高中生物 素材：抗体蛋白质的基本结构及抗体多样性产生的模型
抗体生物知识点总结高中
抗体生物知识点总结高中一、抗体的结构抗体是由四个亚单位组成的Y型蛋白质，每个亚单位由两个轻链和两个重链组成。
重链和轻链之间通过二硫键相连，形成抗体的框架结构。
抗体的变区域（Variable region，简称V区）位于抗体的两端，决定了抗体的特异性。
V区包括抗原结合位点，可以与抗原结合并形成抗原-抗体复合物。
抗体的C区域（Constant region，简称C区）位于抗体的中央，决定了抗体的功能。
C区域可以与免疫细胞或其他免疫蛋白相互作用，从而激活免疫系统。
二、抗体的功能1. 中和病毒：抗体可以与病毒表面蛋白结合，从而阻止病毒进入宿主细胞，起到中和病毒的作用。
这种抗体通常被称为中和抗体，是疫苗设计的关键因素之一。
2. 凝集细菌：抗体可以与细菌表面抗原结合，形成抗原-抗体复合物，从而凝集细菌并增强其被吞噬的能力。
这种抗体通常被称为沉淀抗体，是人体抵抗细菌感染的重要防御手段。
3. 激活补体系统：抗体可以激活补体系统，引起细胞溶解和炎症反应，起到清除病原体或异物的作用。
这种抗体通常被称为激活抗体，对于免疫系统的正常功能和疾病的治疗具有重要意义。
4. 促进病原体被吞噬：抗体可以与病原体表面结合，增强病原体被巨噬细胞吞噬的能力。
这种抗体通常被称为吞噬抗体，对于清除细胞内病原体或异物具有重要作用。
三、抗体的生成抗体的生成经历了体液免疫和细胞免疫两个阶段。
在体液免疫阶段，B细胞受到激活，分化为浆细胞，并产生特异性抗体。
在细胞免疫阶段，T细胞发挥作用，调节和促进抗体的生成。
1. B细胞的激活和分化当抗原进入机体后，会被抗原递呈细胞吞噬并加工，然后呈现在B细胞表面的MHC II分子上。
这样的抗原递呈诱导了B细胞与T细胞相互作用，刺激B细胞开始分化并产生抗体。
B细胞分化成浆细胞后，就可以大量产生特异性抗体，这是体液免疫的重要过程。
2. 抗体的类别根据C区域的不同，抗体可以分为IgM、IgG、IgA、IgE和IgD五个类别。
高三生物抗体有关知识点
高三生物抗体有关知识点抗体是生物体内产生的一种特殊蛋白质，也称为免疫球蛋白（Immunoglobulin）。
它是由免疫系统中的B淋巴细胞合成的，并能识别和结合在体内外的抗原物质，从而发挥免疫应答的重要作用。
下面将介绍高三生物中与抗体有关的重要知识点。
一、抗体的结构和功能抗体由四个蛋白质亚单位组成，包括两个重链和两个轻链，呈Y字形结构。
每个抗体亚单位都包含一个变异区和一个保守区。
变异区的氨基酸序列决定了抗体与特定抗原的结合能力，而保守区则负责与其他免疫细胞和免疫系统中的分子相互作用。
抗体的功能主要有三个方面：1. 中和抗原：抗体能够与病原体结合，阻止其侵入和感染宿主细胞，从而起到中和、清除和灭活的作用。
2. 促进免疫细胞介导的免疫应答：抗体与某些抗原相结合后，能够激活其他免疫细胞，如巨噬细胞和NK细胞，来发挥免疫杀伤作用。
3. 识别和标记抗原：抗体能够识别和结合抗原，并标记病原体或其他异物，以便被免疫系统识别和清除。
二、抗体的分类根据其结构和功能的差异，抗体可以分为五个不同的类别，即IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。
它们各自在免疫应答中发挥不同的作用。
1. IgM：IgM是最早合成的抗体类别，具有较高的结合强度和多价抗原结合能力，常在初次感染中起主导作用。
它一般以五个亚单位组成，呈星形结构。
2. IgG：IgG是最丰富的血液中的抗体，约占总抗体的75%。
它具有优良的中和抗原和识别抗原能力，并可以透过胎盘传递给胎儿，提供被动免疫。
3. IgA：IgA主要存在于口腔、呼吸道、泌尿生殖道和乳汁中，起到阻止病原体侵入的作用。
它能够形成二聚体或四聚体，具有很好的粘附性。
4. IgD：IgD的功能不太清楚，但它可能参与调节B淋巴细胞的活化和增殖。
