01 第一章 蛋白质的结构与功能
第01章蛋白质的结构与功能(2014-9-2)
蛋白质研究的历史
1953年，Sanger完成胰岛素一级结构测定。
Sanger's principal conclusion was that the two polypeptide chains of the protein insulin had precise amino acid sequences and, by extension, that
蛋白质研究的历史
1851年，血红蛋白被分离并结晶。
In 1851, German physiologist Otto Funke published a series of articles in which he described growing hemoglobin crystals by successively diluting red blood cells with a solvent such as pure water, alcohol or ether, followed by slow evaporation of the solvent from the resulting protein solution.
– 单糖
蛋白质和核酸是体内 主要的生物大分子
第 一 章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
主要内容
1、蛋白质的分子组成 2、蛋白质的分子结构
3、蛋白质的结构和功能的关系
4、蛋白质的理化性质
5、蛋白质的分离、纯化、结构分析
什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids) 通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化 合物。
第01章蛋白质的结构与功能课件
蛋白质的分子结构包括:
第一章 蛋白质的结构与功能
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级 结构
蛋白质空间构象是蛋白质特性和功能的基础。 有一条肽链形成的蛋白质只有1—3级结构，有 两条或两条以上肽链形成的蛋白质才具有四级 结构。
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
目录
蛋白质与多肽的区别：
第一章 蛋白质的结构与功能
凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定空 间结构的肽称蛋白质； 凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特定空间 结构者称多肽。
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基 酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽 称多肽(polypeptide)。
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
除一级结构外，蛋白质的二、三、四级结构均属 于空间结构，即构象（conformation）。 构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。蛋 白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。
第一章蛋白质的结构与功能蛋白质的...
第一章蛋白质的结构与功能一.蛋白质的分子组成组成蛋白质的元素主要:C、H、O、N、S，各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）氨基酸等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键谷胱甘肽(GSH)是由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。
第一个肽键与一般的不同，甘氨酸的γ-羧基与半胱氨酸的氨基组成，分子中半胱氨酸的巯基是主要功能基团。
GSH的巯基有还原性，可作为体内重要的还原剂，保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质和酶保持活性状态。
