第2章 蛋白质和核酸化学
第二节 蛋白质的分子结构与功能
α－螺旋---右手螺旋
α-螺旋在许多蛋白中存在，如α-角 蛋白、血红蛋白、肌红蛋白等。
多肽链的主链围绕中心轴作有规律的盘 曲，呈螺旋状上升，螺旋走向为顺时针 方向，称为右手螺旋。上下螺旋之间依 靠形成的氢键，使螺旋结构保持稳定 。
第二节 蛋白质的分子结构与功能
β-折叠
第三节 蛋白质理化性质与分类
二、蛋白质的分类
（一）蛋白质的组成特点
单纯蛋白质——只含蛋白质 结合蛋白质——含蛋白质和辅基（如核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷
蛋白、金属蛋白及色蛋白等）
第三节 蛋白质理化性质与分类
二、蛋白质的分类 （二）蛋白质的分子形状
球状蛋白质 纤维状蛋白
球状蛋白质
第四节 核酸的化学
蛋白质的 理化性质 与分类
核酸 的化学
1、蛋白质的理化性质有两性解离、胶体、变性、沉淀和凝固的特性。 2、蛋白质种类繁多，结构复杂，功能多样。
胞贫血。
第二节 蛋白质的分子结构与功能
（二）空间结构与功能的关系
蛋白质的各种功能与其空间结构有着密切的关系，当蛋白质空间结 构发生改变时其生物学功能也随之发生变化。
第三节 蛋白质理化性质与分类
内容 提要
一、蛋白质 的理化性质
二、蛋白质 的分类
第三节 蛋白质理化性质与分类
一、蛋白质的理化性质 （一）蛋白质的两性解离和等电点 （二）蛋白质的胶体性质 （三）蛋白质的变性、沉淀和凝固
信使RNA（mRNA） 转移RNA（tRNA） 核糖体RNA（rRNA）
第四节 核酸的化学
（1）mRNA
mRNA分子中带有遗传密码，其功能是为蛋白质的合成提供模板。 mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，在蛋白质翻译合成时代
表一个特定的氨基酸，这种核苷酸三联体称为遗传密码。
第四节 核酸的化学
第三节 蛋白质理化性质与分类
2.沉淀
蛋白质自溶液中析出的现象。
使蛋白质沉淀的方法有盐析法、有机溶剂、重金属盐及生物碱试剂的 沉淀等。
第三节 蛋白质理化性质与分类
3.凝固
加热使蛋白质变性并结成凝块，此凝块不再溶于强酸或强碱中，这种现 象称为蛋白质的凝固作用。 凝固实际上是蛋白质变性后进一步发展的不可逆的结果。
（3）rRNA
rRNA是细胞中含量最多的RNA，占总量的80%。rRNA与蛋白质一 起构成核蛋白体，是蛋白质生物合成的场所。
第四节 核酸的化学
（三）某些重要的核苷酸
体内的重游离核苷酸——三磷酸腺苷（ATP）是体内能量的直接来 源和利用形式，在代谢中发挥重要作用； 核苷酸还参与某些生物活性物质的组成——NAD+ 、NADP+ 、FAD
（pH = pI ）
（pH ＞ pI ）
蛋白质解离成 阳离子
蛋白质成兼性 离子
蛋白质解离成 阴离子
第三节 蛋白质理化性质与分类
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势相等 ，既净电荷为零，成为兼性离子，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点 (PI)。
不同的蛋白质其等电点不同，当蛋白质溶液的pH小于其等电点时，蛋白 质颗粒带正电荷，反之则带负电荷。
NH2
(b) 每个氨基酸分子至少都含有一个氨基 (--NH2)和一个羧基(--COOH)，并且都有一个 氨基和一个羧基连在同一个碳原子上。
第一节 蛋白质的分子组成
(二)氨基酸的分类
非极性氨基酸 非电离的极性氨基酸 碱性氨基酸 酸性氨基酸
第一节 蛋白质的分子组成
三、蛋白质分子中氨基酸的连接方式
1.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形
由一条多肽链构成的蛋白质，必须具有三级结构才有生物学活性。
第二节 蛋白质的分子结构与功能
（三）蛋白质的四级结构
体内有许多蛋白质分子是由二条或二条以上具有独立三级结构的多 肽链通过非共价键聚合而成，其中每条具有独立三级结构的多肽链 称为亚基。 蛋白质分子中各亚基之间的空间排布和相互接触关系称为蛋白质的 四级结构。
第三节 蛋白质理化性质与分类
（二）蛋白质的胶体性质
蛋白质分子量介于1万到100万之间，分子颗粒大小在胶体颗粒（1～ 100nm）范围之内，所以蛋白质属于胶体。
蛋白质胶体稳定的两种因素： 1.颗粒表面的水化膜 2.电荷。
蛋白质不能透过半透膜。
第三节 蛋白质理化性质与分类
