氨基酸的结构及性质
氨基酸的化学结构及特点
氨基酸的化学结构及特点氨基酸是构成蛋白质的基本单元，具有多样化的化学结构和特点。
本文将从氨基酸的组成、结构和特性等方面进行详细解释。
氨基酸是一类含有氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的有机化合物。
它们的共同结构特点是一个α碳原子与一个氨基、一个羧基和一个侧链（R基团）连接在一起。
氨基酸的侧链决定了其特定的生物学功能和化学性质。
一般来说，氨基酸可以分为20种常见的天然氨基酸。
这些氨基酸的侧链结构各不相同，使得它们在生物体内扮演不同的角色。
比如，赖氨酸、色氨酸和组氨酸等是人体无法自行合成的必需氨基酸，必须通过饮食摄入。
而天冬氨酸、谷氨酸等是人体可以自行合成的非必需氨基酸。
除了这20种常见的氨基酸外，还存在着一些非常罕见的氨基酸。
例如，肌氨酸和异亮氨酸是在肌肉中常见的氨基酸，而4-羟基脯氨酸和8-甲基脯氨酸则是在某些细菌中发现的罕见氨基酸。
氨基酸的侧链结构决定了其特定的化学性质。
有些氨基酸的侧链带有极性基团，例如酪氨酸和谷氨酰胺，它们能与水形成氢键，具有良好的溶解性。
而一些氨基酸的侧链带有非极性基团，如亮氨酸和异亮氨酸，它们不与水形成氢键，因此在水中的溶解度较小。
氨基酸的侧链结构还决定了其在蛋白质中的作用和功能。
例如，赖氨酸和精氨酸的侧链带有正电荷，使得它们在蛋白质中起到稳定结构和与其他分子相互作用的作用。
而半胱氨酸的侧链含有巯基（-SH），可以形成二硫键，对蛋白质的稳定性和结构起到重要作用。
氨基酸还可以发生各种化学反应，参与生物体内的许多代谢过程。
例如，丙氨酸和天冬氨酸可以通过转氨酶催化反应生成丙酮酸和α-酮戊二酸，参与糖酵解和三羧酸循环等能量代谢途径。
总的来说，氨基酸的化学结构及特点主要表现在其共同的氨基、羧基和α碳原子的连接方式，以及不同的侧链结构和特定的化学性质。
这些特点决定了氨基酸在生物体内的作用和功能，对于了解蛋白质的结构和功能具有重要意义。
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质有机化学基础知识点：氨基酸与蛋白质的结构与性质在有机化学中，氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位。
了解氨基酸的结构和性质对于深入理解蛋白质的功能和作用至关重要。
本文将介绍氨基酸的基本结构、分类以及蛋白质的结构和性质。
一、氨基酸的基本结构氨基酸是由一个氨基基团(-NH2)、一个羧酸基团(-COOH)和一个侧链基团(R)组成的。
氨基酸的碳原子上还有一个氢原子和一个与侧链基团连接的碳原子，即α碳原子。
氨基酸的侧链基团可以是不同的有机基团，决定了氨基酸的性质和功能。
根据侧链基团的性质，氨基酸可分为以下几类：1. 构成氨基酸主链的非极性氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸等。
它们的侧链基团都是非极性的烷基或芳香烃基，不带电荷。
2. 构成氨基酸主链的极性氨基酸，如天冬酰胺酸、谷氨酸等。
它们的侧链基团含有极性官能团，具有某种电荷。
3. 构成氨基酸主链的带电氨基酸，如赖氨酸、精氨酸等。
它们的侧链基团带正电荷，在生物体内具有重要的生理功能。
此外，还有一些特殊的氨基酸，如脯氨酸、半胱氨酸等，它们在氨基酸的结构中具有特殊的官能团或化学键，参与了许多重要的生物反应。
二、蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条多肽链组成，每个多肽链由多个氨基酸残基以肽键相连而成。
多肽链的折叠和空间排布决定了蛋白质的功能和性质。
1. 一级结构：指多肽链上氨基酸残基的线性排列顺序。
氨基酸之间通过肽键连接，多肽链的N端和C端分别指代氨基末端和羧基末端。
2. 二级结构：指蛋白质中多肽链的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠，它们是由氢键相互作用所稳定的。
