生物化学简答题
生物化学必考大题-简答题28道
生物化学必考大题-简答题28道根据老师所画的重点，我把生化大题全打成了电子档，希望能帮助大家的复。
DNA双螺旋模型要点(1)主链(backbone)：由脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接而成。
主链有二条,它们似"麻花状绕一共同轴心以右手方向盘旋,相互平行而走向相反形成双螺旋构型。
主链处于螺旋的外则,这正好解释了由糖和磷酸构成的主链的亲水性。
所谓双螺旋就是针对二条主链的形状而言的。
(2)碱基对(basepair)：碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过糖苷键与主链糖基相连。
同一平面的碱基在二条主链间形成碱基对。
配对碱基总是A与T和G与C。
碱基对以氢键维系，A与T间形成两个氢键。
(3)大沟和小沟：大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。
小沟位于双螺旋的互补链之间,而大沟位于相毗邻的双股之间。
这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接相对,从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。
在大沟和小沟内的碱基对中的N和O原子朝向分子表面。
(4)结构参数：螺旋直径2nm；螺旋周期包含10对碱基；螺距3.4nm；相邻碱基对平面的间距0.34nm。
生物学意义：揭示了DNA复制时两条链能够划分作为模板生成新的子代互补链，从而保持遗传信息的稳定传递。
2、酶与一般催化剂相比具有哪些特点？（1）催化效力高：对于同一回响反映，酶催化回响反映的速率比非催化回响反映速率高10^2—10^20倍，比一般催化剂催化回响反映的回响反映高10^7—10^13倍（2）高度专一性或特异性:与一般催化剂不同，酶对具有催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶只能作用于一种或一类底物或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物，按照其严格程度可以区分为绝对专一性和相对专一性，另外还有立体异构专一性和光学异构专一性。
（3）酶活性的不稳定性：酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格（4）酶催化活性的可调节性：酶促回响反映或酶的活性受到多种体外因素的调节，酶的调节包括酶活性和酶含量的调节。
生物化学简答题和论述题
⽣物化学简答题和论述题1、从以下⼏⽅⾯对蛋⽩质及DNA进⾏⽐较:①分⼦组成;②⼀、⼆级结构;③主要⽣理功能答:1.分⼦组成相同点：都含有碳、氢、氧、氮元素不同点：蛋⽩质主要由碳、氢、氧、氮、硫组成，基本组成单位是氨基酸DNA的基本组成单位是脱氧核糖核苷酸2.⼀、⼆级结构相同点：都含有⼀、⼆级结构蛋⽩质的⼀级结构:氨基酸排列顺序。
蛋⽩质⼆级结构: 是指蛋⽩质分⼦中某⼀段肽键的局部空间结构DNA⼀级结构：碱基序列。
DNA⼆级结构：双螺旋结构。
不同点：蛋⽩质还含有三、四级结构DNA有超螺旋结构3.主要⽣理功能蛋⽩质:⽣理功能多种多样，具有催化作⽤，代谢调控功能;物质转运功能；运动功能；抗体具有免疫功能；凝⾎功能；调节⾎液酸碱平衡功能等等。
DNA：是⽣物遗传信息的载体，并为基因复制和转录提供了模板，⽤来保持⽣物体系遗传的相对稳定性；是遗传信息的物质基础。
联系：DNA通过转录、翻译合成蛋⽩质2、简述DNA双螺旋结构模式的要点①DNA是平⾏反向、右⼿螺旋结构。
②脱氧核糖基和磷酸⾻架位于双螺旋的外侧，碱基位于双螺旋内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。
③遵守碱基互补原则：T—A G—C○4维系DNA双螺旋结构稳定：横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平⾯间的疏⽔性堆积⼒维持。
3、什么是酶?酶与⼀般催化剂有何区别?酶：酶是由活细胞合成的对其特异底物起⾼效催化作⽤的蛋⽩质。
区别：1⾼效性2特异性。
3可调节性4不稳定性。
4、磺胺是抗菌药物，试述磺胺抗菌的机理抑制剂和酶的底物在结构上相似，可与底物竞争结合酶的活性中⼼，从⽽阻碍酶与底物形成中间底物，这种抑制作⽤称为竞争性抑制作⽤。
磺胺类药物抑菌的机制属于对酶的竞争性抑制作⽤。
磺胺类药物与对氨基苯甲酸的化学结构相似,竞争性结合⼆氢叶酸合成酶的活性中⼼,抑制⼆氢叶酸以⾄于四氢叶酸合成,⼲扰⼀碳单位代谢,进⽽⼲扰核酸合成使细菌的⽣长受到抑制。
5、⼈体⽣成ATP的⽅式有哪⼏种?请举例说明1、氧化磷酸化（偶联磷酸化）例：在呼吸链电⼦传递过程中偶联ADP磷酸化、⽣成ATP,是机体内ATP⽣成的主要⽅式。
