《化学生物学》历年试卷名词解释
1. 乙酰辅酶A2. 核酶3. 生物电子等排体4. 分子自组装5. MALDI-TOF-MS6. C607. 双亲分子8. 组合技术9. 分子探针10. 地球轨道手性力11. 构效关系12. 单细胞检测13. 分子开关14. 分子识别15. 生物钟2015年名词解释1. 分子探针2. 生物分子手性起源3. 前药设计原理4. 电子等排原理5. 超分子6. 富勒烯7. 双亲分子8. 组合化学9. 肽核酸10. “天人合一”11. 构效关系12. 分子开关13. 分子逻辑器件14. 分子识别15. 生物钟2014年名词解释1. 三羧酸循环2. 核酶3. 前药设计原理4. 主动靶向制剂5. 软药的设计6. 富勒烯7. 双亲分子8. 组合化学9. 肽核酸10. 手性力11. 构效关系12. 生物质谱13. 分子逻辑学器件14. 分子识别15. 生物钟2013年名词解释1. 乙酰辅酶A2. 核酶3. 生物电子等排体4. 分子自组装5. MALDI-TOF-MS6. C607. 双亲分子8. 组合技术9. 分子探针10. 手性力11. 构效关系12. 单细胞检测13. 分子开关14. 分子识别15. 生物钟1. 肽核酸2. 核酶3. 生物电子等排体4. 超分子自组装5. STM、AFM6. 富勒烯7. 双亲分子8. 组合化学9. 分子探针10. 光学异构体11. 先导化合物12. 单分子检测13. 分子逻辑器件14. 分子识别15. 手性2011年名词解释1. 化学键2. 分子识别3. 生物调控4. 分子逻辑器件5. 超分子体系6. 肽核酸7. 辅酶8. 构效关系9. 前药设计10. 组合化学11. 化学传感器12. 分子探针13. 先导化合物14.H键15. 定向进化技术2010年名词解释1. 分子官能团2. 分子识别3. 分子（自）组装4. 分子开关5. 超分子6. 肽核酸7. 核酶，辅酶8. 构效关系9. 电子等排原理10. 化合物库11.DNA传感器12. 分子探针13. 先导化合物14.H键15. 碳纳米管16. 分子逻辑器件17. 三羧酸循环18. 核定位序列肽19. 配体受体关系20. 组合方法，组合化学21. 非共价作用22. 富勒烯23. 超分子化学24. 超分子体系25. 生物调控26. 抗代谢药物的设计27. 定量构效关系28. 光学异构29. 前药设计（原理）30. 生命起源与化学进化31.DNA芯片32. 单分子检测33. 圆二色光谱34. 定向进化技术一、名词解释1、乙酰辅酶A（2016,2013）生物大分子的代谢中间产物，一种活泼的二碳化合物。
其在氧化生成CO2和H2O 的过程中生成NADH、FADH2，通过氧化磷酸化过程生成大量ATP。
2、核酶（2016,2013,2012）具有催化功能的RNA分子，其化学本质为核糖核酸，但具有酶的催化活性，与蛋白酶相比催化效率较低，是一种较原始的催化酶。
具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂，可降解特异的mRNA序列。
核酶又称核酸类酶、酶RNA、核酶类酶RNA。
3、C60富勒烯（2016,2015,2014,2013,2012）C60是一种由60个碳原子构成的稳定分子，它具有60个顶点和32个面，其中12个为正五边形，20个为正六边形。
它形似足球，因此又名足球烯。
任何由碳一种元素组成，以球状、椭圆状、或者管状结构存在的物质，都可以被叫做富勒烯，是单质碳被发现的第三种同素异形体，是一类物质。
富勒烯和石墨结构相似，不过石墨的结构中只有六元环，而富勒烯中可能存在五元环。
4、肽核酸（2015,2014,2012,2011）人工合成的DNA类似物，以多酰胺链取代核糖（或脱氧核糖）磷酸主链。
具有结构稳定、不被核酸酶和蛋白酶降解、能以碱基互补方式与核酸单链结合、细胞毒性低等特点。
可作为基因探针、并能以反义序列的形式用于基因功能、基因表达调控等研究。
缩写PNA，一类以多肽骨架取代糖磷酸主链的DNA类似物，即以中性的肽链酰胺键取代了DNA中的戊糖磷酸二酯键骨架，其余与DNA相同。
PNA可以通过碱基配对的形式识别并结合DNA或RNA序列，形成稳定的双螺旋结构。
5、三羧酸循环（2014）是需氧生物体内普遍存在的代谢途径，因为在这个循环几个主要的中间代谢产物是含有三个羧基的柠檬酸，所以叫做三羧酸循环，又称为柠檬酸循环；三羧酸循环是三大营养素（糖类、脂类、氨基酸）的最终代谢通路，又是糖类、脂类、氨基酸代谢联系的枢纽。
6、生物电子等排体（2016,2013,2012）指外层电子数目相等的原子、离子、分子，以及具有相似立体和电子构型的基团，例如-Cl、-Br、-CH3等是生物电子等排体。
生物电子等排体具有物理及化学性质相似的基团或取代基，会产生大致相似、相关或相反的生物活性。
7、分子自组装（2016,2013）是分子与分子在一定的条件下，依赖非共价键分子间作用力自发连接成结构稳定的分子聚集体的过程。
分子自发地通过无数非共价键的弱相互作用力的协同作用是发生自组装的关键。
这里的弱相互作用指的是氢键、范德华力、静电力、疏水作用力等。
非共价键的弱相互作用力维持自组装体系的结构稳定性和完整性。
8、超分子自组装（2012）无机分子、有机小分子、高分子和生物大分子等通过它们之间的协同相互作用形成具有特殊理化性质、高度组织、高度有序、结构化、功能化的组装体系。
9、超分子（2015）通常是指由两种或两种以上分子依靠分子间相互作用结合在一起，组成复杂的、有组织的聚集体，并保持一定的完整性，使其具有明确的微观结构和宏观特性。
10、超分子体系（2010）——由两个或两个以上的分子通过分子间超分子作用连接起来、具有一定结构和功能的实体或聚集体。
11、超分子化学（2010）——是关于分子间相互作用和分子聚集体的化学。
12、生物质谱（2014）运用现代质谱仪器解决生物学的问题，如蛋白质测序、生物大分子分子量检测、磷酸化位点检测等。
13、MALDI-TOF-MS（2016,2013）基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱，一种生物质谱仪，常用飞行时间作为质量分析器。
原理是用激光照射样品与基质形成的共结晶薄膜，基质从激光中吸收能量传递给生物分子，而电离过程中将质子转移到生物分子或从生物分子得到质子，而使生物分子电离的过程，适用于混合物及生物大分子的测定。
14、双亲分子（2016,2015,2014,2013,2012）一种兼性分子，包括一个亲水极的头部和一个疏水极的尾部。
如磷酸分子，能在水溶液中自动形成双分子层结构，使疏水尾部埋于内部，亲水基团露在水面。