3. 三级结构：指整个多肽链的三维空间结构。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元通过各种非共价键相互作用而形成。
4. 四级结构：指多肽链与多肽链之间的空间排布和相互作用。
多个多肽链通过非共价键和共价键相互连接而形成更复杂的蛋白质结构。
蛋白质的结构多种多样，不同的结构决定了不同的功能。
试书写氨基酸的通式及氨基酸的特点
试书写氨基酸的通式及氨基酸的特点一、氨基酸的通式氨基酸是构成蛋白质的基本单位，其通式为H2NCH(R)COOH，其中R代表了氨基酸侧链的基团。
每种氨基酸都是基于这个通式通过改变R基团而形成的。
二、氨基酸的特点1.化学性质：氨基酸是有机酸，具有羧基和氨基。
其氨基呈碱性，羧基呈酸性，因此氨基酸具有两性性质。
2.结构特点：氨基酸的碳原子是连接四个基团的中心，其中两个是固定的：一个连接在氨基（—NH2），一个连接在羧基（—COOH）。
另外两个位置由R基团占据。
3.种类多样性：由于R基团的多样性，自然界中存在超过一百种的氨基酸。
4.光学活性：除了甘氨酸外，其他所有天然存在的氨基酸都具有旋光性，它们可以是左旋或右旋。
5.稳定性：大部分氨基酸在正常温度和酸碱度下是稳定的。
三、氨基酸的分类1.根据R基团的化学结构：氨基酸可以分为脂肪族、芳香族和杂环族。
2.根据R基团的极性：氨基酸可以分为极性氨基酸和非极性氨基酸。
3.根据连接的羧基数目：有α-氨基酸和β-氨基酸等类型。
4.根据构型：左旋、右旋和消旋型。
四、氨基酸的合成1.体内合成：许多氨基酸可在体内由其他简单分子如氨、糖和脂肪酸合成。
这种合成方式被称为生物合成。
2.微生物发酵法：部分氨基酸可通过微生物发酵法进行工业生产。
五、氨基酸的代谢1.分解代谢：氨基酸可以分解并释放能量，或作为生物合成的原料。
2.转氨基作用：通过转氨基作用，氨基酸可以互相转化。
3.脱羧基作用：某些氨基酸通过脱羧基作用可产生特定的胺类和酸类物质。
六、氨基酸的功能1.作为蛋白质的基本单位：构成生命活动的基本物质，如酶、激素和血红蛋白等。
2.营养和生长：是动物体的重要营养来源，促进生长发育。
3.作为生物合成的前体物质：在三羧酸循环、核苷酸和血红素的合成中起到重要作用。
4.维持氮平衡：对于动物，通过尿液和汗液排出多余的氮，保持氮平衡。
5.其他功能：有些氨基酸如谷氨酸、天冬氨酸等在动物体内有特殊的代谢和生理功能。
有机化学基础知识点氨基酸的结构和性质
有机化学基础知识点氨基酸的结构和性质氨基酸是有机化合物中的一类重要分子，它具有特殊的分子结构和多种性质。
本文将围绕氨基酸的结构和性质展开相关探讨。
一、氨基酸的结构氨基酸的基本结构由一个氨基（NH2）、一个羧基（COOH）、一个带有特定侧链的碳原子组成。
其中，碳原子与氨基和羧基相连，形成一个称为α-碳的中心原子。
氨基酸的侧链（R基团）可以是疏水性的烃基、亲水性的羟基或带电离子的酸基等，这些不同的侧链决定了氨基酸的特性和功能。
二、氨基酸的分类根据氨基酸的侧链特征，可以将其分为以下几类：1. 脂溶性氨基酸：侧链为非极性的疏水性基团，如甲基（Alanine），苯基（Phenylalanine）等；2. 极性氨基酸：侧链含有氢键形成原子，具有一定的亲水性，如羟基（Serine），酸基（Aspartic acid）等；3. 硫氨基酸：侧链含有硫原子，具有特殊的性质，如半胱氨酸（Cysteine）；4. 离子型氨基酸：侧链带有正电荷或负电荷，如精氨酸（Arginine），谷氨酸（Glutamic acid）等。
三、氨基酸的性质氨基酸具有以下几种重要的性质：1. 生理性质：氨基酸是构成生物体内蛋白质的基本组成单元，参与细胞代谢和生命活动的调控。
其中人体无法自行合成的氨基酸称为必需氨基酸，必须从外部食物中摄入。
2. 光学性质：氨基酸的α-碳上存在手性中心，可以分为D-型和L-型两种异构体。
天然氨基酸大部分为L-型，而工业合成的氨基酸多为D-型。
3. 缔合性质：氨基酸能够通过脱羧和脱氨反应与其他分子发生缔合，形成肽键和蛋白质。
这个过程称为蛋白质的合成。
4. 缓冲性质：氨基酸中的羧基和氨基可以接受或释放质子，并能维持生物体内pH的稳定。
5. 亲水性和疏水性：由于氨基酸的不同侧链，其溶解度和溶液中的行为也会不同，包括溶解度、水合作用等。