（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固
内容 提要
一、核酸的 分子组成
二、核酸的 分子结构
脱氧核糖核酸 (DNA)
第四节 核酸的化学
存在于细胞核和线粒体
遗传信息的载体
核糖核酸 (RNA)
分布于细胞核和细胞质
参与细胞内遗传物质的表达；病毒的 RNA也可作为遗传信息的载体。
第四节 核酸的化学
一、核酸的分子组成
（一）元素组成
组成核酸的元素有C、H、O、N、P等五种元素，其中P元素 的含量较多并且恒定，约占9～10%。
成的酰胺键。
HO
HH
H2N C C —OH
H— N C COOH
R1
R2
H2O
羧基脱掉 —OH（羟基） 氨基脱掉 —H
第一节 蛋白质的分子组成
2.肽：
氨基酸之间通过肽键联结起来的化合物称为肽。 两个氨基酸形成的肽叫二肽； 三个氨基酸形成的肽叫三肽……；
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全被称为氨基酸残基。
第三节 蛋白质理化性质与分类
（一）蛋白质的两性解离和等电点
蛋白质分子除两端游离的氨基和羧基可解离外，肽链中的酸性和碱
性氨基酸残基侧链上的某些基团，在一定的溶液pH条件下，都可解离成 带负电荷或正电荷的基团。
NH3+ Pr
OH-
COOH
H+
NH3+ Pr
OH-
NH2 Pr
COO-
H+
COO-
（pH＜ pI ）
牛胰岛素的一级结构示意图
一级结构是决定蛋白质空间结构和特异生物学功能的基础，但不是决定 蛋白质空间结构的惟一因素。
第二节 蛋白质的分子结构与功能
二、蛋白质的空间结构 （一）蛋白质的二级结构
多肽链主链原子的局部空间排布，不涉及氨基酸残基侧链的构 象。二级结构的基本形式主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和 无规卷曲等。
自然界中的氨基酸有300多种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅 有20种，且大部分属L--氨基酸。其中，脯氨酸属于L--亚 氨基酸，而甘氨酸则属于-氨基酸。
第一节 蛋白质的分子组成
苯丙氨酸
CH2 CH COOH
氨基酸的结构通式 苏氨酸
NH2 CH3 CH CH COOH
OH NH2
R CH COOH (a) R基不同、氨基酸不同。
多肽链有两端：
N-末端：多肽链中有游离α-氨基的一端； C-末端: 多肽链中有游离α-羧基的一端；
第一节 蛋白质的分子组成
3.体内重要的生物活性肽
生物活性肽 ——生物体内存在许多具有生物活性的 低分子肽，如谷胱甘肽（GSH）
第二节 蛋白质的分子结构与功能
内容 提要
一.蛋白质的 基本结构
二.蛋白质的 空间结构
1.核苷 核苷是碱基与戊糖以糖苷键相连接所形成的化合物。
组成RNA的核苷有腺苷、鸟苷、尿苷和胞苷； 组成DNA的脱氧核苷有脱氧腺苷、脱氧鸟苷、脱氧尿苷和脱氧胞苷。
2.核苷酸 核苷中戊糖的羟基与磷酸以磷酸酯键连接而成为核苷酸。
第四节 核酸的化学
二、核酸的分子结构
（一）核酸的一级结构 ——核苷酸的排列顺序
在β-折叠结构中，多肽链主链呈折纸状，以α-碳原子为旋转点， 依次折叠成锯齿状结构，两条以上的多肽链或一条多肽链中的若干肽段 可互相靠拢，顺向或逆向平行排列通过氢键相连，以维持β-折叠结构的 稳定。
第二节 蛋白质的分子结构与功能
（二）蛋白质的三级结构
整条肽链所有原子的空间排布，它包括主链构象和侧链构象。 主要的化学键：氢键、离子键、二硫键、疏水键、范德华力等其中 以疏水键最为重要。
内容 提要
一、蛋白质 的元素组成
二、蛋白质的 基本组成单位
三、氨基酸的 连接方式
第一节 蛋白质的分子组成
一、蛋白质的元素组成
碳50～55%
氢6%～8%
氮13%～19% （16%）
氧19%～24%
其它：硫（0 ～ 4%） 、磷、铁 铜、锌、锰、钴、钼、碘
第一节 蛋白质的分子组成
蛋白质的元素组成的特点：
第四节 核酸的化学
（二）核酸的空间结构
1.DNA的二级结构
第四节 核酸的化学
（1） DNA分子是由两条反向平行 (一条链为3‘ 5’，另一条 链为5‘ 3＇)的多核苷酸链 以右手螺旋方式围绕同一中心 轴盘绕而成的双螺旋结构 ；
第四节 核酸的化学
（2）在两条链中，磷酸与脱氧 核糖链位于螺旋外侧，碱基 位于螺旋内侧。两条链之间 的碱基处在同一平面，构成 碱基平面，碱基平面彼此平 行、互相重叠，并垂直于双 螺旋的中心轴，螺旋表面形 成大沟和小沟
