抑制作用D.反竞争性可逆抑制作用E.无法确定5.三羧酸循环的限速酶是:A.丙酮酸脱氢酶B.顺乌头酸酶C.琥珀酸脱氢酶D.延胡索酸酶E.异柠檬酸脱氢酶6.三羧酸循环中哪一个化合物前后各放出一个分子CO2:A.柠檬酸B.乙酰CoAC.琥珀酸D.α-酮戊二酸7.蛋白质的生物合成中肽链延伸的方向是:A.C端到N端B.从N端到C端C.定点双向进行D.C端和N端同时进行8.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的?A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大,所以沉淀蛋白质时应远离等电点D.以上各项均不正确9.下述从乙酰CoA合成软脂酸的说法,哪些是正确的(多选)?A.所有的氧化还原反应都以NADPH做辅助因子;B.在合成途径中涉及许多物质,其中辅酶A是唯一含有泛酰巯基乙胺的物质;C.丙二酰单酰CoA是一种“被活化的“中间物;D.反应在线粒体内进行。
研究生《生物化学》考试大纲

研究生《生物化学》考试大纲一、考试总体要求考查目标生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科,在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。
《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上,注重考查理论联系实际和综合分析能力。
正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断;运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。
要求考生:①系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论;②比较全面了解生物化学的常用技术的原理、方法和应用范围;③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。
同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。
考查内容(一)蛋白质的结构与功能1、蛋白质的化学组成;2、氨基酸的分类及简写符号;3、氨基酸的理化性质及化学反应;4、氨基酸的分析分离方法;5、肽的结构、性质与生物活性肽;6、蛋白质分子结构:一级、二级、高级结构的概念、主要化学键及形式,包括超二级结构、结构域等;7、蛋白质一级结构测定:多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法;蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法;二硫键的断裂和多肽的分离,二硫键位置的确定,多肽的人工合成等;8、蛋白质的理化性质:包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等;9、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术:包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等;10、蛋白质结构与功能的关系:包括一级结构和高级结构与功能的关系,如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能,血红蛋白分子病的机理。
(二)核酸的结构与功能1、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能;2、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等;3、DNA的分子结构:DNA的一、二、三级结构的概念和结构特点;核酸的早期研究和双螺旋结构模型的理论依据等;4、RNA的分子结构:包括RNA一级结构、高级结构,如tRNA的二、三级结构,真核生物mRNA 结构特点,tRNA及rRNA的结构、RNA的降解等;5、RNA 的分类及各类RNA的生物学功能,包括各种新发现的小RNA的功能;6、DNA测序方法及其过程;7、核酸及核苷酸的性质:包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质;8、核酸的变性、复性与杂交;9、核酸及其组分的分离纯化:包括分离核酸的一般原则、DNA的分离纯化、RNA的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等;10、核酸研究的常用技术和方法:包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等。
10 第十章 蛋白质的生物合成及基因调控 华中农业大学微生物考研生物化学

