蛋白质组学
蛋白质组学概念
蛋白质组学概念“哎呀，同学们，今天咱们来聊聊蛋白质组学。
”我站在讲台上对着学生们说道。
那什么是蛋白质组学呢？简单来说，蛋白质组学就是一门研究一个生物体、一个细胞或者一个组织在特定时间和条件下所表达的全部蛋白质的学科。
这可不像我们以前学的那种只针对单一蛋白质的研究哦。
比如说，我们拿人体来举例吧。
人体是非常复杂的，不同的细胞、组织有着不同的功能，而这些功能的实现很大程度上依赖于蛋白质。
蛋白质组学就是要全面地去了解这些蛋白质，它们的种类、数量、结构以及相互之间的作用关系。
大家想想看，为什么我们要研究蛋白质组学呢？这可太重要啦！通过研究蛋白质组学，我们可以更好地理解生命活动的本质。
比如说，当人体发生疾病的时候，蛋白质的表达往往会发生变化。
我们通过分析这些变化，就有可能找到疾病的标志物，从而帮助我们早期诊断疾病，甚至开发出针对性的治疗方法。
我给大家讲一个真实的例子吧。
有研究人员在研究癌症的时候，就发现某些特定的蛋白质在癌细胞中会异常表达。
通过深入研究这些蛋白质，他们找到了一些潜在的治疗靶点，为癌症的治疗带来了新的希望。
而且，蛋白质组学在药物研发方面也有着重要的作用。
我们可以通过研究蛋白质和药物的相互作用，来筛选出更有效的药物，提高药物研发的效率和成功率。
另外，蛋白质组学还能帮助我们更好地了解生物的发育过程、环境适应机制等等。
总之，蛋白质组学的应用非常广泛，对我们理解生命、攻克疾病、推动医学和生物学的发展都有着至关重要的意义。
那蛋白质组学是怎么研究的呢？这就涉及到很多技术和方法啦。
比如说，我们常用的有质谱技术。
它可以非常准确地测定蛋白质的分子量、氨基酸序列等信息。
还有双向凝胶电泳技术，它可以把蛋白质分离开来，让我们能够直观地看到有哪些蛋白质存在。
同学们，蛋白质组学是一个非常有前景的领域，未来还有很多的挑战和机遇等待着我们去探索。
我希望大家能够对这个领域产生兴趣，说不定你们以后就会成为这个领域的专家呢！。
蛋白质组学 自上而下 自下而上
蛋白质组学自上而下自下而上蛋白质组学是研究生物体内蛋白质的种类、结构和功能，并通过大规模和高通量的技术手段进行分析和研究的学科。
蛋白质是生物体内最重要的功能分子，它们可以参与细胞的结构、运输、代谢、信号传导等多种生命活动，因此对蛋白质的研究对于理解生命活动、疾病机制以及药物研发具有重要意义。
蛋白质组学的研究可以从两个方向进行：自上而下和自下而上。
自上而下的研究方法是先对整个生物体的蛋白质进行分离和纯化，然后通过质谱等技术手段进行鉴定和定量分析。
自下而上的研究方法则是从蛋白质的序列出发，通过基因组、转录组等信息来推断蛋白质的结构和功能。
下文将详细介绍这两种研究方法及其在蛋白质组学中的应用。
自上而下的蛋白质组学研究方法主要包括蛋白质分离、纯化和质谱分析。
蛋白质分离常用的方法包括凝胶电泳、液相色谱和等电聚焦等，通过这些方法可以将生物体内的蛋白质按照大小、电荷、极性等物理性质进行分离。
分离后的蛋白质需要进行纯化，以去除杂质和提高样品的纯度。
质谱分析是自上而下蛋白质组学的核心技术，它可以通过质谱仪测定蛋白质的质量和荷电量，并进一步通过质谱图谱鉴定和定量目标蛋白质。
自上而下的蛋白质组学方法在蛋白质组学研究中得到了广泛应用，特别是在疾病蛋白标志物的发现和定量、药物作用机制研究以及蛋白质修饰等方面取得了重要进展。
例如，通过质谱分析可以发现一些具有特异性的疾病标志物，从而实现早期诊断和个体化治疗。
此外，质谱分析还可以用于研究蛋白质的翻译后修饰，如糖基化、磷酸化等，从而揭示蛋白质的功能调控机制。
自下而上的蛋白质组学研究方法则是从蛋白质的基因组和转录组出发，通过生物信息学方法来预测蛋白质的结构和功能。
常用的自下而上的方法包括同源建模、蛋白质结构预测和功能预测等。
同源建模是利用已知蛋白质结构的模板来预测目标蛋白质的结构，通过结合同源序列比对和蛋白质结构预测软件可以获得目标蛋白质的三维结构模型。
蛋白质功能预测则是通过比对蛋白质序列与数据库中已知功能蛋白质的序列，从而推测目标蛋白质的功能。
