分泌蛋白基本组成单位结构通式
专题03 蛋白质
专题三 生命活动的主要承担者---蛋白质【知识梳理】 一、氨基酸及其种类氨基酸是组成蛋白质的基本单位，其结构通式是 。
（一）特点：每种氨基酸至少有一个氨基和一个羧基，并且都有一个氨基和一个羧基连在同一碳原子上，氨基酸的不同在于R 基的不同。
（二）种类和分类：组成生物体蛋白质的氨基酸约有20种。
根据是否能在体内合成分为必需氨基酸[缬异亮苯蛋（甲硫）色苏赖]和非必需氨基酸。
（三）对通式的分析1、特点分析2、基本组成元素：C 、H 、O 、N ，有的还含有P 、S 等。
3、氨基酸经脱水缩合形成蛋白质。
在脱水缩合过程中一个氨基酸的非R 基上羧基和另一个氨基酸非R 基上的氨基分别脱下—OH 和—H 结合形成H 2O ，同时形成一个肽键。
二、蛋白质的结构及其多样性（一）结构层次：氨基酸 多肽 蛋白质。
（二）结构多样性的原因1、氨基酸方面：氨基酸的种类、数量、排列顺序的不同。
2、肽链方面：肽链的空间结构不同。
（三）氨基酸形成蛋白质的有关问题1、肽键的结构式可表示如下：—NH —CO —或—CO —NH —或—C —N —。
2、关于氨基酸脱水缩合反应的计算（1）对于n 个氨基酸来讲，至少有n 个氨基和n 个羧基；脱水缩合盘曲折叠O H（2）n个氨基酸分子缩合成一条肽，失去的水分子数＝肽键数＝n－1，至少有1个氨基和1个羧基；（3）n个氨基酸分子缩合成X条肽链，失去的水分子数＝肽键数＝n－X，至少有X个氨基和X个羧基；（4）n个氨基酸分子缩合成环状肽时，失去的水分子数＝肽键数＝n，氨基和羧基数与R基团有关；（5）蛋白质完全水解时所需要的水分子数等于该蛋白质形成时脱去的水分子数。
3、蛋白质合成过程中相对分子质量的变化：氨基酸的平均相对分子质量为a，数目为n，肽链数为X，则蛋白质的相对分子质量为：a·n－18·(n－X)。
4、氨基酸与对应的DNA及mRNA片段中碱基数目之间的关系：DNA（基因）︰mRNA︰氨基酸＝6︰3︰1。
高中生物蛋白质详细知识点
《高中生物蛋白质知识点详解》蛋白质是生命活动的主要承担者，在高中生物中占据着重要的地位。
深入理解蛋白质的相关知识，对于掌握生命活动的本质具有关键意义。
一、蛋白质的组成元素蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成，有些蛋白质还含有硫、磷等元素。
其中，氮元素是蛋白质的特征元素，可用于蛋白质的定量分析。
二、蛋白质的基本单位——氨基酸1. 氨基酸的结构特点氨基酸是组成蛋白质的基本单位，其结构通式为：NH₂—CHR—COOH。
每个氨基酸分子至少含有一个氨基（—NH₂）和一个羧基（—COOH），并且都连接在同一个碳原子上。
此外，不同的氨基酸具有不同的 R 基团，R 基团的不同决定了氨基酸的种类、性质和功能。
2. 氨基酸的种类组成生物体蛋白质的氨基酸约有 20 种，根据人体能否自身合成，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸是人体不能合成或合成速度远不能满足机体需要，必须从食物中获取的氨基酸，共有 8 种；非必需氨基酸是人体能够自身合成的氨基酸。
三、蛋白质的结构1. 氨基酸的脱水缩合多个氨基酸分子通过脱水缩合形成多肽。
在脱水缩合过程中，一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子水，形成肽键（—NH—CO—）。
2. 多肽的结构多肽是由多个氨基酸通过肽键连接而成的链状结构。
多肽通常没有生物活性，需要经过进一步的加工和折叠才能形成具有生物活性的蛋白质。
3. 蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构是指蛋白质分子在三维空间中的折叠方式。
蛋白质的空间结构决定了其功能，主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
（1）一级结构：蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
氨基酸的排列顺序决定了蛋白质的特异性和生物活性。
（2）二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链局部的空间结构，主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。