四、应用举例1. 蛋白质合成：氨基酸是构成蛋白质的基本单元，了解氨基酸的结构和性质对研究蛋白质的合成机制和调控具有重要意义。
氨基酸的结构与酸碱性质分析案例研究
氨基酸的结构与酸碱性质分析案例研究氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，对于了解蛋白质的性质和功能具有重要意义。
本文将通过分析氨基酸的结构和酸碱性质，揭示其在生物体内起着的关键作用。
一、氨基酸的结构氨基酸由三个主要组成部分构成：氨基基团、羧基和侧链。
其中，氨基基团由氨基（-NH2）组成，羧基由羧酸（-COOH）组成，侧链则根据氨基酸的种类而异。
氨基酸的结构可以分为极性和非极性两类。
极性氨基酸的侧链含有带电离的官能团，如羟基（-OH）、羧酸基（-COOH）和胺基（-NH2）。
而非极性氨基酸的侧链则主要是碳氢键。
侧链的不同决定了氨基酸的特性和功能。
二、氨基酸的酸碱性质氨基酸同时具有酸性和碱性的特性，这是由于其含有氨基基团和羧基。
在酸性条件下，氨基酸的氨基基团可以负离子化，释放出一个正电荷的质子（H+），表现出酸性质。
在碱性条件下，氨基酸的羧基可以负离子化，释放出一个负电荷的氧离子（-O-），表现出碱性质。
具体而言，当氨基酸溶解于水中时，其会在一定pH范围内存在两种形式：带正电荷的阳离子形式（NH3+，COOH）和带负电荷的阴离子形式（NH2，COO-）。
在等电点（pH=pI）附近，氨基酸以离子形式均匀分布，呈中性。
氨基酸的酸碱性质对于蛋白质的稳定性和功能至关重要。
通过调控氨基酸的酸碱性质，可以影响蛋白质的结构和功能。
三、氨基酸结构与酸碱性质的案例研究以甘氨酸为例，分析其结构和酸碱性质对于深入理解氨基酸的意义。
甘氨酸是一种非极性氨基酸，其侧链为一个简单的氨基甲酸酰基（-CH2COOH）。
这种侧链的非极性特性使得甘氨酸在蛋白质中起到重要的结构支持作用。
在酸性条件下，甘氨酸的羧基可以负离子化，释放出一个负电荷的氧离子（-O-），表现出碱性质。
这种碱性特性使得甘氨酸在配体与受体结合中起到重要的作用。
例如，在酸性环境中，甘氨酸可以与阳离子型药物形成离子对，增强其溶解度和吸收性能。
在碱性条件下，甘氨酸的氨基基团可以负离子化，释放出一个正电荷的质子（H+），表现出酸性质。
氨基酸的生物化学特性和生物合成途径
氨基酸的生物化学特性和生物合成途径氨基酸是构成蛋白质的基本单位，对生命体起着至关重要的作用。
它不仅可以作为代谢产物参与生物化学反应，还可以作为合成其他生化物质的前体。
本文将介绍氨基酸的生物化学特性以及生物合成途径。
一、氨基酸的生物化学特性1. 化学结构：氨基酸一般由一个氨基(-NH2)、一个羧基(-COOH)和一个侧链基团组成。
侧链基团的不同决定了氨基酸的特性和功能。
2. 光学活性：除了丙氨酸外，其他氨基酸都存在手性中心，存在两种光学异构体，即L-和D-型。
在自然界中，生物体主要合成和利用L-型氨基酸。
3. 酸碱特性：由于存在氨基和羧基，氨基酸显示酸碱特性。
在中性pH条件下，氨基酸呈现出等电点（pI），即其电荷净值为0。
4. 缓冲作用：由于氨基酸具有酸碱特性，它们可以在生物体内起到缓冲作用，维持体内pH的稳定。
5. 水溶性：氨基酸具有不同的水溶性，与侧链基团的性质有关。
极性侧链的氨基酸溶解度较高，非极性氨基酸溶解度较低。
二、氨基酸的生物合成途径氨基酸的生物合成途径主要包括脱氨酶途径、反应序列途径和转氨基酸途径。
1. 脱氨酶途径：脱氨酶途径是氨基酸合成的主要途径，通过脱氨酶酶的作用，从酮酸骨架上去除氨基团，形成氨基酸。
例如，谷氨酸脱氨酶催化谷氨酸转化为α-酮戊二酸和游离氨。
2. 反应序列途径：反应序列途径是通过多个酶催化氨基酸的合成，其中每个酶只催化整个反应序列中的一步。
例如，鸟氨酸的生物合成途径就包括丝氨酸合成酶、半胱氨酸合成酶等多个酶的催化。
3. 转氨基酸途径：转氨基酸途径是通过转氨酶的作用，在不同的氨基酸之间进行转化。
例如，天冬酰-丙酰谷氨酸转氨酶催化谷氨酸和苹果酸转化为天冬氨酸和α-酮戊二酸。
除了通过合成途径合成氨基酸，细菌和植物还可以通过自养合成氨基酸，这些生物体内拥有完整的氨基酸生物合成途径。
