生物化学考试重点
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生物化学考试重点1
第一章1、概念：糖糖即碳水化合物(carbohydrates)：是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称2、糖的主要生物学作用（1）糖是人和动物的主要能源物质（2）糖类具有结构功能（3）糖具有复杂的多方面生物活性与功能3、糖的分类（一）多糖按其来源的分类（1）植物多糖（2）动物多糖（3）微生物多糖（4）海洋生物多糖（5）人工合成多糖（二）多糖按其在生物体内的生理功能的分类（1）储存多糖又称为储能多糖。
淀粉和糖原分别是植物和动物的最主要储存多糖。
（2）结构多糖也称水不溶性多糖。
如几丁质、纤维素。
（三）多糖按其组成成分的分类（1）同多糖（均一多糖）是由同一种单糖或者单糖衍生物聚合而成（2）杂多糖（不均一多糖）是由不同种类的单糖或单糖衍生物聚合而成（3）黏多糖是一类含氮的杂多糖（4）结合糖是由糖类与蛋白质或脂类等生物分子以共价键连接而成的复合物4、重要多糖的结构单位及其连接方式（一）淀粉淀粉(starch)是高等植物和真菌的储存多糖，在植物种子、块茎和果实中含量很多。
天然淀粉有直链淀粉和支链淀粉两类。
结构单位都是α-D-葡萄糖直链淀粉以α-1,4糖苷键聚合而成，呈螺旋结构。
支链淀粉除了α-1,4糖苷键构成糖链以外，在支点处存在α-1,6糖苷键。
（二）糖原(glycogen)结构单位是α-D-葡萄糖，有α-1,4和α-1,6糖苷键。
（三）纤维素(cellulose)是地球上最多的有机化合物结构单位是β-D-葡萄糖以β-1,4糖苷键相连（四）几丁质(chitin)结构单位是N-乙酰氨基葡萄糖，以β-1,4糖苷键连接。
（五）黏多糖(mucopolysaccharide)是一类含氮的杂多糖（六）细菌多糖（1）肽聚糖(peptidoglycan)多糖部分是由N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替组成的杂多糖。
（2）脂多糖(lipopolysaccharide)一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
第二章1、概念：脂类(lipid)：脂肪和类脂的总称脂肪酸(fatty acid, FA)是一条长的烃链（R-）和一个羧基（-COOH）组成的羧酸。
研究生《生物化学》考试大纲
研究生《生物化学》考试大纲一、考试总体要求考查目标生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科，在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。
《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际和综合分析能力。
正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。
要求考生：①系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论；②比较全面了解生物化学的常用技术的原理、方法和应用范围；③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。
同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。
考查内容（一）蛋白质的结构与功能1、蛋白质的化学组成；2、氨基酸的分类及简写符号；3、氨基酸的理化性质及化学反应；4、氨基酸的分析分离方法；5、肽的结构、性质与生物活性肽；6、蛋白质分子结构：一级、二级、高级结构的概念、主要化学键及形式，包括超二级结构、结构域等；7、蛋白质一级结构测定：多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法；蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法；二硫键的断裂和多肽的分离，二硫键位置的确定，多肽的人工合成等；8、蛋白质的理化性质：包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等；9、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术：包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等；10、蛋白质结构与功能的关系：包括一级结构和高级结构与功能的关系，如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，血红蛋白分子病的机理。