（2）tRNA
tRNA在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体, 将氨基酸转 呈给mRNA。 tRNA的反密码子环上有一个由三个核苷酸构成的反密码子。
tRNA上的反密码子依照碱基互补的原则识别mRNA上的密码子。
第四节 核酸的化学
tRNA的二级结构---三叶草型 tRNA的三级结构
第四节 核酸的化学
维持四级结构稳定的非共价键主要为疏水键、氢键、离子键。
第二节 蛋白质的分子结构与功能
三、蛋白质结构与功能的关系 （一）蛋白质一级结构与功能的关系
一级结构是空间结构和功能的基础
第二节 蛋白质的分子结构与功能
生物化学 第2章Ⅱ 核酸(共86张PPT)
内呈正比
5、电泳缓冲液
DNA的凝胶电泳检测
(ethidiumbromide， 简称EB)是一种核酸染料，可以插入到DNA
或RNA分子的碱基之间，并在300nm波长的
紫外光照射下放射出橘红色的荧光，可用来显现 凝胶中的核酸分子。
在凝胶电泳中，溴化乙锭染料可对核酸分子 染色，在紫外光下便可以十分敏感而方便地检测 出凝胶介质中DNA谱带。
五、变性、复性与杂交
（一）、DNA的变性
1、概念 2、变性因素
3、变性的指标
1、概念
是指核酸双螺旋区的氢键断裂，双螺旋 解开，变成无规则线团的现象。核酸变 性其分子中的共价键并没有破坏，分子 量也不改变，核酸的变性（
denaturation ）
2、DNA的变性的因素
温度升高；
酸碱度改变、 pH（>11.3或<5.0）；
1、核酸分子本身的大小：同分子的摩擦
系数成反比的 Maxam和Gilbert 于1977年发明
Primer1（10uM）
2、琼脂糖的浓度：迁移率与胶浓度成反比 而聚丙烯酰胺凝胶制胶时不能将染料加入，会影响聚合。
第五节 核酸的研究方法 据此特性可以定性和定量检测核酸。
在液氮蒸发去2/3时，用自制研杵迅速磨碎叶片；
RNA本身只有局部的双螺旋区，所以变 性行为所引起的性质变化没有DNA那样 明显。 天然状态的DNA在完全变性后，紫外吸
收(260 nm)值增加25－40%.而RNA变性 后，约增加1.1%。
4. DNA变性后的表现
A260值增加
粘度下降
浮力密度增大
分子量不变
（二）、DNA的复性
1、概念：
变性DNA在适当的条件下，两条彼此分 开的单链可以重新缔合成为双螺旋结构 ，这一过程称为复性；
生物化学前三章作业题答案
第一章核酸化学(一)、问答题：1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。
解答：A为15.1%，则T为15.1%，G为34.9%，C为34.9%。
2、DNA双螺旋结构是什么时候，由谁提出来的？试述DNA双螺旋结构的基本特点？稳定DNA双螺旋结构主要作用力是什么?它的生物学意义是什么?解答：1953年，J.Watson和F.Crick 在前人研究工作的基础上，根据DNA 结晶的X-衍射图谱和分子模型，提出了著名的DNA双螺旋结构模型。
DNA双螺旋结构的基本特点①两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴形成右手双螺旋；②磷酸和脱氧核糖形成的主链在外侧，嘌呤碱和嘧啶碱在双螺旋的内侧，碱基平面垂直于中轴，糖环平面平行于中轴；③双螺旋的直径2nm，螺距3.4nm，沿中心轴每上升一周包含10个碱基对，相邻碱基间距0.34nm，之间旋转角度36°；④沿中心轴方向观察，有两条螺形凹槽，大沟(宽1.2nm，深0.85nm)和小沟(宽0.6nm，深0.75nm)；⑤两条多核苷酸链之间按碱基互补配对原则进行配对，两条链依靠彼此碱基之间形成的氢健和碱基堆积力而结合在一起。
意义：第一次提出了遗传信息的贮存方式以及DNA的复制机理，揭开了生物学研究的序幕，为分子遗传学的研究奠定了基础。
3、tRNA的结构有何特点？答：①分子量在25KD左右，由70～90个核苷酸组成，沉降系数在4S左右；②碱基组成中有较多的稀有碱基；③3’一末端是一CCA结构；④5’末端多是PG…也有PC…；⑤呈三叶草形。
包括氨基酸臂，二氢尿嘧啶环、反密码环、额外环，TψC环。
4、DNA和RNA的结构有何异同？答：1、RNA分子中所含的戊糖是核糖，而DNA中的是2’-脱氧核糖。
二者形成的核苷与核苷酸有别。
2．RNA分子中所含的嘧啶碱与DNA分子中有区别。
