DEAE纤维素分离猪血清蛋白
DEAE—离子交换剂纯化血清IgG-160524
DEAE—离子交换剂纯化血清IgGDEAE-纤维素（Diethylaminoethyl-cellulose，DEAE）是在纤维素上引入二乙基氨基乙基，属于弱碱型阴离子交换剂。
吸附蛋白质的最适pH范围为7～9，pH超过9.5，DEAE 基团则不解离带电荷。
每克DEAE含0.96～1.24mmol/L可解离基团，与蛋白质的交换量可75-122mg/100mgDEAE。
应用离子交换剂来纯化物质，可以是把要纯化的物质成分交换吸附于离子交换剂上，然后再分别洗脱下来获得纯品，或者把不需要的成分吸附于离子交换剂上，需要的成分直接流出，得到纯品。
本实验采用DEAE-纤维素层析柱纯化血清IgG，利用pH6.7的缓冲液溶解样品IgG，此时IgG粗物中除IgG外，其他杂蛋白均带上不同数量的负电荷，可以和DEAE 上的阴离子发生交换吸附于柱上。
IgG因不解离带电，而不发生交换吸附，利用此特点，让溶解后的样品流过DEAE纤维素柱，即可直接收集到较纯的IgG。
（一）试剂及器材1. 0.0175mol/L， pH6.7，磷酸盐缓冲溶液2. 奈氏试剂。
3. 20%（W/V）磺基水杨酸溶液。
4. 1cm×50cm5. 黑、白比色磁盘。
（二）操作步骤1．活化根据所需层析柱的柱床体积计算所需DEAE的用量，称取所需DEAE用蒸馏水浸泡过夜，其间换几次水，每次除去细小颗粒。
抽干，改用0.5ml/L NaOH溶液浸泡1h以上，抽干（可用布氏漏斗），用无离子水漂洗，使pH至8左右（用pH试纸检查）。
再改用0.5ml/L HCl 溶液浸泡1h以上，去酸溶液，用无离子水洗至pH6左右。
然后用0.0175mol/L，pH6.7磷酸盐缓冲液，浸泡平衡后使用。
2．装柱用0.0175mol/L，pH6.7，磷酸盐缓冲溶液浸泡已处理好的DEAE-纤维素，并更换1～2次。
然后搅拌均匀，灌入层析柱中，直至纤维素柱床高约17cm左右为止。
柱床形成后，在洗脱瓶装入0.0175mol/L pH6.7磷酸盐缓冲溶液，接在层析柱上口，打开柱下端出口，使磷酸盐缓冲溶液流过纤维素，直至流出液的pH值与磷酸盐缓冲溶液的pH值完全相同（用pH 试纸不断检查）为止。
猪血清IgG的分离纯化及鉴定
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2、主要试剂
试剂名称 规格 出产厂家
三氯醋酸
正辛酸 氯化钠
分析纯
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衢州巨化试剂有限公司 天津市永大化学试剂开发中心
氢氧化钠
盐酸 Tris
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无水乙醇
醋酸
分析纯
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二硫键，还原成两条单链，再进一步与SDS结合
成带大量负电荷的SDS-蛋白复合物，SDS-PAGE 电泳呈现两条较浓的条带。
猪血清球蛋白经正辛酸法提取，DEAE纯化后，
所得IgG较纯净，基本无其它杂蛋白，表明该提
取纯化工艺能得到较纯净的免疫球蛋白。
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1、标准曲线制作