5. IgE：IgE主要参与过敏反应，在抗寄生虫和抗真菌感染中也发挥一定作用。
它能激活肥大细胞和嗜碱性粒细胞，释放组胺等介质。
三、抗体产生的调控抗体的产生受到多种调控因素的控制，其中最根本的是B淋巴细胞在骨髓中经过抗原选择性成熟。
高考知识能力提升专题32 免疫调节知识拓展之(二)抗体相关知识
高考知识能力提升专题32 免疫调节知识拓展之（二）抗体相关知识1.抗体的结构抗体分子V区和C区结构示意图（1）基本结构抗体的基本结构是由两条完全相同的重链和两条完全相同的轻链通过二硫键连接的呈Y形的单体。
每条肽链分别由2~5个约含110个氨基酸，序列相似但功能不同的结构域（又称功能区）组成。
（2）重链和轻链①重链重链（H）分子量约为50~75kD，由450~550个氨基酸残基组成。
根据H链恒定区抗原性的差异可将其分为5类（class）：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同的重链与轻链组成完整的抗体分子，分别被称为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。
②轻链轻链（L）分子量约为25kD，由约214个氨基酸残基构成。
轻链分为κ链和λ链。
（3）可变区和恒定区①可变区不同抗体分子重链和轻链靠近N端的约110个氨基酸的序列变化很大，形成的结构域称为可变区（V区），分别占重链和轻链的1/4和1/2。
重链和轻链的V区分别称为V H和V L。
V H和V L各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变，称为高变区（HVR）；该区域形成与抗原表位互补的空间构象，又被称为互补决定区（CDR），分别用CDR1（HVR1）、CDR2（HVR2）和CDR3（HVR3）表示，一般CDR3变化程度更高。
这6个CDR 共同组成抗原结合部位，决定着抗体的特异性，负责识别及结合抗原，从而发挥免疫效应。
CDR区氨基酸的多样性是抗体与数量庞大的不同抗原特异性结合的分子基础。
V区中CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对变化不大，称为骨架区（FR）。
FR区的主要作用是稳定CDR区的空间构型，以利于抗体CDR与抗原决定簇间的精细、特异性结合。
②恒定区靠近C端的氨基酸序列相对恒定的区域称为恒定区（C区），重链和轻链的C区分别称为C H和C L。
2.抗体的多样性自然界中抗原种类繁多，每种抗原分子结构复杂，常含有多种不同的抗原表位。
这些抗原刺激机体产生的抗体总数是巨大的，包括针对各抗原表位的特异性的抗体，以及针对同一抗原表位的不同类型的抗体。
抗体生物知识点高中总结
抗体生物知识点高中总结抗体是一类具有抗原特异性的球蛋白分子，是免疫系统中的重要成分，通过与抗原结合来识别和清除外来病原体或异常细胞。
在高中生物课程中，抗体是一个重要的知识点，对于理解免疫系统和免疫反应具有重要意义。
本文将从抗体的结构、功能和应用等方面进行总结。
一、抗体的结构抗体的结构是由免疫球蛋白分子构成的。
免疫球蛋白分子是一种由重链和轻链组成的蛋白质，分为五个类型，分别是IgG、IgM、IgA、IgD和IgE。
每个抗体分子由两个重链和两个轻链组成，形成Y字型的结构。
抗体的结构由可变区和恒定区组成，可变区决定了抗体对抗原的特异性，而恒定区则决定了抗体的功能。
二、抗体的功能1. 识别和结合抗原：抗体通过其可变区的抗原结合部位可以识别和结合不同的抗原分子，实现对外来病原体或异常细胞的识别。
2. 中和病原体：抗体与病原体结合后，可以中和其毒性，阻止其侵入宿主细胞，从而保护宿主免受感染。
3. 激活补体系统：抗体与抗原结合后，可以激活补体系统，从而引起细胞溶解、炎症反应等机体免疫反应。
4. 促进巨噬细胞的吞噬作用：抗体与病原体结合后，可以促进巨噬细胞的吞噬作用，加强清除病原体的效果。
