生物化学名词解释
第一章糖的化学1糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。
它由碳、氢及氧3种元素组成，其分子式是（CH2O）n。
一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。
2凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。
3寡糖是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
4粘多糖也称为糖胺聚糖是一类含氮的不均一多糖，通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸5结合糖也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6蛋白聚糖（是一类由糖与蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。
7糖脂是糖和脂类以共价键结合形成的复合物，组成和总体性质以脂为主体。
糖脂是糖类通过其还原末端以糖苷键与脂类连接起来的化合物。
8直链淀粉是由α-1，4糖苷键相连而成的直链结构,空间结构为空心螺旋状9多糖：多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。
10糖原又称动物淀粉，是动物体内的贮存多糖，主要存在于肝及肌肉中由α-D-葡萄糖构成的同聚多糖，结构与支链淀粉相似，带有α-1，6分支点的α-1，4-葡萄糖多聚物,但分支比支链淀粉多。
11葡聚糖又称右旋糖酐，是酵母菌及某些细菌中的贮存多糖。
由多个葡萄糖缩合而成的同聚多糖，葡萄糖之间几乎均为α-1，6连接。
12肽聚糖又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分。
13蛋白质的糖基化就是在多肽主链上共价附加糖基，它与磷酸化，甲基化，酰基化等过程同属真核细胞蛋白质翻译后加工过程。
14糖型是指相同的多肽链上共价相连着不同的聚糖结构。
15肾糖阈：表示肾脏对糖重吸收能力的极限值，可以用血糖浓度表示为8.9～10.0mmol/L只要血糖浓度不超过肾糖阈，肾小管就能将原尿中几乎所有葡萄糖都重吸收入血，不会出现糖尿。
16三羧酸循环：在线粒体内进行的一条代谢途径，该途径可以通过草酰乙酸接收乙酰基并将其氧化成CO2和H2O，并释放大量能量。
17磷酸戊糖途径：糖的分解途径之一，既为生物合成提供NADPH和磷酸戊糖，又是戊糖和己糖的互相转化途径。
18糖醛酸途径：糖代谢途径之一，葡萄糖可以通过该途径生成葡糖醛酸，用于合成多糖或参与生物转化。
19乳酸循环：肌糖原分解产生的6-磷酸葡萄糖通过糖酵解途径生成乳酸，通过血液循环转运到肝脏，通过糖异生途径合成葡萄糖，葡萄糖可以释放入血液，并被肌肉组织吸收，重新合成肌糖原，形成肌糖原→乳酸→葡萄糖→肌糖原循环，该循环称为乳酸循环。
20底物循环：由不同酶催化的单向反应使两种底物通过循环互相转化，称为底物循环。
21耐糖现象：人体处理所给予葡萄糖的能力，是临床上检查糖代谢的常用方法，又称为葡萄糖耐量。
22糖苷：单糖分子中的半缩醛羟基易于醇或酚的羟基脱水缩合生成缩醛，在糖化学中称这种缩醛为糖苷。
23旋光性：某物质在一定条件下，其溶液可使平面偏振光发生旋转的性质。
向左表示，为左旋（-），向右为右旋（+）。
旋转角度为旋光度，用比旋光度[α] tD它是一个物理常数。
24构象：由于绕单键旋转引起的组成原子的不同排列称为构象。
第二章脂类的化学1脂类(lipids)是脂肪及类脂的总称，其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。
2衍生脂质：是单脂和复合脂衍生而来或与之相关，具备脂类的性质。
3脂肪酸是由一条长的烃链(“尾”)和一个末端羧基(“头”)组成的羧酸。
4必需脂肪酸：把维持哺乳动物正常生长所必需的而体内又不能合成的脂肪酸称为必需脂肪酸。
5类固醇：也称甾类，由3个六元环（ABC环）和一个五元环（D）稠合而成。
6脂蛋白：由脂质和蛋白质以非共价键结合而成的复合物。
脂蛋白广泛存在于血浆中，所以也称血浆脂蛋白.7脂蛋白脂酶：位于毛细血管内皮细胞表面，催化CM、VLDL的甘油三酯水解生成脂肪酸和甘油。
8激素敏感性脂酶：位于脂肪细胞内的一种脂肪酶，是催化脂肪动员的关键酶，其活性受多种激素的调节。
9脂肪肝：脂肪在肝脏内积累过多形成脂肪肝，这时肝脏被脂肪细胞所浸渗，形成非功能性脂肪组织。
10HMG－CoA还原酶：位于滑面内质网上，催化NADH还原HMG－CoA生成甲羟戊酸，是催化胆固醇合成的关键酶。
11必需氨基酸：机体不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。
12等电点：当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，既aa净电荷为零时，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点,简称pI 。
13分配系数：一种溶质在给定的互不相溶的溶剂中分配时，在一定温度下达到平衡后，溶质在两相中的浓度比值为一常数。
14蛋白质（protein)：是由20种L-α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具较稳定构象并具一定生物功能的生物大分子。
第三章维生素与微量元素1维生素（vitamin）是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。
2维生素的需要量是指能保持人体健康、达到机体应有发育水平和充分发挥效率地完成各项体力和脑力活动的、人体所需要的维生素的必须量。
3维生素A又称抗干眼病维生素，又叫视黄醇是一个具脂环的不饱和一元醇，通常以视黄醇酯的形式存在，醛的形式称为视黄醛。
4维生素D又称为抗佝偻病维生素，是类固醇衍生物，含有还戊多氢菲结构，其中活性最大的为维生素D2和维生素D3，维生素D2又称麦角钙化醇维生素D3又称胆钙化醇。
5维生素E主要分为生育酚及生育三烯酚两大类。
它们均为苯并二氢吡喃的衍生物。