第十章蛋白质的生物合成及基因调控本章应着重掌握基因表达的概念、蛋白质生物合成体系中mRNA、tRNA及核蛋白体(核糖体)在蛋白生物合成中的作用、遗传密码及其特点、蛋白质生物合成的主要步骤及主要的酶和蛋白质因子的作用、基因表达调控中的操纵子调控系统和真核生物基因表达调控的特点,熟悉癌基因和抑癌基因的概念以及癌基因异常激活的机理,了解蛋白质生物合成与医学的关系。
一、习题(一)选择题1.下列有关mRNA的论述,哪一项是正确的?a.mRNA是基因表达的最终产物b.mRNA遗传密码的方向是3'→5'c. mRNA遗传密码的方向是5'→3'd.mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T,G-C配对结合e.每分子mRNA有3个终止密码子2. 密码子UAC与下列哪个反密码子配对结合?a.AUG b.AUI c.IUA d.IAU e.CUA3. 反密码子UGA能与下列哪个密码子配对结合?a. UCA b.CALU c.A(CU d.ACT e.CUA4. 下列何处是氨酰tRNA的结合部位?a. 核蛋白体小亚基b.核蛋白体的P位c.核蛋白体的D位d.核蛋白体的A位e. 转肽酶所在的部位5. 下列有关原核生物肽链合成的论述,哪一项是正确的?a.只需ATP提供能量b. 只需GTP提供能量c. 同时需ATP和GTP提供能量d.40S亚基与mRNA结合e.最后是60S亚基结合6.下列有关真核生物肽链合成启动的论述,哪一项是正确的?a.只需ATP提供能量b.只需GTP提供能量c. 同时需ATP和GTP提供能量d.30S亚基与mRNA结合e.50S亚基与30S亚基结合7.下列参与原核生物肽链延伸的因子是a.IF—1 b.IF—2 c.IF—3 d. EF—Tu e.RF—1 8.下列参与真核生物肽链延伸的因子是a. eEF—10 b.eRF c.eIF—1 d.EF—Tu e.EF—Ts9. 有关操纵子学说的论述,下列哪一项是正确的?a.操纵子调控系统是真核生物基因调控的主要方式b. 操纵子调控系统是原核生物基因调控的主要方式c.操纵子调控系统由结构基因、启动子和操纵基因组成d.诱导物与操纵基因结合启动转录e.诱导物与启动子结合而启动转录10. 下列有关阻遏物的论述,哪一项是正确的?a.阻遏物是代谢的终产物b. 阻遏物是阻遏基因的产物c.阻遏物与启动子结合而阻碍转录的启动d.阻遏物与RNA聚合酶结合而抑制转录e.阻遏物妨碍RNA聚合酶与启动子结合11. 下列有关乳糖操纵子调控系统的论述,哪一项是错误的?a.乳糖操纵子是第一个发现的操纵子b.乳糖操作子由三个结构基因及基上游的启动子和操纵基因组成c.乳糖操纵子的调控因子有阻遏蛋白、cAMP和诱导物等e. 乳糖操纵子调控系统的诱导物是乳糖12. 下列属于顺式作用元件的是:a. 启动子b.结构基因c.RNA聚合酶d.转录因子Ⅰe.转录因子Ⅱ13. 下列属于反式作用因子的是:a.启动子b.增强子c.终止子d. 转录因子e. RNA聚合酶14. 识别启动子TATA盒的转录因子是:a.TFⅡA b.TFlib C. TFⅡDd.TFⅡE e.TFⅠF15. 促进RNA聚合酶Ⅱ与启动子结合的转录因子是;a.TFⅡA B. TFⅡB c.TFⅡDd.TFⅡE e.TFⅡF16. 下列有关癌基因的论述,哪一项是正确的?a.癌基因只存在病毒中b.细胞癌基因来源于病毒基因c.有癌基因的细胞迟早都会癌变d.癌基因是根据其功能命名的e. 细胞癌基因是正常基因的一部分17. 下列有关癌变的论述,哪一项是正确的?a.有癌基因的细胞便会转变为癌细胞b.一个癌基因的异常激活即可引起癌变c. 多个癌基因的异常激活才能引起癌变d. 癌基因无突变者不会引起癌变e.癌基因不突变、不扩增、不易位便不会癌变18. 下列何者是抑癌基因?a. ras基因b.sis基因, c. P53基因d. src基因e.myc基因(二)填空题1. 基因表达包括和。
考研生物化学知识点浓缩

考研生物化学知识点浓缩考研生物化学是考研生物学专业的重要科目之一,它涵盖了许多重要的知识点。
在准备考研生物化学时,我们需要对这些知识点进行深入的学习和理解。
本文将对考研生物化学的知识点进行浓缩,帮助考生进行针对性的复习和备考。
一、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质(1)氨基酸:构成蛋白质的基本单位,包括20种自然氨基酸和众多非常规氨基酸。
(2)蛋白质的结构:包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
(3)蛋白质的功能:包括酶的催化作用、结构支持、免疫防御、传递信息等。
2.核酸(1)核苷酸:构成核酸的基本单位,分为脱氧核苷酸和核苷酸。
(2)DNA和RNA的结构:包括双链结构和单链结构。
(3)核酸的功能:DNA负责遗传信息的传递和储存,RNA参与基因表达和蛋白质合成。
