氨基酸的结构简式图
蛋白质结构与功能-----氨基酸
蛋白质结构与功能-----氨基酸蛋白质结构与功能——氨基酸2010遗传学Chapter 1 氨基酸I 蛋白质的天然组成天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。
一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。
II 氨基酸的结果每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有一个羧基，一个氨基，一个特异性的侧链（R基）连接在α碳原子上。
在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。
在一般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发生化学反应的。
氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质，导致：A.一种独特的折叠构象B.溶解性的差异C.聚集态D.和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶活性等等。
蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。
那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。
氨基酸的分类是依照它的侧链性质的A．非极性侧链的氨基酸B．不带电的极性侧链氨基酸C．酸性侧链的氨基酸D．碱性侧链的氨基酸A.非极性侧链氨基酸非极性氨基酸在蛋白质中的位置：在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质内部。
甘氨酸(Gly G )结构：最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。
特征：甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少-碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。
功能和位置：1.甘氨酸经常位于紧密转角；和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原）和结合底物的地方。
2.由于缺乏空间位阻侧链，所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。
例如：Asn-Gly3.甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点，例如N端的十四酰基化（CH2(CH2)12CO －)和精氨酸甲基化的信号序列。
丙氨酸(Ala A )结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。
各种氨基酸的结构式
各种氨基酸的结构式氨基酸是构成蛋白质的基本单位，共有20种标准氨基酸，它们在生物体内具有重要的生物活性。
本文将介绍几种常见氨基酸的结构式。
1. 甘氨酸（Glycine，Gly，G）甘氨酸是最简单的氨基酸，其分子式为C2H5NO2，结构式为H2NCH2COOH。
甘氨酸的侧链是一个氢原子，因此是一种非极性氨基酸。
2. 丝氨酸（Serine，Ser，S）丝氨酸的分子式为C3H7NO3，结构式为H2NCH(CH2OH)COOH。
丝氨酸的侧链是一个羟基（-OH），因此是一种亲水性氨基酸。
3. 苯丙氨酸（Phenylalanine，Phe，F）苯丙氨酸的分子式为C9H11NO2，结构式为H2NCH2C6H5COOH。
苯丙氨酸的侧链是一个苯环，因此是一种非极性氨基酸。
4. 色氨酸（Tryptophan，Trp，W）色氨酸的分子式为C11H12N2O2，结构式为H2NCH(C6H4NH2)COOH。
色氨酸的侧链中含有一个吲哚环结构，是一种含氮芳香族氨基酸。
5. 赖氨酸（Lysine，Lys，K）赖氨酸的分子式为C6H14N2O2，结构式为H2N(CH2)4NH2COOH。
赖氨酸中含有两个氨基，因此是一种含有两官能团的碱性氨基酸。
6. 缬氨酸（Leucine，Leu，L）缬氨酸的分子式为C6H13NO2，结构式为H2N(CH2)3CH3COOH。
缬氨酸是一种疏水性氨基酸，其侧链是一个异戊二烯基。
7. 苏氨酸（Threonine，Thr，T）苏氨酸的分子式为C4H9NO3，结构式为H2NCH(CH3)COOH。
苏氨酸是一种亲水性氨基酸，其侧链中含有一个甲基和一个羟基。
8. 色胺酸（Tyrosine，Tyr，Y）色胺酸的分子式为C9H11NO3，结构式为H2NCH2C6H4OHCOOH。
色胺酸是一种含酚基的氨基酸，具有亲水性。
9. 谷氨酸（Glutamic acid，Glu，E）谷氨酸的分子式为C5H9NO4，结构式为H2N(CH2)2COOH。
氨基酸脱水缩合结构简式
氨基酸脱水缩合结构简式引言氨基酸脱水缩合是生物体内合成蛋白质的重要过程之一。
在蛋白质合成过程中，氨基酸通过脱水缩合反应，将其氨基与羧基相连，形成肽键。
本文将详细介绍氨基酸脱水缩合的结构简式及其相关知识。
氨基酸的结构氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元。
氨基酸分为蛋白质中常见的20种氨基酸，它们具有共同的结构特点。