二级结构主要是由氢键维持的。
（3）三级结构：蛋白质的三级结构是指整条多肽链的空间结构，是在二级结构的基础上，进一步折叠、盘曲形成的。
生物化学 蛋白质的组成与结构
组氨酸：可扩张血管，降低血压，用于心绞 痛，心功能不全等疾病的治疗
食品工业
营养强化剂； 谷氨酸钠－味精； 天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉 感并使香味浓厚爽口； 天冬氨酰苯丙氨酸甲酯--甜味素APM
味精的是非 ？？？
―中国餐馆症候群”———从头到上肢有麻木感 和全身倦怠的特定症状等。 WHO用双盲法进行了严密的检查。其结果是， 摄取了3～4.4克味精的人群未发现任何症状。 一般每人每日摄入量以不超过6克为宜，过多可 使血液中谷氨酸钠含量增高，引起短时的头痛、 心跳加快、恶心、口干等症状。 由于味精在155℃时可生成焦谷氨酸钠而失去 鲜味，并产生毒性。
分类 极性AA
极性中性AA（8种）
酸性AA（2种）
碱性AA（3种）
非极性脂肪族 氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
R= H
CH-COO-
NH3+
异亮氨酸
脯氨酸
苯丙氨酸
甘氨酸
Gly
非极性脂肪族 氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
R = CH3
CH-COONH3+
异亮氨酸
脯氨酸
苯丙氨酸
丙氨酸
极性中性 氨基酸 丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 天冬酰胺 谷胺酰胺 酪氨酸 色氨酸
R = OH-CH2
CH-COONH3+
丝氨酸
Ser
极性中性 氨基酸 丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 天冬酰胺 谷胺酰胺 酪氨酸 色氨酸
R = CH3 - CH OH
CH-COONH3+
苏氨酸 Thr
极性中性 氨基酸 丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 天冬酰胺 谷胺酰胺 酪氨酸 色氨酸
分泌蛋白--生物
分泌蛋白分泌蛋白（secreted protein）是指酶（主要由附着型核糖体合成，并能分泌至细胞膜外起作用的蛋白质)。
例如：唾液淀粉酶，胃蛋白酶。
注：例如呼吸酶就不属于分泌蛋白。
在核糖体上合成的分泌蛋白，要经过内质网和高尔基体，而不是直接运输到细胞膜。
进一步的研究表明，在核糖体上翻译出的蛋白质，进入内质网腔后，还要经过一些加工，如折叠、组装、加上一些糖基团等，才能成为比较成熟的蛋白质。
然后，由内质网腔膨大、出芽形成具膜的小泡，包裹着蛋白质转移到高尔基体，把蛋白质输送到高尔基体腔内，做进一步的加工。
接着，高尔基体边缘突起形成小泡，把蛋白质包裹在小泡里，运输到细胞膜，小泡与细胞膜融合，把蛋白质释放到细胞外。
组成生物体的蛋白质大多数是在细胞质中的核糖体上合成的，各种蛋白质合成之后要分别运送到细胞中的不同部位，以保证细胞生命活动的正常进行。
有的蛋白质要通过内质网膜进入内质网腔内，成为分泌蛋白；有的蛋白质则需穿过各种细胞器的膜，进入细胞器内，构成细胞器蛋白。
（一）蛋白质的引导:蛋白质的运输尽管比较复杂,但是生物系统中的蛋白质的运输可以用一个比较简单的模式来解释。
每个需要运输的多肽都很有一段氨基酸序列，称为信号肽序列，引导多肽到不同的转运系统。
信号肽及其作用机制70年代初期，许多研究发现，在编码分泌蛋白的基因中，许多基因的5'端都有一段DNA编码的15～35个氨基酸的疏水性肽片段，这一位于蛋白质N——末端的肽段在成熟的分泌蛋白中并不存在，其功能在于引导随后产生的蛋白质多肽链穿过内质网膜进入腔内。
这一段疏水性短肽在蛋白质的内质网——高尔基体——质膜分泌途径中具有重要作用，并被称之为信号肽。
1975年，布洛贝尔提出了信号肽假说。
根据这一假说，在细胞质中，编码分泌蛋白的信使核糖核酸（mRNA）与游离的核糖体大小亚基结合而形成翻译复合体。
从起始密码子开始，首先翻译产生信号肽，当转译进行到大约50～70个氨基酸之后，信号肽开始从核糖体的大亚基上露出，露出的信号肽立即被细胞质中的信号肽识别体（SRP）识别并与之相结合。
