考研生物化学-12
考研生物化学-12
(总分：100.00，做题时间：90分钟)
一、选择题(总题数：29，分数：38.00)
1.酶之所以能加速反应速度，并不是因为______。
（分数：1.00）
A.使反应物集中于酶分子
B.使反应物的键适当定向
C.利用肽键的能量使反应活化能下降√
D.提供酸碱侧链作为质子供体和受体
解析：
2.双底物双产物酶促动力学分为哪两大类?______
（分数：1.00）
A.序列反应和随机反应
B.有序反应和乒乓反应
C.乒乓反应和序列反应√
D.有序反应和随机反应
解析：
3.有的酶存在多种同工酶形式，这些同工酶所催化的反应______。
（分数：1.00）
A.并不完全相同
B.完全相同，而且反应的平衡常数也相同
C.完全相同，但由于每一种同工酶的活性不同，反应的平衡常数可以不同√
解析：
4.一种酶的竞争性抑制剂将有下列哪种动力学效应______。
（分数：1.00）
A.Km增加，Vmax不变√
B.Km减小，Vmax不变
C.Vmax增加，Km不变
D.Vmax减小，Km不变
解析：
5.达到反应平衡时决定酶催化反应中底物转化为产物比率的参数是______。
（分数：1.00）
A.酶的比活力的高低
B.酶的Vmax的大小
C.酶的转换数√
D.酶的Km值
解析：
6.下列哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度?______
（分数：1.00）
A.不可逆抑制
B.竞争性可逆抑制剂√
C.非竞争性可逆抑制剂
D.反竞争性可逆抑制剂
解析：
7.已知某种酶的K m值为0.05mol/L，要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80%时，底物浓度应是多少?______
（分数：1.00）
A.0.04mol/L
B.0.8mol/L
C.0.2mol/L √
D.1.0mol/L
解析：
8.酶促反应的初速度与下列哪项有关?______
（分数：1.00）
A.与酶浓度成正比√
B.与底物浓度无关
C.Km值成正比
D.与温度成正比
解析：
9.酶促反应降低反应活化能的能量来源于______。
（分数：1.00）
A.底物化学键的断裂所释放的化学能
B.酶与底物结合能√
C.底物形变能
D.酶构象变化所释放的能量
解析：
10.二异丙基磷酰氟(DIPF)是下列哪种酶的抑制剂?______
（分数：1.00）
A.葡萄糖氧化酶
B.乙酰胆碱酯酶√
C.琥珀酸脱氢酶
D.细胞色素氧化酶
解析：
11.米氏方程只不过是下列哪个反应情况的一种特殊形式?______
（分数：1.00）
A.产物浓度[P]→0时√
B.底物浓度[S]→0时
C.底物浓度[S]极大量时
D.酶浓度[E]极大量时
解析：
12.在一个代谢途径中，关键酶往往是催化其一系列反应中的下列哪种反应的酶?______ （分数：1.00）
A.最先一个反应
B.最后一个反应
C.中间一个反应
D.最独特的第一个反应√
解析：
13.下列哪种是唾液淀粉酶的激活剂?______
A．Cl -
B．Na +
C．
D．H +
（分数：1.00）
A. √
B.
C.
D.
解析：
14.测定酶活力时，反应速度对底物为______。
（分数：1.00）
A.一级反应√
B.零级反应
C.混合级反应
D.二级反应
解析：
15.下列抑制剂中哪些是竞争性抑制______。
（分数：1.00）
A.丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶√
B.碘乙酸抑制磷酸甘油醛脱氢酶
C.乐果抑制乙酰胆碱酯酶
D.TPCK抑制胰凝乳蛋白酶
解析：
16.下列哪种反应不是酶的可逆共价修饰?______
（分数：1.00）
A.磷酸化/去磷酸化
B.腺苷化/去腺苷化
C.甲基化/去甲基化
D.酶原激活/酶失活√
解析：
17.当酶促反应速度达到最大反应速度的75%时，K m与[S]的关系是______。（分数：1.00）
A.=Km
B.=2Km
C.=3Km √
D.=4Km
解析：
18.丙二酸对琥珀酸脱氢酶动力学特征的影响是______。
（分数：1.00）
A.Km上升，Vmax不变√
B.Km下降，Vmax不变
C.Km不变，Vmax上升
D.Km下降，Vmax下降
解析：
19.从某组织提取液中提取一种酶，最理想的是酶制品的______。
（分数：1.00）
A.蛋白质含量高
B.活力单位数最高
C.比活力最高√
D.Km值最低
解析：
20.专一水解甲硫氨酸羧基形成的肽键的是______。
（分数：1.00）
A.胰蛋白酶
B.胰凝乳蛋白酶
https://www.360docs.net/doc/786673628.html,Br √
D.胃蛋白酶
解析：
21.磺胺类药物抑制细菌生长属于______。
（分数：2.00）
A.不可逆抑制
B.竞争性抑制√
C.非竞争性抑制
D.反竞争性抑制
解析：
22.胃蛋白酶是典型的______。
（分数：2.00）
A.天冬氨酸酶√
B.丝氨酸酶
C.半胱氨酸酶
D.组氨酸酶
解析：
23.竞争性抑制剂的抑制程度与下列哪种因素相关?______ （分数：2.00）
A.作用时间
B.酶与抑制剂亲和力的大小
C.抑制剂浓度√
D.酶与底物亲和力的大小
解析：
24.当K m值等于0.25[S]时，反应速度为最大速度的______。（分数：2.00）
A.70%
B.75%
C.80% √
D.90%
解析：
25.谷氨酰胺合成酶受何共价调节?______
（分数：2.00）
A.磷酸化/脱磷酸化
B.甲基化/脱甲基化
C.乙酰化/脱乙酰化
D.腺苷酰化/脱腺苷酰化√
解析：
26.关于酶的变构调节，下列说法是错误的是______。
（分数：2.00）
A.变构剂与酶分子上的催化部位结合
B.使酶蛋白构象发生改变，从而改变酶活性
C.酶分子大多有调节亚基和催化亚基
D.变构调节都产生正效应，即加快反应速度√
解析：
27.反竞争性抑制剂应是与______。
（分数：2.00）
A.酶促反应的底物结合
B.酶结合
C.酶和底物形成的中间复合物结合√
D.产物结合
解析：
28.根据解离常数判断下列哪组酶与底物的亲和力最高______。
? A.K s=10-5
? B.K s=10-3
? C.K s=10-9
? D.K s=10-7
（分数：2.00）
A.