每类又可根据甲基的数目、位置不同分为α、β、γ和δ四种。
6维生素K具有异戊烯类侧链的萘醌化合物，在自然界中主要以K1和K2两种形式存在,其化学结构都是2-甲基1，4-萘醌的衍生物，区别仅在于R基团7缺乏维生素K使凝血时间延长，故维生素K又称凝血维生素.8维生素B1称抗神经炎或脚气病维生素。
由于它含有硫的噻唑环和含氨基的嘧啶环通过甲烯基连接而成，故名硫胺素。
9维生素B2又名核黄素它的化学本质是核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪的缩合物。
10维生素PP又名抗癞皮病因子，包括尼克酸（nicotinic acid，又称烟酸）及尼克酰胺（nicotinamide，又称烟酰胺），二者均属吡啶衍生物，在体内可相互转化11维生素B6包括吡哆醇（pyridoxine）、吡哆醛（pyridoxal）及吡哆胺（pyridoxamine），在体内以磷酸酯的形式存在。
12生物素是由噻吩环和尿素结合而形成的一个双环化合物，侧链有一戊酸是酶促反应中的羧基传递体13FH4是体内一碳单位转移酶的辅酶，FH4作为一碳单位的载体提供一碳单位。
14维生素C又称L-抗坏血酸（ascorbic acid），它是含有6个碳原子的不饱和多羟基化合物，以内酯形式存在15叶绿素：是光合作用膜中的绿色色素，它是光合生物中主要的捕获光的成分。
第四章蛋白质的化学1蛋白质（protein)：是由20种L-α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具较稳定构象并具一定生物功能的生物大分子。
2肽键(peptide bond)：为一个氨基酸的α-氨基和另一氨基酸的α-羧基之间脱水后形成的共价键，即酰胺键。
此为蛋白质中氨基酸连接的基本方式。
2肽（peptide)：多个氨基酸残基以肽键形式连接的线性聚合物。
3氨基酸残基（residue)：组成多肽的氨基酸单元称为-4寡肽（oligopeptide):10个以内氨基酸相连接形成的肽。
5多肽（polypeptide)：多个氨基酸相连接形成的肽链（超过10个氨基酸残基）。
6活性肽(active peptide)：存在于生物体内，具各种特殊生物学功能的分子量比较小的肽。
7蛋白质的一级结构是指由不同种类、数量的氨基酸，通过肽键而构成的排列顺序。
8二硫键：由肽链中相应部位上两个半胱氨酸脱氢连接而成，此称胱氨酸残基，是连接肽链内或肽链间的主要桥键。
9蛋白质的二级结构:是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折迭，并以氢键为主要的次级键而形成有规则的构象，如α螺旋、β折迭和β转角等10无规则卷曲（亦称自由回转）：指无确定规律的松散肽链结构。
通常酶蛋白的功能部位在此。
11超二级结构又称模体（motif）或模序是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。
12结构域是位于超二级结构和三级结构间的一个层次。
结构域是在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元，其通常都是几个超二级结构单元的组合。
13蛋白质的三级结构：是指球状蛋白质的多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构相互配置而形成特定的构象在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称为三级结构。
14蛋白质的四级结构是蛋白质的每条肽链被称为一个亚基，由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相联而形成更复杂的构象，称为蛋白质的四级结构。
15蛋白质原：体内的某些蛋白质分子初合成时，常带有抑制肽，呈无活性状态，称为蛋白质原。
16肽键与相邻的两个α碳原子所组成的基团，称为肽单位或肽平面。
第五章核酸1核酸（nucleic acid）是含有磷酸基团的重要生物大分子，因最初从细胞核分离获得，又具有酸性，故称为核酸。
2核酸的一级结构是指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序）3有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性.4通常把e（p）值达到最高值的1/2时的温度称为“熔点”或熔解温度用符号Tm 表示。
5变性DNA在适当条件下，可使两条彼此分开的链重新由氢键连接而形成双螺旋结构，称为复性.6将不同来源的DNA经热变性，冷却，使其复性，在复性时，如这些异源DNA之间在某些区域有相同的序列，则会形成杂交DNA分子。
DNA与互补的RNA之间也会发生杂交叫核酸杂交7ATP：即5’—三磷酸腺苷，是生物体内最重要的高能化合物。
8反密码子：tRNA反密码子环上的一个三碱基序列，在蛋白质合成过程中识别密码子。
9核糖体：由rRNA与蛋白质构成的超分子复合体，是合成蛋白质的机器。
10 DNA变性：双链DNA解旋、解链，形成无规线团，从而发生性质改变。
11增色效应：单链DNA的紫外吸收比双链DNA高40%，所以DNA变性导致其紫外吸收增加，称为增色效应。
12减色效应：复性导致变性DNA恢复天然构象时，其紫外吸收减少，称为减色效应。
生物化学 名词解释
糖代谢1、糖酵解：葡萄糖经一系列酶促反应步骤转变成丙酮酸的过程。
2、发酵：细菌和酵母等微生物在无氧条件下，酶促降解糖分子产生能量的过程。
3、巴斯德效应：巴斯德发现的有氧氧化抑制糖的无氧酵解的作用。
是有氧氧化产生了较多的A TP抑制了糖酵解的一些酶所致，有利于能源物质的经济利用。
4、底物水平磷酸化：物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接偶联ATP或GTP的合成，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。
5、糖原分解：从糖原解聚生成葡萄糖的细胞内分解过程，由糖原磷酸化酶等催化完成。
6、糖原合成：体内由葡萄糖合成糖原的过程。
7、磷酸解作用：通过在分子内引入一个无机磷酸，形成磷酸脂键而使原来键断裂的方式。
实际上引入了一个磷酰基。