15、组合化学（2015,2014,2012,2011）组合技术（2016,2013）是将一些称之为构建模块的基本小分子（如氨基酸、核苷酸、单糖以及各种各样的化学分子）通过化学或者生物合成的手段，将他们系统装配成不同组合，由此得到的大量具有结构多样性的分子，从而建立化学分析库的方法。
16、地球轨道手性力（2016）17、生物分子手性起源（2015）18、手性力（2014,2013）手性力，即对称力、螺旋力。
手性：如果一个分子的镜像结构不能与这个分子本身重合，这个分子就是一个手性分子。
19、手性（2012）一个物体与其镜像不重合。
分子的手性通常是由不对称碳引起，即一个碳上的四个基团互不相同，一个手性分子的溶液能使偏振光振动平面旋转。
20、构效关系（2016,2015,2014,2013,2011）是指药物或者其他生理活性物质的化学结构与其生理活性之间的关系，广义的构效关系的研究对象则是一切具有生理活性的化学物质，包括药物、农药、化学毒剂等。
21、单细胞检测（2016,2013）22、单分子检测（2012）是一种可以在溶液中对单个分子进行检测和成像，而且可以通过对单分子的光谱性质进行测量，从而对化学反应的途径进行实时监测，特别是能对生物大分子进行探测并提供分子结构与功能之间的信息的超灵敏检测技术。
23、分子开关（2016,2015,2013）通过激活机制或者失活机制精确控制细胞内一系列信号传递的级联反应的蛋白质。
细胞内信号传递作为分子开关的蛋白质可分两类：一类开关蛋白的活性由蛋白激酶使之磷酸化而开启，由蛋白磷酸酯酶使之去磷酸化而关闭；另一类主要开关蛋白由GTP结合蛋白组成，结合GTP而活化，结合GDP而失活。
24、分子探针（2016,2013,2012）是一种以分子杂交为基础的技术，利用克隆的或者PCR扩增的DNA分子、或是人工合成的寡聚核苷酸、或经体外转录的RNA分子作为探针，来检测具有互补序列的核酸序列的技术手段。
25、分子识别（2016,2015,2014,2013,2012,2011）指分子选择性地相互作用，例如抗体与抗原之间，酶与底物之间，激素与受体之间的专一结合。
分子识别是通过两个分子各自的结合部位来实现的。
要实现分子识别，一要求两个分子的结合部位是结构互补的，二要求两个结合部位有相应的基团，相互之间能够产生足够的作用力，使两个分子能够结合在一起。
是指分子在预组织达到互补的状态下，通过分子间非共价作用力的协同作用达到相互结合的过程。
“协同作用”强调的是分子需要依靠大环效应或者螯合效应使得各种相互作用之间产生一致的效果。
26、生物钟（2016,2015,2014,2013）能够在生命体内控制时间、空间发生发展的质和量叫做生物钟，它实际上是生物体生命活动的内在节律性，由生物体内的时间结构序所决定。
27、“天人合一”（2015）“天人合一”是中国古典哲学的根本观念之一，有两层意思：一是天人一致，宇宙自然是大天地，人则是一个小天地；二是天人相应，或天人相通，是说人和自然在本质上是相通的，故一切人事均应顺乎自然规律，达到人与自然和谐。
28、先导化合物（2012,2011）从众多的候选化合物中发现和选定的具有某种药物活性的新化合物，一般具有新颖的化学结构，并有衍生化和改变结构的发展潜力，可用作研究模型，经过结构优化，开发出受专利保护的新药品种的化合物。
29、前药设计原理（2015,2014）前药设计（2011）前药，一类体外活性较小或没有活性，体内经过酶或者非酶作用，释放出活性物质而发挥药理的化合物。
前药设计就是通过将原药设计为前药改善原药理化性质、生物药剂学性质及药物代谢动力学性质，达到改善药物动力学、降低药物毒副作用、掩蔽药物不良气味或者使药物在特定部位吸收的目的。
30、软药的设计（2014）是一种逆代谢药物设计，即以药物代谢为基本出发点，旨在设计出其结构与已知活性的化合物类似或具有完全新颖结构的更安全、毒性更低、治疗指数更高的药物。
31、软药一类本身有治疗作用或生物活性的化学实体，当在体内起作用后，经过预料的和可控的代谢作用，转变成无活性和无毒的化合物。
生化考试名词解释
生化考试名词解释2. 别构酶：又称为变构酶,是一类重要的调节酶;其分子除了与底物结合、催化底物反应的活性中心外,还有与调节物结合、调节反应速度的别构中心;通过别构剂结合于别构中心影响酶分子本身构象变化来改变酶的活性;3. 酮体：在肝脏中,脂肪酸不完全氧化生成的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮统称为酮体;在饥饿时酮体是包括脑在内的许多组织的燃料,酮体过多会导致中毒;4. 糖酵解：生物细胞在无氧条件下,将葡萄糖或糖原经过一系列反应转变为乳酸,并产生少量ATP的过程;5. EMP途径：又称糖酵解途径;指葡萄糖在无氧条件下经过一定反应历程被分解为丙酮酸并产生少量ATP和NADH+H+的过程;是绝大多数生物所共有的一条主流代谢途径;6. 糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下,经历糖酵解途径、丙酮酸脱氢脱羧和TCA循环彻底氧化,生成C02和水,并产生大量能量的过程;7. 氧化磷酸化：生物体通过生物氧化产生的能量,除一部分用于维持体温外,大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP中,这种伴随放能的氧化作用而使ADP磷酸化生成ATP的过程称为氧化磷酸化;根据生物氧化的方式可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化;8. 三羧酸循环：又称柠檬酸循环、TCA循环,是糖有氧氧化的第三个阶段,由乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始,经历四次氧化及其他中间过程,最终又生成一分子草酰乙酸,如此往复循环,每一循环消耗一个乙酰基,生成CO2和水及大量能量;9. 糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程;糖异生作用的途径基本上是糖无氧分解的逆过程---除了跨越三个能障丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸、1,6-磷酸果糖转变为6-磷酸果糖,6-磷酸果糖转变为葡萄糖需用不同的酶及能量之外,其他反应过程完全是糖酵解途径逆过程;10. 