（U换T）3．天然RNA是以单链的形式存在，DNA分子常以双股螺旋的形式存在。
第二章蛋白质的组成及物理化学性质
Met
M
5.74
2. 极性中性氨基酸
• Gly、Ser、Tyr、Cys、Thr、Asn、Gln • Cys侧链的巯基失去质子的倾向较其它氨基 酸大，极性最强 • Gly侧链介于极性与非极性之间
2. 极性中性氨基酸
H
CHCOONH3+
甘氨酸 丝氨酸 酪氨酸
glycine
Gly
G
5.97
serine tyrosine
PTC- 氨基酸 苯氨基硫甲酰氨基酸
S
C
N H R
40℃， H+ 、硝基甲烷
N S
C N H C CH R O
可用层析法鉴 定出aa的种类
PTH- 氨基酸 苯硫乙内酰脲氨基酸
4. 重要的化学性质
Edman反应
此反应即是目前“蛋白质顺序测定”的设计原理
4. 重要的化学性质
丹磺酰氯（DNS）反应
此反应可用于测定肽链N端氨基酸的种类
R
O2 N
R
F ＋ H2N CH COOH
NO2
O2 N NO2
HN
CH
COOH ＋ HF
DNFB
DNP - 氨基酸
此反应最初被Sanger 用于测定肽链 N-端氨基酸
4. 重要的化学性质
R H2N CH COOH ＋
Edman反应
N C S
PITC
异硫氰酸苯酯
40℃，弱碱
H N OH C CH O
arginine
Arg
R
10.76
组氨酸
histidine
His
H
7.59
蛋白质的稀有氨基酸
• 蛋白质的稀有氨基酸是基本氨基酸的衍生物，没 有相应的三联密码子
医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( )A. 中和电荷，破坏水化膜B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C. 降低蛋白质溶液的介电常数D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。
具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。
2. 关于肽键与肽，正确的是( )A. 肽键具有部分双键性质B. 是核酸分子中的基本结构键C. 含三个肽键的肽称为三肽D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸借肽键联结成多肽链。
……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。
3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( )A. 分子中氢键B. 分子中次级键C. 氨基酸组成和顺序D. 分子内部疏水键E. 分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。
……。
具体参见教材20页小结。
4. 分子病主要是哪种结构异常（）A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。
具体参见教材15页。
5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( )A. 肽键B. 共轭双键C. R基团排斥力D. 3￠，5￠-磷酸二酯键E. 次级键提示：蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。
蛋白质的三级结构是……。
中职生物化学第1章绪论、第3章蛋白质化学
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
• 3.生物活性肽 如缩宫素、生长 素、谷胱甘肽（GSH）等
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
ห้องสมุดไป่ตู้
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
㈡蛋白质的一级结构 蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺
序称为蛋白质的一级结构。也是 蛋白质的基本结构
β-转角
β-折迭
α-螺旋
无规卷曲
㈡蛋白质分子的三级结构 (具有生物学功能)
C 端
N端
㈢蛋白质分子的四级结构
• 有些蛋白质分子含有二条或多条多 肽链，每一条多肽链都有完整的三 级结构，称为蛋白质的亚基