5. 诱导细胞毒性：某些抗体还可以诱导细胞毒性，使免疫细胞对感染的细胞进行攻击。
三、抗体的应用1. 临床诊断：抗体可以作为检测手段，用于临床诊断。
例如，通过检测特定抗体的水平来判断是否感染某种病原体。
2. 免疫治疗：利用抗体对特定抗原的识别和结合能力，可以开发抗体药物，用于治疗某些疾病。
例如，单克隆抗体药物在癌症、炎症性疾病等领域具有重要应用。
3. 免疫预防：通过接种疫苗来诱导机体产生特定抗体，从而达到免疫预防的目的。
4. 免疫相关疾病治疗：某些免疫相关疾病可以通过调节抗体水平或中和特定抗体来进行治疗。
5. 生物学研究：抗体可以用作生物学研究的工具，例如，通过特定抗体的识别，可以对蛋白质、细胞等进行定位和检测。
四、抗体的产生与调节抗体的产生受到机体免疫系统的调节。
蛋白质的结构模型
蛋白质的结构模型蛋白质是生物体内最基本的分子之一，扮演着多种生物功能的角色。
为了更好地理解蛋白质的结构和功能，科学家们提出了多种蛋白质结构模型。
本文将介绍几种常见的蛋白质结构模型，以及它们在生物学研究中的应用。
1. 一级结构：氨基酸序列蛋白质的一级结构是由氨基酸组成的线性多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，共有20种不同的氨基酸。
每个氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
蛋白质的一级结构决定了其二级、三级和四级结构的形成和稳定。
2. 二级结构：α-螺旋和β-折叠蛋白质的二级结构是由氢键相互作用引起的局部结构。
α-螺旋是一种螺旋状结构，多个氨基酸通过氢键相互连接，形成稳定的螺旋结构。
β-折叠是由相邻的氨基酸通过氢键相互连接而形成的折叠结构。
这些二级结构的形成对于蛋白质的稳定和功能至关重要。
3. 三级结构：立体构型蛋白质的三级结构是指蛋白质分子在空间中的立体构型。
它是由氨基酸侧链之间的相互作用引起的。
这些相互作用包括疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等。
蛋白质的三级结构决定了其功能和活性。
4. 四级结构：多个多肽链的组合一些蛋白质由多个多肽链组成，它们通过相互作用形成复杂的结构。
这种组合形成了蛋白质的四级结构。
例如，血红蛋白是由四个多肽链组成的，每个多肽链都包含一个铁原子，负责氧气的运输。
这些蛋白质结构模型不仅帮助我们理解蛋白质的结构和功能，还在生物学研究中发挥着重要的作用。
通过研究蛋白质的结构，科学家可以揭示蛋白质的功能和调控机制，进而开发新的药物和治疗方法。
例如，在药物设计中，科学家可以通过研究蛋白质的结构模型来寻找与其相互作用的小分子药物。
他们可以通过计算机模拟和实验验证来预测药物与蛋白质之间的相互作用模式，并设计出具有高亲和力和选择性的药物。
蛋白质结构模型还可以帮助解释蛋白质功能的突变和变异。
通过比较正常蛋白质和突变蛋白质的结构模型，科学家可以揭示突变对蛋白质结构和功能的影响，从而深入理解疾病的发生机制。
高中生物抗体知识点归纳总结
高中生物抗体知识点归纳总结一、抗体的基本概念抗体，全称为免疫球蛋白抗体，是由B淋巴细胞分泌的一类具有免疫功能的蛋白质。
它们能够识别并结合特定的抗原（如细菌、病毒、异物等），从而发挥免疫防御作用。
抗体主要存在于血清中，但也可以在组织液和外分泌液中找到。
二、抗体的结构抗体由四条多肽链组成，包括两条重链和两条轻链。
轻链和重链通过二硫键连接形成Y字形结构。
在Y字形的两个臂端部分，存在一个可变区，称为抗原结合位点，是抗体与抗原特异性结合的部位。
抗体的另一端，即Fc区，与免疫细胞上的Fc受体结合，参与免疫反应的调节。
三、抗体的分类根据结构和功能的不同，抗体可以分为五大类：IgA、IgD、IgE、IgG 和IgM。
各类抗体在免疫反应中扮演不同的角色。