二．蛋白质的分子结构α-螺旋的结构特点：1.多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋2.主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合3.相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和NH形成许多链内氢健，这是稳定α-螺旋的主要键4.肽链中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成基团影响α-螺旋的稳定性包括以下三个方面：1.酸性或碱性氨基酸集中区域（两种电荷相互排斥）2.脯氨酸不利于α-螺旋的形成3.较大R基团侧链集中区域（空间位阻效应）β-折叠要点:1.是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状2.依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H形成氢键，使构象稳定3.氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方4.两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的超二级结构有三种基本形式：1.α-螺旋组合(αα)2.β-折叠组合(ββ)3.α-螺旋β-折叠组合(βαβ)三．蛋白质结构与功能的关系镰刀形红细胞贫血：血红蛋白有2个α亚基和2个β亚基组成，其中β亚基的第六个氨基酸谷氨酸突变成缬氨酸。
2-第01章 蛋白质的结构与功能
学习指导
重 点：
1. 蛋白质的生物学重要性。
2. 蛋白质的分子组成特点和基本单位。 3. 蛋白质的分子结构及其与功能的关系。
难 点：
1. 蛋白质的结构与功能的关系。
2. 蛋白质分离纯化的原理。
进 展：
1. 蛋白质模体和结构域。 2. 分子伴侣及其作用。
概 述
蛋白质的概念和生物学重要性
蛋白质存在于所有的生 物细胞中，是构成生物 体最基本的结构物质和 功能物质。
蛋白质是生命活动的物 质基础，它参与了几乎 所有的生命活动过程。
(a)
(b)
(c)
蛋白质的一些功能： (a)荧光素酶(luciferase)催化荧光素蛋白与ATP的反应 而产生荧光； (b)红血球含有大量的氧转运蛋白——血红蛋白 (hemoglobin)；
(c)脊椎动物产生的角蛋白是毛发、蹄、角、羊毛、指 甲、羽毛等组织的主要结构成分，如黑犀牛的角）。
4. R为含醇基基团的AA
• Ser, Thr含β-羟
•
基 其β-羟基参与 很多酶的活性 部位反应 Thr类似Ile， 有四种立体异 构体
•
5. R为碱性基团的AA
• 侧链亲水 • 侧链有碱性基团 • 其侧链：
His含咪唑基 Lys含ε-氨基 Arg含δ-胍基
• Arg是20种AA中 碱性最强的AA, 侧链胍基基团 pK=12.5
定义:
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间 结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位臵，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的化学键：氢键
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
参与肽键的 6 个原子 C 1 、 C 、 O 、 N 、 H 、 C 2 位于同一
蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，即它的化学结构。
二级结构：指借助主链(不包括侧链)的氢键形成的具有周期性的构象。
三级结构：指1条肽链(包括主链和侧链)完整折叠而形成的构象。
四级结构：指含有多条肽链的寡聚蛋白质分子中各亚基间相互作用，形成的构象。
超二级结构和结构域是在蛋白质二级和三级结构之间的两个层次。
超二级结构：指相邻的二级结构单元，在侧链基团次级键的作用下彼此靠近而形成的规则的聚集结构。
结构域：指在1条肽链内折叠成的局部结构紧密的区域。
组成四级结构的多肽链称为蛋白质的亚基，多个亚基组成的蛋白质为寡聚蛋白质1 维持蛋白质分子构象的作用力，主要包括氢键、疏水性相互作用、范德华引力、离子键和二硫键。
2 二级结构主要包括下面几种基本类型 (一) α—螺旋 (二)β折叠(三)转角 (四) β突起 (五)卷曲 (六)无序结构3 β折叠有两种类型，1种是平行式，1种是反平行式。
反平行折叠在能量上更稳定。
4 转角主要分两类：β转角和γ转角。
转角结构通常负责各种二级结构单元之间的连接作用。
5 常见的3种超二级结构单元为：αα ββ，βαβ。
6 结构域不仅仅是折叠单位和有一定功能的结构单位，还是一个遗传单位7结构域可以分为4种类型：反平行α，平行α/β，反平行β，不规则的小结构1、多肽链的折叠过程天然蛋白质是多肽链合成后经折叠而形成的热力学上稳定的构象。
多肽链的折叠是一自发过程..人们现已提出了一些多肽链的折叠模型,大致可以分为二类。
一种模型认为多肽链的折叠是逐步进行的，先形成一种稳定的二级结构作为核心，然后二级结构的氨基酸侧链进一步发生交互作用，扩大成天然三维结构；另一种模型提出，多肽链可能由于其疏水侧链的疏水交互作用而突然自发折叠，形成一种含二级结构的紧密状态，最后调整成天然结构。
这两种模型看来不是排斥的，有些多肽链的折叠可能以其中之一为主，有些多肽链的折叠兼而有之。
在这两种情况下，超二级结构的形成都可能起着导引作用，弱键则做最后的热力学上的调整。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的四级结构指许多蛋白质含有2条以上具有 独立三级结构的多肽链，这些多肽链通过非共价键连 接形成的结构称为蛋白质的四级结构。
