多肽到蛋白质发生的变化
生物化学02第二章 多肽与蛋白质
Glu-Cys-Gly SH
Glu-Cys-Gly S S
Glu-Cys-Gly
谷胱甘肽的生理功用：
• 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其 毒性作用；生物转化。
• 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂， 参与体内多种氧化还原反应；
• 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基 团-SH维持还原状态；
• 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂 对红细胞膜结构的破坏作用。
锌指结构是一个常见的模体。
由一个α-螺旋和两个反向平行的β-折迭组 成，形似手指。
Ｎ－端两个半胱氨酸，Ｃ－端两个组氨酸， 此四个氨基酸残基在空间上构成一个洞穴， 容纳一个锌，具结合锌离子功能。
含锌指结构的蛋白质都可与ＤＮＡ或ＲＮＡ 结合。
锌指结构 (折迭-折迭模序)
亮氨酸拉链结构：
• 见于真核生物DNA结合蛋白质的C端，与 癌基因表达调控有关。
第二章
多肽与蛋白质
Peptides and Proteins
1833年，Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年，Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，
并将其制成结晶。 19世纪末，Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，
并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年，德国化学家Gerardus J. Mulder引用
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
第一节
肽和蛋白质的一级结构
Primary Structure of Peptides and Proteins
一、肽和蛋白质是由氨基酸组成的多聚体
盐析沉淀蛋白质时
收。 • 利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。 • 初步定量，若精细定量用考马斯亮蓝染色
蛋白质的分离与纯化方法
分离纯化之前保证蛋白质一定的纯度 依据：大小、形状、溶解度、酸碱性、吸附性及对配体的亲和性 若要研究蛋白质的功能则要求高级结构完整 难度大，迄今几百个蛋白质的单晶（单晶的天然结构都没有发生变化）
最准确可靠的方法是超离心法（Svedberg于1940年设计）：蛋白质颗粒在25-50*104 g离心力作 用下从溶液中沉降下来。
沉降系数（s）：单位（cm）离心场里的沉降速度。
v s = ————
ω2x
v =沉降速度（dx/dt） ω=离心机转子角速度（弧度/s） x =蛋白质界面中点与转子中心的距离（cm）
（一）盐析与有机溶剂沉淀： 盐溶
1. 盐析： 在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称 为盐析。
常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。 盐析沉淀蛋白质时，通常不会引起蛋白质的变性。
分段盐析： 半饱和硫酸铵溶液可沉淀血浆球蛋白，而饱和硫酸铵溶液可沉淀血浆清蛋白。
乙醛酸试剂及浓 H2SO4
α-萘酚、NaClO
紫色 红色
N 胍基
酚试剂反应 (Folin-Cioculteu 反 应)
茚三酮反应
碱性CuSO4及磷钨 酸-钼酸 茚三酮
蓝色 蓝色
酚基、吲哚基 自由氨基及羧基
有此反应的 蛋白质或氨 基酸 所有蛋白质
Tyrห้องสมุดไป่ตู้
蛋白质化学-肽结构
一,测定蛋白质的一级结构的要求
样品必需纯(>97%以上); 样品必需纯(>97%以上); 以上 知道蛋白质的分子量; 知道蛋白质的分子量; 知道蛋白质由几个亚基组成; 知道蛋白质由几个亚基组成; 测定蛋白质的氨基酸组成; 测定蛋白质的氨基酸组成;并根据分子量计算每种氨基酸的 个数. 个数. 测定水解液中的氨量,计算酰胺的含量. 测定水解液中的氨量,计算酰胺的含量.
(4)氨肽酶法
氨肽酶是一类肽链外切酶,它能从多肽链的N端逐个地 氨肽酶是一类肽链外切酶,它能从多肽链的N 切下氨基酸. 切下氨基酸. 最常用的氨肽酶是亮氨酸氨肽酶, 最常用的氨肽酶是亮氨酸氨肽酶,水解以亮氨酸残基 为N-末端的肽键速度最大. 末端的肽键速度最大.