例如，IgA主要存在于粘膜表面，保护粘膜免受病原体侵害；IgE与过敏反应有关；IgG是血清中含量最高的抗体，具有广泛的免疫功能；IgM是初次免疫应答时产生的第一种抗体，具有很强的抗原结合能力。
四、抗体的产生抗体的产生是适应性免疫反应的一部分。
当病原体侵入人体时，B淋巴细胞能够识别并结合到病原体上的抗原。
通过一系列的细胞活化、增殖和分化过程，B淋巴细胞转化为浆细胞，开始大量分泌抗体。
同时，部分B细胞成为记忆B细胞，长期存在于体内，为未来可能的再次感染提供快速响应。
五、抗体的功能抗体的主要功能包括中和、凝集、沉淀、补体激活和抗体依赖性细胞介导的细胞毒性（ADCC）等。
通过这些功能，抗体能够直接或间接地清除病原体，保护机体免受感染。
六、抗体的应用在医学领域，抗体被广泛应用于疾病的诊断和治疗。
例如，单克隆抗体技术可以制备特异性强、纯度高的抗体，用于治疗癌症、自身免疫疾病等。
此外，抗体还可以作为诊断试剂，帮助检测病原体或疾病标志物。
七、抗体与免疫调节抗体不仅能够清除病原体，还能够调节免疫系统的功能。
例如，某些抗体能够通过调节T细胞的活性，影响免疫应答的强度和持续时间。
此外，抗体还能够参与免疫耐受的形成，防止免疫系统对自身组织的攻击。
抗体抗体的多样性及其产生机制
抗体抗体的多样性及其产生机制
抗体是一类特殊的蛋白质，由免疫系统产生，能够识别和结合外来抗原。
抗体的多样性是指免疫系统可以产生大量不同的抗体，以应对各种外来抗原的存在。
抗体的多样性是由其结构和产生机制所决定的。
抗体的结构可以分为两个重要的部分，即可变区和恒定区。
可变区是抗体分子结构的最重要部分，它位于抗体的N端，包含了6个亲合力决定区（CDR）和两个变区（VH和VL）。
每个抗体分子都有独特的可变区，使得免疫系统可以产生大量不同的抗体。
抗体的多样性是通过V（D）J重组和突变机制来实现的。
在胚胎期，大量的V、D和J基因片段通过随机重组形成多个不同的等位基因。
这些基因片段包含了可变区的编码序列。
在淋巴细胞发育过程中，V、D和J 基因片段通过V（D）J重组的方式进行随机组合，形成不同的可变区。
这种随机重组机制使得每个淋巴细胞都有不同的抗体可变区序列。
另外，突变机制也是抗体多样性的重要机制之一、在B细胞克隆扩增过程中，其可变区的编码基因会发生突变。
这些突变是随机发生的，并且会导致抗体的亲和力和特异性发生变化。
通过筛选，亲和力较高的抗体会被保留下来，而亲和力较低的抗体会被淘汰掉。
这种突变机制使得抗体可以根据外来抗原的特性进行优化，以更好地结合和中和抗原。
总的来说，抗体的多样性是通过V（D）J重组和突变机制实现的。
这种多样性使得抗体能够识别和结合多种外来抗原，从而保护机体免受病原体的侵害。
抗体的高考知识点总结
抗体的高考知识点总结一、抗体的结构抗体是由免疫球蛋白分子组成的，免疫球蛋白分子又分为IgA、IgD、IgE、IgG和IgM等几种类型。
其中，IgG是最常见的类型，占免疫球蛋白总量的75%，它是由两条轻链和两条重链组成的Y形结构。
每条链都由两个区域组成，即变区和恒定区。
变区决定了抗体的特异性，而恒定区决定了抗体的生物活性。
二、抗体的功能1. 中和病原体抗体能够与病原体结合，使其失去活性，从而起到抵御病原体入侵的作用。
例如，IgA能够中和病原体，阻止其侵入黏膜表面；IgG和IgM能够中和病毒和细菌，阻止其侵入细胞。
2. 促进病原体的吞噬和溶解抗体与病原体结合后，能够促使巨噬细胞、鈣离子螯合蛋白等吞噬细胞对其进行吞噬和溶解。
3. 激活补体系统抗体能够激活补体系统，进一步加强免疫反应，促使病原体的溶解和清除。
4. 促进细胞毒性反应抗体能够结合靶细胞表面的抗原，诱导自身毒性T细胞杀伤靶细胞，发挥细胞毒性作用。
三、抗体的合成抗体主要由B细胞合成，B细胞在体内遇到抗原后，会产生相关的抗体，形成免疫应答。
免疫应答包括原发性和继发性免疫应答两种类型，原发性免疫应答是指初次接触抗原后B细胞合成抗体，继发性免疫应答是指再次接触相同抗原后，B细胞迅速产生大量抗体。
