名词解释氨基酸的等电点
生化名词解释
五. 名词解释1. 氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫氨基酸的等电点（pI）。
2. 蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N－端至C－端的氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
3. 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
4. 模体（或膜序）：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在一级结构上总有其特征性的氨基酸序列，在空间结构上可形成特殊的构象，并发挥其特殊的功能，此结构被称为模体。
5. 蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6. 结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行其功能，称为结构域。
7. 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
8. 蛋白质的等电点：在某一pH的溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫蛋白质的等电点（pI）。
9. 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。
10. 盐溶：加入少量盐时，很易离解成带电离子，对稳定蛋白质所带的电荷有利，从而增加了蛋白质的溶解度。
11. 盐析：是将盐（中性）加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
12. 透析：利用半透膜原理把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法叫透析。
13. 超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的，称为超滤法。
生物化学名词解释
蛋白质化学等电点（isoelectric point, pI）：当氨基酸在溶液中净电荷为零的pH。
在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在肽键(peptide bond)：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽：由二个或两个以上氨基酸通过肽键相连而形成的化合物。
蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序与键合方式。
二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
肽单元：参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。
它是蛋白质构象的基本结构单位。
α-螺旋( α -helix ) ：是蛋白质中最常见的一种二级结构，多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋β-折叠：若干条肽链或一条肽链的若干肽段平行排列，相邻肽链之间靠氢键维持。
超二级结构（supersecondary struture）：蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体结构域（domain）：在超二级结构基础上组装成的相对独立的三维实体。
折叠得较为紧密，各行使其功能。
蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子特定空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。
酶化学全酶：对结合酶而言，酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为全酶，只有全酶才有催化活性，将酶蛋白和辅助因子分开后均无催化作用。
全酶= 酶蛋白+ 辅助因子酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原酸碱催化：通过瞬时地向反应物提供质子或从反应物接收质子以稳定过渡态、达到降低反应活化能、加速反应的一种催化机制。
共价催化：通过与底物形成反应活性很高的共价过渡物降低反应活化能，从而提高反应速度的过程。
大学生物化学名词解释(上)(复习全)
蛋白质1、氨基酸(amino acid，aa)：蛋白质多肽链的基本结构单位，或称构件分子、构造单元（building block）2、旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力3、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。
氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在4、肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基5、氨基酸顺序：在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序6、蛋白质：成百上千个氨基酸分子以肽键相连，组成的长链分子（多肽链）7、蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序和连接方式8、同源蛋白质：进化上相关的一组蛋白质，它们常在不同物种中行使着相同的功能9、序列同源性：同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称序列同源性10、不变残基：同源蛋白质的氨基酸序列中有许多位置的氨基酸残基对所有已经研究过的物种来说都是相同的，称为不变残基11、可变残基：其它位置的氨基酸残基对不同物种有相当大的变化，称可变残基12、进化树：根据同源蛋白质氨基酸差异数所提供的信息可以构建物种进化树，显示在进化过程中各个物种的起源和出现顺序13、疏水相互作用：非极性分子进入水中，有聚集在一起形成最小疏水面积的趋势，保持这些非极性分子聚集在一起的作用则称为疏水作用。
对蛋白质来说，在水相溶液中，球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这种现象可称为疏水作用14、盐键（又称离子键）：正电荷和负电荷之间的一种静电作用15、肽平面：因为肽键不能自由旋转，所以肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子共处一个平面，称肽平面16、蛋白质的二级结构：指蛋白质主链的折叠产生的有规则的构象。
17、二级结构元件：主要有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲18、影响α-螺旋稳定性的5个因素：相连残基R基团的静电排斥或吸引相邻R基的大小相隔3个残基的R基的相互作用Pro和Gly的出现α-螺旋末端aa 残基的极性19、超二级结构：相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串，充当三级结构的构件，称为超二级结构。
生物化学名词解释+英文解释
氨基酸的等电点:在一定的PH值条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相同，即争电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点，以PI表示。
增色效应：核酸变性后在260NM处紫外吸收值增加的现象称为增色效应生物氧化：有机的物质在生物体细胞内，经过酶的催化氧化分解生成CO2，H2O并释放能量的过程糖原异生作用：指非糖物质（如丙酮酸，甘油，乳酸等）在肝脏中转变为葡萄糖或糖原的过程转录：在RNA聚合酶的催化下，以DNA为模板，按照其碱基顺序合成与其碱基互补的RNA过程。
蛋白质二级结构:指肽链中的主链借助氢键，有规则地卷曲折叠成沿一维方向具周期性的结构酶活性中心：酶分子中直接和底物结合，并和酶的催化作用直接有关的部位同工酶：能催化同一种化学反应，但其酶蛋白背身分子结构组成去有所不同的一种酶转氨基作用：一种α-氨基酸的氨基可以转移到α-酮酸上，从而生成相应的新的一分子α-酮酸和α-氨基酸半保留复制:当DNA复制时，秦代分子的两条链必须分开，每条多核苷链都作为通过碱基互补配对相互作用而生成互补链的模板从而使互补的子链能在每条亲链表面由酶促合成，结果产生两个相同的双螺旋DNA分子，每个都含有一天来自亲化分子的多核苷酸连，以及一条新合成的互补链，这种复制模式就叫半保留复制糖酵解：糖酵解又被称为EMP途径，其反生在细胞液中，因葡萄糖在机体内经过无氧分解生成乳酸的过程与酵母发酵的过程基本相同，被称为~维生素：是维持生物体正常生活所不可缺少的一类小分子化合物分子杂交：不同来源或不同种类生物分子间相互特异识别而发生的结合。
如核酸(DNA、RNA)之间、蛋白质分子之间、核酸与蛋白质分子之间、以及自组装单分子膜之间的特异性结合。
全酶：由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。
β-氧化：脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化酶系催化下进行氧化分解，由于氧化是在脂酰基的β-碳原子上的发生的，故称β-氧化米氏常数：在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。
生物化学名词解释
氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）：在某一PH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH，成为氨基酸的等电点。
肽：是氨基酸通过肽键连结的化合物。
肽单元（peptide unit）：参与肽键的6个原子Cα1，C,N,O,H,Cα2，位于同一平面，此同一平面的6个原子构成了肽单元。
模体：模体是蛋白质分子中具有特定空间构像和特定功能的结构成分。
结构域（domain）：分子量较大的蛋白质常可折迭成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，成为结构域。
蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序成为蛋白质的一级结构。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构像。
蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
超二级结构：由2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上互相接近，形成一个具有规则的二级结构组合，称为超二级结构。
蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。
蛋白质的复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可以恢复或部分恢复其原有的构像和功能，称为复性。
分子伴侣：是蛋白质合成过程中形成空间结构的控制因子，广泛存在于从细菌到人的细胞中。
分子伴侣在新生肽链的折迭、加工和穿膜进入细胞器的转位过程中起关键作用。
蛋白质组学：是在整体水平上研究细胞内所有蛋白质的组成及其动态变化规律的新兴学科。
分子病：由蛋白质一级结构发生变异而引起的疾病。
协同效应：蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响蛋白质中另一个亚基与配体的结合能力。
课后习题
名词解释：1、氨基酸等电点：当氨基酸分子在溶液中呈电中性时（即净电荷为零，氨基酸分子在电场中不运动），所处环境的pH 值即为该氨基酸的等电点。
P502、氨基酸的疏水性：将1mol 的氨基酸从水溶液中转移到乙醇溶液中时所产生的自由能的变化。
P503、面筋蛋白：主要是由麦谷蛋白和麦醇溶蛋白组成，占面粉中蛋白量的80%以上。
P734、蛋白质结合水的能力5、凝胶化作用6、同质多晶：是指化学组成相同的物质，可以有不同的结晶方式，但融化后生成相同的液相。
P1627、调温：即指控制温度、时间和速度来达到目的。
P1648、脂肪氧合酶：专一性地作用于1,4-顺，顺-戊二烯结构的多不饱和脂肪酸的中心亚甲基处。
P1719、酸价(AV):是指中和1g 油脂中游离酸所需要的KOH 毫克数。
反映油脂新鲜度。
P18610、过氧化值（POV ）：1000g 油脂中过氧化物的毫克当量数。
反映初期氧化情况。
P18611、淀粉糖浆：是葡萄糖、低聚糖和糊精的混合物，不能结晶，并可以防止蔗糖结晶。
P11112、果葡糖浆：又称搞过葡糖浆或异构糖浆，是以酶法水解淀粉所得的葡萄糖液经葡萄糖异构化作用，将其中一部分葡萄糖异构成果糖而形成的由果糖和葡萄糖组成的一种混合糖糖浆。
P12313、糊化：淀粉在有充足水分的情况下受热，在温度上升到某一温度范围以上之后，淀粉大量吸水膨胀，晶体结构解体，失去双折光性，淀粉分子逸散，粘度急剧增加。
这个过程称为淀粉的糊化。
P13414、MSI ：吸附等温线：在恒定温度下，以食品的水分含量（用每单位干物质质量中水的质量表示）对它的水分活度绘图形成的曲线，成为水分的吸附等温线。
（MSI ） P2615、淀粉轮纹：淀粉颗粒在显微镜下观察时，可以发现围绕脐点得类似于树木年轮的环层细纹，称为轮纹。
P13016、焦糖化作用：没有氨基化合物存在的情况下，加热到熔点以上时，糖发生脱水与降解，形成褐色物质的反应为焦糖化反应。
P11717、变旋现象：纯的D-葡萄糖属于α-D-吡喃葡萄糖，制成水溶液时，由于α与β转换，比旋光度由最初+112℃逐渐降到+52.7℃时恒定下来，这种现象成为变旋现象。
氨基酸的等电点名词解释
氨基酸的等电点名词解释
氨基酸的等电点是指在特定条件下，氨基酸分子所带电荷总和为零的pH值。
简单来说，等电点是指氨基酸在溶液中不带电
荷的状态。
氨基酸分子中有两个重要的官能团，即氨基团（-NH2）和羧
基团（-COOH）。
在酸性条件下（低pH值），氨基酸分子会
失去一个质子（H+），氨基团会带正电荷，而羧基团不带电荷；而在碱性条件下（高pH值），氨基酸分子会吸收一个质子，氨基团不带电荷，而羧基团会带负电荷。
当氨基酸溶解在水中时，会形成带电离的离子，也就是带正电荷的氨离子（NH3+）和带负电荷的羧酸根离子（COO-）。
等电点就是指当氨基酸中的氨基团和羧基团上的电荷相互抵消时的pH值。
以丙氨酸（alanine）为例，它的结构式为：NH2-CH(CH3)-COOH。
丙氨酸的等电点是其带电离子电荷最少的pH值。
在酸性条件下（低于等电点），丙氨酸的氨基团接受H+，成
为NH3+，而羧基团带负电荷。
在碱性条件下（高于等电点），丙氨酸的氨基团是NH2，不带电荷，而羧基团接受H+，成为COOH-。
在pH等于等电点的条件下，丙氨酸的氨基团和羧基团所带电
荷总和为零，也就是带正电的NH3+和带负电的COO-相互抵消。
总结来说，氨基酸的等电点是指在特定条件下氨基酸分子上的氨基团和羧基团上的电荷相互抵消的pH值。
等电点的确定对于理解氨基酸的离子化性质以及其在生物体内的功能和作用机制具有重要意义。
蛋白质化学答案
1 蛋白质化学一、名词解释1、氨基酸的等电点(pI)：在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。
2、a-螺旋：多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为α-螺旋。
3、b-折叠：两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。
4、分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。
5、电泳：蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷相反的电极移动，这种现象称为电泳。
6、变构效应：又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象.7、盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。
同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（salting out ）。
8、分段盐析：不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同，调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。
9、盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
二、填空1、不同蛋白质的含（N ）量颇为相近，平均含量为（16）%。
2、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的（羧基）与另一个氨基酸α碳原子上的（氨基）脱去一分子水形成的键叫（肽键），它是蛋白质分子中的基本结构键。
3、蛋白质颗粒表面的（水化层）和（电荷）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk 分别为,,,其等电点为（）。
<碱性氨基酸；PI=()R k p k p '+'221> 5、氨基酸的结构通式为（ ）。
6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（赖氨酸）、（精氨酸）和（组氨酸）。
酸性氨基酸有（天冬氨酸）和（谷氨酸）。
7、氨基酸在等电点时，主要以（兼性或偶极）离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以（阴）离子形式存在，在pH<pI 的溶液中，大部分以（阳）离子形式存在。
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名词解释氨基酸的等电点
氨基酸是最重要的生物高等分子，它们在有机体中的各种生理功能中发挥重要的角色。
它们的等电点（IEP）是描述其聚集现象的重要指标，广泛应用于生化场及其他领域。
等电点（IEP）是指在恒定温度下，溶液中不同电荷分子浓度相同时，溶液的pH值，等电点主要是指某种特定氨基酸的等电点，它是指在不同、恒定的pH值的溶液中，某一特定的氨基酸的等电点。
氨基酸的等电点可以在物理化学方面和生物化学方面得到描述。
首先，在物理化学方面，可以考虑氨基酸离子化过程，它是一种单质离子化过程，根据氨基酸离子化方程可以计算出氨基酸的等电点。
其次，在生物化学方面，氨基酸的等电点受到其结构形式和缩合状态的影响，例如氨基酸的缩合状态，氨基酸的长链状态，氨基酸的结合状态等，这些都会影响其等电点的值。
另外，氨基酸的等电点还与受体的电荷有关，因此，氨基酸的等电点也与受体的电荷有关。
氨基酸的等电点的量化是通过在N/P组合电极上测量其百分离子活性来进行的，其实等电点测量是一个比较复杂的过程，它包括对氨基酸结构形式和缩合状态进行判断，对N/P组合电极进行测量，以及计算分子结构中的电荷分布等。
氨基酸的等电点在生物学和化学方面都有广泛的应用，如蛋白质结构的研究、抗原抗体分子的复合、药物设计等。
根据不同的应
用，氨基酸的等电点也有不同的用途，如等电点的变化可用于研究蛋白质结构的变化，等电点的变化也可以用于药物设计。
总之，氨基酸的等电点是一个重要的参数，它是描述氨基酸聚集性质的重要参数，广泛应用于生物学和化学领域，有着重要的研究价值。
因此，对氨基酸等电点的研究将对生物学和化学的发展有重要的意义。