B.
C. √
D.
解析：
29.酶催化反应时，所产生的能量效应是______。
（分数：2.00）
A.提高底物的能量水平
B.降低反应的自由能
C.提高反应的活化自由能
D.降低反应的活化自由能√
解析：
二、填空题(总题数：31，分数：62.00)
30.酶活性测定体系的关键在于 1。
（分数：2.00）
解析：可靠性
31.酶容易失活，如何保存酶制品是一个很重要的问题，通常酶制品的保存方法有 1和 2等。
（分数：2.00）
解析：低温，干燥
32.酶的磷酸化和脱磷酸化作用是 1共价修饰调节酶活性的一种重要方式。
（分数：2.00）
解析：可逆
33.在酶的双倒数作图中，只改变斜率，不改变纵轴截距的抑制为 1。
（分数：2.00）
解析：竞争性抑制
34.对于一个服从米氏动力学方程的酶，设当[S]为K m，V为35μmol/(L·min)时的酶促反应的V max为1，当[S]为2×10 -8 mol/L，V为40μmol/(L·min)时的酶的K m值是 2。
（分数：2.00）
解析：70μmol/min，1.5×10 8μmol/L
35.有一类不可逆抑制剂具有被酶激活的性质，被称为 1型不可逆抑制剂，又可称作酶的 2。
（分数：2.00）
解析：K cat，自杀性底物
36.酶的催化机理中，侧链基团既是一个很强的亲核基团又是一个很有效的广义酸碱基团的残基是 1。
（分数：2.00）
解析：组氨酸
37.寡聚酶的基本结构单位是 1；多酶体系的基本结构单位是 2。
（分数：2.00）
解析：亚基；独立功能的酶
38.大多数转氨酶需要 1作为氨基受体，而且催化反应的平衡常数为 2。
（分数：2.00）
解析：α-酮戊二酸，1.0
39.当 1时，酶促反应速度与[E]成正比。
（分数：2.00）
解析：底物浓度大于酶浓度
40.酶促反应初速度是指在设定的反应时间内，底物转化量不超过起始浓度 1的速度。
（分数：2.00）
解析：5%
41.酶的活性中心的两个功能部位为 1和 2。
（分数：2.00）
解析：催化部位，结合部位
42.在研究酶活性中心时，常用的化学试剂DFP可以修饰 1残基，TPLK修饰 2残基，碘乙烷修饰 3基团。
（分数：2.00）
解析：丝氨酸，组氨酸，半胱氨酸
43.一个酶单位是在一定条件下1min内转化 1底物的酶量。
（分数：2.00）
解析：1μmol
44.酶的专一性分为 1和 2。
（分数：2.00）
解析：绝对专一性，相对专一性
45.一个K cat型不可逆抑制所具有的主要结构特征是 1和 2。
（分数：2.00）
解析：专一性，潜伏性
46.别构效应物是指能与酶的 1结合，从而改变酶活性的物质。
（分数：2.00）
解析：调节亚基
47.酶活性的调节控制包括酶的别构调节(正负反馈调节)，可逆的化学修饰，酶原激活，激活蛋白和抑制蛋白的调控，此外还有 1和 2调控等。
（分数：2.00）
解析：激素，酶浓度
48.多酶复合体具有自身调节的机制，第一步反应一般是限速步骤，可被其他反应物1，这种作用称之为2，催化这步反应的酶往往是 3。
（分数：2.00）
解析：抑制，反馈抑制，限速酶
49.生物酶工程是在化学酶工程的基础上发展起来的，是以酶学与DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。具体来说生物酶工程主要包括三个方面： 1， 2， 3。
（分数：2.00）
解析：酶的生产，酶的改性，酶的应用
50.为保护酶的活性，对以巯基为活性基团的酶应添加 1；对以Asp为活性基团的酶应添加 2。
（分数：2.00）
解析：巯基乙醇，苄酯
51.写出参加酶活性中心出现频率最高的5种氨基酸是 1、 2、 3、 4和 5。
（分数：2.00）
解析：组氨酸，丝氨酸，半胱氨酸，赖氨酸，天冬氨酸
52.常用的酶活力测定方法有 1、 2和3°
（分数：2.00）
解析：分光光度法，荧光法，同位素法
53.6大酶类，依次为 1、 2、 3、 4、 5、6°
（分数：2.00）
解析：氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类，连接(合成)酶类
54.酶的必需基团是由 1和 2组成。
（分数：2.00）
解析：活性中心基团，维持活性中心空间构象必需的基团
55.同工酶往往具有——动力学性质或调节性质，而在结构上有微小差别。
（分数：2.00）
解析：相似
56.丙酮酸脱氢酶系统受 1、 2和 3三种调节控制。
（分数：2.00）
解析：产物抑制，核苷酸反馈调节，可逆磷酸化作用的共价调节
57.酶分子是与其催化反应中的 1在结构上互补的分子。
（分数：2.00）
解析：过渡态
58.如果某种酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为K mA、K mB、K mC，且K mA＞K mB＞K mC，则此酶的最适底物是 1。
（分数：2.00）
解析：C
59.裂解酶和合成酶的最大区别是 1。
（分数：2.00）
解析：合成酶催化的反应必须与ATP相偶联，并由两种物质合成一种物质60.根据国际酶学系统分类法，催化丙酮酸生成草酰乙酸的酶为 1酶类。
（分数：2.00）
解析：连接(合成)酶类(Ⅵ类)
《生物化学》考研复习重点大题
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
2021厦大生物学考研真题经验参考书
厦大考研的那些事儿 ——生物学
我的考研史 时间过得可真快啊，2018级考研已经落幕半年了，但是一提起这段自我感觉略带些传奇色彩的考研史我就心潮澎湃，激动不已，当然更多的是感慨，毕竟这一路走来，用一句话形容就是：“兄弟，咱太不容易了！”。如今一举成功拿到目标院校的录取通知书，这成就感简直无法言表，就差眼泪夺眶而出了。为了分享，同时也是为了纪念我人生路上的这一次小成功，决定把我在备考时期准备的资料全部记录在此。 先说下我自身情况，我本科就读于一所普通二本院校，在上大二的时候，身边的同学，老师还有亲戚朋友有意无意的都会提起来：“你以后怎么打算的啊？”，“将来想做什么工作啊？”，“你以后想往什么方向发展啊？”，每次听到这些问题的时候我就会感到很迷茫，相信大家被问到的时候也会有同样的感觉，我专业是学习生物的，虽然不知道自己将来能干什么但是我觉得我还是挺喜欢这个专业的，而且专业课的升级在院系也是名列前茅的，不止一个专业课老师建议我深造，能在这个专业领域有所建树，可能是也和我个人的沉稳、耐心和认真的性格有关系。所以当时就开始考虑考研继续深造的这个事情，等大二下学期的时候，身边的同学都开始陆续的准备考研了，我也算是跟上大部队的潮流，下定决心跟他们一起准备考研。 在没决定考研之前，我就对厦门大学有一个情结，因为不止有一个人跟我说厦门大学环境好，学习氛围也好，网上的校园风景的图片更是吸引我，当时我还有开玩笑说，如果要是考研究生的话我就报考厦门大学。当我真的决定报考厦门大学的时候，可能所有人，甚至包括我的专业课老师都觉得我这目标订的有点儿高，因为我是一个普通二本院校的学生，而考研的目标院校确是一个名副其实的985院校，这个难度不是一般的大，即使我的专业课感觉学的还不错。当然，我的心里也没底，那个时候，可以说厦门大学就是我一个梦，连我自己都没有想过这个梦真的实现了。 既然已经决定好了自己的目标院校，那就要努力一搏，即使考不上，至少我也曾为我的目标认真的奋斗过，不会给自己留下遗憾，所以，备考的那段日子我真的是拼尽全力，那种劲头可能比高三学生来的还要猛烈，总算是皇天不负有心人，最后能够如愿以偿拿到录取通知书。