• 蛋白质分子中各亚基的空间排布及 亚基接触部位的布局和相互作用， 称为蛋白质的四级结构
血 红 蛋 白
分子生物学时代称为功能生物化学 50年代提出DNA双螺旋结构模型 60年代确定了遗传信息传递的中心
法则，我国首先人工合成了牛胰岛 素 70年代建立了重组DNA技术 80年代发现了核酶 现代开始实施人类基因计划
二、生物化学与健康的关系 古代应用实例：
脚气病→槟榔（VitB1）
雀目（夜盲症）→猪肝(VitA)
的 四 级 结 构
亚基单独存在没有活性，聚合一 起形成四级结构，才具有生物活 性
如过氧化氢酶由四个相同亚基构 成
如血红蛋白含2个α-亚基和2个 β-亚基
蛋白质的空间结构决定其特定 的生物学功能
• 疯牛病中的蛋白质构象改变 • 疯牛病是由朊病毒蛋白引起的一
组人和动物神经退行性病变 • 正常的PrP富含α-螺旋，称为
2020-2021学年度高二化学《蛋白质和核酸》知识点总结以及例题导析
蛋白质和核酸【学习目的】1、理解氨基酸、蛋白质与人体安康的关系，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸的意义；2、掌握氨基酸和蛋白质的构造特点及其重要的化学性质。
【要点梳理】要点一、氨基酸的构造和性质蛋白质是生命活动的主要物质根底，氨基酸是组成蛋白质的根本构造单位，而核酸对蛋白质的生物合成又起着决定作用。
因此，研究氨基酸、蛋白质、核酸等根本的生命物质的构造，有助于揭开生命现象的本质。
1．氨基酸的组成和构造。
(1)氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。
氨基酸分子中含有氨基和羧基，属于取代羧酸。
(2)组成蛋白质的氨基酸几乎都是α-氨基酸。
α-氨基酸的构造简式可表示为：常见的α-氨基酸有许多种。
如：2．氨基酸的物理性质。
天然氨基酸均为无色晶体，主要以内盐形式存在，熔点较高，在200℃～300℃时熔化分解。
它们能溶于强酸或强碱溶液中，除少数外一般都能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚。
提示：(1)内盐是指氨基酸分子中的羟基和氨基作用。
使氨基酸成为带正电荷和负电荷的两性离子(如)。
(2)氨基酸具有一般盐的物理性质。
3．氨基酸的主要化学性质。
(1)氨基酸的两性。
氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反响生成盐。
氨基酸分子既含有氨基又含有羧基，通常以两性离子形式存在，溶液的pH不同，可发生不同的解离。
不同的氨基酸在水中的溶解度最小时的pH(即等电点)不同，可以通过控制溶液的pH别离氨基酸。
(2)氨基酸的成肽反响。
在酸或碱存在的条件下加热，一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键()的化合物，称为成肽反响。
例如：由两个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫二肽。
由三个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫三肽，以此类推，三肽以上均可称为多肽。
相对分子质量在10000以上并具有一定空间构造的多肽，称为蛋白质。
4．α-氨基酸的鉴别。
大多数α-氨基酸在pH为5.5时与茚三酮()的醇溶液共热煮沸，可以生成蓝紫色物质，与脯氨酸和羟脯氨酸生成黄色，这一显色反响可以用于识别除脯氨酸和羟脯氨酸以外的α-氨基酸。
有机化学 蛋白质和核酸
Phe
2）. C-末端测定
羧肽酶法： 羧肽酶只能水解C端氨基酸的肽键。
O O O H2NCH 2CNHCHCNHCHCOH CH2C6H5 CH3
H2O, 羧肽酶
O O O H2NCH2CNHCHCOH + H2NCHCOH CH3 CH2C6H5
新C端 根据各氨基酸放出的先后和含量，就可以推断出C端 氨基酸的种类和次序。 对于大分子蛋白质或较长的肽链，必须结合部分水解 法，利用各个肽片断中的重叠结构推出整个肽链的氨基酸 排列次序。
α-羟基-α氨基酸
α-酮酸
α - 氨基酸中的氨基被氧化剂氧化，或在生物体内酶的作 用下生成α - 亚氨基酸，然后经过水解、脱氨生成α - 酮酸。
3.脱水反应—成肽
O -H2O H2N CH C OH + H NH CH COOH R R
O H2N CH C NH CH COOH R