（二）核酸的结构与功能1、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能；2、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等；3、DNA的分子结构：DNA的一、二、三级结构的概念和结构特点；核酸的早期研究和双螺旋结构模型的理论依据等；4、RNA的分子结构：包括RNA一级结构、高级结构，如tRNA的二、三级结构，真核生物mRNA 结构特点，tRNA及rRNA的结构、RNA的降解等；5、RNA 的分类及各类RNA的生物学功能，包括各种新发现的小RNA的功能；6、DNA测序方法及其过程；7、核酸及核苷酸的性质：包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质；8、核酸的变性、复性与杂交；9、核酸及其组分的分离纯化：包括分离核酸的一般原则、DNA的分离纯化、RNA的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等；10、核酸研究的常用技术和方法：包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
大专生物化学考试重点
大专生物化学考试重点生物化学是生命科学的重要组成部分，它研究生物体内的化学过程、物质转化以及生命活动中所涉及的化学反应等内容。
对于大专生来说，生物化学考试是一个重要的科目，因此了解考试重点是提高成绩的关键。
本文将介绍大专生物化学考试的重点内容，以帮助学生更好地备考。
1. 生物大分子结构与功能在生物体内，各种生物大分子如蛋白质、核酸、多糖和脂质扮演着重要的角色。
考生需要掌握生物大分子的基本结构，包括氨基酸的组成及其在蛋白质中的连接方式，核苷酸的组成及其在核酸中的排列方式，以及多糖和脂质的结构特点。
此外，考生还应了解生物大分子的功能，例如蛋白质在生物体内的酶促反应、抗体的免疫功能等。
对于不同生物大分子的特殊结构和功能，考生需要进行深入的学习和理解。
2. 代谢途径和能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括物质的合成代谢和分解代谢。
考生需要熟悉主要代谢途径，如糖原代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等。
重点掌握这些途径中的关键酶催化反应，以及能量的释放与存储。
此外，考生还需要了解代谢途径与调节机制之间的关系。
例如，糖尿病患者的胰岛素分泌不足会导致糖代谢紊乱，甲状腺功能减退会影响蛋白质代谢等。
综合运用这些知识，考生可以更好地理解生物体内代谢的过程和调控机制。
3. 酶的性质和调节酶是生物体内的生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
考生需要了解酶的基本性质，包括酶的命名规则、酶的活性与底物浓度之间的关系、酶的催化机理等。
同时，考生还需要掌握酶的调节机制。
酶的活性受到多种因素的调控，如温度、pH值和底物浓度等。
考生需要了解不同调控因素对酶活性的影响，并能运用这些知识解决相关问题。
4. 酸碱平衡与缓冲系统酸碱平衡是维持生物体内正常功能的重要条件。
考生需要了解酸碱的定义、常见酸碱解离常数和酸碱平衡的调节机制。
此外，缓冲系统在维持酸碱平衡中起着重要作用。
考生需要了解缓冲系统的组成、工作原理以及常见的细胞内和体液中的缓冲系统，并能运用相关知识解决相关问题。
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
生物化学1考试要点
1, 呼吸链：代谢物首先在特异的不需氧脱氢酶作用下，脱下的2H经过一系列的递氢体和递电子体传递，最后与激活的氧化合为水。
这些递氢体和递电子体按一定顺序排列在线粒体膜上，而构成一条连锁反映体系。
由于此反应体系与细胞摄取氧的呼吸过程有关，故称为呼吸链。
2：米氏常数：当酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度，即KM值可以表示酶与底物的亲和力。
3：磷酸无糖途径：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸己糖旁路。
4：氧化磷酸化：指代谢氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水的过程，消耗了氧，消耗了无机磷酸，使ADP磷酸化生成ATP的过程。
5：冈崎片段：在DNA复制过程中，短时间内首先复制的较短的DNA片段。
6：PCR：聚合酶链式反应简称PCR。
是体外酶促合成特异DNA片段的一种方法。
7：中心法则：中心法则，遗传信息从DNA向RNA，再向蛋白质传递的规律。
8：联合脱氨基：转氨基与氧化脱氨基偶联进行的反应叫做联合脱氨基作用。
9：一碳单位：氨基酸分解代谢过程中产生的含一个碳原子的有机基团。
10：半保留复制：复制时，母链DNA解开成两股单链，每股各做为一个子代细胞复制的模板。
使子代DNA与母链DNA有相同碱基序列。
二填空题11：常见的脱氢酶的辅酶：FAD（黄素二核苷酸），FMN（黄素单核苷酸），NAD（辅酶一），NADH(辅酶二）。
12：测定蛋白质的方法：凯氏定氮法，紫外吸收法，考马斯亮蓝法,双缩脲法，酚试剂法。