综上所述，氨基酸具有多种生物化学特性，其生物合成途径丰富多样。
了解氨基酸的特性和合成途径，对于进一步理解蛋白质合成和生物代谢过程具有重要意义。
氨基酸的化学结构及特点
氨基酸的化学结构及特点
氨基酸是一类重要的有机化合物，常常被称为蛋白质的基本单元。
氨基酸化学结构中有两个特殊的反应基团：一个羧基（COOH）和一个
氨基（NH2）。
羧基容易释放出质子（H+），而氨基容易与其他羧基反
应形成肽键。
在生物学中，氨基酸是蛋白质的单体，而蛋白质则是由
多个氨基酸单体通过肽键连接而成的聚合物。
氨基酸的通用结构公式为NH2-CHR-COOH，其中R代表一个较为复
杂的有机基团。
氨基酸包含有二十种不同的种类，它们各自有不同的R 基团。
氨基酸的R基团可以是疏水性的（如苯丙氨酸、异亮氨酸和脯
氨酸），也可以是亲水性的（如谷氨酸、精氨酸和天冬氨酸）。
氨基
酸的氨基和羧基分别位于分子的两端，因此可以形成肽链。
蛋白质的
不同序列是由不同的氨基酸顺序决定的。
氨基酸的物理性质取决于其R基团的特征，例如它们可以是非极
性的、极性的或带电的。
极性氨基酸与水的相互作用较强，因此溶解
度相对较高，而非极性氨基酸则不易溶解于水。
带电氨基酸可以形成
离子键，这会使蛋白质的结构发生变化。
氨基酸的生物功能各不相同。
例如，组氨酸可以改变DNA的结构，而半胱氨酸则有助于形成蛋白质的二级结构。
赖氨酸和苯丙氨酸是构
成许多激素和神经递质的重要氨基酸。
每种氨基酸都具有自己独特的
生物功能和功能。
总之，氨基酸是生物中至关重要的分子，因为它们是蛋白质的构
成单元。
二十种氨基酸各自具有不同的特性和功能，这些特性和功能
对生物体的健康和生命起着至关重要的作用。
氨基酸的结构与酸碱性质分析
氨基酸的结构与酸碱性质分析氨基酸是构成生物体内蛋白质的基本组成单元，对于理解生命的本质和生物化学的基础具有重要意义。
本文将对氨基酸的结构以及酸碱性质进行分析，以期加深对氨基酸的理解。
一、氨基酸的结构氨基酸的结构以及功能与其化学组成密切相关。
一个氨基酸分子由一个氨基基团、一个羧基基团和一个侧链组成。
氨基基团为 NH2，羧基基团为 COOH，而侧链则有不同的结构和化学性质。
氨基酸的结构可以用下面的示意图表示：H H| |H2N – C – COOH|R其中，H2N表示氨基基团，C表示碳原子，COOH表示羧基基团，R表示侧链。
侧链的结构不同，使得氨基酸具有不同的化学性质和功能。
二、氨基酸的酸碱性质1. 氨基酸的酸性氨基酸中的羧基基团可以失去一个氢离子（H+），因此具有酸性。
羧基所失去的氢离子会与水中的氢氧根离子（OH-）结合形成水分子，并释放一个氢离子。
这种反应被称为离解反应。
离解反应的示意图如下：H2N – C – COOH ⇌ H2N – C – COO- + H+当氨基酸处于中性pH值下（约为7.4），羧基基团与氨基基团失去与吸收氢离子的速率相等，此时氨基酸呈现出电中性。
然而，当氨基酸溶解在酸性溶液中时，酸性溶液中的H+离子会与氨基酸的羧基基团结合，使得氨基酸带有正电荷。
2. 氨基酸的碱性氨基酸中的氨基基团可以接受一个氢离子，因此具有碱性。
氨基基团可以接受水分子中的氢离子，从而形成氨离子（NH4+）。
这种反应被称为负离反应。
负离反应的示意图如下：H2N – C – COOH + H+ ⇌ H3N+ – C – COOH当氨基酸溶解在碱性溶液中时，氨基酸的氨基基团会与碱性溶液中的OH-离子结合，导致氨基酸带有负电荷。
三、氨基酸的分类根据侧链的结构和属性，氨基酸可以分为极性氨基酸和非极性氨基酸两大类。
1. 极性氨基酸极性氨基酸的侧链中包含有官能团，具有较强的水溶性。
它们可以被水分子包围并与水分子发生相互作用。
氨基酸结构与性质
氨基酸结构与性质氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们由一个氨基官能团（NH2）和一个羧酸官能团（COOH）组成。
此外，每个氨基酸还含有一个侧链，侧链的结构和性质决定了氨基酸的特点。
氨基酸可以根据它们在侧链上的不同结构被分类为以下几类：非极性氨基酸、极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