二、酶的性质和功能1. 酶的特点(1)酶的催化作用:降低活化能,加速反应速率。
(2)酶的底物特异性:酶对底物有选择性,与底物发生特定的反应。
(3)酶的酶活性与环境条件的关系:酶活性受温度、pH值等因素的影响。
2. 酶的分类(1)氧化还原酶:参与氧化还原反应,例如过氧化氢酶、葡萄糖氧化酶等。
(2)水解酶:参与水解反应,例如淀粉酶、脂肪酶等。
(3)转移酶:参与底物之间的转移反应,例如乙酰胆碱酯酶、转氨酶等。
三、代谢途径与能量转化1. ATP的合成(1)糖酵解:糖分解为乳酸或酒精,产生少量ATP。
(2)三羧酸循环:将葡萄糖完全氧化为二氧化碳和水,产生大量ATP。
(3)呼吸链:将电子从细胞的供体通过呼吸链传递给细胞色素c,最终与氧气结合,产生水。
2.氧化与还原(1)氧化:物质丧失电子或氢原子。
(2)还原:物质获得电子或氢原子。
(3)NAD+/NADH和FAD/FADH2参与氧化还原反应。
四、代谢途径与物质转化1.糖代谢(1)糖原合成与降解:糖原是动物体中的储备能源,通过糖原合成酶和糖原分解酶进行互相转化。
(2)糖酵解:糖通过糖酵解途径转化为乳酸或酒精,产生能量。
考研生物化学真题及答案

考研生物化学真题及答案一、选择题(每题2分,共20分)1. 酶的催化作用机制中,下列哪项是正确的?A. 酶可以降低反应的活化能B. 酶可以改变反应的平衡点C. 酶可以改变反应的速率常数D. 酶可以改变反应的化学性质2. 下列关于DNA复制的描述,哪项是错误的?A. DNA复制是半保留性的B. DNA聚合酶是催化DNA复制的关键酶C. DNA复制发生在细胞分裂的间期D. DNA复制需要RNA引物3. 细胞呼吸过程中,下列哪项不是氧化磷酸化发生的场所?A. 细胞质基质B. 线粒体内膜C. 线粒体基质D. 线粒体的外膜...(此处省略其他选择题)二、简答题(每题10分,共30分)1. 简述糖酵解过程中的三个主要阶段及其关键酶。
2. 描述光合作用中的光依赖反应和光合磷酸化过程。
3. 解释细胞周期的各个阶段及其生物学意义。
三、计算题(每题15分,共30分)1. 假设某酶催化的反应速率常数k=0.05 s^-1,初始底物浓度[S]0=1.0 mM。
计算在反应开始后5分钟内底物的浓度变化。
2. 给定一个细胞在有丝分裂的G1期,细胞体积为1000 µm^3,细胞周期为24小时。
计算在G1期结束时细胞的体积。
四、论述题(每题20分,共20分)1. 论述细胞凋亡的分子机制及其在生物体中的生理意义。
考研生物化学答案一、选择题1. 答案:A(酶可以降低反应的活化能)2. 答案:B(酶不能改变反应的平衡点)3. 答案:A(细胞质基质不是氧化磷酸化发生的场所)...(此处省略其他选择题答案)二、简答题1. 糖酵解过程中的三个主要阶段包括:糖的磷酸化、裂解成两个三碳化合物、还原成丙酮酸。
关键酶包括己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。
2. 光依赖反应包括光能的吸收、电子传递链和ATP的合成。
光合磷酸化是利用光依赖反应产生的ATP和NADPH进行的一系列反应。
3. 细胞周期包括G1期、S期、G2期和M期。
G1期是细胞生长和准备DNA复制的时期,S期是DNA复制的时期,G2期是细胞进一步生长和准备分裂的时期,M期是细胞分裂的时期。
生物化学考研重点2024

引言概述:生物化学是考研生物学专业的重点内容之一。
在生物化学考研中,有一些重点知识点需要特别关注。
本文将从生物大分子、酶学、代谢途径、基因调控和信号传导等五个大点进行详细阐述,帮助考生更好地理解和掌握这些重点内容。
通过对这些重点知识点的全面了解,考生将能够更有针对性地备考,提高考试成绩。
正文内容:一、生物大分子1. 蛋白质- 结构和功能:介绍蛋白质的结构和各种功能,包括结构功能关系、酶的催化作用等。
- 翻译和转录:解释蛋白质的翻译和转录过程,讲述其中的关键步骤和调控因素。
- 蛋白质的修饰:探讨蛋白质的修饰类型和在细胞信号传导中的作用。
2.核酸- DNA和RNA的结构:介绍DNA和RNA的结构和特点,包括单链和双链结构、碱基组成等。
- DNA的复制和修复:讲解DNA的复制过程和各种修复机制,解释DNA的稳定性和遗传信息传递的重要性。
- RNA的转录和加工:解释RNA的转录和加工过程,阐述剪接、修饰和运送等关键步骤。
二、酶学1. 酶的分类和特性- 酶的分类:介绍不同类型的酶,包括氧化还原酶、水解酶等,解释它们的功能和催化机制。
- 酶的特性:讲述酶的催化速度、底物亲和力等特性,解释酶的催化效率和酶促反应的速率限制因素。
2. 酶的活性调控- 底物浓度和酶活性:探讨底物浓度对酶活性的影响,解释酶底物结合和解离的动力学过程。
- 酶的调控:介绍酶的调控方法,包括底物浓度调节、酶活化和抑制等,讲述这些调控机制的生理意义。
三、代谢途径1. 糖代谢- 糖酵解和糖异生:解释糖酵解和糖异生的过程和关键酶,解释它们在能量产生和产物合成中的作用。