8、糖异生作用：由简单的非糖前体转变为糖的过程。
糖异生不是糖酵解的简单逆转。
虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。
9、丙酮酸脱氢酶系：又称丙酮酸脱氢酶系，是一种催化丙酮酸脱羧反应的多酶复合体，由三种酶（丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰基酶、二氢硫辛酸脱氢酶）和六种辅助因子（焦磷酸硫胺素、硫辛酸、FAD、NAD、CoA和Mg离子）组成，在它们的协同作用下，使丙酮酸转变为乙酰CoA 和CO2。
10、柠檬酸循环：体内物质糖类、脂肪或氨基酸有氧氧化的主要过程。
通过生成的乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸(三羧酸)开始，再通过一系列氧化步骤产生CO2、NADH及FADH2，最后仍生成草酰乙酸，进行再循环，从而为细胞提供了降解乙酰基而提供产生能量的基础。
由克雷布斯(Krebs)最先提出。
11、回补反应：补充生成某些成分以利于重要代谢通路的进行。
如三羧酸循环中通过多种方式生成草酰乙酸，以利于乙酰辅酶A进入三羧酸循环降解。
12、乙醛酸循环：异柠檬酸裂解酶的催化下，异柠檬酸被直接分解为乙醛酸，乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下，由苹果酸合成酶催化生成苹果酸，苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程。
生物化学名词解释
结合水:是水在生物体和细胞内的存在状态之一,是吸附和结合在有机固体物质上的水,主要是依靠氢键与蛋白质的极性基(羧基和氨基)相结合形成的水胶体。
自由水：不被细胞内胶体颗粒或大分子所吸附、能自由移动、并起溶剂作用的水。
无机盐：无机化合物中盐类的统称。
大量元素：生物正常生长发育需要量较多的元素。
指含量占生物总重量万分之一以上的元素，微量元素：通常指生物有机体中含量小于0.01%的化学元素。
超微量元素：生物体里含量低于十万分之几的元素。
新陈代谢：生物体从环境摄取营养物转变为自身物质，同时将自身原有组成转变为废物排出到环境中的不断更新的过程。
异化：生物体在新陈代谢过程中，自身的组成物质发生分解，同时放出能量，这个过程叫做异化。
同化：是生物体代谢当中的一个重要过程，作用是把消化后的营养重新组合，形成有机物和贮存能量的过程。
底物：酶所作用和催化的化合物。
代谢途径：多种代谢反应相互连接起来，完成物质的分解或合成。
蛋白质系数：指蛋白质含量为氮含量的6.25倍。
必须氨基酸：体内合成的量不能满足机体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
蛋白质一级结构：指多肽中从N-端到C-端的氨基酸序列,包括二硫键的位置。
单体蛋白质：寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。
简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
结构域：蛋白质或核酸分子中含有的、与特定功能相关的一些连续的或不连续的氨基酸或核苷酸残基。
蛋白原：蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质激活：核酸熔点Tm值：就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
不同序列的DNA，Tm值不同。
DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。
限制性内切酶：识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。
核酸内切酶：在核酸水解酶中，为可水解分子链内部磷酸二酯键生成寡核苷酸的酶。
生物化学名词解释
1.分子伴侣：是细胞内一类可以识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质。
2.等电点：对某一蛋白质（氨基酸）来说，在某一PH，它所带的正电荷与负电荷恰好相等，即净电荷为零。
这一PH称为该蛋白质（氨基酸）的等电点。
3.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行使其功能，称为结构域。
4.核酶：具有催化活性的RNA。
5.增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)增加的现象。
6.底物水平磷酸化：物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接偶联ATP或GTP的合成，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。
7.氧化磷酸化：在真核细胞的线粒体或细菌中，物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。
8.脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油，并释放入血以供其它组织氧化利用的过程。
9.一碳单位：一碳单位就是指具有一个碳原子的基团。
指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基等。
10.ATP合酶：结合于线粒体内膜、叶绿体类囊体膜和细菌质膜上由多亚基组成的复合物。
在氧化磷酸化和光合磷酸化过程可催化ATP的合成。
11.端粒酶：是一种含有RNA链的逆转录酶。
它以所含RNA为模板来合成DNA端粒结构。
12.Tm值：是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
不同序列的DNA，Tm值不同。
DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。
13.Klenow片段：E.coli DNA聚合酶Ⅰ经胰蛋白酶或枯草杆菌蛋白酶部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。