以标准蛋白质相对分子质量的对数（lgMw） 为纵坐标，蛋白质迁移距离为横坐标，得到以下
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4、猪血清IgG分子量测定——SDS-PAGE
配制SDS-PAGE凝胶。
将透析过的IgG样品液和标准蛋白液与上样缓冲液混
合后在沸水浴中加热5min，各取20µL加入凝胶板的 样品槽中，进行电泳。
DEAE-纤维素离子交换层析纯化血清白蛋白
05 结论与展望
研究结论
DEAE-纤维素离子交换层析是一种有效的血清白蛋白纯化方法，具有高 分辨率和高回收率的特点。
通过优化实验条件，如流速、pH值和离子强度等，可以进一步提高血清 白蛋白的纯度和产量。
DEAE-纤维素离子交换层析纯化血清白蛋白的实验结果证明了该方法的 可行性和实用性，为大规模制备高纯度血清白蛋白提供了新的途径。
5. 洗脱
用不同浓度的NaCl溶液 进行洗脱，收集洗脱液。
6. 检测
用紫外可见分光光度计 和电导仪检测洗脱液中 血清白蛋白的纯度和含
量。
实验步骤
1. 准备实验试剂和仪 器。
3. 将DEAE-纤维素装 入层析柱。
2. 制备DEAE-纤维素 离子交换剂。
实验步骤
4. 用缓冲液平衡层析柱。 5. 将血清白蛋白样品加入层析柱。
实验方法
离子交换层析原理
利用DEAE-纤维素与血清白蛋白 之间的离子相互作用，通过改变 洗脱液的离子强度，将血清白蛋 白与其他杂质分离。
1. 样品处理
将血清白蛋白样品稀释至适当浓 度。
2. 装柱
将DEAE-纤维素装入层析柱中。
实验方法
3. 平衡
用缓冲液平衡层析柱。
4. 上样
将稀释后的血清白蛋白 样品加入层析柱。
分离和纯化核酸
核酸是生物遗传信息的载体，包括DNA和RNA。通过DEAE-纤维素离 子交换层析可以分离和纯化各种核酸，用于研究核酸的结构和功能以及 制备核酸制品。
03 实验材料与方法
实验材料
血清白蛋白样品
缓冲液：Tris-HCl、NaCl 等
DEAE-纤维素离子交换剂
洗脱液：不同浓度的 NaCl溶液
研究目的和意义
8DEAE纤维素离子交换层析纯化血清白蛋白
（3）平衡：装柱后接上恒压贮液瓶，用0.06mol/L
NH4Ac （pH 6.5）洗涤平衡，流速 1ml/min。
2、DEAE—纤维素层析纯化白蛋白
• 1）上样：将4ml 用缓冲液稀释后的血清样品加入上述已平衡 好的层析柱表面，使样品进入柱床内。小心用4ml 0.06mol/L NH4Ac缓冲液洗涤沾在管壁上的蛋白质样品，使其进入床内。
基质
电荷基团 反离子
纤维素－O — CH2— COO-— Na＋ 阳离子交换剂
树脂 －O — N+(CH3)2 — OH- 阴离子交换剂
8DEAE纤维素离子交换层析纯 化血清白蛋白
CM- cellulose (Carboxymethyl cellulose)
DEAE- cellulose (diethylaminoethyl cellulose)
8DEAE纤维素离子交换层析纯化血 清白蛋白
• 根据待分离物质带电性质不同的分离纯化方法。 • 以离子交换剂为固定相，特定的离子溶液为流
动相，依据各种离子或离子化合物与离子交换 剂的结合力不同进行分离纯化的层析方式。
离子交换剂
离子交换剂由基质、电荷基团（或称功能基团） 和 反离子组成。基质一般是不溶性聚合物，如 纤维素，交联葡聚糖，交联琼脂糖等；
• DEAE-纤维素离子交换层析（Ion Exchange Chromatography, IEC）纯化 血清白蛋白
