蛋白质的基本结构单位—氨基酸
蛋白质与氨基酸
（一）氨基酸的通式、分类、结构和代号
1、氨基酸的通式
COO -
COOH
+α
H3N C H
或
α
H2N C H
R
R
2、氨基酸的分类、结构、代号
氨基酸有两种分类方法 (1)按侧链R基的结构
(2) 按侧链R基的极性
氨基酸的结构、代号:
H 2N C H
R
R
R
正离子
两性离子
负离子
氨基酸所带静电荷为“零”时，溶液的pH值称为该氨基 酸的等电点（isoelectric point），以pI表示。
实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有 少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。
COOH H2N C H
R
中性氨基酸
（二）氨基酸的构型、旋光性和光吸收
构型：组成蛋白质的氨基酸除Gly以外都有手性碳原子，在三 维空间上就有两种不同的排列方式，它们互为镜影，这两种不同的 构型分别称为D-型和L-型。
以丙氨酸为例：
如含两个手性碳原子，则有４种立体异构体，分别称 为Ｄ-,Ｌ-，Ｄ别-和Ｌ别-氨基酸。
COOH
+
H3N C H
R
COO+
H3N C H
R
COO-
H2N C H R
当溶液的pH=pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。 pH<pI时，氨基酸主要以正离子形式存在。 pH>pI时，氨基酸主要以负离子形式存在。
3．氨基酸的酸碱滴定曲线
酸碱滴定曲线
Henderson-Hasselbalch方程
蛋白质的基本单位-氨基酸
01
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，通过肽键连接形成蛋白质的
多肽链。
与酶的相互作用
02
酶是一种生物催化剂，氨基酸可以作为酶的底物或辅因子与酶
发生相互作用。
与DNA/RNA的相互作用
03
某些氨基酸可以与DNA或RNA结合，参与基因表达调控或
DNA/RNA的修复等过程。
2023
PART 03
氨基酸的代谢与合成
生物技术应用
随着生物技术的不断发展，利用生物技术生产氨基酸将成为未来的重要趋势，这将有助于 降低生产成本、提高生产效率。
拓展应用领域
未来随着对氨基酸研究的不断深入，其应用领域也将不断拓展，如在环保、能源等领域的 应用将逐渐显现。
2023
THANKS
感谢观看
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REPORTING
氨中毒
当体内氨生成过多或排泄不畅时，可引起氨中毒。氨中毒 可导致中枢神经系统受损，表现为头痛、呕吐、昏迷等症 状。
氨基酸与疾病的关系
一些氨基酸在特定条件下可能与疾病的发生和发展有关。 例如，高半胱氨酸血症与心血管疾病风险增加有关；支链 氨基酸代谢紊乱与肝性脑病的发生有关。
2023
PART 04
氨基酸在生物体内的功能
医疗用途
药用氨基酸
一些氨基酸或其衍生物具有药用价值，如治疗肝病、神经系统疾 病、代谢性疾病等。
辅助药物治疗
氨基酸可以作为辅助药物治疗的成分，如增强药物的疗效、减轻 药物副作用等。
临床营养支持
对于不能正常进食或需要额外营养支持的患者，氨基酸可以作为 肠外或肠内营养支持的重要成分。
工业应用
饲料添加剂
结构特点
氨基酸的分子结构中包含氨基（NH₂）、羧基（-COOH）和侧链 （R基），其中氨基和羧基连接在 同一个碳原子上，称为α-碳原子。
试书写氨基酸的通式及氨基酸的特点
试书写氨基酸的通式及氨基酸的特点一、氨基酸的通式氨基酸是构成蛋白质的基本单位，其通式为H2NCH(R)COOH，其中R代表了氨基酸侧链的基团。
每种氨基酸都是基于这个通式通过改变R基团而形成的。
二、氨基酸的特点1.化学性质：氨基酸是有机酸，具有羧基和氨基。
其氨基呈碱性，羧基呈酸性，因此氨基酸具有两性性质。
2.结构特点：氨基酸的碳原子是连接四个基团的中心，其中两个是固定的：一个连接在氨基（—NH2），一个连接在羧基（—COOH）。
另外两个位置由R基团占据。
3.种类多样性：由于R基团的多样性，自然界中存在超过一百种的氨基酸。
4.光学活性：除了甘氨酸外，其他所有天然存在的氨基酸都具有旋光性，它们可以是左旋或右旋。
5.稳定性：大部分氨基酸在正常温度和酸碱度下是稳定的。
三、氨基酸的分类1.根据R基团的化学结构：氨基酸可以分为脂肪族、芳香族和杂环族。
2.根据R基团的极性：氨基酸可以分为极性氨基酸和非极性氨基酸。
3.根据连接的羧基数目：有α-氨基酸和β-氨基酸等类型。
4.根据构型：左旋、右旋和消旋型。
四、氨基酸的合成1.体内合成：许多氨基酸可在体内由其他简单分子如氨、糖和脂肪酸合成。
这种合成方式被称为生物合成。
2.微生物发酵法：部分氨基酸可通过微生物发酵法进行工业生产。
五、氨基酸的代谢1.分解代谢：氨基酸可以分解并释放能量，或作为生物合成的原料。
2.转氨基作用：通过转氨基作用，氨基酸可以互相转化。
3.脱羧基作用：某些氨基酸通过脱羧基作用可产生特定的胺类和酸类物质。
六、氨基酸的功能1.作为蛋白质的基本单位：构成生命活动的基本物质，如酶、激素和血红蛋白等。
2.营养和生长：是动物体的重要营养来源，促进生长发育。
3.作为生物合成的前体物质：在三羧酸循环、核苷酸和血红素的合成中起到重要作用。
4.维持氮平衡：对于动物，通过尿液和汗液排出多余的氮，保持氮平衡。
5.其他功能：有些氨基酸如谷氨酸、天冬氨酸等在动物体内有特殊的代谢和生理功能。
蛋白质
pH=9 -
pH>ppIH=pI
4.2 基本结构单位——氨基酸
阴离子 pI= ½ (pKn+pKn+1) = ½ (2.34+9.60) = 5.97
两性离子
阳离子
甘氨酸的滴定曲线
4.2 基本结构单位——氨基酸
光学性质
280nm吸收值的测定是蛋 白质定量最常用的方法
芳香族氨基酸 的紫外吸收谱
4.2 基本结构单位——氨基酸
4.3 肽
四肽的形成
4.3 肽
肽的结构和表示法
肽键 性质相当于双键 酰胺平面
氨基端 或N端