一个氨基酸分子由一个氨基（-NH2）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子（H）以及一个侧链（R基团）组成。
氨基酸的结构简式可以用以下形式表示：H O| ||H2N-C-COOH|R其中，H2N代表氨基，COOH代表羧基，R代表氨基酸的侧链。
氨基酸脱水缩合反应氨基酸脱水缩合反应是指两个氨基酸分子通过脱水反应，形成一个肽键，同时释放一个水分子。
脱水缩合反应的化学方程式如下：H2N-C-COOH + H2N-C-COOH → H2N-C-CO-NH-C-COOH + H2O在反应中，两个氨基酸分子中的氨基和羧基反应，形成一个新的肽键。
这个过程需要消耗能量，并且伴随着水分子的释放。
氨基酸脱水缩合的简式表示为了简化氨基酸脱水缩合反应的表示，可以使用结构简式来表示氨基酸和肽键。
在结构简式中，氨基酸的氨基和羧基被省略，只保留侧链的结构。
同时，肽键用一个等号（=）表示。
例如，对于甘氨酸（Gly）和丙氨酸（Ala）的脱水缩合反应，可以用以下结构简式表示：Gly + Ala → Gly-Ala + H2O这种简式表示方法清晰明了，方便理解和记忆。
氨基酸脱水缩合的意义氨基酸脱水缩合反应是生物体内合成蛋白质的关键步骤。
通过氨基酸脱水缩合反应，生物体可以将不同的氨基酸按照特定的顺序连接起来，形成多肽链。
多肽链进一步可以折叠成特定的蛋白质结构，并发挥各种生物功能。
蛋白质是生命体系中最重要的大分子，它们在细胞结构、酶催化、信号传导等方面发挥着重要的作用。
氨基酸脱水缩合反应是蛋白质合成的基础，对于维持生命体系的正常功能至关重要。
氨基酸(正式上课)
三级结构： 蛋白质分子在二级结构的基础上进一步盘
曲折叠形成的三维结构。 具有三级结构的多肽链叫亚基 （教材P 106） 四级结构： 蛋白质分子中亚基的立体排布、亚基间的 相互作用与布局称为蛋白质的四级结构。（教材P 107）
蛋白质的结构
一级
二级
三级结构
桑格在20世纪40年代测定出
牛胰岛素分子中全部氨基酸的
甘氨酸 甘
你认识哪些常见的氨基酸？ CH2—COOH NH2
丙 丙氨酸
CH3—CH—COOH NH2
谷 谷氨酸 HOOC-(CH2)2-CH-COOH
NH2
苯丙氨酸 苯丙
-CH2-CH-COOH
NH2
氨基酸的成肽反应
H H O OH H H O OH H H O OH H H O OH N CH 2 C N CH 2 C N CH 2 C N CH 2 C
NH CH C
4、蛋白质、淀粉、脂肪是三种重要的营养 脂肪 物质，其中______不是高分子化合物，这 三种物质水解的最终产物分别是 氨基酸 蛋白质→________；
葡萄糖 淀粉→_________； 高级脂肪酸和甘油 脂肪→______________ ；
在蛋白质水解的最终产物分子中，含有 氨基和羧基 ___________ 官能团。
• 什么是蛋白质的一级、二级、三级和四 级结构？
（四）蛋白质的结构 一级结构： 蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排
列顺序叫蛋白质的一级结构。蛋白质的生物活性首先取 决于蛋白质的一级结构。（教材P 105） 二级结构： 多肽链卷曲盘旋和折叠的空间结构称为蛋 白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨 基酸残基亚氨基上的氢原子与羰基上的氧原子之间的氢 键而实现。（教材P 106）α-螺旋结构和ß -折叠结构
有机化学氨基酸
氨基酸、多肽与蛋白质
Ⅰ、氨基酸
一、结构、分类和命名
1、结构：分子中含有氨基和羧基
R
H C NH2 COOH
2、分类：
（1）根据氨基与羧基的位置分类
H R C NH2 COOH
R
CH NH2
CH2 COOH
CH2 NH2
CH2
CH2 COOH
α-氨基酸
β-氨基酸
γ-氨基酸
中性氨基酸
（2） 碱性氨基酸
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是 一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程 和血栓形成的中心酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的 Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维蛋白相互作用会进一 步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶 相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白 原识别部位结合,拮抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N 末端核心结构域通过和凝血酶的活性部位结合而抑制它的催 化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因 子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝 素。因此被认为是2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。 全球约有20亿美元市场销售量。
+
O
C O
内盐（偶极离子或两性离子）
-
+
HC l
RCH
+
COOH
+
Cl
NH3
氨基酸结构与性质
1.