蛋白质组学原理
蛋白质组学原理
蛋白质组学是研究细胞或生物体内所有蛋白质在特定条件下的表达、定位、修饰和相互作用的科学方法。
其原理基于高通量分析技术和生物信息学分析，通过综合利用质谱、二维电泳和基因组学等手段，对蛋白质的表达水平、结构和功能进行系统性研究。
蛋白质组学的基本步骤包括样本制备、蛋白质分离、质谱分析和数据解析。
首先，要通过合适的方法从生物样本中提取蛋白质，常用的方法有细胞裂解、非细胞裂解和体液处理等。
接下来，对蛋白质进行分离，常见的方法有二维电泳和液相层析等。
二维电泳可以将蛋白质按照分子量和等电点进行分离，从而得到复杂的蛋白质质谱图。
液相层析则可以将复杂混合物中的蛋白质分离开来，以便后续的质谱分析。
质谱分析是蛋白质组学的核心技术，主要包括肽段的质谱鉴定和蛋白质的定量。
常用的质谱技术有基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱（MALDI-TOF-MS）和液相色谱串联质谱（LC-
MS/MS）。
通过这些技术，可以将蛋白质样品中的肽段进行
分离、解离和探测，从而得到肽段的质谱图谱。
然后，将这些质谱图谱与数据库进行比对，鉴定出样品中的蛋白质成分。
最后，需要对质谱分析得到的数据进行解析和解释。
这包括对质谱图谱中的峰的鉴定和定量，以及对蛋白质的功能和结构进行分析和注释。
生物信息学分析工具和数据库的使用可以加快数据解析的过程，并提供更全面的蛋白质信息。
蛋白质组学的应用广泛，可以用于研究疾病发展机制、药物靶点筛选、基因功能研究等。
通过分析蛋白质组学数据，可以揭示蛋白质水平上的差异和变化，进而深入理解细胞的生理和病理过程。
蛋白组学定量蛋白质组学.ppt
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常用研究方法
以质谱技术为基础的化学标记定量方法 荧 光 差 示 双 向 凝 胶 电 泳 技 术 （ F－2D－
质量变化依赖于氮原子数目，因此对未 知的蛋白质难以进行定量。
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（二）稳定同位素标记的必需氨基酸体 内标记(SILAC法)
高等动物细胞的生长中需要一些必需氨基酸的摄入，如赖氨酸 (Lys)、亮氨酸(Leu)、苯丙氨酸(Phe)等，这些氨基酸细胞自身 无法合成，需要从外界摄入补充。
在培养细胞时，可以在培养介质中特异的加入用稳定同位素标 记的某一种必需氨基酸，在经过适当的培养时间后，细胞中合 成的含有这类氨基酸的蛋白质几乎都掺入了标记的氨基酸 。
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MCAT策略流程：定性
Lys只在Trypsin酶切后的末端，所以产生的b离子都没有被修饰；所有的y 离子带Lys，因此被修饰。
在MS/MS图谱上，所有的b离子是单一条带出现，所有的y离子是成对出现， 丰度比例一样，且相差同样的m/z。
容易区分b离子和y离子，容易读出氨基酸序列。
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MCAT策略流程：定量
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–COOH羧基标记
通过对羧基酯化进行 标记
用H和D标记的甲醇酯 化标记，来定量研究 蛋白质表达量的差异
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羧基酯化标记进行蛋白定量研究
比例＝2 : 1
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缺点：
特异性不是很好，在C末端和Asp和 Glu残基上都有标记，且效率不均
采用的标记条件容易引起天冬酰胺 (Asn)和谷氨酰胺(Gln)的去酰胺
蛋白质组学标本要求
