七年级生物第三章知识总结

七年级生物第三章知识总结

第三章人体的呼吸

一、呼吸系统:呼吸道和肺

呼吸道:鼻、咽、喉、气管、支气管。是气体进出的通道,对气体有清洁、湿润、温暖的作用。

肺:位于胸腔内,分为左肺和右肺;左肺有三叶,右肺有两叶。是主要的呼吸器官,是气体交换的场所。

呼吸道的功能:

1、保持空气畅通的结构:骨或软骨作支架。

2、对吸入气体起清洁、湿润作用的结构:鼻腔前部生有的鼻毛,鼻腔内表面的黏膜;气管、支气管内表面的纤毛,气管壁上的腺细胞分泌粘液。

3、对空气起温暖作用的结构:鼻腔黏膜中分布着丰富的毛细血管。

痰的产生:

气管中的纤毛向咽喉方向不停地摆动,把外来的尘粒、细菌等和粘液一起送到咽部,通过咳嗽排出体外,这就是痰。

会厌软骨与吞咽和呼吸的关系:

人们吃进去的食物和吸入的空气都要经过咽。然后,空气通过喉进入气管,食物进入食道。呼吸时,喉口开放,空气畅通无阻;吞咽时,会厌软骨像盖子一样盖住喉口,以免食物进入气管。

二、发生在肺内的气体交换

肺泡中的氧气透过肺泡壁和毛细血管壁进入血液;同时血液中的二氧化碳烨通过这些毛细血管壁和肺泡壁进入肺泡,然后随着呼气的过程排出体外。

肺泡内的气体交换:

肺泡(氧)→血液,血液(二氧化碳)→血液;静脉血→动脉血。

组织里的气体交换:

血液(氧)→组织细胞,组织细胞(二氧化碳)→血液;动脉血→静脉血。

气体交换的原理:通过气体扩散作用来完成。(一种气体总是由多的地方向少的地方扩散,即总是由浓度高的地方向浓度低的地方扩散,直到平衡为止。)

3、肺泡适于气体交换的结构特点:

(1)肺泡数目多,气体交换的面积大;

(2)肺泡外面包绕着丰富的毛细血管,肺泡壁和毛细血管壁都很薄,只由一层扁平的上皮细胞构成。

生物化学知识点整理

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生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收

脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质)

细胞生物学知识点总结

细胞生物学知识点总结 导读:细胞生物学知识点总结 细胞通讯的方式 (1)细胞通过分泌化学信号进行细胞间通讯,这是多细胞生物 普遍采用的通讯方式。 (2)细胞间接触依赖性的通讯,指细胞间直接接触,通过与质 膜结合的信号分子影响其它细胞。 (3)动物相邻细胞间形成间隙连接以及植物细胞间通过胞间连 丝使细胞间相互沟通,通过交换小分子来实现代谢耦联或电耦联。 细胞分泌化学信号可长距离或短距离发挥作用,其作用方式分为:(1)内分泌,由内分泌细胞分泌信号分子到血液中,通过血液 循环运送到体内各个部位,作用于靶细胞。 (2)旁分泌,细胞通过分泌局部化学介质到细胞外液中,经过 局部扩散作用于邻近靶细胞。在多细胞生物中调节发育的许多生长因子往往是通过旁分泌起作用的。此外,旁分泌方式对创伤或感染组织刺激细胞增殖以恢复功能也具有重要意义。 (3)自分泌,细胞对自身分泌的物质产生反应。自分泌信号常 存在于病理条件下,如肿细胞合成并释放生长因子刺激自身,导致肿瘤细胞的'持续增殖。 (4)通过化学突触传递神经信号,当神经元接受刺激后,神经 信号以动作电位的形式沿轴突快速传递至神经末梢,电压门控的Ca2+

通道将电信号转换为化学信号。 通过胞外信号介导的细胞通讯步骤 (1)产生信号的细胞合成并释放信号分子。 (2)运送信号分子至靶细胞。 (3)信号分子与靶细胞受体特异性结合并导致受体激活。 (4)活化受体启动胞内一种或多种信号转导途径。 (5)引发细胞功能、代谢或发育的改变。 (6)信号的解除并导致细胞反应终止。 核被膜所具有的功能 一方面,核被膜构成了核、质之间的天然选择性屏障,将细胞分成核与质两大结构与功能区域,使得DNA复制、RNA转录与加工在核内进行,而蛋白质翻译则局限在细胞质中。这样既避免了核质问彼此相互干扰,使细胞的生命活动秩序更加井然,同时还能保护核内的DNA分子免受损伤。 另一方面,核被膜调控细胞核内外的物质交换和信息交流。核被膜并不是完全封闭的,核质之间进行着频繁的物质交换与信息交流。这些物质交换与信息交流主要是通过核被膜上的核孔复合体进行的。 核被膜的结构组成及特点 (1)核被膜由内外两层平行但不连续的单位膜构成。面向核质的一层膜被称作内(层)核膜,而面向胞质的另一层膜称为外(层)核膜。两层膜厚度相同,约为7。5 nm。两层膜之间有20~40nm的

生物化学知识点总结精简版

生物化学知识点总结 第一章蛋白质化学 1、氨基酸的分类: 记住:20种蛋白质氨基酸的结构式,三字母符号。 例题:1、请写出下列物质的结构式: 赖氨酸,组氨酸,谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称: Ala Glu Asp Cys 3、是非题: 1)天然氨基酸都有一个不对α-称碳原子。 2)自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点(pI):使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质:三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长:酪氨酸——275nm; 苯丙氨酸——257nm;色氨酸——280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应: 与氨基的反应: 6、蛋白质的结构层次 一级(10)结构(primary structure) :指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级(20)结构(secondary structure)

:指多肽链借助氢键排列成一些规则片断,α-螺旋,β-折叠,β-转角及无规则卷曲。 超二级结构:在球状蛋白质中,若干相邻的二级结构单元如α-螺旋,β-折叠,β-转角组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体,并充当三级结构的构件,基本组合有:αα,βαβ,βββ。 结构域: 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力: 一级结构:肽键 二,三,四级结构:氢键,X德华力,疏水作用力,离子键和二硫键。 胰蛋白酶:Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶:Phe,Tyr,Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶:Arg的羧基端 溴化氰:只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应:当H+离子浓度增加时,pH值下降,氧饱和度右移,这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应(Bohr 效应)。 第二章核酸化学

医用细胞生物学知识点

医用细胞生物学知识点 细胞生物学 (cell biology ):细胞生物学是以细胞为研究对象,经历了从显微水平到亚显微和分子水平 的发展过程,成为今天在分子层次上研究细胞精细结构和生命活动规律的学科。 医学细胞生物学 (medical cell biology):医学细胞生物学以揭示人体各种细胞在生理和病理过程中 的生 命活动规律为目的,期望能对人体各种疾病的发病机制予以深入阐明,为疾病的诊断、治疗和预防提 供理论依据和策略。 对细胞概念理解的五个角度: ①细胞是构成有机体的基本单位; ②细胞是代谢与功能的基本单位; ③ 细胞是有机体生长与发育的基础; ④细胞是遗传的基本单位; ⑤没有细胞就没有完整的生命。 生物界划分的三个类型:原核细胞、古核细胞和真核细胞。 原核细胞与真核细胞的比较: p13 表 2-1 生物大分子:是由有机小分子构成的,大约有 3000种,分子量从 10000到 1000000。 核酸 (nucleic acid ) 的基本单位 :核苷酸。 核苷酸:核苷的戊糖羟基与磷酸形成酯键,即成为核苷酸。 DNA 分子的双螺旋结构模型( p18图 2-8):DNA 分子由两条相互平行而方向相反的多核苷酸链组成, 即一条链中磷酸二酯键连接的核苷酸方向是 5'→3',另一条是 3'→ 5',两条链围绕着同一个中心轴 以右手方向盘绕成双螺旋结构。 基因组:细胞或生物体的一套完整的单倍体遗传物质称为基因组。 动物细胞内含有的主要 RNA 种类及功能: p20 表 2-3 核酶 (ribozyme ) :核酶是具有酶活性的 RNA 分子。 蛋白质 ( protein )的基本单 位:氨基酸。 肽键:肽键是一个氨基酸分子上的 羧基 与另一个氨基酸分子上的 氨基经脱水缩合 而成的化学键。 肽 (peptide) :氨基通过肽键而连接成的化合物称为肽。 蛋白质分子的二级结构: α -螺旋, β-片层。 酶 (enzyme):酶是由生物体细胞产生的具有催化剂作用的蛋白质。 酶的特性:高催化效率,高度专一性,高度不稳定性。 光学显微镜的种类:普通光学显微镜,荧光显微镜,相差显微镜,暗视野显微镜,共聚焦激光扫描显 微镜。 细胞培养:细胞培养是指细胞在体外的培养技术,即无菌条件下,从机体中取出组织或细胞,模拟机 体内正常生理状态下生存的基本条件,让它在培养器皿中继续生存、生长和繁殖的方法。 细胞膜 (cell membrane ):细胞膜是包围在细胞质表面的一层薄膜,又称质膜 ( plasma membrane ) 生物膜 ( biomembrane ):目前把 质膜 和细胞内膜系统 总称为生物膜。 细胞膜的组成:主要由脂类、蛋白质和糖类组成 磷脂 (phospholipid)可分为两类:甘油磷脂 由于磷脂分子具有亲水头和疏水 尾,故称为 膜蛋白可分为三种基本类型:膜内在蛋白 蛋白 (lipid anchored protein) 。 细胞外被 ( cell coat ):在大多数真核细胞表面有富含糖类的周缘区,称为细胞外被或糖萼。 细胞外被的基本功能: 保护细胞抵御各种物理、化学性损伤 ,如消化道、呼吸道等上皮细胞的细胞外 被有助于润滑、防止机械损伤,保护黏膜上皮不受消化酶的作用。 1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9. 10. 11 . 12 . 13 . 14 . 15 . 16 . 17 . 18 . 19. 20. 21 . 22 . 23 . 24 . 25 . 26. 27. 28. (phosphoglycerides )和鞘磷脂 (sphingomyelin,SM) 。 两亲性分子 或兼性分子 。 intrinsic protein )、膜外在蛋白 (extrinsic

医学生物化学重点总结

第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素: N为特征性元素,蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量:样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位,除脯氨酸外属L-α-氨基酸,除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类:(1)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯,甲硫。(2)极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。(3)酸性氨基酸:天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4)(重)碱性氨基酸:赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离:两性电解质,兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点:PI=1/2(pK1+pK2) 2.紫外吸收性质:多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸(芳香族),最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应:茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应,成紫蓝色的化合物,此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类:单纯蛋白、缀合蛋白(脂、糖、核、金属pr) 五、蛋白质分子结构 1.肽:氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键:两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键(—CO—NH—) 2.二肽:两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基:肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺,故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽: (1)谷胱甘肽GSH:谷,半胱,甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性,保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下,GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水,同时,GSH被氧化成氧化性GSSG,在谷胱甘肽还原酶作用下,被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性,能与外源性的噬电子毒物(如致癌物,药物等)结合,从而阻断,这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合,以保护机体(解毒) (2)多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽:P物质(10肽)脑啡肽(5肽)强啡肽(17肽)

高中生物学考知识点总结完整版

必修(1)分子及细胞 第一章走近细胞第一节从生物圈到细胞 一、相关概念、 细胞:是生物体结构和功能的基本单位。除了病毒以外,所有生物都是由细胞构成的。 细胞是地球上最基本的生命系统 生命系统的结构层次:细胞→组织→器官→系统→个体→种群→群 落→生态系统→生物圈 二、病毒的相关知识:1、病毒是一类没有细胞结构的生物体。 主要特征:①、仅具有一种类型的核酸,DNA或RNA,没有含两种核 酸的病毒; ②、结构简单,一般由核酸(DNA或RNA)和蛋白质外壳所构成。 ③、专营细胞内寄生生活; 2、根据病毒所含核酸种类的不同分为DNA病毒和RNA病毒(常见的 RNA病毒有:SARS病毒、(HIV)[引起艾滋病(AIDS)]、 烟草花叶病毒等。 第二节细胞的多样性和统一性 一、细胞种类:根据细胞内有无以核膜为界限的细胞核,把细胞分为 原核细胞和真核细胞 二、原核细胞和真核细胞的比较:(P8) 1、原核细胞:细胞较小,没有成形的细胞核;遗传物质(一个环状 DNA分子)集中的区域称为拟核;没有染色体,DNA 不及 蛋白质结合,;细胞器只有核糖体;有细胞壁(支原体除外),

成分及真核细胞不同。 2、真核细胞:细胞较大,有核膜、有核仁、有成形的细胞核;有一 定数目的染色体(DNA及蛋白质结合而成); 一般有多种细胞器(如线粒体、叶绿体,内质网等)。 3、原核生物:由原核细胞构成的生物。如:蓝藻(包括蓝球藻、颤藻和、念珠藻及发菜)、细菌(如硝化细菌、乳酸菌、大肠杆菌、肺炎双球菌)、放线菌、支原体等都属于原核生物。 4、真核生物:由真核细胞构成的生物。如动物(草履虫、变形虫)、植物、真菌(酵母菌、霉菌、磨菇等)等。 蓝藻是细胞内含有藻蓝素和叶绿素,是能进行光合作用的自养生物。细菌中的绝大多数种类是营腐生或寄生生活的异养生物,但也有硝化细菌等少数种类的细菌是自养型生物。(P9) 三、细胞学说的建立: 1、细胞学说的主要建立者:德国科学家施莱登和施旺 2、细胞学说的要点:(1)细胞是一个有机体,一切植物、动物都是 由细胞发育而来(2)细胞是一个相对独立的单位(3)新细胞 可以从老细胞中产生。 3、这一学说揭示了生物体结构的统一性,生物界的统一性; 第二章组成细胞的分子第一节细胞中的元素和化合物一、1、生物界及非生物界具有统一性:组成细胞的化学元素在非生物界都可以找到 2、生物界及非生物界存在差异性:组成生物体的化学元素在细

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。

医学细胞生物学知识点归纳

线粒体: 1.呼吸链(电子传递链)Respiratory chain一系列能够可逆地接受和释放H+和e-的化学物质所组成的酶体系在线粒体内膜上有序地排列成互相关联的链状。 2.化学渗透假说(氧化磷酸化偶联机制):线粒体内膜上的呼吸链起质子泵的作用,利用高能电子传递过程中释放的能量将H+泵出内膜外,造成内膜内外的一个H+梯度(严格地讲是离子的电化学梯度),A TP合酶再利用这个电化学梯度来合成A TP。 3.电子载体:在电子传递过程中与释放的电子结合并将电子传递下去的物质称为电子载体。参与传递的电子载体有四种∶黄素蛋白、细胞色素、铁硫蛋白和辅酶Q,在这四类电子载体中,除了辅酶Q以外,接受和提供电子的氧化还原中心都是与蛋白相连的辅基。 4.阈值效应:突变所产生的效应取决于该细胞中野生型和突变型线粒体DNA的比例,只有突变型DNA达到一定数量(阈值)才足以引起细胞的功能障碍,这种现象称为阈值效应。 5.导向序列:将游离核糖体上合成的蛋白质的N-端信号称为导向信号,或导向序列,由于这一段序列是氨基酸组成的肽,所以又称为转运肽。 6.信号序列:将膜结合核糖体上合成的蛋白质的N-端的序列称为信号序列,将组成该序列的肽称为信号肽。 7.共翻译转运:膜结合核糖体上合成的蛋白质通过定位信号,一边翻译,一边进入内质网,由于这种转运定位是在蛋白质翻译的同时进行的,故称为共翻译转运。 8.蛋白质分选:在膜结合核糖体上合成的蛋白质通过信号肽,经过连续的膜系统转运分选才能到达最终的目的地,这一过程又称为蛋白质分选。 核糖体: 1.原核生物mRNA中与核糖体16S rRNA结合的序列称为SD序列(SD sequence) 。 2.核酶:将具有酶功能的RNA称为核酶。 3.N-端规则(N-end rule): 每一种蛋白质都有寿命特征,称为半衰期(half-life)。研究发现多肽链N-端特异的氨基酸与半衰期相关,称为N-端规则。 4.泛素介导途径:蛋白酶体对蛋白质的降解通过泛素(ubiquitin)介导,故称为泛素降解途径。蛋白酶体对蛋白质的降解作用分为两个过程:一是对被降解的蛋白质进行标记,由泛素完成;二是蛋白酶解作用,由蛋白酶体催化。 细胞核: 1.核内膜:有特有的蛋白成份(如核纤层蛋白B受体),膜的内表面有一层网络状纤维蛋白质,即核纤层(nuclear lamina),可支持核膜。 核外膜:靠向细胞质的一层,是内质网的一部分,胞质面附有核糖体 核周隙:内、外膜之间有宽20~40nm的腔隙,与粗面内质网腔相通 核孔复合体:内、外膜融合处,物质运输的通道 核纤层:内核膜内表面的纤维网络,支持核膜,并与染色质、核骨架相连。 2.核孔复合体:是细胞核内外膜融合形成的小孔,直径约为70 nm,是细胞核与细胞质间物质交换的通道。 3.核孔蛋白:参与构成核孔的蛋白质,可能在经核孔的主动运输中发挥作用。 核运输受体:参与物质通过核孔的主动运输。 核周蛋白: 是一类与核孔选择性运输有关的蛋白家族,相当于受体蛋白。 5.输入蛋白:核定位信号的受体蛋白, 存在于胞质溶胶中, 可与核定位信号结合, 帮助核蛋白进入细胞核。 输出蛋白:存在于细胞核中识别并与输出信号结合的蛋白质, 帮助核内物质通过核孔复合

生物化学知识点整理

生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。

第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾

上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质) 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶:a.肉碱酰基转移酶 I(脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶) b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶(转运体) ③脂酸的β氧化 a.脱氢:脂酰

七年级上册生物学知识点总结

精心整理七年级上册生物学知识点总结 第一单元生物和生物圈 1、生物学是研究生命现象和生命活动规律的科学。 2、生物具有区别于非生物的特征。 (1)生物的生活需要营养绿色植物从外界吸收水、无机盐、和二氧化碳,通过光合作用自造自身 3、用显微镜进行观察的材料一定要薄而透明。因此常用的玻片标本有以下三种:切片、涂片、装片。 4、临时装片制作过程:“擦”、“滴”、“取”、“展”、“盖”、“染”、“吸” 5、动物细胞与植物细胞的区别 植物细胞的结构动物细胞的结构 都有细胞膜、细胞质和细胞核,都有线粒体。 植物细胞比动物细胞多了细胞壁、液泡、叶绿体。

叶绿体:进行光合作用,把光能转换为化学能贮存在有机物中。将二氧化碳和水生成有机物,并释放氧气。 线粒体:进行呼吸作用,是细胞内的“动力工厂”“发动机”。把贮存在有机物中的化学能释放出来供动、植物生活所需。 动物和人的基本组织可以分为四种:上皮组织、结缔组织、肌肉组织、神经组织。 八大系统:运动系统、消化系统、呼吸系统、循环系统、泌尿系统,神经系统、内分泌系统、生殖系统。 动物和人的基本结构层次(小到大):细胞→组织→器官→系统→动物体和人体 植物结构层次(小到大):细胞—→组织—→器官—→植物体 可以作为水污染的指示植物。 2.苔藓植物有茎、叶,但茎中无导管、叶中无叶脉(没有输导组织);假根固定植物(不能吸收水分和无机盐,)所以苔藓植物不能脱离开水的环境。把苔藓植物当作监测空气污染程度的指示植物。 3.蕨类植物出现根、茎、叶等器官的分化,而且还具有输导组织。植株高大。孢子是一种生殖细胞。古代的蕨类植物成为煤炭。 种子植物 4、菜豆种子结构:种皮、胚(胚芽,胚轴,胚根,两片子叶) 5玉米种子(果实):果皮和种皮、胚(胚芽,胚轴,胚根,一片子叶)、胚乳 6裸子植物:种子裸露无果皮包被,(例子:银杏、兰等) 7、被子植物:种子外面有果皮包被的植物。根据子叶、叶脉、有无胚乳可以分为单子叶植物(竹

生物化学知识点总结材料

生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学: 生物化学指利用化学的原理和方法,从分子水平研究生物体的化学组成,及其在体的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成,生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控,即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 (1)生物化学的发展史分为哪几个阶段? 生物化学的发展主要包括三个阶段:①静态生物化学阶段(20世纪之前):是生物化学发展的萌芽阶段,其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段(20世纪初至20世纪中叶):是生物化学蓬勃发展的阶段,这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段(20世纪中叶以后):这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。(2)组成生物体的元素有多少种?第一类元素和第二类元素各包含哪些元素? 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素,是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg,加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 (1)蛋白质:蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 (2)氨基酸等电点:当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 (3)蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 (4)N端与C端:N端(也称N末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端,C端(也称C 末端)指多肽链中含有α-羧基的一端(5)肽与肽键:肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 (6)氨基酸残基:肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 (7)肽单元(肽单位):多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转 (8)结构域:多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔,具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连,一般难以分离(区别于蛋白质亚基)③不同蛋白质分子中结构域数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 (9)分子病:由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 (10)蛋白质的变构效应:蛋白质(或亚基)因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质(或亚基)功能的变化,称为蛋白质的变构效应(酶的变构效应称为别构效应)(11)蛋白质的协同效应:一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应,其中具有促进作用的称为正协同效应,具有抑制作用的称为负协同效应 (12)蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,变性的本质是非共价键和二硫键的破坏,但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等,变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加,结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 (14)蛋白质复性:若蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能,称为复性 2. 问答题 (1)组成生物体的氨基酸数量是多少?氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式? 组成生物的氨基酸有22种,组成人体和大多数生物的为20种,结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也 文案大全

细胞生物学复习重点修订稿

细胞生物学复习重点内部编号:(YUUT-TBBY-MMUT-URRUY-UOOY-DBUYI-0128)