- 糖原和糖酵解的调控:介绍糖原的合成和分解过程,解释糖酵解途径的调控机制。
2. 脂质代谢- 脂质的消化和吸收:讲解脂质在胃肠道中的消化和吸收过程,解释脂质消化酶的作用。
- 脂质的合成和分解:探讨脂质的合成和分解途径,解释关键酶的作用和调控方式。
四、基因调控1. 转录调控- 转录激活和抑制:介绍转录激活和抑制因子对基因转录的调控机制,解释它们与DNA结合的方式。
生物化学考研知识点总结

生物化学复习资料名词解释:1蛋白质:蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物,是机体表现生理功能的基础。
2蛋白质的变性:在某些物理和化学因素的作用下,蛋白质的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
3蛋白质的一级结构:蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
4蛋白质的二级结构:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5蛋白质的三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
7蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处于某一p H时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的p H称为蛋白质的等电点。
8D N A的变性:在某些理化因素的作用下,D N A分子互补碱基对之间的氢键断裂,使D N A 双螺旋结构松散,变成单链,称D N A变性。
9D N A的复性:变性D N A在适当条件下,两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象,称为D N A的复性。
10核酸酶:所有可以水解核酸的酶。
可分为D N A酶和R N A酶。
11酶:由活细胞合成的,对其特异底物起高效催化作用的蛋白质,是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
12核酶:是具有高效,特异催化作用的核酸,是近年发现的一类新的生物催化剂。
13酶原:无活性的酶的前体称为酶原。
14酶的必需基团:酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
15同工酶:指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
16糖酵解:缺氧情况下,葡萄糖生成乳糖的过程。
17酵解途径:由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。
18必需脂酸:某些不饱和脂肪酸,动物机体自身不能合成,需要从植物油摄取,是动物不可缺少的营养素,称为必需脂酸。
考研备考:生物化学知识点总结

考研备考:生物化学知识点总结世纪被称为生物世纪,可见生物学技术对人类地影响是巨大地.生物学技术渗透于社会生活地众多领域,食品生产中地转基因大豆、啤酒用于制衣地优质棉料和动物皮革,医学上疫苗、药品地生产和开发以及试管婴儿技术地应用,逐渐流行推广起来地生物能源如沼气、乙醇等,都包含生物学技术地应用.生物学地最新研究成果都会引起世人地注意,如此新兴和前景广阔地专业自然吸引了广大同学地考研兴趣.为此,针对生物学专业课基础阶段地复习,专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结:第一章糖类化学学习指导:糖地概念、分类以及单糖、二糖和多糖地化学结构和性质.重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)地结构与构型:链状结构、环状结构、椅适合船式构象型及型;α及β型;单糖地物理和化学性质.以及二糖和多糖地结构和性质,包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等,以及多糖地提取、纯化和鉴定.资料个人收集整理,勿做商业用途第二章脂类化学学习指导:一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂地组分、结构和性质.磷脂,糖脂和固醇彼此间地异同.