【清华】3蛋白质的三维结构习题

3蛋白质的三维结构习题
1. 含有685个氨基酸残基的单一一条多肽链的蛋白质的近似相对分子质量是多少?
2. 氨基酸的定量分析表明牛血清白蛋白含有0.58%的色氨酸(色氨酸的相对分子质量为204)。

(a)试计算牛血清白蛋白的最小分子量(假设每个蛋白分子只含有一个色氨酸残基);
(b)凝胶过滤测得的牛血清白蛋白的相对分子质量为70 000,试问血清白蛋白分子含有几个色氨酸残基?
3. 胃液(pH=1.5)的胃蛋白酶的等电点约为1,远比其他蛋白质低。

试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在大量的什么样的官能团?什么样的氨基酸才能提供这样的基团?
4. 组蛋白是真核细胞的核蛋白,它们与具有很多磷酸基团的脱氧核苷酸紧密结合在一起,组蛋白的等电点非常高,约为10.8,试问组蛋白含有大量的什么样的氨基酸?这些氨基酸残基靠什么方法使得组蛋白与DNA紧密结合?
5 画出三肽谷胱甘肽的化学结构式,其肽健形成中有什么特点?谷胱甘肽的还原型与氧化型之间有什么区别?
6. 已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。

1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽(GSH,相对分子质量MW=307)反应。

(a)该蛋白的最小相对分子质量是多少?
(b)如果该蛋白的真实相对分子质量为98 240,那么每个分子中含有几个二硫键?
(c)多少毫克的巯基乙醇(MW=78.0)可以与起始的1.00g该蛋白完全反应?
7. 理论上讲一个蛋白的结构几乎是无穷的,解释是什么原因使得极大地限制了这种可能性。

8. 下面是一个三肽的立体结构示意图,
(a)标出三肽中的Cα、肽健和用方框将每个肽单位所涉及到的原子都包括在内。

(b)为什么C=O不能绕着肽健旋转?
(c)肽健可以是顺式或是反式构型,图中的肽健构型属于哪种构型?
(d)肽平面可以绕着图中什么健旋转?
9. Pro很少出现在α-螺旋结构中,但常出现在β-转角中,这是什么道理?
10. 羊毛衫等羊毛制品在热水中洗变长,然后在电干燥器内干燥,又收缩,丝制品进行同样处理,却不收缩。

如何解释这两种现象?
11. 人的头发每年以15~20cm的速度生长,头发主要是α角蛋白纤维在表皮细胞里面
合成和组装成的“绳子”。

α角蛋白的基本结构单元是α-螺旋。

如果α-螺旋的生物合成是头发生长的限速因素,计算α-螺旋链的肽键以多大的速度(每秒钟)合成才能满足头发每年的生长长度?
12. 通过烫发使头发成形,从生物化学角度解释烫发的原理。

13. 跨生物膜的蛋白质通常含有跨膜α-螺旋,膜内部是个高疏水区,你推测哪些氨基酸残基会出现在螺旋中?为什么α-螺旋特别适合存在于膜内的疏水环境?
14. 嗜盐菌可合成膜蛋白视紫红质(相对分子质量为26 000),呈紫色是由于它含有视黄醛。

该蛋白分子凝聚在细胞膜上形成一个“紫色通道”。

X射线分析表明它由7段平行的α-螺旋片段组成,每段都横跨4.5nm厚的细胞膜。

计算能完全跨越细胞膜的每段α-螺旋最少需由多少氨基酸组成?估计视紫红质中,参与跨膜螺旋的蛋白部分占总蛋白的百分比。

15. 列出维持蛋白三维结构稳定的5种力,并指出每种相互作用涉及的蛋白中的基团。

16. 分析蛋白质中的Glu、Leu、Tyr和His残基的侧链基团对稳定该蛋白的三维结构的各种力有什么贡献?
17. 分析血红蛋白中天冬氨酸94和组氨酸146侧链官能团的离子相互作用力。

假定其他所有条件都保持恒定,下列条件变化时怎样影响此作用力:(a) pH值由7变化到11;(b) pH 值由7变化到3;(c) 两个官能团之间的距离增加了。

18. 当没有2,3-二磷酸甘油酸(BPG)存在下,血红蛋白的氧饱和曲线与与肌红蛋白相似,这是什么道理?
19. 相对分子质量为132 000的寡聚蛋白样品660mg在弱碱性条件下用2,4-二硝基氟苯(Sanger试剂)处理,直至化学反应完成,然后用浓硫酸通过加热彻底水解该蛋白的所有肽键。

水解物中发现含有5.5mg的DNP-V al,除此之外,没有其他的2,4-二硝基氟苯衍生物。

(a)解释为什么能用该方法确定寡聚蛋白中多肽链的数目?
(b)计算该蛋白质中的多肽链数目。

(c)有什么其他技术可确定该蛋白质中的多肽链是否相同?
20. 已知血红蛋白含0.34%的铁,血红蛋白的最小相对分子质量是多少?实验表明,血红蛋白的相对分子质量是64 500,实际上血红蛋白含有几个铁原子?
21. 从某植物中分离得到一种脯氨酸羟化酶的抑制剂,
(a)试解释为什么将该抑制剂喂食给大鼠,会导致其血管变脆,皮肤受损,牙龈出血?
(b)人类患维生素C缺乏症时也出现与(a)中类似的症状,试解释之。

22. 对蛋白质中自然发生的氨基酸替换的研究有以下结果,试解释每种现象。

(a)丝氨酸的替换可能最不易改变蛋白质的功能;
(b)色氨酸的替换可能最易改变蛋白质的功能;
(c)Lys→Arg和Ile→Leu这样的替换一般来说对蛋白质的功能基本无影响;
23. 疯牛病是由正常朊病毒变性产生的异常朊病毒引起的,解释朊病毒,正常和异常朊病毒有什么区别?
24. 写出由二氧化碳和水形成碳酸氢根的方程式,并解释H+和CO2在血红蛋白氧合中的作用(Bohr效应)。

25. 如果动物的饲料中含有14C标记的Lys,14C会出现在动物的胶原中吗?如果饲料中含有14C标记的羟赖氨酸,合成的胶原中含有14C吗?
26. 一个寡聚蛋白(MW=72 000)是由相同亚基组成的,该蛋白可以完全解离并与2,4-二硝基氟苯反应。

由100mg该蛋白可以获得5.56μmol/L的DNP-Gly,该蛋白含有几个亚基?
27. 1 mmol某纯蛋白质(MW = 60,000)与6 mmol巯基乙醇正好完全反应,只生成一种纯的大分子组分(MW = 20,000)。

从该反应得到的数据推测该蛋白质的组成和结构。

28. 胎儿的红细胞中含有结构不同的血红蛋白F(α2γ2)(HbF),母亲的红细胞含有普通的血红蛋白A(α2β2)(HbA),要保证母亲血红蛋白携带的氧传给胎儿,这两种血红蛋白的氧饱和曲线表示在同一张图中会是什么样呢?
29. 下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有什么影响?
(a)血液中的pH由7.4下降到7.2;
(b)肺部CO2分压由6kPa(屏息)减少到2kPa(正常);
(c)BPG水平由5m mol/L(平原)增加到8m mol/L(高原)。

30. HbA抑制HbS形成细长纤维,即红细胞在脱氧后的“镰刀化”,这是什么道理?。

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蛋白质的结构与功能习题

蛋白质的结构与功能习题

第一章蛋白质的结构与功能(一)A型题1、测得某食品中蛋白质的含氮量为0.80克,此样品约含蛋白质多少克?A、2.50gB、3.00gC、4.00gD、5.00gE、6.25g2、下列哪些氨基酸不属于编码氨基酸?A、苯丙氨酸B、苏氨酸C、色氨酸D、精氨酸E、鸟氨酸3、下列哪种元素在蛋白质中含有,而在核酸中不含有?A、碳B、氢C、氮D、硫E、磷4、属于酸性氨基酸的是A、天门冬氨酸B、精氨酸C、赖氨酸D、酪氨酸E、半胱氨酸5、含有疏水侧链的氨基酸有:A、谷氨酸、赖氨酸B、精氨酸、天冬氨酸C、半胱氨酸、组氨酸D、丝氨酸、甘氨酸E、苯丙氨酸、异亮氨酸6、组成蛋白质的基本单位是:A、D-a-氨基酸B、L-a-氨基酸C、L-B-氨基酸D、D-B-氨基酸E、L-D-a氨基酸7、蛋白质的等电点是:A、蛋白质带正电荷时溶液的pH值B、蛋白质带负电荷时溶液的pH值C、蛋白质所带净电荷为零时溶液的pH值D、蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pH值E、蛋白质溶液的pH等于血液pH7.48、血清中某蛋白质的等电点为6.0,在下列哪种pH 缓冲液中泳向正极?A、pH4.3B、pH5.0C、pH5.5D、pH6.0E、pH7.49、在制备蛋白质类药物时,若想在蛋白质混合液中用三氯醋酸除去PI为8的杂蛋白时,需选用下列哪种pH溶液?A、pH6.8B、pH8.0C、pH10D、pH3E、pH210、蛋白质溶液在下列哪种条件下容易沉淀?A、溶液pH值大于PIB、溶液pH值等于PIC、溶液pH值小于PID、溶液pH值与血液pH值相等E、在水溶液中11、在280nm波长处有最大吸收峰的物质为:A、丝氨酸、苏氨酸B、半胱氨酸、蛋氨酸C、色氨酸、酪氨酸D、腺嘌吟、鸟嘌吟E、胞嘧啶、胸腺嘧啶12、下列有关谷胱甘肽不正确的叙述是:A、谷胱甘肽中含有谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸B、谷胱甘肽是一个三肽C、谷胱甘肽在体内具有抗氧化作用,故可保护红细胞膜免遭损害。