考研生物化学名词解释
PartI生化名解 1.肽单元(peptideunit):参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2.结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3.模体(motif):在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4.蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5.蛋白质的等电点(isoelectricpoint,pI):当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6.酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考)
生物化学考研资料
第五章 蛋白质III：蛋白质的性质、分离与鉴定 第一节蛋白质性质 一、蛋白质的酸碱性质 蛋白质等电点（pI） 溶解度最小 二、蛋白质分子的大小 KD，kd，kD，kDa （kilodalton） 寡聚蛋白质（oligometric protein） 超分子复合物（supramolecular complex） 蛋白质分子量可粗略估计（AA平均分子量约为110 dalton） 三、蛋白质的胶体性质 质点范围：1-100 nm 蛋白质胶体系统稳定的原因： 水化层（hydration mantle） 双电层（electric double layer） 第二节蛋白质的分离纯化 一、蛋白质分离提纯的一般原则 高纯度、高活性、高回收率 二、蛋白质的分离方法 （一）根据分子大小不同的分离方法 1.透析（dialysis）和超滤（ultrafiltration） 半透膜（玻璃纸，火棉纸） 透析常用于蛋白质溶液的除盐 超滤常用于蛋白质溶液的除盐、浓缩 3.凝胶过滤（gel filtration chromatography） 分子筛层析，分子排阻层析 交联葡聚糖（Sephadex） 聚丙烯酰胺凝胶（Bio-Gel P） 琼脂糖凝胶（Sepharose，Bio-Gel A） 凝胶过滤原理 根据蛋白质分子大小用凝胶作为介质分离蛋白质的一种柱层析方法。 比凝胶网孔大的分子被排阻在凝胶颗粒外，而最先流出柱外；比网孔小的分子能不同程度的自由出入凝胶颗粒的内外，洗脱路径长，因而得到分离。 （二）利用溶解度差别的分离方法 1. 等电点沉淀 2. 蛋白质的盐溶与盐析 3. 有机溶剂分离法 4. 温度对蛋白质溶解度的影响 （三）根据电荷不同的分离方法 1 电泳（electrophoresis） 在一定的电场和介质中，蛋白质迁移速度与蛋白质分子量、所带电荷及分子形状有关。 迁移率＝某一蛋白条带移动距离/前沿到达距离 a. 聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）丙烯酰胺和交联试剂（甲叉双丙烯酰胺）在过硫酸铵催化下聚合而成。 可以控制孔径大小 b. 不连续电泳（discontinuous electrophoresis） 凝胶孔径（浓缩胶，分离胶）、缓冲液、pH 三种效应：电荷效应、分子筛效应、浓缩效应 c. 毛细管电泳（capillary electrophoresis） 50 m内径 d. 等电聚焦电泳（IFE） 蛋白质在具有pH梯度的介质中进行分离。在电场中，每种蛋白质成分将移向并停留在等于其等电点的pH处，形成一个很窄的区带。 用途：按等电点分离蛋白质 鉴定蛋白质等电点 2.离子交换柱层析 （ion-exchange chromatography） 纤维素离子交换剂 阳离子交换剂: CM-Cellulose(羧甲基纤维素) 阴离子交换剂: DEAE-Cellulose 葡聚糖离子交换剂（Sephadex ion exchanger）兼分子筛效应 （四）根据蛋白质的吸附特性分离 填料有： 羟基磷灰石、活性碳、硅胶、氧化铝等 （五）利用特异生物学亲和力纯化 利用蛋白质所具有的生物学特异性，通过与特异配基专一、可逆结合（非共价结合）分离蛋白质的一种层析方法。优点：高效、高纯 亲和层析（afinity chromatography） 快速蛋白液相层析 fast protein liguid chromatography(FPLC) 思考题 蛋白质胶体稳定性的原因 凝胶过滤、离子交换柱层析的原理 电泳原理 亲和层析、盐析 蛋白质分离可分别根据其、、、性质进行。 蛋白质在电泳胶上的迁移率与蛋白质分子、和有关。 不连续电泳分离效果好是因为它同时具有、、三个效应。 DEAE-cellulose 是一种。 蛋白质混合物经凝胶过滤后，大分子先于小分子被洗脱。（） 盐析和透析均可用于蛋白质除盐。（） 羧甲基纤维素属于阳离子交换剂。（）
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科，需要掌握和记忆的东 西很多，在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点，切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上，以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构 及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。熟记20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'，5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有，各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方
历年生化考研西医综合试题重要知识点