分泌蛋白相关知识点
4)按功能归纳：
结构？线粒体、叶绿体、细胞质基质
与能量转换有关的细胞器: 线粒体、叶绿体
动植物细胞都有，但功能不同的细胞器是： 高尔基体
与多糖的合成有关的细胞器: 叶绿体、高尔基体
与植物细胞吸水有关的细胞器: 液泡
能产生水的细胞器: 线粒体、叶绿体、核糖体、高尔基体
半自主性的细胞器: 线粒体、叶绿体
4、与生活的联系：
疾病治疗（微球体、人工肾）
农作物的抗寒、抗旱、耐盐等
工业上污水处理,海水PP淡T学习化交流
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如，现已广泛使用的透析型人工肾当人的血液通过人 工肾时，能将血液中的尿素等废物透析出来，然后让“干 净”的血液返回人的体内。有效地解决了肾脏衰竭的病人 体内废物排出的问题，延长了肾衰病人的寿命。
内质网
• 21，细胞器膜和细胞膜，核膜等结构，共同构成 细胞的生物膜系统（原核生物无生物膜系统，但 有生物膜）
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2.各种生物膜的联系:
1）.化学组成上: 化学成分基本相同 蛋白质、脂质、少量糖类 化学成分含量不同 功能越复杂蛋白质越多
注意：
结构特点: 具有一定的流动性 功能特点: 具有选择透过性
2）结构、功能上:
各种生物膜在结构、功能上具有一定连续性 （如：分泌蛋白的形成）
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联系
线粒体
直接
直接
直接
核膜
内质网
细胞膜
注意：
间接（小泡）
间接（小泡）
高尔基体
1、膜面积最大的？
内质网
2、处于中心位置的？
内质网
3、起枢纽作用的？
高尔基体
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• 22，分泌蛋白的合成和分泌的实验说明了： 细胞内的各种生物膜不仅在结构上有明确的 分工，又有密切的联系，相互协调，共同完 成多项生理活动。
高中生物必修一问题提纲
高中生物必修一问题提纲宜宾夏柳清第一章1、病毒的结构、生活在哪里？遗传物质是什么？2、原核细胞的结构？和真核细胞的区别？蓝藻包括哪些？含哪些色素？能不能进行光合作用和有氧呼吸？3、生命系统的结构层次？细胞的统一性体现在哪些方面？细胞学说体现了什么？4、在低倍镜下观察到了物象要改用高倍镜观察该如何调节显微镜？放大倍数的含义？高倍镜下细胞数目、细胞大小、视野亮度如何？第二章1、生物界与非生物界的统一性和差异性表现在哪些方面？2、细胞鲜重中含量最多的化合物和元素分别是？干重中呢？细胞中的大量元素、主要元素、基本元素、最基本元素分别有哪些？3、生物组织中可溶性还原糖、脂肪、蛋白质、DNA和RNA、线粒体鉴定时所用的试剂？颜色？操作分别是？所选材料要求？观察DNA、RNA在细胞中的分布时盐酸的作用是？4、组成蛋白质的基本单位是？有多少种？结构通式？特点？蛋白质的合成场所、方式？脱下的水分子中氢和氧分别来自？蛋白质结构多样性的原因有？功能的多样性表现在？5、DNA、RNA在细胞中的分布？细胞生物中核酸、碱基、核苷酸分别有多少种？病毒中呢？核酸多样性的原因有？6、糖类根据什么可以分为单糖、二糖、多糖？动植物中单糖、二糖、多糖分别有哪些？二糖的水解产物？多糖的基本单位是？作用是？7、细胞中的脂质有哪些？作用分别是？8、水的存在形式？分别的作用？含量与新陈代谢、抗逆性的关系？无机盐的存在形式、作用？第三章1、制备细胞膜的材料？为什么？方法？细胞膜的主要成分？细胞膜功能的复杂程度取决于？细胞膜的流动镶嵌模型的主要内容？细胞膜的功能？2、分离各种细胞器的方法？各种细胞器的结构和功能？分泌蛋白的合成和运输需要哪些细胞器的协调配合？体现了细胞器在什么上的联系？什么叫生物膜系统？作用是什么？3、细胞核的结构和功能？细胞既是什么的基本单位又是什么的基本单位？模型方法包括哪些模型？第四章1、渗透作用的条件？动物细胞在什么条件下吸水、失水、平衡？2、什么叫原生质层？质壁分离的条件是？生物膜的结构特点和功能特点分别是？3、小分子物质跨膜运输的方式有？方向？条件？运输的物质？大分子物质出入细胞的方式？条件？第五章酶1、酶的化学本质是？基本单位？合成场所？