蛋白质的结构与功能

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生物化学蛋白质的结构与功能

生物化学蛋白质的结构与功能

结构维持
蛋白质参与细胞结构的维 持,如细胞膜、细胞骨架 等,对细胞形态和功能起 到重要作用。
信号转导
蛋白质在信号转导过程中 发挥重要作用,能够传递 外部刺激信号,调控细胞 应答。
蛋白质在能量代谢中的作用
产能过程
01
蛋白质参与细胞内的产能过程,如三羧酸循环和氧化磷酸化等
,为细胞提供能量。
能量转换
02
蛋白质能够将一种形式的能量转换为另一种形式,如光合作用
中叶绿素蛋白将光能转换为化学能。
能量储存
03
蛋白质可以作为能量储存的载体,如肌细胞中的肌球蛋白和糖
原等。
蛋白质在物质代谢中的作用
合成与分解
蛋白质是生物体合成和分解物质的重要参与者, 如合成细胞膜、蛋白质和核酸等。
物质转运
蛋白质参与物质跨膜转运,将营养物质、氧气等 输送到细胞内,并将代谢废物排出细胞外。
的20种氨基酸的排列顺序。
影响因素
一级结构决定了蛋白质的生物活性 和功能,因此任何改变氨基酸序列 的突变都可能影响蛋白质的功能。
重要性
一级结构是蛋白质其他高级结构的 基础,对蛋白质的稳定性、折叠方 式和功能具有决定性作用。
二级结构
定义
蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部 主链的折叠方式,主要包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
3
蛋白质异常与代谢性疾病
如糖尿病、肥胖症等代谢性疾病与蛋白质的合成 、分解和代谢调节异常有关。
蛋白质药物的开发与应用
靶向蛋白质的药物
针对某些关键蛋白质进行设计和开发,以治疗特定疾病的药物, 如抗体药物、小分子抑制剂等。
蛋白质替代疗法
利用重组技术生产正常功能的蛋白质,以替代病变或缺失的蛋白 质,如治疗遗传性疾病的药物。

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系
THE RELATION OF STRUCTURE AND FUNCTION OF PROTEIN
一、蛋白质的主要功能
(一)蛋白质是生物体重要组成成分(结构蛋白)
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞的各个部分都含有 蛋白质。 含量高:蛋白质是生物体中含量最丰富的生物大分子,约占人体 固体成分的45%,而在细胞中可达细胞干重的70%以上。 更新快:组织细胞每天都在不断地更新。因此,人体必须每天摄 入一定量的蛋白质,作为构成和补充组织细胞的原料。
I 型MHC蛋白的结构
I 型MHC蛋白的功能
(二)蛋白质与配体的特异性结合
IgM的五聚体形式
IgG的结构
抗原-抗体的特异性结合
三、蛋白质一级结构是பைடு நூலகம்级结构与功能的基础
(一)一级结构是空间构象的基础
牛核糖核酸酶A一级结构与空间结构的关系
(二)一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
一级结构相似的多肽或蛋白质,其空间构象以及功能也相似。
细胞色素C的生物进化树
(四)重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
例:镰刀形红细胞贫血
HbA β 肽 链
N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146)
HbS β 肽链
N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146)
Hb氧合与脱氧构象转换示意
血红素与氧结合后,铁原子半径变小,就能进 入卟啉环的小孔中,继而引起肽链位置的变动。
别构效应(ALLOSTERIC EFFECT) 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为别构效应。

蛋白质结构与功能

蛋白质结构与功能

蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内最基础且重要的分子之一,它们在维持生命活动中扮演着关键角色。

蛋白质的结构决定了其功能和活性。

本文将深入探讨蛋白质的结构特征以及与功能之间的关系。

一、蛋白质的结构层次蛋白质的结构可以分为四个层次:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

1. 一级结构:一级结构是蛋白质的线性序列,由氨基酸组成。

氨基酸的顺序和类型决定了蛋白质的终极结构和功能。

共有20种常见氨基酸,它们的排列方式多种多样,因此不同的蛋白质具有不同的氨基酸序列。

2. 二级结构:二级结构是由蛋白质内部氨基酸间的氢键相互作用所形成的局部结构特征。

最常见的二级结构是α-螺旋和β-折叠。

α-螺旋是由蛋白质链的某一片段呈螺旋形式排列而成,而β-折叠则是由链的不同片段呈折叠形式排列而成。

二级结构的形成大大增强了蛋白质的稳定性。

3. 三级结构:三级结构是蛋白质空间结构的进一步折叠排列。

蛋白质通过各种原子间的相互作用,如疏水作用、静电作用和氢键等,形成特定的三维折叠结构。

这种结构的稳定性非常重要,因为它决定了蛋白质的功能。

4. 四级结构:四级结构指的是由多个蛋白质聚合体组成的复合物。

多个蛋白质单体通过静电作用、亲水作用或共价键连接在一起,形成更复杂的分子结构。

例如,人体中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的复合物。

二、蛋白质的功能蛋白质的结构和功能密切相关,不同的结构决定了不同的功能。

1. 结构蛋白质:结构蛋白质是组成细胞和组织的重要组成部分,它们提供了细胞和组织的形态支持。

例如,胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管的重要组成成分,使它们具有机械强度和韧性。

2. 功能蛋白质:功能蛋白质是参与生物化学反应和调节生理过程的蛋白质。

例如,酶是生物体内的催化剂,能够加速化学反应的速率。

激素是一类能够在体内传递信号的蛋白质,例如胰岛素可以调节血糖水平。

3. 运输蛋白质:运输蛋白质能够帮助物质在细胞和体液中进行运输。

例如,血红蛋白能够携带氧气从肺部到组织器官,维持正常的呼吸和新陈代谢。

蛋白质的结构和功能

蛋白质的结构和功能

蛋白质的结构和功能蛋白质是生命体中最重要的类别之一,也是细胞的基本组成部分之一。

蛋白质的结构与功能密切相关,对于理解蛋白质的重要性以及其功能的多样性具有重要意义。

本文将就蛋白质的结构与功能进行详细阐述。

一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸的多肽链组成的,而氨基酸是蛋白质的构成单元。

不同的氨基酸组合形成了不同的氨基酸序列,从而赋予了蛋白质不同的结构和功能。

蛋白质的结构包括了四个层次,分别是:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

1. 一级结构:一级结构是指氨基酸的线性排列方式。

氨基酸通过肽键连接在一起,形成多肽链。

每个氨基酸都与相邻的两个氨基酸通过肽键相连,形成一个多肽链。

2. 二级结构:二级结构是指多肽链的局部折叠方式。

常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。

α-螺旋是一种螺旋状的结构,其中氨基酸通过氢键相互连接。

β-折叠是一种折叠的结构,其中多肽链在平面上折叠成β片。

3. 三级结构:三级结构是指蛋白质整个空间结构的折叠方式。

蛋白质的三级结构是由一段多肽链的不同区域折叠而成。

三级结构的形成通常受到氢键、离子键、范德华力等相互作用的影响。

4. 四级结构:四级结构是指两个或多个多肽链之间的空间排列方式。

多肽链之间通过非共价键相互连接,形成一个完整的蛋白质分子。

多肽链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力等。

二、蛋白质的功能蛋白质具有多种不同的功能,这取决于其结构和氨基酸序列的不同。

1. 结构功能:蛋白质作为细胞的基本组成部分,可以提供细胞的结构支持。

例如,肌肉组织中的肌动蛋白负责肌肉的收缩,细胞膜上的蛋白质起到维持细胞形态和细胞信号传递的作用。

2. 酶功能:蛋白质中的酶可以催化化学反应。

酶可以加速化学反应的速率,使得细胞内的代谢过程能够正常进行。

例如,消化系统中的酶可以加速食物的消化过程。

3. 运输功能:蛋白质可以通过细胞膜或血液循环,将物质从一个地方运输到另一个地方。

例如,血液中的血红蛋白可以运输氧气到身体各个器官。

蛋白质结构和功能

蛋白质结构和功能

蛋白质结构和功能蛋白质是生命体中最为重要的基本物质之一,它在生命体内扮演着十分重要的角色,包括参与代谢、传递信息、免疫保护、传递遗传信息等一系列功能。

蛋白质的功能多种多样,这主要源于蛋白质的结构具有高度的多样性。

本文将重点介绍蛋白质的结构和功能以及如何通过结构来解析其功能。

蛋白质的结构层次。

蛋白质的结构层次从一维、二维到三维逐步升高,具体包括以下四个层次:1. 一级结构。

蛋白质的一级结构是指由氨基酸序列构成的线性多肽链。

氨基酸是蛋白质的基本组成部分,一共有20种氨基酸。

每个氨基酸都有一个羧基和一个氨基,羧基与氨基可以通过肽键(C-N)形成共价键连接在一起,形成多肽链。

2. 二级结构。

蛋白质的二级结构是指由多肽链中的氨基酸残基之间的氢键以及主链原子之间的相对位置关系所构成的结构。

常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。

α-螺旋结构是由氢键稳定的一种右旋螺旋,其中每个氨基酸的羧基和氨基通过氢键与前后两个氨基酸的氨基和羧基相互作用,形成螺旋结构。

β-折叠结构是由氢键稳定的β片层,其中β片层由多个反向排列的β转角所组成。

3. 三级结构。

蛋白质的三级结构是由多肽链中的氨基酸残余与相互作用的侧链交相作用,形成了更加复杂的空间结构。

这些侧链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力、疏水作用等。

4. 四级结构。

四级结构是由两个或多个多肽链之间相对位置的关系所构成的结构。

成为寡聚体或聚合物。

具体包括二聚体(有两个相同的多肽链)、三聚体(有三个相同的多肽链)和四聚体(有四个相同的多肽链)等。

蛋白质的结构与功能的关系。

蛋白质的结构是决定其功能的重要因素之一。

不同的结构类型与不同的功能相互关联。

比如,结构酶的活性中心的氨基酸残基特征性质就是相互配对或与底物形成氢键、共价键或离子键;抗体的结构差异体现在其免疫活性上;肌动蛋白的特殊结构赋予它在肌肉等组织中的独特作用。

如何通过结构解析蛋白质的功能。

解析蛋白质的结构和功能是研究蛋白质科学的重要领域之一。

蛋白质结构与功能关系

蛋白质结构与功能关系

蛋白质结构与功能关系蛋白质是生命活动中必不可少的分子,它们在细胞中起着各种各样的生物学功能。

不同的蛋白质拥有不同的结构,这些结构在很大程度上决定了蛋白质的功能。

因此,探究蛋白质结构与功能关系是非常重要的。

本文将从蛋白质结构入手,探讨蛋白质结构与功能关系。

一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸构成的链状分子,它们通过肽键连接在一起。

蛋白质的结构可以分为四个层次:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

其中,一级结构是指蛋白质的氨基酸序列;二级结构是指蛋白质中的局部结构,如α-螺旋、β-折叠等;三级结构是指整个蛋白质的三维结构;而四级结构是由两个或多个蛋白质互相作用形成的复合物结构。

二、蛋白质的功能蛋白质在生物界中具有极其重要的功能,如酶、结构蛋白、激素、抗体等。

其中,酶是最为重要的一种蛋白质,它们可作为催化剂促进生物反应的进行。

结构蛋白是构成生物体内各种细胞器的基本支架,它们起到维持细胞形态稳定性的作用。

激素则是控制体内各种生理功能的化学信使,它们通过细胞膜上的受体与细胞相互作用。

抗体则是免疫系统的主要组成部分之一,它们能够与入侵的病原体结合并激活免疫反应。

三、蛋白质的结构与功能关系蛋白质的结构与功能密切相关。

一方面,蛋白质的结构为它们的功能提供了基础。

不同的蛋白质拥有不同的结构,因此它们能够发挥不同的生物学功能。

例如,酶具有特定的空间位形,这些空间位形使得它们对特定底物具有高度的专一性。

而抗体则通过特定的抗原结合位点来识别入侵的病原体。

这些结构的差异直接决定了蛋白质的功能。

另一方面,蛋白质的功能对其结构产生影响。

例如,在酶的催化作用中,底物与酶结构之间存在互动作用,这种互动作用通过构象变化使底物转化为产物。

此外,在蛋白质折叠过程中,不同区域之间的相互作用也会影响蛋白质的稳定性和功能。

这些变化都会直接影响到蛋白质的结构。

四、蛋白质结构与疾病蛋白质结构与疾病也密切相关。

某些病理学变化常常表现为蛋白质空间结构的改变。

蛋白质的结构和功能

蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质,其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。

蛋白质的结构和功能密不可分,下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。

一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次,分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。

氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。

在水溶液中,氨基酸残基以离子形式存在,通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。

2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象,主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。

α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成,通过氢键的形成保持稳定。

β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成,也是通过氢键的形成维持稳定。

3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。

多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装,形成复杂的三维结构。

这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定,包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。

4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。

这些多肽链可以是相同的或不同的,它们之间通过各种各样的键连接在一起,形成复杂的结构。

二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。

蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色,包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。

1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质,可以加速化学反应发生的速率。

酶的活性与其结构密切相关,酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。

2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分,为细胞提供了稳定的支持和形状。

它们形成了细胞的骨架,维持细胞的稳定性和形态。

3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部,或者从细胞外部运输到细胞内部。

例如,血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。

生物化学蛋白质结构与功能

生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子,它们在生命活动中担当着关键的角色。

蛋白质的结构与功能密不可分,只有了解其结构,才能深入理解其功能。

本文将介绍蛋白质的结构层次和功能,并探讨二者之间的关系。

一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。

氨基酸是构成蛋白质的基本单位,通过肽键连接在一起。

不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。

在蛋白质家族中,氨基酸序列可以有很大的变化,导致不同结构和功能的蛋白质的形成。

二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构:α-螺旋和β-折叠。

α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构,具有稳定性和韧性。

β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构,具有稳定性和刚性。

不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。

三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。

它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。

蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象,从而影响其功能的表现。

不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能,如酶的催化作用、抗体的识别能力等。

四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下,多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位,这种现象被称为四级结构。

例如,红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。

四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。

蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。

蛋白质的特定结构决定了其特定的功能,而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。

举例来说,酶作为一类具有催化作用的蛋白质,其特定的结构使得它可以与底物结合,并通过催化反应来转化底物。

同样,抗体作为一种免疫分子,其特定的结构允许它与抗原结合,并发挥识别和中和作用。

总结起来,蛋白质的结构与功能密不可分。

深入了解蛋白质的结构层次,有助于我们更好地理解其功能的表现。

蛋白质结构和功能关系

蛋白质结构和功能关系蛋白质是生物体内最重要的分子之一,它在维持生命活动的过程中发挥着关键的作用。

蛋白质的结构与其功能密切相关,它们的相互作用决定了蛋白质的功能。

在本文中,我将详细介绍蛋白质的结构和功能之间的关系。

蛋白质结构可以分为四个层次:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构指的是蛋白质中氨基酸的线性排列方式,它由肽键连接在一起形成蛋白质的主链。

二级结构指的是蛋白质中氨基酸之间的氢键相互作用,形成α-螺旋和β-折叠等形状。

三级结构是蛋白质中二级结构的折叠和弯曲,由非共价键(如电磁作用力和疏水作用力)驱动。

四级结构是蛋白质中多个多肽链的组装方式,形成功能完整的蛋白质复合物。

蛋白质的结构决定了其功能。

首先,一级结构决定了蛋白质的氨基酸组成。

不同的氨基酸序列会导致蛋白质具有不同的功能。

例如,一些蛋白质是结构蛋白,它们在细胞中起到支持和维持细胞结构的作用;而酶是一类能够催化生化反应的蛋白质。

其次,二级结构决定了蛋白质的三维结构。

α-螺旋和β-折叠具有稳定的几何结构,能够提供蛋白质的结构和稳定性。

一些二级结构可以使蛋白质在特定条件下结合到其他生物分子上。

例如,螺旋柄可以通过静电作用和氢键与DNA结合,并实现基因的复制。

此外,蛋白质的三级结构还决定了蛋白质的功能。

三级结构中的特定区域(称为活性位点)可以与其他分子相互作用,从而发挥生物学功能。

例如,酶通过三级结构中的活性位点与底物结合,并促进底物分子的反应。

最后,四级结构影响蛋白质的功能。

蛋白质复合物是多个蛋白质互相作用形成的,它们能够协调合作,实现复杂的生物学功能。

例如,嗜铁红素蛋白是由四个亚单位组成的结构蛋白,通过其四级结构确保了铁与氧气的稳定绑定。

此外,蛋白质的结构和功能之间还有一些其他关系需要考虑。

例如,蛋白质的活性还受到环境条件的影响。

温度、pH值和盐浓度等环境因素对蛋白质的结构和功能具有重要影响。

高温、酸碱条件的改变或盐浓度的变化可能会破坏蛋白质的结构,从而失去其生物学功能。

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系蛋白质是生物体内非常重要的一类生物分子,它在维持生命活动和调控机体功能方面起着至关重要的作用。

蛋白质的结构决定着其功能的展现和表现。

本文将探讨蛋白质结构与功能之间的关系,以及蛋白质结构的多样性和功能的多样性。

一、蛋白质的结构特点蛋白质分子是由氨基酸残基通过肽键连接而成的,可以通过不同的序列和组合方式形成不同的蛋白质结构。

蛋白质的主要结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是指蛋白质的氨基酸序列,也被称为蛋白质的多肽链。

蛋白质的二级结构是指多肽链内部的局部规则性排列方式,主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。

蛋白质的三级结构是指多肽链空间立体构型的总体折叠方式,是蛋白质最基本的功能单位。

四级结构则是由多个多肽链聚集形成的复合物。

二、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定了其功能的实现。

不同的蛋白质结构对应着不同的功能。

例如,由α-螺旋结构组成的蛋白质常常具有结构紧密、稳定性高的特点,适合作为结构蛋白质支持细胞的形态和结构。

而由β-折叠结构组成的蛋白质则常常具有较大的分子表面积,适合作为功能蛋白质与其他分子相互作用。

在蛋白质的功能性残基中,一些关键的氨基酸残基决定了蛋白质的功能。

例如,蛋白质激酶通常具有一个ATP结合位点和一个底物结合位点,在结构上由氨基酸残基决定。

蛋白质结构中的氨基酸残基形成了蛋白质的活性中心,决定了蛋白质的特定功能。

三、蛋白质结构的多样性蛋白质的结构非常多样化,可以根据其结构特点进行分类。

蛋白质的结构多样性主要体现在三级结构的变化上。

一些蛋白质呈现出非常规的结构,如β-螺旋、β-转角和β-折叠单位。

这些特殊的结构构建了许多功能性蛋白质,如抗冻蛋白、毒素等。

有些蛋白质由多个聚合体组成,形成复合蛋白质。

复合蛋白质由多个多肽链聚合而成,每个多肽链称为蛋白质的亚基。

复合蛋白质可能由相同的亚基组成,也可能由不同的亚基组成,通过亚基之间的相互作用发挥特定的功能。

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第一节蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的分子组成
二、蛋白质的分子结构
三、蛋白质结构与功能的关系
四、蛋白质的理化性质
一、蛋白质的分子组成
考纲:
(一)蛋白质的元素组成及其特点
主要有C、H、O、N和S。

有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘。

蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。

由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,可根据下列公式推算出蛋白质的大致含量:
1克样品中蛋白质的含量=每克样品含氮克数×6.25
(二)氨基酸的结构特点
1.20种氨基酸均属于α-氨基酸
2.天然蛋白氨基酸为L-构型(甘氨酸R为H)
组成人体蛋白质的氨基酸都是
L-α-氨基酸
(甘氨酸、脯氨酸除外)
(三)氨基酸的分类
1.极性中性氨基酸(7个)(注意与教材不同,以此为准)
甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷胺酰胺
2.非极性疏水性氨基酸(8个)(注意与教材不同,以此为准)
(四)多肽链中氨基酸的连接方式
在蛋白质分子中,氨基酸通过肽键连接形成肽。

1.肽键(—CO—NH—,酰胺键)
一分子氨基酸的α-COOH与另一分子氨基酸的α-NH2脱水缩合生成二肽(氨基酰-氨基酸)。

—CO—NH—称为肽键。

是多肽及蛋白质分子的主要化学键。

二、蛋白质的分子结构
1.概念:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。

2.基本化学键:肽键
牛胰岛素一级结构示意图
(二)蛋白质的二级结构
1.概念:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

局部主链!
2.主要的化学键:氢键
3.基本结构形式:α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲
(三)蛋白质的三级结构
1.概念:一条多肽链内所有原子的空间排布,包括主链、侧链构象内容。

2.化学键:疏水作用力、离子键、氢键和范德华力。

肌红蛋白三级结构
(四)蛋白质的四级结构
1.亚基:有些蛋白质由二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成,其中每条多肽链称为一个亚基。

亚基单独存在没有生物学活性。

2.蛋白质四级结构:蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。

3.亚基之间的结合力主要是疏水作用,其次是氢键和离子键。

血红蛋白的四级结构
三、蛋白质的结构与功能的关系
考纲:
(一)蛋白质一级结构与功能的关系
1.一级结构是空间构象的基础;
2.一级结构相似的蛋白质,空间构象和功能也相似。

蛋白质一级结构的改变:
镰刀形红细胞贫血(分子病)
HbAβ肽链
N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146)
HbSβ肽链
N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146)(二)蛋白质空间结构与功能的关系
蛋白质空间结构决定蛋白质功能;
蛋白质构象的改变必然影响蛋白质的功能。