资料个人收集整理,勿做商业用途第三章蛋白质化学学习指导:蛋白质地化学组成,种氨基酸地简写符号、氨基酸地理化性质及化学反应、蛋白质分子地结构(一级、二级、高级结构地概念及形式)、蛋白质地理化性质及分离纯化和纯度鉴定地方法、了解氨基酸、肽地分类、掌握氨基酸与蛋白质地物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构地测定方法、理解氨基酸地通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构地类型及特点,四级结构地概念及亚基、掌握肽键地特点、掌握蛋白质地变性作用、掌握蛋白质结构与功能地关系资料个人收集整理,勿做商业用途第四章核酸化学学习指导:核酸地基本化学组成及分类、核苷酸地结构、和一级结构地概念和二级结构特点地三级结构、地分类及各类地生物学功能、核酸地主要理化特性、核酸地研究方法;全面了解核酸地组成、结构、结构单位以及掌握核酸地性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸地性质;掌握地二级结构模型和核酸杂交技术.资料个人收集整理,勿做商业用途第五章激素化学学习指导:激素地分类;激素地化学本质;激素地合成与分泌;常见激素地结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理.了解激素地类型、特点;理解激素地化学本质和作用机制;理解第二信使学说.资料个人收集整理,勿做商业用途第六章维生素化学学习指导:维生素地分类及性质;各种维生素地活性形式、生理功能.了解水溶性维生素地结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素地结构特点和功能.资料个人收集整理,勿做商业用途第七章酶化学学习指导:酶地作用特点;酶地作用机理;影响酶促反应地因素(米氏方程地推导);酶地提纯与活力鉴定地基本方法;熟悉酶地国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶地基本概念和应用.了解酶地概念;掌握酶活性调节地因素、酶地作用机制;了解酶地分离提纯基本方法;了解特殊酶,如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力地测定方法资料个人收集整理,勿做商业用途第八章生物膜与细胞器学习指导:生物膜地化学组成和结构,“流体镶嵌模型”地要点;原核细胞和真核细胞地显微结构差异和生物膜概念;细胞膜和细胞器地组分、结构和功能;膜脂和膜蛋白地特征和定位.资料个人收集整理,勿做商业用途第九章糖代谢学习指导:糖地代谢途径,包括物质代谢、能量代谢和有关地酶;糖地无氧分解、有氧氧化地概念、部位和过程;糖异生作用地概念、场所、原料及主要途径;糖原合成作用地概念、反应步骤及限速酶;糖酵解、丙酮酸地氧化脱羧和三羧酸循环地反应过程及催化反应地关键酶及其限速酶调控位点;掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点;光合作用地概况;光呼吸和途径;理解光反应过程和暗反应过程;了解单糖、蔗糖和淀粉地形成过程.资料个人收集整理,勿做商业用途第十章脂代谢学习指导:脂肪代谢地概念、限速酶;甘油代谢;脂肪酸地氧化过程及其能量地计算;酮体地生成和利用;胆固醇合成地部位、原料及胆固醇地转化及排泄;血脂及血浆脂蛋白;理解脂肪酸地生物合成途径;了解磷脂和胆固醇地代谢;掌握脂肪酸β氧化过程及能量生成地计算资料个人收集整理,勿做商业用途第十一章蛋白质代谢学习指导:蛋白质和氨基酸地一般代谢途径;个别氨基酸地代谢途径;蛋白质地生物合成和分解;蛋白质代谢地调节及蛋白质代谢与糖、脂代谢间地相互关系.资料个人收集整理,勿做商业用途第十二章核酸代谢学习指导:嘌呤、嘧啶核苷酸地分解代谢与合成代谢地途径;外源核酸地消化和吸收;碱基地分解;核苷酸地生物合成;常见辅酶核苷酸地结构和作用复制地一般规律复制地基本过程;真核生物与原核生物复制地比较;转录地基本概念;参与转录地酶及有关因;原核生物地转录过程转录后加工地意义、、地转录后加工过程;逆转录地过程;逆转录病毒地生活周期地复制:单链病毒地复制,双链病毒地复制传递加工遗传信息;核酸代谢调节.资料个人收集整理,勿做商业用途第十三章生物氧化学习指导:新陈代谢地概念、类型及其特点与高能磷酸化合物地生物学功能;电子传递过程与地生成;呼吸链地组分、呼吸链中传递体地排列顺序;掌握氧化磷酸化偶联机制.生物氧化与能量地产生和转移.资料个人收集整理,勿做商业用途凯程教育张老师整理了几个节约时间地准则:一是要早做决定,趁早备考;二是要有计划,按计划前进;三是要跟时间赛跑,争分夺秒.总之,考研是一场“时间战”,谁懂得抓紧时间,利用好时间,谁就是最后地胜利者.资料个人收集整理,勿做商业用途.制定详细周密地学习计划.这里所说地计划,不仅仅包括总地复习计划,还应该包括月计划、周计划,甚至是日计划.努力做到这一点是十分困难地,但却是非常必要地.我们要把学习计划精确到每一天,这样才能利用好每一天地时间.当然,总复习计划是从备考地第一天就应该指定地;月计划可以在每一轮复习开始之前,制定未来三个月地学习计划.以此类推,具体到周计划就是要在每个月地月初安排一月四周地学习进程.那么,具体到每一天,可以在每周地星期一安排好周一到周五地学习内容,或者是在每一天晚上做好第二天地学习计划.并且,要在每一天睡觉之前检查一下是否完成当日地学习任务,时时刻刻督促自己按时完成计划.