《生物化学》期末考试试卷及答案
《生物化学》期末考试试卷及答案一、选择题（每题2分，共40分）1. 下列哪个不是生物大分子的基本组成单位？A. 氨基酸B. 核苷酸C. 糖类D. 脂肪酸答案：D2. 在生物体中，哪种化合物是主要的能源物质？A. 葡萄糖B. 脂肪C. 蛋白质D. 核酸答案：A3. 下列哪个酶参与蛋白质的合成？A. 转录酶B. 翻译酶C. 聚合酶D. 氨基酸合成酶答案：B4. 下列哪个过程涉及到DNA的复制？A. 转录B. 翻译C. 变异D. 修复答案：A5. 在酶促反应中，下列哪个因素对酶活性影响最大？A. 温度B. pHC. 底物浓度D. 酶浓度答案：C6. 下列哪个不是蛋白质的四级结构？A. 原子结构B. 一级结构C. 二级结构D. 三级结构答案：A7. 下列哪个维生素是辅酶A的前体？A. 维生素B1B. 维生素B2C. 维生素B3D. 维生素B5答案：D8. 下列哪个物质是生物体内主要的抗氧化剂？A. 维生素CB. 维生素EC. 胡萝卜素D. 硒答案：A9. 下列哪个过程涉及到RNA的合成？A. 转录B. 翻译C. 复制D. 降解答案：A10. 下列哪个酶催化DNA的合成？A. 聚合酶B. 连接酶C. 转录酶D. 翻译酶答案：A二、填空题（每题2分，共20分）1. 生物体中，蛋白质的基本组成单位是______。
答案：氨基酸2. DNA的复制过程中，起到模板作用的是______。
答案：亲代DNA3. 酶促反应中，酶与底物结合形成______。
答案：酶-底物复合物4. 胰岛素的主要作用是降低血糖，其作用机制是通过促进______和抑制______。
答案：葡萄糖的摄取；糖原的分解5. 生物体内，维生素D3的主要来源是______。
答案：紫外线照射6. 转录过程中，RNA聚合酶识别并结合的DNA序列称为______。
答案：启动子7. 在生物体内，脂肪酸的β-氧化过程中，产生的乙酰辅酶A进入______循环。
答案：三羧酸8. 蛋白质的四级结构是由______条多肽链组成的。
生物化学复习简答
简答题1、什么是蛋白质的构象？构象与构型有何异同？蛋白质的构象就是蛋白质的立体结构，或称空间结构，也称为三维结构。
构型和构象都是表示分子的空间结构，即分子中各个原子和基团在空间的排布，在这一点上是相同的。
但严格讲起来，它们又是不同的。
因为构型只表示在立体异构体中其取代基团的空间排布，而构象是表示在分子中由于单键的旋转所产生的原子或基团的空间排列。
氨基酸的构型有两种，D-型和L-型。
从D-型变成L-型，必须有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学性质的变化，而且异构体可以区分和分离。
而构象有无数种，一种构象变成另一种构象，不需共价键的断裂，只需单键旋转即可，构象只涉及到结构的相似性，而不表示可区分的立体化学形式，没有光学性质的变化。
虽然构象有无数种，但在天然蛋白质中由于各种条件的限制其构象只有一种。
2、维生素分类依据是什么？每类包含哪些维生素？①通常根据维生素的溶解性质，将其分为脂溶性和水溶性维生素两大类。
②脂溶性维生素溶于脂肪，有维生素A、D、E、K。
③水溶性维生素溶于水，有维生素B族和维生素C和硫辛酸。
3. 生物体内核苷酸有两条完全不同的合成途径，试简述两条途径的名称和特点。
①从头合成(de novo synthesis) 途径。
核苷酸的合成不是利用现成的嘌呤或嘧啶碱，而是由一些简单的前体物质经过一系列酶促反应才完成的。
这些前体物质包括氨甲酸磷酸、天冬氨酸、二氧化碳、谷氨酰胺、甘氨酸和甲酸盐。
②补救途径以完整的嘌呤或嘧啶碱在酶催化下，与磷酸核糖结合直接合成核苷酸。
当①途径受阻时，就可通过此途径来合成。
4.为什么密码子的第三位碱基发生突变后，仍可能翻译出正确的氨基酸而不影响所合成的多肽的生物活性？①由于密码子的专一性主要由第一、第二位碱基决定，而第三位碱基专一性小。
②密码子具有简并性，即同一种氨基酸常有几种密码子。
这种密码子之间相互区别主要在第三位碱基上，也就是讲每一个密码子中的前两位碱基不能有变化，如有变化，所代表的氨基酸也要改变，而第三位的碱基改变往往影响不大。
《生物化学》名词解释与简答题
《生物化学》名词解释与简答题第1章蛋白质的结构与功能（-）名词解释1.肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子C ot、C、0、N、H、Cot 2位于同一平面，Cot］和Cot2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
2.Motif （模体）：在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
3.伴侣（molecular chaperone ）: 一类保守的蛋白质，可识另0肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
4.Domain （结构域）（P19）:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定点的区域,各行使其功能, 称为结构域。
5.蛋白质的四级结构（quaternary）与亚基（subunit）:体内许多功能性蛋白质分子含有二条或两条以上多肽链, 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
6.协同效应（cooperativity ）: 一个亚基与其配体（Hb中的配体为02）结合后，，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。
7.蛋白质变性（denaturation）:在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
8.pl （等电点）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
9.蛋白质的复性：若蛋白质变性的程度较轻,去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
10.盐析：是将硫酸铉、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
《生物化学》考试题库及答案
《生物化学》考试题库及答案一、选择题1. 下列哪种物质不属于生物大分子？A. 蛋白质B. 核酸C. 糖类D. 脂肪答案：D2. 下列哪个不是氨基酸的分类？A. 非极性氨基酸B. 极性氨基酸C. 酸性氨基酸D. 碱性氨基酸答案：B3. 下列哪个酶催化三羧酸循环中的第一步反应？A. 草酰乙酸脱羧酶B. 丙酮酸脱羧酶C. 草酰乙酸脱水酶D. 柠檬酸合酶答案：D4. 下列哪个不是酶的活性中心特点？A. 具有特异性B. 具有高效性C. 具有可逆性D. 具有稳定性答案：D5. 下列哪个维生素是辅酶A的前体？A. 维生素B1B. 维生素B2C. 维生素B3D. 维生素B5答案：D6. 下列哪个不是DNA的基本组成单位？A. 腺嘌呤B. 胸腺嘧啶C. 尿嘧啶D. 胞嘧啶答案：C7. 下列哪个不是RNA的基本组成单位？A. 腺嘌呤B. 胸腺嘧啶C. 尿嘧啶D. 胞嘧啶答案：B8. 下列哪个不是糖类的分类？A. 单糖B. 双糖C. 多糖D. 脂肪答案：D9. 下列哪个不是蛋白质的生物学功能？A. 催化作用B. 调节作用C. 运输作用D. 营养作用答案：D10. 下列哪个不是脂质的分类？A. 磷脂B. 胆固醇C. 脂肪酸D. 糖脂答案：C二、填空题1. 蛋白质的四级结构是指蛋白质分子中______、______、______和______的空间排布和相互作用。
答案：氨基酸、肽链、蛋白质亚基、多聚体2. 三羧酸循环中，草酰乙酸与乙酰辅酶A缩合生成______，然后经______酶催化，转化为______。
答案：柠檬酸、柠檬酸合酶、异柠檬酸3. 酶促反应的特点有：______、______、______。
答案：特异性、高效性、可逆性4. DNA复制过程中，参与的主要酶有：______、______、______。
答案：DNA聚合酶、DNA连接酶、DNA解旋酶5. 糖类在生物体中的主要生物学功能有：______、______、______。
生物化学(名词解释及简答题)
生物化学(名词解释及简答题)生物化学1、生物化学的主要内容是什么？答：生物体的化学组成、分子结构及功能物质代谢及其调控遗传信息的贮存、传递与表达2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。
氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。
羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。
因此氨基酸具有两性解离的性质。
在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。
当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。
3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键称为肽键。
蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。
4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。
5、蛋白质的功能有哪些？答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面： 1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。
2.调节身体功能 3. 供给能量6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？1答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。
变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。
7、酶的特点有哪些？答：1、酶具有极高的催化效率2、酶对其底物具有较严格的选择性。
3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。
4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。
8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。
生物活性分子的生物化学简答题
生物活性分子的生物化学简答题生物活性分子在生物化学领域中扮演着重要的角色，它们参与调控生物体内的各种生命活动。
本文将结合生物化学的知识，对生物活性分子进行简要介绍和解释。
1. 什么是生物活性分子？生物活性分子是指能够在生物体内发挥一定生物学功能的分子。
这些分子可以是蛋白质、核酸、糖类、脂类等多种化合物，它们能够参与细胞代谢、信号传导、免疫调节、遗传信息传递等生命活动。
2. 蛋白质作为生物活性分子的作用机制是什么？蛋白质是生物体内最为重要的生物活性分子之一，其作用机制主要体现在以下几个方面：- 酶：大多数生物活性蛋白质是酶，能够催化生物体内的化学反应，包括代谢、合成、降解等过程。
- 激素：蛋白质激素通过细胞间信号传导途径，调控生物体内的生理功能和代谢活动。
- 抗体：免疫系统中的抗体蛋白质能够识别和结合外源抗原，参与免疫反应，保护机体免受病原体侵袭。
- 结构蛋白：如胶原蛋白、角蛋白等，构成细胞和组织的结构基础，维持生物体的形态和功能。
3. 核酸是生物体内的信息分子，它在生物活性中的作用是什么？核酸主要包括DNA和RNA两种类型，是生物遗传信息的携带者和传递者。
核酸在生物体内的作用主要有以下几个方面：- DNA负责储存和传递遗传信息，通过基因表达调控蛋白质的合成，决定生物体的遗传特征。
- RNA参与基因转录和翻译过程，将DNA储存的遗传信息转化为蛋白质的氨基酸序列，实现基因表达。
- 小分子RNA参与基因调控、RNA剪切、免疫应答等生物学过程，调控基因表达的精细调节。
4. 糖类和脂类在生物体内的生物活性作用是什么？糖类和脂类是生物体内两类重要的有机化合物。
它们在生物体内的生物活性作用主要有以下几个方面：- 糖类是细胞的能量来源，通过糖酵解和有氧呼吸途径产生ATP分子，提供细胞所需的能量。
- 脂类在细胞膜结构中起到主要支持作用，构成磷脂双分子层，维持细胞的完整性和功能。
- 脂类还是细胞内脂溶性维生素的传递媒介和能量储存分子，为生命活动提供必需的物质和能量来源。
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一、何谓蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?蛋白质变性的本质是什么?变性后有何特性?（P51）
1.是由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成二三四级结构被破坏，导致其天然部分或完全破坏，理化性质改变，活性丧失
2.因素：物理（加热，紫外线，X射线，高压，超声波），化学：极端Ph即强酸或强碱，重金属离子，丙酮等有机溶剂。
3.本质：天然蛋白质特定的空间构象被破坏（从有序的空间结构变为无序的空间结构）
4.特性：
理化性质改变：溶解度降低，不对称性增加，溶液黏度增加，易被蛋白酶降解，结晶能力丧失
生物活性丧失：酶蛋白丧失催化活性，蛋白类激素丧失调节能力，细菌，病毒等蛋白丧失免疫原性
二、比较DNA和RNA分子组成的异同。
(P58）
相同：DNA和RNA分子组成上都含有磷酸戊糖和碱基
不同：戊糖种类不同，DNA中为脱氧核糖，RNA中为核糖。
个别碱基不同，二者除都含有AGC外，DNA还有的胸腺嘧啶T，RNA还含有鸟嘌呤U
三、.酶的竞争性抑制作用有何特点?（P88）
1.抑制剂和底物结构相似，都能与酶的活性用心结合
2.抑制剂与底物存在竞争，即两者不能同时结合活性中心
3.抑制剂结合抑制底物，从而抑制酶促反应
4.增加底物浓度理论上可以消除竞争性抑制的抑制作用
5.动力学参数Km增大，Vmax不变。
四、.氰化物为什么能引起细胞窒息死亡?其解救机理是什么?
（1）氰化钾的毒性是因为它进入人体内时，CNT的N原子含有孤对电子能够与细胞色素aas的氧化形式——高价铁Fe3"以配位键结合成氰化高铁细胞色素aa，使其失去传递电子的能力，阻断了电子传递给02，结果呼吸链中断，细胞因室息而死亡。
（2）亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的Fe2十氧化为Fe3"。
部分血红蛋白的血红素辅基上的Fe^被氧化成Fe？*——高铁血红蛋白，且含量达到20%～30%时，高铁血红蛋白（Fe3*）也可以和氰化钾结合，这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aax 的结合，从而使细胞色素aas的活力恢复；但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CN~。
因此，如果在服用亚硝酸的同时，服用硫代硫酸钠，则CNT可被转变为无毒的SCNT，此硫氰化物再经肾脏随尿排出体外。
五、简要叙述葡萄糖在体内分解的主要途径及生理意义。
（P143-158）
1.主要途径：无氧酵解，有氧氧化途径，磷酸戊糖途径，糖醛酸途径
2.意义：为生命活动提供能量，为生命物质合成提供原料
六、从反应条件、细胞定位、关键酶、终产物、能量净生成五方面比较糖的无氧酵解与糖的有氧氧化的不同。
（P141-154）
七、酮体生成和利用有何生理意义?（P183-184）
1.酮体是肝脏向肝外组织输出能源的一种形式
2.易溶于水，分子小，易透过血脑屏障，为大脑提供能量
3.酮体是肌尤其是大脑的主要能源物质
4.空腹状态下骨骼肌和心肌所需能量主要由脂肪酸和酮体提供，脑细胞所需能量的20%也由酮体提供
5.长期禁食引起血糖下降或长期高脂饮食时，脑组织所需能量的60-75%由酮体提供。
八、简述血浆脂蛋白的分类、来源及生理功能。
（P197）
1.电泳分类法：
①α脂蛋白：肝，小肠黏膜向肝内运输胆固醇
②前β脂蛋白：肝运向肝外组织运输甘油三酯和胆固醇
③β脂蛋白：血浆VLDL/IDL 向肝外组织运输胆固醇
④乳糜微粒：小肠黏膜运输食物甘油三酯和胆固醇
2.离心分类法：
①乳糜微粒CM：小肠黏膜运输食物甘油三酯和胆固醇
②极低密度脂蛋白VLDL：肝运向肝外组织运输甘油三酯和胆固醇
③低密度脂蛋白LDL：血浆VLDL/IDL 向肝外组织运输胆固醇
④高密度脂蛋白HDL：肝，小肠黏膜向肝内运输胆固醇
九、简述肝昏迷的假神经递质机制。
（P211+PPT）
酪胺和苯乙胺进入脑细胞，分别由多巴胺-B-羟化酶转化成B-羟酪胺和乙醇胺，其结构类似于儿茶酚胺类神经递质，假…不能传递兴奋，反而竞争性抑制神经递质传递兴奋，引起脑功能障碍，产生深度抑制而昏迷…
十、说明高血氨症导致昏迷的生化基础。
（P217）
高血氨症时，大量氨进入脑组织，可与脑细胞中的α-酮戊二酸和NADH+H=结合生成谷氨酸，进一步生成谷氨酰胺并消耗ATP。
其过程一方面可消耗较多的NADH和AIP等能源物质；另一方面消耗大量的α-酮戊二酸，使三羧酸循环速率降低，影响ATP 的生成。
严重发展，使脑组织供能不足，进而导致脑功能障碍直至昏迷。
十一、血氨的来源与去路
1.来源：氨基酸脱氨基作用产氨，肠道内腐败作用和尿素分解产氨，胺类物质氧化产氨，肾小管上皮细胞水解谷氨酰胺产氨
2.去路：在肝合成尿素经肾排出，合成谷氨酰胺，合成其他含氮物，肾脏泌氨与H+结合，以NH+排出体外
1.组成人体蛋白质的氨基酸有多少种？其共同结构特征是什么？
2.什么是蛋白质变性、变性因素、变性本质、变性后哪些性质改变？
3.酶促反应有何特点？
4.举例说明酶的三种特异性（定义、分类、举例）。
5.温度对酶促反应有何影响？
6.竞争性抑制作用的特点是什么?举例说明竞争性抑制原理的应用。
7.说明酶原与酶原激活的意义
8.正常人血糖水平是多少？各条糖分解途径（主要糖无氧酵解、糖有氧氧化、磷酸戊糖
途径）各有何生理意义？
9. 2.简述血糖的来源和去路。
10.糖异生作用生理意义。
11.试列表比较糖的无氧酵解与糖的有氧氧化进行的反应条件、细胞定位、关键酶、终产物、
能量净生成的多少、能量生成方式及生理意义。
12.糖尿病病人为什么会出现酮症酸中毒？
13.酮体生成和利用的生理意义。
14.什么是血浆脂蛋白？试述血浆脂蛋白的分类、来源及生理功能。
15.请根据你所学说明导致肝性脑昏迷的生化机制。
（或说明高血氨症导致昏迷的生化基础。
）
16.简述血氨代谢来源和去路。