四、蛋白质的性质
考纲:
(一)蛋白质的两性解离
1.蛋白质分子中含碱性的氨基(—NH2)和酸性的羧基(—COOH),是两性电解质。

2.等电点(pI):在某一pH溶液中,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,所带的正、负电荷相同,净电荷为零,即成为兼性离子,此时溶液的pH称为该蛋白质的pI。

(二)电泳
在同一pH溶液中,各种蛋白质所带电荷性质和数量不同,分子大小不同,在同一电场中移动的速率不同,利用这一性质将不同蛋白质从混合物中分离开来的技术。

临床上,常用醋酸纤维薄膜电泳的方法分离血清蛋白质,可得到5条蓝色区带,从正极到负极依次为清蛋白(A)、α1-G(球蛋白)、α2-G、β-G、γ-G。

(三)蛋白质的胶体性质
分子量1万-100万
达到胶体颗粒范围(1-100nm)
不能透过半透膜
扩散速度慢、粘度大
水化膜和表面电荷
是蛋白质维持亲水胶体的稳定因素
(1)水化膜
亲水的极性基团位于表面,可发生水合作用,形成水化膜,将蛋白质颗粒相互隔开,防止聚沉。

(2)表面电荷
亲水基团大都能解离,使蛋白质表面带相同电荷而相斥,防止蛋白质颗粒聚沉。

(四)紫外吸收
Trp, Tyr和Phe含有共轭双键,在280nm紫外波长处有特征性吸收峰。

应用:对蛋白质溶液进行定量。

芳香族氨基酸的紫外吸收
(五)蛋白质的变性
1.次级键断裂→空间结构破坏→性质、功能改变
2.变性的实质:空间结构的破坏,不涉及一级结构的改变
3.使蛋白质变性的因素:高温、高压、紫外线、超声波、Ⅺ射线、强酸、强碱、有机溶剂、重金属离子及生物碱试剂等。

4.医学应用:利用高温、高压、紫外线消毒灭菌;低温保存疫苗、酶制品、血液制品及菌种等以防止变性失活等。

1.测得某食品中蛋白质的含氮量为0.80克,此样品约含蛋白质多少克?
A.2.50g
B.3.00g
C.4.00g
D.5.00g
E.6.25g
[答疑编号700233020101:针对该题提问]
【正确答案】D
2.血清中某蛋白质的等电点为6.0,在下列哪种pH缓冲液中泳向正极?
A.pH 4.3
B.pH 5.0
C.pH 5.5
D.pH 6.0
E.pH 7.4
[答疑编号700233020102:针对该题提问]
【正确答案】E
3.有关蛋白质四级结构的正确描述为:
A.只有具有四级结构的蛋白质才可能有生物学活性
B.一些蛋白质的四级结构可形成数个结构域
C.四级结构是指蛋白质亚基之间的缔合,它主要靠次级键维持稳定
D.蛋白质都有四级结构
E.蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏
[答疑编号700233020103:针对该题提问]
【正确答案】C
A.天冬氨酸
B.精氨酸
C.甲硫氨酸
D.苏氨酸
E.酪氨酸
4.碱性氨基酸:
[答疑编号700233020104:针对该题提问]
【正确答案】B
5.酸性氨基酸:
[答疑编号700233020105:针对该题提问]
【正确答案】A
A.氢键
B.肽键
C.疏水作用力
D.盐键
E.范德华力
6.维系蛋白质化学键一级结构的:
[答疑编号700233020106:针对该题提问]
【正确答案】B
7.维系蛋白质二级结构的主要化学键:
[答疑编号700233020107:针对该题提问]
【正确答案】A
8.组成人体蛋白质多肽链的基本单位是:
A.L-α-氨基酸
B.D-α-氨基酸
C.L-β-氨基酸
D.D-β-氨基酸
E.L-ω-氨基酸
[答疑编号700233020108:针对该题提问]
【正确答案】A
A.二级结构
B.三级结构
C.四级结构
D.一级结构
E.结构域
9.α-螺旋是
[答疑编号700233020109:针对该题提问]
【正确答案】A
10.氨基酸的排列顺序是
[答疑编号700233020110:针对该题提问]
【正确答案】D
11.亚基间的空间排布是
[答疑编号700233020111:针对该题提问]
【正确答案】C。

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