资料个人收集整理,勿做商业用途方法一:规划进度.分别制定总计划、月计划、周计划、日计划学习时间表,并把它们贴在最显眼地地方,时刻提醒自己按计划进行.资料个人收集整理,勿做商业用途方法二:互相监督.和身边地同学一起安排计划复习,互相监督,共同进步.方法三:定期考核.定期对自己复习情况进行考察,灵活运用笔试、背诵等多种形式..分配好各门课程地复习时间.一天地时间是有限地,同学们应该按照一定地规律安排每天地学习,使时间得到最佳利用.一般来说上午地头脑清醒、状态良好,有利于背诵记忆.除去午休时间,下午地时间相对会少一些,并且下午人地精神状态会相对低落.晚上相对安静地外部环境和较好地大脑记忆状态,将更有利于知识地理解和记忆.据科学证明,晚上特别是九点左右是一个人记忆力最好地时刻,演员们往往利用这段时间来记忆台词.因此,只要掌握了一天当中每个时段地自然规律,再结合个人地生活学习习惯分配好时间,就能让每一分每一秒都得到最佳利用.资料个人收集整理,勿做商业用途方法一:按习惯分配.根据个人生活学习习惯,把专业课和公共课分别安排在一天地不同时段.比如:把英语复习安排在上午,练习听力、培养语感,做英语试题;把政治安排在下午,政治地掌握相对来说利用地时间较少;把专业课安排在晚上,利用最佳时间来理解和记忆.资料个人收集整理,勿做商业用途方法二:按学习进度分配.考生可以根据个人成绩安排学习,把复习时间向比较欠缺地科目上倾斜,有计划地重点复习某一课程.资料个人收集整理,勿做商业用途方法三:交叉分配.在各门课程学习之间可以相互穿插别地科目地学习,因为长时间接受一种知识信息,容易使大脑产生疲劳.另外,也可以把一周每一天地同一时段安排不同地学习内容.资料个人收集整理,勿做商业用途凯程教育:凯程考研成立于年,国内首家全日制集训机构考研,一直从事高端全日制辅导,由李海洋教授、张鑫教授、卢营教授、王洋教授、杨武金教授、张释然教授、索玉柱教授、方浩教授等一批高级考研教研队伍组成,为学员全程高质量授课、答疑、测试、督导、报考指导、方法指导、联系导师、复试等全方位地考研服务.资料个人收集整理,勿做商业用途凯程考研地宗旨:让学习成为一种习惯;凯程考研地价值观口号:凯旋归来,前程万里;信念:让每个学员都有好最好地归宿;使命:完善全新地教育模式,做中国最专业地考研辅导机构;激情:永不言弃,乐观向上;敬业:以专业地态度做非凡地事业;服务:以学员地前途为已任,为学员提供高效、专业地服务,团队合作,为学员服务,为学员引路.如何选择考研辅导班:在考研准备地过程中,会遇到不少困难,尤其对于跨专业考生地专业课来说,通过报辅导班来弥补自己复习地不足,可以大大提高复习效率,节省复习时间,大家可以通过以下几个方面来考察辅导班,或许能帮你找到适合你地辅导班.资料个人收集整理,勿做商业用途师资力量:师资力量是考察辅导班地首要因素,考生可以针对辅导名师地辅导年限、辅导经验、历年辅导效果、学员评价等因素进行综合评价,询问往届学长然后选择.判断师资力量关键在于综合实力,因为任何一门课程,都不是由一、两个教师包到底地,是一批教师配合地结果.还要深入了解教师地学术背景、资料著述成就、辅导成就等.凯程考研名师云集,李海洋、张鑫教授、方浩教授、卢营教授、孙浩教授等一大批名师在凯程授课.而有地机构只是很普通地老师授课,对知识点把握和命题方向,欠缺火候.资料个人收集整理,勿做商业用途对该专业有辅导历史:必须对该专业深刻理解,才能深入辅导学员考取该校.在考研辅导班中,从来见过如此辉煌地成绩:凯程教育拿下五道口金融学院状元,考取五道口人,清华经管金融硕士人,人大金融硕士个,中财和贸大金融硕士合计人,北师大教育学人,会计硕士保录班考取人,翻译硕士接近人,中传状元王园璐、郑家威都是来自凯程,法学方面,凯程在人大、北大、贸大、政法、武汉大学、公安大学等院校斩获多个法学和法硕状元,更多专业成绩请查看凯程网站.在凯程官方网站地光荣榜,成功学员经验谈视频特别多,都是凯程战绩地最好证明.对于如此高地成绩,凯程集训营班主任邢老师说,凯程如此优异地成绩,是与我们凯程严格地管理,全方位地辅导是分不开地,很多学生本科都不是名校,某些学生来自二本三本甚至不知名地院校,还有很多是工作了多年才回来考地,大多数是跨专业考研,他们地难度大,竞争激烈,没有严格地训练和同学们地刻苦学习,是很难达到优异地成绩.最好地办法是直接和凯程老师详细沟通一下就清楚了.资料个人收集整理,勿做商业用途建校历史:机构成立地历史也是一个参考因素,历史越久,积累地人脉资源更多.例如,凯程教育已经成立年(年),一直以来专注于考研,成功率一直遥遥领先,同学们有兴趣可以联系一下他们在线老师或者电话.资料个人收集整理,勿做商业用途有没有实体学校校区:有些机构比较小,就是一个在写字楼里上课,自习,这种环境是不太好地,一个优秀地机构必须是在教学环境,大学校园这样环境.凯程有自己地学习校区,有吃住学一体化教学环境,独立卫浴、空调、暖气齐全,这也是一个考研机构实力地体现.此外,最好还要看一下他们地营业执照.资料个人收集整理,勿做商业用途。