★历年考研西医综合试题重要知识点（按照7版教材顺序）： （一）生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是：脯氨酸（Pro）[蛋白质合成加工时被修饰成：羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸Met）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr） ★含有两个氨基的氨基酸：赖氨酸（Lys）、精苷酸（Arg）“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）“三伏天” ★含硫氨基酸：胱氨酸、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） ★生酮氨基酸：亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸：同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸：瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸：色氨酸（Trp）[主要]、酪氨酸（Tyr） 紫外线最大吸收峰：280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是：酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键：肽键； 维系蛋白质二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲）的化学键：氢键 维系蛋白质三级结构（整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置）的化学键：次级键（疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力） 维系蛋白质四级结构的化学键：氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构（模体：具有特殊功能的超二级结构）举例：锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI（等电点）一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是：兼性离子 ★蛋白质的变性：蛋白质空间结构破坏，生物活性丧失，一级结构无改变。 变性之后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解，紫外线（280nm）吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度：球状＞杆状；带电多、分子量小＞带电少、分子量大；离子强度低＞离子强度高★凝胶过滤（分子筛层析）时：大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是：丹（磺）酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物：核糖不同，部分碱基不同（嘌呤相同，嘧啶不同） ★黄嘌呤：核苷酸代谢的中间产物，既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中，核苷酸之间的连接方式是：3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构：反向平行；右手螺旋，螺距为3.54nm，每个螺旋有10.5个碱基对；骨架由脱氧核糖和磷酸组成，位于双螺旋结构的外侧，碱基位于内侧；碱基配对原则为C≡G，A＝T，所以A+G／C+T＝1 ★生物体内各种mRNA：长短不一，相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子，在mRNA成熟过程中，内含子被剪切掉，使得外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。
考研--生物化学名词解释集锦
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography） 第二章核酸 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron） 7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing） 9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage） 12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature Tm） 14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数（Km 值） 2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy） 14．活性中心（active center） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation） 4．磷氧比P/O（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charg 第五章糖代谢 1．糖异生(glycogenolysis) 2．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation) 5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway)
生物化学(上)教学大纲及进度生技Word版
学院●生命科学学院 系别●生物技术系 教师●刘玮 课程●生物化学(上) 团结勤奋 求是创新 南昌大学教务处
《生物化学》 (上) 刘玮 南昌大学生命科学学院 生物技术系 2013年8月
南昌大学课程教学进度表 （2013 – 2014 学年第一学期适用） 任课老师在每学期开课前根据课程教学大纲编写“课程进度表”，经教研室讨论在开学后一周内发至学生班级，并送学生所在系一份。 学院：生命科学系：生物技术任课教师：刘玮 性别：男年龄： 59 职称：研究员 学历：硕士所学专业：动物生理学任课班级：生物技术122 课程名称：生物化学(上)
南昌大学课程教学大纲 课程名称（含英文译名）：生物化学（Biochemistry） 课程编号：J5602Z001 课程类别：（指通识课、学科核心课、选修课）学科核心课 教学时数总计：64学时 授课时数：本学期32学时 实践教学时数：无 实验时数：本学期48学时(见《生物化学实验》J5602Z002)设计：无 实习：无 教学大纲制定单位：生命科学学院生物技术系 教学大纲制订时间；2012年9月 系主任签字； 南昌大学教务处