第四章细胞膜和细胞表面 1.组成细胞膜的组要化学成分是什么这些分子是如何排列的 2. 膜脂、膜蛋白、膜糖类。膜脂排列成双分子层,极性头部朝向内外两侧,非极性尾部相对排列位于膜的内部;整合膜蛋白镶嵌于脂质双分子层中,外在膜蛋白主要分布于膜的内表面;膜糖类是分布与细胞膜外表面的一层寡糖侧链。 3.生物膜的两个显着性特征是什么? ①流动性:膜脂和膜蛋白都是可运动的。②不对称性:膜的内外两层的膜脂种类、分布不同;整合膜蛋白不对称镶嵌,外在膜蛋白在内表面;膜糖类分布在外表面。 3.小分子物质跨膜运输有哪几种各有什么特点 4. (1)被动运输其转运方向为顺浓度梯度,不消化代谢能。 (2)主动运输需要消化细胞的代谢能,但可以逆浓度梯度转运;包括离子泵和协同运输。①离子泵本身具有ATPase活性,在分解ATP放能的同时实现离子的逆浓度梯度转运;②协同运输在动物细胞是借助顺浓度转运Na+,即消耗Na+梯度的同时实现溶质的逆浓度转运,是间接地消耗ATP。 5.以钠钾泵为例,简述细胞膜的主动运输过程 ①在胞质侧结合3个钠离子;②水解ATP,本身磷酸化;③构象变化,钠离子转移到胞外侧,释放钠离子;④结合胞外2个钾离子;⑤去磷酸化;⑥构象变化,钾离子转移到胞质侧,释放钾离子。 6.以低密度脂蛋白(LDL)为例,简述受体介导的内吞作用的主要过程

①膜外侧LDL受体与LDL结合;②膜内陷形成有被小凹;③内陷进一步形成有被小泡;④有被小泡脱衣被,与内体融合;⑤内体酸性环境下受体与LDL分离,返回膜上。、 第五章细胞信号传导 1.cAMP信号通路和磷脂酰肌醇信号通路有哪些区别和联系? 是G蛋白偶联受体介导的主要2条信号转导通路。信号通路的前半段是相同的:G 蛋白偶联受体识别结合胞外信号分子,导致G蛋白三聚体解离,并发生GDP与GTP 交换,游离的Gα-GTP处于活化状态,导致结合并激活效应器蛋白。但两条通路的效应器并不相同,因此通路后半段组成及产生的细胞效应存在差别:(1)cAMP 信号通路:第一个效应器是腺苷酸环化酶(AC),活化后产生第二信使cAMP,进而活化蛋白激酶A(PKA),导致靶蛋白磷酸化及一系列级联反应;(2)磷脂酰肌醇信号通路:第一个效应器是磷脂酶C(PLC),活化后产生第二信使IP3和DAG,DAG锚定于质膜内侧,IP3扩散至内质网,刺激内质网释放Ca2+,至胞质Ca2+浓度升高,DAG和Ca2+活化蛋白激酶C(PKC),并进一步使底物蛋白磷酸化。 2.试述细胞内Ca2+浓度的调控机制 细胞膜和内质网膜上均有Ca2+泵和Ca2+通道,①Ca2+泵以主动运输方式将胞质中的Ca2+转运至胞外或内质网腔,使静息状态下胞质Ca2+浓度极低(10-7摩尔浓度);②当信号分子与Ca2+通道蛋白特异结合(如内质网上的Ca2+通道蛋白与IP3结合、突触后膜上的Ca2+通道蛋白与乙酰胆碱结合),会引起Ca2+通道瞬间开放,使胞质Ca2+浓度迅速升高,产生细胞效应。 3.总结细胞信号转导途径的组成与基本特征 组成:①配体即胞外信号分子;②受体:细胞表面受体和细胞内受体;③第二信

生物化学知识点总结

生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定,平均16%,即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm,含3种芳香族氨基酸,可被紫外线吸收 等电点(pI):调节氨基酸溶液的pH值,使氨基酸所带净电荷为零,在电场中,不向任何一极移动,此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏,几微克氨基酸就能显色。 肽平面:肽键由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一平面,称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽:能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1)谷胱甘肽:存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽,由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly)组成,简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基,可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽:10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽:10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别: 蛋白质:空间构象相对稳定,氨基酸残基数较多 多肽:空间构象不稳定,氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上,某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲,折叠,转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点: 1)以肽键平面为单位,以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋;肽键平面与中心轴平行。2)每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈,螺距为0.54nm,每个氨基酸上升0.15nm。