非极性氨基酸的侧链通常是由碳和氢原子组成的，不带有电荷。
例如，甘氨酸、丙氨酸和亮氨酸等。
这些氨基酸在水中溶解度较低，更倾向于在蛋白质的内部区域存在，与周围水分隔开。
极性氨基酸的侧链含有带电或极性基团。
其中，含有氧原子的侧链通常具有弱酸性或弱碱性。
例如，谷氨酸、天冬氨酸和天门冬氨酸等。
这些氨基酸通常在水中溶解度较高，并且可以与周围的水分子形成氢键。
酸性氨基酸的特点是其侧链含有一个或多个离子化的羧酸基团。
例如，天门冬氨酸和谷氨酸等。
这些氨基酸可以在生物体内释放出氢离子，并能够参与维持酸碱平衡的生理过程。
碱性氨基酸的侧链通常富含氮原子，并带有一个或多个氨基基团。
例如，赖氨酸和组氨酸等。
这些氨基酸可以在生物体内接受氢离子，并与其结合形成阳离子。
氨基酸的侧链结构和性质也决定了它们在生物体内的功能和作用。
例如，一些具有较大的侧链的氨基酸，如酪氨酸和色氨酸，可以用于合成激素和神经递质。
一些具有硫原子的氨基酸，如半胱氨酸和甲硫氨酸，可以用于形成二硫键，从而稳定蛋白质的结构。
还有一些特殊的氨基酸，如脯氨酸和异亮氨酸，只存在于一些特定的维生素中。
此外，不同的氨基酸结合在一起，通过肽键形成肽链，进而构成蛋白质的结构。
氨基酸之间的肽键是由氨基酸的羧酸组分中的一个碳原子上的羟基与另一个氨基酸的氨基组分中的一个氮原子形成的。
蛋白质的结构由氨基酸序列和侧链的空间排列决定，而这种结构决定了蛋白质的功能。
总结起来，氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们的结构和性质多样，决定了氨基酸的功能和特点。
通过了解氨基酸的结构和性质，我们可以更好地理解蛋白质的组成和功能，并为进一步研究和应用蛋白质提供基础。
氨基酸的结构与性质
氨基酸的结构是由一个氨基、一个羧基、一个氢和一个R基连在同一个中心C 原子上组成。
这样分子式就为C2H4O2R。
性质：氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。
α一氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。
谷氨酸单钠盐和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。
氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。
氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100 g 水中酪氨酸仅溶解0.045 g，但在热水巾酪氨酸的溶解度较大。
赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
2. 氨基酸参与的化学反应
（ 1） 与茚三酮反应
氨基酸与水合茚三酮共热，发生氧化脱氨反应，生成NH3与酮酸。 水合茚三酮变为还原型茚三酮。 加热过程中酮酸裂解，放出CO2，自身变为少一个碳的醛。水合 茚三酮变为还原型茚三酮。 NH3与水合茚三酮及还原型茚三酮脱水缩合，生成蓝紫色化合物。
Pag2e 02191/3/6
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
胱氨酸
Pag2e 02201/3/6
人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 蛋氨酸(Met) 色氨酸(Trp ) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 苏氨酸(Thr) 苯丙氨酸(Phe)
Pag2e 023 1/3/6
第一节 氨基酸的分类
Pag2e 024 1/3/6
一、氨基酸的结构通式
氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从蛋白质水解物中 分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上 的共同特点为：