C-末端测定的方法
肼解法;还原法;羧肽酶法 肼解法;还原法;
peptide) 五,天然存在的活性肽(active peptide) 天然存在的活性肽(
生物体内以游离态存在的分子量较小的多肽, 生物体内以游离态存在的分子量较小的多肽, 这类多肽通常都具有特殊的生理功能. 这类多肽通常都具有特殊的生理功能. 如催产素,加压素,谷胱甘肽,脑啡肽, 如催产素,加压素,谷胱甘肽,脑啡肽,激 素类多肽,抗菌肽,蛇毒多肽等. 素类多肽,抗菌肽,蛇毒多肽等.
二硫键的断裂
几条多肽链通过二硫键交联在一起.可在可用8mol/L尿素或 几条多肽链通过二硫键交联在一起.可在可用8mol/L尿素或 8mol/L mol/L盐酸胍存在下 用过量的β 巯基乙醇处理, 盐酸胍存在下, 6mol/L盐酸胍存在下,用过量的β-巯基乙醇处理,使二硫键还原 为巯基,然后用烷基化试剂( COOH)保护生成的巯基, 为巯基,然后用烷基化试剂(ICH2COOH)保护生成的巯基,以防 止它重新被氧化. 止它重新被氧化. 可以通过加入盐酸胍方法解离多肽链之间的非共价力; 可以通过加入盐酸胍方法解离多肽链之间的非共价力;应用过甲 酸氧化法拆分多肽链间的二硫键. 酸氧化法拆分多肽链间的二硫键.
多肽和蛋白质的区别
多肽和蛋白质的区别关于《多肽和蛋白质的区别》，是我们特意为大家整理的，希望对大家有所帮助。
伴随着经济发展的发展趋势，大家的物质要求获得了持续的提升，大量人刚开始追求完美一种身心健康愉快的生活习惯。
运动健身不止能具有营造型体到美观大方实际效果，还能增强体质，提高抵挡病菌侵入的工作能力。
针对运动健身人员而言，不但要在健身运动层面分外狠下功夫，在食材层面也需要造成留意。
那麼运动健身人员经常应用的活性多肽和高蛋白的食物有哪些实际差别吗？如今伴随着科技的发展，活性多肽慢慢运用到不一样的制造行业，获得普遍的运用。
蛋白与活性多肽的差别有什么活性多肽一般是由10~100碳水化合物分子结构脱水缩合而成的化合物叫活性多肽，他们的相对分子质量小于10，000Da(Dalton，道尔顿)，能通过半透膜，不被三氯乙酸及硫酸铵所沉定，也是有参考文献把由2~10个碳水化合物构成的肽称之为寡肽(小分子活性肽);10~50个碳水化合物构成的肽称之为活性多肽;由50个以上的碳水化合物构成的肽就称之为蛋白。
现阶段，可运用于健康保健食品（作用食品）的作用肽有几十种。
立即内服活性多肽也是一条迅速、高效率地补充碳水化合物的方式，对体质虚弱者是一种长期性营养成分补充。
活性多肽营养成分定义的明确提出，为作用肽在身心健康食品和食品防腐剂的深层次运用出示了无限生机。
如乳肽，是对于婴儿牛乳超敏反应而开发设计的。
关键运用于婴儿食品，及其对均衡营养成分食品、健身运动食品和一般食品开展改进的用处。
鸡蛋清肽普遍用以营养成分輔助食品，宝宝和老年人用食品。
玉米肽对运动后疲惫，改进肝脏病、防喝醉、肠功能问题有功效蛋白：植物体中普遍存有的一类分子伴侣，由核苷酸编号的α碳水化合物中间根据α羟基和α羧基产生的肽键联接而成的肽链，经汉语翻译后生产加工而转化成的具备特殊立体式构造的、有特异性的生物大分子。
是α—碳水化合物按一定次序融合产生一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链依照其特殊方法融合合而成的高分子材料化合物。
二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
蛋白质的结构多肽链
2、狼体内有a种蛋白质，20种氨基酸；兔 体内有b种蛋白质，20种氨基酸。狼捕食 兔后，狼体内的一个细胞中含有的蛋白质 种类和氨基酸种类最可能是（ D ） A、a+b , 40 B、a , 20 C、大于a , 20 D、小于a , 20
三、蛋白质的结构
R NH2
O C OH H
H N
R`
C H
4、如图表示胰岛素分子中的一条多肽链，其中有三个 甘氨酸分别位于第8、20、23位。下列叙述正确的是
D
A．图中多肽链至少含有一个羧基(位于第1位)和一个氨 基(位于第30位) B．用特殊水解酶选择性除去图中三个甘氨酸，形成的 产物比原多肽链多五个氧原子 C．用特殊水解酶选择性除去图中三个甘氨酸，形成的 产物中有四个多肽 D．该多肽链释放到细胞外需要经过两种细胞器的加工
五、蛋白质的变性和盐析
天然蛋白质受理化因素的作用，使蛋白质的构象发 生改变，导致蛋白质的理化性质和生物学特性发生 变化，但并不影响蛋白质的一级结构，这种现象叫 变性作用。变性后的蛋白质，空间结构变得伸展、 松散，容易被蛋白酶水解。 重金属盐、酸、碱、乙醇、尿素等 理化因素 高温、X射线、紫外线 蛋白溶液加入浓无机盐溶液，导致蛋白质溶解度降低 而析出，这是盐析过程，蛋白质只是沉淀，并未变性， 加水后即恢复溶解。
√
2
COOH
NH2
√
(5)NH2-CH-(CH2)4-NH2 COOH
A.2,2,2
B.3,3,2
C.4,3,3
D.3,4,3
2．下面是某蛋白质的肽链结构示意图(图1， 其中数字为氨基酸序号)及部分肽链放大图(图 2)，请据图判断下列叙述中不正确的是( )
①该蛋白质中含有两条肽链，52个肽键 ②图2中含有的R基是①②④⑥⑧ ③从图2可推知该蛋白质至少含有4个羧基 ④控制该蛋白质合成的mRNA中至少含有 51个密码子 A．①② B．①③ C．②③ D．①④
多肽和蛋白质相互作用的研究进展
多肽和蛋白质相互作用的研究进展多肽和蛋白质是生命体内最为重要的分子，它们承载着生物系统的许多功能和生物过程。
多肽和蛋白质之间的相互作用研究一直是生物学和生物化学领域中的热门方向之一。
在过去的几十年间，研究人员们利用各种分析方法逐步揭示了多肽和蛋白质之间的相互作用机制，为相关领域的发展做出了重大贡献。
一、多肽和蛋白质的相互作用机制多肽和蛋白质之间的相互作用涉及到众多的分子间相互作用。
其中，最为重要的是疏水相互作用、静电相互作用和氢键相互作用。
疏水相互作用即由于两个分子的亲水性差异，从而使其在氢键势垒下形成一股向疏水性分子的趋向力。
静电相互作用则是说两个分子间电荷的相互吸引或排斥，这种吸引或排斥是由分子中带电荷的基团对其他分子所带电荷的基团产生的电场相互作用而形成的。
氢键相互作用则是指两个分子间氢键的相互作用。
对于多肽和蛋白质之间的相互作用，这几种相互作用共同作用，相互牵制，从而形成特定的空间构象。
二、多肽和蛋白质的相互作用研究方法目前，研究人员们常用的多肽和蛋白质之间的相互作用研究方法主要有表面等离子共振（SPR)、循环双聚体结合分析法（CDR）、荧光熄灭和荧光共振能量转移（FRET）等方法。
SPR是目前最流行的研究多肽和蛋白质相互作用的方法之一，通过监测分子在反应过程中与金属表面间距离的改变，它可以非常精确地测量蛋白质与多肽之间的相互作用强度。
CDR的原理是在组合了多肽和蛋白质的循环系统中，通过改变循环的 pH 值等条件，来观察多肽和蛋白质之间的相互作用。
荧光熄灭和荧光共振能量转移法是利用荧光标记来测定多肽和蛋白质之间的相互作用，其中荧光共振能量转移法可以同时测量分子之间的距离和相互作用强度。
三、多肽和蛋白质的相互作用在生物科学领域的应用多肽和蛋白质之间的相互作用，在生物医学、药物研究、食品添加剂等领域中都有着重要的应用价值。