乳酸循环：指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用产生乳酸及乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程;剧烈运动后,骨骼肌中的糖经无氧分解产生大量的乳酸,乳酸可通过细胞膜弥散入血,通过血液循环运至肝脏,经糖异生作用再转变为葡萄糖,葡萄糖经血液循环又可被运送到肌肉组织利用;11. 血糖：指血液当中的葡萄糖,主要来源是膳食中消化吸收入血的葡萄糖及肝糖原分解产生的葡萄糖,另外还有糖异生作用由中间代谢物合成的葡萄糖;19. 比活力：是表示酶制剂纯度的一个指标,指每毫克酶蛋白或每毫克蛋白氮所含的酶活力单位数有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂含多少活力单位来表示,即：比活力=活力单位数/酶蛋白氮毫克数;20. 摩尔法：一种分离提取DNP和RNP的方法,DNP的溶解度在低浓度盐溶液中随盐浓度的增加而增加,在1mol/L的NaCl溶液中溶解度比在纯水中高2倍,而在L的NaCl溶液中的溶解度最低,而RNP在溶液中的溶解度受盐浓度的影响较小,在L的NaCl溶液中溶解度仍较大;因此,在核酸分离提取时,常用L的NaCl溶液来分离提取DNP和RNP;此即摩尔法;21. 同功酶：催化相同的化学反应,但具有不同分子结构的一组酶;同一种属不同个体、同一个体的不同组织和器官、不同细胞、同一细胞的不同亚细胞结构、甚至在生物生长发育的不同时期和不同条件下,都有不同的同功酶分布;22. 中间产物学说：中间产物学说是目前公认的用来解释酶降低活化能、加速化学反应的原理的学说;该学说认为,在酶促反应中,底物先与酶结合形成不稳定的中间物,然后再分解释放出酶与产物;酶和底物形成过渡态的中间物时,要释放出一部分结合能,从而使得过渡态的中间物处于较低的能及,使整个反应的活化能降低;23. 呼吸链：又称电子传递链,是一系列电子传递体按对电子亲和力逐渐升高的顺序组成的电子传递系统,所有组成成分都嵌于线粒体内膜;生物氧化产生的氢和电子通过电子传递链传递给氧,产生的自由能可以通过与磷酸化作用偶联产生ATP;25. 联合脱氨基作用：是体内氨基酸分解代谢主要的脱氨方式;主要有两种反应途径：一是由L－谷氨酸脱氢酶所催化的氧化脱氨基作用和转氨酶催化的转氨基作用联合脱去氨基；二是由L－谷氨酸脱氢酶所催化的氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环联合作用脱去氨基;27. 酶的活性中心：酶分子上的与酶活性催化作用、结合作用有关的必需基团由于肽链的折叠、盘绕在空间位置上相互靠近,形成具有一定空间结构的区域,参与酶促反应,这一区域称为酶的活性中心;28. 磷氧比：氧化磷酸化过程中某一代谢过程消耗无机磷酸和氧的比值;29. 底物水平磷酸化：物质在生物氧化过程中,由于分子内部能量的重排生成的含有高能键的化合物,其高能键中的能量可转移给ADP或GDP合成ATP和GTP,这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化;30. 电子传递磷酸化：生物氧化过程中产生的电子或氢经电子传递链传递给氧时可生成很多能量,这一过程可与磷酸化偶联从而将一部分能量转移给ADP生成ATP,这种ATP的生成机制称为电子传递磷酸化;31. 细胞色素：一类以鉄卟啉为辅基的蛋白质,在呼吸链中,依靠鉄的化合价变化传递电子;36.尿素循环：在肝脏中,由两分子氨一分子二氧化碳在相关酶的催化作用下,生成尿素的过程叫尿素循环或将含氮化合物分解产生的N转为尿素的过程,称鸟氨酸循环;第一章蛋白质化学一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时,蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等,即称为兼性离子或两性离子,净电荷为零,此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点;2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸残基的排列的序列,若蛋白质分子中含有二硫键,一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置;维持其稳定的化学键是：肽键;蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构,是其主链原子的局部空间排布;蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等;蛋白质的三级结构：是指整条多肽链中所有氨基酸残基,包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构;因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基,经肽链折叠在空间结构上可以非常接近;蛋白质的四级结构：是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后,结集所形成的蛋白质最高层次空间结构;3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下,蛋白质的空间结构受到破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失,这种现象称为蛋白质的变性作用;蛋白质变性的实质是空间结构的破坏;4.蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象;二.填空题1.不同蛋白质种含氮量颇为接近,平均为 16% .2.组成蛋白质的基本单位是氨基酸 ;3. 蛋白质能稳定地分散在水中,主要靠两个因素：水化膜和电荷层 .4.碱性氨基酸有三种,包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸 ;5.维系蛋白质一级结构的化学键是肽键,蛋白质变性时一级结构不被破坏;6.蛋白质最高吸收峰波长是 280nm .7.维系蛋白质分子中α-螺旋的化学键是氢键;8.蛋白质的二级结构形式有α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等9. 在280nm波长处有吸收峰的氨基酸为酪氨酸、色氨酸第三章维生素1.维生素的概念：是维持生物正常生命过程所必需,但机体不能合成,或合成量很少,必须食物供给一类小分子有机物;3.将维生素D3羟化成25-羟维生素D3的器官是肝脏;第四章酶一、名词解释1.