生物化学(上)教学大纲 (适用于生物技术专业) 课程编码：J5602Z001 课程英文译名：Biochemistry 课程类别：学科核心课开课对象：生物科学专业 开课学期：第三学期总学分：4 总学时：64 先修课程：无机化学、有机化学 教材：《生物化学原理》2e，张楚富主编，高教出版社，2011 主要参考书： [1] Lehninger Principles of Biochemistry, 5e, David Nelson & Michael Cox, 2009 [2] Color Atlas of Biochemistry, 2e, Jan Koolman, 2005 [3] Biochemistry for Dummies, John T Moore, 2008 [4] 生物化学考研精解，毛慧玲、朱笃主编，2007 一、课程性质、目的和任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。本课程是生物科学各专业最重要的专业基础课之一，其学习目的和任务主要是： 1. 掌握基础生物化学内容以及基本的生物化学技术原理； 2. 认识生物化学和生物工程的相关关系； 3. 为学习微生物学、分子生物学、发酵及食品工艺学和生物制药学等后续专业课程打 好基础 二、课程的基本要求 本大纲分为掌握/记住、理解/熟悉及了解等层次要求 三、课程基本内容(授课顺序有所调整，参见教学进度表) 第一章绪论 1. 了解生物化学发展简史、推动生化研究飞跃发展的若干重大突破及相关学者 2. 了解当代生化研究的主要任务 3. 了解主要生物大分子的结构及功能 第二章氨基酸与肽 1. 掌握蛋白质中含有的氨基酸的结构特点 2. 理解氨基酸主要物性与结构的关系 3. 理解氨基酸的两性解离、等电点以及等电点pI与解离基团pK值的关系 4. 了解氨基酸的分类方法，记住氨基酸的三字母符号 5. 了解氨基酸的主要化学性质及特征反应 6. 了解蛋白质的概念及重要性，了解蛋白质的元素组成，掌握其氮含量特点 7. 掌握蛋白质的一级结构概念及其重要性
复旦大学生物化学考研试题
复旦大学2000年硕士研究生入学生物化学考试试题 一．是非题(共30分) 1．天然蛋白质中只含19种L—型氨基酸和无L／D—型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基。( ) 2．胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋，其螺旋周期为67nm。 ( ) 3．双链DNA分子中GC含量越高，Tm值就越大。( ) 4．。—螺旋中Glu出现的概率最高，因此poly(Glu)可以形成最稳定的。—螺旋。( ) 5．同一种辅酶与酶蛋白之间可有共价和非共价两种不同类型的结合方式。 ’ ( ) 6．在蛋白质的分子进化中二硫键的位置得到了很好的保留。( ) 7．DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加。( ) 8．有机溶剂沉淀蛋白质时，介电常数的增加是离子间的静电作用的减弱而致。( ) 9．RNA由于比DNA多了一个羟基，因此就能自我催化发生降解。( ) 10．RNA因在核苷卜多一个辑基而拥有多彩的二级结构。( ) 11．限制性内切酶特指核酸碱基序列专一性水解酶。( ) 12．pH8条件下，蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0．5个负电荷。( ) 13．蛋白质的水解反应为一级酶反应。( ) 14．蛋白质变性主要由于氢键的破坏，这一概念是由Anfinsen提出来的。 ( ) 15．膜蛋白的二级结构均为。—螺旋。( ) 16．糖对于生物体来说，所起的作用就是作为能量物质和结构物质。( ) 17．天然葡萄糖只能以一种构型存在，因此也只有一种旋光度。( ) 18．人类的必需脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸。( ) 19．膜的脂质·由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成。’( )：20．维生素除主要由食物摄取外，人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素。( )；21．激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物。’( ) 22．甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的。( ) 23．呼吸作用中的磷氧比(P／O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数。( ) 24．人体正常代谢过程中，糖可以转变为脂类，脂类也可以转变为糖。( ) 25．D—氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广，可以催化氨基酸的氧化脱氨。 ·( ) 26．人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。 ( ) 27．人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化有一定的作用。( ) 28．胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石。( ) 29．哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外。( ) 30．THFA所携带的一碳单位在核苷酸的生物合成中只发生于全程途径。 ( ) 二、填空题(共40分)
生物化学考研精解名词解释答案(下)资料
生化考研精解名词解释答案（下） 温馨提示：部分解释不是采自教材，如有疑问，请参考课本！ 第十章糖代谢（P124-125） 1.糖酵解（glycolysis）：由10步酶促反应组成的糖分解代谢途径。通过该途径，一分子葡萄糖转化为两分子丙酮酸，同时净生成两分子A TP和两分子NADH。 2.发酵（fermentation）：营养分子（Eg葡萄糖）产能的厌氧降解。在乙醇发酵中，丙酮酸转化为乙醇和CO2。 3.巴斯德效应（Pasteur effect）：氧存在下，酵解速度放慢的现象。 4.底物/无效循环（substrate/futile cycle）：一对酶催化的循环反应，该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg葡萄糖+A TP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i 反应组成的循环反应，其净反应实际上是ＡＴＰ＋H2O＝ＡＤＰ＋Ｐi。 6.底物水平磷酸化（substrate-level phosphorylation）：ADP或某些其它的核苷-5′—二磷酸的磷酸化是通过来自一个非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。这种磷酸化与电子的传递链无关。 7.糖原分解（glycogenolysis/glycogen breakdown）：从糖原解聚生成葡萄糖的细胞内分解过程，由糖原磷酸化酶等催化完成。 8.糖原合成（glycogen synthesis）：体内由葡萄糖合成糖原的过程。主要合成场所为肝和肌肉。包括UDPG途径和三碳途径。 9.磷酸解作用（phosphorolysis）：通过在分子内引入一个无机磷酸，形成磷酸脂键而使原来键断裂的方式。实际上引入了一个磷酰基。 10.糖异生作用（gluconeogenesis）：由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步近似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。 11.丙酮酸脱氢酶（pyruvate dehydrogenase complex）：催化丙酮酸为乙酰CoA的不可逆反应的复合酶。