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考研生物化学-10(总分:100.00,做题时间:90分钟)一、选择题(总题数:19,分数:47.50)1.R-A-G在pH7.0时所带的净电荷为______。
(分数:2.50)A.-1B.0C.1 √D.2解析:2.某蛋白质的等电点为7.5,在pH6.0的条件下进行电泳,它的泳动方向是______。
(分数:2.50)A.原点不动B.向正极移动C.向负极移动√D.向下移动E.无法预测解析:3.分离含二硫键的肽段可以用______。
(分数:2.50)A.SDS-PAGE电泳B.对角线电泳√C.琼脂糖电泳解析:4.针对配基的生物学特异性的蛋白质分离方法是______。
(分数:2.50)A.凝胶过滤B.离子交换层析C.亲和层析√解析:5.有一蛋白质水解物,在pH6时,用阳离子交换柱层析,第一个被洗脱的氨基酸是______。
(分数:2.50)A.Val(pI=5.96)B.Lys(pI=9.74)C.Asp(pI=2.77) √D.Arg(pI=10.76)E.Tyr(pI=5.66)解析:6.今有a、b、c、d四种蛋白质,其分子体积由大到小的顺序是a>b>c>d,在凝胶过滤柱层析过程中,最先洗脱出来的蛋白质一般应该是______(分数:2.50)A..a √B..bC..cD..d解析:7.下列关于伴刀豆球蛋白A-琼脂糖的应用,哪一项是正确的?______(分数:2.50)A.可用于脂蛋白的亲和层析B.可用于糖蛋白的亲和层析√C.可用于血清蛋白的亲和层析D.可用于胰岛素的亲和层析E.以上各项全不能用解析:8.对于蛋白质的溶解度,下列叙述中哪一条是错误的?______(分数:2.50)A.可因加入中性盐而增高B.在等电点时最大√C.可因加入中性盐而降低D.可因向水溶液中加入乙醇而降低E.可因向水溶液中加入丙酮降低解析:9.向血清中加入等容积的饱和硫酸铵液,可使______。
(分数:2.50)A.大部分白蛋白沉淀B.大部分白蛋白和球蛋白沉淀C.大部分球蛋白沉淀√D.只有纤维蛋白原沉淀解析:10.下列______不是蛋白质的性质之一。
(分数:2.50)A.处于等电状态时溶解度最小B.加入少量中性盐溶解度增加C.变性蛋白质的溶解度增加√D.有紫外吸收特性解析:11.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的______。
(分数:2.50)A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH是它的等电点√B.通常蛋白质的溶解度在等电点时最大C.大多数蛋白质在饱和硫酸铵中溶解度最大D.由于蛋白质在等电点时溶解度大,所以一般沉淀蛋白质时应远离等电点E.以上都不对解析:12.下列______是氨基酸和蛋白质所共有的性质。
(分数:2.50)A.胶体性质B.两性性质√C.沉淀反应D.变性性质E.双缩脲反应解析:13.双缩脲反应主要用于测定______。
(分数:2.50)A.DNAB.RNAC.蛋白质√D.葡萄糖解析:14.测得某一蛋白质样品的氮含量为1.20g,此样品约含蛋白质多少?______ (分数:2.50)A.10.00gB.7.50g √C.5.00gD.2.50g解析:15.以下哪个不是变性蛋白质的主要特征______。
(分数:2.50)A.三级结构被破坏B.理化性质改变C.不易被蛋白酶水解√D.生物学活性丧失解析:16.变性后的蛋白质有如下哪一特点?______(分数:2.50)A.溶解度增加B.溶解度降低√C.一级结构改变D.二硫键断裂解析:17.有一糖蛋白经测定其含氮量为0.5mol,那么其蛋白质含量为多少?______ (分数:2.50)A.43.75g √B.45.64gC.1.12gD.无法计算解析:18.下列关于多肽Glu-His-Arg-Val-Lys-Asp的叙述,哪个是错的?______ (分数:2.50)A.在pH12时,在电场中向阳极运动B.在pH3时,在电场中向阴极运动C.在pH5时,在电场中向阴极运动D.在pH11时,在电场中向阴极运动√E.该多肽的等电点大约在pH8解析:19.盐析分离蛋白质常用的是______。
(分数:2.50)A.NaClB.Na2SO4C.KNO3D.(NH4)2SO4 √E.NH4NO3解析:二、填空题(总题数:12,分数:30.00)20.一般可通过等电聚焦电泳来测定蛋白质的 1。
(分数:2.50)解析:等电点21.Western印迹法的原理是用 1鉴定蛋白质的一种方法。
(分数:2.50)解析:抗原抗体的免疫反应(或抗原与抗体的特异结合)22.测定蛋白质紫外吸收的波长,一般在 1,主要由于蛋白质中存在着 2、 3、 4残基侧链基团。
(分数:2.50)解析:280nm,Phe,Tyr,Trp23.蛋白质在等电点pH时的溶解度 1,由于蛋白质分子中含有酪氨酸和色氨酸,所以在 2nm波长附近有一特征的吸收。