酶：是由活细胞产生的,对其特异的底物具有催化作用的蛋白质;3.酶原的激活：酶原是不具催化活性的酶的前体;某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活;酶原激活的本质是：酶活性中心的形成或暴露的过程;二、填空题1.酶的催化作用不同于一般催化剂,主要是其具有高效性和特异性的特点;2.根据酶对底物选择的严格程度不同,又将酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性;3.影响酶促反应速度的主要因素有底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂、抑制剂 ;4.磺胺药物的结构和对氨基苯甲酸结构相似,它可以竞争性抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶的活性或二氢叶酸的合成;5.所有的酶都必须有催化活性中心 ;6.酶原的激活实质上是酶活性中心的形成或暴露的过程 ;6. 化学路易士气有机砷化合物是巯基酶的抑制剂;有机磷农药是生物体内羟基酶胆碱酯酶的抑制剂;7. 含LDH1丰富的组织是心肌,含LDH5丰富的组织是肝脏;8.酶蛋白决定酶的特异性,辅助因子决定反应的类型、可起传递电子或原子的作用; 三、简答题.1. 什么是竞争性抑制竞争性抑制作用的特点,试1-2举例说明;答：抑制剂与酶作用的底物结构相似,可与底物竞争性结合酶的活性中心,阻碍底物结合而使酶的活性降低,这种抑制作用称为竞争性抑制;竞争性抑制作用的特点：1抑制剂和底物结构相似；2抑制作用的部位在活性中心；3抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物的比值,以及抑制剂与酶的亲和力;酶的竞争性抑制有重要的实际应用,很多药物是酶的竞争性抑制剂;如磺胺类药物的抑制作用就基于这一原理;2.磺胺类药物作用的机理;答：细菌利用对氨基苯甲酸、二氢蝶呤及谷氨酸作原料,在二氢叶酸合成酶的催化下合成二氢叶酸,后者还可转变为四氢叶酸,是细菌合成核酸所不可缺的辅酶;磺胺药的化学结构与对氨基苯甲酸十分相似,故能与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶的活性中心,造成该酶活性抑制,进而减少四氢叶酸和核酸的合成,最终导致细菌繁殖生长停止;的重要意义答① Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度,单位是mol/L ;② Km是酶的特征性常数之一;③ Km可近似表示酶对底物的亲和力;④同一酶对于不同底物有不同的Km值;第五章糖代谢第六章一、名词解释第七章1.糖的无氧酵解：当机体处于相对缺氧情况如剧烈运动时,葡萄糖或糖原分解生成乳酸,并产生能量的过程称之为糖的无氧酵解;第八章二、填空和问答第九章1.糖在体内分解代谢的途径有三条,糖无氧氧化、糖有氧氧化、磷酸戊糖途径第十章2.糖异生的主要原料有甘油、乳酸、丙酮酸、生糖氨基酸;第十一章3.在调解血糖浓度的激素中,升血糖的激素有胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长素,降血糖的激素有胰岛素 ;第十二章4.糖酵解途径的酶类存在于细胞的细胞液;糖有氧氧化的酶类存在于细胞的胞液和线粒体;第十三章5.体内产生5-磷酸核糖的途径是磷酸戊糖途径;第十四章6.进行糖异生的器官是肝脏为主,其次是肾脏;第十五章7.在饥饿时,维持血糖浓度恒定的途径为糖异生;第十六章8.一分子乙CoA进入三羧酸循环有四次脱氢,两次脱羧,直接产生1分子ATP,总共产生12分子的ATP.第十七章9. 人在正常休息状态时大部分血糖消耗于脑;第十八章分子G在糖酵解及有氧氧化时分别产生3分子ATP和38分子ATP第十九章11.糖酵解过程的关键酶为己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶第二十章12. 合成糖原时,葡萄糖基的直接供体是UDPG第二十一章三、简答题第二十二章1.血糖的来源和去路第二十三章血糖的来源：①食物中的糖是血糖的主要来源；②肝糖原分解是空腹时血糖的直接来源；③非糖物质如甘油、乳酸及生糖氨基酸通过糖异生作用生成葡萄糖,在长期饥饿时作为血糖的来源;第二十四章血糖的去路：①在各组织中氧化分解提供能量,这是血糖的主要去路；②在肝脏、肌肉等组织进行糖原合成；③转变为其他糖及其衍生物,如核糖、氨基糖和糖醛酸等；④转变为非糖物质,如脂肪、非必需氨基酸等；⑤血糖浓度过高时,由尿液排出;第二十五章2.糖的有氧氧化阶段分为几个阶段发生的部位和意义第二十六章答：指葡萄糖在有氧的情况下彻底氧化成水、二氧化碳及能量的过程;这是糖氧化的主要方式,是机体获得能量的主要途径;主要分为三个阶段：第二十七章第一阶段：葡萄糖分解成丙酮酸,在胞液中进行；第二十八章第二阶段：丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA,在线粒体进行；第二十九章第三阶段：乙酰CoA进入三羧酸循环和氧化磷酸化,在线粒体进行; 第三十章糖的有氧氧化生理意义：①氧化供能②三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的最终代谢通路;糖、脂和蛋白质在体内代谢都最终生成乙酰辅酶A,然后进入三羧酸循环彻底氧化分解成水、CO2和产生能量;③三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的枢纽;第三十一章3.糖酵解途径的生理意义是什么磷酸戊糖途径的生理意义是什么第三十二章答：当机体处于相对缺氧情况如剧烈运动时,葡萄糖或糖原分解生成乳酸,并产生能量的过程称之为糖的无氧酵解;糖酵解途径生理意义：①主要的生理功能是在缺氧时迅速提供能量②正常情况下为一些细胞提供部分能量,如成熟的红细胞、代谢活跃的神经细胞和白细胞等;第三十三章磷酸戊糖途径不是供能的主要途径,它的主要生理作用是提供生物合成所需的一些原料;第三十四章①提供5-磷酸核糖为核苷酸、核酸的合成提供原料;第三十五章②提供NADPH+H+第三十六章+H+作为供氢体,参与生物合成反应;如脂肪酸、类固醇激素等生物合成时都需NADPH+H+;第三十七章+H+是加单氧酶体系的辅酶之一,参与体内羟化反应;第三十八章c．NADPH+H+是谷胱甘肽还原酶的辅酶,NADPH使氧化型谷胱甘肽变为GSH,对维持红细胞中还原型谷胱甘肽GSH的正常含量起重要作用;第三十九章第六章生物氧化第四十章一、名词解释第四十一章1.