有三种酶和六种辅助因子参于这一反应。它们组成如下系统：（1）丙酮酸脱氢酶（2）二氢硫辛酰胺转乙酰酶（3）二氢硫辛酸脱氢酶。 12.柠檬酸/三羧酸/Krebs循环（citric acid/tricarboxylic acid cycle）：是用于乙酰CoA中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸。 13.回补反应（anaplerotic reaction）：酶催化的，补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应，例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。 14.乙醛酸循环（glyoxylate cycle）：是某些植物、细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以使乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。 19.Cori/乳酸循环（Cori/lactate cycle）：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，这就构成了一个循环(肌肉-肝脏-肌肉），此循环称为乳酸循环。 21.别构调节（allosteric regulation）：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。 22.共价修饰（covalent modification）：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或者化学修饰。
考研生物化学经典题集及答案
硕士研究生入学考试生物化学经典习题及答案 第二章蛋白质的结构与功能 自测题 一、单项选择题 １. 构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸?( A ）。 A. L-α氨基酸 B. Ｌ-β氨基酸Ｃ. Ｄ－α氨基酸Ｄ． D-β氨基酸 A 组成人体蛋白质的编码氨基酸共有2０种，均属L-α氨基酸(甘氨酸除外) ２. ２８０ｎm波长处有吸收峰的氨基酸为( B )。 Ａ.精氨酸 B．色氨酸 C.丝氨酸 D.谷氨酸 B 根据氨基酸的吸收光谱,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm处。 3. 有关蛋白质三级结构描述,错误的是( A )。 A.具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 C.三级结构的稳定性由次级键维持Ｄ.亲水基团多位于三级结构的表面 具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性,而组成四级结构的亚基同样具有三级结构，当其单独存在时不具备生物学活性。 4. 关于蛋白质四级结构的正确叙述是（ D )。 A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 Ｂ.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件 C．蛋白质都有四级结构D．蛋白质亚基间由非共价键聚合 蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用；维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键,如氢键、疏水键、盐键等。 二、多项选择题 1. 蛋白质结构域( Ａ B C ）。 A.都有特定的功能 B.折叠得较为紧密的区域 C.属于三级结构 D.存在每一种蛋白质中 结构域指有些肽链的某一部分折叠得很紧密,明显区别其他部位，并有一定的功能。 2. 空间构象包括（ A Ｂ C D )。
A. β-折叠B．结构域 C.亚基Ｄ．模序 蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构4个层次，后三者统称为高级结构或空间结构。β-折叠、模序属于二级结构；.结构域属于三级结构;亚基属于四级结构。 三、名词解释 1. 蛋白质等电点 2. 蛋白质三级结构 ３. 蛋白质变性 4. 模序 蛋白质等电点:蛋白质净电荷等于零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质三级结构：蛋白质三级结构指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。 模序:由二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构称为模序。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能。 四、填空题 1. 根据氨基酸的理化性质可分为, ，和四类。 1. 非极性疏水性氨基酸;极性中性氨基酸;酸性氨基酸；碱性氨基酸 ２. 多肽链中氨基酸的,称为一级结构,主要化学键为。 2. 排列顺序；肽键 ３. 蛋白质变性主要是其结构受到破坏，而其结构仍可完好无损。 3. 空间；一级 五、简答题 １. 为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质的相对量?如何根据蛋白质的含氮量计算蛋白质的含量？ 1. 各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为1６% ，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出 蛋白质的含量。常用的公式为 100克样品中蛋白质含量（克%)═每克样品中含氮克数× 6.25×100。 六、论述题 1. 举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
考研生物化学历年真题总结
考研生物化学历年真题总结 2-1 生物大分子的结构和功能 ①蛋白质的化学结构及性 质 1994A1．2-1 维系蛋白质分子中α螺旋和β片层的化学键是 A．肽键 B．离子键 C．二硫键 D．氢键 E．疏水键 1994A1 ．2-1 D 参阅【2003A19．2-2 】 1994A3.2-1 下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的？ A．原有的抗体活性降低或丧 失B．溶解度增加C．易被蛋 白酶水解D．蛋白质的空间构 象破坏E．蛋白质的一级结构 无改变 1994A3.2-1 B 参阅【1997X145．2-1】。在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称蛋白质的变性。蛋白质的变性主要是二硫键和共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。免疫球蛋白质变性后，其溶解度降低(不是增加、B 错)、原有的抗体活性降低或丧失，易被蛋白酶水解。 1995A1．2-1 不出现于蛋白质中的氨基酸是： A．半胱氨酸 B．胱氨酸 C．瓜氨酸 D．精氨酸 E．赖氨酸 1995A1 ．2-1 C 解析：【考点：组成蛋白质的20 种氨基酸】