细胞生物学复习要点整理

春2周细胞膜 1.细胞膜的化学组成及其特性:膜脂;膜蛋白;膜糖。 2.细胞膜的分子结构模型:流动镶嵌模型,脂筏模型。 3.细胞膜的生物学特性:不对称性;流动性(膜流动性的影响因素)。 1.脂质体(liposome):当脂质分子被水环境包围时,自发聚集,疏水尾在内, 亲水头在外,出现两种存在形式:球状分子团、形成双分子层,为防止两端尾部与水接触,游离端自动闭合,形成充满液体的球状小泡称为脂质体。 2.细胞外被(cell coat)或糖萼(glycocalyx):质膜中的糖蛋白和糖脂向外表面 延伸出的寡糖链构成的糖类物质。 3.脂筏(lipid raft):膜双层内含有特殊脂质和蛋白质组成的微区,微区中富含胆 固醇和鞘脂,其中聚集一些的特定种类的膜蛋白。由于鞘脂的脂肪酸尾部比较长,这一区域比膜的其他部分厚,更有秩序且较少流动,称脂筏。 1.细胞膜的基本结构特征与生理功能? 1)脂类:包括磷脂、胆固醇、糖脂,构成细胞膜主体,与膜流动性有关。 2)蛋白质:可分为内在蛋白和外在蛋白,是膜功能的主要体现者,如物质运输、 信号转导等。 3)糖类:包括糖脂和糖蛋白,对细胞有保护作用,在细胞识别起作用。 2.影响膜脂流动性的因素? 1)脂肪酸链的饱和程度(不饱和流动性大)。 2)脂肪酸链的长短(短链流动性大)。 3)胆固醇的双重调节(相变温度以上降低,相变温度以下提高)。 4)卵磷脂和鞘磷脂的比值(比值高的流动性大)。 5)膜蛋白的影响(膜蛋白越多,流动性越差)。 6)极性基团、环境温度、pH、离子强度。 春3、4周细胞内膜系统、囊泡转运 1.细胞内膜系统的概念、组成。 2.粗面内质网功能:蛋白质的合成;蛋白质的折叠装配;蛋白质的糖基化;蛋白 质的胞内运输。 3.滑面内质网的功能:参与脂质物质的合成运输;参与糖原代谢;参与解毒;参 与储存和调节Ca2+;参与胃酸、胆汁的合成分泌(内质网以葡萄糖-6-磷酸酶为标志酶)。 4.信号肽假说:新生肽链N端有独特序列称为信号肽,细胞基质中存在SRP能 识别并结合信号肽,SRP另一端与核糖体结合,形成复合结构,然后向内质网膜移动,与内质网膜上SRP-R识别结合,并附着于移位子上,然后SRP解离,肽链延伸。当肽链进入内质网腔时,信号肽序列会被内质网腔信号肽酶切除,肽链继续延伸至终止。 5.高尔基体是高度动态、具有极性的细胞器,以糖基转移酶为标志酶,主要功能 有:糖蛋白合成;参与脂质代谢;是大分子转运枢纽;加工成熟蛋白。 6.溶酶体酶的形成:①在内质网中合成、折叠和N-连接糖基化修饰,形成N-连 接的甘露糖糖蛋白,运送至高尔基体;②溶酶体酶蛋白在高尔基体中加工时甘露糖残基磷酸化为甘露糖-6-磷酸(M-6-P),为分选重要信号;③溶酶体酶分选并以出芽方式转运到前溶酶体。 7.溶酶体以酸性磷酸酶为标志酶,主要功能为:细胞内的消化作用;细胞营养功 能;机体防御和保护;激素分泌的调控;个体发生和发育的调控。 8.过氧化物酶体(peroxisome)又称微体,特点:①内有尿酸氧化酶结晶,称作 类核体;②模内表面界面可见一条称为边缘板的高电子致密度条带状结构。以过氧化物酶为标志酶。主要功能:清除细胞代谢所产生的H2O2及其他毒物; 对细胞氧张力的调节作用;参与脂肪酸等高能分子物质的代谢。 9.三种了解最多的囊泡:①网格蛋白有被囊泡:来源于反面高尔基体网状结构和 细胞膜,介导蛋白质从反面高尔基网状结构向胞内体、溶酶体和细胞膜运输; 在受体介导的胞吞作用过程中,介导物质从细胞膜向细胞质或从胞内体向从溶酶体运输;②COP Ⅰ有被囊泡:主要产生于高尔基体顺面膜囊,主要负责回收、转运内质网逃逸蛋白返回内质网及高尔基体膜内蛋白的逆向运输;③COP Ⅱ有被囊泡:产生于粗面内质网,主要介导从内质网到高尔基体的物质转运。

生物化学考试重点_总结

第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素:C、H、O、N、S 特征元素:N(16%)特异元素:S 凯氏定氮法:每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含氮量(g%) 组成蛋白质的20种氨基酸 (名解)不对称碳原子或手性碳原子:与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸,其中脯氨酸(Pro)属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸,其R基侧链不同 除甘氨酸(Gly)外,都为L-α-氨基酸,有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、 亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、脯氨酸(Pro) 极性中性氨基酸:丝氨酸(Ser)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met) 天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)、苏氨酸(Thr) 芳香族氨基酸:苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr) 酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu) 碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 其中:含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③(名解)等电点(pI点):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pHpI 阴离子氨基酸带净正电荷,在电场中将向负极移动 ④在一定pH范围内,氨基酸溶液的pH离等电点越远,氨基酸所携带的净电荷越大 2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法 3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 在pH5~7,80~100℃条件下,氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法 五、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 (一)氨基酸通过肽键连接而形成肽 1、(名解)肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键 2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物 3、10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基

教师资格证考试高中生物学理论知识知识点汇总

第二部分教学知识16% 第一章高中生物学课程理论 第一节高中生物学课程的概念: 一、提高生物科学素养 二、面向全体学生 三、倡导探究性学习 四、注重与现实生活的联系 第二节高中生物学课程目标 总目标: 获得生物科学和技术的基础知识,了解并关注这些知识在生活生产和社会发展中的应用; 提高对科学和探索未知的兴趣; 养成科学态度的相互关系以及人与自然的相互关系,逐步形成科学的世界观和价值观; 初步学会生物科学探究的一般方法,具有较强的生物学实验的基本操作技能、搜集和处理信息的能力、获取新知识的能力、批判性思维的能力、分析和解决实际问题的能力、交流合作的能力;初步了解与生物科学相关的应用领域,为继续学习和走向社会做好心理准备。 具体目标: 一、知识 二、情感态度与价值观 三、能力 第三节高中生物学课程资源 ①利利用校内实物材料和设备作为课程资源 ②利用杂志、报纸、电视、广播等媒体资源作为课程资源 ③利用社区活动场所、科研院所等作为课程资源 ④用信息技术资源作为课程资源 ⑤利用生物实践活动素材或成果作为课程资源 ⑥发挥教师和学生资源作为课程资源 ⑦利用其他学科的研究成果或知识作为课程资源 第二章高中生物学新课程内容 第一节高中生物课程内容框架 必修+选修 第二节高中生物学课程必修模块的内容标准引导学生主动构建知识,实现学习方式的多样化。 (4)文字表达准确、生动,图文并茂,印制精良。 (5)难易程度与我国的教育发展现状相适应,有利于学生实际, 达成教学目标。 教科书内容的选择 以学生的发展作为选取内容的岀发点 应当符合学生的知识基础 要反映社会经济和科技发展的需要,体现“科学技术社会” 的思 想。 应将探究活动作为教科书内容的重要组成部分 应具有一定的弹性和灵活性 习题:简述生物课程标准与生物教学大纲的不同点。 答案要点:(1)生物学大纲注重对具体教学内容的要求;标准中探究调查等教学活动只对教师和教材编写者和实现标准中的要求提供了活动建议,没有做统一规定。 (2)标准是国家制定的初中、高中阶段共同的、统一的基本要求不是最高要求;而大纲是统一的要求。 (3)标准中的要求包括了认知、情感和能力3个领域;而大纲则主要侧重在知识方面的要求。 (4)标准对于学习结果的描述都是可见的行为,隐约的指出了 教师的任务是要落实课程标准,而不仅仅是教好一本教科书。 第三章基本教学技能 导入技能教学语言技能提问技能讲解技能变化技能 强化技能演示技能板书技能结束技能课堂组织技能 第一节导入技能 掌握目的作用: 1激发学习兴趣,引起学习动机; 2引起对所学内容的关注,弓I导进入学习情境; 3为学习新知识新概念新原理新技能作鼓动引子和铺垫; 4为明确学习目的和要求使每个学生都了解他们要做生么他们应 达到什么程度。 类型:直接、经验、原有知识、实验、直观、设疑、事例、悬念…。 应用原则: 导入的目的性和针对性要强; 导入要有关联性; 导入要有趣味性,有一定艺术魅力。 第二节教学语言技能 掌握目的: 保证准确清晰的传递教学信息,以完成教育教学任务; 有助于学生的智力发育,能力培养,这就要求教学语言形象生动、具有启发性; 不断提高教学语言水平,可以促进教师个思维的发展和能力的提 高。 要素:语音和吐字音量和语速语调和节奏词汇语法 原则:学科性和科学性原则; 教育性和针对性原则; 简明性和启发性原则。 第三节提问技能 类型:回忆理解运用分析综合评价要点:清晰连贯;停顿与语速;指派与分配;提示第四节讲解技能 类型:解释式描述式原理中心式问题中心式 目的作用: 一、讲解的首要目的是传授知识,是学生了解理解和掌握所学知识; 二、是学生产生学习兴趣进而形成志趣以及影响学生的情感和价值观; 三、讲解启发学生思维并传授思维的方法,表达和处理问题的方法,从而为提高学生的能力创造条件。 应用原则:目标具体; 念记忆推理和判断能力; 帮助学生领悟新知识和新概念; 能开阔新视野,展现真实自我。

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