8DEAE纤维素离子交换层析纯 化血清白蛋白
1、分离血清得到高纯度的白蛋白
2、掌握DEAE-纤维素离子交换层析原理与 实验操作技术
3、了解紫外检测仪、自动部分收集器、记 录仪、恒压高位槽的原理与使用方法
DEAE纤维素离子交换层析法分离血清蛋白
装柱注意事项
• 将处理好的纤维素悬液倾入层析柱内 （注 意不要带入气泡，如混悬液过浓，可增加 适量Na2HPO4液）
• 打开恒流泵，使液体流出，控制流速为3-6 秒1滴。直到全部纤维素都放入柱内（或柱 中纤维素沉积至一定高度）
• 注意：一定不要干柱
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装柱后期
• 再次检查整套层析设备是否正确连接 • 调好检测零点及流速：以0.01mol/L
生物化学实验
DEAE纤维素离子交换层析法 分离血清蛋白
指导教师：曹文华
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[实验目的]
1.掌握DEAE-纤维素离子交换层析法 分离血清蛋白质的实验原理及过程。
（参见教材P94-95实验十六）
2.熟悉层析技术的相关原理。 （参见教材P12-23：包括层析技术的概念、分
类及分离原理。离子交换层析法的基本原理、 介质种类、洗脱方式等。整套层析设备的组 成及使用等）
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离子交换剂：是一类含有可解离基团的不溶性的高 分子化合物。
根据交换剂的结构不同，分为 离子交换树脂
分类 离子交换纤维素 离子交换葡聚糖和离子交换琼脂凝胶
根据交换剂的性能不同，分为 阳离子交换剂 阴离子交换剂
*
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本实验分离原理
本实验是用离子交换层析的分离原理，将血 清蛋白质（白蛋白PI=4.88(4.7-4.9); α1球蛋 白PI=α1球蛋白PI = 5.06; β球蛋白PI=5.12; γ球蛋白PI=6.85-7.50 ）在pH为8的条件下 交换到装在柱子中的DEAE纤维素离子交换 剂（阴离子交换剂）上后，应用梯度洗脱 法，逐渐改变pH与离子强度，将血清中各 种蛋白质组成成分逐步洗脱下来，从而达 到分离提纯的目的。
Na2HPO4为标准调基线（吸光度A为5%， 透光率T为95%）；流速为5-10滴每分钟(612秒1滴)。 • 记录仪：摘下笔帽，笔落下，启动，测量 状态，走纸速度为6cm/h, 量程为100mV
血清免疫球蛋白G的分离纯化及鉴定
实验八血清免疫球蛋白G的分离纯化及鉴定为了初步掌握蛋白质的分离纯化技术，选择了从家畜血清中分离纯化免疫球蛋白G （Immunoglobulin G，简称IgG）的实验。
血清中的蛋白质有数十种之多，IgG是球蛋白的一种。
分离纯化蛋白质的方法是利用不同蛋白质的某些物理、化学性质（如在一定条件下带电的情况、分子量、溶解度等）的不同而建立起来的，其中有盐析、离子交换、凝胶过滤、亲和层析、制备电泳和超速离心等。
在分离纯化时，要根据情况选用几种方法互相配合才能达到分离纯化一种蛋白质的目的。
本实验采用硫酸铵盐析、DEAE-纤维素离子交换及凝胶过滤等方法，提取家畜血清中IgG。