1 总结：不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸 2 记忆：不合群（不出现在蛋白质）则就是寡（瓜氨酸） 3 精析：其余 4 种都参与氨基酸的构成，而瓜氨酸只是以氨基酸的氨基酸的形式参加尿素的合成。 1995X139．2-1 酶变性时的表现 为A．溶解度降低B．易受蛋白 酶水解 C．酶活性丧失 D．紫外线（280）吸收增强 1995X139．2-1 ABCD 参阅【1997X145．2-1】。 1995X142．2-2 蛋白质二级结构中存在的构象为 A．α螺旋 B．β螺旋 C．α转角 D．β转角 1995X142．2-2 AD 解析：【考点：蛋白质的分子结构】蛋白质二级结构中存 在的有规律构象包括α螺旋，β转角，β折叠，无规则卷曲。 1997A19．2-1 含有两个羧基的氨基酸 是A．谷氨酸 B．丝氨酸 C．酪氨酸 D．赖氨酸 E．苏氨酸 1997A19．2-1 A 含有两个羧基的氨基酸是谷氨酸、天冬氨酸。含有两个氨基 的氨基酸是赖氨酸。 1997A28．2-1 HbO2解离曲线是S形的原因 是A．Hb含有Fe2+ B．Hb含四条肽链 C．Hb存在于红细胞内 D．Hb属于变构蛋白 E．由于存在有2， 3DPG 1997A28．2-1 D 血红蛋白（Hb）是由4 个亚基组成的四级结构，1 分子Hb 可结合4 分子氧。Hb 能与氧可逆性结合形成氧合血红蛋白（HbO2），HbO2 占总Hb 的百分数称氧饱和度。以氧饱和度为纵坐标，以氧分压为横坐标作图即为氧解离曲线，它反映血液PO2 与Hb 氧饱和度之间的关系。氧解离曲线呈 S 型的原因是因为Hb 属于变构蛋白。S 型曲线说明Hb 的4 个亚基与O2 结合时的平衡常数并不相同，而是有4 个不同的平衡常数。Hb 第1 个亚基与O2 结合以后，其结构发生变化，导致亚基间盐键断裂，彼此间的束缚力减小，使Hb 分子构象逐渐由紧凑型转变为松散状态，从而促进第二、第三个亚基与O2 的结合，当第3 个亚基与O2 结合后，又大大促进第4 个亚基与O2 的结合，这种效应为正协同效应。
生物化学考研
Pa rt1.蛋白质的结构与性质 【目的与要求】 重点掌握 ★氨基酸的结构特点、光学性质、等电点、两性性质 ★一级结构、肽键、肽平面结构、N—末端、C—末端、 ★二级结构，包括α—螺旋体、β—折叠片 ★三级结构、次级键 ★四级结构； ★结构与功能的关系； ★蛋白质的等电点、两性性质、沉淀、变性 熟悉 ★氨基酸的其它理化性质、蛋白质的平均含氮量、蛋白系数、蛋白质的分类。 一般了解 ★超二级结构、结构域、活性肽； ★肌红蛋白、血红蛋白具体结构及其功能的关系 ★蛋白质分离纯化与鉴定的一般方法 ★蛋白质一级结构测定的一般步骤。 §1.1蛋白质通论 一. 蛋白质的生物学意义 (一) 蛋白质是生命活动的物质基础 (二) 蛋白质的生物学功能 二、蛋白质的分类 1.根据分子形状分 2.根据功能分 3.根据组成分：简单蛋白质结合蛋白质 三. 蛋白质的水解 1.酸水解 2. 碱水解 3. 蛋白酶水解 §1.2蛋白质的分子组成—氨基酸 一. 蛋白质的元素组成 元素组成 C H O N S 其它 蛋白质中N含量恒定，为16%左右，可用定氮法测量蛋白质含量－凯氏定氮法 每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋白质含量（克%）(6.25称为蛋白系数)。有些蛋白质含有其他微量元素：P、Fe、Cu、Mn、Zn、Co、Mo、I 等。 二、蛋白质分子的基本组成单位——氨基酸 （一）氨基酸的结构通式： 特点：1、19种氨基酸均为L-α-氨基酸。（Pro无) 2、除甘氨酸外的氨基酸均有手性α碳原子, 具有旋光性。 3、脯氨酸为α-亚氨基酸 （二）氨基酸的构型： 构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，均含有α-手性碳原子，为L-构型
生化考研复习题
生化考研复习题 第一章蛋白质化学 1（山大）简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质。 （1）在低pH值时沉淀。 （2）当离子强度从零增至高值时，先是溶解度增加，然后溶解降低，最后沉淀。（3）在给定离子强度的溶液中，等电pH值时溶解度呈现最小。 （4）加热时沉淀。 2（川大）下列试剂常用于蛋白质化学研究，CNBr，丹磺酰氯、脲，二硝基氟苯（DNFB）、6mol/LHCI，β-巯基乙醇，水合茚三酮，胰蛋白酶，异硫氰酸苯酯，胰凝乳蛋白酶，SDS，指出分别完成下列任务，需用上述何种试剂。 （1）测定小肽的氨基酸顺序。 （2）鉴定肽的氨基末端残基（所得肽量不足10-7g）. （3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性，若有二硫键存在时还需加入何种试剂。（4）在芳香族氨基酸的残基的羧基一侧裂解肽键。 （5）在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键。 3（北师大）用1mol酸水解五肽，得2个Glu，1个Lys，用胰蛋白酶裂解成二个碎片，在pH=7时电泳，碎片之一移向阳极，另一向阴极；用DNP水解得一DNP-谷氨酸；用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu，，写出五肽顺序。 4（北师大）简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。 5（中科院）用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原？如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么试剂？蛋白质变性时为防止生成的-SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？ 6（中科院）列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。 7（中科院）根据AA通式的R基团的极性性质，20种常见的AA可分成哪四类。8（川大）请列举三种蛋白质分子量的测定方法，并简过其原理。 9（上师大）指出分子排列阻层析往上洗脱下列蛋白质的顺序。分离的蛋白质范围是5 000到400 000，已知这些蛋白质的分子量为： 肌红蛋白（马心肌）16900 过氧化氢酶（马肝）247500 细胞色素C（牛心肌）13370 肌球蛋白（鳕鱼肌）524800 糜蛋白酶元（牛胰）23240 血清清蛋白（人）68500
《生物化学》考研2021年生物化学考研真题库