四、抗体的应用1. 临床诊断抗体在临床诊断中起着重要的作用，例如，ELISA和Western blot等方法都是基于抗体的特异性结合原理而开发的。
2. 免疫治疗利用抗体对特定抗原表面的特异性结合作用，可以开发抗体药物治疗疾病，如抗体药物治疗肿瘤、炎症性疾病等。
3. 免疫诊断利用抗体对特定抗原的特异性结合作用，可以开发免疫诊断试剂盒，用于检测疾病的诊断和预防。
4. 抗体工程通过蛋白工程技术可以改变抗体的结构和功能，使其更适应临床应用的需要。
以上就是关于抗体的结构、功能、合成和应用的总结。
了解抗体的相关知识有助于理解免疫系统的工作原理，有助于预防和治疗疾病。
希望以上内容对即将参加高考的同学们有所帮助。
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抗体蛋白质的基本结构及抗体多样性产生的模型抗体的化学本质是蛋白质，这是多年研究的结论。
按蛋白质电泳特征称为γ球蛋白（中文曾称为丙种球蛋白），按功能称为免疫球蛋白。
英国国家医学研究所的Rodney Porter（1917-1985）、美国佛罗里达大学和印第安纳大学的Frank Putnam（1917-2006）和洛克菲勒大学的Gerald Edelman（1929-2014）等实验室揭示了Ig 的基本结构（Porter，1959；Edelman and Poulik,1961; Edelman and Gally, 1962，1967；Putnam et al., 1963；Edelman et al., 1969）。
Ig 可以被⽊瓜蛋白酶(和胰蛋白酶)切为Fab 段和Fc 段（Porter，1950；Friedand Putnam，1960；Nisonoff et al.，1959），也可以通过⼆硫键还原分开（Edelman，1959；Nisonoff et al.,1960；Franěk，1961），由重链和轻链组成（Edelman and Poulik，1961）。
1963 年了解的抗体基本结构如图（Fleischman, Porter and Press，1963）。
1967 年首次确定⼀条轻链全部序列（Wikler et al., 1967），1969 年确定同⼀个Ig的轻链和重链全部序列后获得更准确的结构（Edelman et al., 1969）。
⼀般哺乳动物Ig 亚基由两条轻链和两条重链组成，轻链两百多氨基酸残基、重链五百多氨基酸残基。
两条重链之间以二硫键共价连接，轻链也以二硫键分别与一条重链结合。
重链和轻链的氨基端为可变区域（V 区），九十多个氨基酸组成，V 区差异最大的部分被推断为抗体结合区域（Wu and Kabat，1970）。
重链的羧基部分为恒定区域（C 区）可以与补体结合，引起补体反应。
1968 年，美国国家健康研究院（NIH）的科学家解析了Ig 的晶体结构（Terry,Matthew and Davis, 1968）。
此后进⼀步⼯作得到更精确的结果（Silverton, Navia andDavis，1978）。
按照其Fc 段的差别，哺乳动物的Ig 通常分为五类：IgA，IgD，IgE，IgG，IgM。
在抗原第一次刺激B 细胞时，B 细胞表面主要是IgM、IgD，之后出现类型转变（classswitching）（Wang et al., 1970），产⽣和分泌IgG（和IgE、IgA）。
IgD、IgE 和IgG 的结构为典型的两条轻链和两条重链。
而IgA 是二聚体，由两个这样的亚单位组成。
IgM 是五聚体，由五个同样的亚基组成。
导致红细胞（和细菌）凝集反应的原因是一般Ig 至少有两个抗原结合位点，可以同时结合抗原性相同的两个细胞。
而多聚体的抗体更可以结合更多具有相同抗原的细胞。
对Ig 的蛋白质研究得益于发现“Bences-Jones 蛋白质”。
1884 年，英国医⽣HenryBence Jones（1813-1873）从当时所谓“软骨病”⼈的尿液分析发现后来称为BenceJones 蛋白质的物质（Bence Jones，1848）。
这种病⼈实际是多发性骨髓瘤（multiple myeloma）。
从孤⼉成长为科学家的Putnam 多年研究骨髓瘤分泌的蛋白质，发现它们是Ig（Putnam and Udin，1953；Putnam，1962）。
Edelman 确定它们是Ig 的轻链（Edelman and Poulik，1962；Edelman and Gally，1962），每⼀骨髓瘤分泌单⼀的（“单克隆”）Ig 轻链（Potter et al.，1964）。
可以用化学诱变剂导致正常鼠发⽣骨髓瘤（Potterand Boyce，1962），得到不同的骨髓瘤用于研究。
发现骨髓瘤的抗体特征为1975 年发明单克隆抗体的制备技术奠定了基础。
在1960 年代对免疫学研究帮助很⼤，因为科学家通过骨髓瘤可以很快获得⼤量同⼀蛋白质，从⽽有助于研究Ig 的氨基酸序列。
轻链的氨基酸序列得到确定（Hilschman and Craig，1965；Titani et al., 1965；Bennettet al.，1965；Putnam, Titani and Whitley，1966；Titani, Shinoda and Putnam，1969）。
同⼀Ig 的全部氨基酸序列也得到确定（Edelman et al., 1969），从⽽明确同⼀Ig 重链和轻链的V 区相似，，更明确了重链和轻链有多少个⼆硫键相连。
一个人的一生中可以产生很多种抗体，有一种估计是1012种抗体。
Landsteiner 发现，动物的特异抗体不仅对毒素、对病原菌，而且对化学分子，包括自然界不存在的化学分子，而且很多化学差别能够引起不同的抗体（Landsteiner，1936）。
这让人们大开眼界，认识到多样性是识别化学特异性。
动物个体如何产生数量众多的不同抗体?争论的核心问题在于：“多基因”对“少基因”，“种系发生细胞”对“体细胞”。
一种观点认为抗体的基因全是进化过程中积累产生了，在种系发生细胞有很多编码抗体蛋白质的基因，甚至一一对应各种不同的抗体。
另一观点认为种系发生细胞只有很少与抗体蛋白质相应的基因，在体细胞分化过程中产生更多基因（或其重组、突变）而编码所有抗体。
曾有多个假说，例如：1）多年坚持主张抗体的产生犹如酶的适应性的Burnet 曾认为无需提出基因是抗体特异性的原因（Burnet and Fenner，1948）；2）分子生物学家Lederberg 于1959 年提出基因与抗体的关系：抗体蛋白质的特异性由其特定氨基酸序列所决定；产生特定抗体的细胞含相应的特定核苷酸序列；抗体形成细胞的基因多样性源自其增殖过程中很高的自发突变率；高突变率包括细胞增殖某些时期Ig 的DNA 组装随机性。
每个细胞在开始成熟时，按其基因型自发产生少量抗体；未成熟的抗体形成细胞在遇到同源抗原时被抑制（可以是消除细胞）；成熟的抗体形成细胞在同源刺激下成为浆细胞；抗原刺激触发成熟细胞进行增殖，但基因型稳定，因而细胞克隆增大，产生同源抗体；抗原消失后，这些克隆仍然存在，一旦遇到同样抗原可以很快出现抗体反应（Lederberg，1959）；3）物理学家Leo Szilard（1898-1964）于1960 年提出抗体产⽣的理论。
从细菌基因的重量和哺乳动物⼀个细胞内DNA 的重量，他推算⼀个细胞内可有⼀百万种基因，他认为每⼀种抗原可以进⼊细胞内，通过结合特异的酶，解除了特异的抑制⼦，使得对应的抗体编码基因得以启动表达，产⽣抗体（Szilard，1960）。
这⼀理论需要在种系发⽣细胞就存在很多基因，不需要体细胞基因改变；4）1962 年，当时在美国Wisconsin ⼤学的英国科学家Oliver Smithies（1925-2017）等提出结合珠蛋白（haptoglobin）的基因可以有基因重组（特别是基因复制duplication）和点突变（Smithies, Connell and Dixon，1962）。
1963 年，Smithies 提出同⼀条染⾊体基因重组（特别是基因交叉及其导致的倒位）是Ig 多样性的机理之⼀，另⼀机理为Ig 基因的碱基突变（增加或减少碱基导致移码突变）（Smithies，1963；1967）；5）1965 年，加州理⼯学院的William Dreyer（1928-2004）和Claude Bennett 提出：在种系发⽣细胞的同⼀条染⾊体上，⼀部分由多个编码V 区的序列重复组成（例如成为环状DNA）。
⽽编码C 区的序列可以如细菌质粒形成过程⼀样在染⾊体之外。
在体细胞分化过程中，C 区域的DNA 只与V 区域序列之⼀（多个环之⼀）匹配⽽产⽣独特的轻链（Dreyer and Bennett，1965）；6）意⼤利纳布纳斯国际遗传学和⽣物物理学实验室的科学家提出：编码Ig 的基因其遗传密码有特殊性，同⼀个密码可以被翻译成为不同的氨基酸（Potter，Appella，Geisser，1965）。
也许从⼏百个特殊区域选其中⼀到两个与C 区组成⼀条Ig（Cioli and Baglion，1966）；7）Leroy Hood（1938-）成为加州理⼯学院Dreyer 的研究⽣，他们提出：N 端V 区的肽段与C 端分别由两个基因指导编码产⽣，之后两个肽段由酶促反应所连接称为单个肽段，或编码N 端和C 端的两个基因融合、或其RNA 融合（Hood, Gray and Dreyer，1966）；8）剑桥的英国医学研究基⾦会（MRC）的分⼦⽣物学实验室（LMB）的分⼦⽣物学家Sydney Brenner（1927-2019）与免疫学家César Milstein（1927-2002）提出：编码共同区域的核酸序列是酶的识别位点，这种酶切割DNA，切割后DNA 在修复过程中在V 区引⼊变异（Brenner and Milstein，1966）；9）Edelman 提出：在进化过程中，编码Ig 的基因发⽣串接重复（tandemduplication），可能重复到50 个左右。
它们出现点突变，从⽽不同。
在哺乳动物个体的淋巴细胞成熟过程中，出现体细胞的DNA 交叉（somatic cross-over），产⽣基因突变（Edelman and Gally，1967）；10）剑桥⼤学植物系的遗传学家提出在同⼀个染⾊体上，有多个编码Ig 的基因重复排列，淋巴细胞成熟过程中，发⽣同⼀染⾊体内的交叉（intrachromosomalcross-over），两个基因连在⼀起编码⼀个Ig（Whitehouse，1967），这⼀假说在Dreyerand Bennett （1965）基础上进了⼀步，编码C 区的基因不再是在染⾊体外，⽽是与编码V 区的基因同在⼀条染⾊体上；11）伯克利加州⼤学科学家提出编码V 区域的基因与编码C 区域的基因需要在DNA 或RNA ⽔平连接（Koshland, Davis and Fujita，1969）;12) 到1970 年，Hood 和Talmage 还认为种系发⽣假说更有吸引⼒（Hood andTalmage，1970）；13）Edelman 提出：在淋巴细胞成熟过程中，编码V 区的多个基因中的⼀个因为基因转位（translocation）⽽与编码C 区的连接在⼀起，编码Ig（Gally and Edelman，1970）；14）Jerne 提出免疫器官是突变发⽣器官（mutant-breeding organs），其中淋巴细胞编码Ig 的基因出现体细胞基因突变，⽣成多种抗体（Jerne，1971）；15）Salk 研究所的Melvin Cohn（1922-2018）提出：所有体细胞都有低频的基因突变，种系发⽣细胞有25 到50 个V 基因，这些基因在体细胞中出现低频突变，在⾼变异区域的突变比其他序列⾼10 到100 倍（Cohn，1971）；16）英国国家医学研究所的科学家提出有三套V 基因，都存在于种系发⽣细胞（Williamson，1972）。