13：糖酵解途径叫：EMP途径，无氧途径。
14：碱基互补配对：A-T C-G (A-U)15：XMP:以磷酸X苷XDP:二磷酸X苷XTP:三磷酸X苷CX(M/D/T)P：环化~ ~ X苷dXMP:脱氧一磷酸X苷dXDP:脱氧二磷酸X苷dXTP:脱氧三磷酸X苷16：三磷酸的关键酶：异柠檬酸脱氢酶，柠檬酸合成酶，α-酮戊二酸脱氢酶系17：糖酵解中底物水平磷酸化的酶：磷酸甘油醛脱氢酶，丙酮酸激素。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学 考试重点
第四章蛋白质化学1.大多数氨基酸与茚三酮反应呈色是什么？有何例外？双缩脲反应出现在什么化合物中，该反应有何作用？1，蓝紫色。
谷氨酰胺和天冬酰胺与茚三酮反应则形成棕色产物。
而脯氨酸则与茚三酮反应则形成黄色产物。
可以用于蛋白质定量分析。
2，蛋白质在碱性溶液中也能与硫酸铜反应，产生红紫色络合物。
2.肽键有哪些结构特点？答：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合形成的化学键称为肽键。
氨基酸通过肽键连接构成的分子称为肽。
3.维持蛋白质一，二，三，四级结构的化学键有哪些？答：一级结构：肽键，二硫键二级结构：氢键三级结构：疏水作用，氢键，部分离子键和少量共价键（如二硫键）四级结构：疏水键4.α螺旋，β折叠结构有什么特点？答：α螺旋：1.多态性：多数为右手（较稳定），亦有少数左手螺旋存在（不稳定）；存在尺寸不同的螺旋。
2.主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm3.每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要键,肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。
Β折叠：1.肽平面之间折叠成锯齿状，相邻肽平面间呈110°角。
2.依靠C＝O与H形成氢键，使构象稳定5.何为蛋白质的变性？变性蛋白质有什么特点？具有三级或四级结构的蛋白质变性后结构上有何变化？1.蛋白质变性：某些物理和化学因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变的现象。
2.特点：①某些理化性质的改变：有些原来在分子内部的疏水集团暴露出来，分子的不对称性增加，粘度增加，扩散系数减小，溶解度降低，结晶性丧失，，蛋白质容易被蛋白酶降解。
②生物活性丧失（主要）一般认为蛋白质变性的本质是非共价键破坏，所以蛋白质变性一级结构不变，空间构象改变。
3.三级结构4.四级结构6.蛋白质的沉淀方法有哪些？（1）盐析：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐会破坏其胶体溶液稳定性而使其沉淀。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
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1.DNA半保留复制DNA复制保留原模板DNA的一条链，另一条链为新合成。
2.蛋白质变性在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，理化性质改变，生物学活性丧失。
3.核酸分子杂交不同来源核酸变性后在一起复性，互补核算片段形成局部双链。
4.酶活性中心发挥酶活性所必需的特定空间结构区域。
5.逆转录以RNA为模板合成DNA的过程。
由于与转录过程相反，称为反转录，催化此反应的酶是逆转录酶。
6.三羧酸循环乙酰辅酶A经过循环体系，氧化分解成CO2和水的过程，由于含三羧酸的柠檬酸为其第一个中间产物，又名柠檬酸循环，是三大类营养物分解代谢的共同通路。
7实时PCR 在PCR体系中引入荧光标记分子，以计算PCR产物量，常用于定量分析。
8.生物氧化生物体内的氧化分解，最终生成CO2和水的过程，并逐步放出能量。
9.糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下，彻底氧化生成水和二氧化碳，并释放出能量的过程。
10.糖异生非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。
11.同工酶催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质等不同的一组酶。
12.酮体乙酰乙酸，B羟丁酸，丙酮的统称，是脂肪酸分解代谢的中间产物。
13.限制性核酸内切酶识别DNA的特意序列，并在识别部位或其周围切割DNA 的一类内切酶，是基因工程的重要工具酶。
14.氧化磷酸化生物氧化脱氢与氧结合生成水，与ADP磷酸化生成ATP的过程相偶联，称为氧化磷酸化。
是体内生成ATP的主要方式。
15.一碳单位某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的基团，由四氢叶酸携带参加代谢。