多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基 主链：氨基酸由肽键连接成的长链骨架 侧链：各氨基酸残基的R基团
羧基端 或C端
4.3 肽
中文表示法：从肽链的N端开始，对氨基酸残基逐一命名， 残基称氨酰，如：甲硫氨酰天冬氨酰亮氨酰酪氨酸 三字母表示法： Met-Asp-Leu-Tyr 或 Met.Asp.Leu.Tyr 单字母表示法：MDLY
4.4 蛋白质的分子结构
蛋白质的分子结构
4.4 蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构及其测定 蛋白质的分子构象 蛋白质分子结构与功能的关系
4.4 蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构及其测定 蛋白质的一级结构
指蛋白质分子中氨基酸残基的连接方式和排列 顺序。包括肽链的数目、端基的组成、氨基酸 的排列和二硫键的位置等，又称化学结构
表示法 三字母表示法 单字母表示法 标注二硫键
牛胰岛素
4.4 蛋白质的分子结构
蛋白质一级结构的测定
蛋白质制剂的纯化 活性蛋白质（未变性蛋白质）分子量测定 活性蛋白质肽链数的测定和分离 氨基酸序列测定
2蛋白质的基本结构单位—氨基酸
三、 氨基酸的理化性质
（一）氨基酸的一般物理性质
1.氨基酸的旋光性
除甘氨酸外，氨基酸含有一个手性-碳原子，因此 都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数 之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
氨基酸的结构
α—氨基酸除甘氨酸外都具有光学活性。 通常（+）表示右旋体dewtroisomer）,（-） 表示左旋体（Levoisomer），L与D只代表立 体异构型，不表示旋光性。例如人体蛋白质的 α—氨基酸均为L—型，但有左右旋之别。天冬 氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）、赖氨酸 （Lys）、异亮氨酸（Ile）等为L（+）;而亮 氨酸（Leu）、丝氨酸（Ser）、苏氨酸 （Thr）、半胱氨酸（Cys）等都为L（-）。
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH2 CH CH3 CH3 OH
-氨基异己酸
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
异亮氨酸 Ileucine
-氨基--甲基戊酸
氨基酸的结构
二、氨基酸的分类
（一）根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸 （二）从营养学角度分：必需氨基酸和非必需 氨基酸
（三）根据是否组成蛋白质来分：蛋白质中常见 氨基酸、蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸
1、蛋白质中常见氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C H
氨基乙酸
OH
氨基酸的结构
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
谷酰胺 Glutamine
H2 N CH2 CH2 C NH2 O
蛋白质的基本结构单位氨基酸
第一章蛋白质第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸1．氨基酸的基本结构1．2．氨基酸的分类及其结构（1） 非极性氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸（2） 极性、不带电荷氨基酸：丝氨酸、甘氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天门冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸（3） 酸性氨基酸：天门冬氨酸、谷氨酸（4） 碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸3.蛋白质中不常见的氨基酸4．非蛋白质氨基酸5．氨基酸的理化性质（1）一般物理学性质A. 外观形状：无色晶体或粉末状B. 熔点高： 200-300 0CC. 溶解性质：D．光学性质：旋光活性和紫外吸收旋光活性：L型和D型氨基酸在旋光仪中的旋光方向相反，但角度相同。
溶液中的氨基酸使平面偏振光偏向左的为左旋异构体，偏向右的为右旋异构体。
色氨酸：279 nm 苯丙氨酸； 259 nm 酪氨酸：275 nm(2) 氨基酸的化学性质A.氨基酸的酸碱性质B.等电点：pI (等电pH)在一定的pH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相等，即净电荷为零，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（isoelectric point），用pI表示. 氨基酸在等电点时溶解度最小。
pK值：指某种解离基团有一半被解离时的pH值。
计算pI :pI = 1 / 2 ( pK1+pK2)pI = 1 / 2 ( pK1 + pK2 ) =1 /2/(2.34 + 9.6 ) = 5.976．氨基酸的化学反应（1）茚三酮反应（2）亚硝酸反应（3） 2.4—二硝基氟苯反应（FDNB）（4）甲醛的反应（5）二甲基氨基萘磺酰氯反应（DNS - Cl）（6）氨基酸与酰化剂（苄氧羰酰氯）的反应（7）α-羧基的成酯反应（8）侧链基团参加的反应7．氨基酸的分离和分析鉴定（1）蛋白质的水解A.酸水解：6 mol/L HCl, 110 –120 0C , 24 hB.碱水解：5 mol/L NaOH 110 0C , 24 hC.酶水解（2）氨基酸的分离鉴定A. 纸层析B．薄层层析：硅胶、氧化铝、纤维素粉等C. 离子交换柱层析: 离子交换树脂、原理、方法第二节蛋白质的结构蛋白质的结构层次：一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构1．蛋白质的一级结构定义：一级结构是指蛋白质多肽链中的氨基酸排列顺序，包括肽链数目和二硫键位置。