遵义医专
? 维系蛋白质三级、四级结构的化学键是 氢键、 离子键、范氏引力、疏水键 等非共价键。
遵义医专
第一节 蛋白质的分子组成
一、蛋白质的元素组成
? 组成蛋白质分子的主要化学元素包括： C、H、 O、 N、S、P、Fe、I、Zn 、 Cu 、 Mo 等。
? 其中，在不同蛋白质样品中， N元素的含量相 对稳定，约为 16%，故每克氮相当于 6.25 （100/16 ）克蛋白质。
? 定氮法:样品中含蛋白质克数 =样品的含氮克数 ×6.25
生物化学
主讲：杨正久
遵义医药高等专科学校
第一章 蛋白质的结构与功能
蛋白质（ protein） 是一类重要的生物大 分子，是生命的物质 基础。
遵义医专
? 蛋白质的生理功能：
蛋白质是人体的基本成分，几乎所有的 组织都含有蛋白质，是生命活动的物质基础， 具有： 物质运输、物质代谢的催化与调节、肌 肉收缩、血液凝固、机体防御及信号转导等生 理功能。
? 亚基（ subunit ）就是指参与构成蛋白质四级 结构的、每条具有三级结构的多肽链。
遵义医专
血红蛋白(hemoglobin) 的四级结构 遵义医专
蛋白质分子的结构层次
遵义医专
第三节 蛋白质结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能的关系
是蛋白质行使功能的基础，决定蛋白质的高 级结构
一级结构不同的蛋白质，功能也不同；一级 结构相似的蛋白质，其功能也有所相似。
医学生物化学医药卫生【33页】
医学生物化学_医药卫生
演讲人
2 0 2 x - 11 - 11
01 第一章蛋白质的结构与功能
第一章蛋白 质的结构与
功能
01 1 .1 概述
02 1 .2 氨 基 酸 的 结构、
分类和基本理化性质
03 1 .3 肽 和 蛋 白 质
04 1 .4 蛋 白质 的一级结
构
05 1 .5 蛋 白 质 的 二级结 06 1 .6 蛋 白 质 的 三级结
第二章 酶 和酶促反 应
0 1
2.1酶的活性中 心
0 2
2.2同工酶
0 3
2.3酶的特性
0 4
2.4酶动力学— 底物浓度对酶促 反应速率的影响
0 5
2.5温度和ph值 对酶促反应速率 的影响
0 6
2.6不可逆性抑 制
第二章 酶和酶促 反应
2.7可逆性抑制 2.8酶的快速调节 附件 本章常见问题汇总 酶和酶促反应
蛋白质消化吸收和 氨基酸代谢
07 第七章 代谢的整合与调节
第七章 代谢的整合与调节
7.1 物质代谢的特点与 相互联系
7.2 肝在物质代谢中的 作用
7.3 肝外重要组织器官 物质代谢特点及联系
7.4 细胞水平的代谢调 节
7.5 激素水平的代谢调 节
7.6整体水平的代谢调 节
第七章 代谢的整 合与调节
位
4
4.5氧化磷酸化的偶联机
5
制——化学渗透假说
4.6ATP合酶的结构及工
作原理
6
第四章 生物氧化
4.7atp在能量代谢中的核心作用 4.8氧化磷酸化的影响因素 4.9细胞质中nadh的氧化途径 4.10细胞内其他氧化与抗氧化体 系 生物氧化 4.8氧化磷酸化的影响因素 4.9细胞质中NADH的氧化途径 4.10细胞内其他氧化与抗氧化体 系
第一章 蛋白质的结构和功能
Ve logM=a-b V
M=
SRT
D(1-υρ)
M：分子量，υ：蛋白质偏微比容，ρ：溶剂 密度，D：扩散系数，S：沉降系数，R：气体 常数，T：绝对温度。
二、蛋白质的变性：在某些物理和 化学的因素作用下，使蛋白质分子 的空间构象发生改变或破坏，导致 其理化性质的改变及生物活性的丧 失的现象称蛋白质的变性。 1、变性的本质 (1)蛋白质变性后分子从规则的紧密 结构变为无规则的松散状态 (2)变性只涉及次级键的断裂
Hb
Myoglobin
O2
Hemoglobin
O2
0毛细 血管中的PO2
肺泡中的PO2
血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线
三、蛋白质的结构与生物进化
第五节 蛋白质的性质 一、蛋白质分子的大小、形状及分子 量的测定 蛋白质分子量一般在1×104～ 1×106Da范围或更大。 凝胶过滤法 SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法 超速离心法 质谱法
(2)β-折叠( β-片层β-pleated sheet structure) β-片层的结构要点： ①肽链相对伸展成锯齿状，侧链基团 伸在肽链的上下两侧。 ②两条以上肽链(或同一条多肽链的不 同部分)平行排列，相邻肽键相互交替 形成许多氢键。氢键是维持β-片层的 主要次级键。 ③肽链平行的走向有顺式和反式两种， 肽链的N端在同侧为顺式，N端不在同 侧称反式。
(五)蛋白质的三级结构(tertiary structure)： 多肽链在二级结构的基础上所进行的折 叠和盘旋。或多肽链中个元素在空间的 相对位置。
N
Lys41 His119 His12
C
细胞色素c分子的空间结构
不变的AA残基
(六)蛋白质的四级结构(quarternary structure)：两条或两条以上肽链构成 的蛋白质，其中每条多肽链均具有独 立的三级结构，每条多肽链称为一个 亚基。由亚基相互聚合而成的结构称 四级结构。
蛋白质的结构与功能