1.DNA 二级结构的特点【1】 DNA 是反向平行双链结构，以一共同轴为中心缠绕成右手螺旋。
【2】碱基配对使双链结构互补，脱氧核糖基和磷酸基位于双链的外侧，而碱基位于内侧。
且 A=T.G=C.【3】疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定。
【4】螺旋直径为2nm, 螺旋旋转一圈刚好为10个碱基对螺距为3。
4nm.2.简述糖的生理功能和糖分解代谢途径的概念与意义。
糖的生理功能【1】糖是人体最主要的提供能量的物质。
【2】糖是组成人体结构的重要部分，如糖蛋白，蛋白聚糖，糖脂等。
【3】体内多种重要的生物活性物质如NAD.FAD.ATP等都是糖的磷酸衍生物。
可以传递信息，还是机体重要的碳源，糖代谢的中间产物可转变为含碳化合物如脂肪酸，氨基酸，核苷等糖分解代谢途径【1】糖酵解在缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程【葡萄糖---丙酮酸】途径。
意义机体在缺氧情况下，获取能量的有效方式，某些细胞在供养应正常的情况下的重要供能途径【2】糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水二氧化碳的过程称为有氧氧化。
【胞液、线粒体中进行】集体获能的主要方式。
【3】磷酸戊糖途径 6-磷酸葡萄糖脱氢酶和6-磷酸葡萄糖脱氢酶的催化下，6-磷酸葡萄糖进行脱氢和脱羧反应生成5-磷酸核酮糖，同时生2分子NADPH+H及1分子CO2。
5-磷酸核酮糖在异构酶的作用下，转变为5-磷酸核糖，或在差向异构酶的作用下，转变为5-磷酸木酮糖。
意义为核酸的生物合成提供核糖，提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
3、酮体代谢、酮体意义？酮体代谢：在人体及绝大多数哺乳动物体内，脂肪酸氧化生成的乙酰辅酶A在肝脏中可通过两条途径进行代谢。
一条途径是进入三羧酸循环氧化，另一条途径是生成乙酰乙酸，β-羟丁酸及丙酮，这三种物质统称为酮体。
酮体意义：①肝脏输出酮体为肝外组织提供了能源。
②肝脏输出酮体对低血糖时保证脑的供能，以维持其正常生理功能方面起着重要作用。
4、简述脂肪分解代谢的概况【1】脂肪水解为甘油和脂肪酸【3】甘油氧化分解【4】脂肪酸的氧化分解【1、脂肪酸活化生成脂酰COA.2、脂酰COA转运至线粒体。
3 肪肪酸的B氧化】5、血氨的来源和去路有哪些，写出主要去路的反应过程。
来源【1】氨基酸脱氨基作用和胺类物质分解产生【2】肠道细菌腐败作用产生【3】肾小管上皮细胞的谷氨酰胺水解产生谷氨酸和NH3去路【1】丙氨酸—葡萄糖循环【2】谷氨酰胺是从脑、肌肉等组织向肝或肾运输氨的主要形式。
【4】谷氨酰胺的生成不仅解除氨的毒性，以无毒的形式运输氨，也是体内NH3的储存和运输形式。
1．核酸的组成和在细胞内的分布如何?.核酸由DNA和RNA组成。
在真核细胞中，DNA主要分布于细胞核内，另外叶绿体、线粒体和质粒中也有DNA；RNA主要分布在细胞核和细胞质中，另外叶绿体和线粒体中也有RNA。
2．核酸分子中单核苷酸间是通过什么键连接起来的？什么是碱基配对？核酸中核苷酸之间是通过3'－5'磷酸二酯键相连接的。
碱基配对是指在核酸中G-C和A-T(U)之间以氢键相连的结合方式。
3．简述DNA和RNA分子的立体结构，它们各有哪些特点？稳定DNA结构的力有哪些？DNA双螺旋结构模型特点：两条反平行的多核苷酸链形成右手双螺旋；糖和磷酸在外侧形成螺旋轨迹，碱基伸向内部，并且碱基平面与中心轴垂直，双螺旋结构上有大沟和小沟；双螺旋结构直径2nm，螺距3.4nm，每个螺旋包含10个碱基对；A和T配对，G和C配对，A、T之间形成两个氢键，G、C之间形成三个氢键。
DNA三级结构为线状、环状和超螺旋结构。
稳定DNA结构的作用力有：氢键，碱基堆积力，反离子作用。
RNA中立体结构最清楚的是tRNA，tRNA的二级结构为三叶草型，tRNA的三级结构为倒“L”型。
维持RNA立体结构的作用力主要是氢键。
1．正常生物膜中，脂质分子以什么的结构和状态存在？.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。
2．流动镶嵌模型的要点是什么？.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部6.真核mRNA的特点是：(1)在mRNA5'－末端有“帽子结构”m7G(5')pppNm；（2）在mRNA链的3'末端，有一段多聚腺苷酸(polyA)尾巴；（3）mRNA一般为单顺反子，即一条mRNA只含有一条肽链的信息，指导一条肽链的形成；（4）mRNA 的代谢半衰期较长（几天）。
原核mRNA的特点：（1）5'－末端无帽子结构存在；3'－末端不含polyA结构；（3）一般为多顺反子结构，即一个mRNA中常含有几个蛋白质的信息，能指导几个蛋白质的合成；（4）mRNA代谢半衰期较短（小于10分钟）。