生物氧化：指物质在生物体内的氧化分解过程,主要指营养物质糖、脂肪、蛋白质等在生物体内进行氧化分解,逐步释放能量,最终生成二氧化碳和水的过程;第四十二章2.氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链传递生成水的过程中伴随有ADP磷酸化生成ATP,这一过程称为氧化磷酸化;是细胞内形成ATP的主要方式;在机体能量代谢中,ATP是体内主要供能的高能化合物;第四十三章二、填空题第四十四章1. 写出NADH氧化呼吸链中递氢体和递电子体的排列顺序复合体Ⅰ、辅酶Q、复合体Ⅱ、细胞色素c和复合体Ⅳ;第四十五章2.线粒体内重要的呼吸链有两条：NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链,其中NADH氧化呼吸链是体内最主要的呼吸链;第四十六章3. 呼吸链存在于细胞的部位是线粒体内膜 ;第四十七章4. 1molNADH+H+在线粒体内进行氧化磷酸化时产生的ATP为 3mol; 第四十八章5. 1molFADH2在线粒体内进行氧化磷酸化时产生的ATP为 2mol;第四十九章6. 人体内生成ATP的途径有两条：氧化磷酸化和底物水平磷酸化,其中主要途径是氧化磷酸化 ;第五十章7. 各种细胞色素在呼吸链中的排列顺序是 ;第五十一章8. 氰化物中毒引起缺氧是由于特异性抑制细胞色素aa3对电子的传递 ;第五十二章9. 影响氧化磷酸化的激素是甲状腺素 ;第五十三章10. NADH和NADPH中含有共同的维生素是维生素PP ;第五十四章11. 体内CO2的产生方式是有机酸脱羧 ;第五十五章12. 体内能量贮存的主要形式是 ATP和磷酸肌酸 ;第五十六章13. CN-,CO对呼吸链的影响是特异性抑制细胞色素aa3对电子的传递;第五十七章14. 脱去羧基的同时伴有脱氢称为氧化脱羧,只脱去羧基的称为单纯脱羧;第五十八章第五十九章第七章脂类代谢第六十章一、名词解释第六十一章1.脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂酸free fatty acid, FFA及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用,该过程称为脂肪的动员;第六十二章2.血脂：血液中的脂类,包括三酰甘油、磷脂、胆固醇及其酯,游离的脂肪酸;第六十三章二、填空题第六十四章1.血浆脂蛋白的组成成分是载脂蛋白、三酰甘油、磷脂、胆固醇及其酯;第六十五章2.携带脂酰CoA通过线粒体内膜的载体是肉碱;第六十六章3.脂酰CoAβ-氧化的细胞定位是线粒体,反应过程是脱氢、加水、再脱氢、硫解;其终产物为乙酰CoA第六十七章4.胆固醇可以在体内合成,合成的限速酶是HMGCoA还原酶,但胆固醇不能氧化分解,它可以转化为胆汁酸、类固醇激素、7-脱氢胆固醇/维生素D3; 第六十八章5.正常人空腹时,血浆中的主要脂蛋白是低密度脂蛋白;第六十九章6.人体必需的脂肪酸包括：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸;第七十章7.以乙酰CoA为原料合成的物质有胆固醇、酮体、脂肪酸;第七十一章8.合成酮体过程的限速酶为HMGCoA合成酶第七十二章9.脂肪酸活化的关键酶为脂酰CoA合成酶第七十三章三、问答题第七十四章3.为什么摄入糖量过多容易发胖第七十五章答：糖进入机体,满足机体氧化供能及磷酸戊糖分解途径、肝脏和肌肉合成糖原已达饱和,则过多的糖多余的糖分解成磷酸二羟丙酮,再生成3-磷酸甘油,葡萄糖分解成乙酰CoA,以乙酰CoA等为原料合成脂肪酸,以3-磷酸甘油和脂肪酸为原料合成脂肪储存起来能量的储存比糖原更稳定,所以吃得糖过多就会逐渐变胖;4.给酮血症的动物适当注射葡萄糖后,为什么能够消除酮血症答：给酮血症的动物适当注射葡萄糖后,机体首先利用葡萄糖供能,减少脂肪动员,脂肪酸进入肝脏减少,肝合成酮体减少,而肝外组织仍在利用酮体氧化供能,血中酮体将逐渐减少,所以能够消除酮血症;第八章蛋白质的营养作用和氨基酸的代谢一、名词解释：1.一碳单位：某些氨基酸的参与,这些氨基酸可提供含一个碳原子的有机基团,称为一碳单位或一碳基团;一碳单位不能以游离形式存在,常与四氢叶酸FH4结合在一起转运,参与代谢;2.蛋白质的腐败作用：未被吸收的氨基酸和小肽及未被消化的蛋白质,在大肠下部受大肠杆菌的作用,发生一些化学变化的过程称腐败;二、填空和问答1. 体内氨的来源有氨基酸脱氨,肠道吸收,肾小管泌氨的回流,氨的去路有在肝合成尿素、合成谷氨酰胺、合成氨基酸和其他含氮化合物; 2.一碳单位不能游离存在,必须与四氢叶酸结合;一碳单位的主要生理作用是作为合成嘌呤碱、嘧啶碱的原料;3.蛋氨酸的活性形式是SAM,后者是体内最重要的活性甲基直接供给体;4.氨在血液中主要是以丙氨酸及谷氨酰胺两种形式运输的;其中谷氨酰胺既是氨的解毒产物,也是氨的储存及运输形式;5.生物体内氨基酸脱氨基的主要方式为联合脱氨基;6.成人体内氨的最主要代谢去路为在肝合成尿素 ;7.食物蛋白质的主要功能是维持细胞组织的生长、更新和修补,蛋白质营养价值的高低取决于其所含必需氨基酸的种类、数量和量质比;8.转氨酶的辅酶磷酸吡哆醛中含有的维生素B6;9.治疗苯丙酮尿症的临床措施是：给患者提供低苯丙氨酸食品;10.先天性缺乏酪氨酸酶引起白化病11.体内合成儿茶酚胺的原料是酪氨酸12.氮平衡的三种形式为氮总平衡、氮正平衡、氮负平衡;13.必需氨基酸为缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸;三、问答题1.尿素在什么器官里生成如何生成,其生理意义是什么答：在肝脏合成尿素,尿素在体内的合成全过程称鸟氨酸循环;过程：1 氨基甲酰磷酸的合成；2瓜氨酸的合成；3 精氨酸的合成；4精氨酸水解生成尿素;生理意义：是氨的主要去路,解氨毒;2.临床上为高血氨患者降低血氨采取的措施有哪些答：降低血氨的措施：1.限制蛋白进食量；2给于肠道抑菌药物,用酸性灌肠液；3给予谷氨酸使其与氨结合为谷氨酰胺；4用酸性利尿剂；5给予鸟氨酸和精氨酸,促进尿素的合成;填空题1.氨基酸有两种不同的构型,即L型和D型；组成人体蛋白质的氨基酸都是 L 型;2. 多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式;3.蛋白质生物合成中每生成一个肽键,需消耗高能磷酸键数为 4 ;4.肽腱是联结氨基酸之间的共价键;5.蛋白质分子的一级结构首先研究清楚的是胰岛素;6.阅读mRNA密码子的方向是5’---3’ ;7.“转录”是指DNA指导合成RNA的过程；翻译是指由RNA指导合成蛋白质 ;8.蛋白质分子的构象又称为空间结构、立体结构、或高级结构,它是蛋白质分子中原子核集团在三维空间上的排列和分布;在小肠粘膜上皮细胞合成,极低密度脂蛋白在肝细胞合成;10.在mRNA分子中,可作为蛋白合成时的起始密码子的是AUG ,终止密码子是UGA, UAG ,UAA ;11.转运线粒体外的NADH至线粒体的方式是苹果酸-天冬氨酸和α-磷酸甘油穿梭作用;12. 赖氨酸氨基酸脱羧基作用生成尸胺 ,鸟氨酸氨基酸脱羧基作用生成腐胺,它们均有降血压作用;13.苯丙酮尿症患者体内缺乏苯丙氨酸酶,而白化病患者体内缺乏酪氨酸酶;14.使血糖浓度下降的激素是胰岛素 ;15.在鸟氨酸循环生成尿素的过程中,其限速酶是精氨酸代琥珀酸合成酶;尿素中的氮元素来自于氨和天冬氨酸;循环在细胞的线粒体和胞液进行16.细胞膜上的磷脂酰肌醇二磷酸被有关的酶水解后可生成两种第二信使,它们分别是 cAMP 和cGMP ;17.维生素D要转变成活性维生素D需在其 25 位和第 1 位进行两次羟化;18. 低密度脂蛋白的生理功用是肝脏合成的胆固醇转运到肝外组织,高密度脂蛋白的生理功用是血液中的胆固醇转运到肝外;19.治疗痛风症的药物是别嘌呤醇,其原理是其结构与次黄嘌呤相似;20. 脱磷酸化和氧化磷酸化是化学修饰最常见的方式;21.非线粒体氧化体系,其特点是在氧化过程中不伴有偶联磷酸化,也不能生成ATP;22.某些药物具有抗肿瘤作用是因为这些药物结构与酶相似,其中氨甲喋呤MTX 与叶酸结构相似,氮杂丝氨酸与谷氨酰胺结构相似;23.蛋白质解离成阴、阳离子的相等,即所带正、负电荷刚好相等时,称为两性离子,又称等电点;24.高浓度的中性盐可以沉淀水溶液中的蛋白质,称为盐析 ;25. tRNA 是蛋白质合成场所或装配机;26. mRNA 是蛋白质合成的直接模板;27.写出下列核苷酸的中文名称cAMP：环腺苷酸环化酶cGMP：环鸟苷酸环化酶28.肽键是蛋白质一级结构的基本结构键;29. 肝是调节血糖浓度的最重要的器官;双螺旋结构中A 、T之间有 2 条氢键；而G、C之间有 3 条氢键; 31.核酸的基本组成单位是单核苷酸,他们之间是通过 3’5’磷酸二脂键相连接。
生物化学期末考试名词解释
生化蛋白质：(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
等电点：如果在某一pH值下，氨基酸所带正电荷的数目与负电荷的数目正好相等，即净电荷为零，则称该pH值为该氨基酸的等电点(pI)。
(pH<pI,样品带正电荷，样品点向阴极移动,pH>pI,;样品带负电荷，样品点向阳极移动;pH= pI,样品不带电荷，样品点不移动)褐变：氨基酸的氨基与糖类的羰基易发生反应，生成羰氨化合物，进而缩合成更复杂的棕色到黑色化合物“类黑色素”。
食品加工中将这种反应称为褐变。
肽：氨基酸通过肽键相连形成化合物称为肽。
肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键，称为肽键。
肽键：一个氨基酸的α–氨基和另一个氨基酸α–羧基脱水缩合，生成的酰胺叫做肽，这种酰胺键叫做肽键。
肽链：氨基酸之间通过肽键连接形成的链称肽链。
aa残基：肽链中的aa因脱水、缩合而稍有不全。
肽链主链骨架：在肽链中除去α碳上的R基和H外，剩下的部分为肽链主链骨架。
双缩脲反应:双缩脲与碱性硫酸铜作用生成蓝色的铜----双缩脲络合物,称为双缩脲反应.酰胺平面（肽平面）：由于肽键具有部分双键性质，不能自由旋转，所以连接在肽键两端的基团处于一个平面上，这个平面称为肽平面------蛋白质构象的基本单元蛋白质的一级结构：是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序和连接方式。
构型：一个化合物分子中原子的空间排列，这种排列的改变会引起共价键的形成和破坏，与H键无关。
是小分子化合物具有的结构。
构象：表示多肽结构中一切原子沿共价键转动而产生的不同空间排列，这种构象的改变会引起H键的形成和破坏，与共价键无关。
为多肽等大分子物质具有的结构。
蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链主链骨架中的若干肽段各自沿着某一个轴盘旋或者折叠，并以H键维系，从而形成的有规则的局部的空间排列方式。
（蛋白质的二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角）α-螺旋：肽链主链骨架绕螺轴卷曲上升而形成的一种构象。
生物化学试题全
一：名词解释1：蛋白质的一级结构：指蛋白质分子中从N端到C端氨基酸残基的排列顺序。
2：蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失的现象．3：肽键：多肽链某一氨基酸的a一氨基和另一氨基酸的a一羧基脱水所形成的化学键，其本质为酰胺键。
4：解链温度/溶解温度：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化△260达到最大变化值得一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称融解温度(m 值)。
5：DNA变性：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。
6：酶：酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质(或核酸)。
7：酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近．组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
8：酶的竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物称为竞争性抑制作用。
9：酶原和酶原的激活：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定条件下，这些酶的前体水解一个或多个特定的肽键，致构象发生改变，表现出酶的活性。
这种无活性酶的前体称为酶原。
酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。
10：糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖分解为乳酸，产生少量A TP的过程称为糖酵解。