2.
3.
生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体的存在方式；
这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新 陈代谢。
现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格 斯的论断。
(二) 蛋白质的生物学功能
1.作为生物催化剂：在体内催化各种物质代谢反应的酶
几乎都是蛋白质。(生物固氮，27℃1亿吨/年。工业，500℃，几百大气压。）
Pr 的基本结构单位—氨基酸
1. 常见的蛋白氨基酸(Amino,acid Aa) Aa共有约180种，但组成蛋白质的常见Aa 只 有20种，称为蛋白质Aa，其它不参与蛋白质组成 的Aa 称为非蛋白Aa。 Aa 可以通俗地理解为含有氨基的羧酸，除脯 氨酸外，其氨基均 位于与羧基相连的-C原子上，
故称为-Aa。（天然蛋白质水解的终产物都为α-氨 基酸？）
2.调节代谢反应：一些激素是蛋白质或肽，如胰岛素、 生长素。 3.运输载体：如红细胞中运输O2、CO2要靠Hb (Hemoglobin 血红蛋白)、运输脂类物质的是载脂蛋白、 运铁蛋白等转运蛋白或叫载体蛋白。 4.参与机体的运动：如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉 收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。
二、蛋白质分子的基本组成单位——氨基酸
（一）氨基酸的结构通式：
从氨基酸的结构通式 可以看出： 1. 构成蛋白质的氨基 酸均为L-α-氨基酸? (αC原子上有一个NH3) 2. 除R为H（甘氨酸） 外，其余氨基酸均具有 旋光性。 各种氨基酸的区别 在于侧基R基上。
残余,剩余物
旋光性：
自然界中有许多物质对偏振光的振动面不发生影响， 例如水、乙醇、丙酮、甘油及氯化钠等；还有另外一些物 质却能使偏振光的振动面发生偏转，如某种乳酸及葡萄糖 的溶液。能使偏振光的振动面发生偏转的物质具旋光性， 叫做旋光性物质；不能使偏振光的振动面发生偏转的物质 叫做非旋光性物质，它们没有旋光性。 当偏振光通过旋光性物质的溶液时，可以观察到有些物 质能使偏振光的振动面向左旋转（逆时针方向）一定的角 度，这种物质叫做左旋体，具有左旋性，以“-”表示； 另一些物质则使偏振光的振动面向右旋转（顺时针方向） 一定的角度，叫做右旋体，它们具有右旋性，以“+”表示。 以前也曾用“l、d”表示左右旋。
氨基酸的结构及性质
主要内容
氨基酸的分析 蛋白质的分析 核酸的分析 两个实验
第一章、氨基酸的结构及性质 —— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种,但组 成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属 L氨基酸〔甘氨酸除外〕.
第一节 氨基酸的分类
一、氨基酸的结构通式
氨基酸是蛋白质水解的最终产物,是组成蛋白质的基本单位.从蛋白质水解物中分 离出来的氨基酸有二十种,除脯氨酸和羟脯氨酸外,这些天然氨基酸在结构上的共 同特点为：
脯氨酸
饼干写亮一本谱 proline Pro P
6.30
4. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine Tyr Y 5.66 半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
〔1〕按R基团的酸碱性分
中性AA 酸性AA 碱性AA
〔2〕按R基团的电性质分
疏水性R基团AA 电荷极性R基团的AA 带电荷R基团的AA
〔3〕按R基团的化学结构分 芳香族AA 杂环族AA
〔一〕按R基的化学结构分类 可分为三类：脂肪族、芳香族和杂环族
1、脂肪族氨基酸
● 含一氨基一羧基的中性氨基酸
甘氨酸 Gly, G
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸<Lys> 缬氨酸<Val> 蛋氨酸<Met> 色氨酸<Trp > 亮氨酸<Leu> 异亮氨酸<Ile> 苏氨酸<Thr> 苯丙氨酸<Phe>
高中生物氨基酸结构式
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，其结构式通常由三个部分组成：氨基（-NH2）、羧基（-COOH）和侧链。
在氨基酸中，氨基和羧基通过肽键连接在一起，形成了一个环形结构。
这个环形结构被称为“alpha碳”，它是氨基酸分子的核心部分。
除了alpha碳外，每个氨基酸还有一个侧链，它决定了该氨基酸的特性和功能。
例如，谷氨酸的侧链是一个带负电荷的羧基，而亮氨酸的侧链则是一个带有甲基基团的脂肪族烃链。
氨基酸的结构式可以通过化学符号或分子式来表示。
其中最常用的化学符号是根据氨基酸的名称而来，例如丙氨酸的化学符号为“ALA”。
而分子式则可以更精确地描述氨基酸的组成和结构，例如谷氨酸的分子式为C5H9NO4。
氨基酸