其原理及操作如下：㈠硫酸铵盐析1.试剂饱和硫酸铵溶液pH7.0：称取（NH4）2SO4760g,加蒸馏水至1000ml，加热至5℃，使绝大部分硫酸铵溶解，置室温过夜，取上清液，用氢氧化铵调pH至7.0。
（内含0.15mol/L NaCl，简称PBS）：取0.2mol/L Na2HPO4磷酸缓冲溶液（0.01mol/L，pH7.0）溶液30.5ml，0.2mol/L NaH2PO4溶液19.4ml，加NaCl8.5g，加蒸馏水至1000ml。
磷酸缓冲溶液（0.0175mol/L，pH6.7）（不含NaCl，简称PB）：取0.2mol/L Na2HPO4溶液43.5ml，0.2mol/L NaH2PO4溶液56.6ml混合，用蒸馏水稀释至1000ml。
2.操作①取家畜血清5ml，加磷酸缓冲溶液（0.1mol/L，pH7.0）5ml，混匀，滴加（边摇边搅拌）饱和硫酸铵4ml（此时溶液硫酸铵饱和度约为20%）。
静置20min，以3000r/min 离心15min，沉淀为纤维蛋白（弃去），上清液中含清蛋白、球蛋白。
②取上清液，再加饱和硫酸铵溶液6ml（方法同前），此时溶液硫酸铵饱和度为50%，静置20min，以3000r/min 离心15min，上清液中含清蛋白，沉淀为球蛋白。
2019年血清蛋白质的分离纯化与鉴定.doc
血清蛋白质的分离纯化与鉴定刘欢1张唯2赵澜2彭垠婷2 徐波2郭小李2(1．生化专业细胞生物学 51041300069 导师：张红锋;2．华东师范大学生命科学学院)摘要：通过系统的生化制备与分析实验，让学生基本掌握了包括脱盐、亲和层析、醋酸纤维薄膜电泳、SDS-PAGE、HPLC和冷冻干燥在内的生化技术。
从而为以后的科研工作打好基础。
关键词：层析；电泳；SDS-PAGEAbstract:By doing biochemichal preparing and analyzing experiment, technologies such as protein concentration detecting,enzyme activity testing, chromatography, acetate green electrophoresis, HPLC ,SDS-PAGE and other biotechnological techniques are mastered. Students are made qualified to their research work.Keywords: chromatography ; electrophoresis ; SDS-PAGE一、前言生命物质的制备和分析是现代生物化学中必不可少且又非常实用的技术。
本实验通过对兔血清蛋白的分离，让我们基本掌握常用的技术，初步了解了纯化技术的整体步骤和整个生化技术的整体流程，为我们以后自己分离纯化蛋白质产物建立了一个基本的概念，以及为以后的研究工作打下基础。
这些技术都是常用而成熟的技术，但是一个多世纪以来，尽管生物技术有了飞速发展，它们仍一直在发挥着重要的，不可替代的作用。
这些技术包括：（一）．蛋白质检测技术——电泳技术Hardy[1，2，3]发现，许多生物胶体，如蛋白质、酶等有特征的电泳迁移率（electrophoretic mobilities）。
血清蛋白、-球蛋白的分离纯化与鉴定
血清清蛋白、γ-球蛋白的分离纯化与鉴定之答禄夫天创作（一）血清清蛋白、γ-球蛋白的分离与纯化【目的要求】1．了解蛋白质分离提纯的总体思路。
2．掌握盐析法、分子筛层析、离子交换层析等实验原理及操纵技术。
【实验原理】血清中含有清蛋白和各种球蛋白（α-β-γ-球蛋白等），由于它们所带电荷分歧、相对分子质量分歧，在高浓度盐溶液中的溶解度分歧，因此可利用它们在中性盐溶液中溶解度的差别而进行沉淀分离，此法称为盐析法。
本实验应用分歧浓度硫酸铵分段盐析法可将血清中清蛋白、球蛋白初步分离。
在半饱和硫酸铵溶液中，血清清蛋白不沉淀，球蛋白沉淀，离心后清蛋白主要在上清液中，沉淀的球蛋白加少量水可使其重新溶解。
用盐析法分离而得的蛋白质含有大量的硫酸铵，会妨碍蛋白质的进一步纯化，因此必须去除，经常使用的有透析法、凝胶过滤法等。
本实验采取凝胶过滤法，该法是利用蛋白质与无机盐类之间相对分子质量的差别除去粗制品中盐类。
脱盐后的蛋白质溶液再经DEAE纤维素层析柱进一步纯化。
DEAE纤维素为阴离子交换剂，在pH 6.5的条件下带有正电荷，能吸附带负电荷的α-球蛋白和β-球蛋白（pl分别为4.9、5.06和5.12），而γ-球蛋白（pl7.3）在此条件下带正电荷，不被吸附故直接从层析柱流出，此时收集的流出液即为纯化的γ-球蛋白。
提高醋酸铵溶液的浓度到0.06 mol/L，DEAE纤维素层析柱上的ß-球蛋白及部分a-球蛋白可被洗脱下来。
将醋酸铵溶液的浓度提高至，则清蛋白被洗脱下来，此时收集的流出液即为较纯的清蛋白。
经DEAE纤维素阴离于交换柱纯化的清蛋白、γ－球蛋白液往往体积较大，样品质量分数较低。
为便于鉴定，常需浓缩。
浓缩的方法很多，本实验选用聚乙二醇透析浓缩的方法。
血清清蛋白、γ-球蛋白分离纯化后，选用醋酸纤维薄膜电泳法鉴定其纯度。
【试剂与器材】1.试剂.（1）饱和硫酸铵溶液：称取固体硫酸铵850g加入1000mL蒸馏水中，在70~80℃下搅拌促熔，室温中放置过夜，瓶底析出白色结晶，上清液即为饱和硫酸铵液。
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第２ ７卷 第 ４期
２０ ０ ８年 ７月
食 品 与 生 物 技 术 学 报
Ｊ ｒ ｌｏ ｏ ｃ ｅ ｅ ａ ｄ Ｂｉ ｔ ｃ ｏ ｏ ｙ ｏｕ ｎａ ｆＦｏ ｄ Ｓ ｉｎｃ ｎ ｏ ｅ ｈｎ ｌ ｇ
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Ａｂｓｒ ｃ ： ｔａ ｔ Ｔｈｉ ｍａ ｓ ｒｐｔ ｔ ｉ ｄ ｈｅ ｏｒ ｉ ｅ ｕ ｐｒ ｅ ｎ ｆ ａ ｔｏ ｔ ｄ ｂｙ Ｄｉ ｔ ｌ ｍｉ ｅ ｈｙ ｓ ｎｕ ｃ ｉ ｓ ｕｄ ｅ ｔ ｐ ｃｎｅ ｓ ｒ ｍ ｏｔ ｉ ｒ ｃ ｉ ｎａ ｅ ｅ ｈｙ ａ ｎｏ ｔ ｌ
此 时血 清 中其它 猪 血 清蛋 白与 Ｄ ＡＥ纤 维 素 ５ （ 称 Ｄ ５ ） Ｅ ２简 Ｅ ２
蛋 白质 组 成 非 常 复 杂 ， 中 自蛋 白 含 量最 高 ， 次 其 其
为 免疫球 蛋 白。除 了免 疫 球 蛋 白 ， 血 清 中 的运 铁 猪 蛋 白 、 菌酶 均具 有 生 物 活性 。根据 国家 统 计 局 的 溶 数据 ，０ ４年 我 国猪 血 产 量 达 到 １ ０万 吨 ， 这 些 ２０ ４ 而 猪血 并没 有得 到有 效 的利 用 ， 因此 从 猪 血 中提 取 各 种活 性蛋 白具 有 “ 废 为 宝 ” 作用 。 目前 ， 于 猪 变 的 对