11：三羧酸循环：三羧酸循环又称为柠檬酸循环或Krebs循环，是—个由一系列酶促反应构成的循环反应系统。
是指在线粒体内，乙酰辅酶Ａ首先与草酰乙酸缩台生成柠檬酸，经过4次脱氢，2次脱羧，生成4分子还原当量和2分子Co2如，重新生成草酰乙酸的循环反应过程。
12：糖异生：由非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
13：底物水平磷酸化：能量物质体内分解代谢时，脱氢氧化或脱水反应使代谢物分子内部能量重新分布生成高能化合物，直接将能量转移给ADP(GDP)生成A TP(GTP)的反应，这种底物水平的反应与ADP的磷酸化偶联生长A TP 的方式为底物水平磷酸化。
生物化学名词解释必考期末考试复习
）期末考试复习生物化学名词解释（必考名词解释：单倍体细胞中的全套染色体为一个基因组，或是单倍体细胞中的全部基因为一基因组1、个基因组。
：基因家族中的各成员紧密成簇排列成大串的重复单位，定于染色体的的特殊区基因簇2、域，属于同一个祖先的基因扩增产物。
、基因家族：真核细胞中，许多相关的基因常按功能成套组合，被称为基因家族。
3的一小段已知序列的寡聚)：带有可检测标记(如同位素、生物素或荧光染料等、4基因探针核苷酸。
可通过分子杂交探测与其序列互补的基因是否存在。
：指一种遗传工程技术，针对某个序列已知但功能未知的序列，改变生物的遗5、基因敲除并可进一步对生物体造成影传基因，从而使部分功能被屏蔽，令特定的基因功能丧失作用，响，进而推测出该基因的生物学功能。
：利用原位合成法或将已合成好的一系列寡核苷酸探针分子以预先设定的排列6基因芯片、通过检测杂交信并与样品杂交，方法固定在固相支持介质表面，形成高密度寡核苷酸序列，号的强度及分布来进行分析。
：在基因内部插入不编码序列使一个完整的基因分隔成不连续的若干区段的基7、断裂基因因称为断裂基因。
和蛋白质的特异性DNA序列。
8、调节基因：编码那些参与基因表达调控的RNA通常处于开放状态，：是操纵子中的控制基因，在操纵子上一般与启动子相邻，9、操纵基因RNA聚合酶能够通过它作用于启动子而启动转录。
使在所有有机体的细胞中：是一类典型的结构基因，维护细胞基本功能所必需，10、看家基因表达。
其中一部分基因序列比较保守。
RNA的基因。
11、结构基因：编码蛋白质或所以但由于有许多突变以致失去了原有的功能，：12、假基因具有与功能基因相似的序列，ψ表示。
假基因是没有功能的基因，常用。
线状染色体末端的13、端粒：DNA重复序列DNA是基本的核蛋白逆转录酶，、14端粒酶可将端粒：在细胞中负责端粒的延长的一种酶，加至真核细胞染色体末端。
mRNA合成模板的那条单链、15DNA反义链：在基因的双链中，转录时作为DNA掺入而获得新的遗传物质的过程。
生物化学期末考试名词解释
百度文库- 让每个人平等地提升自我生物化学名词解释集锦第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
生物化学试题及答案
生物化学试题及答案绪论一．名词解释1。
生物化学 2。
生物大分子蛋白质一、名词解释1、等电点2、等离子点3、肽平面4、蛋白质一级结构5、蛋白质二级结构6、超二级结构7、结构域8、蛋白质三级结构9、蛋白质四级结构 10、亚基 11、寡聚蛋白 12、蛋白质变性13、蛋白质沉淀 14、蛋白质盐析 15、蛋白质盐溶 16、简单蛋白质17、结合蛋白质 18、必需氨基酸 19、同源蛋白质二、填空题1、某蛋白质样品中的氮含量为0。
40g,那么此样品中约含蛋白 g。
2、蛋白质水解会导致产物发生消旋.3、蛋白质的基本化学单位是，其构象的基本单位是 .4、芳香族氨基酸包括、和。
5、常见的蛋白质氨基酸按极性可分为、、和。
6、氨基酸处在pH大于其pI的溶液时，分子带净电，在电场中向极游动.7、蛋白质的最大吸收峰波长为 .8、构成蛋白质的氨基酸除外，均含有手性α—碳原子。
9、天然蛋白质氨基酸的构型绝大多数为 .10、在近紫外区只有、、和具有吸收光的能力。
11、常用于测定蛋白质N末端的反应有、和。
12、α—氨基酸与茚三酮反应生成色化合物。
13、脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮反应生成色化合物。
14、坂口反应可用于检测，指示现象为出现。
15、肽键中羰基氧和酰胺氢呈式排列。
16、还原型谷胱甘肽的缩写是。
17、蛋白质的一级结构主要靠和维系；空间结构则主要依靠维系。
18、维持蛋白质的空间结构的次级键包括、、和等。
19、常见的蛋白质二级结构包括、、、和等。
20、β—折叠可分和。
21、常见的超二级结构形式有、、和等。
22、蛋白质具有其特异性的功能主要取决于自身的排列顺序。
23、蛋白质按分子轴比可分为和。
24、已知谷氨酸的pK1(α—COOH)为2.19，pK2（γ—COOH）为4。
25，其pK3（α-NH3+)为9.67，其pI为。
25、溶液pH等于等电点时，蛋白质的溶解度最。
三、简答题1、简述蛋白质α-螺旋的结构特点。
2、简述氨基酸差异对α—螺旋稳定的影响。
《生物化学》名词解释与简答题
《生物化学》名词解释与简答题第1章蛋白质的结构与功能（-）名词解释1.肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子C ot、C、0、N、H、Cot 2位于同一平面，Cot］和Cot2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
2.Motif （模体）：在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
3.伴侣（molecular chaperone ）: 一类保守的蛋白质，可识另0肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
4.Domain （结构域）（P19）:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定点的区域,各行使其功能, 称为结构域。
5.蛋白质的四级结构（quaternary）与亚基（subunit）:体内许多功能性蛋白质分子含有二条或两条以上多肽链, 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
6.协同效应（cooperativity ）: 一个亚基与其配体（Hb中的配体为02）结合后，，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。