蛋白质的基本组成单位---氨基酸
第一章蛋白质第一节蛋白质的基本组成单位---氨基酸（一）氨基酸的种类蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R 基团。
20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。
根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。
（二）氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。
由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。
有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。
由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。
除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。
酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。
氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。
较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
（2）Sanger反应，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。
（3）Edman反应，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。
Sanger反应和Edmen反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。
氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。
蛋白质的基本组成单位氨基酸及其连接方式
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基 团不全，被称为氨基酸残基(residue)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端
N 末端：多肽链中有自由氨基的一端
C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
（二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
6.30
目录
2. 极性中性氨基酸 色氨酸 丝氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 天冬酰胺 tryptophan serine tyrosine cysteine methionine asparagine Try Ser Try Cys Met Asn W S Y C M N
5.89 5.68 5.66 5.07 5.74 5.41
谷氨酰胺
苏氨酸
glutamine
threonine
Gln
Thr
Q
T
5.65
5.60
目录
3. 酸性氨基酸 天冬氨酸 aspartic acid 谷氨酸 4. 碱性氨基酸 赖氨酸 lysine Lys K
9.74
Asp Glu
D E
2.97 3.22
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础。
目录
NH2 Gly Ile
1
15
Tyr Gln Leu Leu Glu Ser
10
HOOC
COOH
20
Cys Ile Val A链 5 Glu Ser Gln Cys Cys Thr Asn Gln His Leu Cys 5 Val Gly 1 Phe Ser
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完全水解得到各种氨基酸的混合物，部 分水解通常得到多肽片段。最后得到各 种氨基酸的混合物。 所以，氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。 这20种氨基酸被称为基本氨基酸。
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸
Proline
甲硫氨酸 Methionine
-氨基--甲硫基丁酸
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
含硫氨基酸
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸
Proline
甲硫氨酸 Methionine
-氨基--巯基丙酸
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH2 CH CH3 CH3 OH
-氨基异己酸
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
异亮氨酸 Ileucine
-氨基--甲基戊酸
氨基酸的结构
半胱氨酸 Cysteine
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanine
H2N CH2
芳香族氨基酸
O CH C OH
-氨基--苯基丙酸
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanine
H2N
芳香族氨基酸
O CH C CH2 OH
酪氨酸
Tyrosine
OH