蛋白质化学-三维结构

蛋白质化学-三维结构

超二级结构和结构域
5、α-螺旋-β转角-α-螺旋 两个α-螺旋通过一个β转角连接在一起。 λ噬菌体的λ阻遏蛋白含此结构。在蛋白质与DNA的相互 作用中,此种结构占有极为重要的地位。
超二级结构和结构域
蛋白质构象可以说是由超二级结构装配在一 起形成的,了解螺旋之间、折叠片之间以及 螺旋和折叠片之间的相互作用,对蛋白质结构
种现象可称为疏水作用。
backbone: purple
hydrophobic: green
hydrophilic: yellow
疏水作用的本质
疏水作用的本质
稳定蛋白质三维结构的作用力
蛋白质溶液系统的熵增加是疏水作用的主要动力:分离的 疏水基团周围的水分子排列成刚性的有序结构(笼形结构),
当疏水基团聚集时,笼形结构被破坏,有序水分子的数量减
(三)转角和凸起 - 蛋白质的拐弯
自然界的蛋白质大多数是球状 蛋白质。因此多肽链必须具有弯 曲、回折和重新定向的能力,以 便形成结实、球状的结构。
二级结构:多肽链折叠的规则方式
1。 β转角(β-turns)
β转角的结构特征: ①由多肽链上4个连续的氨基酸 残基组成。 ②主链骨架以180°返回折叠。
二级结构:多肽链折叠的规则方式
(四)无规卷曲(random coil)
指没有一定规律的松散肽链结构, 不能被归入明确的二级结构。
此结构看来杂乱无章,但对一种 特定蛋白又是确定的,而不是随 意的。在球状蛋白中含有大量无 规卷曲,倾向于产生球状构象。
二级结构:多肽链折叠的规则方式
这种结构有高度的特异性,与生物活性密切相关,经
超二级结构和结构域
1、αα(复绕α-螺旋)
由两股或三股右手α-螺旋彼此缠绕而成的左手超螺 旋,重复距离140埃。 存在于α-角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白和纤维蛋 白原中,也存在于球状蛋白质中。

清华大学-考研真题-细胞,普生和生化(有2010年)

清华大学-考研真题-细胞,普生和生化(有2010年)