7.蛋白质变性（denaturation）:在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
8.pl （等电点）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
9.蛋白质的复性：若蛋白质变性的程度较轻,去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
10.盐析：是将硫酸铉、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
生物化学名词解释历年真题浏览-349药学综合
生物化学名词解释历年真题浏览-349药学综合
2011年：茚三酮反应、辅酶、糖异生作用、前导链、剪接体
2012年：米氏常数、氧化磷酸化、等电聚焦电泳、P/O比值、分子伴侣2013年：同工酶、载脂蛋白、核酸的变性、核糖体、乳酸循环
2014年：酶的活性中心、酮体、蛋白质三级结构、辅基、巴斯德效应2015年：蛋白质等电点、三联体遗传密码、结构基因、引物酶、顺式作用元件
2016年：蛋白质的复性、关键酶、开放读码框、复制子、基因表达调控2017年：蛋白质等电点、DNA一级结构、操纵子、糖酵解途径、内含子2018年：蛋白质四级结构、外显子、酶的辅助因子、半保留复制、糖异生2019年：酶的专一性、解偶联剂、稀有碱基、脂肪酸β氧化、回复突变2020年：结构域、编码链、别构酶、三羧酸循环、电泳、蛋白质互补作用2021年：反义RNA、非必须氨基酸、腺嘌呤的补救合成、乳酸循环、酶的不可逆抑制剂、激素受体。
《生物化学》复习题(1)
《生物化学》复习题一、名词解释1.肽键：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2.等电点：①在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，称为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
②当蛋白质溶液处于在某一pH的溶液时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
3.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，即有限的空间结构变为无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
4.营养必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必需由食物提供的氨基酸，称为营养必需的氨基酸，包括亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。
5.盐析：是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和且水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。
6.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
7.酶活性中心：指必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶活性中心或活性部位。
8.有氧氧化：①葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化。
②指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。
是机体主要供能方式。
9.糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧氧化。
10.底物水平磷酸化：底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程，称为底物水平磷酸化。
11.氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢，经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量，偶联驱动ADP磷酸化生成ATP过程，因此又称为偶联磷酸化。
生物化学历年名词解释和论述题
生物化学历年名词解释和论述题重点名词解释1、核酸分子杂交：利用核酸分子的变性和复性的性质，使来源不同的单链DNA或RNA片段，按碱基互补关系形成杂交双链（1分）。
只要有一定数量的碱基互补（不必全部碱基互补）就可形成杂化的双链结构，因此可以在DNA 与DNA链之间、RNA与DNA链之间或者RNA与RNA 链之间形成（1分）。
2、Cori cycle：即乳酸循环（0.5分），指肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸(尤其是氧供不足时)，经血液循环入肝，在肝内异生成葡萄糖，葡萄糖释放入血后又被肌肉摄取所构成的循环（1分），可防止因乳酸堆积引起的酸中毒（0.5分）。
3、一碳单位：指某些氨基酸分解代谢过程中，产生的只含有一个碳原子的基团（1分），包括甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基等形式（1分）。
4、Oxidative phosphorylation：指代谢物脱下的成对氢原子在呼吸链传递过程中偶联ADP磷酸化、生成ATP的过程（1分），是细胞内ATP生成的主要方式（1分）。
5、端粒：是真核生物染色体线形DNA分子末端结构（1分），在维持染色体的稳定性和DNA复制的完整性有重要作用（1分）。
6、molecular chaperon：即分子伴侣（0.5分），是一类能帮助新生多肽链进行正确折叠的蛋白质（1分），常见的主要有HSP和GroES（0.5分）。
7、顺式作用元件：是指可影响自身基因表达活性的DNA 序列（1分）。
根据顺式作用元件在基因中的位置、转录激活作用性质，分为启动子、增强子及沉默子（1分）。
8、基因工程：是对携带遗传信息的分子进行设计和施工的分子工程（1分），包括基因重组、克隆和表达。
其核心是重组DNA技术（1分）。
9、Ras通路：催化型受体与配基结合后，发生自身磷酸化与磷酸化GRB2和SOS等（0.5分）。
磷酸化的受体与GRB2-SOS复合物结合，进而激活Ras蛋白（1分）。
由于Ras蛋白为多种生长因子信息传递过程所共有，因此又称为Ras通路（0.5分）。