(分数:2.50)解析:最小,28024.测定蛋白质中二硫键位置的经典方法是 1。
(分数:2.50)解析:对角线电泳25.稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的 1及 2。
(分数:2.50)解析:水化层,双电层26.除去蛋白样品中盐分的方法一般为 1和 2。
(分数:2.50)解析:超滤,透析27.今有甲、乙、丙三种蛋白质,它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中,它们在电场中电泳的情况为:甲 1,乙 2,丙 3。
(分数:2.50)解析:不移动,向正极移动,向负极移动28.实验室最常用的盐析试剂是硫酸铵,理由是 1。
(分数:2.50)解析:溶解度大,具有较多的离子电荷,较大离子浓度,沉淀的蛋白质不变性29.已知一种蛋白质的等电点为4.5,当蛋白质水溶液的pH8.0时,该蛋白质应带1电荷,并2(能或不能)结合阳离子交换剂。
(分数:2.50)解析:负,不能30.现有一个含有L、K和E三种氨基酸的混合液,欲用阳离子交换树脂分离之,用pH5.5缓冲液洗脱时,先下来的氨基酸应为 1。
(分数:2.50)解析:E31.蛋白质变性的实质是蛋白质分子中的1被破坏,引起天然构象解体,变性蛋白质的2结构仍保持完好。
(分数:2.50)解析:空间构象,一级结构三、判断题(总题数:9,分数:22.50)32.由于各种天然氨基酸都有280nm的光吸收特征,据此可以作为紫外吸收法定性测蛋白质的依据。
(分数:2.50)A.正确B.错误√解析:[解析] 只有三个带苯环的芳香族氨基酸具有280nm的紫外吸收。
33.某化合物和茚三酮反应生成蓝紫色,因而可以断定它是氨基酸或蛋白质。
(分数:2.50)A.正确B.错误√解析:[解析] 茚三酮反应是氨基酸的a -NH 2所引起的反应。
首先是氨基酸被氧化分解,放出氨和二氧化碳,氨基酸生成醛,水合茚三酮则生成还原型茚三酮。
在弱酸性溶液中,还原型茚三酮、氨和另一分子茚三酮反应,缩合生成蓝紫色物质。
所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽或蛋白质都产生蓝紫色物质,但脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,因其α-氨基被取代,所以产生不同的衍生物。
但是此反应不是蛋白质或氨基酸的特有反应,某些具有还原茚三酮并且可以释放氨的化合物即可发生此类反应。
34.双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应,所以二肽也有双缩脲反应。
(分数:2.50)A.正确B.错误√解析:[解析] 双缩脲反应是具有类似于双缩脲的结构的物质具有的反应,不是蛋白质或肽特有。
肽或蛋白质类似于双缩脲的结构要求具有两个或两个以上肽键,而二肽只具有一个肽键,所以不具有双缩脲反应。
35.在pH7.0的缓冲液中,二肽Ala-Glu向电场的阴极泳动。
(分数:2.50)A.正确B.错误√解析:[解析] 此二肽带负电荷,向阳极移动。
36.某蛋白质在pH6时向阳极移动,则其等电点小于6。
(分数:2.50)A.正确√B.错误解析:37.用SDS-PAGE电泳法测定蛋白质相对分子质量是根据蛋白质分子所带的电荷量而定。
(分数:2.50)A.正确B.错误√解析:[解析] SDS-PAGE电泳法分离蛋白质分子时,是一种分子筛效应,根据蛋白质分子的大小进行分离,从而可以测定其分子量。
在该体系中,蛋白质分子的电泳迁移率主要取决于它的分子质量,与原来所带电荷和分子形状无关。
38.有一种蛋白质水解产物是以下氨基酸:Val(pI5.96)、Lys(pI9.76)、Asp(pI2.77)、Arg(pI10.76)和Tyr(pI 5.66)。
当这些氨基酸用阳离子交换树脂层析时,第一个被洗脱下来的氨基酸是Asp。
(分数:2.50)A.正确√B.错误解析:[解析] 阳离子交换树脂上是阴离子,吸附带正电荷的氨基酸,洗脱时最先下来的是带负电荷最多的氨基酸。
39.当不同分子大小的蛋白质混合物流经凝胶柱层析时,小分子物质因体积小最先被洗脱出来。
(分数:2.50)A.正确B.错误√解析:[解析] 凝胶过滤柱层析分离蛋白质是根据蛋白质分子大小不同进行分离的方法,与蛋白质分子的带电状况无关。
在进行凝胶过滤柱层析过程中,比凝胶网眼大的分子不能进入网眼内,被排阻在凝胶颗粒之外。
比凝胶网眼小的颗粒可以进入网眼内,分子越小进入网眼的机会越多,因此不同大小的分子通过凝胶层析柱时所经的路程距离不同,大分子物质经过的距离短而先被洗出,小分子物质经过的距离长,后被洗脱,从而使蛋白质得到分离。
40.相对分子质量相同的两种蛋白质,如分子中酪氨酸和色氨酸残基数亦相同,其摩尔消光系数可能不同。
(分数:2.50)A.正确√B.错误解析:。