同济大学 生物化学专业考博试题
同济大学2000年生物化学专业考博试题
1、细胞周期调控
2、PCR原理
3、跨膜信息转导
4、原癌基因的激活
5、目的基因的获取途径
同济大学1998年生物化学专业考博试题
一、名词解释
1、点突变
2、糖异生
3、一碳单位
4、呼吸链
二、丙氨酸如何转变为糖
三、TAC的过程及生理意义
四、跨膜转导信息传递途径
五、癌基因可分泌哪些与生长有关的因子？
六、基因诊断在医学中的应用
同济大学1997年生物化学专业考博试题
1、真核细胞转录生成成熟的MRNA的基本过程。
2、G蛋白信号转导系统机制。
3、什么是蛋白质的一、二、三、四级结构，它们靠什么键和力维持基本结构？
4、饥饿时通过怎样调节使糖异生加强？
5、线粒体的A TP是如何生成的？
一、名词解释
1、Tm值
2、LDL受体途径
3、糖酵解途径
4、操纵子
5、基因治疗
二、何谓癌基因？举例说明癌基因有何生理功能？
三、简述以Camp为第二信使的膜受体信号转导模式
四、基因工程所用载体主要有哪些？对载体的要求有哪些？
五、简述基因工程的基本程序。
同济大学1996年生物化学专业考博试题
二、名词解释
1、呼吸链
2 、移码突变
3、跨膜信息转导
4、操纵子
5、胆固醇逆向转运
二、填空
1、核酸的理化性质是在nm处紫外吸收最强，可利用和分析。
2、蛋白的高级结构是指、和。
3、核酸体内的合成途径有和两种。
4、糖异生的三个哺可逆的酶是：
5、真核基因结构的特点是、、和。
三、简答
1、简述受体酪氨酸蛋白激酶型的信息过程。
2简述摆动配对。
3简述基因工程的基本步骤。
4简述构建重组体的连接方法。
5简述癌基因的激活机制。
四、简述下列核酸片断检测方法。
1southern blot 2 northern blot
五、试述基因诊断的特点及基本技术。
六、试述真核基因调控的研究方法。
同济大学1995年生物化学专业考博试题
一、名词解释
1、Tm值
2、LDL受体途径
3、糖酵解途径
4、操纵子
5、基因治疗
二、何谓癌基因？举例说明癌基因有何生理功能？
三、简述以Camp为第二信使的膜受体信号转导模式
四、基因工程所用载体主要有哪些？对载体的要求有哪些？
五、简述基因工程的基本程序。
同济大学1994年生物化学专业考博试题
一、名词解释
1、同工酶
2、摆动配对
3、基因重组
4、半不连续复制
5、化学修饰调节
6、癌基因
二、简述DAN碱基组成的规律
三、什么是米氏方程式？Km有何意义？
四、载脂蛋白有何生理功用？
五、糖蛋白有何重要的生理功用？
六、简述PCR技术的原理、步骤及其应用。
七、列出5种分离、纯化和定量测定蛋白质常用的生化技术比国内做扼要叙述。
八、叙述钙信使系统的组成及其调节。
北京大学2006年生物化学考博试题
1,试述DNA与蛋白质,蛋白质与蛋白质相互作用.(10分)
2,什么是DNA的乙酰化,及其意义..(10分)
3,DNA 与RNA进行剪接的区别及意义..(10分)
4,核酸的理化性质及其在试验中的应用..(10分)
5,有图表,以6磷酸果糖激酶为例,考关于变构调节方面和化学修饰调节方面的内容..(15分)
6,考关于酮体的原料,调节,等方面的内容..(15分)
7,维生素D为什么既可以看作维生素,又可以看作激素.以及它的代谢和调节..(10分)
8什么是生物转化,以脂肪泄,肝掌,脂肪肝为例说明肝脏在代谢中的作用..(10分)
9,具体记不太清楚了,好像是考肌酸和磷酸肌酸的..(10分)该题有点活,你要是不能知道是什么物质,该题的分就全完了
2005年南开大学分子生物学考博试题
一、选择题（原题全部是英文，30分，）
1、Ⅱ型核酸内切酶的产物是？①5’粘末端②3’粘末端③平末端④以上都有
2、基因工程诞生的时间？
3、限制性内切酶产生5’PO4 ,3’OH
4、cDNA合成需要反转录酶
5、T4-DNA连接酶连接的最适温度是？
6、将TcR基因用p BR322运载，受体细胞将产生的基因型？
7、Cosmid怎么产生？
8、将phage DNA转入宿主的方法
9、DNA探针标记的方法
10、用杂交来筛选重组子的优点
11、蛋白质分泌的介导序列
12、Mini-Cell中含有：DNA、RNA、蛋白质中的哪几种
13、酵母的4种载体
14、λ phage基因表达的重要特征
15、纯化或抽提DNA时，DNA存在于哪一相中
16、DNA在琼脂糖凝胶电泳中用什么染色
17、从乙醇中得到DNA，最重要的条件是什么
18、用pUC19将克隆插入lacZ,选择克隆子时，要求宿主的基因型是什么
19、琼脂糖凝胶电泳中DNA被降解的特征
20、λ phage的Cos site能被下列哪个基因的产物切割：gene A,E,J,W
21、EMBL4载体是插入型还是取代型
22、酵母的哪个载体在非选择培养基上最稳定：YIp, YEp, YCp, YRp
23、E.coli有哪三个天然质粒载体
24、哺乳动物基因组转移的方法
25、基于conjugative transfer,质粒分为哪两类
26、植物原生质体转化的方法
27、plasmid中含有复制起始位点的是plasmid还是phage
28、质粒转化B.subtilis 的要求
二、问答题（共70分）
1、Tat蛋白激活HIV表达的全过程
2、从分子水平上解释多抗、单抗的产生？怎样理解产生抗体的多样性
3、（互补实验）根据两个图说明E.coli*纵子的二倍体表型，并解释原因
4、利用λ phage A、B两个点突变株，证明E.coli中甲基介导的错配修复系统有存在
5、用实验证明原核生物和真核生物基因结构的差别
6、病毒感染引发的宿主细胞应答的有关基因或蛋白
7、基因A序列已知（其上游序列亦已知），在它上游（-370bp）存在-GGTCAT-的调控元件，证明该调控
元件中每个碱基在调控中贡献可能不同
上海生科院05年生物化学和分子生物学试题
一、是非题（共25分）
1.多肽链的共价主链形式可以是双链或单链（）
2.分子量相同的两种蛋白质，如分子中酪氨酸和色氨酸残基数亦相同，，其摩尔消光系数可能不同（）
3.胰岛素元的降血糖活性是胰岛素的1/10左右（）
4.苯丙氨酸是人体必需氨基酸（）
5.丝-酪-丝-甲硫-谷-组-苯丙-赖-色-甘十肽经胰蛋白酶部分水解后，溶液中将有两种肽段存在（）
6.核酸在ph3.5的缓冲液中电泳时，是从正极向负极运动的（）
7.核糖体上蛋白质生物合成时，催化肽键合成的是核糖体rna（）
8.trna转录后加工有剪接反应，它是有蛋白质催化的（）
9.核酸降解成单核苷酸时，紫外吸收值下降（）
10.rna连接酶的底物是rna，dna连接酶的底物是dna（）
11.dna的复制方法有多种，滚动式复制方式通常以双向方式进行（）
12.色氨酸*纵子（trpoperon）中含有衰减子序列（）
13.对正调控和负调控*纵子而言，诱导物都能促进基因的转录（）
14.reca蛋白只能与单链dna结合，并发挥ntp酶活性（）
15.在克隆载体pbsk质粒中，利用完整的lacz基因作为筛选标记，白色转化菌落表明重组质粒含有插入片断（）
16.溶菌酶水解的底物是n-乙酰氨基葡萄糖的聚合物（）
17.激素受体都具有酪氨酸受体结构域（）
18.在底物的浓度达到无限大又没有任何效应剂存在的条件下，酶催化反应为零级反应（）
19.蛋白质可接离的基团都来自其侧链上的基团（）
20.蛋白质的等电点和它所含的酸性氨基酸残基和碱性氨基酸残基的数目比例有关（）
21.心碱脂是一种在中性ph下带正电荷的磷脂（）
22.生物膜上有许多膜固有蛋白，他们的跨膜肽段大多呈α螺旋结构（）
23.生物膜以脂双层结构为骨架，虽然细胞的不同膜由不同的磷脂组成，但脂双层的两个单层的磷脂组成是基本一致的（）
24.nadh氧化时的p/o比值时3（）
25.生物膜是离子与极性分子的通透屏障，但水分子是例外（）
二、选择题（共20分）
1.胰岛素的功能单位是
A.单体
B.二体
C.四体
D.六体
2.1mol/l硫酸钠溶液的离子浓度为
A.2
B.3
C.6
D.8
3.某蛋白质的pi为8，在ph6的缓冲液中进行自由界面电泳，其泳动方向为
A.像正极方向泳动；
B.没有泳动；
C.向负极方向泳动；
D.向正负极扩散
4.今有a，b，c，d四种蛋白质，其分子体积由大到小的顺序是a>b>c>d，在凝胶过滤柱层析过程中，最先洗脱出来的蛋白质一般应该是
A.a
B.b
C.c
D.d
5.噬菌体展示可用来研究
A.蛋白质-蛋白质相互作用
B.蛋白质-核酸相互作用
C.核酸-核酸相互作用
D.噬菌体外壳蛋白性质
6.dna合成仪合成dna片断时，用的原料是
A.4种dntp
B.4种ntp
C.4种dndp
D.4种脱氧核苷的衍生物
7.酒精沉淀核酸时，下列何种长度核苷酸不能被沉淀
A.10
B.20
C.50
D.100
8.反密码子igc可以识别的密码子是
A.gcg
B.gca
C.acg
D.icg
9.真核rna聚合酶2最大亚基c末端重复序列的功能是
A.磷酸化使rna聚合酶2与其它转录因子解离，促进转录的起始与延伸；
B.乙酰化使rna聚合酶2与组蛋白竞争结合与dna上，促进转录的起始与延伸；
C.甲基化使rna聚合酶2活化，促进转录的起始与延伸；
D.三者都有
10.gal4因子能够结合于基因的上游调控序列并激活基因的转录，它的dna结合结构域属于
A.锌指结构
B.亮氨酸拉链结构
C.螺旋-环-螺旋结构
D.螺旋-转角-螺旋结构
11.na聚合酶1的功能
A.转录trna和5srna基因
B.转录蛋白质基因和部分snrna基因
C.只转录rrna基因
D.转录多种基因
12.在真核细胞内，着丝粒是指
A.两个构成染色体dna分子的连接区域；
B.一段高度重复的序列与组蛋白结合形成异染色质区；
C.染色体dna上的一段特殊序列，能够促进与纺锤体的相互作用；
D.大约430bp长的一段序列，两端为两段高度保守的序列
13.下列哪种酶的巯基参与催化肽键断裂反应
A.羧肽酶y
B.胃蛋白酶
C.木瓜蛋白酶
D.胰凝乳蛋白酶
14.达到反应平衡时，决定酶催化反应中底物转化为产物比率的参数是
A.酶的比活力高低
B.酶的vmax大小
C.酶的转化数
D.酶的km
15.自然界通过光合作用生成大量的植物干物质，其中含量最高的是
A.淀粉
B.木质素
C.纤维素
D.半纤维素
16.能催化蛋白质的谷氨酸及天冬氨酸的羧基侧肽键断裂反应的酶是
A.枯草杆菌蛋白酶
B.胃蛋白酶
C.嗜热菌蛋白酶
D.金黄色葡萄糖球菌v8蛋白酶
17.下列化合物中哪一个是线粒体氧化磷酸化的解偶联剂
A.氯霉素
B.抗酶素a
C.2，4-二硝基苯酚
D.β-羟基丁酸
18.蛋白激酶a催化蛋白质上氨基酸残基的磷酸化，它是
A.酪氨酸残疾
B.组氨酸残基
C.丝氨酸残基
D.门冬氨酸残基
19.钠钾atp酶催化一分子atp水解时，同时
A.泵出2na+，泵入2k+
B.泵出3na+，泵入3k+
C.泵出2na+，泵入3k+
D.泵出3na+，泵入2k+
20.动物细胞质中游离ca+2的浓度大约是细胞外的
A.1/1000
B.1/200
C.1/50
D.1/10
三、填空（共25分）
1.肌红蛋白分子中的辅基含有-离子（金属），在正常状态下，该离子的化合价为-
2.在朊病毒致病过程中，其分子中的-结构转变为-结构，从而使其分子产生-
3.northern杂交是用-鉴定-
4.真核生物主要有三类dna聚合酶：dna聚合酶1，dna聚合酶2和dna聚合酶-；他们分别催化rrna，mrna，和-的转录
5.-通过结合反式因子，改变染色质dna的结构而促进转录
6.λ噬菌体侵入大肠杆菌细胞后通过-重组而进入溶源状态
7.在同源重组过程中，常常形成-中间体
8.大肠杆菌dna依赖的rna聚合酶由α2ββ‘σ五个亚基组成，-亚基与转录启动有关
9.天然染色体末端不能与其他染色体断裂片断发生连接，这是因为天然染色体的末端存在-结构
10.真核生物的基因组中有许多来源相同，结构相似，功能相关的基因，这样的一组基因称为-
11.酶活性调节控制包括，酶的别构调节（或正负反馈调节），可逆的化学修饰，酶原活化，激活蛋白或抑制蛋白的调控。此外，还有-和-调控等
12.多酶复合体具有自身调节的机制，第一步反应一般是限速步骤，可被其他反应产物-.这种作用被称之为-，催化这步反应的酶往往是-.
13.紧密偶联的线粒体内膜在状态4时的跨膜电位为-伏特
14.磷酸酯酶c水解磷脂酰胆碱，生成-和-
15.蛋白质识别磷酸化酪氨酸残基的结构域是-
16.表皮生长因子受体与胰岛素受体分子的结构域功能的共同特点是受体的胞内区都具有-
四、问答题（10*8）
1.某一单链蛋白质，经过实验测得，在20摄氏度时其解折叠反应（n<=>d，其中n为该蛋白质的折叠态，d 为非折叠态）的平衡常数是1.0*10^（-8），试求该种蛋白质在该条件下折叠反应的自由能。（r=1.9872cal/（mol*k）或r=8.3144j/（mol*k））
2.何谓蛋白质组，简述其研究特点。
3.请你尽可能多地列举rna生物功能的种类
4.说明基因芯片的工作原理及其在生物学研究中的意义
5.简述反转录（还原）病毒hiv的结构特征及其可能的致病机理
6.简述真核生物染色体上组蛋白的种类，组蛋白修饰的种类及其生物学意义
7.如何用实验证明双功能酶所催化的2种化学反应是否发生在同一催化部位
8.为什么说体外蛋白质复性或折叠与细胞内蛋白质折叠的机制是不同的
9.试管内偶联线粒体加琥珀酸与adp产生状态3呼吸耗氧时，在分光光度计下检测到线粒体内源nad+还原。这有那几种可能的机制？最后证明是何种机制
10.信号转导中第二信使指的是什么？试举两个第二信使的例子与他们在细胞内的主要作用。
同济大学汽车轻量化论文
结构优化在汽车轻量化中的应用综述 摘要：首先论述了汽车轻量化的意义、技术内涵、物理意义、发展现状和方法；接着介绍了高强钢、有色合金材料、塑料和复合材料等轻质材料在汽车轻量化中的作用；然后对尺寸优化、形状优化和拓扑优化三种结构优化方法的概念、数学模型、国内外发展现状加以阐述，并结合实例进行说明；最后提出了结构优化方法的结合使用、理论创新推动拓扑优化展望，以期推动汽车轻量化的发展。 关键词：汽车轻量化；轻质材料；结构优化；拓扑优化 0 前言 2013年中国汽车产销双双超过2000万辆，增速大幅提升，并且再次刷新全球记录，已连续五年蝉联全球第一。汽车工业已成为中国的支柱产业。随着汽车产量和保有量的增加，汽车在给人们的出行带来方便的同时，也产生了油耗、安全和环保三大问题。针对三大问题，各国政府制定了如油耗法规、安全法规以及排放法规等条令法规。各国汽车工业界一致认为，汽车轻量化是满足上述三个法规的有效手段和方法[1-4]。 1汽车轻量化技术及其发展现状 1.1 汽车轻量化技术 汽车轻量化的技术内涵是：采用现代设计方法和有效手段对汽车产品进行优化设计，或使用新材料在确保汽车综合性能指标的前提下，尽可能降低汽车产品自身重量，以达到减重、降耗、环保、安全的综合指标。 汽车轻量化技术包括汽车结构的合理设计和轻量化材料的使用两大方面。一方面汽车轻量化与材料密切相关；另一方面，优化汽车结构设计也是实现汽车轻量化的有效途径。 1.2 汽车轻量化的物理意义 汽车轻量化设计应包括质量减轻和功能的完善和改进，为表征白车身的轻量化的效果，宝马汽车公司提出了轻量化系数的概念，该系数L 可用下式表示[5]为 /()t L m C A （1） 式中m 为白车身的结构质量（不包括车门和玻璃），t C 为静态扭转刚度（包括玻璃），A 为左右轮边宽度与轴距的乘积所得的面积，L 为轻量化系数。有关参量如图1，汽车轻量化效果反应在L 值上为下降。
生物化学复习重点
第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法：蛋白质含量＝总含氮量－无机含氮量）×6.25 例如：100%的蛋白质中含N 量为16%，则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性，可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷（1）一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定： 酸碱确定，根据pK 值（该基团在此pH 一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。
（2）化学性质 ①与水合茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm （黄色）定量测定（几μg）。 ②与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应：形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸，又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl，又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应：多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链，书写时规定N端放在左边，C端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除C端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala，Cys2，Gly），表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成，但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构（化学结构） 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 （二）蛋白质的二级结构 （1）α-螺旋（如毛发） 结构要点：螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。（2）β-折叠结构（如蚕丝） （3）β-转角 （4）β-凸起 （5）无规卷曲 （三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白） （四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白） 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析： ?酸水解：破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解：Trp保持完整，其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定：
同济大学规划专业课程安排
同济大学规划专业课程安排 课程安排 《评估标准》是检查城市规划专业教育基本情况的系统化指标, 也是检验城市规划课程安排科学性的重要标准。依照《评估标准》中智育标准的有关条款,我校统合所有课程,调整课程之间的相互关系,将各课程针对具体智力条目在教学中所负担的作用分为三种类型: 1. 主授课程:解决具体条款的专业核心知识内容教育和基本能力培养; 2. 辅助课程:提供相关知识与背景,支撑主授内容; 3. 实践环节:通过实践过程训练学生的综合能力,并进一步提高理论认识。 课程相互关系见附表 : 《依照〈评估标准〉中智育标准的有关条款所作课程安排总表》针对课程在不同学习内容所担负的不同角色, 系统分配和组织各课程的教学内容以及教学方法,协调课程之间的关系。 1城市规划设计方面 ⑴城市规划基本原理 城市规划基本原理的教学本着理论与实践相结合的原则,在课程安排上分两类课程一个环节, 两类课程由理论方面的主授课程和辅助课程组成, 首先通过主授课堂讲授, 使学生系统了解并掌握规划目的、任务, 掌握规划必须满足城市的各项功能和居民对城市的物质与精神方面需求的原则, 同时通过城市社会、经济、环境等的相关课程的安排使学生更进一步了解规划必须从国情国策出发,符合城市发展的经济、社会、环境总体综合效益原则。其次以城市规划设计系列课程结合一定的实践课程, 构成实践环节, 使学生在规划中应用城市规划与设计原理方面的能力得到加强。课程的安排有:
主授课程:《城市规划导引》、《城市规划原理》、《城市设计概论》、《居住环境规划原理》辅助课程:《区域规划概论》、《城市经济》、《城市地理》、《城市环境与城市生态》、《生态与可持续发展概论》、《城市道路交通》、《城市对外交通》、《城市市政工程系统规划》、《工业园区规划》、《城市绿地系统及风景园林规划》、《自然与文化遗产保护》、《城市建设史》、《社会学》 实践环节:《城市总体规划》、《居住环境规划设计》、《城市中心区规划设计》、《毕业设计》、《规划设计实践》、《规划师业务实践》 ⑵城市规划程序与方法 城市规划程序与方法方面在教学过程中通过二方面途径, 一方面专门开设有关原理和知识课程进行课堂讲授, 使学生掌握区域分析、城镇体系规划、城市总体规划和详细规划的原理和技术知识,另一方面通过城市规划系列课程设计的实践性教学环节,从浅到深,从小到大, 使学生有能力参与区域分析及编制城镇体系规划掌握城市总体规划、详细规划及城市设计构思方法,从确定目标,提出优选方案,制定文件图纸,到审批、实施,管理各阶段的工作要求,内容及其相互关系,课程安排如下: 主授课程:《城市规划原理》、 辅助课程:《居住环境规划原理》、《城市规划管理与法规》、《城市地理》、《城市经济》、《城市设计概论》、《城市工程地质》、《城市道路与交通》、《城市环境与城市生态》、《城市市政工程系统规划》、《自然与文化遗产保护》、《城市绿地系统及风景园林规划》 实践环节:《城市总体规划》、《居住环境规划设计》、《城市中心区规划设计》、《毕业设计》、《规划设计实践》、《规划师业务实践》。 ⑶综合分析与组织方面
中科院生物化学、细胞生物学等考博
中科院发育所06年生物化学考博试题 1.试举5例说明绿色荧光蛋白在生物学研究中的作用? 2.真核生物逆转座子的结构功能和生物学意义? 3.一蛋白用SDS聚丙电泳分离后为一条带,请问,这个蛋白是否只有一种成分,如果还有其它成分如何分离,鉴定纯度 4.真核生物表达各水平上的调控机理 5.举两篇05年我国科学家发表的Cell Science Nature的文章,要国内通迅地址,要写出作者或单位,以及文章的主要内容. 6.请在生化角度评价转基因食物的安全性 中科院发育遗传所2002生物化学（博士） 注：请将试卷写在答题纸上；不用抄题，但要写请题号；草稿纸上答题无效。 一、名次解释：（20分） 二、以动物细胞或植物细胞为例说明细胞中的膜结构及其功能。（12分） 三、在研究位置基因的功能时往往采用推定的该基因所编码的氨基酸序列与已知功能的蛋白质的氨基酸序列比较来推断，你认为这种比较应采用什么原则？为什么？（12分） 四、真核基因在原核细胞中表达的蛋白质常常失去生物活性，为什么？举例说明。（12分） 五、简述信号肽的结构特点、功能和从蛋白质产物中切除的机理。（12分） 六、分子筛、离子交换和亲和层析是三种分离、醇化蛋白质的方法，你如何根据所要分离、纯化的蛋白质的性质选择使用。（12分） 七、酶联免疫吸附实验（ELISA）的基本原理是什么？如何用此方法检测样品中的抗原和抗体？（12分） 八、某一个蛋白，SDS凝胶电泳表明其分子量位于16900于37100标准带之间，当用巯基乙醇和碘乙酸处理该蛋白后经SDS凝胶电泳分析仍得到一条带，但分子量接近标准带13370处，请推断此蛋白质的结构？为什么第二次用前要加碘乙酸？（8分） 中科院发育遗传所2000-2001生物化学（博士） 2000年博士研究生入学考试 生物化学试题 1．酶蛋白的构象决定了酶对底物的专一性，请描述并图示酶与底物相互关系的几种学说。（20分） 2．什么是DNA的半保留复制和半不连续复制？如何证明？真核细胞与原核细胞的DNA复制有何不同？（20分） 3．概述可作为纯化依据的蛋白质性质及据此发展的方法。（20分） 4．简述酵解和发酵两个过程并说明两者的异同。（15分）
浙江工业大学生物化学期末复习知识重点
1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被
同济大学汽车学院车辆工程导师信息概要
同济大学汽车学院汽车电子方向: 卓桂荣性别- 女(46岁出生年月- 1968年11月 职称- 副教授行政职务- 导师类型- 硕导 研究方向- 汽车底盘电子控制技术 电子邮箱- grzhuo@https://www.360docs.net/doc/a216346496.html, 办公电话- 021-******** 通讯地址- 上海市曹安路4800号同济大学汽车学院,邮编:201804 卓桂荣,1968年11月出生,1990年毕业于东北重型机械学院,同年分配至哈尔滨轧钢厂工作。1997年-2002年考入哈尔滨工业大学攻读硕/博士学位,硕士课题为“三指灵巧手结构设计与运动学分析”,博士课题“并联机床数控系统的研制”。2002年入同济大学汽车学院继续博士后研究,博士后课题国家科技部863项目“四轮驱动电动汽车关键技术的研究”。2004年12月留校工作至今。 主要研发经历及成果: [1] 2006年完成了华普混合动力轿车管柱助力式EPS系统的研制,并已申请实用新型专利。 [2] 研制了线控转向系统(SBW及驾驶模拟试验装置,荣获2005年上海国际工业博览会“中国高校”展区优秀展品特等奖。 [3] 2005年研制了具有转角限位功能和高精度传感器冗余技术的线控转向系统,已应用于春晖系列线控转向电动汽车和驾驶模拟器。 [4] 参加了上海市科委“EPS电动助力转向”项目,完成了非接触式传感器管柱助力式电动助力转向器的设计,应用该转向器的转向系统台架参加了2005第七届上海国际工业博览会,获得好评。该结构已申请发明和实用新型专利。
[5] 2002年-2004年博士后期间参与国家科技部863电动汽车重大专项燃料电池轿车项目子课题“四轮驱动电动汽车关键技术的研究”项目,负责“春晖二号”电动汽车底盘设计和整车总布置、电动轮加载试验台架结构及控制系统的设计调试;线控4WD/4WS 台架的方案论证及结构设计;“春晖三号”4WD电动汽车线控转向控制系统的研制与调试;线控转向硬件在回路仿真台架结构与控制系统设计;四轮驱动电动汽车的整车控制:驱动防滑控制、转速闭环控制、转矩闭环控制等。 [6] 2003年获中国博士后科学基金三等奖资助,完成了“电动轮参数化模型库的建立”项目。 [7] 四轮驱动微型电动汽车概念模型“春晖一号”的研制,获2003年上海国际汽车城首届创新人才精英赛精英奖。 [8] “并联机床的研制”,获2001年“黑龙江省科学技术进步三等奖”。 [9] 参与“七自由度并串联叶片专用机床的研制”项目,单独承担数控系统软件的研制。于2002年通过鉴定并已投入生产,现已售出多台。 [10]参与“X射线野外管道焊缝检测机械手的研制”项目,负责机械手腕部和地线钻孔装置的设计。应用于大庆石油管理总局野外管道焊缝的X射线检测,于1999年投入使用。 [11] “φ1500热锯片修磨与淬火装置研制”,获95年哈尔滨市冶金工业总公司科技成果一等奖。 [12] “160吨剪切机剪刃基座的改造”,获94年哈尔滨市总工会“千百十”活动技术攻关项目二等奖。 [13] “降低520油泵站事故”项目,获92年黑龙江省冶金工业厅优秀质量管理成果奖。 主要论文:原地转向电动汽车参数化模型的建立(EI-05289208156、并联机床数控系统软件开发(EI-024********、4WD电动汽车转速闭环控制、全方位线控四轮
中科院考博真题 生物化学试题
中国科学院大学 2017年招收博士学位研究生入学统一考试试题 科目名称：生物化学 考生须知： 1.本试卷满分为100分，全部考试时间总计180分钟。 2.所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 _____________________________________________________________________ 一、名词解释（每题2分，共计20分） 1. 核小体 2. 非编码RNA（Non-coding RNA, ncRNA） 3. 自噬（Autophagy） 4. 光合作用 5. 受体 6. 异染色质 7. 反密码子 8. 片层（β-sheet） 9. 三羧酸循环 (Tricarboxylic acid cycle) 10. 免疫共沉淀 (Immunoprecipitation) 二、简答题（每题5分，请任选6题，共计30分。不建议作答超6题，若超6题，则选得分较少的6题计入总分） 1. 简述蛋白质的泛素化修饰有哪些酶完成，这些酶的主要作用是什么？ 科目名称：生物化学第1页共2页
2. 简述两种以上研究DNA与蛋白质结合的方法及其原理。 3. 简述光合作用五大复合体及其功能。 4. 简述Chip-seq的原理。 5. 简述ATP在生物体内的重要生理功能。 6. 列举植物中两种以上发挥重要功能的萜类化合物（或衍生物），并说明其功能。 7. 简述植物体中RNA聚合酶的种类及功能。 8. 举例说明亲和性标签纯化蛋白的方法和原理。 三、论述题（每题8分，请任选4题，共计32分。不建议作答超4题，若超4题，则选得分较少的4题计入总分） 1. RNA的功能有哪些？ 2．论述植物激素与受体互作产生效应的分子机理（Auxin或ABA任选一种） 3. 常见的组蛋白修饰有哪些？选三种论述其功能。 4. 论述CRISPR/Cas9系统的工作原理及Cas9蛋白酶的功能。 5. 何谓cDNA文库，建立cDNA文库的基本步骤是什么？ 6. 论述生物膜分子结构和生物膜结构的分子模型。 四、实验分析题（每题9分，请任选2题，共计18分。不建议作答超2题，若超2题，则选得分较少的2题计入总分，需写明实验设计原理，主要流程和实验要点） 1. 请用三种以上方法证明一个蛋白质含有磷酸化修饰。 2．已知一个基因的转录特异受红光诱导，请设计两种不同实验筛选调控该基因红光诱导表达的关键因子。 3．检测植物基因组织表达特异性的方法有哪些？论述其原理及优缺点。 科目名称：生物化学第2页共2页
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
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同济大学(Tongji University)，简称同济，是中华人民共和国教育部直属的全国重点大学，是历史悠久、享有盛誉的中国著名高等学府，是国家“211工程”、“985工程”重点建设高校，也是收生标准最严格的中国大学之一。下面是小学生作文网为大家整理的同济大学优势专业，供大家参考。 同济大学优势专业 同济大学优势专业由同济大学历届学长学姐实名推荐 1、土木工程推荐指数: 8(556人推荐) 2、建筑学推荐指数: 9(421人推荐) 3、车辆工程推荐指数: 8(369人推荐) 4、城乡规划推荐指数: 8(336人推荐) 5、德语推荐指数: 7(308人推荐) 6、交通工程推荐指数: 9(64人推荐)
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18、环境工程推荐指数: 8(33人推荐) 19、管理科学与工程类推荐指数: 4(32人推荐) 20、口腔医学推荐指数: 7(31人推荐) 图1 图2 哈尔滨工业大学优势专业排名 石家庄学院优势专业石家庄学院的特色专业 同济大学优势专业由小学生作文网(收集整理,转载请注明出处!原文地址
生化考博试题
南京医科大学生物化学与分子生物学（我考的A卷） 一、简答题（6X10分） 1、酶活性调节的方式和机理 2、什么是循环，为什么循环是三大物质代谢的枢纽 3、什么是尿素循环，及其生理和病理意义 4、什么是操纵子，乳糖操纵子的结构和正负性调节的机理 5、什么是第二信使，举例说明第二信使如何参与信号转导通路 6、转录与复制的异同 二、问答题（2x20分） 1、举例说明蛋白质构象改变与功能的关系 2、写出至少6种的名称，并简述其结构特点和功能 2013南方医科大学分子生物学（专基） 一、简答题 1、双螺旋结果的要点及其与生物功能的关系 2、参与蛋白质合成的的种类及功能 3、真核生物基因组特点 4、理想的基因重组载体应该有哪些基本要求 5、重组的定义及其基本流程 6、基因诊断及其方法 二、问答题 １、比较复制、转录、翻译的异同点２、乳糖操纵子的基因结构及其调控 ３、技术的原理以及其应用４、原核和真核表达系统的优缺点中国药科大学分子生物学考博试题2013年
名解：抑癌基因，反义核酸，f质粒，,分子伴侣，药物基因组学，转座子，基因芯片 问答真原核启动子差别蛋白质生物合成真核基因在大肠杆菌中表达种类和特点 影响基因表达原理和医药用途位点特异性重组和等位基因重组 2013年山大博士医学分子生物学考题 名称解释： 1.基因组文库与文库 2.抑癌基因与原癌基因 3.不对称转录与半保留复制 4.断裂基因 5.多聚核糖体与信号肽 西安交通大学2013年医学院生物化学与分子生物学（专业基础）真题回忆 我来补充一下单选题涉及的内容，题号不确定 核苷酸的生物合成首先生成什么 人类基因组有多少：50000、100000、150000、200000 不是膜受体经典途径：、、3K、1/2 结构域是蛋白质几级结构 核苷形成的是：磷酸酯键/磷酸二酯键 是检测什么的： 合成不需要哪个酶：光修复酶（我选的这个）
生物化学期末重点总结
第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构
2020同济车辆工程考研经验分享
2020同济车辆工程考研经验分享 大家好，我是刚刚上岸同济大学的学长，现在想给大家分享一些我自己的经验，算是对自己的考研之旅的一次回顾。同时也希望能够为那些还在迷茫如何复习的考研人提供一点点的建议。 初试的科目主要有政治、英语、数学、专业课，这些都很重要，但其中的数学和专业课相对于更加重要一些，所以我接下来主要讲一下这两个科目的备考经验吧。 数学复习三月份左右就开始了，当时就是看同济《高等数学》课本然后做课后题目，课后题目是挑着做的，做了一半。线代用的是同济编的教材，也是看课本做课后习题，概率论用的是浙大，前期打基础花了2个月左右。当时也想过直接做全书，但发现全书确实太难了，只好先看课本。所以大家一定要打牢基础，然后就是刷题，各种模拟题刷起来，结合一些老师的视频配合着学习，效率会提高很多。另外真题也比较重要，真题能反映学校的出题的方向，所以真题不仅要会做，还得反思考了哪些知识点，涉及到哪些方面，然后将知识点标注到书本上，多看看。数学考试就一个感受：时间不够用。所以大家平时模考也要合理安排时间，每次模拟的时候尽量要在保证做完的情况下留一些时间来检查。 专业课的复习并不是靠一己之力，我去报名了爱考宝典的在线专业课一对一辅导，爱考的学长给我进行在线辅导，讲了很多的重点，考前也是听学长说831材料力学比较稳定就选择了材料力学。他送给我很多专业课资料，然后看课本，先看的刘鸿文老师的《材料力学》教材，本科上课也是用的这个教材，把课后习题都做了一遍，复习完一遍后感觉确实比本科学的时候搞清了很多知识点。加上遇到一些不懂的问题都会找学长，他当时是高分上岸同济大学的，本身就很优秀，所以给我讲的也很清楚。之后就是做题了，先做的专题册部分，里面题目特别多，专题册里面感觉综合题部分很有用，前面都是单一知识点考察。做完后就做的真题，真题每套试卷都有1-2题不会，我是直接在线问学长的，基本都搞懂了，后面把这些不会做的以及错题都整理在一起后面再复习几遍巩固一下。爱考宝典还送给我很多内部资料，里面由整理好的答案解析以及知识点的详细梳理，后期巩固也主要靠这个。材料力学里面所有的公式都背下来了，各种梁变形挠度公式都要背，每年考试都会考到。 以上就是我的经验分享，希望能帮助到大家，然后以我的经验，做好了决定一定就要付诸行动，努力学习，坚持不懈，成功一定会属于你的。
上海交大生物化学历年考博试题
2010年上海交通大学医学博士入学试题 一、名词解释（每题3分，共24分） RNA 3.乙酰辅酶A羧化酶 4.混合功能氧化酶 5.不对称转录 6.反应元件 7.凝血酶原激活物 8.活性维生素D3 二、简答题（每题6分，共24分） 1.何谓Anfisen定律，简述Anfisen定律。 2.体内胆固醇的转化。 3.简述PCR实验的原理。 4.简述经cAMP介导的生物学效应的机制。 三、问答题（每题13分，共52分） 族维生素多为酶的辅助因子，请写出四种在糖代谢中作为酶的辅助因子的B族维生素，它们的活性形式及所参与的化学反应（用文字式表达）。 2.临床上肝昏迷的患者通常伴有血氨升高，试从蛋白质与氨基酸代谢的角度探讨降低肝昏迷患者其增高的血氨的措施和生化原理。 3.试述干扰素抗病毒的机制。 4.因肝功能障碍引起脂类代谢异常的患者其临床和生化检验指标上会出现哪些改
变，请简述其中的生化机制。 2012年上海交通大学生物化学真题（绝对考场记录版绝非网络copy 附英文名词解释中文名称）希望版主加分 一、名词解释 1. 二硫键 2. exon and intron (外显子和内含子) 3. acetyl CoA carboxylase (乙酰辅酶A羧化酶) 4. 氨基甲酰磷酸 5. recombination repairing (重组修复) 6. 1,25-(OH)2-D3?1,25二羟维生素D3 7. 分解代谢物激活蛋白 8. calmodulin (钙调蛋白) 9. 2,3-二磷酸甘油酸支路 10.鹅脱氧胆酸和牛黄石胆酸 二、简答题 1. 蛋白质的别构作用？并举例？ 2. NADH+H+?和NADPH+H+去路？ 3. 原核生物转录终止途径？ 4. cAMP在细菌和鼠肝细胞中的作用及其机制？ 5. 甲状腺激素合成步骤？ 三、论述题 1. 5-氟尿嘧啶和甲氨蝶呤抑制肿瘤的机制？ 2. 丙酮酸的去路及反应？
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
同济大学车辆工程各专业各研究方向和导师介绍
同济大学车辆工程各专业各研究方 向和导师介绍 上海海天考研：同济大学车辆工程各专业各研究方向和导师介绍车辆工程专业简介汽车学院车辆工程硕士点建立于1992年，博士点建立于1999年，现有教授11名，其中博士生导师8名，副教授7名，皆为硕士生导师。本专业有7个研究方向，分别是汽车节能与排放控制技术，汽车系统动力学与控制，汽车现代设计理论与方法，汽车结构与安全性研究，汽车电子与控制技术，汽车市场营销，和机车车辆。在国家科技部、教育部及国内外知名企业的支持下，我专业具有良好的设备条件，如汽车转鼓试验台、汽车废气排放分析仪、汽车道路模拟振动台，以及三坐标仪等，为科研与教学提供了有力的支持；现规划和在建的还有汽车整车风洞实验室、汽车噪声实验室和汽
车造型研究中心等国际一流的实验条件，不久将把我专业的科研教学水平提高到一个新的高度。目前本专业承担着包括国家重大技术攻关项目“燃料电池轿车研究”在内的多项国家和市级重大研究课题，为研究生的培养提供了良好的条件。目前，我专业每年的科研经费已超过3000万元，为我国的汽车工业发展作出了突出的贡献。汽车学院硕士、博士研究生招生研究方向介绍硕士研究生招生研究方向：1．汽车能源与排放控制2．车辆系统动力学与控制3．汽车结构分析与安全性4．汽车现代设计理论与方法5．汽车电子控制技术6．机车车辆7．汽车市场营销博士研究生招生研究方向：1．车辆现代设计理论与方法2．车辆系统动力学与控制3．车辆结构分析与安全性4．汽车能源与排放控制5．车辆电子控制技术6．汽车信息与市场分析车辆系统动力学与控制方向简介总体简介：“汽车系统动力学与控
制”是车辆工程(汽车工程)二级学科招收硕士和博士研究生最早的研究方向。主要从事汽车振动与噪声控制、汽车多体系统动力学仿真、汽车性能实验测量分析、机械构件的实验模态测试、汽车部件结构强度及疲劳损伤理论及实验分析等方面的科学研究及教学。该方向师资队伍强大、科研力量雄厚、教学经验丰富，已为我国汽车行业培养了大批硕士及博士研究生。该方向不仅承接多项国家级(863)、省部级纵向科研项目，还与上海大众、通用、奇瑞、汇众及其它大型汽车整车及零部件企业有广泛科研合作，为企业解决了许多科研难题，取得了良好的经济和社会效益。特别在利用压电陶瓷材料主动控制汽车噪声的研究在国内处于领先地位。? 上海海天考研：主要研究导师绍介：靳晓雄，教授，博士生导师，汽车振动与噪声研究所所长，汽车学院副院长，1947年出生，工学硕士，工学博士，1985～1986期间作为访问学者赴英国南
(完整版)中农考博生物化学真题-吐血收集整理最全完美打印版
版本1 中国农业大学1995年博士研究生入学考试试题（生物化学） 1、下列三种符号各代表那种氨基酸：Leu、Ile、Val，阐明其代谢特点。 2、肝脏在动物代谢中的作用。 3、乙酰辅酶A的代谢途径。 4、举例说明核酸和蛋白质的相互作用。 5、蛋白质的二级结构。 6、 DNA的半保留复制如何用试验证明。 7、密码子和反密码子的区别。 8、复制叉的结构。 中国农业大学1996年博士研究生入学考试试题（生物化学） 1、 DNA双螺旋结构中除Waston-Crick提出的外，还有哪些，说明其结构。 2、蛋白质的右手螺旋结构。 3、 DNA的超螺旋结构？哪些DNA结构易形成超螺旋结构。 4、用蛋白质结构特点说明抗原、抗体结合的机理。 5、反刍动物利用纤维素的代谢过程。 6、真核生物mRNA结构特点。 7、蛋白质中Lys的测定方法。 8、肽、肽键、肽链、蛋白质的概念 9、计算等电点。 10、体液PH调控机制。 11、复制、转录何以保证其忠实性。 中国农业大学1997年博士研究生入学考试试题（生物化学） 1、反刍动物的蛋白质代谢。 2、蛋白质的一级结构及其在结构层次中的作用。 3、酮体的生成？它与糖代谢的关系。 4、羊毛衫热水洗涤后容易皱缩，而蚕丝蛋白则没有这种现象，为什么？ 5、真核生物与原核生物DNA复制的不同之处？DNA复制具备什么条件？ 6、当溶液的PH为丙氨酸等电点时，它以什么形式存在？ 7、操纵子与操纵基因的概念？它们在基因表达中的作用？ 8、核糖体的功能？真核与原核生物核糖体的不同？ 9、氨基酸层析的分离依据于氨基酸的那些特性？离子交换层析中选择洗脱液应该那些因素？中国农业大学1998年博士研究生入学考试试题（生物化学） 1、蛋白质二级结构定义并举例说明。 2、 AA滴定曲线的定义与含义。 3、 Km值计算方法。 4、反刍动物能量来源。 5、原核、真核生物基因表达区别。 6、 tRNA反密码定义；Wobble Hyothesis内容。 7、概念：肽键、多肽、操纵子、DNA半保留复制、核小体、过瘤胃蛋白。 中国农业大学1999年博士研究生入学考试试题（生物化学） 1、 1、反刍动物蛋白质代谢特点。 2、说明下列问题：（1）脂肪组织缺乏己糖激酶；（2）肝脏缺乏葡萄糖-6-磷酶酶；（3）肌肉组织中缺乏酰基转移酶。
生物化学期末考试重点
等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性 解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心 同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程 酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制 生物转化：机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化 氧化磷酸化：代谢物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子内部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能