清华大学研究生考试真题—细胞,普生,生化(有2010年的)生化2010年真题一.选择(40X2’)1.具有还原性的糖()A纤维二糖B蔗糖C乳糖D麦芽糖2.动物质膜中不含有的脂类是()A胆固醇B三酯甘油C磷脂D糖脂E鞘磷脂3.可以将脂肪酸运入肝脏进行代谢的脂蛋白()A.HDLB.LDLC.VLDLD.CME. IDL4.阳离子交换层析采取PH递增的洗脱液洗脱时,首先冲下来的是()A.Glu,B. AlaC.ThrD.Val5.某氨基酸a-羧基,a-氨基和R基的pKa值为2,10和4,则其等电点为()6.处于等电点的氨基酸()A.不带正电荷B.不带负电荷C.既不带正电荷,也不带负电荷D电场中不泳动7.大肠杆菌谷氨酰胺合成酶的修饰方式是()A.磷酸化B.腺苷酰化C.尿苷酰化D.乙酰化E酰基化8.下列蛋白质中a-螺旋占比例较大的是()A.溶菌酶B.血红蛋白C.胰凝乳蛋白酶D.羧肽酶A9.胰高血糖素属于()激素A多肽,B氨基酸衍生物C类固醇10.DNA变性后的表现11.蛋白质变性后的表现有12.血红蛋白氧合曲线是S形的是因为(第一个亚基结合后,促进其他亚基对氧的结合)13.PCR反应二.判断(20X1’)1.组氨酸在PH=8的电场中不泳动2.由uMP形成TMP甲基供体为甲基四氢叶酸3.Kn是一个常数,所以对一种酶来说其Kn常数在所有状态下都是不变的4.米氏方程只使用与单底物反应5.酶活性部位只有带电荷的氨基酸起作用6.基因就是编码蛋白质的一段的DNA序列7.真核细胞28S rRNA,18S rRNA和5S rRNA转录在一个前体物质中8.反密码子5’-端的摇摆碱基可以是U. I.G9.利福平抑制RNA链的延伸,不抑制起始10.二酯甘油是磷脂酯胆碱合成的前体11.苯丙酮尿症患者酪氨酸也成为必需氨基酸12.没有氧,TCA循环就无法进行13.叶绿体和线粒体在化学渗透学说中,细胞质基质和叶绿体基质PH都升高14.半乳糖血症是因为缺乏半乳糖酶15.苹果酸脱氢生成草酰乙酸在热力学上是不易进行的16.核苷酸合成过程中线闭环再形成N-糖苷键三.问答(50’)1.为什么高浓度的NH4+可以抑制柠檬酸循环的动力(3’)2.糖尿病人(一般都有严重的酮血症,给糖尿病人口服14C标记的乙酰CoA(两个C都标记),则病人呼出的气体中是否还有丙酮?说明理由3.一个八肽Thr-Cys-Gly-Trp-Arg-Ala-Lys-Ser(1)用胰蛋白酶处理后,用离子交换还是排阻层析哪种分离较好(2)用胰凝乳蛋白酶处理用哪种方法较好?4.2009诺贝尔生理或医学奖的主要贡献5.组蛋白和DNA在浓盐或稀酸条件下解离,说明理由6.别嘌呤醇治疗痛风的生化基础7.各举出一个核苷酸离子(1.5X8)(1)第二信使(2)癌症(3)活化单糖(4)酰基转移(5)电子受体(6)蛋白质合成(7)(8)8.胞嘧啶脱氨形成尿嘧啶,则该DNA分子复制一次后,该位置发生什么变化?复制两次后又发生什么变化,说明理由。

【清华】3蛋白质的三维结构习题

【清华】3蛋白质的三维结构习题

3蛋白质的三维结构习题1. 含有685个氨基酸残基的单一一条多肽链的蛋白质的近似相对分子质量是多少?2. 氨基酸的定量分析表明牛血清白蛋白含有0.58%的色氨酸(色氨酸的相对分子质量为204)。

(a)试计算牛血清白蛋白的最小分子量(假设每个蛋白分子只含有一个色氨酸残基);(b)凝胶过滤测得的牛血清白蛋白的相对分子质量为70 000,试问血清白蛋白分子含有几个色氨酸残基?3. 胃液(pH=1.5)的胃蛋白酶的等电点约为1,远比其他蛋白质低。

试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在大量的什么样的官能团?什么样的氨基酸才能提供这样的基团?4. 组蛋白是真核细胞的核蛋白,它们与具有很多磷酸基团的脱氧核苷酸紧密结合在一起,组蛋白的等电点非常高,约为10.8,试问组蛋白含有大量的什么样的氨基酸?这些氨基酸残基靠什么方法使得组蛋白与DNA紧密结合?5 画出三肽谷胱甘肽的化学结构式,其肽健形成中有什么特点?谷胱甘肽的还原型与氧化型之间有什么区别?6. 已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。

1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽(GSH,相对分子质量MW=307)反应。

(a)该蛋白的最小相对分子质量是多少?(b)如果该蛋白的真实相对分子质量为98 240,那么每个分子中含有几个二硫键?(c)多少毫克的巯基乙醇(MW=78.0)可以与起始的1.00g该蛋白完全反应?7. 理论上讲一个蛋白的结构几乎是无穷的,解释是什么原因使得极大地限制了这种可能性。