(1). 与羧基相邻的α-碳原子上 都有一个氨基，因而称为α-氨 基酸 (2). 除甘氨酸外,其它所有氨基 酸分子中的α-碳原子都为不对 称碳原子,所以：A.氨基酸都具 有旋光性。B.每一种氨基酸都 具有D-型和L-型两种立体异构 体。目前已知的天然蛋白质中 Pag2e 0氨25 1基/3/酸6 都为L-型。
1. 酸性氨基酸
2. 碱性氨基酸
Pag2e 02151/3/6
3. 非极性疏水性氨基酸
甘氨酸 glycine Gly G 5.97 丙氨酸 alanine Ala A 6.00 缬氨酸 valine Val V 5.96 亮氨酸 leucine Leu L 5.98 异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02 苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
Pag2e 02161/3/6
脯氨酸
饼干写亮一本谱 proli基酸 Pag2e 02171/3/6
色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine Tyr Y 5.66 半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07
用阳离子交换树脂，将样品中的氨基酸分离，自 动定性定量，记录结果。
Pag2e 02491/3/6
二、常见氨基酸的分类
（1）按R基团的酸碱性分
中性AA 酸性AA 碱性AA
（2）按R基团的电性质分
疏水性R基团AA 电荷极性R基团的AA 带电荷R基团的AA
（3）按R基团的化学结构分 芳香族AA 杂环族AA
Pag2e 026 1/3/6
（一）按R基的化学结构分类 可分为三类：脂肪族、芳香族和杂环族
Pag2e 02251/3/6
鸟氨酸 胍氨酸
L-鸟氨酸、 L-瓜氨酸是尿素循环的中间体
Pag2e 02261/3/6
第二节 氨基酸的重要理化性质和功能
一、一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点极高(一般在200℃以上)。有的无味、有的味甜、
有的味苦、谷氨酸的单钠盐有鲜味(味精的主要成分)。
Pag2e 02271/3/6
1、溶解性 氨基酸在水中的溶解度差别很大, 除胱氨酸、 半胱氨酸和酪氨酸外, 一般都能溶于水, 并能溶 解于稀酸或稀碱中, 但不能溶解于有机溶剂 ( 通 常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出 )。
脯氨酸和羟脯氨酸能溶于乙醇或乙醚中, 且 二者极易溶于水而潮解。
Pag2e 02281/3/6
2. 氨基酸的旋光性
1、早期皮肌炎患者，还往往伴 有全身不适症状，如-全身肌肉酸 痛，软弱无力，上楼梯时感觉两 腿费力；举手梳理头发时，举高 手臂很吃力；抬头转头缓慢而费
Pag2e 02351/3/6
Phe：max = 257nm，257 = 2.0×102 mol-1•L•cm-1 Tyr：max = 275nm，275 = 1.4×103 mol-1•L•cm-1 Trp：max = 280nm，280 = 5.6×103 mol-1•L•cm-1
高级生物化学及实验
Pag2e 021 1/3/6
主要内容
氨基酸的分析 蛋白质的分析 核酸的分析 两个实验
Pag2e 022 1/3/6
第一章、氨基酸的结构及性质 —— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均 属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
●除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性-碳原子， 都具有旋光性。 ●比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
Pag2e 02291/3/6
氨基酸的构型－都有 D-型和 L-型 2 种立体异构体
L-(－)甘油醛