五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液,但不知哪只瓶中装的是哪种糖液,可用什么最简便的化学方法鉴别?3．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同？现代生物膜的结构要点是什么？.由于外周蛋白与膜以极性键结合，所以可以有普通的方法予以提取；由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合，所以只能用特殊的方法予以提取。
现代生物膜结构要点：脂双层是生物膜的骨架；蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合；膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性；膜具有一定的流动性；膜组分之间有相互作用。
.4．什么是生物膜的相变？生物膜可以几种状态存在生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变，一般指液晶相与晶胶相之间的变化。
生物膜可以三种状态存在，即：晶胶相、液晶相和液相。
55．什么是液晶相？它有何特点？.生物膜既有液态的流动性，又有晶体的有序性的状态称为液晶相。
其特点为：头部有序，尾部无序，短程有序，长程无序，有序的流动，流动的有序。
.6．影响生物膜相变的因素有那些？他们是如何对生物膜的相变影响的？影响生物膜相变的因素及其作用为：A、脂肪酸链的长度，其长度越长，膜的相变温度越高；B、脂肪酸链的不饱和度，其不饱和度越高，膜的相变温度越低；C、固醇类，他们可使液晶相存在温度范围变宽；D、蛋白质，其影响与固醇类相似。
7．物质的跨膜运输有那些主要类型？各种类型的要点是什么？有两种运输类型，即主动运输和被动运输，被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。
简单扩散运输方向为从高浓度向低浓度，不需载体和能量；帮助扩散运输方向同上，需要载体，但不需能量；主动运输运输方向为从低浓度向高浓度，需要载体和能量。
1．生物氧化的特点和方式是什么？1.特点：常温、酶催化、多步反应、能量逐步释放、放出的能量贮存于特殊化合物。
方式：单纯失电子、脱氢、加水脱氢、加氧。
2．CO2与H2O以哪些方式生成？2.CO2的生成方式为：单纯脱羧和氧化脱羧。
水的生成方式为：代谢物中的氢经一酶体系和多酶体系作用与氧结合而生成水。
33．简述化学渗透学说线粒体内膜是一个封闭系统，当电子从NADH经呼吸链传递给氧时，呼吸链的复合体可将H+从内膜内侧泵到内膜外侧，从而形成H+的电化学梯度，当一对H+ 经F1－F复合体回到线粒体内部时时，可产生一个ATP。
44．ATP具有高的水解自由能的结构基础是什么？为什么说ATP是生物体内的“能量通货”？.负电荷集中和共振杂化。
能量通货的原因：ATP的水解自由能居中，可作为多数需能反应酶的底物。
1.新陈代谢是指生物体内进行的一切化学反应。
其特点为：有特定的代谢途径；是在酶的催化下完成的；具有可调节性。
物质代谢指生物利用外源性和内源性构件分子合成自身的结构物质和生物活性物质，以及这些结构物质和生物活性物质分解成小分子物质和代谢产物的过程。
能量代谢指伴随着物质代谢过程中的放能和需能过程。
2.糖类作用可作为：供能物质，合成其它物质的碳源，功能物质，结构物质。
3.糖异生作用是指非糖物质转变为糖的过程。
动物中可保持血糖浓度，有利于乳酸的利用和协助氨基酸的代谢；植物体中主要在于脂肪转化为糖。
4.4．什么是磷酸戊糖途径？有何生物学意义？是指从6-磷酸葡萄糖开始,经过氧化脱羧、糖磷酸酯间的互变，最后形成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛的过程。
其生物学意义为：产生生物体重要的还原剂－NADPH；供出三到七碳糖等中间产物，以被核酸合成、糖酵解、次生物质代谢所利用；在一定条件下可氧化供能。
5.三羧酸循环的生物学意义为:大量供能；糖、脂肪、蛋白质代谢枢纽；物质彻底氧化的途径；为其它代谢途径供出中间产物。
糖酵解的生物学意义为:为代谢提供能量；为其它代谢提供中间产物；为三羧酸循环提供丙酮酸。
66．ATP是磷酸果糖激酶的底物，但高浓度的ATP却抑制该酶的活性，为什么？.因磷酸果糖激酶是别构酶，ATP是其别构抑制剂，该酶受ATP/AMP比值的调节，所以当ATP浓度高时，酶活性受到抑制。
2.2．为什么哺乳动物摄入大量糖容易长胖？①糖类在体内经水解产生单糖，像葡萄糖可通过有氧氧化生成乙酰CoA，作为脂肪酸合成原料合成脂肪酸，因此脂肪也是糖的贮存形式之一。
②糖代谢过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，也作为脂肪合成中甘油的来源。
．为什么脂肪酸合成中的缩合反应是丙二酸单酰辅酶A,而不是两个乙酰辅酶A？5.这是因为羧化反应利用ATP供给能量，能量贮存在丙二酸单酰辅酶A中，当缩合反应发生时，丙二酸单酰辅酶A脱羧放出大量的能供给二碳片断与乙酰CoA缩合所需的能量，反应过程中自由能降低，使丙二酸单酰辅酶A与乙酰辅酶A的缩合反应比二个乙酰辅酶A分子缩合更容易进行。