8. 下面是一个三肽的立体结构示意图,(a)标出三肽中的Cα、肽健和用方框将每个肽单位所涉及到的原子都包括在内。

(b)为什么C=O不能绕着肽健旋转?(c)肽健可以是顺式或是反式构型,图中的肽健构型属于哪种构型?(d)肽平面可以绕着图中什么健旋转?9. Pro很少出现在α-螺旋结构中,但常出现在β-转角中,这是什么道理?10. 羊毛衫等羊毛制品在热水中洗变长,然后在电干燥器内干燥,又收缩,丝制品进行同样处理,却不收缩。

2023-2024学年高中生物北师大版选修3第4章 基因工程单元测试(含答案解析)

2023-2024学年高中生物北师大版选修3第4章 基因工程单元测试(含答案解析)

2023-2024学年北师大版高中生物单元测试学校:__________ 班级:__________ 姓名:__________ 考号:__________注意事项:1.答题前填写好自己的姓名、班级、考号等信息;2.请将答案正确填写在答题卡上;一、选择题(本大题共计13小题,每题3分,共计39分)1.如图为蛋白质工程操作的基本思路,下列叙述正确的是()A. 图中①代表转录,②代表翻译,④代表分子设计,⑤代表DNA合成B. 蛋白质工程的目标是对基因的结构进行分子设计C. 从图中可以看出蛋白质工程的基本途径是违背中心法则的D. 蛋白质工程是改造现有蛋白质或制造新的蛋白质,不需要对基因进行操作【答案】A【解析】A、图中①代表转录,②代表翻译,④代表根据蛋白质的结构进行氨基酸序列的分子设计,⑤代表DNA合成,A正确;B、蛋白质工程的目的是对蛋白质的结构进行分子设计,通过基因合成或修饰实现,B错误;C、蛋白质工程是根据具有相应功能的蛋白质结构推测氨基酸序列,进而推测出脱氧核苷酸序列,因此中心法则与蛋白质工程的基本途径相反,但不违背中心法则,C错误;D、蛋白质工程指以蛋白质的结构规律及其与生物功能的关系作为基础,通过基因修饰或基因合成,对现有蛋白质进行基因改造,或制造一种新的蛋白质,以满足人类的生产和生活的需要。

可见,蛋白质工程的目的是对蛋白质的结构进行分子设计,通过基因合成或改造实现,D错误。

故选A.2.下列关于基因工程相关工具的说法,正确的是()A. DNA连接酶能将单个脱氧核苷酸加到已有的脱氧核苷酸片段上,形成磷酸二酯键B. 现已分离出的限制酶有约4000种,限制酶广泛分布在大多数由细胞构成的生物中C. 据酶的功能不同,可以将DNA连接酶分为两类:E.coliDNA连接酶和\ T_4DNA连接酶D. 细菌质粒是独立于细菌拟核 DNA之外的双链 DNA分子,用作基因工程载体的质粒都是经过人工改造的【答案】D【解析】解:A.DNA连接酶连接的是两个DNA片段,A错误。

【清华】3蛋白质的三维结构习题昶公版

【清华】3蛋白质的三维结构习题昶公版

蛋白质的三维结构习题2004010310 丁昶环415 8 22? 24 281. 含有685个氨基酸残基的单一一条多肽链的蛋白质的近似相对分子质量是多少?答:128*685-684*18=753682. 氨基酸的定量分析表明牛血清白蛋白含有0.58%的色氨酸(色氨酸的相对分子质量为204)。

(a)试计算牛血清白蛋白的最小分子量(假设每个蛋白分子只含有一个色氨酸残基);(b)凝胶过滤测得的牛血清白蛋白的相对分子质量为70 000,试问血清白蛋白分子含有几个色氨酸残基?答:(a)最小分子量为204/0.0058=35172。

(b)70000/35172=2,所以有两个色氨酸残基。

3. 胃液(pH=1.5)的胃蛋白酶的等电点约为1,远比其他蛋白质低。

试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在大量的什么样的官能团?什么样的氨基酸才能提供这样的基团?答:存在大量的羧基。

谷氨酸和天冬氨酸能提供这样的基团。

4. 组蛋白是真核细胞的核蛋白,它们与具有很多磷酸基团的脱氧核苷酸紧密结合在一起,组蛋白的等电点非常高,约为10.8,试问组蛋白含有大量的什么样的氨基酸?这些氨基酸残基靠什么方法使得组蛋白与DNA紧密结合?答:含有大量的含碱性基团的氨基酸。