氨基酸amino acid定义1：同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。
根据氨基和羧基的位置，有α氨基酸和β氨基酸等类型。
参与蛋白质合成的常见的是20种L-α-氨基酸。
定义2：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。
定义3：同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。
根据氨基和羧基的位置，有α氨基酸和β氨基酸等类型。
参与蛋白质合成的常见的是20种L-α-氨基酸。
百科名片简介氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质(protein)的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使它的分子具有生化活性。
蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酶。
两个或两个以上的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的原始片段，是蛋白质生成氨基酸是指含有氨基的羧酸。
生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。
除甘氨酸外均为L－α－氨基酸其中（脯氨酸是一种L－α－亚氨基酸），其结构通式如图（R基为可变基团）：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α－碳原子均为不对称碳原子（即与α－碳原子键合的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（D－型与L－型两种构型）。
分类20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。
通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）根据氨基酸分子的化学结构1、脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、杂环亚氨基酸：脯氨酸从营养学的角度1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这一般性质缬氨酸无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上。
氨基酸
氨基酸一．氨基酸的概念：羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。
注意：⑴．氨基：氨气分子（NH 3）去掉一个氢原子后剩余的部分（—NH 2），它仍具有NH 3的性质——碱性。
氨基的电子式__________________。
⑵．α—氨基酸：羧酸分子里的α氢原子被氨基取代的生成物。
α—氨基酸是构成蛋白质的基石，天然氨基酸都是α—氨基酸。
二．几种常见的氨基酸：1．常温下，氨基酸都是晶体，可溶于水。
2．具有两性：氨基酸中同时含有氨基和羧基，所以它具有酸性又有碱性。
与酸反应：R —CH —COOH ＋HCl → R —CH —COOH2 3Cl与碱反应：R —CH —COOH ＋NaOH → R —CH —COONa ＋H 2ONH 2 2【思考】在所学过的物质中有哪些物质既能跟酸反应又能跟碱反应？3．缩合反应：两个α—氨基酸经缩合反应，生成的产物叫二肽，多个α—氨基酸缩合生成的产物叫多肽。
α—氨基酸的混合物。
【知识巩固】1．下列关于氨基酸的叙述不正确的是（ ） A ．分子中同时含有氨基和羧基的化合物叫氨基酸 B ．羧酸分子里的α—氢原子被氨基取代后生成α—氨基酸 C ．蛋白质水解的最后产物是氨基酸 D ．HO 2属于氨基酸2C —N 键的是（ ） A ．浓H 2SO 4、浓HNO 3混合液和苯作用，生成硝基苯 B ．蛋白质水解生成α—氨基酸 C ．由棉花制得纤维素硝酸酯 D ．氨基乙酸和NaOH 溶液反应 3．下列叙述正确的是（ ） A ．能发生酯化反应的酸一定是羧酸 B ．天然蛋白质水解的最后产物是α—氨基酸 C ．植物油不能使溴的四氯化碳溶液褪色D ．米饭在嘴中越咀嚼越甜的原因是淀粉水解生成甜味物质4．当含有下列结构片断的蛋白质在胃中水解时，不可能产生的氨基酸是（ ）5．下列物质中，既与盐酸反应，又可与KOH 溶液反应的是（ ）5．化学式为C 4H 9NO 2的化合物的同分异构体中，属于氨基酸的有（ ） A ．3种 B ．4种 C ．5种 D ．6种6．分子式与苯丙氨酸（）相同，且同时符合下列两个条件：①有带有两个取代基的苯环 ②有一个硝基直接连在苯环上的异构体的数目是（ ） A ．3 B ．5 C ．6 D ．107．已知某氨基酸的相对分子质量小于200，且氧的质量分数约为0.5，则其分子中碳的个数最多为（ ）A ．5个B ．6个C ．7个D ．8个 8．A 、B 两种有机化合物，分子式都是C 9H 11O 2N 。