《生物化学》考研2021年生物化学考研真题库 第一部分名校考研真题 第1章核酸化学 一、选择题 核酸的紫外吸收是由哪一结构所产生的？（）[华中农业大学2017研] A．嘌呤和嘧啶之间的氢键 B．碱基和戊糖之间的糖苷键 C．戊糖和磷酸之间的酯键 D．嘌呤和嘧啶环上的共轭双键 【答案】D查看答案 二、填空题 1Nucleoside和Nucleotide的差别是有无______基团。[中山大学2018研] 【答案】磷酸查看答案 【解析】Nucleoside的中文名称是核苷酸；Nucleotide的中文名称是核苷。用核酸酶水解核酸可得到核苷酸，核苷酸经核苷酸酶水解又产生核苷和磷酸。故二者的差别是有无磷酸基团。 2核酸对紫外线的最大吸收峰在______波长附近。[中山大学2018研] 【答案】260nm查看答案 三、判断题 1核酸是由许多核苷酸组成的生物大分子，是机体必需的营养素。（）[中山大学2018研] 【答案】错查看答案
【解析】核酸在体内可以自身合成，不是机体必需的营养素。 2在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先熔解分开。（）[华中农业大学2017研] 【答案】错查看答案 【解析】G-C对之间有3个氢键，A-T对之间有两个氢键，因此变性过程中G-C对丰富区后溶解分开。 3来源于同一个体的脑细胞和肌细胞的DNA的T m值不同。（）[华中农业大学2017研] 【答案】错查看答案 四、名词解释 1增色效应[华中农业大学2017；四川大学2015研] 答：增色效应是指由于DNA变性引起溶液的紫外吸收作用增强的效应。一般以260nm波长下溶液的紫外吸收作为观测此效应的指标，DNA变性后该指标的通常较变性前有明显增加，但不同来源DNA的变化不一。 2Ribozyme[武汉大学2014研] 答：Ribozyme即核酶，是指具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂。核酸的作用底物可以是不同的分子，有些作用底物就是同一RNA分子中的某些部位，核酶的功能很多，有的能够切割RNA，有些还具有RNA连接酶，磷酸酶等活性，与蛋白酶相比，核酶的催化效率较低，是一种较为原始的催化酶。 五、计算题 一个二倍体生物，单倍基因组为45000kb的二倍体生物含有21%的G碱基。计算该生物每个细胞DNA中的A、C、G和T的数量。[华中科技大学2017研]
生化考研重点知识总结
生化考研重点知识总结 第一章单糖 ①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6 ②唾液淀粉酶激活剂：Cl- ③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉 ④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是： 第二章油脂 ①几个非饱和脂肪酸双键数： ?油酸：1 ?亚油酸：2 ?亚麻酸：3 ②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸 ③四种脂类转运脂蛋白： ?CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯 ?VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘 油酯 ?LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇 ?HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇 第三章氨基酸与蛋白质 ①几种主要氨基酸及三字母缩写 ?两特殊：Pro、Gly ?芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe） ?八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ?侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr） ?酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln ?碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His） ?其它：丙氨酸（Ala）
②PI ?PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKR COOH )/2=(PK2+PKR NH2 )/2 ?PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R+）=PK2+Lg（R-/R） ?PH =7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH 电离出H+，则产生了R-，PH=6>PI 时有R-③蛋白二级结构 ?α螺旋：Sn=3.6 13 ，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋 ?β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm ?β转角：转角处为Gly ④超二级结构：无规卷曲、结构域 ⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力） ⑥蛋白结构分析 ?N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法 ?C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的 肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽 键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水 解 ?打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸） ?专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）； ⑦显色反应 ?Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO 4 +磷钼酸） ?Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO 3+Hg（NO 3 ） 2 ） ?坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO） ?黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO 3 ） ?双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO 4 ） ?乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp） ⑧几种重要氨基酸 ?提供活性甲基的：S-腺苷Met ?形成N-糖肽键的：Asp ?胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys