氨基酸的理化性质
常见的氨基酸的分类特点及理化性质
非极性氨基酸的理化性质
2
疏水性
非极性氨基酸具有很强的疏水性。
4
溶解性
非极性氨基酸在水中的溶解度较低,但在有机溶剂如酒精或丙酮中的溶解度较高。
8
热稳定性
非极性氨基酸的烷基或芳基结构使其具有较高的热稳定性,可以在较高温度下保持结构完整。 非极性氨基酸由于其疏水性,在蛋白质折叠过程中通常会聚集在蛋白质的内部,形成疏水性核心,使得蛋白质整体结 构更加紧密和稳定。
氨基酸的酸碱性
氨基酸中的氨基(-NH2)和羧基(-COOH)具有不同的酸碱性。氨基是弱碱性基 团,而羧基是弱酸性基团。在水溶液中,氨基和羧基会发生质子交换反应,形 成两性离子。这种两性离子的pH值称为氨基酸的等电点(pI)。
1-14
—
pH
pH 值范围
氨基酸在不同pH值下会呈现不同的 离子形式,从而影响其理化性质和
抗原-抗体反应、免 疫标记等
氨基酸的生物学功能
蛋白质合成
氨基酸是构建生物体内蛋白质 的基本单位,是决定蛋白质结构 和功能的关键要素。
能量来源
通过代谢氧化,某些氨基酸可以 向细胞提供ATP,满足机体的能 量需求。
细胞信号传导
部分氨基酸及其代谢产物可作 为细胞间信号传递的载体,调节 生理过程。
抗氧化防护
农业应用
氨基酸可用作生物农药和 叶面肥料,提高作物抗病虫 能力和产量。还可用于饲 料添加,改善动物营养和生 长。
工业生产
许多工业合成过程需要用 到氨基酸,如制药、化工、 材料等领域。它们可作为 原料、催化剂或中间体。
氨基酸的研究进展
持续创新
科学家们不断探索新的技术和方法来研 究氨基酸的结构、性质和功能,推动着这 一领域的持续创新。
各种氨基酸理化性质-20101202综述
分子式：C2H5NO2 化学式：NH2CH2COOH 结构式
分子量：75.07
物化性质：甘氨酸是20个氨基酸中最简单的一个，是一个非极性的氨基酸。白
色单斜晶系 或六方晶系晶体，或白色结晶粉末，无臭，有特殊甜味； 相对密度1.16，熔点 248℃（分解），易溶于水；在水中的溶解度： 25℃ 时为 25g/100ml，50℃时为 39.1g/100ml，75℃时为 54.4g/100ml，100℃时为67.2g /100ml；极 难溶于乙醇，在100g无水 乙醇中约溶解 0.06 g，几乎不溶于丙酮 和乙醚；等电点6.06。
2.合成法：合成法很多，一种是由异丁酸与氨生成氨基异丁醇，再与氰化氢合 成氨基异丁腈，然后水解而成。一种是由异丁醛与氰化氢合成羟基异丁腈，水解 得DL-缬氨酸，经化学法或酶法拆分得L-缬氨酸。也可由异丁醛与氰化钠和氯化铵 直接合成氨基异丁腈，再水解而成。上述三种方法的得率为36%～40%。合成法 所得为外消旋体，须经外消旋拆开。旋光拆开的方法很多，如用酰基-DL-氨基
各种氨基酸性质
酸的酶进行水解，再利用游离氨基酸与酰化体的溶解度差进行分离。化学合成法生产 成本高，反应复杂，步骤多，且有许多副产物。
3.发酵法：利用微生物发酵法生产L-缬氨酸具有原料成本低、反应条件温和及易实 现大规模生产等优点，是一种非常经济的生产方法。 （1）添加前体物发酵法：又称微生物转化法。这种方法使用葡萄糖作为发酵碳源 ，再添加特异的前体物质即在氨基酸生物合成途径中的一些合适中间代谢产物，以避 免氨基酸生物合成途径中的反馈调节作用，经微生物作用将其有效转化为目的氨基酸 。由于其前体物质如丙酮酸等稀少或价格昂贵，目前已少采用此法生产L-缬氨酸。 （2）直接发酵法：是借助于微生物具有合成自身所需氨基酸的能力，通过对特定微 生物ide诱变处理，选育出营养缺陷型及氨基酸结构类似物抗性突变株，以解除代谢调 节中的反馈抑制和反馈阻遏作用，从而达到过量累积某种氨基酸的目的。目前，世界 上L-缬氨酸均采用直接发酵法生产。国外曾对发酵法所用L-缬氨酸优良生产菌株的诱 变育种和代谢调节作了一些研究，而国内尚处于研究与小规模生产阶段，菌株产酸水 平不高，生产水平和产量远不能满足市场需求。因此，以微生物发酵法生产L-缬氨酸 的研究具有重要的意义。
常见的氨基酸的分类特点及理化性质
常见的氨基酸的分类特点及理化性质氨基酸是构成蛋白质的基本单位，是生物体内重要的有机化合物。
它们在生物体内发挥着多种功能，如参与蛋白质合成、信号传递、代谢调节等。
根据氨基酸的结构和性质，可以将它们分为不同的类别，并探讨其理化性质。
一、氨基酸的分类特点1. 根据侧链的结构，氨基酸可以分为非极性氨基酸、极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
（1）非极性氨基酸：侧链不含有极性基团，如甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸等。
它们在蛋白质中主要起到结构支撑的作用。
（2）极性氨基酸：侧链含有极性基团，如丝氨酸、苏氨酸、天冬氨酸等。
它们在蛋白质中主要起到与水分子和其他极性分子相互作用的作用。
（3）酸性氨基酸：侧链含有羧基，如天冬氨酸、谷氨酸等。
它们在蛋白质中主要起到调节蛋白质电荷的作用。
（4）碱性氨基酸：侧链含有氨基，如赖氨酸、精氨酸等。
它们在蛋白质中主要起到与酸性氨基酸相互作用，维持蛋白质稳定性的作用。
2. 根据侧链的功能，氨基酸可以分为疏水性氨基酸、亲水性氨基酸、带电氨基酸和带负电氨基酸。
（1）疏水性氨基酸：侧链不含有极性基团，如甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸等。
它们在蛋白质中主要起到结构支撑的作用。
（2）亲水性氨基酸：侧链含有极性基团，如丝氨酸、苏氨酸、天冬氨酸等。
它们在蛋白质中主要起到与水分子和其他极性分子相互作用的作用。
（3）带电氨基酸：侧链含有氨基或羧基，如赖氨酸、精氨酸、天冬氨酸等。
它们在蛋白质中主要起到调节蛋白质电荷的作用。
（4）带负电氨基酸：侧链含有羧基，如谷氨酸、天冬氨酸等。
它们在蛋白质中主要起到与带正电氨基酸相互作用，维持蛋白质稳定性的作用。
二、氨基酸的理化性质1. 溶解性：氨基酸的溶解性与其侧链的结构和性质有关。
非极性氨基酸在水中的溶解性较差，而极性氨基酸和带电氨基酸在水中的溶解性较好。
2. 等电点：氨基酸的等电点是指其在溶液中呈电中性的pH值。
不同氨基酸的等电点不同，与其侧链的结构和性质有关。
3. 水解反应：氨基酸在水中可以发生水解反应，相应的羧酸和胺。
蛋白质的基本结
（一）氨基酸的理化性质：一般物理性质，旋光 活性，光吸收性，解离性质，等电点，化学性 质。
（二）氨基酸的分离和分析
P46-65（氨基酸的化学合成，自学内容）
第一页，编辑于星期二：二十一点 三十七分。
（一）氨基酸的理化性质
1、一般物理性质
◆无色晶体，熔点较高 （200℃～300℃）水中溶解度 各不同，取决于侧链。氨基酸 能使水的介电常数增高。氨基 酸的晶体是离子晶体。氨基酸是 离子化合物。
半胱氨酸
汞苯甲酸
基 的
-OOC CHCH2 SH + H O -H g+
性
NH3+
C O O -
质
-OOCCHCH2 S Hg+ NH3+
络合物
COO-
作用：与金属离子的螯合性质可用于体内解毒。
第三十一页，编辑于星期二：二十一点 三十七 分。
◆巯基的还原活性：
半胱氨酸的巯基具有还原性，很容易被氧化成二硫键， 两分子半胱氨酸通过二硫键（-s-s-）连接成的化合物叫 胱氨酸，二硫键也容易被还原成巯基。
质 缓冲作用。血红蛋白含有较
多的Pro残基。
O H 2 N CH C OH
CH 2
N NH
组氨酸
第三十六页，编辑于星期二：二十一点 三十七 分。
组氨酸的咪唑基也可以发生烷基化反应，例 如多种水解酶活性中心的组氨酸可以与烷基 化试剂反应，生成烷基化咪唑衍生物，从而 影响到酶的活性。
第三十七页，编辑于星期二：二十一点 三十七 分。
-O O C C H C H 2 S H N H 3+
-O O C C H C H 2 S H N H 3+
2蛋白质的基本结构单位—氨基酸
三、 氨基酸的理化性质
（一）氨基酸的一般物理性质
1.氨基酸的旋光性
除甘氨酸外，氨基酸含有一个手性-碳原子，因此 都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数 之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
氨基酸的结构
α—氨基酸除甘氨酸外都具有光学活性。 通常（+）表示右旋体dewtroisomer）,（-） 表示左旋体（Levoisomer），L与D只代表立 体异构型，不表示旋光性。例如人体蛋白质的 α—氨基酸均为L—型，但有左右旋之别。天冬 氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）、赖氨酸 （Lys）、异亮氨酸（Ile）等为L（+）;而亮 氨酸（Leu）、丝氨酸（Ser）、苏氨酸 （Thr）、半胱氨酸（Cys）等都为L（-）。
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH2 CH CH3 CH3 OH
-氨基异己酸
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
异亮氨酸 Ileucine
-氨基--甲基戊酸
氨基酸的结构
二、氨基酸的分类
（一）根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸 （二）从营养学角度分：必需氨基酸和非必需 氨基酸
（三）根据是否组成蛋白质来分：蛋白质中常见 氨基酸、蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸
1、蛋白质中常见氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C H
氨基乙酸
OH
氨基酸的结构
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
谷酰胺 Glutamine
H2 N CH2 CH2 C NH2 O
氨基酸的分类特点和理化性质
氨基酸的分类特点和理化性质氨基酸是构成蛋白质的基本单位，具有多种功能和作用。
根据它们的理化性质和分类特点，氨基酸可以分为非极性氨基酸、极性氨基酸和特殊氨基酸。
1.非极性氨基酸：非极性氨基酸的中心原子由一个氨基基团（NH2）、一个羧基（COOH）、一个氢原子（H）和一个碳原子（C）组成。
这类氨基酸的侧链由多种有机基团组成，不带任何阳离子或阴离子功能性团。
它们通常不溶于水，但溶于有机溶剂。
在生物体内，非极性氨基酸主要负责蛋白质的折叠和稳定。
在非极性氨基酸中，最简单的是甘氨酸、丙氨酸和异亮氨酸等。
这些氨基酸的侧链中带有碳和氢原子，由于不带电荷，属于非极性，因此有亲水性较强。
2.极性氨基酸：这类氨基酸的侧链通常包含含氧或氮等具有强电负性的原子，可以形成氢键、离子键等。
大多数极性氨基酸具有亲水性，能与水进行相互作用，因此溶解度较高。
极性氨基酸可以进一步分为酸性和碱性氨基酸。
-酸性氨基酸：这类氨基酸的侧链含有羟基和羧基，具有负电荷。
代表性的酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸等。
这些氨基酸在水溶液中具有酸性，能够释放出负电荷的氢离子，与基性氨基酸发生中和反应。
-碱性氨基酸：这类氨基酸的侧链含有氨基和胺基等功能性团，在水溶液中带正电荷。
代表性的碱性氨基酸有赖氨酸和精氨酸等。
这些氨基酸能够接受负电荷的氢离子，与酸性氨基酸发生中和反应。
3.特殊氨基酸：这是一类在生物体中含量较少，具有特殊功能和结构的氨基酸。
代表性的特殊氨基酸有脯氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸等。
这些氨基酸的结构中具有额外的官能团，能够参与特殊的生化反应和代谢途径。
总的来说，氨基酸的分类特点主要根据其理化性质和功能特点来区分。
非极性氨基酸主要由碳和氢原子组成，溶解度较低，主要负责蛋白质的结构稳定；极性氨基酸具有亲水性，溶解度较高，包括酸性和碱性两种，具有酸碱中和的作用；特殊氨基酸则具有特殊的结构和功能，用于特定的生化反应和代谢途径。
这些特征使得氨基酸能够在生物体内进行多种功能的发挥，并形成复杂的蛋白质结构。
氨基酸的分类特点及理化性质
1
2
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine
脂肪族氨基酸
1
2
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine
要求： 能倒背
不用的字母
JUZBOX
L-氨基酸的基本结构
C
H
H2N
COOH
R
α碳原子,不对称碳原子
侧链
二十种氨基酸除Gly外全是L-型。 Pro呢？
残基：在肽链中氨基酸之间脱去一个水分子，脱水后的残余部分叫残基（residue), 因此蛋白质肽链中的氨基酸统统是残基形式。
Chiral carbon
脂肪族氨基酸
亚氨基酸
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
缬氨酸 Valine
亮氨酸 Leucine
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸 Proline
含硫氨基酸
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
缬氨酸 Valine
亮氨酸 Leucine
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸 Proline
甲硫氨酸 Methionine
含硫氨基酸
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
缬氨酸 Valine
亮氨酸 Leucine
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸 Proline
甲硫氨酸 Methionine
半胱氨酸 Cysteine
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanine
氨基酸的理化性质
三、氨基酸的理化性质2、氨基酸的两性解离1、两性离子(dipolarrion，dipolar利用滴定曲线计算氨基酸的等电点等电点侧链R基不解离的中性氨基酸（有两个解离基团）丙氨酸缬氨酸1.氨基酸的光学异构体NH2氨基酸的重要化学反应茚三酮反应（ninhydrin reaction）：α-H艾德曼反应(Edman 艾德曼反应(Edman肽键（peptide bond）的化合物。
二肽（dipeptide）；寡肽丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸H 2NC αHC βH 2C γH 2 -C –NH-CH-CONHCH 2COOHOCH 2SH （谷氨酸）γ（半胱氨酸）（甘氨酸）还原型谷胱甘肽（GSH ）γGlu-Cys-GlyS SγGlu-Cys-Gly氧化型谷胱甘肽（GSSG ）COOH蛋白质的结构层次蛋白质一级结构Sanger 1955成功地测定了胰岛素二条多肽链上氨一级结构是蛋白质功能多样性的基础蛋白质二级结构1.肽键中C-N 的键长0.132nm，介于C-N（0.147nm）与C=N（0.127nm），具有双键性1α－螺旋分为右手和左手两种螺旋氢键联系。
在α－螺旋体中每隔三个氨基酸残基可形成一个氢键，氢键是每个氨基酸残基上的N－H氢和它前面第四个残C＝O氧之间形成的。
2、β－折叠（β－plated sheet）β－折叠结构中两个氨基酸残基之间的轴心距为3、β－转角（β-turn）4、无规则卷曲Ⅱ型β–转角的第三个残基总是Gly超二级结构结构域蛋白质三级结构三级结构蛋白质四级结构维持蛋白质空间结构作用力4、范德华引力：是分子间弱的作用力。
蛋白质结构与功能的关系第六节蛋白质的重要性质1.为什么蛋白质的水溶液是一种比较稳定的亲水胶体？其原因有二： 2.蛋白质沉淀蛋白质盐溶与盐析现象：有机溶剂3. 蛋白质的两性解离和等电点电泳现象 4. 蛋白质变性与复性引起蛋白质变性的因素：5. 蛋白质的呈色反应Folin-酚试剂反应 米伦反应（Millon reaction）:蛋白质溶液5. 蛋白质紫外吸收：第七节蛋白质分离提纯的一般原则一般原则：蛋白质在细胞中以复杂的混合物1. 根据分子量大小不同的分离方法2.利用溶解度差别的分离方法3. 根据电荷不同的分离方法电泳法4.根据生物学特异性的分离方法蛋白质分子量的测定分子量（kD）肽链数目残基数目沉降系数（S）：物质颗粒在单位离心场中的沉淀速度为恒定值1 S=1×10-13srRNA。
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三、氨基酸的理化性质
2、氨基酸的两性解离
1、两性离子(dipolarrion，dipolar
利用滴定曲线计算氨基酸的等电点等电点
侧链R基不解离的中性氨基酸（有两个解离基团）
丙氨酸缬氨酸
1.氨基酸的光学异构体
NH
2
氨基酸的重要化学反应
茚三酮反应（ninhydrin reaction）：α-
H
艾德曼反应(Edman 艾德曼反应(Edman
肽键（peptide bond）
的化合物。
二肽（dipeptide）；寡肽丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸
H 2NC αHC βH 2C γH 2 -C –NH-CH-CONHCH 2COOH
O
CH 2SH （谷氨酸）γ
（半胱氨酸）
（甘氨酸）
还原型谷胱甘肽（GSH ）
γGlu-Cys-Gly
S S
γGlu-Cys-Gly
氧化型谷胱甘肽（GSSG ）
COOH
蛋白质的结构层次
蛋白质一级结构
Sanger 1955成功地测定了胰岛素二条多肽链上氨一级结构是蛋白质功能多样性的基础
蛋白质二级结构
1.
肽键中C-N 的键长0.132nm，介于C-N
（0.147nm）与C=N（0.127nm），具有双键性
1
α－螺旋分为右手和左手两种螺旋
氢键联系。
在α－螺旋体中每隔三个氨基酸残基可
形成一个氢键，氢键是每个氨基酸残基上的N－H氢和它前面第四个残
C＝O氧之间形成的。
2、β－折叠（β－plated sheet）
β－折叠结构中两个氨基酸残基之间的轴心距为
3、β－转角（β-turn）
4、无规则卷曲Ⅱ型β–转角的第三个残基总是Gly
超二级结构
结构域
蛋白质三级结构
三级结构
蛋白质四级结构
维持蛋白质空间结构作用力
4、范德华引力：是分子间弱的作用力。
蛋白质结构与功能的关系第六节蛋白质的重要性质
1.
为什么蛋白质的水溶液是一种比较稳定的
亲水胶体？其原因有二： 2.蛋白质沉淀
蛋白质盐溶与盐析现象：
有机溶剂
3. 蛋白质的两性解离和等电点
电泳现象 4. 蛋白质变性与复性
引起蛋白质变性的因素：
5. 蛋白质的呈色反应
Folin-酚试剂反应 米伦反应（Millon reaction）:蛋白质溶液
5. 蛋白质紫外吸收：第七节蛋白质分离提纯的一般原则
一般原则：蛋白质在细胞中以复杂的混合物
1. 根据分子量大小不同的分离方法
2.利用溶解度差别的分离方法
3. 根据电荷不同的分离方法
电泳法
4.根据生物学特异性的分离方法
蛋白质分子量的测定
分子量（kD）
肽链数目
残基数目
沉降系数（S）：物质颗粒在单位离心场中
的沉淀速度为恒定值1 S=1×10-13s
rRNA。