蛋白质组学标本要求蛋白质组学是研究蛋白质在生物系统中的表达、组成、功能和相互作用的一门学科。
在进行蛋白质组学研究时，选择合适的标本对于结果的准确性和可靠性至关重要。
本文将介绍蛋白质组学研究中常用的标本要求。
一、组织和细胞标本组织和细胞是蛋白质组学研究的常见标本。
在选择组织和细胞标本时，需要考虑以下要求：1. 样本来源：标本应根据研究目的选择合适的来源，如人体组织、动物模型或细胞系。
2. 样本数量：样本数量应根据研究的统计学要求确定，通常需要多个重复样本来获得可靠的结果。
3. 样本质量：样本质量对于蛋白质组学研究至关重要。
标本应避免受到污染或降解，如冷冻保存、离心分离、快速冻结等可以保证样本质量。
4. 样本处理：样本处理应尽量避免蛋白质的降解和修饰。
常见的处理方法包括冷冻研磨、离心分离、蛋白质提取等。
二、体液标本体液标本是蛋白质组学研究的重要标本之一。
在选择体液标本时，需要考虑以下要求：1. 样本类型：常见的体液标本包括血浆、血清、尿液、唾液等。
选择合适的体液标本应根据研究目的和样本获取的便利性综合考虑。
2. 样本收集：样本的收集应遵循规范的操作流程，避免污染和样本失活。
例如，血液标本应采用抗凝剂进行处理，避免血液凝固。
3. 样本保存：体液标本在采集后需及时处理或冷冻保存，以保证蛋白质的稳定性和完整性。
4. 样本预处理：体液标本中存在大量的蛋白质，为了提高检测的灵敏度和准确性，常需要进行样本预处理，如蛋白质浓缩、清除高丰度蛋白等。
三、细胞外液标本细胞外液标本是研究细胞外蛋白质组的重要手段。
在选择细胞外液标本时，需要考虑以下要求：1. 样本类型：常见的细胞外液标本包括细胞培养上清液、胶原水解液、脑脊液等。
选择合适的细胞外液标本应根据研究目的和样本获取的便利性综合考虑。
2. 样本收集：样本的收集应遵循规范的操作流程，避免污染和样本失活。
例如，细胞培养上清液应在细胞生长状态良好时收集，避免细胞死亡。
3. 样本保存：细胞外液标本在采集后需及时处理或冷冻保存，以保证蛋白质的稳定性和完整性。
蛋白质组学定量研究常见方法
蛋白质组学定量研究常见方法蛋白质组学定量研究是通过测定蛋白质样本中蛋白质的相对或绝对含量来了解生物系统中蛋白质表达的变化。
在蛋白质组学定量研究中，有很多常见的方法，包括质谱法、免疫学法、色谱法和光谱法等。
以下将对其中几种常见方法进行介绍。
1.质谱法质谱法是蛋白质组学定量研究中应用最广泛的方法之一、质谱法可以利用质量比较准确测定蛋白质的绝对或相对含量。
常见的质谱方法包括二维凝胶电泳质谱法（2D-DIGE）、液相色谱-串联质谱法（LC-MS/MS）和同位素标记质谱法（SILAC），通过这些方法，可以高效准确地测定蛋白质的绝对或相对表达水平。
2.免疫学法免疫学法是一种广泛使用的定量蛋白质组学方法，其基本原理是利用特异性抗体与目标蛋白质结合，并通过与荧光或酶标记结合进行测定。
常见的免疫学方法包括Western blot、ELISA、流式细胞术和蛋白质芯片技术等。
这些方法具有高灵敏度和高特异性，可以快速准确地测定蛋白质的表达水平。
3.色谱法色谱法是一种常见的蛋白质组学定量方法，通过色谱柱的分离和去除杂质，从而获得纯净的蛋白质。
色谱法可以分为离子交换色谱、逆向相色谱、尺寸排除色谱和亲和层析等。
通过这些技术，可以高效准确地测定蛋白质的含量和纯度。
4.光谱法光谱法是一种快速准确测定蛋白质含量的方法。
在紫外-可见吸收光谱法中，通过测定蛋白质在特定波长下的吸光度，可以间接测定其含量。
此外，还有荧光光谱法和圆二色光谱法等。
这些光谱法可以快速定量蛋白质的含量，并了解蛋白质的构型和结构。
除了上述方法外，还有一些辅助分析方法，如蛋白质互作法（如蛋白质关联网分析）、功能学法（如蛋白质酶活测定）和结构分析法（如X射线晶体学）等，可以进一步了解蛋白质的功能和结构。
总结起来，蛋白质组学定量研究常见方法包括质谱法、免疫学法、色谱法和光谱法等。
这些方法在蛋白质组学研究中发挥重要作用，可以用于研究蛋白质的表达变化、功能与结构。
随着技术的不断发展，蛋白质组学定量研究方法也在不断更新和完善。
蛋白质组学技术流程
蛋白质组学技术流程
蛋白质组学是研究蛋白质表达、结构、功能以及相互作用的学科,它是基因组学的延伸和补充。
蛋白质组学技术广泛应用于疾病诊断、药物研发、农业育种等领域。
下面是蛋白质组学的典型技术流程: 1. 样品制备
- 从生物体(如细胞、组织、血液等)中提取蛋白质
- 去除污染物并使用适当的缓冲液溶解蛋白质
2. 蛋白质分离
- 基于蛋白质的大小、电荷、疏水性等理化性质进行分离
- 常用技术包括二维凝胶电泳(2D-GE)和液相色谱(LC)
3. 蛋白质鉴定
- 利用质谱技术(如基质辅助激光解吸/离子化飞行时间质谱、液质联用等)测定蛋白质的分子量和氨基酸序列
- 通过搜索蛋白质数据库鉴定蛋白质
4. 生物信息学分析
- 利用生物信息学工具对鉴定的蛋白质进行功能注释
- 分析蛋白质的结构域、修饰位点、亚细胞定位等信息
- 构建蛋白质相互作用网络
5. 数据整合与解释
- 整合不同实验条件下的蛋白质数据
- 鉴定差异表达的蛋白质及其功能
- 提出生物学假设并进行验证
蛋白质组学技术与基因组学、代谢组学等组学技术相结合,有助于全面理解生命过程中的分子机制,为疾病诊断和治疗提供新的思路。
蛋白质组学的研究意义
蛋白质组学的研究意义
蛋白质组学是研究生物体内所有蛋白质的组成、结构、功能及相互作用的科学领域。
它对于生物学、医学和生命科学领域有着重要的研究意义，以下是其中一些方面：
1.理解生物功能：蛋白质是生物体内最基本、最重要的功能性分子。
通过蛋白质组学，科学家可以全面了解细胞、组织和生物体内所有蛋白质的种类、数量、结构和功能，进而揭示生物体内的生理和病理过程。
2.疾病研究：蛋白质组学有助于发现疾病标志物和诊断指标。
通过比较正常和疾病状态下蛋白质组的差异，可以识别出可能与特定疾病相关的蛋白质，从而促进疾病的早期诊断和治疗。
3.药物开发：了解蛋白质组可以帮助科学家设计更有效的药物。
研究蛋白质的结构和功能有助于开发靶向特定蛋白质的药物，提高药物的选择性和效果。
4.个性化医学：蛋白质组学为个性化医学奠定基础。
通过分析个体蛋白质组的差异，可以更好地实现针对个体特征的医疗治疗和预防策略。
5.生物技术和工业应用：蛋白质组学有助于开发新型生物技术和工业应用。
例如，通过改造或利用特定蛋白质，可以开发出新型的生物制药、酶类产品和工业材料。
6.研究细胞信号传导与代谢：蛋白质组学帮助研究细胞内蛋白质相互作用网络，深入了解细胞信号传导、代谢调控和细胞周期等生物过程。
蛋白质组学的发展为生命科学领域提供了一种全面、系统性地研究蛋白质的手段和方法，对于深入理解生物学、医学和生物技术的发展有着重要的推动作用。
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Redefining Accurate Mass
Ultimate Performance
Exceptional coverage
Finnigan LTQ Orbitrap
Finity MSn
按定量方式
相对定量
绝对定量
按标记方法
标记法
•体内标记法（SILAC）
•体外标记法(ICAT、ITRAQ、AQUA、18O) 无标记法 •信号强度法 •谱图计数法
SILAC原理流程
ICAT原理
无标签标记
蛋白质组学各种定量方法的比较
蛋白质的鉴定方法
► 鉴定蛋白质的方法
质量纹鉴定法（Peptide Mass Fingerprinting） 二级质谱的数据库搜索鉴定法（MS/MS Database Searching）
Proteolytic digestion
Sample
Electrophoresis
Pure protein MALDI-TOF
Proteolytic fragments Capillary Electrophoresis HPLC
Mass spectrum
GCG
Amino Database
acid
通常采用以下两种策略实现定量
在蛋白水平的定量策略：将蛋白复合物进行二 维凝胶电泳，比较蛋白在凝胶上染色的深度进行 相对定量，再对差异蛋白进行质谱分析定性。 在肽段水平上的定量策略：此类方法通常需引 入一种稳定同位素(13C、3H或5N)标记的基团．不 向的蛋白混合物被酶 ( 如胰酶 ) 水解成肽段，来源 于其中一种蛋白混合物的肽段被轻同位素 (12C 、 2H或4N)基团标记，而另一来源的肽段被重同位素 基团标记，通过同位素区分肽段在质谱中所形成 的峰高和面积或者报告离子的峰高和面积，对不 同样品间的相同蛋白质进行定量。
2001 年4 月，在美国成立了国际人类蛋白 质 组 研 究 组 织 （ Human Proteome Organization, HUPO）。
美国国立癌症研究院（NCI）投资1 000万 美元建立肺、直肠、乳腺、卵巢肿瘤的蛋白 质组数据库。 NCI和FDA共同投资数百万美元建立癌症不 同阶段的蛋白质组数据库。 英国建立三个蛋白质组研究中心对已完成 或即将完成全基因组测序的生物体进行蛋白 质组研究。
四极离子阱分析器
四极离子阱是由一对环形电极和两个呈双曲面形的端盖电极组成的，在环形 电极上加射频电压或再加直流电压，上下两个端盖电极接地。离子阱的射频 电场决定了离子在X、y轴方向的运动，而端盖电极决定了离子在Z轴方向的 运动。通过电场的变换，离子按照m/z值递增的顺序从离子阱进入检测器， 即利用离子飞行轨道的不稳定性来选择特定质荷比的离子。
►1997 年召开了第一次国际“蛋白质组学” 会议 ►1998 年在美国旧金山召开了第二届国际 蛋白质组学会议 ►1999年1月在英国伦敦举行了应用蛋白质 组会议 ►……
►我国也于1998年启动了蛋白质组学研究， 在中科院上海生物化学研究所举办了两 次全国性的蛋白质组学研讨会 。 ►2001 年，中科院贺福初院士作为首席科 学家，在全国范围内组织起一支研究队伍， 提出了“人类重大疾病的蛋白质组学研 究” 973 建议书并通过评审，并确立了 9 个相关课题组。
►
2. 双向凝胶电泳（2-DE）原理
先根据蛋白质的等电点不同在pH梯度介质 中进行第一次分离，即等电聚焦（isoelectric focusing, IEF），然后根据蛋白质分子量的不 同进行第二次分离，即SDS-聚丙烯酰胺凝胶电 泳。 完整的实验步骤包括：
样品分离、等电聚焦、平衡、第二向分离、
染色、成像、软件分析、蛋白质鉴定
离子回旋共振分析
离子在离子回旋共振分析仪中以某一特定的频率做回旋运动，并因此产生 能被离子回旋共振分析仪的离子阱中检测板(电极)检测到的电流(镜像电流)。 由于离子回旋频率与 m/z是成反比的，被记录下来的信号时间间隔被转换 为频率(傅立叶转换，PT)，最终计算得到m/z。
► Single
quadrupole 单四极杆 ► Triple quadrupole 三级四极杆 ► Ion trap 离子阱 ► TOF 飞行时间 ► Orbitrap ► FTICR ► Q-TOF ► TOF-TOF ► Q-trap ► Ion trap-TOF ► LTQ-Orbitrap ► LTQ-FT ►…
Nsequencing LC/MS/MS
searching
蛋白质组研究的支柱：
双向电泳技术
生物质谱 生物信息学
双向电泳技术
1.双向电泳技术发展史（two-dimensional gel electrophoresis, 2-DE）
►
O‘Farrell 1975年创建高分辨率的双向凝胶电泳，对大肠杆 菌细胞抽提物双向电泳，分离到1100个蛋白组分。但载体 两性电解质使得pH不稳定且重复性差。
四极杆分析器
由相对的两个电极组成一对组成，其中一对带有射频电压(RF)和直流电压 (DC)，另一对杆有极性相反的电压。四极杆滤质器通过离子飞行的稳定性 来选择特定质荷比的离子：通过变换RF幅度和DC电势，四极杆滤质器仅赋 予特定m/z值的离子稳定的飞行轨道来通过滤质器并到达检测器，而其他 m/z值离子则因为不具备稳定飞行轨道而被滤质器清除。
科技部已将疾病蛋白质组研究列入我国“973”计划项目和
“ 863” 计划项目；国家自然科学基金委员会也将“蛋白质
组研究”列为重点项目。