二肽
肽键
R
4. 与水合茚三酮的反应
pH=9 说明为碱性氨基酸，调pI 应加碱，故pI >9。
2.氨基酸中氨基的性质
（１）与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 + H2O
OH α - 氨基酸中的伯氨基可与亚硝酸反应生成羟基酸， 并放出氮气，根据放出氮气的量可计算出α - 氨基酸的 含量。脯氨酸不含伯氨基除外。
（3）与生物碱试剂作用
+ NH3 Pr COOH
+ Cl 3COO
Pr
NH2 COOH
+ OOCCCl 3
5、蛋白质的变性 蛋白质因受物理或化学因素的影响，改变了分子内部 的特有结构，导致理化性质改变，生理活性丧失的现象称 为蛋白质的变性。
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
蛋白质和核酸化学PPT课件.ppt
▪ 2. 用凯氏微量定氮法测得0.2ml血清中含
氮2.1mg，问100ml血清中含蛋白质多少克？
二、蛋白质的基本单位—氨基酸
▪ 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。 ▪ 20标准氨基酸 ▪ 氨基（-NH2）和羧基（-COOH）
COOH H2N—Cα—H
R
不带电形式
COO+H3N—Cα—H
2.空间结构与功能的关系
▪ 蛋白质的空间
结构一旦改变 就会影响蛋白 质的生物活性。
▪ （如右图）牛
核糖核酸酶的 空间结构与功 能。
•牛脑海绵状病，简称BSE。1985年4月，医学家 们在英国发现了一种新病，专家们对这一世界 始发病例进行组织病理学检查，并于1986年11 月将该病定名为BSE，首次在英国报刊上报道。 •食用被疯牛病污染了的牛肉、牛脊髓的人，有 可能染上致命的克罗伊茨费尔德—雅各布氏症 （简称克－雅氏症），其典型临床症状为出现 痴呆或神经错乱，视觉模糊，平衡障碍，肌肉 收缩等。病人最终因精神错乱而死亡。 医学 界对克－雅氏症的发病机理还没有定论，也未 找到有效的治疗方法。
(1)
(2)
（二）
一级结构是空间结构的基础。结构与功能密切相关，蛋白质的一级 结构一旦确立，其空间结构以及生理功能也基本确立。
四、蛋白质的空间结构
▪ 多肽链需通过各种方式卷曲成特定的空间
结构。蛋白质肽链通过折叠、盘曲，使分 子内部原子形成一定的空间排布及相互关 系，称为蛋白质的构象，即空间结构。
（2）分子病
——蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与 正常有所不同的遗传病。
镰状细胞贫血（sick-cell anemia） 从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。
高二化学《蛋白质和核酸》知识点总结
精编高二化学《蛋白质和核酸》知识点总结
学生们在享受学习的同时，还要面对一件重要的事情就是考试，查字典化学网为大家整理了蛋白质和核酸知识点总结，希望大家仔细阅读。
1、组成元素、氨基酸的结构通式、氨基酸的种类取决于R 基.
2、构成蛋白质的氨基酸种类20多种.
3、氨基酸脱水缩合形成蛋白质：肽键的书写方式.
有几个氨基酸就叫几肽.
肽键的数目=失去的水=氨基酸数目-肽链条数(链状多肽)
环状多肽肽键数=氨基酸数=失去的水
分之质量的相对计算：蛋白质的分子量=氨基酸的平均分子量*氨基酸数-18(氨基酸-肽链条数)
4、蛋白质种类多样性的原因：
氨基酸的种类、数目、排序以及蛋白质的空间结构不同.核酸分为核糖核酸RNA和脱氧核糖酸DNA，核酸的基本单位是核苷酸，每条核苷酸是由一分子含氮碱基，一分子磷酸，一分子五碳糖，RNA是由碱基(A、G、C、U)，磷酸，核糖组成，DNA是由碱基(A、G、C、T)，磷酸和脱氧核糖组成
追答：
核苷酸是核酸的基本组成单位，核酸分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)所以核苷酸又分为脱氧核糖核苷酸(DNA基
本组成单位)和核糖核苷酸(RNA基本组成单位) 所谓的碱基(一般叫含氮的碱基)有6种{A(腺嘌呤)、C(胞嘧啶)、G(鸟嘌呤)、T(胸腺嘧啶)、U(尿嘧啶)｝。
组成DNA的碱基有ACGT 组成RNA的碱基有ACGU T是DNA所特有的，U是RNA所特有的。
两者共有的有ACG。
小编为大家整理的蛋白质和核酸知识点总结，大家一定要仔细琢磨，理解，才能取得好成绩哦!。