-氨基--对羟苯基丙酸
氨基酸的结构
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
谷酰胺 Glutamine
H2 N CH2 CH2 C NH2 O
含酰胺氨基酸
O CH C OH
按R基极性分类20种常见氨基酸 (1)非极性R基团氨基酸：8种—Ala Val Leu Ile
Phe Pro Met Trp
(2)极性不带电荷R基团氨基酸：7种—Ser Thr Asn
2、碱水解
一般用 5 mol/L 氢氧化钠煮沸 10-20 小时。 由于水解过程中许多氨基酸都受到不同 程度的破坏，产率不高。 部分的水解产物发生消旋化，其产物是 D-型和L-型氨基酸的混合物。 该法的优点是色氨酸在水解中不受破坏。
3、酶水解
目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶 （proteolytic enzyme）或称蛋白酶 （proteinase）已有十多种。 应用酶水解多肽不会破坏氨基酸，也不会发生 消旋化。水解的产物为较小的肽段。 最常见的蛋白水解酶有以下几种：胰蛋白酶、 糜蛋白酶、胃蛋白酶、嗜热菌蛋白酶。
二、氨基酸的分类
（一）根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸 （二）从营养学角度分：必需氨基酸和非必需 氨基酸
（三）根据是否组成蛋白质来分：蛋白质中常见 氨基酸、蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸
1、蛋白质中常见氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C H
氨基乙酸
OH
氨基酸的结构
1、酸水解
常用 6 mol/L 的盐酸或 4 mol/L 的硫酸在 105110℃条件下进行水解，反应时间约20小时。 此法的优点是不容易引起水解产物的消旋化， 得到的是L-氨基酸。缺点是色氨酸被沸酸完全 破坏； 含有羟基的氨基酸如丝氨酸或苏氨酸有一小部 分被分解；天门冬酰胺和谷氨酰胺侧链的酰胺 基被水解成了羧基。
NH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C OH O OH
-氨基丁二酸
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
H2N
酸性氨基酸
O CH C CH2 CH2 C OH O OH
-氨基戊二酸
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
Gln Try Cys Gly
(3)带负电荷R基团氨基酸：2种—Asp Glu (4)带正电荷R基团氨基酸：3种—Lys Arg His
硒代半胱氨酸：HSe-CH2-CH-COOH NH2
2.蛋白质中几种重要的稀有氨基酸
在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称 为不常见蛋白质氨基酸。 这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。 其中重要的有 4- 羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基 赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨 基酸的结构如下。
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
亚氨基酸
H N C OH
-吡咯烷基--羧酸
异亮氨酸 Ileucine
O
脯氨酸
Proline
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
H2 N
含硫氨基酸
O CH C CH2 CH2 S CH3 OH
苯丙氨酸 Phenylalanine
H2 N
芳香族氨基酸
O CH C CH2 OH
酪氨酸
Tyrosine 色氨酸 Tryptophan Trp
HN
-氨基--吲哚基丙酸
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 CH2 NH C NH2 NH OH
-氨基--胍基戊酸
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
H2N
碱性氨基酸
O CH C CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 OH
，-二氨基己酸
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
O CH C CH2 N OH
-氨基--咪唑基丙酸
含羟基氨基酸
O H2N CH C CH2 OH OH
-氨基--羟基丙酸
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
苏氨酸 Threonine
含羟基氨基酸
O H2N CH C CH OH CH3
-氨基--羟基丁酸
OH
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
含酰胺氨基酸
O H2N CH C CH2 C NH2 O OH
甘氨酸
丙氨酸
Glycine
Alanine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH3
-氨基丙酸
OH
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸
Glycine
Alanine Valine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH CH3 OH
-氨基异戊酸
CH3
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine