第十八章蛋白质核酸
高中生物蛋白质核酸ppt课件
T 胸腺嘧啶脱氧核苷酸源自核糖核苷酸的种类A
腺嘌呤核糖核苷酸
G
鸟嘌呤核糖核苷酸
C
胞嘧啶核糖核苷酸
T
尿嘧啶核糖核苷酸
许多个４ 种脱氧核 糖核苷酸
脱氧核糖核酸（ＤＮＡ）
许多个４ 种核糖核 苷酸
核糖核酸（ＲＮＡ）
3、核酸分类 脱氧核糖核酸（DNA）:
主要存在于细胞核中,与蛋白质构成染色 体,也存在于细胞质中的叶绿体和线粒体 中
3、有1000个氨基酸，共有氨基 1020个，羧基1050个，由它们 组成的4条肽链中肽键、氨基、 羧基的数目是——————。（02年 北京）
4．人的红细胞和心肌细胞的主要 成分都是蛋白质，但这两种细胞的功能 却完全不同。请根据本节内容对这种现 象做出解释？
因为这两种蛋白质的分子结构不同 （即氨基酸的种类数量不同，排列次序不 同，空间结构也不同），所以它们的功能 也不相同。
6、蛋白质分子多样性的原因
(Ｐ１5倒数第二段)
组成蛋白质的氨基酸分子的 种类不同； 数目成百上千； 排列次序变化多端； 肽链的空间结构千差万别。
７、蛋白质的重要功能：P15-16
构成细胞和生物体的重要物质——结构蛋白
（肌动蛋白 、肌球蛋白、细胞膜上的载体蛋白质）
催化作用：如各种酶
运输作用：如血红蛋白
2、基本组成单位是----核苷酸
一分子核苷酸由:
一分子含氮碱基（5种A、T、C、G、U） 一分子五碳糖（核糖、脱氧核糖） 一分子磷酸（1种）
A---腺嘌呤 G---鸟嘌呤 C---胞嘧啶 U---尿嘧啶 T---胸腺嘧啶
脱氧核苷酸的种类
A 腺嘌呤脱氧核苷酸
G 鸟嘌呤脱氧核苷酸
C 胞嘧啶脱氧核苷酸
甲烷
《蛋白质和核酸》课件
应用
蛋白质和核酸在生命科学和医学中有广泛的应用。 • 生命科学应用：研究细胞功能、代谢过程及疾病发展。 • 医学应用：诊断疾病、开发药物和治疗方法。
结论
蛋白质和核酸在生物体中扮演着不可或缺的角色。 展望未来的发展前景，我们可以预见它们在科学研究和医学领域的更多应用。
核酸
• 核酸由核苷酸组成，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。 • DNA和RNA在结构和功能上有一些差异。 • 核酸在遗传信息的存储和传递中起关键作用。 • DNA的复制和RNA的转录是重要的细胞过程。 • 翻译作用使得RNA转化为蛋白质。
蛋白质和核酸的相互作用
蛋白质和DNA以及RNA之间会发生相互作用，这些作用对细胞中的生物过程 起关键作用生命科学中至关重要的分子，它们在细胞中扮演着关键的角 色。让我们一起探索它们的定义、结构、功能和相互作用。
介绍
蛋白质和核酸是生物体中重要的有机分子。 • 蛋白质：多肽链构成，担任各种生物功能。 • 核酸：由核苷酸组成，存储和传递遗传信息。
蛋白质
• 蛋白质由氨基酸构成，具有复杂的结构多样性。 • 蛋白质的结构层次包括一级、二级、三级和四级结构。 • 蛋白质根据功能和结构的差异可分为多个分类。 • 蛋白质的合成是重要的细胞过程。
生物化学中的蛋白质核酸相互作用
生物化学中的蛋白质核酸相互作用蛋白质和核酸是生物体内两种重要的生物大分子，它们在生物体内发挥着不可替代的作用。
而蛋白质和核酸之间的相互作用更是生物体内众多生命活动的重要基础。
本文将重点探讨生物化学中蛋白质和核酸之间的相互作用。
一、结构特点蛋白质是由多肽链构成的生物大分子，而核酸则是由核苷酸构成的生物大分子。
蛋白质和核酸的结构特点决定了它们之间的相互作用。
1. 蛋白质的结构特点：蛋白质的主要结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的一级结构是由氨基酸序列组成，二级结构是由α螺旋和β折叠等构象组成，三级结构是蛋白质的立体构象，而四级结构是由多个蛋白质亚基组合而成。
2. 核酸的结构特点：核酸包括DNA和RNA两种，它们的结构主要由糖、碱基和磷酸组成。
核酸的碱基序列决定了其功能和特性，而DNA和RNA的空间结构也影响了它们的功能及与其他生物分子的相互作用。
二、蛋白质核酸相互作用的种类蛋白质和核酸之间存在多种相互作用方式，其中常见的包括：1. 蛋白质与DNA的结合：DNA结合蛋白质通常与DNA双螺旋的特定区域结合，以实现基因的转录和复制等生物学功能。
DNA结合蛋白质在细胞中起着重要的调控作用。
2. RNA结合蛋白质的相互作用：RNA结合蛋白质参与了RNA的加工、转运和翻译等过程，调控了基因的表达水平。
RNA结合蛋白质的相互作用对细胞的生物学功能具有重要影响。
3. 蛋白质与RNA的功能复合物：蛋白质和RNA能够形成不同的功能复合物，参与细胞代谢、信号传导和基因表达等过程。
这些功能复合物的形成依赖于蛋白质和RNA之间的相互作用。
三、相互作用机制蛋白质和核酸之间的相互作用机制涉及多种因素，包括物理相互作用、化学键结合和空间结构匹配等。
其中一些重要的相互作用机制包括：1. 氢键作用：蛋白质和核酸中的氨基酸残基和碱基之间可以通过氢键相互作用，从而稳定二者之间的结合。
2. 疏水效应：在蛋白质和核酸的相互作用过程中，疏水效应也起着重要作用。
有机化学a2教学课件第十八章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸10.ppt
C3H 对 甲 苯 磺 酸
C3H
3 侧链的保护
巯基经常用苯甲基保护，保护基可以在钠、液氨作用下除去。
例如：
HC S2H 上保护基
CH2SCH2C6H5
C 6H 5C2C H+ l Z N H C H C O OR ZNHCHCOOR
4、 接肽的方法
因为羧基活性差，使之变为活性酸酐、活泼酯 等反应，或加去水剂、催化剂。
不同的氨基酸有不同的等电点，所以可以通过测定氨基 酸的等电点来鉴别氨基酸。
中性氨基酸的等电点：pH=6.2~6.8 酸性氨基酸的等电点：pH=2.8~3.2 碱性氨基酸的等电点：pH=7.6~10.8
2、 与茚三酮的反应
O O
O
O OH
OH
O
茚
茚三酮
水合茚三酮
凡是有游离氨基的氨基酸都可以和茚三酮发生呈紫色的反应。 是鉴别氨基酸的最简便、最常用的反应。
O
O
C6H5CH2OCCl (CH3)3COC-
Benzoxycarbonyl （简写Z）
t-Butoxycarbonyl 简写BOC
还有乙酰基
2、 羧基的保护
羧基常通过酯化反应变成甲酯、乙酯、叔丁酯、苄酯进行保护.
H 3N +CHC - C 6 O H 5CO 2H OH H 2NCHC 2C 6O H 5OC
NC ==N
缩合剂：二环己基碳二亚胺 DCC
五 、 多肽结构的测定
基本问题
由哪些氨基酸组成的，每种有多少个？ 这些氨基酸按照什么次序结合成肽键？
测定肽或蛋白质的一级结构需要进行下面几项工作：
一 测定分子中是否存在二硫键
二 检测氨基酸的组成及其相对比例
《蛋白质核酸》课件
H
H2N — C — C —— N — C —
— —
R1
R2
注意：不同的蛋白质水解最毕生成各种氨基酸， 但只有天然蛋白质水解均生成α-氨基酸
能产生水解的有机物
卤代烃、酯、油脂、蔗糖、麦芽糖、淀粉、 纤维素、蛋白质
③具有两性——因为它由氨基酸组成。
O
O
O
‖
‖
‖
H2N–C︱H–C–NH–C︱H–C……NH–︱CH–C-OH
是“人造丝”，可选用的方法是
（）
A、D
A、滴加浓硝酸 B、滴加浓硫酸
C、滴加酒精
D、灼烧
5.下列哪种物质的元素组 成与其它的不同（ A )
A.蛋白质 C.油脂
B.糖类 D.淀粉
6、误食重金属盐会使人中毒，可以
用以解毒急救的措施是（C、D）
A、服大量食盐水 B、服葡萄糖水
C、服鸡蛋清
D、服新鲜牛奶
结论：
加入浓的无机轻金属盐(如硫酸铵、硫酸钠、 氯化钠等)，可以降低蛋白质的溶解度，从 而析出蛋白质，这种作用称为盐析。
①盐析的特征 可逆 蛋白质溶液 无机轻金属盐蛋白质沉淀
②盐析的用途 分离提纯蛋白质 ③盐析的过程是物理变化
⑤变性
分别取四支试管。加入2mL鸡蛋白溶液， 编好号。 1．向第一支试管中加入几滴醋酸铅溶液； 2．向第二支试管中加入几滴硫酸铜溶液； 3．向第三支试管中加入几滴甲醛溶液； 4．将第四支试管放在酒精灯上加热。 最后分别向四支试管中加适量的水，震荡 视察现象。
COOH
三、神秘的蛋白质——酶 ——生物催化剂
1、什么是酶？
一类由细胞产生的，对生物体内的 化学反应具有催化作用的蛋白质。
2、酶催化作用具有的特点 ①专一性
蛋白质与核酸
研究意义
揭示生命本质
蛋白质和核酸是构成生物体的基 本物质，研究它们有助于深入了 解生命的本质和生物体的代谢过
程。
疾病诊断和治疗
蛋白质和核酸的异常表达与许多 疾病的发生和发展密切相关。通 过研究，可以发现新的疾病标志 物和药物靶点，有助于疾病的早
期诊断和治疗。
生物技术应用
蛋白质和核酸的研究对于生物技 术的进步具有重要意义，如基因 工程、蛋白质工程和酶工程等领
学键。
一级结构
03
指蛋白质中氨基酸的排列顺序，决定蛋白质的生物活性和功能。
蛋白质的构
二级结构
肽链局部的折叠和转角，主要由氢键维持。
三级结构
整条肽链的折叠和盘绕，形成特定的空间构象，主要由疏水键和 盐键维持。
四级结构
多个蛋白质分子聚集在一起形成的复合物，决定蛋白质的生物学 功能。
蛋白质的功能
结构蛋白
03 蛋白质与核酸的比较
组成上的比较
总结词
蛋白质和核酸在组成上存在显著差异。
详细描述
蛋白质是由氨基酸组成的，而核酸是由核苷酸组成的。氨基酸的种类有20种左 右，而核苷酸有四种，分别是腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和胸腺嘧啶。
结构上的比较
总结词
蛋白质和核酸在结构上也有所不同。
详细描述
蛋白质的结构可以分为一级、二级、三级和四级结构。一级结构是指蛋白质中氨 基酸的排列顺序，决定了蛋白质的生物活性和功能。而核酸的一级结构是指核苷 酸的排列顺序，决定了核酸的信息储存和表达功能。
域的应用。
应用领域
医学领域
农业领域
蛋白质和核酸的研究在医学领域的应用广 泛，如诊断试剂、药物研发和个性化医疗 等方面。
蛋白质和核酸的研究有助于培育抗逆、抗 病和高产的农作物新品种，提高农业生产 效益。
高中化学蛋白质和核酸教案
高中化学蛋白质和核酸教案主题：蛋白质和核酸教学目标：1.了解蛋白质和核酸的基本结构和功能；2.掌握蛋白质和核酸的化学性质；3.了解蛋白质和核酸在生物体内的重要作用。
教学重点：1.蛋白质的组成、结构和功能；2.核酸的组成、结构和功能；3.蛋白质和核酸的化学性质。
教学内容：一、蛋白质1. 蛋白质的组成：氨基酸是蛋白质的组成单位，18种氨基酸构成了蛋白质。
2. 蛋白质的结构：主要由氨基基团、羧基团和侧链组成，具有四级结构：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
3. 蛋白质的功能：酶、激素、抗体、血红蛋白等都是蛋白质的功能。
二、核酸1. 核酸的组成：由糖、磷酸和碱基组成，碱基分为嘌呤和嘧啶两类。
2. 核酸的结构：DNA和RNA是生物体内两种重要的核酸，都具有双螺旋结构。
3. 核酸的功能：DNA存储遗传信息，RNA参与蛋白质合成。
三、蛋白质和核酸的化学性质1. 蛋白质的水解：氨基酸在强酸或酶的作用下会发生水解反应。
2. 核酸的水解：核酸在酶的催化下会发生水解反应，形成核苷酸。
教学方法：1. 理论讲解结合实例分析；2. 组织学生进行小组讨论，共同解决问题；3. 实验操作，观察蛋白质和核酸的化学性质。
教学评价：1. 课堂互动问答；2. 学生小组展示；3. 实验操作数据分析。
教学反思：1. 讲解是否详细清晰；2. 学生理解及掌握程度；3. 实验操作是否达到预期效果。
教学延伸：1. 探讨蛋白质和核酸的应用领域；2. 深入了解蛋白质和核酸的新研究进展；3. 拓展学生科学素养，引导学生关注生命科学领域。
（以上为蛋白质和核酸的化学教案范本，可根据具体情况进行适当调整）。
《营养学》第十八章 营养与抗氧化[Nutrition and Free Radicals]
3.脂质过氧化损伤
不饱和脂肪酸对于氧化特别敏感，脂质过氧化是由脂链上除去 一个氢而启动的，去氢的C原子形成中心自由基(L·)，L·有多种去路， 在有氧环境中的细胞内，很快出现分子重排，随之与氧反应生成过氧 基(peroxy radical)，可相互结合而中止自由基反应，或攻击膜结构 中膜蛋白，过氧基亦可对邻近部位产生除氢反应，于是出现链反应， 即除氢反应的连续。
二、活性氧自由基的生理功能和毒性作用 在生理状态下，可显示其独特的生理作用，如吞噬细胞产生活性
氧自由基以杀灭外来微生物；前列腺素、凝血酶原和胶原蛋白的合成 也需要活性氧自由的参与。 1.核酸的氧化损伤
DNA成分都可与·OH反应，而单线态氧(1O2)则主要作用于碱基鸟 嘌呤。DNA损伤的类型主要有：⑴碱基损伤，氧自由基可直接作用于 双键部位而改变其结构，·OH可以自动从胸腺嘧啶的甲基中除去H原子，
一、人体内重要的氧自由基
1.超氧阴离子自由基(superoxide anion radical，O2·-)： 基态氧接受一个电子形成的第一个氧自由基，其在水溶性介质中
的存活时间约为1秒，在脂溶性介质中存活时间约为1小时，和其它活 性氧相比，超氧阴离子自由基不很活泼，由于它的寿命长，可以从其 生成部位扩散到较远的距离，达到靶组织。此外，它是所有氧自由基 的前身，可以转化为其他自由基，它的危害性相当大。
·OH等均可促进脂质过氧化物生成，脂质过氧化的后果是：破坏 膜的功能，降低其流动性，使膜上的受体和酶灭活，使离子的通透性 增高，细胞内外的离子稳态破坏。脂质过氧化物的分解产物具有细胞 毒性，其中特别有害的是一些不饱和醛类。
二、氧自由基与人类疾病 1.癌症
癌的发生发展分为启动(initiation)、促进(promotion)和发展 (development)三个阶段。每一阶段都有氧自由基的参与。许多化学 致癌剂，不管是天然的，还是人工合成的，在发生致癌作用前必须经 过一个活化阶段，从分子状态变成自由基状态。活化后的致癌物一般 都是极活泼的亲电子化合物或自由基。只有这些活化后的物质才能与 细胞中的靶分子相互作用。
高中生物核酸和蛋白质精品PPT课件
• 4、单糖、二糖、多糖是怎样区分的？ • 5、还原性糖的鉴定方法是什么
1、组成元素：C H O 2、分类
单糖 二糖 多糖
种类 五碳糖 单糖 六碳糖
二糖
多糖
分布 功能
种类
分布
返回
功能
五 核糖 细胞中都有 组成RNA的成分
碳 单 糖 脱氧核糖 细胞中都有 组成DNA的成分
3、糖类与蛋白质等物质形成复合物， 参与细胞识别、细胞间物质运输、免 疫等重要活动。
单糖、二糖、多糖是怎样区分的？
1.单糖：不能水解的糖。 2.二糖：由两分子的单糖脱水缩合而成。
构成它们的基 本单位都是葡 萄糖！
3.多糖：由许多的葡萄糖分子连接而成。
单糖、二糖和多糖的转化过程
多糖
二糖
单糖
淀粉、蔗糖
P
五碳糖
含N 碱基
P
脱氧
含N
核糖
碱基
P
含N
核糖
碱基
脱氧核糖核苷酸
核糖核苷酸
② 由于一分子五碳糖部分有两种，脱氧核糖 和 核糖 ，因此核苷酸分为 两类：
③脱氧核糖核苷酸又由于含N碱基部分有4种，即 A腺嘌呤 G 鸟嘌呤 C 胞嘧啶 T 胸腺嘧啶 ,
因此脱氧核糖核苷酸又分为4种，即：
P
脱氧 核糖
A
腺嘌呤脱氧核糖核苷酸
U
胞嘧啶核糖核苷酸
尿嘧啶核糖核苷酸
脱氧核糖核酸————DNA
四种脱氧核糖核苷酸是DNA的基本单位 ，DNA通常是双链，规则的双螺旋结构
脱氧核糖核苷酸
（平面结构） 一条多脱氧核糖核苷酸单链
（立体结构） 脱氧核糖核苷酸双链
Cp18-蛋白质和核酸
氨基酸正离子
两性离子
氨基酸负离子 [ II ] < [ III ] [ II ] = [ III ] 净带正电荷 净带电荷为零
[ 氨基酸 ]总 = [ I ] + [ II ] + [ III ]
若 [ II ] > [ III ] 氨基酸总的带电情况 净带负电荷
在外电场中，氨基酸 移向阳极 移向阴极 没有净迁移 （等电状态） 总的迁移情况 影响 [ II ]、[ III ] 的因素 内因：Ka、Kb 外因：水溶液的 pH 值 等电点（pI） 氨基酸处于等电状态时，其水溶液的 pH 值，用 pI 表示 pI = 7 + ½(pKa – pKb) pH < pI pH = pI pH > pI 氨基酸的主要存在形式 正离子 两性离子 负离子 ——与其水溶液的 pH 值有关
O N C(OOEt) 2 O O CH2 Ph
O NK O
N C(OOEt) 2 O O CH 2CH2 SCH3
N C(OOEt)2 CH 2 CH 2COOEt O
OH−
H+ − CO 2
PhCH2 CHCOOH NH 2
OH −
H+ − CO2
CH 3SCH2 CH2 CHCOOH NH 2
O R' R
羧肽酶 NHCHC NHCHCOH 水解 R' R O O
O
NHCHC NHCHCOH
H 2 NNH2
O
• • •
O R
+ H2 NCHC NHNH 2 + H 2 NCHCOH R'
O R' R
羧肽酶法
C–端氨基酸
O NHCHC OH + H 2N CHCOH
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第二十章蛋白质和核酸
第一节氨基酸
一、氨基酸的结构、命名和分类
1、蛋白质水解所得的氨基酸除个别例子外，都是α—氨基酸或其衍生物（脯氨酸）。
用酸或酶使蛋白质水解时，得到α—氨基酸，除甘氨酸以外，都是旋光的，并且都属于L型。
D型α—氨基酸也存在于自然界，例如存在于某些抗生素中。
2、天然产氨基酸多用习惯名称，即按其来源或性质命名。
例如门冬氨基酸最初是由天门冬的幼苗中发现的；甘氨酸是因为具有甜味而得名。
天然产的氨基酸目前知道的已超过一百种。
但在生物体内作为合成蛋白质原料的只有二十种，这二十种氨基酸象无机符号一样，都有国际通用的符号来表示，
3、氨基酸可分为链状、芳香族、杂环氨基酸。
如：
根据R的不同可分为六种（R为烃基、含羟基、含氨基、含硫，含羧基，还有结构比较特殊的脯氨酸）
二、氨基酸的性质
1、氨基酸的酸碱性
氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧基则是酸性的但它们的酸碱解离常数
比起一般的
羧基
-COOH
和氨基-NH
2
来都低的很。
例如：甘氨酸：Ka=1.6×10-10，Kb=2.5×10-12
大多数的羧酸：Ka=10-5
这说明氨基酸在一般情况下不是以游离态的羧基和氨基存在的，而是以内盐的形式存在（内盐：偶极离子），
H
3N+ _CHRCOO
- 。
如果把测得氨基酸的Ka值看成是代表甘氨酸中铵离子的酸度：
Ka
~ -NH
3
+
把测得甘氨酸的Kb值看成是代表甘氨酸中羧酸根离子的碱度：
Kb ～-COO-
则其酸碱度与其测得的相符合。
因为在水溶液中一个共轭酸和它的共轭碱的关系式是：Ka×Kb=10-14
那么，-NH
3+的共轭碱是
-NH
2
-COO-的共轭酸是-COOH
根据上式可以算出甘氨酸
的Kb=6.3×10-5，同样-COOH的Ka=4×10-3。
-NH
2
）的羧酸来说，其酸碱前者对一个脂肪胺来说,后者对一个有强吸电子基（-NH
3+
度是合理的数值（有强吸电子基时，酸性增强）。
总之，在简单氨基酸如甘氨酸中，它的酸性基是-NH
而不是-COOH，它的
3+。
碱性基团是-COO-而不
-NH
2
氨基酸中有两性基团，所以既能和酸反应，也能和碱反应，它是两性化合物，在强酸性溶液中，以正离子形式存在，在强碱性溶液中以负离子形式存在。
或-COOH基团的离子Ⅱ和Ⅲ，与偶极离子Ⅰ处于平衡状含有一个游离
-NH
2
态。
2、氨基酸的等电性：（isoelectric point）
当氨基酸的溶液置于电场中时，所发生的变化取决于溶液的酸碱度。
在相当碱性的溶液中，阴离子Ⅱ超过阳离子Ⅲ，因此氨基酸向阳极迁移；在相当酸性的溶液中，阳离子Ⅲ是过量的，因此，氨基酸向阴极迁移，如果Ⅱ和Ⅲ完全相等，那么，没有净迁移。
在这样的条件下，任何一个分子作为正离子和作为负离子存在的机会是完全相等的，向一个电极方向的任何微小移动，马上就被一个相等的朝另一个电极的方向移动所抵消。
当一个特定的氨基酸在电场的影响
下不发生迁移时，这个氨基酸所在溶液的氢离子浓度叫做氨基酸的等电点,通常pI表示。
净电荷为零的氨基酸所在的溶液的pH值为pI。
氨基酸的pI值主要由其羧酸和氨基的电离常数来决定的，假如以pK
1
代
表-COOH基的电离常数，pK
2代表-NH
3
+基团电离常数，则pI和它们的关系可用下
式表示：
在等电点时，氨基酸的溶解度最小，因而用调节等电点的方法可以从氨基酸的混合物中分离出某些氨基酸。
中性氨基酸pI =5.5~6.3 ，酸性氨基酸pI =2.8~3.2 ，碱性氨基酸pI =7.6~10.6。
一般来说，氨基酸含氨基，pI值较高，含羧基多者pH值较低。
当氨基酸中氨基多于一个时，当净电荷为零时，氨基酸溶液碱性强于氨基与羧基相等的溶液的pH值，故溶液pH值较高，pI值高。
同理，氨基酸羧基多时，pI值较值小。
3、氨基酸的反应
氨基酸含有氨基和羧基，因而能起氨基和羧基的化学反应。
⑴氨基酰化：
苄氧甲酰氯
苄氧甲酰氯作为酰化剂，与氨基酰化后，对以后应用的试剂（如SOCl2）
较稳定，因为这个试剂容易引入，还能用多种方法把它脱下来，所以，在合成蛋白质的过程中，作为氨基的保护基团。
⑵氨基的烃基化：氨基酸与RX作用则烃基化而成N-烃基衍氨基酸，如：
用氟代二硝基苯作为测定N端的试剂. （ DNP ：二硝基苯基）
⑶与亚硝酸反应：
除亚氨基酸（脯氨酸）外，α－氨基酸都能与亚硝酸反应，氨基酸与亚硝酸作用放出氮气，得到羟基酸，放出的氮气一半来自氨基酸的氨基一半来自亚硝酸，反应是定量完成的，衡量放出氮气的体积便可计算出氨基酸中氨基的含量，这称为Van slyke（范斯莱克）氨基测定法。
⑷与茚三酮反应：
α－氨基酸在碱性溶液中与茚三酮作用，能生成显蓝或紫红色的有色物质，这是鉴别α－氨基酸的灵敏方法，大多数的α－氨基酸（除脯氨酸外）都有此反应，有色物质是这样生成的：
茚三
酮水合茚三酮
（蓝色）
⑸氨基酸羧基的反应：
这里值得特别提出的是把氨基酸转化成叠氮化合物的方法，氨基酸酯与肼作用生成酰肼，酰肼与亚硝酸作用则生成叠氮化合物：
这个叠氮化合物与另一氨基酸酯作用即能缩合成二肽
此法可称为叠氮法，用此法合成的肽能保持光学纯度。
两分子氨基酸在适当条件下加热，分子中的氨基也可以与羧基相互作用失去两分子水生成二酮吡嗪。
二酮吡嗪
四、氨基酸的制备方法：
氨基酸的制备主要有蛋白质的水解，有机合成和发酵法三条途径。
氨基酸合成主要有三种方法：
1、由醛或酮制备：（strecker法）
2、α-卤代酸的氨解：
② Gabriel法（可得到较纯的氨基酸）：
3、由丙二酸酯合成：。