的基 础上 ， 别 以 Ｎａ １ 分 Ｃ 浓度 ０ ０ ０ 、 ． ８ ０ １ ０ １ 、． ５ ０ ２ｍｏ／ 的磷 酸 盐缓 冲 液 进 行 阶段 、． ５ ０ ０ 、 ． 、． ２ ０ １ 、 ． ｌＬ
洗脱 ， 血 清蛋 白分为 ８个部分 。 将 关键 词 ：猪 血清 蛋 白； Ｅ Ｄ ＡＥ 纤维素 ５ ； 离纯 化 ２分
Ｃｅｌ ｌｓ ２ ｌ ｏ ｅ５ ．Ｔｈ ｅ ｕ ｔｓ ｏ ｄ ｓ ｖ ｎ ｆａ ｔｏ ｓ ｗｅ ｅ ｏ ｔｉ ｅ ｌ ｔ ｄ ｗｉｈ ０～ ０ ３ ｌ Ｌ Ｎａ １ ｕ ｅ ｒ ｓ ｌ ｈ ｗｅ ｅ ｅ ｒ ｃｉｎ ｒ ｂ ａｎ ｄ ｅ ｕ ｅ ｔ ． ｍｏ／ Ｃ
文 章 编 号 ：６ ３１８ （Ｏ ８ ０ —０ ５０ １７ —６ ９ ２ Ｏ ）４０ ７ —４
ＤＥ ＡＥ纤维素分离猪血 清蛋 白
罗 磊 樊 金 铃 丁 霄霖 ， ，
（ ．河南科 技 大学 食 品与生物 工程 学 院 ，河 南 洛 阳 ４ １ ０ ； ．江 南大 学 食 品学 院 ， 苏 无锡 ２ ４ ２ ） １ ７０ ３ ２ 江 １ １ ２
摘 要 ： ＤＥ 对 ＡＥ 纤 维 素 ５ （ ２ 简称 Ｄ ５ ） 离猪 血 清 蛋 白进 行 了研 究 。 结 果 表 明 ： Ｈ ． Ｅ ２分 ｐ ７ ４时 ， ０ 以
～
０ ３ｍｏ／ ． ｌＬ的 Ｎａ １ 酸 盐缓 冲 液梯度 洗 脱 ， ５ Ｃ磷 ＤＥ ２可 以将 血 清 蛋 白分为 ７个部 分 。在 梯 度 洗脱
ＬＵＯ ｉ ＦＡＮ ｉ—ｉｇ ， ＤＩ Ｌｅ ， Ｊｎ ｌ ｎ ＮＧ ａ —ｉ。 Ｘｉｏ ｌ ｎ
（ ．Ｃ ｌ ｇ ｆ ｏｄ ａ ｄＢｏｅｈ ｏｏ ｙ Ｈｅａ ｉｅｓ ｙｏ ｃ ｎ ｅａ ｄＴｅｈ ｏｏ ｙ Ｌ ｏ ａ ｇ４ １０ ， ｈｎ ；． １ ｏｌ ｅｏ ｏ ｎ ｉｔｃ ｎ ｌｇ ， ｎｎ Ｕｎｖｒｉ ｆＳ ｉ ｃ ｎ ｃｎ ｌｇ ， ｕ ｙｎ ７ ０ ３ Ｃ ｉａ ２ ｅ Ｆ ｔ ｅ
结 合 程度 强 弱 的 不 同 ， 过 改 变 离 子 强 度 ， 以将 通 可 不 同 的 蛋 白质 分 别 洗 脱 下 来 ， 到 分 离 纯 化 的 目 达 的＿ ］ ２ 。为 了充 分 开 发 猪 血 资 源 ， 别 是 对 血 清 中 特
ｔ ｅｃ ｎ ｅ ｔａ ｉｎ ｏ Ｃ１ｉ Ｂ ｒ ０ ０ ， ． ８， ． ０ １ ， ． ５， ． ｌＬ． ｈ ｏ ｃ ｎ ｒ ｔ ｆＮａ ｎ Ｐ Ｓ ａ ｅ０， ． ５ ０ ０ ０ １， ． ２ ０ １ ０ ２ ｍｏ ／ ｏ
Ｋｅ ｒ ： Ｐｏ ｃ ｎ ｒ ｍ ｒ ｔ ｉ Ｄｉ ｔ ｙ ｗｏ ｄｓ ｒ ｉ ｅ Ｓｅ ｕ ｐ ｏ ｅ ｎ； ｅ ｈｙｌｍ ｉ ｏｅ ｈｙｌＣｅ ｌ ｏ ｅ ５ ｓ ｐ ｒ ｔ ａ ｎ ｔ ｌｕｌ ｓ ２； ｅ ａ ａ ｅ
猪 血 由红 细胞 和 血 浆组 成 ， 中血 浆 蛋 白约 占 其
血 液 总量 的 ４ ６ 。在 除 去纤 维 蛋 白原 的 血 清 中 ， ．
猪 血清 中 Ｇ 型 免 疫 球 蛋 白 （ 称 ＩＧ） 等 电 简 ｇ 的 点 为 ７ ４ 当洗脱 液 ｐ 值 为 ７ ４时 ＩＧ不 带 电， ．， Ｈ ． ｇ 而
中 图分 类 号 ： ５ ３ Ｑ ５ ２ １ Ｑ ０ ； ９ ． 文献标 识 码 ： Ａ
Ｓ ｕ ｆ Ｐｏ ｃ ｎ ｅ ｕ Ｐｒ ｔ ｉ ａ ｔｏ ｔ ｄ ｂ ｔ ｄｙ ｏ ｒ ｉ ｅ Ｓ ｒ ｍ ｏ ｅ ｎ Ｆｒ ｃ ｉ ｎａ ｅ ｙ
Ｄ ｉ ｔ ｌ ｍ ｉ ｏ ｔ ｙ ｌｕ ｏ ｅ ｅ ｈｙ ａ ｎ ｅ ｈ ｌＣｅ ｌ ｌ ｓ