蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
生物化学第九章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸：脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸：脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰ＣoＡ则不能再异生为糖，
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸：脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
２０种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸，但最后集中 形成５个中间产物（乙酰ＣoＡ、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰ＣoＡ、延胡索酸）进入ＴＣＡ
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径，谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面，从而形成各种氨基酸．
（２）生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛（PLP） 为辅基，它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，生成-酮酸 和氨，同时伴有脱氢氧化的过程。
生物化学试题库及其答案——蛋白质降解和氨基酸代谢
一、填空题1．根据蛋白酶作用肽键的位置，蛋白酶可分为酶和酶两类，胰蛋白酶则属于酶。
2．转氨酶类属于双成分酶，其共有的辅基为或；谷草转氨酶促反应中氨基供体为氨酸，而氨基的受体为该种酶促反应可表示为。
3．植物中联合脱氨基作用需要酶类和酶联合作用，可使大多数氨基酸脱去氨基。
4．在线粒体内谷氨酸脱氢酶的辅酶多为；同时谷氨酸经L-谷氨酸氢酶作用生成的酮酸为，这一产物可进入循环最终氧化为CO2和H2O。
5．动植物中尿素生成是通循环进行的，此循环每进行一周可产生一分子尿素，其尿素分子中的两个氨基分别来自于和。
每合成一分子尿素需消耗分子ATP。
6．根据反应填空7．氨基酸氧化脱氨产生的a-酮酸代谢主要去向是、、、。
8．固氮酶除了可使N2还原成以外，还能对其它含有三键的物质还原，如等。
该酶促作用过程中消耗的能量形式为。
9．生物界以NADH或NADPH为辅酶硝酸还原酶有三个类别，其中高等植物子叶中则以硝酸还原酸酶为主，在绿藻、酵母中存在着硝酸还原酶或硝酸还原酶。
10．硝酸还原酶催化机理如下图请填空完成反应过程。
11．亚硝酸还原酶的电子供体为，而此电子供体在还原子时的电子或氢则来自于或。
12．氨同化（植物组织中）通过谷氨酸循环进行，循环所需要的两种酶分别为和；它们催化的反应分别表示为和。
13．写出常见的一碳基团中的四种形式、、、；能提供一碳基团的氨基酸也有许多。
请写出其中的三种、、。
二、选择题（将正确答案相应字母填入括号中）1．谷丙转氨酶的辅基是（）A、吡哆醛B、磷酸吡哆醇C、磷酸吡哆醛D、吡哆胺E、磷酸吡哆胺2．存在于植物子叶中和绿藻中的硝酸还原酶是（）A、NADH—硝酸还原酶B、NADPH—硝酸还原酶C、Fd—硝酸还原酶D、NAD（P）H—硝酸还原酶3．硝酸还原酶属于诱导酶，下列因素中哪一种为最佳诱导物（）A、硝酸盐B、光照C、亚硝酸盐D、水分4．固氮酶描述中，哪一项不正确（）A、固氮酶是由钼铁蛋白质构成的寡聚蛋白B、固氮酶是由钼铁蛋白质和铁蛋白构成寡聚蛋白C、固氮酶活性中心富含Fe原子和S2-离子D、固氮酶具有高度专一性，只对N2起还原作用5．根据下表内容判断，不能生成糖类的氨基酸为（）6．一般认为植物中运输贮藏氨的普遍方式是（）A、经谷氨酰胺合成酶作用，NH3与谷氨酸合成谷氨酰胺；B、经天冬酰胺合成酶作用，NH3与天冬氨酸合成天冬酰胺；C、经鸟氨酸循环形成尿素；D、与有机酸结合成铵盐。
第八章氨基酸代谢
合成尿素
合成氨基酸
血氨
酰胺水解 其他含氮物分解
合成酰胺
合成其他含氮物
直接排出
（一）氨（ammonia)在血中的转运
1、丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycl 肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，
意义：使肌肉的氨以无毒的丙氨酸的形 式运输到肝、经济有效
2、谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 ：
有毒！
COO (CH2)2 HC COO
α-谷氨酸
COO
NAD++H2O NADH+H++NH4+
L-谷氨酸脱氢酶
(CH2)2
C O
+ NH3
COO α-酮戊二酸
谷氨酸氧化脱氨
氨中毒原理
若外环境NH3大量进入细胞，或细胞内NH3大量积累 丙酮酸
三羧酸 循环
α酮戊二酸
氨与α酮戊二酸大量转化为谷氨酸 三羧酸循环中断，能量供应受阻， 某些敏感器官（如神经、大脑）功 能障碍。 表现：语言障碍、视力模糊、昏迷、 死亡。
肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌在谷氨酰胺合成
酶+
ATP
P ADP O C=O
NH4+
Pi+H+
-酶
谷氨酰-5-磷酸
谷氨酰胺是中性无毒的物质，容易透过 细胞膜，是氨的主要转运形式。 谷氨酰胺由血液运输到肝脏，肝细胞的 谷氨酰胺酶将其分解为谷氨酸和氨.
谷氨酰胺 +H2O
谷氨酰胺酶
谷氨酸 +NH4+
各种生物根据安全、价廉的原则排氨。
即蛋白质合成量多于分解量，如儿童、孕妇；
氨基酸代谢生物化学思政案例
氨基酸代谢生物化学思政案例
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，同时也是构成细胞的重要成分。
在生物体内，氨基酸代谢是一个复杂的生物化学过程，它与我们的日常生活息息相关。
在这里，我们将介绍一个关于氨基酸代谢的生物化学思政案例。
在生物体内，氨基酸的代谢主要包括蛋白质的降解和氨基酸的合成。
在蛋白质降解过程中，氨基酸被分解成氨基和羧基，其中氨基通过尿素循环排出体外，而羧基则被转化为能量。
在氨基酸的合成过程中，生物体利用已有的氨基酸来合成新的氨基酸。
这个过程需要消耗大量的能量，同时也需要一系列复杂的酶促反应。
除了蛋白质的降解和氨基酸的合成，氨基酸还参与了其他重要生物化学过程，比如核酸的合成、神经递质的合成等等。
在我们的日常生活中，氨基酸代谢也有很多重要的应用，比如在医学领域中，氨基酸代谢的异常可以导致多种疾病，比如肝病、糖尿病等。
因此，对氨基酸代谢的研究具有非常重要的意义。
在学习氨基酸代谢的过程中，我们应该认识到这个生物化学过程的重要性，并且也应该关注氨基酸代谢对我们人类生活的影响。
通过深入学习氨基酸代谢的相关知识，我们可以更好地理解生命科学的奥秘，从而更好地发挥我们自己的作用。
- 1 -。
氨基酸代谢
2. 转氨基作用
R1 H C NH2
R2
+
转氨酶
C
O
COOH
COOH
R2
+
H C NH2 COOH
转氨酶（其辅酶为磷酸吡哆醛） 转氨酶（其辅酶为磷酸吡哆醛）
*丙氨酸氨基转移酶（ALT） 又称谷丙转氨酶（GPT） 丙氨酸氨基转移酶（ 丙氨酸氨基转移酶 ） 又称谷丙转氨酶（ ） 谷氨酸 + 丙酮酸 ALT α-酮戊二酸 酮戊二酸
通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基过程
嘌呤核苷酸循环联合脱氨（ 嘌呤核苷酸循环联合脱氨（1）
COOH α-酮戊二酸 酮戊二酸 (CH2)2 C=O
COOH H2N CH CH2
氨基酸
COOH
R C=O
GPT
COOH (CH2)2 CHNH2 COOH
GOT
COOH
天冬氨酸
CH2COOH COCOOH 草酰乙酸
②泛素（ubiguitin）途径（泛素/26S蛋白酶体 途径） 泛素（ ）途径（泛素 蛋白酶体 途径） －－依赖 依赖ATP， －－依赖 ，
碱性系统， 在pH=7.2的胞液中起作用，主要水解短寿命蛋 白质和反常蛋白质。
又称泛素标记选择性蛋白质降解。 又称泛素标记选择性蛋白质降解。
第二节 氨基酸的一般代谢
精氨酸代琥珀酸
精氨酸的合成3. 精氨酸的合成-2
NH2 C NH
COOH HC
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH
+
(CH2)3 CH-NH2 COOH
CH COOH
延胡索酸
精氨酸
4. 精氨酸水解为尿素
NH2 C NH NH
NH2
精氨酸酶
(武大张楚富版生化)第十六章.氨基酸代谢
37
Gly、 Ser、 Thr、His、Met 等aa.可以提供 一碳单位。 一碳单位的转移靠四氢叶酸，携带甲基的部 位是N 5、N 10 P467图16-16 FH4结构
10
（三） 联合脱氨基作用
转氨基作用、氧化脱氨基作用 相结合； 联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基 。
11
1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用 P447 图16-4
＋NH3
12
2. 通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用
P447 图16-5：从α-氨基酸开始通过嘌呤核苷酸循环的联合脱 氨基作用
骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的脱 氨基方式为主
38
四氢叶酸（FH4或THFA）
四 氢 叶 酸
H
10 5
H
CH CHO 2
N5-CHO-FH4 N5，N10-CH2-FH4
39
第三节 氨基酸的生物合成
40
一、 氨基酸合成概论 1、 氮源 （1）生物固氨（微生物） 根瘤菌、兰藻 （2）硝酸盐和亚硝酸盐 (植物、微生物) （3）脱氨基作用产生的NH3（所有生物）
NH+3
α-氨基酸1
R2-C-COO|| O
α-酮酸2
R1
-C-COO|| O
R2-CH-COO| NH+3
α-酮酸1
转氨酶
α-氨基酸2
（辅酶：磷酸吡哆醛 B6）
8
谷丙转氨酶ALT、谷草转氨酶AST
P445
谷丙转氨酶 （ ALT ）
谷氨酸
蛋白质的代谢过程
蛋白质的代谢过程
蛋白质代谢涉及到三个主要的过程：蛋白质合成、蛋白质降解、氨基酸转运。
1. 蛋白质合成（蛋白质合成作用）
蛋白质合成是指通过翻译机制，将mRNA上的信息转换为蛋白质的过程。
合成蛋白质时，先是需要氨基酸的输入，然后逐个将氨基酸通过肽键连接起来形成多肽链，最终形成具有特定功能的三维蛋白质。
2. 蛋白质降解
蛋白质的降解是指将蛋白质分解为氨基酸的过程。
这个过程涉及到多个酶类，比如蛋白酶、肽酶等。
蛋白质降解的目的是使有害的、老化的蛋白质分解并重新利用其组成的氨基酸。
3. 氨基酸转运
氨基酸转运指的是通过氨基酸转运体将氨基酸从细胞外部或内部转移到细胞内部（如细胞质和内质网），以满足蛋白质合成和其他代谢过程对氨基酸的需求。
这个过程是由多个运输蛋白协同完成的。
生物化学8 氨基酸代谢与合成
蛋白质降解和氨基酸的分解代谢蛋白质的降解细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸。
从表面上看，这样的变化过程看似是一种浪费，实际上它有二重功能，其一是排除那些不正常的蛋白质，它们一旦积聚，将对细胞有害；其二是通过排除积累过多的酶和调节蛋白使细胞代谢的井然有序得以进行。
蛋白质降解的特性蛋白质有选择地降解非正常蛋白质，例如血红蛋白与缬氨酸类似物结合，得到的产物在网织红细胞中的半存活期约10min，而正常血红蛋白可延续红细胞的存活期最终可达120天。
正常的胞内蛋白被排除的速度是由它们的个性决定的，绝大多数快速降解的酶都居于重要的“代谢控制”位置，而较稳定的酶在所有生理条件下有较稳定的催化活性。
降解速度还因它的营养及激素状态而有所不同。
在营养条件被剥夺的情况下，细胞提高它的蛋白质降解速度，以维持它的必需营养源使不可或缺的代谢过程得以进行。
蛋白质降解的反应机制真核细胞对于蛋白质降解有两种体系，一个是溶酶体的降解体质和一种ATP-依赖性的以细胞溶胶为基础的机制。
溶酶体溶酶体是具有单层被膜的细胞器，其中个含有50多种水解酶，包括不同种的蛋白酶，称之为组织蛋白酶。
溶酶体保持其内部PH在5左右，而它含有的酶的最适PH就是酸性。
如此可以抵制偶然的溶酶体渗漏从而保护了细胞，因此在细胞溶胶PH下，溶酶体的大部分酶都是无活性的。
溶酶体对细胞各组分的再利用是通过它融合细胞质的膜被点块即自（体吞）噬泡，并随即分解其内容物实现的。
溶酶体的阻断剂有抗虐药物——氯代奎宁（是一种弱碱，在不带电形式随意穿透溶酶体，在溶酶体内积累形成特电荷型，因此增高了溶酶体内部的pH，并阻碍了溶酶体的功能。
溶酶体降解蛋白质是无选择性的，而rong'mei't'抑制剂对于非正常蛋白或短寿命酶无快速的降解效应，但是它们可以防止饥饿状态下蛋白质的加速度崩溃。
许多正常的和病理活动都伴随溶酶体活性的升高。
ATP-依赖真核细胞蛋白质的降解主要是溶酶体的作用，但是缺少溶酶体的网织红细胞却可选择性的降解非正常蛋白质，这里有ATP-依赖的蛋白质水解体系存在ＡＴＰ依赖蛋白质需要有泛肽存在。
8.蛋白质降解及氨基酸代谢
蛋白质降解及氨基酸的代谢 Metabolism of Amino Acids
第一节
蛋白质的营养作用
Nutritional Function of Protein
一、 蛋白质的生理功能
1.是构成组织细胞的重要成分,并维持组织细 胞的生长、修补和更新。
2. 转变为生理活性分子，参与多种重要的生 理活动及物质代谢的调控
蛋白质的消化、吸收与腐败
（一）胃中的消化
1、HCl的作用(胃液中H+的最大浓度可达150mmol/L，比血液中H+的浓度高3~4百万倍，
因此，胃粘膜主细胞分泌H+是逆着巨大的浓度梯度进行的，需要消耗大量的 能 量，能量来源于有氧代谢)
胃酸可使蛋白质变性，但有利于胃蛋白酶(pepsin)发 挥作用。 2、胃蛋白酶：以胃蛋白酶原形式分泌，在 H+ 条件下 被激活成为胃蛋白酶。
•其余10种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。
必需氨基酸的功用
（1）苯丙氨酸(Phe)：参与消除肾及膀胱功能的损耗； （2）蛋氨酸(Met)；参与血红蛋白、结缔组织与血清的组
成，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；
（3）赖氨酸(Lys)：促进大脑发育，是肝及胆的组成成 分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及 卵巢，防止细胞退化；
胰蛋白酶 糜蛋白酶
羧基肽酶
弹性蛋白酶
(trypsin) (exopeptidase) (carboxypeptidase) (elastase)
酶原激活的意义 • 可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。 • 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。 • 酶原还可视为酶的贮存形式。
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
东北师范大学生物化学 第十章氨基酸代谢
必需氨基酸
（氨基酸和糖的转 变是不可逆的）
酮体
生酮兼生糖氨基酸
Tyr（酪），Phe（苯），Ile（异）, Trp（色）
生酮氨基酸 Lys Leu 生糖氨基酸：
三 氨基酸合成代谢 非必需氨基酸（10） 必需氨基酸（8）：
Phe 、Met 、 Thr、 Val、 Leu、 Lys、Trp、Ile
半必需氨基酸：His Arg
NAD+ + H2O + （NADP+）
+ NH4+ + NADH +H+ （NADPH）
在动物体内辅酶为NAD+，在植物体内辅酶为NADP+
非必需氨基酸由相应的α -酮酸氨基化生成
八种必需氨基酸中，除赖氨酸和苏氨酸外其余六种亦可由相 应的α-酮酸加氨生成。但和必需氨基酸相对应的α－酮酸不能 在体内合成，所以必需氨基酸依赖于食物供应。
一 蛋白质的酶促降解
（一）外源蛋白质的降解
（二）内源蛋白质的降解
（一）外源蛋白质的降解（细胞外途径）
1 蛋白质的消化
胃蛋白酶：水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键
胰蛋白酶：水解碱性氨基酸羧基形成的肽键
肽链内切酶
胰凝乳蛋白酶：水解芳香族氨基酸的羧基形成 的肽键
弹性蛋白酶：脂肪族氨基酸的羧基形成的肽键 氨肽酶
肝脏是合成尿素的主要器官，肾脏是排出尿素的主要器官
氨基甲酰磷酸合成酶
一种在线粒体中参与尿素的合成
一种在细胞质中参与嘧啶的从头合成
尿素合成的特点： 主要在肝脏的线粒体和胞液中进行 一分子尿素需消耗4个 高能磷酸键 精氨琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶 尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3， 一个来源于天冬氨酸