D-(＋)甘油醛
L-丙氨酸 Pag2e 02301/3/6
D-丙氨酸
L-丙氨酸
甲硫氨酸 (Met, M)
● ● ● 酸性氨基酸(一氨基二羧基)及其酰胺
天冬氨酸 (Asp, D)
Pag2e 029 1/3/6
谷氨酸 (Glu, E)
天冬酰胺 (Asn, N)
谷氨酰胺 (Gln, Q)
● ● ● ● 碱性氨基酸(二氨基一羧基)
赖氨酸
(Lys, K)
Pag2e 02101/3/6
1、脂肪族氨基酸
● 含一氨基一羧基的中性氨基酸
甘氨酸 GPlayg2e,0G27 1/3/6
丙氨酸 Ala, A
缬氨酸 Val, V
亮氨酸 Lue, L
异亮氨 酸 Ile, I
● ● 含羟基或硫氨基酸 (一氨基一羧基)
丝氨酸 (Ser, S)
Pag2e 028 1/3/6
苏氨酸 (Thr, T)
半胱氨酸 (Cys, C)
Pag2e 02231/3/6
（四）非蛋白质氨基酸
大多是蛋白质中存在的L型α-氨基酸的衍生 物。但有一些是β、γ 或δ-氨基酸，且有些是D型氨基酸。
细菌细胞壁组成中的肽聚糖中的D-氨基酸： D-谷氨酸、D-丙氨酸
一种抗生素短杆菌肽S中含有D-苯丙氨酸。
Pag2e 02241/3/6
β -丙氨酸是遍多酸(泛酸,一种维生素)的前体成分 γ –氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质
芳香族氨基酸
组氨酸 （ His, H）
Pag2e 02131/3/6
杂环氨基酸
脯氨酸 （ Pro, P）
杂环亚氨基酸
（二）按R基的极性性质的分类
1. 非极性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
Pag2e 02141/3/6
+ H+ (pK´1)
R CH NH3+ COO
pH = pI
净电荷=0
+ OH+ H+ (pK´2)
R CH NH2 COO
pH > pI
净电荷为负
在一定pH条件下, 氨基酸分子中所带的正电荷数和负 电荷数相等, 即净电荷为零, 在电场中既不向阳极也不向阴 极 移 动 , 此 时 溶 液 的 pH 值 称 为 该 种 氨 基 酸 的 等 电 点 (isoelectric point，pI )。 －－氨基酸的等电点是它呈现电中性时所处环境的pH值.
Pag2e 02361/3/6
分光光度计定量分析依据
Lambert-Beer定律：A=Log 1/T=Log Io/I =εC L
入射光 强度 Io
透射光 强度 I
光源
单色器
样品池 (溶液浓度mol / L)
检测器
L-B 定律 可表述为：当一束平行的单色光通过溶液 时，溶液的吸光度 (A) 与溶液的浓度 (C) 和厚度 (L) 的乘积成正比。它是分光光度法定量分析的依据。
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 threonine Thr T 5.60
3个有个性的氨基酸
1）脯氨酸（Pro） 因为是一个环状 的亚氨基酸, 它的氨基和其它氨基 酸的羧基形成的肽键有明显的特 点, 较易变成顺式肽键.
Pag2e 02391/3/6
（2）等电点理论的应用
A. 等电点时，氨基酸的溶解度最小，易沉淀。 利用该性质可分离制备某些氨基酸。例如谷氨酸的生产，即将微生物发酵液 的pH值调至3.22（谷氨酸的等电点）而使谷氨酸沉淀析出。
B. 利用各种氨基酸的等电点不同，可通过电泳法、离子交换法等在实验室或工 业生产上进行混合氨基酸的分离或制备。 氨基酸的等电点可由其分子上解离基团的解离常数来确定。
Pag2e 02401/3/6
（3）氨基酸等电点的计算
一氨基一羧基AA的 等电点计算：
pI =
pK´1 + pK´2
2
一氨基二羧基AA的 等电点计算：
pI =
pK´1 + pK´2
2
二氨基一羧基AA 的等电点计算：
pK´2 + pK´3
pI =
2
可见，氨基酸的pI值等于该氨基酸的两性离子两侧的基团pK′值之 和的二分之一。
精氨酸 (Arg, R)
杂环
组氨酸 (His, H)
2、芳香族氨基酸
苯丙氨酸 （Phe,F）
Pag2e 02111/3/6