可能有以下原因:1、这些氨基酸的碱性基团与脱氧核苷酸的磷酸基团形成酯键,使得二者紧密结合。

2、碱性基团和磷酸基团带不同电荷,之间的离子相互作用时二者紧密结合。

5画出三肽谷胱甘肽的化学结构式,其肽健形成中有什么特点?谷胱甘肽的还原型与氧化型之间有什么区别?答:甘氨酸的γ羧基与半胱氨酸的α氨基形成肽键,而不是用α羧基。

两个还原型谷胱甘肽的巯基脱氢缩合成二硫键形成一个氧化型的谷胱甘肽。

6. 已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。

1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽(GSH,相对分子质量MW=307)反应。

(a)该蛋白的最小相对分子质量是多少?(b)如果该蛋白的真实相对分子质量为98 240,那么每个分子中含有几个二硫键?(c)多少毫克的巯基乙醇(MW=78.0)可以与起始的1.00g该蛋白完全反应?答(a)n (GSH)=0.025/307=8.14e-5 n(二硫键)=2*n(GSH)=1.63e-4 n(蛋白)<= n(二硫键)所以M(蛋白)=1.0/ n(蛋白)>= 1.0/ n(二硫键)=1.0/( 1.63e-4)=6140 最小相对分子质量为6140。

第三章 蛋白质的空间结构和功能习题

第三章蛋白质的空间结构和功能习题:3-1.构象(conformation)指的是,一个由多个碳原子组成的分子,因单键的旋转而形成的不同碳原子上各取代基或原子的空间排列,只需单键的旋转即可造成新的构象。

多肽链主链在形式上都是单键。

因此,可以设想一条多肽主链可能有无限多种构象。

然而,一种蛋白质的多肽链在生物体正常的温度和pH下只有一种或很少几种构象,并为生物功能所必需。

这种天然的构象是什么样的因素促成的?3-2.假若一条多肽链完全由丙氨酸构成,什么样的环境促使它很可能形成α–螺旋,是疏水环境还是亲水环境?3-3.以nm为单位计算α-角蛋白卷曲螺旋(coiled coil)的长度。

假定肽链是由100个残基构成。

3-4.一种叫做Schistosoma mansoni 寄生虫的幼虫能感染侵入人的皮肤。

这种幼虫分泌出能裂解的-Gly-Pro-X-Y-(X和Y可能是几种氨基酸中的任何一种)顺序中的X和Y之间肽键的酶。

为什么该酶活性对这种寄生虫侵入是重要的。

3-5.①是Trp还是Gln更有可能出现在蛋白质分子表面?②是Ser还是Val更有可能出现在蛋白质分子的内部?③是Leu还是Ile更少可能出现在α-螺旋的中间?④是Cys还是Ser更有可能出现在β-折叠中?3-6.下面的多肽哪种最有可能形成α-螺旋?哪种多肽最难以形成β-折叠?①CRAGNRKIVLETY;②SEDNFGAPKSILW;③QKASVEMA VRNSG3-7.胰岛素是由A、B两条链组成的,两条肽通过二硫键连接。

在变性条件下使二硫键还原,胰岛索的活性完全丧失。

当巯基被重新氧化后,胰岛素恢复的活性不到天然活性的10%请予以解释。

3-8.对于密度均一的球状蛋白质来说,①随着蛋白质分子增大,其表面积/体积(A/V)的比例是增大还是减小?②随着蛋白质分子增大,其亲水侧链氨基酸残基与疏水侧链氨基酸残基的比例是增大还是减小?3-9.胎儿血红蛋白(Hb F)在相当于成年人血红蛋白(Hb A)β链143残基位置含有Ser,而成年人β链的这个位置是具阳离子的His残基。

蛋白质的三维结构

范德华力包括引力和排斥力,其中作用势能与 原子距离的6次方倒数成正比。
(3)疏水作用
( Hydrophobic Interactions)
• 非极性侧链为避开极性溶剂水彼此靠近所 产生
• 主要存在蛋白质的内部结构 蛋白质表面通常具有极性链或区域
• 蛋白质可形成分子内疏水链/腔/缝隙
——稳定生物大分子的高级结构
(2)范德华力(van der Waals force )
这是一种普遍存在的作用力,是一个原子的原 子核吸引另一个原子外围电子所产生的作用力。它 是一种比较弱的、非特异性的作用力。
这种作用力非常依赖原子间的距离,当相互靠 近到大约0.4~0.6nm(4~6A)时,这种力就表现 出较大的集合性质。
改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变 的作用。因别构而产生的效应称别构效应。
肌红蛋白
1
饱 和 度 0.5
0
血红蛋白
在毛细血管中 O2的压力
在肺部O2 的压力
20 40 60 80 100 120
O2压力
血红蛋白是别构蛋白,O2结合到一个亚基上以后,影响与 其它亚基的相互作用。
(三)Hb结合氧的调节
• 平行肽链间以氢键从侧面连接的构象
2、-折叠的类型
平行的β-片层结构中,两个残基的间距为0.65nm; 反平行的β-片层结构,则间距为0.7nm
• 平行式: 所有肽链 的N-端 都在同一 边
• 反平行式: 相邻两条 肽链的方 向相反
(三) -转角和凸起
1、 β转角( β turn/bend/hairpin structure)
(5)表面空穴
——营造疏水环境、活性功能部位
八、亚基缔合和四级结构

高级生物化学-蛋白质的三维结构(2013-4-15)

既所谓的笼形结构。与此相反的过程的过程(疏水作用)使排列有序的水分子被破
坏,这部分水分子被排入自由水中,这样水的混乱度增加,既熵增加,因此疏水作
用是熵驱动的自发过程。
疏水作用在生理温度范围内随温度升高而加强,T的升高与熵增加具有相同
的效果,但超过一定的温度后50~60,又趋减弱。因为超过这个温度疏水基团周
两个肽平面以一个Cα为中心发生旋转
第二十二页,共166页。
dihedral angles
❖ These angles allow a method to describe the protein’s
structure 。
➢ 只有α碳原子连接的两个键(Cα-N和Cα-C)是单键,能自由旋
转。肽链的主链可看成是由被Ca隔开的许多平面组成的,二
围的水分子有序性降低,因而有利于疏水基团进入水中。
第十六页,共166页。
维持蛋白质空间构象的作用力
Select the type of tertiary interaction as:
1) disulfide 2) ionic 3) H-bonds 4) hydrophobic
A.
Leucine and valine
atoms. C=O …. HN
• C=O :
Glu, Asp, Gln, Asn
• NH :
Lys, Arg, Gln, Asn, His
• OH :
Ser, Thr, Glu, Asp, Tyr
第八页,共166页。
Ionic interaction
• A charged group is able to attract another group of
化学键

-西医综合(蛋白质的结构及功能)模拟试卷3(题后含答案及解析)

西医综合(蛋白质的结构及功能)模拟试卷3(题后含答案及解析) 题型有:1. A1型题 2. B1型题 3. X型题1.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是A.天然蛋白质分子均有的这种结构B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C.三级结构的稳定性主要是次级键维系D.亲水基团聚集在三级结构的表面正确答案:B解析:具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性,而组成四级结构的亚基同样具有三级结构,当其单独存在时不具备生物学活性。

知识模块:蛋白质的结构及功能2.关于蛋白质四级结构的正确叙述是A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系B.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件C.蛋白质都有四级结构D.蛋白质亚基间由非共价键聚合正确答案:D解析:蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用;维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键,如氢键、疏水键、盐键等。

知识模块:蛋白质的结构及功能3.蛋白质的变性是由于A.肽键断裂,一级结构遭到破坏B.蛋白质中的一些氨基酸残基受到修饰C.蛋白质分子沉淀D.次级键断裂,天然构象解体正确答案:D解析:蛋白质的变性是指以物理性或化学性方法破坏蛋白质的空间构象,但一般不影响其一级结构。

知识模块:蛋白质的结构及功能4.pI为6.5的蛋白质A.在pH=7的溶液中为兼性离子B.在pH=7的溶液中带负电C.在pH=5的溶液中带负电D.在pH=5溶液中为兼性离子正确答案:B解析:等电点在溶液中,当pH=pI时,蛋白质为兼性离子;当pH:&lt;pI 时,蛋白质带正电;当pH&gt;pI时,蛋白质带负电。

知识模块:蛋白质的结构及功能5.茚三酮反应生成的蓝紫色化合物最大吸收峰在A.260nmB.280nmC.550nmD.570nm正确答案:D解析:茚三酮生成蓝紫色化合物吸收峰是570nm。

注意:①280nm波长特征性吸收峰氨基酸为色氨酸和酪氨酸,不包括苯丙氨酸;②DNA(核酸)260nm处吸光度增加。

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