目前，我国已在鼻咽癌、白血病、肝癌和肺癌蛋白质组研
究方面取得了较大的进展
►2003年12月15日，国际人类蛋白质组计划(HPP) 正式启动 。首先开始执行人类血浆蛋白质组计划 (HPPP)和人类肝脏蛋白质组计划(HLPP)两大先导 项目。其中人类肝脏蛋白质组计划总部设在北京， 由中国担当领导国，由中国科学家领衔组织。领衔 专家是中科院院士贺福初教授。 ►两谱三图三库 ：“两谱”即人类肝脏蛋白质组的表 达谱和修饰谱，“三图”是指人类肝脏蛋白质组的 定位图、连锁图和结构图，“三库”即为人类肝脏 蛋白质组的样本库、抗体库和数据库。
2003 成立了中国人类蛋白质组组织（ CHHUPO ），并分 别于2003年9月、2004年8月以及2005年8月召开了中国 蛋白质组学首届、第二届及第三届学术大会， 2004 年 10 月在中国北京召开了第三届国际蛋白质组学会议。 2013年9月7-10日，第八届中国蛋白质组学大会在重庆国 际会议展览中心召开。本次大会的主题是“人类蛋白质组 计划：让人类更健康”，并决定第九届中国蛋白质组学大 会将于2015年在厦门召开。
结构基因组学→功能基因组学 蛋白质组学是核心内容
进 展
各国政府支持，国际著名研究和商业机构加盟：
1996年澳大利亚建立了世界上第一个蛋白 质 组 研 究 中 心 （ Australia Proteome Analysis Facility ， APAF ），丹麦、加拿 大、日本也先后成立了蛋白质组研究中心。
生物信息学
因特网上的数据库和工具
NCBI UniProt
Swiss-Prot
KEGG Reactome
质谱数据库检索软件
Sequest
Mascot: Sonar, GutenTag, OLAV, ProbID, ……
定量蛋白质组学
2014年06月10日“中国人类蛋白质组 计划（CNHPP）” 全面启动实施。这 是中国科学界乃至世界生命科学领域一 件具有里程碑意义的大事。
蛋白质组学研究技术
蛋白质组研究的策略：平台与整合
动物模型/细胞 人类疾病
功 能 分 析
蛋白质组研究
生物信息学分析
蛋白质组新技术
蛋白质组研究的基本技术路线
生物质谱（mass spectrometry）技术
►
原理：样品离子化后，根据离子质荷比的不同进行分离并 确定分子量，具有灵敏度高准确度高易于实现自动化等优 点。 在80年代早期出现了两种新的离子化技术，使质谱从仅能 分析小分子挥发物到可以研究生物大分子。
*基质辅助激光解析离子化（MALDI） *电喷雾离子化（ESI） *2012年的化学诺贝尔奖
Genpept示例
►
这些技术能非常快速和准确的测定大分子物质，结合 各种质谱技术后，可以在各种水平上研究蛋白质，为蛋白 质的研究开辟新道路。
质谱仪的分类
飞行时间分析器
四极杆分析器 四极离子阱分析器 离子回旋共振分析 …….
飞行时间分析器
离子化的分了首先从加速电压获得预定量的动能，此动能为Uz，其中U指加速电压， z指电荷。由此可知离子的运动速度是v＝(2Uz/m)1/2，在U—定的情况下，由m/z决 定其速度，这里m指离子分子的质量。换而言之，在同一距离中，低m/z的离子将 比高m/z的离子运动得快。
蛋白质组学
蛋白质组学的概念及发展史
一、蛋白质组学的概念
蛋白质组（proteome）是澳大利亚学者 Williams 和 Wilkins 于 1994 年首先提出， 源 于 蛋 白 质 （ protein ） 与 基 因 组 （ genome ）两个词的杂合 , 即“一个 细胞或一个组织基因组所表达的全部 蛋白质”。
► 定量蛋白质组学（Quantitative
Proteomics）是
对一个基因组表达的全部蛋白质或一个复杂混 合体系内所有蛋白质进行精确鉴定和定量。
► 定量蛋白质组学可用于筛选和寻找任何因素引
起的样本之间的差异表达蛋白，结合生物信息 学揭示细胞生理病理功能，同时也可对某些关 键蛋白进行定性和定量分析。
Sample MS Spectrum
蛋白序列数据库
► 在美国国家生物信息中心的网站