多肽链具有方向性：头端为氨基端（N端），尾端为羧基端（C端）。
第二节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构（primary structure）是 指蛋白质分子中，从N-端到C-端氨基酸残基 的排列顺序。 主要的化学键
肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
牛胰岛素的一级结构
二、蛋白质的二级结构
② 化学因素：强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐
等。
变性蛋白质的性质改变： ① 物理性质：旋光性改变，溶解度下降，沉降率 升高，粘度升高，光吸收度增加等； ② 化学性质：官能团反应性增加，易被蛋白酶水 解。 ③ 生物学性质：原有生物学活性丧失，抗原性改
变。
蛋白质变性的可逆性：
a)
蛋白质在体外变性后，绝大多数情况下是不能
为β-折叠的PrPsc，从而致病。 PrPc α-螺旋 正常 PrPsc β-折叠 疯牛病
要点：
蛋白质结构与功能的关系
一级结构与功能的关系：一级结构是空间构象的基础，一级结构相
似的蛋白质具有相似的高级结构与功能；一级结构不同的蛋白质 具有不同的高级结构与功能。 空间结构与功能的关系：蛋白质正常的生物功能依赖其完整的空间
要点：
蛋白质的四级结构（quaternary structure）：就是指蛋白质分子
中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。维系
蛋白质四级结构的主要是氢键、盐键、等非共价键。 亚基（subunit）：就是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有 三级结构的多肽链。
第 三 节蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的二级结构(secondary structure)是 指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，
但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象
生物化学 第一篇 蛋白质的结构与功能
第一篇蛋白质的结构与功能（第一～四章小结）第一章氨基酸氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子。
组成多肽和蛋白质的氨基酸除Gly外，都属于L型的α- 氨基酸（Pro为亚氨基酸）。
氨基酸不仅可以作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位或生物活性物质的前体，也可以作为神经递质或糖异生的前体，还能氧化分解产生ATP。
目前已发现蛋白质氨基酸有22种，其中20种最为常见，而硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸比较罕见。
非蛋白质氨基酸通常以游离的形式存在，作为代谢的中间物和某些物质的前体，具有特殊的生理功能。
22种标准氨基酸可使用三字母或单字母缩写来表示。
某些标准氨基酸在细胞内会经历一些特殊的修饰成为非标准蛋白质氨基酸。
氨基酸有多种不同的分类方法：根据R基团的化学结构和在pH7时的带电状况，可分为脂肪族氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、芳香族氨基酸、带正电荷的极性氨基酸和带负电荷的极性氨基酸；根据R基团对水分子的亲和性，可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸；根据对动物的营养价值，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
氨基酸的性质由其结构决定。
其共性有：缩合反应、手性（Gly除外）、两性解离、具有等电点，以及氨基酸氨基和羧基参与的化学反应，包括与亚硝酸的反应、与甲醛的反应、Sanger反应、与异硫氰酸苯酯的反应和与茚三酮的反应等。
与亚硝酸的反应可用于Van Slyke定氮，与甲醛的反应可用于甲醛滴定，Sanger反应和与异硫氰酸苯酯的反应可用来测定N-端氨基酸。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余生成蓝紫色物质，利用此反应可对氨基酸进行定性或定量分析。
多数氨基酸的侧链可能发生特殊的反应，可以此鉴定氨基酸。
不同氨基酸在物理、化学性质上的差异可用来分离氨基酸，其中最常见的方法是电泳和层析。
第二章蛋白质的结构肽是氨基酸之间以肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。
氨基酸是构成肽的基本单位。
线形肽链都含有N端和C端，书写一条肽链的序列总是从N端到C端。
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第三节 蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of protein