2、酶的产生？酶的作用？作用原理？4、酶的特性？哪些实验能说明这些特性？高温、低温、过酸、过碱对酶活性影响的原理？过氧化氢酶能否做温度对酶活性的影响实验？为什么？ATP1、名称、结构简式2、特点：含量少、转化快3、与ADP转化时能量的来源和去路4、哪些过程能合成A TP？合成场所？水解的场所？细胞呼吸1、过程、场所、方程式、元素的去路2、影响因素（外因、内因），种子、果蔬的储存条件？3、酵母菌实验：CO2、酒精的鉴定试剂、颜色?4、酵母菌（或植物非绿色器官）：CO2：O2=a：b，a=b、a>b=0、a>b>0、b>a代表什么含义？CO2：O2=a：b有关计算。
高中生物蛋白质的相关计算(新)
03
蛋白质分子的结构
三、蛋白质分子的结构
1.基本概念
（1）肽键：两个氨基酸脱水缩合形成二肽，连接两个氨基酸分子的化学键（-NH2-CO-)叫肽键。 （2）多肽：由三个或三个以上的氨基酸分子缩合而成的链状结构。 （3）肽链：多肽通常成链状结构，叫肽链。
2.构成蛋白质的基本元素
组成蛋白质的氨基酸约有20（21）种（8种必需氨基酸），不同的氨基酸分子具有不同的R基。 特点： 每种氨基酸分子至少都含有一个氨基（-NH2）和一个羧基（-COOH）；而且都有一个氨基和一个羧基连接在 同一个碳原子上。
A.Y+12个 C.W+13个
B.Z+12个 D.（W-13)/2个
5.D
由于在每个半胱氨酸、丙氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸 中都只含有2个O原子，即每个氨基酸中只有1个 “—COOH”，而天冬氨酸中含有4个O原子。设天 冬氨酸的个数为a，该十二肽由12个氨基酸脱水缩合 形 成 过 程 中 ， 脱 去 11 分 子 H 2 O ， 利 用 O 原 子 平 衡 建 立 关 系 式 ： （ 1 2 - a ） × 2 + 4 a - 11 = w ， 因 此 a = （ w - 1 3 ） /2，即该“十二肽”分子彻底水解后有（w-13）/2 个天冬氨酸。D正确，A、B、C错误。
4.氨基酸的连接方式—脱水缩合
脱水时，水中的氧来自羧基，氢来自氨基和羧基。
5.蛋白质分子的结构层次
C、H、O、N等元素
氨基酸 脱水缩合
二肽
多肽 一条或多条 蛋白质
6.蛋白质分子结构多样化的原因 （1）直接原因
氨基酸分子的种类不同； 氨基酸分子的数量不同； 氨基酸分子的排列顺序不同； 蛋白质的空间结构不同；
蛋白质的基本组成单位氨基酸及其连接方式
-转角和无规卷曲
-转角 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
-螺旋
-转角
HTH模体结构示意图 螺旋-转角-螺旋模体由2个螺旋和1个转角组成。HTH模体是DNA结合蛋白三维结构中的一部分，每一DNA结合蛋白含一个HTH模体，位于分子表面。DNA结合蛋白常以二聚体形式存在，两个HTG模体相距3.4nm，与DNA的螺距相当，分别结合于DNA分子中相邻的两个深沟中。HTH模体约由20个氨基酸残基组成，第1个螺旋含7个氨基酸残基， 转角含4个氨基酸残基，第2个螺旋含9个氨基酸残基。第2个螺旋是DNA识别部位，结合于DNA分子的深沟中。
Thr
NH2
1
5
10
15
20
COOH
A链
NH2
1
5
10
15
20
25
30
HOOC
B链
测序前的准备 N端分析以确定蛋白质的多肽链数目 断裂二硫键 分离单一多肽链 测定多肽链的氨基酸组成 多肽链氨基末端与羧基末端分析 二硝基氟苯（1-fluoro-2,4-dinitrobenzene）法 丹酰氯 (dansyl chloride)法 多肽链的氨基酸序列测定和重叠组合 对多肽链进行限制性水解成小片段 Edman降解法进行小片段肽段的序列分析 对各片段序列进行比较叠加，拼出完整的多肽序列
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第一章 蛋白质 (Proteins)
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01
内容 蛋白质的基本组成单位氨基酸及其连接方式 蛋白质的一级、二级、三级、四级结构，模体、结构域 蛋白质一级结构与空间结构和功能的关系 蛋白质的理化性质及其提取、纯化的原理 蛋白质组和蛋白质组学