在生物医学领域，相关研究可以帮助人们更好的理解和治疗多种疾病。
例如，研究人员可以利用多肽和蛋白质之间的相互作用，为癌症患者提供更精确的治疗方案。
蛋白质的一级结构及分析
多肽具有特征性的氨基酸 组成，多肽或蛋白质以酸 水解产生游离-氨基酸 的混合物。当完全水解时 ，每一种类型的蛋白质产 生一种特征性的氨基酸比 例或混合物。20种氨基酸 几乎从不以相同的比例出 现在一个蛋白质中，有高 有低，甚至有的只出现一 次或根本不出现。
蛋白质的结构层次
1952年丹麦人Linderstrom-Lang最早提出 蛋白质的结构可以分成四个层次: primary structure 一级结构： 氨基酸序列 secondary structure 二级结构： α螺旋，β折叠 tertiary structure 三级结构：所有原子空间位置 quanternary structure 四级结构： 蛋白质多聚体
• 多肽与蛋白质有时混用，但一般将分子量在10000以 下的称为多肽。
• 肽或蛋白质的水解是耗能的，由于高的活化能，水 解很慢，蛋白质的肽键非常稳定，多数胞内条件下 的半衰期为7年。
肽键就是一个氨基酸的α-羧基与另一 个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的键
水解
缩合
氨基酸连接成肽链后，由于氨基酸之间通过一个氨基酸的 氨基与另一个氨基酸的羧基缩合脱水，肽链上的一个氨基酸单位 被称为残基（residue），带有游离-氨基的一端被称为氨基（末） 端（或N端），带有游离-羧基的一端被称为羧基（末）端（或 C端）。
received Nobel Prize in Chemistry in 1958.
• In 1965, he developed the chain termination method, also known as the "Sanger method." He later received another Nobel Prize in Chemistry in 1980 "for contributions concerning the determination of base sequences in nucleic acids."
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多肽到蛋白质发生的变化
多肽到蛋白质发生的变化可以概括为以下几个步骤：
1. 氨基酸连接：多肽和蛋白质都由氨基酸组成，多肽是由少量氨基酸连接而成，而蛋白质则由较长的氨基酸序列连接而成。
在转化过程中，多肽的氨基酸序列会经过蛋白质合成机制中的翻译过程，氨基酸通过肽键连接起来，形成较长的氨基酸序列。
2. 折叠与构象变化：在蛋白质的转化过程中，氨基酸序列会逐渐折叠成特定的三维结构。
这种折叠是由非共价相互作用力（如氢键、离子键、疏水相互作用）和共价连接（如二硫键）共同作用形成的。
折叠后的蛋白质具有特定的构象，这决定了其功能和活性。
3. 翻译后修饰：除了氨基酸连接和折叠外，蛋白质转化过程中还可能发生其他修饰。
这包括翻译后修饰，如磷酸化、醋酸化、甲基化等，以及修饰后的切割，如蛋白质酶的切割。
4. 蛋白质功能：蛋白质的转化不仅仅是指其从多肽到蛋白质的过程，还包括其功能的发挥。
蛋白质的多样性功能基于其特定的氨基酸序列和结构。
蛋白质可以发挥催化酶、抗体、结构支持、传导信号等多种功能。
总之，多肽到蛋白质的转化过程是一个复杂且精确的过程，它涉及多个步骤，包括氨基酸连接、折叠与构象变化、修饰及蛋白质功能的发挥。
这些步骤都对蛋白质的最终结构和功能产生重要影响。