一、蛋白质的一级结构与功能的关系
蛋白质的功能是由其特定的构象所决定的， 一级结构是空间构象的基础。某些肽段一级结构 （氨基酸组成）决定特定二级结构（α-螺旋或
β-折叠）的形成。
谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成，
简称为谷胱甘肽。
谷胱甘肽(glutathione, GSH)
GSH与GSSG间的转换
H2O2 2GSH
GSH过氧 化物酶
NADP+
GSH还原酶
2H2O
GSSG
NADPH+H+
多肽类激素及神经肽
•
体内许多激素属寡肽或多肽
•
神经肽(neuropeptide)
三、蛋白质的分类
（一）蛋白质的二级结构
是指蛋白质分子中某一肽链的局部空间结构，
即多肽链中主链原子的相对空间排列分布，而不涉
及氨基酸残基侧链的空间排布。
稳定因素： 氢键
1.肽平面
肽键具有部分双链性质，因此肽键不能自 由旋转，而使涉及肽键的6各原子共处于同一
平面，称为肽键平面，又称肽单元。
肽键平面示意图
肽链主链骨架原子即N（氨基氮）、 Cα（α-碳原子） 和Co（羰基碳）3个原子依次重复排列。
二级结构 (secondary structure)
三级结构 (tertiary structure)
四级结构 (quaternary structure)
高级结构
一、蛋白质的一级结构
从N端到C端氨基酸排列顺序称为蛋白质的一 级结构。
一级结构是蛋白质分子基本结构，决定蛋白质
空间构象的基础。蛋白质的空间构象则是实现
二、氨基酸与多肽
氨基酸通过肽键（peptide bond）相连接的 形成多肽链(peptide chain)。
（一）肽键（peptide bond)
一分子氨基酸的α-羧基与另一分子的α-氨基， 脱水缩合形成的酰胺键（-CO-NH-）称为肽键。
O NH2-CH-C H
甘氨酸
+
OH
O NH-CH-C H
含量高：蛋白质是生物体中含量最丰富的生
物大分子，约占人体固体成分的 45% ，而在
细胞中可达细胞干重的70%以上。
蛋白质是生命活动的物质基础
2. 蛋白质具有重要的生物学功能 作为生物催化剂（酶）
物质的转运和存储
凝血功能
免疫保护作用 运动与支持作能
1．根据蛋白质分子的组成特点 单纯蛋白质和结合蛋白质 2．根据分子形状的不同 球状蛋白和纤维状蛋白 3．根据蛋白质的主要功能 功能活性蛋白质和结构蛋白质。
第二节 蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
蛋白质的分子结构
一级结构 (primary structure)
氢键、离子键及范德华力等。
血红蛋白
由2个α亚基和2个β亚基构成的四聚体，
每个亚基中都结合1个血红素辅基。4亚基
通过8个离子键相连，形成血红蛋白的四聚体。 完整的血红蛋白分子具有运输O2和CO2 的功能。
蛋白质的四级结构 - 血红蛋白结构
由 2 个以上亚基组成的蛋白质四级结构中， 若亚基分子结构相同，称之为同二聚体 (homodimer) ，若亚基分子结构不同，则称之 为异二聚体(heterodimer)。
二 硫 键
牛核糖核酸酶的 一级结构
天然状态， 有催化活性 去除尿素、 β-巯基乙醇
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
哺乳类动物胰岛素氨基酸序列的差异
蛋白质一级结构中起关键作用的氨基酸
残基缺失或被替代，可通过影响空间构象而
影响其生理功能。 例如血红蛋白β亚基的第6位谷氨酸被 缬氨酸替代，可导致镰刀形贫血。
蛋白质胶体稳定性的因素： 颗粒表面水化膜 表面电荷 除去上述两个稳定因素时，蛋白质从 溶液中析出。
水化膜
+ + + + + + +
带正电荷的蛋白质 脱水作用
酸 碱 在等电点的蛋白质 脱水作用 碱
2. 蛋白质二级结构的主要构象形式
• α-螺旋(α-helix) • β-折叠(β-pleated sheet) • β-转角(β-turn) • 无规卷曲(random coil)
（1）α-螺旋
多肽链中的主链围绕中心轴有规律的 螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向， 称右手螺旋。
氢键是维持α-螺旋结构稳定的主要
第一章 蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
蛋白质的概念
蛋白质(protein) 是由许多氨基酸
(amino acid) 通过肽键(peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质是生命活动的物质基础
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细 胞的各个部分都含有蛋白质。
所处溶液的酸碱度。
等电点(isoeletric point, pI)
在某一pH条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的数量 相等，分子呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等 电点。