该片段保留了DNA聚合酶I的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性，但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。
生物化学名词解释
18.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐，使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。
1加的现象。
20.蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
24.层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
25.单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯。
26.磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
27.不对称比率：不同生物的碱基组成有很大的差异，用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。
70.电泳：带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动。（也称离子泳）
71.沉降系数：单位离心场强度的沉降速度。
72.糖缀合物：糖类物质与蛋白质或脂质等生物分子形成的共价缀合物。（也称糖复合物，如糖蛋白，蛋白聚糖，糖脂和脂多糖等）
73.相变温度：在某一温度之上膜脂快速运动，由固体转变为流体的温度。
59.非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的其他位点可逆的结合，使酶的空间结构改变，使酶催化活性降低，不影响酶与底物分子的结合，同时酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物与抑制剂之间没有竞争关系，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。
60.皂化值：皂化1g油脂所需的KOH的毫克数。
61.异头物：仅在氧化数最高的碳原子（异头碳）具有不同构型的糖分子的两种异构体。
50.诱导酶：指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶。
51.酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。
52.酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完全版第一章1，氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。
5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
生物化学 名词解释
名词解释1.联合脱氨基作用：由两种（或以上）酶的联合催化作用使氨基酸的α-氨基脱下，并产生游离氨的过程。
2.酶活力单位：根据某种酶在最适条件下，单位时间内酶作用的底物的减少量或产物的生成量。
3.酶的活性中心：酶分子上必需基团比较集中并构成一定空间构象、与酶的活性直接相关的结构区域。
4.底物水平磷酸化：代谢物因脱氢后，分子内能量重新分布，使无机磷酸酯化先形成一个高能中间代谢物，促使ADP变成ATP的反应。
5.竞争性抑制作用：抑制剂与活性中心结合后，底物就不能再与酶活性中心结合；反之，如果酶的结合部位已被底物占据，则抑制剂也不能和酶结合。
6.非竞争性抑制作用：酶可以同时与底物及抑制剂结合，两者没有竞争作用。
7.反竞争性抑制作用：酶只有与底物结合后，才能与抑制剂结合。
8.变构作用：蛋白质与效应物的结合引起整个蛋白质分子构象发生改变的现象。
9.转氨作用：一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。
10.氨基酸的等电点：当氨基酸处于某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。
11.蛋白质的等离子点：在不含任何盐的纯水中进行蛋白质等电点测定时，所得的等电点。
12.氧化磷酸化：代谢物脱氢经呼吸链传给氧化合成水的过程中，释放的能量使ADP磷酸化为ATP的反应过程。
13.三羧酸循环（TCA）：在有氧条件下，丙酮酸氧化脱羧产生的乙酰辅酶A彻底氧化成CO2和H2O。
14.脂肪酸的β-氧化：脂肪酸通过酶催化α-碳原子间的断裂、β-碳原子上的氧化，相继切下二碳单位而降解的方式。
15.必需氨基酸：指人自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸16.Tm值（融解温度）：当A260达到最大值一半时，所对应的温度称为溶解温度。
17.激活剂：使酶原激活的物质。
18.米氏常数：酶促反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度。
19.酶的酸碱催化：通过瞬时地向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态、加速反应的一类催化机制。
生物化学名词解释
Chaperone (分子伴侣)：使一些蛋白质装备或者恰当折叠所需的蛋白质，但是这种蛋白质并
不是目标复合物的成分。
Chemical complexity (化学复杂度)：化学分析测量的DNA成分量。
Chi sequemce (Chi序列)：一个提供E.coli中RecA介导遗传重组热点的八聚体序列。
cDNA：与RNA互补的单链DNA，通过体内RNA逆转录而合成。
cDNA clone (cDห้องสมุดไป่ตู้A克隆)：代表一个RNA的双链DNA进入一个克隆载体。
Cell cycle (细胞周期)：一次细胞分裂到另一次分裂的时期。
Cell hybrid (细胞杂交)：包含来自不同种属亲本细胞染色体的体细胞(如人－鼠融合细胞杂
Coevolution (共进化)：见协同进化。
免疫球蛋白质。
Allosteric control(别构调控)：指蛋白质一个位点上的反应能够影响另一个位点活性的能力。
Alu-equivalent family(Alu相当序列基因)：哺乳动物基因组上一组序列，它们与人类Alu
家族相关。
Alu family (Alu家族)：人类基因组中一系列分散的相关序列，每个约300bp长。每个成员
Annealing (退火)：两条互补单链配对形成双螺旋结构。
Anterograde (顺式转运)：蛋白质质从内质网沿着高尔基体向质膜转运。
Antibody (抗体)：由B淋巴细胞产生的蛋白质(免疫球蛋白质)，它能识别特殊的外源“抗
原”，从而引起免疫应答。
Anticoding strand (反编码链)：DNA双链中作为膜板指导与之互补的RNA合成的链。
(完整)生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1。
肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2. 等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子,成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3. 模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能，称为模体。
4. 结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域.5。
亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6. 肽单元:在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7. 蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1。
DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性.2。
Tm：即溶解温度，或解链温度,是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度.在Tm时,核酸分子50％的双螺旋结构被破坏。
3. 增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应.4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中.5。
核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6. 核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交.第三章酶1. 酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。
生物化学名词解释完全版
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遇到过的事一样罢了。
1,氨基酸：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2，必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。
5，茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11，透析（：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析：也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
14，高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
15，凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。
SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
17，等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。
生物化学名词解释
第一部分绪论1.生物化学（Biochemistry）：是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
是从分子水平来研究生物体（人、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体内的各种基本物质在生命过程中不断进行着相互联系、相互制约、相互对立而又统一的、多样复杂的、又有规律的化学变化，其结果是生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
第二部分维生素与微量元素1.维生素（vitamin）：是维持人体生命活动必需的一类有机物质，也是保持人体健康的重要活性物质。
维生素在体内的含量很少，但在人体生长、代谢、发育过程中却发挥着重要的作用。
机体不能合成或合成量不足，不能满足机体的需要，必须经常通过食物中获得，人体对维生素的需要量很小。
2.微量元素（trace element）：微量元素是指人体中每人每天需要量在100mg以下的元素，虽然所需甚微，但生理作用却十分重要，如铁、锌、铜、锰、铬、硒、钼、钴、氟等。
3.水溶性维生素（water-soluble vitamins）：一类能溶于水的有机营养分子。
其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
4.脂溶性维生素（lipid soluble vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。
脂溶性维生素包括维生素A、D、E和K，这类维生素能被动物贮存。
5.维生素原（provitamin）：某些物质本身不是维生素，但是可以在生物体内转化成维生素，这些物质称为维生素原。