2. 氨基酸的紫外吸收
酪氨酸、色氨酸含有共轭双键，具有 吸收紫外光的特性，在280nm处有最大 吸收峰。蛋白质在280nm处的紫外吸收与 浓度成正比，可用于蛋白质的定量分析。
多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 多肽链有两端： N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
（二）生物活性肽类
由几个至几十个氨基酸残基组成
谷胱甘肽(glutathione, GSH)
例：镰刀形红细胞贫血
HbA β 肽 链
N-Val ·His ·Leu ·Thr ·Pro ·Glu ·Glu ····· C(146)
HbS β 肽链
N-Val ·His ·Leu ·Thr ·Pro ·Val ·Glu ····· C(146)
这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为 “分子病”
其生物学功能的基础。
一级结构中的主要化学键是肽键。
牛胰岛素的一级结构
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
二、蛋白质的空间结构
蛋白质在一级结构的基础上，分子单键 旋转而盘曲、折叠形成特定空间构象。 蛋白质的构象包括主链构象和侧链构象。 蛋白质的空间结构包括蛋白质的二级结构、 三级结构和四级结构。
一、蛋白质的两性解离
蛋白质分子在一定的溶液pH条件下可解离成 带负电荷或正电荷的基团。 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成 正、负离子的趋势相等，此时溶液的pH称为蛋白
质的等电点。
利用蛋白质两性电离的性质，可通过电泳、 离子交换层析、等电聚焦等技术分离蛋白质。
二、蛋白质的胶体性质
蛋白质是高分子化合物
模体是具有特殊功能的超二级结构。
模体常见的形式
钙结合蛋白中结 合钙离子的模体
锌指结构
（二）蛋白质的三级结构
是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间 排布，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
主要靠次级键，包括氢键、离子键(盐键)、
疏水作用、范德华力、二硫键等。
C 端 N端
肌红蛋白
结构域（domain）
1. 非极性脂肪族氨基酸 2. 极性中性氨基酸
3. 芳香族氨基酸
4. 酸性氨基酸 5. 碱性氨基酸
1. 非极性脂肪族氨基酸
2．中性极性氨基酸
3．芳香族氨基酸
4. 酸性氨基酸
5. 碱性氨基酸
胱氨酸与二硫键
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离方式及带电状态取决于其
二、 蛋白质的空间结构与功能的关系
蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质
特定的空间构象密切相关，所以蛋白质构
象是其生物活性的基础。
肌红蛋白和血红蛋白的结构
肌红蛋白与血红蛋白都是含有血红素
辅基的蛋白质。
肌红蛋白是一个只有三级结构的单链蛋白质， 它的三级结构折叠方式使辅基血红素能与O2结合 与解散，发挥储氧的功能。
分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构较为 紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。 结构域含有序列上连续的100～200个氨基酸
残基，有较为独立的三维结构。
3-磷酸甘油醛 脱氢酶亚基的 结构示意图
（三）蛋白质的四级结构
每一条具有完整三级结构的多肽链，称为亚基。
各亚基之间以非共价键相互连接形成特定的三维空 间构象，称为蛋白质的四级结构。 维持四级结构的作用力主要是疏水作用，包括
第一节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的元素组成
主要含有碳、氢、氧、氮及硫。 有些蛋白质还含有磷、铁、铜、锌、 锰、钴及钼等。
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量接近，平均为16%。 测定生物样品含氮量可推算出蛋白质 大致含量。
100克样品中蛋白质的含量（g%） =
血红素结构
血红蛋白的构象变化与运氧功能 随氧分压增高，氧合Hb占总Hb的百分数 随之增加，这一变化关系称为氧解离曲线。
肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线
蛋白质构象改变可引起疾病
蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生 错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构 象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导 致疾病发生。